BRPI0610717A2

BRPI0610717A2 - composições detergentes lìquidas para lavagem de roupas com polìmeros de polietileno imina modificada e enzima lipase

Info

Publication number: BRPI0610717A2
Application number: BRPI0610717-6A
Authority: BR
Inventors: Dieter Boeckh; Arturo Luis Casado-Dominguez; Christian Bittner; Andrea Margret Misske; Philip Frank Souter; John Allen Burdis
Original assignee: Procter & Gamble
Priority date: 2005-04-15
Filing date: 2006-04-12
Publication date: 2010-07-20
Also published as: US20060234895A1; ATE483010T1; MX2007012839A; MX292760B; PL1869155T3; CA2601272A1; EP1869155B1; ZA200708185B; DE602006017189D1; WO2006113314A1; CN101155905B; EP1869155A1; CA2601272C; CN101155905A; JP2008538378A; US20110237486A1; ES2353719T3

Abstract

A presente invenção refere-se a um detergente líquido para lavagem de roupas para aprimorar a limpeza de sujeiras gordurosas e oleosas, que tem uma enzima tipase, um polímero de polietileno imina modificada e um veículo liquido.

Description

Relatório Descritivo da Patente de Invenção para "COMPOSI-ÇÕES DETERGENTES LÍQUIDAS PARA LAVAGEM DE ROUPAS COMPOLÍMEROS DE POLIETILENO IMINA MODIFICADA E ENZIMA LIPASE".

CAMPO DA INVENÇÃO

A presente invenção refere-se a composições detergentes líqui-das que têm enzimas lipase de primeira lavagem e polietileno iminas modi-ficadas utilizadas para aprimorar a limpeza de sujeiras gordurosas e oleosas.

ANTECEDENTES DA INVENÇÃO

Aprimorar a remoção de sujeira gordurosa é uma meta constantedos fabricantes de detergentes para lavagem de roupas. Apesar do uso demuitos tensoativos eficazes e combinações de tensoativos, especialmentequando usados com água a baixas temperaturas, muitos produtos baseadosem tensoativo ainda não conseguem remover completamente as sujeirasgordurosas/oleosas. As enzimas lipase têm sido usadas em detergentesdesde os fins dos anos 80 para a remoção de sujeiras gordurosas através dadecomposição das mesmas em triglicerídeos.

Até recentemente, as principais enzimas lipase disponíveis co-mercialmente, como LIPOLASE® (nome comercial da Novozymes) funcio-navam de forma particularmente eficaz nos níveis de umidade mais baixos dafase de secagem do processo de lavagem. Essas enzimas tendiam a produzirlimpeza significativa somente na segunda etapa da lavagem porque o localativo da enzima era ocupado pela água durante o processo de lavagem, demodo que a decomposição da gordura só era significativa em sujeiras que-permaneciam nas roupas lavadas durante o estágio de secagem sendo asgorduras decompostas e removidas na etapa seguinte de lavagem. Entretanto,mais recentemente, foram desenvolvidas lipases de maior eficiência quefuncionam eficientemente também durante a fase de lavagem do processo delimpeza, de modo que, do ponto de vista da limpeza na segunda etapa delavagem, uma melhora significativa no efeito de limpeza devido à enzimalipase poder ser encontrada no primeiro ciclo de lavagem. Exemplos dessasenzimas estão descritos em WO00/60063 e em Research Disclsoure IP6553D.Essas enzimas são referidas abaixo como lipase de primeira lavagem.O problema que os presentes inventores enfrentavam era o decomo otimizar o desempenho dessa nova geração de enzimas. Descobriu-se,surpreendentemente, que a combinação das lipases de primeira lavagem comos polímeros de polietileno imina modificada em uma composição detergentelíquida produz resultados aprimorados na limpeza de gordura e óleo, man-tendo-se a estabilidade da composição detergente líquida em níveis aceitá-veis.

Os polímeros de polietileno imina modificada foram discutidosanteriormente como tendo a função de seqüestrantes de cloro em umacomposição detergente quando combinados com as principais enzimas lipasedisponíveis comercialmente, como LIPOLASE® em WO 97/4228. Entretanto,descobriu-se que as lipases de primeira lavagem em combinação com aspolietileno iminas modificadas definidas abaixo em uma composição deter-gente líquida produz resultados aprimorados na limpeza de gordura e óleo emcomparação com as principais enzimas lipase disponíveis comercialmente,como a LIPOLASE®.

SUMÁRIO DA INVENÇÃO

A presente invenção refere-se a uma composição detergentelíquida para lavagem de roupas que compreendera) de cerca de 5 a cerca de20.000 LU/g de uma lipase de primeira lavagem que consiste em um poli-peptídeo com uma seqüência de aminoácidos que tem uma identidade de aomenos 90% com a lipase de ocorrência natural derivada da cepa DSM 4109da Humicola lanuginosa e, comparada à dita lipase de ocorrência natural,compreende uma substituição de um aminoácido eletricamente neutro ounegativamente carregado em 15A de E1 ou Q249 por um aminoácido posi-tivamente carregado; e pode compreender, ainda: (I) a adição de um peptídeono C-terminal; (II) a adição de um peptídeo no N-terminal; (III) atende as se-guintes limitações: (i) compreende um aminoácido negativamente carregadona posição E210 da dita lipase de ocorrência natural; (ii) compreende umaminoácido negativamente carregado na região correspondente às posições90 a 101 da dita lipase de ocorrência natural; e (iii) compreende um aminoá-cido carregado neutra ou negativamente em uma posição correspondente aN94 da dita lipase de ocorrência natural; e/ou (iv) tem uma carga negativa ouneutra na região correspondente às posições 90 a 101 da dita lipase de o-corrência natural; e (IV) misturas das mesmas; (b) de cerca de 0,01%, empeso, a cerca de 10%, em peso, da composição de um polímero de polietilenoimina modificada, sendo que tal polímero compreende uma cadeia principalde polietileno imina de cerca de 300 a cerca de 10.000 de peso molecularmédio ponderai; a modificação da cadeia principal de polietileno imina con-siste em: (1) uma ou duas modificações de alcoxilação por átomo de nitro-gênio na cadeia principal de polietileno imina, sendo que a modificação dealcoxilação consiste na substituição de um átomo de hidrogênio por umacadeia de polialcoxileno com uma média de cerca de 1 a cerca de 40 porçõesalcóxi por modificação, sendo que a porção alcóxi terminal da modificação dealcoxilação tem terminação de hidrogênio, uma alquila CrC4 ou misturas dosmesmos; (2) uma substituição de uma porção de alquila C1-C4 e uma ou duasmodificações de alcoxilação por átomo de nitrogênio na cadeia principal depolietileno imina, sendo que a modificação de alcoxilação consiste na subs-tituição de um átomo de hidrogênio por uma cadeia de polialcoxileno com umamédia de cerca de 1 a cerca de 40 porções alcóxi por modificação, sendo quea porção alcóxi terminal tem terminação de hidrogênio, uma alquila C1-C4 oumisturas dos mesmos; ou (3) uma combinação dos mesmos; e (c) o restanteda composição é formado por um veículo líquido.

A presente invenção refere-se, ainda, a um método de removersujeiras e manchas e a um método para a fabricação de uma composiçãodetergente líquida para lavagem de roupas

DESCRIÇÃO DETALHADA DA INVENÇÃO

Descobriu-se, surpreendentemente, que a combinação das lipa-ses de primeira lavagem com polietileno iminas modificadas em uma com-posição detergente líquida produz resultados aprimorados de limpeza degordura e óleo.

Para uso na presente invenção, o termo "lipase de primeira la-vagem" significa lipases de maior eficiência desenvolvidas para funcionareficientemente durante a fase de lavagem de um processo de limpeza, demodo que, do ponto de vista da limpeza na segunda etapa de lavagem, umamelhora significativa no efeito de limpeza devido à enzima lipase poder serencontrada no primeiro ciclo de lavagem. Exemplos dessas enzimas sãodescritos em WO00/60063 e em Research Disclsoure IP6553D.

Estão incorporadas e incluídas aqui, como se estivessem ex-pressamente registradas no presente documento, todas as faixas de valoresnuméricos quando escritas em um formato como "de X a Y", "de cerca de X acerca de Y" ou "X a Y". Deve-se compreender que cada limite mencionadoneste relatório descritivo inclui todos os limites mais baixos ou mais altos,conforme o caso, como se tais limites mais baixos ou mais altos estivessemexpressamente registrados no presente documento. Cada faixa de valoresmencionada neste relatório descritivo inclui todas as faixas mais estreitas queestejam situadas dentro dessa faixa mais ampla, como se tais faixas maisestreitas estivessem expressamente registradas no presente documento.

Exceto onde indicado em contrário, as porcentagens em peso sereferem a porcentagens em peso da composição. Todas as temperaturas,exceto onde indicado em contrário, estão em graus Celsius.

Enzima Lipase de Primeira Lavagem

As enzimas lipase de primeira lavagem preferenciais para uso napresente composição detergente líquida são descritas em WO00/60063, WO99/42566, WO 02/062973, WO 97/04078, WO 97/04079 e US 5.869.438,sendo que a de máxima preferência é a lipase de primeira lavagem vendidasob o nome comercial de LIPEX® (nome comercial registrado da Novozymes),uma variante da lipase Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus)(LIPOLASE®, nome comercial registrado da Novozymes) com as mutaçõesT231ReN233R.

A enzima lipase de primeira lavagem incorporada às composiçõesdetergentes da presente invenção está geralmente presente em uma quan-tidade de 5 a 20.000 LU/g da composição detergente, ou mesmo de 35 a10.000 LU/g. A unidade LU de atividade de lipase é definida em W099/42566.

A dosagem de lipase na solução de lavagem é tipicamente de 0,005 a 5 mg/Lcomo proteína lipase ativa, mais tipicamente de 0,01 a 0,5 mg/L como pro-teína enzimática.

A lipase de primeira lavagem de interesse na presente compo-sição detergente é um polipeptídeo com uma seqüência de aminoácidos quetem uma identidade de ao menos 90% com a lipase de ocorrência naturalderivada da cepa DSM 4109 de Humicola lanuginosa e, comparada à ditalipase de ocorrência natural, compreende uma substituição de um aminoácidoeletricamente neutro ou negativamente carregado em 15A de E1 ou Q249 porum aminoácido positivamente carregado; e pode compreender, ainda:(a) umaadição de um peptídeo no C-terminal; (b) uma adição de peptídeo noN-terminal;(c) atende as seguintes limitações: (i) compreende um aminoácidonegativamente carregado na posição E210 da dita lipase de ocorrência na-tural; (ii) compreende um aminoácido negativamente carregado na regiãocorrespondente às posições 90 a 101 da dita lipase de ocorrência natural; e (iii)compreende um aminoácido eletricamente neutro ou negativamente carre-gado em uma posição correspondente a N94 da dita lipase de ocorrêncianatural; e/ou (iv) tem uma carga elétrica líquida negativa ou neutra na regiãocorrespondente às posições 90 a 101 da dita lipase de ocorrência natural; e (d)misturas dos mesmos.

Lipase de Humicola lanuginosa

A lipase de referência usada nesta composição é a lipase deocorrência natural derivada da cepa DSM 4109 de Humicola lanuginosa. Istoé descrito em EP 258 068 e EP 305 216 e tem a seqüência de aminoácidosmostrada nas posições 1 a 269 de SEQ ID n° 2 do documento US 5.869.438.Neste relatório descritivo, a lipase de referência é também chamada de Ll-POLASE®.

Substituição por aminoácido positivo

A lipase da invenção compreende uma ou mais (por exemplo, de2 a 4, particularmente duas) substituições de um aminoácido eletricamenteneutro ou negativamente carregado próximo a E1 ou Q249 por um aminoá-cido positivamente carregado, de preferência R. A substituição ocorre nasuperfície da estrutura tridimensional em 15 A de E1 ou Q249, por exemplo,em qualquer das posições 1 a 11, 90, 95, 169, 171 a 175, 192 a 211, 213 a226, 228 a 258 e 260 a 262. A substituição pode ocorrer em 10 A de El ouQ249, por exemplo, em qualquer das posições 1 a 7,10,175,195,197 a 202,204 a 206, 209, 215, 219 a 224, 230 a 239 e 242 a 254. A substituição podeocorrer em 15 A de El, por exemplo, em qualquer das posições 1 a 11, 169,171, 192 a 199, 217 a 225, 228 a 240, 243 a 247, 249 e 261 a 262. A subs-tituição ocorre com a máxima preferência em 10 A de El, por exemplo, emqualquer das posições 1 a 7, 10, 219 a 224 e 230 a 239. Dessa forma, al-gumas substituições preferenciais são S3R, S224R, P229R, T231 R, N233R,D234ReT244R.

Adição de peptídeo no C-terminal

A lipase pode compreender a adição de um peptídeo ligado aoC-terminal L269. De preferência, a adição de peptídeo consiste em 1 a 5aminoácidos, por exemplo, 2, 3 ou 4 aminoácidos. Os aminoácidos da adiçãode peptídeo serão numerados como 270, 271, etc. A adição de peptídeo podeconsistir em aminoácidos eletricamente neutros (por exemplo, hidrofóbicos),por exemplo, PGL ou PG. Em uma modalidade alternativa, a adição de pep-tídeo de lipase consiste em aminoácidos neutros (por exemplo, hidrofóbicos)e o aminoácido C, e a lipase compreende a substituição de um aminoácidopor C em um local adequado de modo a formar uma ponte de dissulfeto com oC da adição de peptídeo. São exemplos: 270C ligado a G23C ou T37C 271 Cligado a K24C, T37C, N26C ou R81 C 272C ligado a D27C, T35C, E56C,T64C ou R81 C. Aminoácidos nas posições 90 a 101 e 210.

De preferência, a lipase da invenção atende a certas limitaçõesdos aminoácidos eletricamente carregados nas posições 90 a 101 e 210.Assim, o aminoácido 210 pode estar negativamente carregado. E210 podeficar inalterada ou pode ter a substituição E21 OD/CN, particularmente, E21OD. A lipase pode compreender um aminoácido negativamente carregado emqualquer das posições 90 a 101 (particularmente 94 a 101), por exemplo naposição D96 e/ou E99. Além disso, a lipase pode compreender um aminoá-cido eletricamente neutro ou negativamente carregado na posição N94, isto é,N94 (neutro ou negativo), por exemplo, N94N/D/E.

Além disso, a lipase pode ter uma carga elétrica líquida negativaou neutra na região de 90 a 101 (particularmente de 94 a 101), isto é, o nú-mero de aminoacidos negativamente carregados é igual a ou maior que onúmero de aminoacidos positivamente carregados. Dessa forma, a regiãopode ficar inalterada na LIPOLASE®, tendo dois aminoacidos negativamentecarregados (D96 e E99) e um aminoácido positivamente carregado (K98), etendo um aminoácido eletricamente neutro na posição 94 (N94), ou a regiãopode ser modificada por uma ou mais substituições.

Alternativamente, dois dos três aminoacidos N94, N96 e E99podem ter uma carga elétrica negativa ou inalterada. Assim, todos os trêsaminoacidos podem ser inalterados ou podem ser alterados por uma substi-tuição conservadora ou negativa, isto é, N94 (neutra ou negativa), D(negativa)e E99(negativa). Exemplos são N94D/E e D96E. Ademais, um dos três podeser substituído de modo a aumentar a carga elétrica, isto é, N94 (positiva),D96 (neutra ou positiva) ou E99 (neutra ou positiva). Alguns exemplos sãoN94K/R, D961/I7N/S/W ou E99N/Q/K/R/H.

Extensão peptídica no N-terminal

A lipase da invenção compreende uma extensão peptídica posi-tivamente carregada ligada ao N-terminal. De preferência, a extensão peptí-dica consiste em 1 a 15 (particularmente, 4 a 10) resíduos de aminoácido e,compreende, de preferência, 1, 2 ou 3 aminoacidos positivamente carregados,com a máxima preferência 1, 2 ou 3 R. Opcionalmente, a carga elétrica noN-terminal pode ainda ser aumentada substituindo-se E1 por um aminoácidoeletricamente neutro ou positivamente carregado, por exemplo, E1 P. Algu-mas extensões peptídicas preferenciais são SP-I-R-R, RP(-E), SPIRPRP(-E),SPPRRP(-E) e SPIRPRID(-E).

A extensão peptídica pode compreender C (cisteina) ligada poruma ponte de dissulfeto a um segundo C no polipeptídeo (C presente naLipolase ou introduzida por uma substituição), por exemplo, SPPCGRRP(-E),SPCRPR, SPCRPRP(-E), SPPCGRRPRRP(-E), SPPNGSCGRRP(-E),SPPCRRRP(-E) ou SCIRR ligado a E239C. Além disso, pode-se usar qual-quer extensão peptídica descrita em WO 97104079 e WO 97107202.

Agrupamentos de aminoacidosConforme discutido, os aminoácidos são classificados como ne-gativamente carregados, positivamente carregados ou eletricamente neutrosde acordo com suas cargas elétricas em pH 10. Portanto, os aminoácidosnegativos são E, D, C (cisteína) e Y, particularmente, E e D. Os aminoácidospositivos são R, K e H, particularmente, R e K. Os aminoácidos neutros são G,A, V, L, 1, P, F, W, S, T M, N, Q e C quando formam parte de uma ponte dedissulfeto. Uma substituição por outro aminoácido no mesmo grupo (negativo,positivo ou neutro) é chamada de substituição conservativa. Os aminoácidoseletricamente neutros podem ser divididos em hidrofóbicos (G, A, V, L, 1, P, F,W e C como parte de uma ponte de dissulfeto) e hidrofílicos (S, T M, N, Q).

Identidade do aminoácido

A variante de lipase da presente composição tem uma identidadede aminoácidos de ao menos 90% (de preferência, mais de 95% ou mais de98%) com a LIPOLASE®. O grau de identidade pode ser adequadamentedeterminado por programas de computador conhecidos na técnica, como oGAP fornecido no pacote de programas do GCG (manual do programa dopacote Wisconsin, versão 8, agosto de 1994, Genetics Computer Group, 575Science Drive, Madison, Wisconsin, EUA 53711) (Needleman, S.B.e Wunsch,C.D., (1970), Journal of Molecular Biology, 48, 443-45), usando as seguintesconfigurações para comparação da seqüência de polipeptídeos: penalidadede 3,0 para abertura de buraco e penalidade de 0,1 para ampliação de buraco.

A enzima lipase de primeira lavagem pode ser incorporada nacomposição detergente sob qualquer forma conveniente, geralmente sob aforma de um granulado sem pulverização, um líquido estabilizado ou umpartículado de enzima revestida.

Polímero de polietileno imina modificada

A presente composição compreende de cerca de 0,01%, em peso,a cerca de 10%, em peso, de preferência, de cerca de 0,1%, em peso, a cercade 5%, em peso, com mais preferência de cerca de 0,3% a cerca de 3%, empeso da composição, de um polímero de polietileno imina modificada.

O polímero de polietileno imina modificada da presente compo-sição tem uma cadeia principal de polietileno imina tendo um peso molecularmédio ponderai de cerca de 300 a cerca de 10.000, de preferência, um pesomolecular médio ponderai de cerca de 400 a cerca de 7.500, de preferência,um peso molecular médio ponderai de cerca de 500 a cerca de 1.900 e, depreferência, um peso molecular médio ponderai de cerca de 3.000 a 6.000.

A modificação da cadeia principal de polietileno imina inclui: (1)uma ou duas modificações de alcoxilação por átomo de nitrogênio, depen-dentes do fato de a modificação ocorrer em um átomo de nitrogênio interno ouem um átomo de nitrogênio terminal, na cadeia principal de polietileno imina,sendo que a modificação de alcoxilação consiste na substituição de um átomode hidrogênio por uma cadeia de polialcoxileno com uma média de cerca de 1a cerca de 40 porções alcóxi por modificação, sendo que a porção alcóxiterminal da modificação de alcoxilação tem terminação de hidrogênio, umaalquila C1-C4 ou misturas dos mesmos; (2) uma substituição de uma porçãoalquila C1-C4 e uma ou duas modificações de alcoxilação por átomo de ni-trogênio, dependente do fato de a substituição ocorrer em um átomo de ni-trogênio interno ou em um átomo de nitrogênio terminal, na cadeia principal depolietileno imina, sendo que a modificação de alcoxilação consiste na subs-tituição de um átomo de hidrogênio por uma cadeia de polialcoxileno com umamédia de cerca de 1 a cerca de 40 porções alcóxi por modificação, sendo quea porção alcóxi terminal tem terminação de hidrogênio, uma alquila C1-C4 oumisturas dos mesmos; ou (3) uma combinação dos mesmos;

Por exemplo, mas não se limitando a, apresenta-se abaixo modi-ficações possíveis para átomos de nitrogênio terminais na cadeia principal depolietileno imina, onde R representa um separador de etileno, E representauma porção de alquila C1-C4 e X' representa um contra-íon adequado solúvelem água.

<formula>formula see original document page 10</formula>

Como exemplo adicional, mas não se limitando a, apresenta-seabaixo modificações possíveis para átomos de nitrogênio internos na cadeiaprincipal de polietileno imina, onde R representa um separador de etileno, Erepresenta uma porção de alquila CrC4 e X- representa um contra-íon ade-quado solúvel em água.

<formula>formula see original document page 11</formula>

porção alcóxi porção alcóxi

A modificação de alcoxilação da cadeia principal de polietilenoimina consiste na substituição de um átomo de hidrogênio por uma cadeiacom uma média de cerca de 1 a cerca de 40 porções alcóxi, de preferência, decerca de 5 a cerca de 20 porções alcóxi. As porções alcóxi são selecionadas apartir de etóxi (EO), 1,2-propóxi (1,2-PO), 1,3-propóxi (1,3-PO), butóxi (60) ecombinações dos mesmos. De preferência, a cadeia de polialcoxileno é se-lecionada a partir de porções etóxi e porções etóxi/propóxi em bloco. Commais preferência, a cadeia de polialcoxileno consiste em porções etóxi em umgrau médio de de cerca de 5 a cerca de 15, e a cadeia de polialcoxilenoconsiste em porções etóxi/propóxi em bloco com um grau médio de etoxilaçãode cerca de 5 a cerca de 15 e um grau médio de propoxilação de cerca de 1 acerca de 16. Com preferência máxima, a cadeia de polialcoxileno consiste emporções etóxi/propóxi em bloco, onde o bloco da porção propóxi é o bloco daporção alcóxi terminal.

A modificação pode resultar na quaternização permanente dosátomos de nitrogênio da cadeia principal de polietileno imina. O grau dequaternização permanente pode ser de 0% a cerca de 30% dos átomos denitrogênio da cadeia principal de polietileno imina. Prefere-se que tenhamenos que 30% dos átomos de nitrogênio da cadeia principal de polietilenoimina permanentemente quaternizados.

Uma polietileno imina modificada preferencial tem a estruturageral com a seguinte fórmula (I):<formula>formula see original document page 12</formula>

fórmula (I)

em que a cadeia principal de polietileno imina tem um peso molecular médioponderai de 5.000, n de fórmula (I) tem uma média de 7 e R de fórmula (I) éselecionado a partir de hidrogênio, um grupo de alquila CrC4 e misturas dosmesmos.

Outra polietileno imina preferencial tem a estrutura geral com aseguinte fórmula (II):

<formula>formula see original document page 12</formula>

fórmula (II)

em que a cadeia principal de polietileno imina tem um peso molecular médioponderai de 5.000, n de fórmula (II) tem uma média de 10, m de fórmula (II)tem uma média de 7 e R de fórmula (II) é selecionado a partir de hidrogênio,um grupo de alquila CrC4 e misturas dos mesmos. O grau de quaternizaçaopermanente da fórmula (II) pode ser de 0% a cerca de 22% dos átomos denitrogênio da cadeia principal de polietileno imina.

Outra polietileno imina ainda preferencial tem a mesma estruturageral de fórmula (II), onde a cadeia principal de polietileno imina tem um pesomolecular médio ponderai de 600, n de fórmula (II) tem uma média de 10, mde fórmula (II) tem uma média de 7 e R de fórmula (II) é selecionado a partir dehidrogênio, um grupo de alquila CrC4 e misturas dos mesmos. O grau dequaternização permanente da fórmula (II) pode ser de 0% a cerca de 22% dosátomos de nitrogênio da cadeia principal de polietileno imina.

Estas polietileno iminas podem ser preparadas, por exemplo,polimerizando-se etileno imina na presença de um catalisador como dióxidode carbono, bissulfito de sódio, ácido sulfúrico, peróxido de hidrogênio, ácidoclorídrico, ácido acético e similares. Métodos específicos para a preparaçãodestas cadeias principais de poliamina são descritos na patente U.S. n°2.182.306, Ulrich et al., concedida em 5 de dezembro de 1939, na patente U.S.n° 3.033.746, Mayle et al., concedida em 8 de maio de 1962, na patente U.S.n° 2.208.095, Esselmann et al., concedida em 16 de julho de 1940, na patenteU.S. n° 2.806.839, Crowther, concedida em 17 de setembro de 1957, e napatente U.S. n° 2.553.696, Wilson, concedida em 21 de maio de 1951.

Exemplo 1

Polietileno imina de peso molecular 5.000 (mais adiante nestedocumento PEI5000) modificada com 7 porções etóxi (EO) por ligação ni-trogênio-hidrogênio (NH)

a) Tratamento de PEI5000 com 1 EO / NH

Aquecer até 80°C em um reator de 2 L, 900 g de uma soluçãoaquosa com 50%, em peso de PEI5000 (cadeia principal com peso molecularde 5.000) e desencapada por nitrogênio três vezes (até que uma pressão de500 kPa (5 bar) seja obtida). Aumentar a temperatura até 90°C e adicionar461 g de oxido de etileno até que a pressão suba para 500 kPa (5 bar). Re-mover os componentes voláteis após 2 horas desencapando-os com nitro-gênio a 80°C, ou vácuo de 50 kPa (500 mbar) a 80°C. Coletar 1345 g de umasolução aquosa a 68%, que contém PEI5000 com 1 EO / NH

b) Alcoxilacão de PEI5000 com 1 EO / NH na presença de umsolvente

Tratar em um reator de 2 L, 362 g de uma solução aquosa a68,5% da etapa (a) com 31 g de solução aquosa a 40% de hidróxido de po-tássio e 300 g de xileno e, desencapar com nitrogênio três vezes (até que umapressão de 500 kPa (5 bar) seja obtida). Remover água durante um período detempo de 4 horas a 170°C (mediante ascrição de solvente). Adicionar 753 g deoxido de etileno a 120°C até que uma pressão de 300 kPa (3 bar) seja obtida.Agitar por 3 horas a 120°C. Remover o solvente do composto e desencaparcom um vapor d'água a 120°C por 3 horas. Coletar 1.000 g de um líquidoviscoso claro acastanhado (amina: 2,5448 mmols/g, valor do pH a 1% do pesoem água 11,2), que é o produto desejado de PEI5000 com 7 EO / NH.

Exemplo 2

Polietileno imina de peso molecular 5.000 modificado com 10porções etóxi (EO) e 7 porções propóxi (PO) por ligação nitroqênio-hidroqênio Md)

a) Tratamento de PEI5000 com 1 EO / NH como no Exemplo 1.

b) Alcoxilacão de PEI5000 com 1 EO / NH

Tratar, em um reator de 2 L, 163 g de uma solução aquosa a68,5% da etapa (a) com 13,9 g de solução aquosa a 40% de hidróxido depotássio e, aquecer até 70°C e enxaguar com nitrogênio três vezes (até queuma pressão de 500 kPa (5 bar) seja obtida). Remover água durante umperíodo de 4 horas a 120°C e sob vácuo de 1 kPa (10 mbar). Adicionar 506 gde oxido de etileno a 120°C até que uma pressão de 800 kPa (8 bar) sejaobtida. Agitar por 4 horas a 120°C. Enxaguar com nitrogênio a 120°C. Adi-cionar 519 g de oxido de propileno a 120°C até que uma pressão de 800 kPa(8 bar) seja obtida. Agitar por 4 horas a 102°C. Remover os componentesvoláteis desencapando-os com nitrogênio a 80°C, ou vácuo de 50 kPa (500mbar) a 80°C. Coletar 1.178 g de um líquido viscoso claro acastanhado (ti-tragem de amina: 0,9276 mmol/g, valor do pH a 1 % do peso em água 10,67),que é o produto desejado de PEI5000 com 10 EO e 7 PO / NH.

OU

Alternativa b) Alcoxilacão de PEI5000 com 1 EO / NH na presençade um solvente

Tratar em um reator de 2 L, 137 g de uma solução aquosa a68,7% da etapa (a) com 11,8 g de solução aquosa a 40% de hidróxido depotássio e 300 g de xileno e, desencapar com nitrogênio três vezes (até queuma pressão de 500 kPa (5 bar) seja obtida). Remover a água presente pelaspróximas 4 horas enquanto se mantém uma temperatura de 170°C (medianteascrição de solvente). Adicionar 428 g de oxido de etileno a 120°C até queuma pressão de 300 kPa (3 bar) seja obtida e agitar por 2 horas a 120°C.Desencapar com nitrogênio a 120°C. Adicionar 439 g de oxido de propileno a120°C até que uma pressão de 300 kPa (3 bar) seja obtida. Agitar por 3 horasa 120°C. Remover o solvente do composto e desencapar com um vapord'água a 120°C por 3 horas. Coletar 956 g de um líquido viscoso claro acas-tanhado (titragem de amina: 0,9672 mmol/g, valor do pH a 1% do peso emágua 10,69), que é o produto desejado de PEI5000 com 10 EO e 7 PO / NH.

Exemplo 3

Polietileno imina de peso molecular 5.000 modificado com 9,9porções etóxi (EO) e 3,5 porções propóxi (PO) por ligação nitrogê-nio-hidrogênio (NH)

a) Tratamento de PEI5000 com 1 EO / NH como no Exemplo 1.

b) Alcoxilacão de PEI5000 com 1 EO / NH

Tratar em um reator de 2 L, 321 g de uma solução aquosa a69,2% da etapa (a) com 28 g de solução aquosa â 40% de hidróxido de po-tássio, aquecer até 80°C e desencapar com nitrogênio três vezes (até queuma pressão de 500 kPa (5 bar) seja obtida). Remover água durante as pró-ximas 3 horas enquanto se mantém uma temperatura de 120°C e vácuo de 1kPa (10 mbar). Adicionar 1.020 g de oxido de etileno a 120°C até que umapressão de 800 kPa (8 bar) seja obtida. Agitar por 4 horas a 120°C. Removeros componentes voláteis desencapando-os com nitrogênio a 80°C, ou sob umvácuo de 50 kPa (500 mbar) a 80°C. Coletar 1.240 g de um líquido viscosoacastanhado, o qual contém PEI 5000 com 9,9 EO / NH (titragem de amina:1,7763 mmol/g, valor do pH a 1% do peso em água 11,3). Desencapar comnitrogênio (até que uma pressão de 500 kPa (5 bar) seja obtida) 239 g de PEI5000 com 9,9 EO / NH e aquecer até 120°C. Adicionar 87 g (precisão decontagem +/- 15 g) de oxido de propileno a 120°C até que uma pressão de800 kPa (8 bar) seja obtida. Agitar por 4 horas a 120°C. Remover os com-ponentes voláteis desencapando-os com nitrogênio a 80°C, ou sob um vácuode 50 kPa (500 mbar) a 80°C. Coletar 340 g de um líquido viscoso claro a-castanhado (titragem de amina: 1,2199 mmol/g, valor do pH a 1% do peso emágua 11,05), que é o produto desejado de PEI5000 com 9,9 EO e 3,5 PO / NH.

Exemplo 4

Polietileno imina de peso molecular 5.000 modificado com 9,9porções etóxi (EO) e 15,5 porções propóxi (PQ) por ligação nitrogê-nio-hidrogênio (NH)

a) Tratamento de PEI5000 com 1 EO / NH como no Exemplo 1.

b) Alcoxilacão de PEI5000 com 1 EO / NH

Tratar em um reator de 2 L, 321 g de uma solução aquosa a69,2% da etapa (a) com 28 g de solução aquosa a 40% de hidróxido de po-tássio, aquecer até 80°C e desencapar com nitrogênio três vezes (até queuma pressão de 500 kPa (5 bar) seja obtida). Remover água durante as pró-ximas 3 horas enquanto se mantém uma temperatura de 120°C e vácuo de 1kPa (10 mbar). Adicionar 1.020 g de oxido de etileno a 120°C até que umapressão de 800 kPa (8 bar) seja obtida. Agitar por 4 horas a 120°C. Removeros componentes voláteis desencapando-os com nitrogênio a 80°C, ou sob umvácuo de 50 kPa (500 mbar) a 80°C. Coletar 1.240 g de um líquido viscosoacastanhado, o qual contém PEI 5000 com 9,9 EO / NH (titragem de amina:1,7763 mmol/g, valor do pH a 1% do peso em água 11,3). Desencapar comnitrogênio (até que uma pressão de 500 kPa (5 bar) seja obtida) 156 g de PEI5000 com 9,9 EO / NH foram aquecidos até 120°C. Adicionar 284 g (precisãode contagem +/-15 g) de oxido de propileno a 120°C até que uma pressão de800 kPa (8 bar) seja obtida. Agitar por 4 horas a 120°C. Remover os com-ponentes voláteis desencapando-os com nitrogênio a 80°C, ou sob um vácuode 50 kPa (500 mbar) a 80°C. Coletar 450 g de um líquido viscoso claro a-castanhado (titragem de amina: 0,6545 mmol/g, valor do pH a 1% do peso emágua 11,05), que é o produto desejado de PEI5000 com 9,9 EO e 15,5 PO / NH.

Sistema Tensoativo

A composição da presente invenção compreende um sistematensoativo que compreende alquil etóxi sulfatos C10-C18 (AEXS), em que x é decerca de 1 a cerca de 30, de preferência, é de cerca de 1 a cerca de 10, commais preferência, de cerca de 1 a cerca de 5. O tensoativo à base de alquiletóxi sulfato pode estar presente na composição de cerca de 5% a cerca de30%, ou de cerca de 7% a 16% em peso da composição.

O sistema tensoativo pode compreender, ainda, de 0% a cerca de7%, ou de cerca de 0,1 % a cerca de 5%, ou de cerca de 1 % a cerca de 4% empeso da composição de um co-tensoativo selecionado a partir de um coten-soativo não-iônico, co-tensoativo aniônico e qualquer mistura materiais dosmesmos.

Co-tensoativos Não-iônicos

Alguns exemplos não-limitadores de cotensoativos não-iônicosincluem: etoxilatos de alquila C12-C18, como, tensoativos não-iônicos NEO-DOL® disponíveis junto à Shell e, LUTENSOL® XL e LUTENSOL® XP dis-poníveis junto à BASF; alcoxilatos de alquil fenol C6-C12, em que as unidadesalcoxilato são uma mistura de unidades etóxi e propóxi; condensados deálcool C12-C18 e alquil fenol C6-Ci2 com etoxilatos de alquil poliamina de blocode oxido de etileno/óxido de propileno, como PLURONIC®, disponível junto àBASF; álcoois de cadeia média ramificada C14-C22, BA, conforme discutido emUS 6.150.322, alcoxilatos de alquila com cadeia média ramificada C14-C22,BAEX, em que x é de 1 a 30, conforme discutido em US 6.153.577, US6.020.303 eUS 6.093.856; polissacarídeos de alquila conforme discutido emUS 4.565.647 Llenado, concedida em 26 de janeiro de 1986, especificamentealquil poliglicosídeos conforme discutido em US 4.483.780 e US 4.483.779,Poliidróxi amidas de ácido graxo conforme discutido em US 5.332.528, etensoativos de álcool poli(oxialquilado) com terminação de éter conformediscutido em US 6.482.994 e WO 01/42408.

Alguns exemplos não-limitadores de co-tensoativos não-iônicossemipolares incluem: óxidos de amina solúveis em água contendo uma por-ção alquila de cerca de 10 a cerca de 18 átomos de carbono e duas porçõesselecionadas do grupo consistindo em porções alquila, e porções hidróxi al-quila contendo de cerca de 1 a cerca de 3 átomos de carbono; óxidos defosfina solúveis em água contendo uma porção alquila de cerca de 10 a cercade 18 átomos de carbono e duas porções selecionadas do grupo consistindoem porções alquila, e porções hidróxi alquila contendo de cerca de 1 a cercade 3 átomos de carbono; sulfóxidos solúveis em água contendo uma porçãoalquila de cerca de 10 a cerca de 18 átomos de carbono e uma porção sele-cionada do grupo consistindo em porções alquila, e porções hidróxi alquila decerca de 1 a cerca de 3 átomos de carbono; Vide WO 01/32816, US 4.681.704e US 4.133.779.

Co-tensoativos Aniônicos

Alguns exemplos não-limitadores de co-tensoativos aniônicosaqui utilizáveis incluem: sulfatos de alquila (AS) Ci0-C2o primários, de cadeiaramificada e aleatórios; sulfatos de alquila C-io-Ci8secundários (2,3); sulfo-natos de alquil benzeno (LAS) C10-Ci5; carboxilatos de alquilalcóxi Ci0-Ci8,compreendendo de 1 a 5 unidades etóxi; sulfatos de alquila com cadeia médiaramificada conforme discutido em US 6.020.303 e US 6.060.443, sulfatos dealquilalcóxi com cadeia média ramificada conforme discutido em US6.008.181 e US 6.020.303, sulfonato de alquil benzeno modificado (MLAS)conforme discutido em WO 99/05243, WO 99/05242 e WO 99/05244, metiléster sulfonato (MES); e alfa-olefina sulfonato (AOS).

Em uma modalidade, o co-tensoativo é selecionado como umsulfato de alquila linear C^-18 em uma quantidade onde a razão de massaentre AEXS e o sulfato de alquila linear Ci2-isé maior que 2 (>2:1), de prefe-rência, maior que 2,8 (>2,8:1), com mais preferência maior que 3,3 (>3,3:1).

Veículo Líquido

As composições detergentes líquidas de acordo com a presenteinvenção também contém um veículo líquido. Geralmente, a quantidade doveículo líquido empregada nas composições da presente invenção será rela-tivamente maior, muitas vezes compreende o equilíbrio da composição de-tergente, porém, pode compreender de cerca de 20%, em peso, a cerca de85%, em peso da composição detergente. De preferência, as composições dapresente invenção compreendem de cerca de 40% a cerca de 80% de umveículo líquido aquoso.

O tipo de veículo líquido aquoso não-ativo de superfície de maisbaixo custo é, logicamente, a própria água. Conseqüentemente, o compo-nente de veículo líquido aquoso não-ativo de superfície será geralmentecompreendido em sua maior parte, se não em sua totalidade, de água. Em-bora outros tipos de líquidos miscíveis em água, como alcanóis inferioresCrC3 como metanol, etanol e/ou propanol, dióis, outros polióis, éteres, al-canolaminas C1-C3 como mono-, di- e trietanolaminas, e similares, tenhamsido convencionalmente adicionados às composições detergentes líquidascomo hidrótropos, co-solventes ou estabilizantes. Caso sejam utilizados, osestabilizantes de fase/co-solventes podem compreender de cerca de 0,1% a5,0%, em peso das composições da presente invenção.

Agentes de Suspensão de Sujeiras, Agentes de Liberação de Sujeiras

As composições detergentes líquidas da presente invenção po-dem conter, ainda, um sistema polímero com agentes de suspensão de su-jeiras, agentes de liberação de sujeiras, e misturas dos mesmos. Os agentesde suspensão de sujeiras podem ser aqueles de conhecimento comum noestado da técnica como poliésteres em bloco de acordo com a patente U.S. n°4.702.857 Gosselink, concedida em 27 de outubro de 1987 e oligômeros ésterde tereftalato sulfonatados lineares de acordo com a patente U.S. n°4.968.451, Scheibel et ai, concedida em 6 de novembro de 1990.

Os agentes de liberação de sujeiras podem ser aqueles de co-nhecimento comum no estado da técnica como pentaimina tetraetileno eto-xilada (EOi5-ie) de acordo com a patente U.S. n° 4.597.898 Vander Meer,concedida em 1o de julho de 1986, e hexametileno diamina etoxilada dispo-nível sob o nome comercial de LUTENSIT® junto à BASF, e como aquelesdescritos em WO 01/05874.

Os agentes de suspensão de sujeiras e os agentes de liberaçãode sujeiras podem compreender de cerca de 0,1 % a cerca de 2%, em peso dacomposição detergente líquida.

Componentes Opcionais

As composições detergentes da presente invenção podem,também, incluir qualquer quantidade de ingredientes opcionais adicionais.Estes incluem componentes convencionais de composições detergentes paralavagem de roupas, como builders detersivos, enzimas, estabilizantes deenzimas (como propileno glicol, ácido bórico e/ou bórax), supressores deespuma, outros agentes de benefício para tratamento de tecidos, agentes deajuste de pH, agentes quelantes, argilas esmectitas, agentes estruturantes,agentes inibidores de transferência de corantes, alvejantes ópticos, perfumese agentes corantes. Os diversos ingredientes opcionais da composição de-tergente, caso estejam presentes nas composições da presente invenção,precisam ser utilizados em concentrações convencionalmente empregadaspara causar o efeito desejado à composição detergente ou à operação delavagem. Freqüentemente, a quantidade total desses ingredientes opcionaisda composição detergente pode situar-se na faixa de cerca de 5% a cerca de50% e, com mais preferência, de cerca de 5% a cerca de 40%, em peso dacomposição.

Enzimas Adicionais

As enzimas adicionais podem ser incluídas em quantidades efi-cazes na composição detergente líquida para lavagem de roupas da presenteinvenção para uma ampla variedade de propósitos de lavagem de tecidos,inclusive para remoção de manchas baseadas em proteína, carboidrato outriglicerídeo, por exemplo, e/ou para a restauração de tecidos. Para uso napresente invenção, uma "quantidade eficaz" é uma quantidade de enzimaadicional para alcançar a remoção desejada de uma mancha ou grau derestauração de tecidos.

Exemplos de enzimas adequadas incluem, mas não se limitam a,hemicelulases, peroxidases, proteases, celulases, xilanases, lipases ressal-vando-se aquelas descritas acima, fosfolipases, esterases, cutinases, pecti-nases, queratanases, reductases, oxidases, fenoloxidases, lipoxigenases,ligninases, pululanases, tanases, pentosanases, malanases, p-glucanases,arabinosidases, hialuronidase, condroitinase, lacase, e amilases conhecidas,ou combinanues das mesmas. Outros tipos de enzimas também podem serincluídos. Estes podem ser de qualquer origem adequada, como origem ve-getal, animal, bacteriana, fíngica e de levedura. No entanto, sua escolha éorientada por diversos fatores como atividade e/ou estabilidade de pH ótima,estabilidade térmica e estabilidade em relação a ativos detergentes, builders eoutros.

Uma combinação potencial de enzimas compreende um coquetelde enzimas detersivas convencionais, como protease, lipase, cutinase e/oucelulase, em conjunto com amilase. As enzimas detersivas são descritas commais detalhes na patente U.S. N° 6.579.839. As composições da presenteinvenção particularmente preferenciais contêm de cerca de 0,05% a cerca de2%, em peso, de enzimas detersivas.

As enzimas adicionais são normalmente incorporadas em teoressuficientes para proporcionar até cerca de 5 mg, em peso, e mais tipicamentede cerca de 0,01 mg a cerca de 3 mg, de enzima ativa por grama da compo-sição. Ou seja, as composições da presente invenção compreenderão, tipi-camente, de cerca de 0,001% a 5%, de preferência de 0,01% a cerca de 1%,em peso, de uma preparação de enzimas disponível comercialmente. Asenzimas protease estão normalmente presentes nestes preparados comer-ciais em teores suficientes para fornecer de 0,005 a 0,1 unidade Anson (AU)de atividade por grama de composição.

As proteases aqui utilizáveis incluem proteases, como as subtili-sinas de Bacillus [por exemplo, subtilis, lentus, licheniformes, amyloliquefa-ciens (BPN, BPN'), alcalophilus,], por exemplo, ESPERASE®, ALCALASE®,EVERLASE® e SAVIANASE® (Novozymes), BLAP e variantes (Henkel).Outras proteases são descritas em EP130756, WO91/06637, WO95/10591 eWO99/20726.

Amilases (a e/ou (3) são descritas em WO 94/02597 e WO96/23873. Exemplos comerciais são PURAFECT OX AM® (Genencor) eTERMAMYL®, NATALASE®, BAN®, FUNGAMYL® e DURAMYL® (todosexemplos de Novozymes). As amilases também incluem, por exemplo,a-amilases descritas no Relatório Descritivo de Patente Britânica N°1.296.839 (Novozymes) e RAPIDASE® (International Bio-Synthetics, Inc).

As celulases úteis à presente composição incluem celulase bac-teriana ou fúngica. De preferência, elas apresentarão um pH ótimo entre 5 e9,5. Celulases adequadas são descritas na patente US N9 4.435.307, Bar-besgoard et al., concedida em 6 de março de 1984. As celulases úteis à pre-sente invenção incluem celulases bacterianas ou fúngicas como, por exemplo,aquelas produzidas por Humicola insolens, particularmente, DSM 1800, porexemplo, 50Kda e "43 kD (CAREZYME®). São adequadas, também, as ce-lulases EGIII de Trichoderma longibrachiatum.

Outras lipases adequadas, não descritas anteriormente, incluemaquelas produzidas pelos grupos Pseudomonas e Chromobacter. A enzimaLIPOLASE®, derivada de Humicola lanuginosa e disponível comercialmentejunto à Novozymes (vide também EPO 41.947), é uma lipase adequada parauso na presente invenção. São adequadas, também, por exemplo, LIPOLASEULTRA® e LIPOPRIME® disponíveis junto à Novozymes. São adequadas,também, as cutinases [EC 3.1.1.50] e esterases. Vide, também, as lipases noPedido de Patente Japonês 53-020487, aberto à inspeção pública em 24 defevereiro de 1978. Esta lipase está disponível junto à Areario PharmaceuticalCo. Ltd., Nagoya, Japão, sob o nome comercial de LIPASE P "AMANO®".Outras lipases comerciais incluem AMANO-CES®, lipases de Chromobacterviscosum, por exemplo, Chromobacter viscosum var. lipolyticum NRRLB 3673,disponível comercialmente junto à Toyo Jozo Co., Tagata, Japão, e lipases deChromobacter viscosum disponíveis junto à U.S. Biochemical Corp., E.U.A. eDiosynth Co., Holanda, e outras lipases como Pseudomonas gladioli. Outraslipases adequadas são descritas em WO 2004/101759, WO 2004/101760 eWO 2004/101763.

As carboidrases aqui utilizável incluem mananase (por exemplo,aquelas descritas na patente U.S. n—6.060.299), pectato liase (por exemplo,aquelas descritas em WO 99/27083), ciclomaltodextrina glucano transferase(por exemplo, aquelas descritas em WO 96/33267), xiloglucanase (por e-xemplo, aquelas descritas em WO 99/02663).

As enzimas de alvejamento aqui utilizáveis com intensificadoresincluem peroxidases, lacases, oxigenases, (por exemplo, catecol 1,2 dioxi-genase), lipoxigenase (por exemplo, aquelas descritas em WO 95/26393) e(não-heme) haloperoxidases.

Os materiais de enzima úteis às formulações de detergente lí-quido, bem como sua incorporação a essas formulações, são descritos em US4.261.868, concedida a Hora et al., e em US 4.507.219, concedida a Hughes.

Estabilizante de enzimas

Se uma ou mais enzimas é/são incluídas nas composições dapresente invenção, é preferencial que a dita composição também contenhaum estabilizante de enzimas. As enzimas podem ser estabilizadas usandoqualquer sistema estabilizante conhecido, como compostos de cálcio e/oumagnésio, compostos de boro e ácidos bóricos substituídos, ésteres de bo-rato aromáticos, peptídeos e derivados de peptídeo, polióis, carboxilatos combaixo peso molecular, compostos orgânicos relativamente hidrofóbicos (isto é,certos ésteres, éteres dialquil glicólicos, álcoois ou alcoxilatos de álcool),carboxilato de éter alquílico em adição a uma fonte de íon de cálcio, hipoclo-rito de benzamidina, álcoois alifáticos inferiores e ácidos carboxílieos, sais deN,N-bis(carbóxi metil) serina; ácido (met)acrílico, éster copolímero do ácido(met)acrílico e PEG; compostos de lignina, oligômero de poliamida, ácidoglicólico ou seus sais; poli hexametileno biguanida ou N,N-bis-3-amino-pro-pil-dodecil amina ou sal; e misturas das mesmas. Consulte, também, a US3.600.319, concedida a Gedge, et al., EP 0 199 405 A, concedida a Venegas,US. 3.519.570 e US 4.537.706 (espécies de borato).

Os detergentes típicos, especialmente os líquidos, compreendemde cerca de 1 a cerca de 30, de preferência, de cerca de 2 a cerca de 20, commais preferência, de cerca de 5 a cerca de 15 e, com a máxima preferência,de cerca de 8 a cerca de 12 milimols de íon de cálcio por litro de composiçãofinalizada para proporcionar estabilidade enzimática. Qualquer sal de cálcioou de magnésio solúvel em água pode ser usado como a fonte de íons decálcio ou de magnésio, incluindo, mas não se limitando a, cloreto de cálcio,sulfato de cálcio, malato de cálcio, maleato de cálcio, hidróxido de cálcio,formiato de cálcio e acetato de cálcio, bem como os sais de magnésio cor-respondentes. Conseqüentemente, como uma proposição geral, as compo-sições da presente invenção compreenderão, tipicamente, de cerca de 0,05%a cerca de 2%, em peso da composição detergente, de uma fonte solúvel emágua de íons de cálcio ou de magnésio, ou ambos.Em uma composição líquida, a degradação de segundas enzimaspela enzima proteolítica pode ser evitada por meio de inibidores reversíveis daprotease, como do tipo peptídeo ou proteína, em particular o inibidor à basede subtilisina modificada da família VI e plasminoestrepina; leupeptina, triflu-orometil cetonas de peptídeo e aldeídos de peptídeo.

Builders orgânicos para detergente

As composições detergentes da presente invenção, opcional-mente, também podem conter um material de builder orgânico para deter-gente. Os exemplos incluem metais álcali, citratos, succinatos, malonatos,carbóxi metil succinatos, carboxilatos, policarboxilatos e poliacetil carboxilatos.Exemplos específicos incluem sais de sódio, potássio e lítio de ácido oxidissuc-cínico, ácido melítico, ácidos benzeno policarboxílicos C10-C22 ácidos graxos eácido cítrico. Outros exemplos são fosfonatos orgânicos DEQUEST® tipo a-gentes seqüestrantes vendido por Monsanto e alcano hidróxi fosfonatos. Ossais de citrato e os sabões de ácido graxo C12-Ci8 são altamente preferenciais.

Outros encorpadores orgânicos adequados incluem os polímerose copolímeros de peso molecular mais alto, conhecidos por suas proprieda-des como encorpadores. Por exemplo, esses materiais incluem ácido polia-crílico adequado, ácido polimaléico e copolímeros do ácido poliacríli-co/polimaléico, bem como seus sais, como aqueles disponíveis junto à BASFsob a marca registrada SOKALAN®.

Caso sejam utilizados materiais de builder orgânico, a composi-ção pode compreender até 30%, de preferência de cerca de 1% a cerca de20% e, com mais preferência, de cerca de 3% a cerca de 10% dos mesmos,em peso da composição.

Agentes de controle de pH

As composições detergentes da presente invenção podem,também, opcionalmente conter baixos teores de materiais que servem paraajustar ou manter em níveis ótimos o pH das composições detergentes dapresente invenção. O pH das composições da presente invenção deveriaestar na faixa de cerca de 7,8 a 8,5, com mais preferência, de cerca de 8,0 a8,5. Materiais como o NaOH podem ser adicionados para alterar o pH dacomposição, se necessário.

Forma, preparação e uso da composição

As composições detergentes líquidas da presente invenção estãosob a forma de uma solução aquosa, dispersão uniforme ou suspensão detensoativo, agente opacificante e certos outros ingredientes opcionais, algunsdos quais podem normalmente estar sob forma sólida, tendo sido combinadoscom os componentes normalmente líquidos da composição, como o veículolíquido aquoso e quaisquer outros ingredientes opcionais normalmente lí-quidos.

As composições detergentes líquidas aquosas da presente in-venção podem ser preparadas combinando-se os componentes das mesmasem qualquer ordem que seja conveniente, e misturando-se, por exemplomediante agitação, a combinação de componentes resultante para formar ascomposições detergentes líquidas com estabilidade de fase da presente in-venção. Em um processo preferencial para o preparo dessas composições, oscomponentes são combinados em uma determinada ordem. Nesse processopreferencial de preparo é formada uma matriz líquida contendo ao menos umagrande proporção e, de preferência, substancialmente a totalidade doscomponentes líquidos como, por exemplo, tensoativo, veículos líquidosnão-ativos de superfície e outros componentes líquidos opcionais, sendo osditos componentes líquidos totalmente misturados mediante a aplicação deagitação com cisalhamento a essa combinação de líquidos. Agitação rápidacom um agitador mecânico, por exemplo, pode ser útil.

Enquanto é mantida a agitação com cisalhamento, podem seradicionados substancialmente todos os tensoativos e ingredientes em formasólida. A agitação da mistura prossegue e, se necessário, pode ser aumen-tada para formar uma solução ou uma dispersão uniforme de partículas in-solúveis de fase sólida dentro da fase líquida.

Depois de alguns ou todos os materiais em forma sólida teremsido adicionados à mistura sob agitação, são incorporadas as partículas domaterial de enzima preferencial como, por exemplo, prills de enzima. Portanto,o componente de enzima é, de preferência, adicionado por último à matrizlíquida aquosa.

Como uma variação do procedimento de preparo da composiçãoacima descrita, um ou mais dos componentes sólidos pode ser acrescentadoà mistura sob a forma de uma solução ou de uma pasta de partículaspré-misturadas com uma porção mínima de um ou mais componentes líquidos.

Após a adição de todos os componentes da composição, dá-secontinuidade à agitação da mistura durante um período de tempo suficientepara formar composições com viscosidade desejada e características de es-tabiliadade de fase (viscosidade de cerca de 0,1 Pa.s (100 cps) - 0,7 Pa.s(700 cps), com mais preferência, de cerca de 0,2 Pa.s (200 cps) a cerca de 0,5Pa.s (500 cps), e estável durante longos períodos de tempo como de 7 a 240dias). Freqüentemente, isso envolve a agitação durante um período de cercade 30 a 60 minutos.

As composições desta invenção, preparadas conforme descritoacima, podem ser diretamente usadas sobre os tecidos ou usadas para for-mar soluções aquosas para lavagem para uso na lavagem de tecidos. Ge-ralmente, uma quantidade eficaz das ditas composições é adicionada dire-tamente ao tecido ou diretamente à água, de preferência, em uma máquina delavar roupas automática convencional, para formar tais soluções aquosaspara lavanderia. Para uso na presente invenção, o termo "quantidade eficaz"refere-se a uma quantidade que proporciona os benefícios de limpeza dese-jados de sujeiras gordurosas e sujeiras oleosas. A solução aquosa para la-vagem assim formada é, então, colocada em contato, de preferência sobagitação, com os tecidos a serem lavados.

Uma quantidade eficaz das composições detergentes líquidas dapresente invenção adicionada ao tecido é de 0,5 ml_ a 10 ml_ da composição.Uma quantidade eficaz das composições detergentes líquidas da presenteinvenção, adicionada à água para formar soluções aquosas para lavanderia,pode compreender quantidades suficientes para formar de cerca de 500 a7.000 ppm de composição em uma solução aquosa para lavagem. Com maispreferência, de cerca de 1.000 a 3.000 ppm das composições detergentes dapresente invenção, serão fornecidos em uma solução aquosa para lavagem.

A presente composição detergente líquida pode, também, serutilizada em um método de remoção de sujeiras e manchas de uma superfíciecompreendendo as etapas de: (a) pré-tratar as sujeiras e manchas com ascomposições detergentes líquidas da presente invenção para formar umasuperfície pré-tratada; (b) adicionar uma quantidade eficaz das composiçõesdetergentes líquidas da presente invenção à água para formar uma soluçãoaquosa para lavagem que compreende cerca de 500 a cerca de 7000 ppm dacomposição; (c) colocar a solução aquosa para lavagem em contato com asuperfície pré-tratada, e (d) opcionalmente proporcionar agitação à soluçãoaquosa para lavagem eà superfície pré-tratada. A superfície pré-tratada é, depreferência, tecido.

As composições detergentes líquidas da presente invenção po-dem ser apresentadas em uma garrafa para múltiplos usos, ou podem seroferecidas aos consumidores como um certo número de embalagens de doseunitária. As embalagens de dose unitária úteis à presente invenção incluemaquelas conhecidas na técnica, e incluem aquelas que são solúveis em água,insolúveis em água, permeáveis à água e combinações desses itens.<table>table see original document page 28</column></row><table>Tabela 1: Formulações (continuação)

<table>table see original document page 29</column></row><table>

Números dados em mg de enzima/i 00 g

1 conforme descrito em US 4.597.898.

3. conforme descrito em US 5.565.145.

4. disponível sob o nome comercial dè LUTENSIT® junto à BASF e como aquelas descritas em WO 01/05874conforme descrito nas fórmulas (I) e (II)

5. disponível sob o nome comercial dé LIPEX® junto à NovozymesTodos os documentos citados na Descrição Detalhada da In-venção estão, em sua parte relevante, aqui incorporados, a título de referên-cia. A citação de qualquer documento não deve ser interpretada como ad-missão de que este represente técnica anterior com respeito à presente in-venção. Se algum significado ou definição de um termo deste documentoescrito entrar em conflito com algum significado ou definição do termo em umdocumento incorporado por referência, o significado ou definição atribuída aotermo neste documento escrito terá precedência.

Embora modalidades particulares da presente invenção tenhamsido ilustradas e descritas, deve ficar evidente aos versados na técnica quevárias outras alterações e modificações podem ser feitas sem que se desviedo caráter e âmbito da invenção. Portanto, pretende-se cobrir nas reivindi-cações anexas todas essas alterações e modificações que se enquadram noescopo da presente invenção.

Claims

1. Composição detergente líquida para lavagem de roupas, ca-racterizada pelo fato de compreender:(a) de cerca de 5 a cerca de 20.000 LU/g de uma lipase deprimeira lavagem que consiste em um polipeptídeo comuma seqüência de aminoácidos que tem uma identidade deao menos 90% com a lipase de ocorrência natural derivadada cepa DSM 4109 da Humicola lanuginosa e, comparada àdita lipase de ocorrência natural, compreende uma substi-tuição de um aminoácido eletricamente neutro ou negati-vamente carregado em 15A de E1 ou Q249 por um ami-noácido positivamente carregado; e pode compreender,ainda:(I) uma adição de um peptídeo no C-terminal;(II) uma adição de um peptídeo no N-terminal;(III) o atendimento das seguintes limitações:i) compreender um aminoácido negativamente carre-gado na posição E210 da dita lipase de ocorrêncianatural;ii) compreender um aminoácido negativamente carre-gado na região correspondente às posições 90 a 101da dita lipase de ocorrência natural; eiii) compreender um aminoácido neutro ou carregadonegativamente em uma posição correspondente a N94da dita lipase de ocorrência natural; e/ouiv) ter uma carga negativa ou carga neutra na regiãocorrespondente às posições 90 a 101 da dita lipase deocorrência natural; e(IV) misturas dos mesmos.(b) de cerca de 0,01%, em peso, a cerca de 10%, em peso dacomposição, de um polímero de polietileno imina modificadaque compreende uma cadeia principal de cerca de 300 acerca de 10.000 de peso molecular médio ponderai; a mo-dificação da cadeia principal de polietileno imina é:(1) uma ou duas modificações de alcoxilação por átomo denitrogênio na cadeia principal de polietileno imina, sendoque a modificação de alcoxilação consiste na substituiçãode um átomo de hidrogênio por uma cadeia de polialcoxi-leno com uma média de cerca de 1 a cerca de 40 porçõesalcóxi por modificação, sendo que a porção alcóxi terminalda modificação de alcoxilação tem terminação de hidrogênio,uma alquila C1-C4 ou misturas dos mesmos;(2) uma substituição de uma porção de alquila C1-C4 e uma ouduas modificações de alcoxilação por átomo de nitrogêniona cadeia principal de polietileno imina, sendo que a modi-ficação de alcoxilação consiste na substituição de um átomode hidrogênio por uma cadeia de polialcoxileno com umamédia de cerca de 1 a cerca de 40 porções alcóxi por mo-dificação, sendo que a porção alcóxi terminal tem termina-ção de hidrogênio, uma alquila C1-C4 ou misturas dosmesmos; ou(3) uma combinação dos mesmos; e(c) um veículo líquido formando o equilíbrio da composição.

2. Composição detergente líquida para lavagem de roupas, deacordo com a reivindicação 1, em que a lipase é um polipeptídeo com uma"seqüência de aminoácidos que compreende, ainda, misturas dos mesmos (I),(II) e (IV).

3. Composição detergente líquida para lavagem de roupas, deacordo com a reivindicação 1, em que o polímero de polietileno imina modi-ficada compreende uma cadeia principal de polietileno imina de cerca de 400a cerca de 7.500 de peso molecular médio ponderai; a modificação da cadeiaprincipal de polietileno imina compreende a substituição de um átomo dehidrogênio por uma cadeia de polialcoxileno que compreende porções etó-xi/propóxi em bloco, sendo que o bloco da porção propóxi é o bloco da porçãoalcóxi terminal, tendo cerca de 5 a cerca de 15 porções etóxi e de cerca de 1 acerca de 16 porções propóxi; sendo que os blocos da porção alcóxi têm ter-minação de hidrogênio, uma alquila CrC4 ou misturas dos mesmos.

4. Composição detergente líquida para lavagem de roupas, deacordo com a reivindicação 1, em que a composição compreende, ainda, (d)um sistema tensoativo que compreende de cerca de 5% a cerca de 30%, empeso da composição, de um sulfato de alquil etóxi C10-C18 com um grau médiode etoxilação de cerca de 1 a cerca de 30, e de cerca de 1%, em peso, a cercade 10%, em peso da composição, de um cotensoativo aniônico.

5. Composição detergente líquida para lavagem de roupas, deacordo com a reivindicação 1, em que a composição compreende, ainda, decerca de 0,05%, em peso, a cerca de 2%, em peso da composição, de umsistema de estabilização de enzimas.

6. Composição detergente líquida para lavagem de roupas* deacordo com a reivindicação 1, em que a composição compreende, ainda, decerca de 1 %, em peso, a cerca de 20%, em peso da composição, de umbuilder orgânico para detergente.

7. Composição detergente líquida para lavagem de roupas, deacordo com a reivindicação 1, em que a composição compreende, ainda, umaquantidade eficaz de enzimas adicionais selecionadas entre hemicelulases,peroxidases, proteases, celulases, xilanases, lipases exceto aquelas descri-tas acima, fosfolipases, esterases, cutinases, pectinases, queratanases, re-ductases, oxidases, fenoloxidases, lipoxigenases, ligninases, pululanases,tanãses, pentosanases, malanases, p-glucanases, arabinosidases, hialuro-nidase, condroitinase, lacase, e amilases, ou combinaques das mesmas.

8. Composição detergente líquida para lavagem de roupas, deacordo com a reivindicação 1, em que o polímero de polietileno imina modi-ficada é selecionado entre:<formula>formula see original document page 34</formula>fórmula (II)em que a cadeia principal de polietileno imina de fórmula (II) tem um pesomolecular médio ponderai de 600 ou 5.000, n da fórmula (II) tem uma médiade 10, m da fórmula (II) tem uma média de 7 e R da fórmula (II) é selecionadoa partir de hidrogênio, uma alquila CrC4 e misturas dos mesmos; e o grau dequaternização permanente da fórmula (II) pode ser de 0% a cerca de 22% dosátomos de nitrogênio da cadeia principal de polietileno imina.

9. Método de remoção de sujeiras e manchas de uma superfície,compreendendo as etapas de:(a) opcionalmente pré-tratar as sujeiras e manchas com ascomposições como definidas na reivindicação 1 para formaruma superfície opcionalmente pré-tratada;(b) adicionar uma quantidade eficaz das composições comodefinidas na reivindicação 1 à água para formar uma solu-ção, aquosa parajavagem que compreende cerca de 500 acerca de 7.000 ppm da composição;(c) colocar a solução aquosa para lavagem em contato com asuperfície opcionalmente pré-tratada, e(d) opcionalmente proporcionar agitação à solução aquosapara lavagem e à superfície opcionalmente pré-tratada.

10. Método para produzir uma composição detergente líquidapara lavagem de roupas, compreendendo as etapas de:(a) formar uma matriz líquida contendo o sistema tensoativo, osveículos líquidos são perfeitamente misturados conferin-do-se agitação com cisalhamento para uma fase líquida;(b) adicionar quaisquer ingredientes na forma sólida desejados,exceto componentes de enzima, para formar uma mistura;(c) agitar a mistura para formar uma solução ou uma dispersãouniforme de particulados insolúveis de fase sólida dentro dafase líquida; e(d) adicionar um componente de enzima à solução ou à dis-persão uniforme para formar a composição.