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DE29825083U1 - Detergenszusammensetzung umfassend eine Mannanase und ein Schmutzabweisungs-Polymer - Google Patents

Detergenszusammensetzung umfassend eine Mannanase und ein Schmutzabweisungs-Polymer Download PDF

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DE29825083U1
DE29825083U1 DE29825083U DE29825083U DE29825083U1 DE 29825083 U1 DE29825083 U1 DE 29825083U1 DE 29825083 U DE29825083 U DE 29825083U DE 29825083 U DE29825083 U DE 29825083U DE 29825083 U1 DE29825083 U1 DE 29825083U1
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Abstract

Wäschewaschzusammensetzung, umfassend ein Mannanaseenzym und ein Baumwoll-Polyethylenimin-Schmutzabweisungspolymer.

Description

  • Gebiet der Erfindung
  • Die vorliegende Erfindung betrifft Wäschewaschzusammensetzungen, welche Mannanase und ein Baumwollschmutzabweisungs-Polymer umfassen. Dieses schmutzabweisende Polymer ist ein wasserlösliches und/oder dispergierbares modifiziertes Polyamin mit funktionalisierten Grundgerüst-Einheiten und einer gegenüber Bleiche verbesserten Stabilität.
  • Hintergrund der Erfindung
  • Es ist eine breite Vielfalt an schmutzabweisenden Mitteln zur Verwendung in Haushalts- und Industrietextilbehandlungsverfahren, wie dem Wäschewaschen, dem Wäschetrocknen in Heißluftwäschetrocknern, und ähnlichem bekannt. Verschiedene schmutzabweisende Mittel wurden kommerzialisiert und werden momentan in Reinigungsmittelzusammensetzungen und Textilweichmacher-/Antistatikartikeln und Zusammensetzungen verwendet. Solche schmutzabweisenden Polymere umfassen typischerweise ein oligomeres oder polymeres Ester-"Grundgerüst".
  • Bis jetzt war die Entwicklung eines wirksamen Baumwollschmutzabweisungsmittels zur Verwendung in einem Wäschewaschmittel unvorstellbar. Versuche von anderen, das Vorbild des Abstimmens der Struktur eines schmutzabweisenden Polymers mit der Struktur der Textilien bzw. Gewebe anzuwenden, ein Verfahren, welches auf dem Gebiet der Polyesterschmutzabweisungspolymere erfolgreich war, hat bei Anwendung auf schmutzabweisende Mittel für Baumwolltextilien nur geringfügige Ergebnisse erzielt. Die Verwendung von Methylcellulose, einem Baumwollpolysaccharid mit modifizierten oligomeren Einheiten, zeigte sich auf Polyestern wirksamer als auf Baumwolle. Beispielsweise lehrt die UK 1,314,897, veröffentlicht am 26. April 1973, ein Hydroxypropylmethylcellulosematerial zur Vorbeugung der Wiederabsetzung von aßschmutz und die Verbesserung der Fleckenabweisung auf gewaschener Wäsche. Das US-Patent Nr. 3,897,026, herausgegeben an Kearney, offenbart Cellulosetextilmaterialien mit verbesserten Schmutzabweisungs- und Fleckenresistenzeigenschaften, welches durch Umsetzung eines Ethylen-Maleinsäureanhydrid-Copolymers mit den Hydroxyl-Einheiten der Baumwollpolymere erhalten wird. Das US-Patent Nr. 3,912,681, herausgegeben an Dickson, lehrt eine Zusammensetzung zum Anwenden einer nicht dauerhaften schmutzabweisenden Ausrüstung, umfassend ein Polycarboxylatpolymer, auf ein Baumwollgewebe bei einem pH unterhalb von 3. Das US-Patent Nr. 3,948,838, herausgegeben an Hinton et al., beschreibt hochmolekulargewichtige (500.000 bis 1.500.000) Polyacrylpolymere zur Schmutzabweisung, welche vorzugsweise mit anderen Textilbehandlungsmitteln verwendet werden. Das US-Patent 4,559,056, herausgegeben an Leigh et al., offenbart ein Verfahren zur Behandlung von Baumwolle oder synthetischen Textilien mit einer Zusammensetzung, welche ein Organopolysiloxanelastomer, ein Organosiloxanoxyalkylen-Copolymer-Vernetzungsmittel sowie einen Siloxanhärtungskatalysator umfaßt. Andere schmutzabweisende Mittel, welche kein Terephthalat sowie Mischungen von Polyoxyethylen/Propylen umfassen, sind Vinylcaprolactam-Harze, wie sie von Rupert et al. in den US-Patenten Nr. 4,579,681 und 4,614,519 offenbart wurden. Beispiele für alkoxylierte Polyamine und quaternisierte alkoxylierte Polyamine sind in der Europäischen Patentanmeldung 206,513 als zur Verwendung als Schmutzdisper gierungsmittel geeignet offenbart. Die WO 97/42288 beschreibt wirksame schmutzabweisende Mittel für Baumwollartikel, welche aus bestimmten modifizierten Polyaminen, die für alle Baumwollartikel unabhängig davon, ob sie in Gegenwart eines Bleichmittels oder nicht gewaschen werden, erhältlich sind, hergestellt werden können. Zusätzlich zu dem oben zitierten Stand der Technik offenbaren die folgenden Dokumente verschiedene schmutzabweisende Polymere oder modifizierte Polyamine; das US-Patent 5,565,145, herausgegeben am 15. Oktober 1996 an Watson et al.; das US-Patent 4,548,744, herausgegeben am 22. Oktober 1985 an Connor; das US-Patent 4,597,898, herausgegeben am 1. Juli 1986 and Vander Meer; das US-Patent 4,877,896, herausgegeben am 31. Oktober 1989 an Maldonado et al.; das US-Patent 4,891,160, herausgegeben am 2. Januar 1990 an Vander Meer; das US-Patent 4,976,879, herausgegeben am 11. Dezember 1990 and Maldonado et al.; das US-Patent 5,415,807, herausgegeben am 16. Mai 1995 an Gosselink; das US-Patent 4,235,735, herausgegeben am 25. November 1980 an Marco et al.; die WO 95/32272 veröffentlicht am 30. November 1995; das UK-Patent 1,537,288, veröffentlicht am 29. Dezember 1979; das UK-Patent 1,498,520, veröffentlicht am 18. Januar 1978; das Deutsche Patent DE 28 29 022 , herausgegeben am 10. Januar 1980; die Japanische Veröffentlichung JP-06313271, veröffentlicht am 27. April 1994.
  • Jedoch ist die Verwendung solcher schmutzabweisender Polymere für Baumwolle (Baumwollschmutzabweisungspolymere) für den Schutz der Kleidungsstücke vor Fleckenverkrustung, insbesondere durch Kosmetik- und Nahrungsmittelflecken, nicht wirksam genug. In der Tat enthalten moderne Kosmetik- und Nahrungsmittelzusammensetzungen mehr und mehr Additive, wie als Verdicker verwendete hydrokolloide Gummis. Mannane, Guargummi und Johannisbrot werden in zahlreichen Kosmetik- und Nahrungsmittelzusammensetzungen verwendet (siehe Industrial Gum, zweite Auflage, R.L. Whistler, S. 308, Academic Press, 1973, ISBN, 0-12-74-6252-x). Es ist bekannt, daß diese hydrokolloiden Gummis eine sehr hohe Affinität gegenüber Cellulosematerialien aufweisen und nur schwer zu entfernen sind. Momentan ist die Verwendung von schmutzabweisenden Polymeren für Baumwolle nicht ausreichend zur Bewältigung dieser verkrusteten Kosmetik-/Nahrungsmittelflecken.
  • Lebensmittel- und Kosmetik-Flecken/Verschmutzungen stellen die Mehrzahl von für den Verbraucher relevanten Flecken/Verschmutzungen dar und umfassen häufig Lebensmitteladditive, wie Verdickungs-/Stabilisatormittel. In der Tat sind Hydrokolloide, Gummis und Emulgatoren häufig verwendete Lebensmitteladditive. Der Ausdruck "Gummi" bezeichnet eine Gruppe von industriell nützlichen Polysacchariden (langkettiges Polymer) oder ihre Derivate, welche in heißem oder kaltem Wasser unter Bildung viskoser Lösungen, Dispersionen oder Gele hydratisieren. Gummis werden als natürlich und modifiziert klassifiziert. Natürliche Gummis bzw. Naturkautschuks schließen Algenextrakte, Pflanzenextrudate, Gummis aus Samen oder Wurzeln und durch mikrobielle Fermentierung erhaltene Gummis ein. Modifizierte (halbsynthetische) Gummis schließen Cellulose- und Stärkederivate und bestimmte synthetische Gummis, wie Pectin mit wenig Methoxyl, Propylenglycolalginat und Carboxymethyl- und Hydropropylguargummi ein (Gummis in Encyclopedia Chemical Technology, 4. Auflage, Band 12, S. 842-862, J. Baird, Kelco-Division von Merck); siehe auch Carbohydrate Chemistry for Food Scientists (Eagan Press – 1997) von R.L. Whistler und J.N. BeMiller, Kapitel 4, S. 63-89, und Direct Food Additives in Fruit Processing von P. Laslo, Bioprinciples and Applications, Band 1, Kapitel II, S. 313-325 (1996), Technomie Publishing. Einige dieser Gummis, wie Guargummi (E412), Johannisbrot (E410) werden in breitem Umfang allein oder in Kombinationen in vielen Lebensmittel-Anwendungen verwendet (Gummis in ECT, 4. Auflage, Band 12, S. 842-862, J. Baird, Kelco-Division von Merck).
  • Das in diesen Lebensmittel- und Kosmetikflecken verwendete Guargummi wird aus dem Samen-Endosperm der Leguminosenpflanze Cyamopsis tetragonoloba erhalten. Das Guargummi (auch bezeichnet als Guaran), welches aus dem Dicotylen-Samen extrahiert wird, ist aufgebaut aus einem 1-4-β-D-Mannopyranosyl-Einheit-Grundgerüst und wird als ein Verdickungsmittel in Dressing- und Tiefkühlprodukten und in Kosmetika verwendet (H.-D. Belitz, Food Chemistry, S. 243, Englische Version der zweiten Ausgabe, Springer Verlag, 1987, ISBN 0-387-15043-9 (US)) & (Carbohydrate Chemistry for Food Scientists, R.L. Wilstler, Eagan Press, 1997, ISBN 0-913250-92-9) & (Industrial Gum, zweite Auflage, R.L. Whistler, S. 308, Academic Press, 1973, ISBN 0-12-74-6252-x). Der Johannisbrot-Gummi (auch bezeichnet als Carob-Bohnen-Gummi oder St. Jon's Brot) wird ebenfalls in der Lebensmittelindustrie verwendet und wird aus dem Samen einer immergrünen Pflanze extrahiert, welche im Mittelmeer-Raum angebaut wird. Der Johannisbrot-Gummi unterscheidet sich von der Struktur des Guargummis wahrscheinlich lediglich in der geringeren Anzahl von D-Galactosyl-Seitenketten und besitzt dasselbe 1-4-β-D-Mannopyranosyl-Grundgerüst. In Leguminosen-Samen ist wasserlösliches Galactomannan das hauptsächliche Speicherkohlenhydrat, umfassend in manchen Fällen bis zu 20 % des Gesamttrockengewichtes. Bei Galactomannan ist eine α-Galactose an dem 0-6 von Mannoseresten verknüpft, und es kann auch zu verschiedenem Ausmaß auf dem 0-2 und dem 0-3 der Mannosereste acetyliert sein.
  • Wie oben beschrieben wurde, besteht weiterhin ein Bedarf an der Bereitstellung von Wäschewaschzusammensetzungen, welche eine überragende Reinigungsleistungsfähigkeit, insbesondere gegenüber Kosmetik- und Nahrungsmittelflecken, und Schmutzabweisungsvorteile aufweisen. Dieses Ziel wurde durch Formulieren von Wäschewaschzusammensetzungen, die eine Mannanase und ein Baumwollschmutzabweisungspolymer bzw. ein schmutzabweisendes Polymer für Baumwolle umfassen, gelöst.
  • Es wurde weiterhin herausgefunden, daß die Leistung von Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung durch die Zugabe eines weiteren Waschmittelbestandteils, welcher ausgewählt ist aus einem Builder, insbesondere einem Zeolith, einem Natriumtripolyphosphat und/oder Schichtsilikat, einem Tensid, vorzugsweise einem nichtionischen Tensid, wie Alkylethoxylat oder Alkylmethylglucamid, einem herkömmlichen schmutzabweisenden Polymer und/oder Mischungen davon, verbessert wird.
  • Mannanasen sind in mehreren Bacillus-Organismen identifiziert worden. Zum Beispiel beschreibt Talbot et al., Appl. Environ. Microbiol., Band 56, Nr. 11, S. 3505-3510 (1990), eine aus Bacillus stearothermophilus abgeleitete β-Mannanase in Dimerform mit einem MG von 162 kDa und einem Optimum-pH von 5,5-7,5. Mendoza et al., World J. Microbio. Biotech., Band 10, Nr. 5, S. 551-555 (1994) beschreibt eine aus Bacillus subtilisis abgeleitete β-Mannanase mit einem MG von 38 kDa, einer Optimumaktivität bei pH 5,0/55°C und einem pl von 4,8. Das JP 03047076 offenbart eine β-Mannanase, abgeleitet aus Bacillus sp., mit einem MG von 37+/-3 kDa, gemessen durch Gelfiltration, einem 0ptimum-pH von 8-10 und einem pl von 5,3-5,4. Das JP 63056289 beschreibt die Herstellung einer alkalischen thermostabilen β-Mannanase, welche β-1,4-D-Mannopyranosid-Bindungen von z. B. Mannanen hydrolysiert und Manno:Oligo:Saccharide erzeugt. Das JP 63036774 betrifft einen Bacillus-Mikroorganismus FERM P-8856, welcher β-Mannanase und β-Mannosidase, bei einem alkalischen pH-Wert, herstellt. Eine gereinigte Mannanase aus Bacillus amyloliquefaciens und ein Herstellungsverfahren dafür, nützlich bei der Bleichung von Zellstoff und Papier, wird in der WO 97/11164 offenbart. Die WO 91/18974 beschreibt eine Hemicellulase, wie eine Glucanase, Xylanase oder Mannanase, aktiv bei extremem pH und Temperatur, und ihre Herstellung. Die WO 94/25576 beschreibt ein aus Aspergillus aculeatus CBS 101.43 abgeleitetes Enzym, welches eine Mannanase-Aktivität aufzeigt, das für verschiedene Zwecke verwendet werden könnte, für welche der Abbau oder die Modifikation von Pflanzen- oder Algen-Zellwandmaterial gewünscht wird. Die WO 93/24622 offenbart eine aus Trichoderma reesie isolierte Mannanase zur Bleichung von Lignocellulose-Zellstoffen.
  • Allerdings ist die synergistische Kombination aus einer Mannanase und einem Baumwollschmutzabweisungspolymer für eine überlegene Reinigungs- und Schmutzabweisungsleistung in einer Wäschewaschzusammensetzung niemals zuvor erkannt worden.
  • Zusammenfassung der Erfindung
  • Die vorliegende Erfindung betrifft Wäschewaschzusammensetzungen, umfassend eine Mannanase und Baumwollschmutzabweisungspolymer zur Bereitstellung einer überlegenen Reinigungs- und Schmutzabweisungsleistung.
  • Ausführliche Beschreibung der Erfindung
  • Ein wesentliches Element der Detergenszusammensetzung der vorliegenden Erfindung ist ein Mannanaseenzym.
  • Das Mannanaseenzym
  • In der vorliegenden Erfindung werden die folgenden drei Mannane-abbauenden Enzyme abgedeckt: EC 3.2.1.25: β-Mannosidase, EC 3.2.1.78: Endo-l,4-β-mannosidase, hierin nachstehend bezeichnet als "Mannanase", und EC 3.2.1.100: 1,4-β-Mannobiosidase (IUPAC-Klassifikation – Enzymnomenklatur, 1992, ISBN 0-12-227165-3, Academic Press).
  • Weiter bevorzugt umfassen die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung eine β-1,4-Mannosidase (EC 3.2.1.78), welche als Mannanase bezeichnet wird. Der Begriff "Mannanase" oder "Galactomannanase" bezeichnet ein Mannanaseenzym, welches gemäß des Fachgebietes dadurch definiert wird, daß es offiziell den Namen Mannan-endo-l,4-beta-mannosidase trägt und die alternativen Namen Beta-Mannanase und Endo-l,4-mannanase besitzt und die folgende Reaktion katalysiert: statistische Hydrolyse von 1,4-beta-D-mannosidischen Bindungen in Mannanen, Galactomannanen, Glucomannanen und Galactoglucomannanen.
  • Insbesondere bilden Mannanasen (EC 3.2.1.78) eine Gruppe von Polysaccharasen, welche Mannane abbauen und Enzyme bezeichnen, welche fähig zur Spaltung von Polyose-Ketten sind, welche Mannoseeinheiten enthalten, d. h. fähig zur Spaltung von glycosidischen Bindungen in Mannanen, Glucomannanen, Galactomannanen und Galactoglucomannanen sind. Mannane sind Polysaccharide mit einem Grundgerüst, aufgebaut aus β-1,4-verknüpfter Mannose; Glucomannane sind Polysaccharide mit einem Grundgerüst von mehr oder weniger regelmäßig sich abwechselnder β-1,4-verknüpfter Mannose und Glucose; Galactomannane und Galactoglucomannane sind Mannane und Glucomannane mit α-1,6-verknüpften Galactose-Seitenzweigen. Diese Verbindungen können acetyliert sein.
  • Der Abbau von Galactomannanen und Galactoglucomannanen wird durch die vollständige oder teilweise Entfernung der Galactose-Seitenzweige erleichtert. Ferner wird der Abbau der acetylierten Mannane, Glucomannane, Galactomannane und Galactoglucomannane durch eine vollständige oder teilweise Deacetylierung erleichtert. Acetylgruppen können durch Alkali- oder durch Mannan-Acetylesterasen entfernt werden. Die Oligomere, welche von den Mannanasen oder von einer Kombination von Mannanasen und α-Galactosidase und/oder Mannan-Acetylesterasen freigesetzt werden, können weiter abgebaut werden, um freie Maltose durch β-Mannosidase und/oder β-Glucosidase freizusetzen.
  • Mannanasen sind in mehreren Bacillus-Organismen identifiziert worden. Zum Beispiel beschreibt Talbot et al., Appl. Environ. Microbiol., Band 56, Nr. 11, S. 3505-3510 (1990) eine aus Bacillus stearothermophilus abgeleitete beta-Mannanase in Dimerform mit einem Molekulargewicht von 162 kDa und einem Optimum-pH von 5,5-7,5. Mendoza et al., World J. Microbiol. Biotech., Band 10, Nr. 5, S. 551-555 (1994), beschreibt eine aus Bacillus subtilis abgeleitete beta-Mannanase mit einem Molekulargewicht von 38 kDa, einer Optimumaktivität bei pH 5,0/55°C, und einem pl von 4,8. Das JP 03047076 offenbart eine beta-Mannanase, abgeleitet aus Bacillus sp., mit einem Molekulargewicht von 37+/-3 kDa, gemessen durch Gelfiltration, einem Optimum-pH von 8-10 und einem p von 5,3-5,4. Das JP-63056289 beschreibt die Herstellung einer alkalischen thermostabilen beta-Mannanase, welche beta-1,4-D-Mannopyranosid-Bindungen von z. B. Mannanen hydrolysiert und Manno-Oligosaccharide erzeugt. Das JP-63036774 betrifft einen Bacillus-Mikroorganismus FERM P-8856, welcher beta-Mannanase und beta-Mannosidase bei einem alkalischen pH-Wert herstellt. Das JP 08051975 of fenbart alkalische beta-Mannanasen aus alkalophilen Bacillus sp. AM-001. Eine gereinigte Mannanase aus Bacillus amyloliquefaciens, nützlich bei der Bleichung von Zellstoff und Papier, und ein Herstellungsverfahren dafür wird in der WO 97/11164 offenbart. Die WO 91/18974 beschreibt eine Hemicellulase, wie eine Glucanase, Xylanase oder Mannanase, aktiv bei extremem pH und Temperatur. Die WO 94/25576 offenbart ein Mannanase-Aktivität aufzeigendes Enzym aus Aspergillus aculeatus CBS 101.43, welches für den Abbau oder die Modifikation von Pflanzen- oder Algen-Zellwandmaterial nützlich sein kann. Die WO 93/24622 offenbart eine aus Trichoderma reseei isolierte Mannanase zur Bleichung von Lignocellulose-Zellstoffen. Eine zum Abbau von Mannan-haltiger Hemicellulose fähige Hemicellulase wird in WO 91/18974 beschrieben, und eine gereinigte Mannanase aus Bacillus amyloliquefaciens wird in der WO 97/11164 beschrieben.
  • Im besonderen wird dieses Mannanase-Enzym eine alkalische Mannanase sein, wie nachstehend definiert, am stärksten bevorzugt eine aus einer bakteriellen Quelle stammende Mannanase. Insbesondere wird die Wäschewaschmittelzusammensetzung der vorliegenden Erfindung eine alkalische Mannanase umfassen, gewählt aus der Mannanase aus dem Stamm Bacillus agaradherens und/oder Bacillus subtilisis-Stamm 168, Gen yght.
  • Der Begriff "alkalisches Mannanase-Enzym" umschließt beabsichtigterweise ein Enzym mit einer enzymatischen Aktivität von mindestens 10 %, vorzugsweise mindestens 25 %, weiter bevorzugt Minuten 40 % seiner Maximum-Aktivität bei einem gegebenen pH-Wert im Bereich von 7 bis 12, vorzugsweise 7,5 bis 10,5.
  • Am stärksten bevorzugt wird die Detergenszusammensetzung der vorliegenden Erfindung die alkalische Mannanase aus Bacillus agaradherens umfassen. Die besagte Mannanase ist
    • i) ein Polypeptid, hergestellt von Bacillus agaradherens, NCIMB 40482, oder
    • ii) ein Polypeptid, umfassend eine Aminosäuresequenz, wie gezeigt in den Positionen 32-343 von SEQ-ID Nr.: 2, oder
    • iii) ein Analog des i) oder ii) definierten Polypeptids, welches zu mindestens 70 % homolog mit dem Polypeptid ist, oder aus dem Polypeptid durch Substitution, Deletion oder Addition von einer oder mehreren Aminosäuren abgeleitet ist oder immunologisch mit einem polyklonalen Antikörper, gewonnen gegen das Polypeptid, in gereinigter Form reaktiv ist.
  • Die vorliegende Erfindung beinhaltet ebenfalls ein isoliertes Polypeptid mit Mannanaseaktivität, gewählt aus der Gruppe, bestehend aus
    • (a) Polynukleotidmolekülen, codierend für ein Polypeptid mit Mannanaseaktivität und umfassend eine Sequenz von Nukleotiden, wie gezeigt in SEQ-ID Nr.: 1 von Nukleotid 97 bis Nukleotid 1029;
    • (b) Spezies-Homologe von (a);
    • (c) Polynukleotidmoleküle, welche codieren für ein Polypeptid mit Mannanase-Aktivität, welches zu mindestens 70 % identisch zur Aminosäuresequenz SEQ-ID Nr.: 2 von Aminosäurerest 32 bis Aminosäurerest 343 ist;
    • (d) Moleküle, komplementär zu (a), (b) oder (c); und
    • (e) degenerierte Nukleotidsequenzen von (a), (b), (c) oder (d).
  • Das Plasmid pSJ1678, umfassend das Polynukleotidmolekül (die DNA-Sequenz), codierend für eine Mannanase der vorliegenden Erfindung, ist in einen Stamm des Escherichia coli transformiert worden, welcher von den Erfindern gemäß des Budapester Vertrages über die internationale Anerkennung der Hinterlegung von Mikroorganismen zum Zwecke des Patentverfahrens bei der Deutschen Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1b, D-38124 Braunschweig, Bundesrepublik Deutschland, am 18. Mai 1998 unter der Hinterlegungsnummer DSM 12180 hinterlegt wurde.
  • Ein zweites am stärksten bevorzugtes Enzym ist die Mannanase aus dem Bacillus subtilisis-Stamm 168, wobei die Mannanase:
    • i) von dem codierenden Teil der DNA-Sequenz, gezeigt in SEQ-ID Nr.: 5 oder einem Analog der Sequenz codiert wird, und/oder
    • ii) ein Polypeptid, umfassend eine Aminosäuresequenz, wie gezeigt in SEQ-ID Nr.: 6, oder
    • iii) ein Analog des Polypeptids, definiert in ii), welches wenigstens zu 70 % homolog mit dem Polypeptid ist, oder aus dem Polypeptid durch Substitution, Deletion oder Addition von einer oder mehreren Aminosäuren abgeleitet ist, oder mit einem polyklonalen Antikörper, gewonnen gegen das Polypeptid, in gereinigter Form immunologisch reaktiv ist.
  • Die vorliegende Erfindung umfaßt ebenfalls ein isoliertes Polypeptid mit Mannanase-Aktivität, gewählt aus der Gruppe, bestehend aus
    • (a) Polynukleotidmolekülen, codierend für ein Polypeptid mit Mannanase-Aktivität und umfassend eine Sequenz von Nukleotiden, wie gezeigt in SEQ-ID Nr.: 5
    • (b) Spezies-Homologe von (a);
    • (c) Polynukleotidmoleküle, welche für ein Polypeptid mit Mannanase-Aktivität codieren, welches wenigstens 70 % identisch zu der Aminosäuresequenz SEQ-ID Nr.: 6 ist;
    • (d) Moleküle, komplementär zu (a), (b) oder (e); und
    • (e) degenerierte Nukleotidsequenzen von (a), (b), (c) oder (d).
  • DEFINITIONEN
  • Bevor diese Erfindung in weiterer Ausführlichkeit erörtert wird, werden zuerst die folgenden Begriffe definiert: Der Begriff "ortholog" (oder "spezieshomolog") bezeichnet ein Polypeptid oder Protein, er halten aus einer Spezies, welches Homologie zu einem analogen Polypeptid oder Protein aus einer unterschiedlichen Spezies aufweist.
  • Der Begriff "paralog" bezeichnet ein Polypeptid oder Protein, erhalten aus einer gegebenen Spezies, welches Homologie zu einem anderen Polypeptid oder Protein aus dieser gleichen Spezies aufweist.
  • Der Begriff "Expressionsvektor" bezeichnet ein DNA-Molekül, linear oder zirkulär, welches ein Segment umfaßt, codierend für ein Polypeptid von Interesse, in funktionstüchtiger Verknüpfung an zusätzlichen Segmenten, welche für dessen Transkription sorgen. Derartige zusätzliche Segmente können Promotor- und Terminator-Sequenzen einschließen, und können gegebenenfalls einen oder mehrere Replikationsursprünge, einen oder mehrere selektierbare Marker, einen Enhancer, ein Polyadenylierungssignal und ähnliche, einschließen. Expressionsvektoren werden im allgemeinen aus Psasmid- oder viraler DNA abgeleitet oder können Elemente von beiden enthalten. Der Expressionsvektor der Erfindung kann ein beliebiger Expressionsvektor sein, welcher in zweckmäßiger Weise rekombinanten DNA-Vorgehensweisen unterzogen wird, und die Auswahl des Vektors wird häufig von der Wirtszelle abhängen, in welche der Vektor eingeführt werden soll. Somit kann der Vektor ein autonom replizierender Vektor sein, d. h. ein Vektor, welcher als eine extrachromosomale Entität vorliegt, deren Replikation unabhängig von der chromosomalen Replikation erfolgt, z. B. ein Plasmid. Alternativ dazu kann der Vektor ein solcher sein, welcher bei Einführung in eine Wirtszelle in das Wirtszellgenom integriert wird und zusammen mit den Chromosom(en), in welches) er integriert worden ist, repliziert wird.
  • Der Ausdruck "rekombinant exprimiert" oder "auf rekombinante Weise exprimiert", der hierin im Zusammenhang mit der Expression eines Polypeptids oder Proteins verwendet wird, ist gemäß der Standarddefinition im Fachgebiet definiert. Die rekombinant erfolgende Expression eines Proteins wird im allgemeinen unter Verwendung eines Expressionsvektors, wie unmittelbar obenstehend beschrieben, durchgeführt.
  • Der Begriff "isoliert", bei Anwendung auf ein Polynukleotidmolekül, bedeutet, daß das Polynukleotid aus seinem natürlichen genetischen Milieu entfernt worden ist und somit frei von anderen fremden oder unerwünschten codierenden Sequenzen ist, und in einer geeigneten Form zur Verwendung innerhalb gentechnischer Proteinherstellungssysteme vorliegt. Derartige isolierte Moleküle sind diejenigen, welche von ihrer natürlichen Umgebung getrennt sind, und schließen cDNA und genomische Klone ein. Isolierte DNA-Moleküle der vorliegenden Erfindung sind frei von anderen Genen, mit denen sie gewöhnlicherweise assoziiert sind, können jedoch natürlich vorkommende 5'- und 3'-untranslatierte Regionen, wie Promotoren und Terminatoren, einschließen. Die Identifizierung von assoziierten Regionen wird dem Durchschnittsfachmann offensichtlich sein (siehe zum Beispiel Dynan und Tijan, Nature 316: 774-78, 1985).
  • Der Begriff "ein isoliertes Polynukleotid" kann alternativerweise als "ein kloniertes Polynukleotid" ausgedrückt werden. Bei Anwendung auf ein Protein/Polypeptid zeigt der Begriff "isoliert" an, daß das Protein in einem von seiner natürlichen Umgebung verschiedenen Zustand angetroffen wird. In einer bevorzugten Form ist das isolierte Protein im wesentlichen frei von anderen Proteinen, insbesondere anderen homologen Proteinen (d. h. "homologen Verunreinigungen" (siehe nachstehend)). Es wird bevorzugt, das Protein in einer mehr als 40 % reinen Form, weiter bevorzugt mehr als 60 % reinen Form vorzusehen. Noch weiter bevorzugt, wird es bevorzugt, das Protein in einer hochgereinigten Form vorzusehen, d. h. zu mehr als 80 % rein, weiter bevorzugt mehr als 95 % rein, und noch stärker bevorzugt zu mehr als 99 % rein, wie ermittelt durch SDS-PAGE.
  • Der Begriff "isoliertes Protein/Polypeptid" kann in alternativer Weise "gereinigtes Protein/Polypeptid" genannt werden.
  • Der Begriff "homologe Verunreinigungen" bezeichnet jedwede Verunreinigung (z. B. ein anderes Polypeptid als das Polypeptid der Erfindung), welche aus der homologen Zelle abstammt, aus welcher das Polypeptid der Erfindung ursprünglich erhalten wird. Der Begriff "erhalten aus", wie hierin in Zusammenhang mit einer spezifischen mikrobiellen Quelle verwendet, bedeutet, daß das Polynukleotid und/oder Polypeptid von der spezifischen Quelle oder von einer Zelle, in die ein Gen aus der Quelle inseriert worden ist, hergestellt wird.
  • Der Begriff "funktionstüchtig verknüpft", bei Bezugnahme auf DNA-Segmente, bedeutet, daß die Segmente so angeordnet sind, daß sie im Zusammenspiel für ihre beabsichtigten Zwecke funktionieren, z. B. die Transkription am Promotor initiiert und durch das codierende Segment bis zum Terminator voranschreitet.
  • Der Begriff "Polynukleotid" bezeichnet ein einzel- oder doppelsträngiges Polymer von Desoxyribonukleotid- oder Ribonukleotidbasen, abgelesen vom 5'- zum 3'-Ende. Polynukleotide schließen RNA und DNA ein, und können aus natürlichen Quellen isoliert, in vitro synthetisiert oder aus einer Kombination von natürlichen synthetischen Molekülen hergestellt werden.
  • Der Begriff "Komplemente von Polynukleotidmolekülen" bezeichnet Polynukleotidmoleküle mit einer komplementären Basensequenz und einer umgekehrten Orientierung im Vergleich zu einer Bezugssequenz. Zum Beispiel ist die Sequenz 5'-ATGCACGGG-3' komplementär zu 5'-CCCGTGCAT-3'.
  • Der Begriff "degenerierte Nukleotidsequenz" bezeichnet eine Sequenz von Nukleotiden, welche ein oder mehrere degenerierte Codons einschließt (im Vergleich zu einem Referenz-Polynukleotidmolekül, welches ein Polypeptid codiert). Degenerierte Codons enthalten unterschiedliche Tripletts von Nukleotiden, codieren aber den gleichen Aminosäurerest (d. h. GAU- und GAC-Triplets codieren jeweils Asp).
  • Der Ausdruck "Promotor" bezeichnet einen Abschnitt eines Gens, enthaltend DNA-Sequenzen, welche für die Bindung von RNA-Polymerase und für die Initialion der Transkription sorgen. Promotorsequenzen werden häufig, aber nicht immer, in der 5'-nicht-codierenden Region von Genen gefunden.
  • Der Ausdruck "sekretorische Signalsequenz" bezeichnet eine DNA-Sequenz, welche ein Polypeptid (ein "sekretorisches Peptid") codiert, welche als eine Komponente eines größeren Polypeptids das größere Polypeptid durch einen sekretorischen Weg einer Zelle, in welcher es synthetisiert wird, lenkt. Das größere Peptid wird üblicherweise gespalten, um das sekretorische Peptid während des Durchgangs durch den Sekretionsweg zu entfernen.
  • WIE EINE SEQUENZ DER ERFINDUNG VERWENDET WIRD, UM ANDERE VERWANDTE SEQUENZEN ZU ERHALTEN
  • sDie hierin offenbarte Sequenzinformation, betreffend eine Polynukleotidsequenz, codierend eine Mannanase der Erfindung, kann als ein Werkzeug zur Identifizierung anderer homologer Mannanasen verwendet werden. Zum Beispiel kann Polymerasekettenreaktion (PCR) eingesetzt werden, um Sequenzen zu amplifizieren, welche andere homologe Mannanasen aus einer Vielzahl von mikrobiellen Quellen codieren, insbesondere aus unterschiedlichen Bacillus-Spezies.
  • AKTIVITÄTSASSAY-TEST
  • Ein Polypeptid der Erfindung mit Mannanase-Aktivität kann auf die Mannanase-Aktivität gemäß im Fachgebiet bekannten Standard-Testverfahrensweisen getestet werden, wie durch Aufbringen einer zu testenden Lösung auf 4-mm-Durchmesser-Löcher, ausgestanzt in Agarplatten, enthaltend 0,2 AZCL-Galactomannan (Johannisbrot), d. h. Substrat für den Assay von Endo-1,4-beta-D-mannanase, erhältlich als Cat.-Nr. I-AZGMA von der Firma Megazyme für US $ 110,00 pro 3 Gramm (Internetadresse von Megazyme: http://www.megazyme.com/Purchase/index.html).
  • POLYNUKLEOTIDE
  • Ein isoliertes Polynukleotid der Erfindung wird an ähnlich große Regionen von SEQ-ID Nr. 1, oder eine dazu komplementäre Sequenz, unter mindestens mittleren Stringenzbedingungen hybridisieren.
  • Insbesondere werden Polynukleotide der Erfindung an eine denaturierte doppelsträngige DNA-Sonde hybridisieren, umfassend entweder die vollständige Sequenz, gezeigt in den Positionen 97-1029 von SEQ-ID Nr.:1, oder jedwede Sonde, umfassend eine Untersequenz von SEQ-ID Nr.: 1 mit einer Länge von mindestens etwa 100 Basenpaaren unter zumindest mittleren Stringenzbedingungen, jedoch vorzugsweise bei hohen Stringenzbedingungen, wie ausführlich nachstehend beschrieben wird. Geeignete experimentelle Bedingungen zur Bestimmung der Hybridisierung bei mittlerer oder hoher Stringenz zwischen einer Nukleotidsonde und einer homologen DNA- oder RNA-Sequenz beinhalten das Vortränken des Filters mit den DNA-Fragmenten oder RNA, welche hybridisiert werden sollen, in 5 × SSC (Natriumchlorid/Natriumcitrat, Sambrook et al., 1989) während 10 Minuten, und das Vorhybridisieren des Filters in einer Lösung von 5 × SSC, 5 × Denhardt's Lösung (Sambrook et al., 1989), 0,5 % SDS und 100 µg/ml denaturierter ultraschallbehandelter Lachssperma-DNA (Sambrook et al., 1989), gefolgt von Hybridisierung in der gleichen Lösung, enthaltend eine Konzentration von 10 ng/ml einer statistisch geprimten (Feinberg, A.P. und Vogelstein, B. (1983) Anal. Biochem. 132:6-13), 32P-dCTP-markierten (spezifische Aktivität höher als 1 × 109 cpm/µg) Sonde während 12 Stunden bei ca. 45°C. Der Filter wird dann zweimal 30 Minuten lang in 2 × SSC, 0,5 % SDS, bei mindestens 60°C (mittlere Stringenz), noch stärker bevorzugt bei mindestens 65°C (mittlere/hohe Stringenz), noch weiter bevorzugt bei mindestens 70°C (hohe Stringenz), und noch stärker bevorzugt mindestens 75°C (sehr hohe Stringenz) gewaschen.
  • Moleküle, an welche die Oligonukleotidsonde unter diesen Bedingungen hybridisiert, werden unter Verwendung eines Röntgenfilms nachgewiesen.
  • Wie zuvor bemerkt, schließen die isolierten Polynukleotide der vorliegenden Erfindung DNA und RNA ein. Verfahren zur Isolierung von DNA und RNA sind im Fachgebiet gut bekannt. DNA und RNA, codierend für Gene von Interesse, kann in Genbanken oder DNA-Bibliotheken mittels im Fachgebiet bekannter Verfahren kloniert werden.
  • Für Polypeptide mit Mannanase-Aktivität der Erfindung codierende Polynukleotide werden dann identifizier und beispielsweise durch Hybridisierung oder PCR isoliert.
  • Die vorliegende Erfindung sieht ferner Gegenstück-Polypeptide und -Polynukleotide aus unterschiedlichen Bakterienstämmen vor (Orthologe oder Paraloge). Von besonderem Interesse sind Mannanase-Polypeptide aus grampositiven alkalophilen Stämmen, einschließlich Spezies von Bacillus.
  • Spezieshomologe eines Polypeptids mit Mannanase-Aktivität der Erfindung können unter Verwendung der Information und Zusammensetzungen, welche von der vorliegenden Erfindung vorgesehen werden, in Kombination mit herkömmlichen Klonierungstechniken kloniert werden. Zum Beispiel kann eine DNA-Sequenz der vorliegenden Erfindung unter Verwendung von chromosomaler DNA kloniert werden, erhalten aus einem Zelltyp, welcher das Protein exprimiert. Geeignete Quellen von DNA können durch Sondieren von Northern-Blots mit Sonden, welche aus den hierin offenbarten Sequenzen entworfen wurden, identifiziert werden. Dann wird eine Bibliothek aus chromosomaler DNA einer positiven Zelllinie hergestellt. Eine DNA-Sequenz der Erfindung, codierend für ein Polypeptid mit Mannanase-Aktivität, kann dann durch eine Vielzahl von Verfahren isoliert werden, wie durch Sondieren mit Sonden, entworfen aus den Sequenzen, offenbart in der vorliegenden Beschreibung und in Patentansprüchen, oder mit einem oder mehreren Sätzen von degenerierten Sonden, basierend auf den offenbarten Sequenzen. Eine DNA-Sequenz der Erfindung kann auch unter Anwendung der Polymerasekettenreaktion oder PCR (Mullis, U.S.-Patent 4 683 202) kloniert werden, wobei aus den hierin offenbarten Sequenzen entworfene Primer verwendet werden. Innerhalb eines zusätzlichen Verfahrens kann die DNA-Bibliothek verwendet werden, um Wirtszellen zu transformieren oder zu transfizieren, und die Expression der DNA von Interesse kann mit einem (monoklonalen oder polyklonalen) Antikörper nachgewiesen werden, welcher gewonnen wurde gegen die aus B. agaradherens, NCIMB 40482, klonierte Mannanase, exprimiert und gereinigt, wie beschrieben in Materialien und Methoden und dem Beispiel 1, oder durch einen Aktivitätstest, welcher ein Polypeptid mit Mannanase-Aktivität betrifft.
  • Der Mannanase-codierende Teil der DNA-Sequenz, kloniert in das Plasmid pSJ1678, vorliegend in Escherichia coli DSM 12180, und/oder eine analoge DNA-Sequenz der Erfindung können aus einem Stamm der bakteriellen Spezies Bacillus agaradherens, vorzugsweise dem Stamm NCIMB 40482, welcher das Enzym mit Mannan-abbauender Aktivität produziert, oder einem anderen oder verwandten Organismus kloniert werden, wie hierin beschrieben.
  • Alternativ dazu kann die analoge Sequenz auf der Basis der DNA-Sequenz, erhältlich aus dem in Escherichia coli DSM 12180 vorhandenen Plasmid (welche angenommenermaßen identisch zur beigefügten SEQ-ID Nr.: 1 ist), z. B. einer Untersequenz hiervon, und/oder durch Einführung von Nukleotidsubstitutionen, welche nicht zu einer anderen Aminosäuresequenz der von der DNA-Sequenz codierten Mannanase führen, sondern welche der Codon-Verwendung des für die Produktion des Enzyms beabsichtigten Wirtsorganismus entsprechen, oder durch Einführung von Nukleotidsubstitutionen, welche zu einer unterschiedlichen Aminosäuresequenz (z. B. einer Variante des Mannan-abbauenden Enzyms der Erfindung) führen können, konstruiert werden.
  • POLYPEPTIDE
  • sDie Sequenz der Aminosäuren Nr. 32-343 von SEQ ID Nr: 2 ist eine reife Mannanase-Sequenz.
  • Die vorliegende Erfindung sieht auch Mannanase-Polypeptide vor, welche im wesentlichen homolog zu dem Polypeptid von SEQ-ID Nr: 2 und Spezies-Homologe (Paraloge oder Orthologe) davon sind. Der Begriff "im wesentlichen homolog" wird hierin verwendet, um Polypeptide mit 70 %, bevorzugt mindestens 80 %, weiter bevorzugt mindestens 85 % und noch stärker bevorzugt mindestens 90 % Sequenzidentität zu der Sequenz, gezeigt in den Aminosäuren Nr. 32-343 von SEQ-ID Nr: 2, oder ihre Orthologe oder Paraloge zu bezeichnen. Derartige Polypeptide werden vorzugsweise mindestens 95 % identisch und am stärksten bevorzugt 98 % oder mehr identisch zu der Sequenz, gezeigt in Aminosäuren Nr. 32-343 von SEQ-ID Nr: 2 oder ihren Orthologen oder Paralogen sein. Die prozentuale Sequenzidentität bestimmt man durch herkömmliche Verfahren mittels im Fachgebiet bekannter Computer-Programme, wie GAP, mitgeliefert im GCG-Programmpaket (Program Manual for the Wisconsin Package, Version 8, August 1994, Genetics Computer Group, 575 Science Drive, Madison, Wisconsin, USA 53711), wie offenbart in Needleman, S.B. und Wunsch, C.D. (1970), Journal of Molecular Biology, 48, 443-453, welches hierin in seiner Gesamtheit durch den Bezug darauf einbezogen ist. GAP wird mit den folgenden Einstellungen für Polypeptid-Sequenzvergleich eingesetzt: GAP-"Creation Penalty" von 3,0 und GAP-"Extension Penalty" von 0,1.
  • Die Sequenzidentität von Polynukleotidmolekülen wird durch ähnliche Verfahren unter Einsatz von GAP mit den folgenden Einstellungen für DNA-Sequenzvergleich bestimmt: GAP-"Creation Penalty" von 5,0 und GAP-"Extension Penalty" von 0,3.
  • Die Enzympräparation der Erfindung wird vorzugsweise aus einem Mikroorganismus, bevorzugt aus einem Bakterium, einem Archaebakterium oder einem Pilz, insbesondere aus einem Bakterium, wie einem zu Bacillus gehörenden Bakterium, vorzugsweise einem alkalophilischen Bacillus-Stamm, welcher gewählt werden kann aus der Gruppe, bestehend aus den Spezies Bacillus agaradherens und stark verwandten Bacillus-Spezies, abgeleitet, wobei alle Spezies vorzugsweise mindestens 95 %, noch stärker bevorzugt mindestens 98 % homolog zu Bacillus agaradherens sind, basierend auf alignierten bzw. parallel übereinandergestellten 16S-rDNA-Sequenzen. Im wesentlichen homologe Proteine und Polypeptide sind gekennzeichnet durch Aufweisen einer oder mehrerer Aminosäure-Substitutionen, -Deletionen oder -Additionen. Diese Veränderungen sind vorzugsweise von einer geringfügigen Natur, d. h. konservative Aminosäuresubstitutionen (siehe Tabelle 2) und andere Substitutionen, welche die Faltung oder Aktivität des Proteins oder Polypeptids nicht signifikant beeinflussen; kleine Deletionen, typischerweise von einer bis etwa 30 Aminosäuren; und kleine amino- oder carboxyterminale Verlängerungen, wie einem amino-terminalen Methioninrest, einem kleinen Linkerpeptid von bis zu etwa 20-25 Resten oder einer kleinen Verlängerung, welche die Reinigung erleichtert (ein Affinitäts-Tag), wie einem Poly-Histidin-Trakt, Protein A (Nilsson et al., EMBO J. 4: 1075, 1985; Nilsson et al., Methods Enzymol. 198: 3, 1991; siehe im allgemeinen Ford et al., Protein Expression and Purification 2: 95-107, 1991, welches hierin durch den Bezug darauf einbezogen ist). DNAs, welche für Affitnitäts-Tags codieren, sind von kommerziellen Herstellern verfügbar (z. B. Pharmacia Biotech, Piscataway, NJ; New England Biolabs, Beverly, MA). Selbst obwohl die obenstehend beschriebenen Veränderungen jedoch vorzugsweise von einer geringfügigen Natur sind, können derartige Veränderungen auch von einer größeren Natur sein, wie eine Fusion von größeren Polypeptiden von bis zu 300 Aminosäuren oder mehr, als sowohl amino- sowie carboxyterminale Verlängerungen an einem Mannanase-Polypeptid der Erfindung.
  • Tabelle 1 Konservative Aminosäuresubstitutionen
    Basisch Arginin, Lysin, Histidin
    Sauer Glutaminsäure, Asparaginsäure
    Polar Glutamin, Asparagin
    Hydrophob Leucin, Isoleucin, Valin
    Aromatisch Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin
    Klein Glycin, Alanin,Serin, Threonin, Methionin
  • Zusätzlich zu den 20 standardmäßigen Aminosäuren können nicht-standardmäßige Aminosäuren (wie 4-Hydroxyprolin, 6-N-Methyllysin, 2-Aminoisobuttersäure, Isovalin und a-Methylserin) für Aminosäurereste eines Polypeptids gemäß der Erfindung substituiert werden. Eine begrenzte Anzahl von nicht-konservativen Aminosäuren, Aminosäuren, welche nicht vom genetischen Code codiert werden, und unnatürlichen Aminosäuren kann für Aminosäurereste substituiert werden. "Unnatürliche Aminosäuren" sind nach der Proteinsynthese modifiziert worden und/oder besitzen eine chemische Struktur in ihren Seitenkette(n), welche von derjenigen der Standard-Aminosäuren verschieden ist. Unnatürliche Aminosäuren können chemisch synthetisiert werden, oder sind vorzugsweise im Handel erhältlich, und schließen Pipecolinsäure, Thiazolidin-Carbonsäure, Dehydroprolin, 3- und 4-Methylprolin und 3,3-Dimethylprolin ein.
  • Essentielle Aminosäuren in den Mannanase-Polypeptiden der vorliegenden Erfindung können gemäß im Fachgebiet bekannten Verfahrensweisen identifiziert werden, wie ortsgerichteter Mutagene se oder "Alanin-Scanning"-Mutagenese (Cunningham und Wells, Science 244: 1081-1085, 1989). In der letztgenannten Technik werden einzelne Alaninmutationen an jedem Rest im Molekül eingeführt, und die resultierenden mutierten Moleküle werden auf biologische Aktivität (d. h. Mannanase-Aktivität) getestet, um Aminosäurereste zu identifizieren, welche für die Aktivität des Moleküls kritisch sind; siehe auch Hilton et al., J. Biol. Chem. 271: 4699-4708, 1996. Die aktive Stelle des Enzyms oder eine andere biologische Wechselwirkung kann auch durch physikalische Analyse der Struktur bestimmt werden, wie bestimmt durch solche Techniken, wie Kernmagnetresonanz, Kristallographie, Elektronenbeugung oder Photoaffinitäts-Markierung, im Zusammenhang mit Mutation von vermeintlichen Kontaktstellen-Aminosäuren; siehe beispielsweise de Vos et al., Science 255: 306-312, 1992; Smith et al., J. Mol. Biol. 224: 899-904, 1992; Wlodaver et al., FEBS Lett. 309: 59-64, 1992. Auf die Identitäten von essentiellen Aminosäuren kann auch aus der Analyse von Homologien mit Polypeptiden geschlossen werden, welche zu einem Polypeptid gemäß der Erfindung verwandt sind.
  • Es können Mehrfach-Aminosäuresubstitutionen vorgenommen und unter Verwendung bekannter Verfahren zur Mutagenese, Rekombination und/oder Austauschung, gefolgt von einem relevanten Screening-Vorgehen, getestet werden, wie denjenigen, offenbart von Reidhaar-Olson und Sauer (Science 241: 53-57, 1988), Bowie und Sauer (Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86: 2152-2156, 1989), WO 95/17413 oder WO 95/22625. Kurz gesagt, offenbaren diese Autoren Verfahren zur gleichzeitigen Randomisierung von zwei oder mehren Positionen in einem Polypeptid oder zur Rekombination/Vertauschung von verschiedenen Mutationen (WO 95/17413, WO 95/22625), gefolgt von Selektieren auf ein funktionelles Polypeptid und dann Sequenzieren der mutagenisierten Polypeptide zur Bestimmung des Spektrums von zulässigen Substitutionen an jeder Position. Andere Verfahren, welche angewandt werden können, schließen Phagen-Display (z. B. Lowman et al., Biochem. 30: 10832-10837, 1991; Ladner et al., U.S.-Patent Nr. 5 223 409; Huse, WIPO-Publikation WO 92/06204) und regionsgerichtete Mutagenese (Derbyshire et al., Gene 46: 145, 1986; Ner et al., DNA 7: 127, 1988) ein.
  • Mutagenese/Vertauschungs-Verfahren, wie obenstehend offenbart, können mit automatischen Hochdurchsatz-Screeningverfahren zum Nachweis der Aktivität von klonierten mutagenisierten Polypeptiden in Wirtszellen kombiniert werden. Mutagenisierte DNA-Moleküle, welche für aktive Polypeptide codieren, können aus den Wirtszellen gewonnen und rasch unter Verwendung moderner Geräte sequenziert werden. Diese Verfahren gestatten die rasche Bestimmung der Bedeutung einzelner Aminosäurereste in einem Polypeptid von Interesse und können auf Polypeptide von unbekannter Struktur angewandt werden. Unter Anwendung der obenstehend erörterten Verfahren kann der Durchschnittsfachmann eine Vielzahl von Polypeptiden identifizieren und/oder herstellen, welche im wesentlichen homolog zu den Resten 32 bis 343 von SEQ-ID Nr: 2 sind und die Mannanase-Aktivität des Wildtyp-Proteins beibehalten.
  • PROTEINHERSTELLUNG
  • Die Proteine und Polypeptide der vorliegenden Erfindung, einschließlich Volllängen-Proteinen, Fragmenten davon und Fusionsproteinen, können in genetisch manipulierten Wirtszellen gemäß herkömmlichen Techniken hergestellt werden. Geeignete Wirtszellen sind diejenigen Zelltypen, welche mit exogener DNA transformiert oder transfiziert und in Kultur gezüchtet werden können, und schließen Bakterien, Pilzzellen und kultivierte höhere eukaryotische Zellen ein. Bakterienzellen, insbesondere kultivierte Zellen von grampositiven Organismen, werden bevorzugt. Grampositive Zellen aus der Gattung Bacillus werden speziell bevorzugt, wie aus der Gruppe, bestehend aus Bacillus subtilis, Bacillus lentus, Bacillus brevis, Bacillus stearothermophilus, Bacillus alkalophilus, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus coagulans, Bacillus circulars, Bacillus lautus, Bacillus thuringiensis, Bacillus licheniformis, und Bacillus agaradherens, insbesondere Bacillus agaradherens.
  • Techniken zur Manipulierung klonierter DNA-Moleküle und Einführung von exogener DNA in eine Vielzahl von Wirtszellen werden offenbart von Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 2. Auflage, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989; Ausubel et al. (Hrsg.), Current Protocols in Molecular Biology, John Wiley and Sons, Inc., NY, 1987; und "Bacillus subtilis and Other Gram-Positive Bacteria", Sonensheim et al., 1993, American Society for Microbiology, Washington D.C., welche hierin durch Bezug darauf einbezogen sind. Im allgemeinen wird eine DNA-Sequenz, codierend für eine Mannanase der vorliegenden Erfindung, funktionstüchtig an andere genetische Elemente, welche für ihre Expression erforderlich sind, im allgemeinen einschließlich eines Transkriptionspromotors und -terminators, innerhalb eines Expressionsvektors verknüpft. Der Vektor wird üblicherweise auch einen oder mehrere selektierbare Marker und einen oder mehrere Replikationsursprünge enthalten, obwohl der Fachmann erkennen wird, daß innerhalb bestimmter Systeme selektierbare Marker auf separaten Vektoren vorgesehen werden können und die Replikation der exogenen DNA durch Integration in das Wirtszellengenom vorgesehen werden kann. Die Auswahl von Promotoren, Terminatoren, selektierbaren Markern, Vektoren und anderen Elementen ist eine Angelegenheit des Routine-Entwurfs innerhalb des Kenntnisstands des Durchschnittsfachmanns. Viele derartige Elemente sind in der Literatur beschrieben und sind über kommerzielle Hersteller verfügbar.
  • Um ein Polypeptid in den sekretorischen Weg einer Wirtszelle zu lenken, ist eine sekretorische Signalsequenz (ebenfalls bekannt als "Leader"-Sequenz, Präprosequenz oder Präsequenz) im Expressionsvektor vorgesehen. Die sekretorische Signalsequenz kann diejenige des Polypeptids sein oder kann von einem anderen sezernierten Protein abgeleitet sein oder de novo synthetisiert werden. Zahlreiche geeignete sekretorische Signalsequenzen sind im Fachgebiet bekannt, und es wird Bezug genommen auf "Bacillus subtilis and Other Gram-Positive Bacteria", Sonensheim et al., 1993, American Society for Microbiology, Washington D.C.; und Cutting, S.M. (Hrsg.) "Molecular Biological Methods for Bacillus", John Wiley and Sons, 1990, für eine weitere Beschreibung von geeigneten sekretorische Signalsequenzen, spezifiell für die Sekretion in einer Bacillus-Wirtszelle. Die sekretorische Signalsequenz wird an die DNA-Sequenz im korrekten Leserahmen angefügt. Sekretorische Signalsequenzen sind im allgemeinen 5' zur DNA-Sequenz, codierend das Polypeptid von Interesse, positioniert, obwohl bestimmte Signalsequenzen anderswo in der DNA-Sequenz von Interesse positioniert sein können (siehe z. B. Welch et al., U.S.-Patent Nr. 5,037,743; Holland et al., U.S.-Patent Nr. 5,143,830).
  • Transformierte oder transfizierte Wirtszellen werden gemäß herkömmlichen Vorgehensweisen in einem Kulturmedium, enthaltend Nährstoffe und andere Komponenten, welche für das Wachstum der gewählten Wirtszellen erforderlich sind, kultiviert. Eine Vielzahl von geeigneten Medien, einschließlich definierten Medien und Komplexmedien, sind im Fachgebiet bekannt und schließen im allgemeinen eine Kohlenstoffquelle, eine Stickstoffquelle, essentielle Aminosäuren, Vitamine und Mineralien ein. Medien können auch derartige Komponenten wie Wachstumsfaktoren oder Serum nach Bedarf enthalten. Das Wachstumsmedium wird im allgemeinen eine Selektion hinsichtlich Zellen vornehmen, welche die exogen zugesetzte DNA enthalten, beispielsweise durch Arzneimittelselektion oder Defizienz in einem essentiellen Nährstoff, welcher durch den selektierbaren Marker komplementiert wird, der auf dem Expressionsvektor getragen oder in die Wirtszelle co-transfiziert wird.
  • PROTEINISOLIERUNG
  • Wenn das exprimierte rekombinante Polypeptid sezerniert wird, kann das Polypeptid aus dem Wachstumsmedium gereinigt werden. Vorzugsweise werden die Expressions-Wirtszellen vor der Reinigung des Polypeptids aus dem Medium entfernt (z. B. durch Zentrifugation).
  • Wenn das exprimierte rekombinante Polypeptid nicht aus der Wirtszelle sezerniert wird, wird die Wirtszelle vorzugsweise aufgebrochen und das Polypeptid in einem wäßrigen "Extrakt" freigegeben, welcher die erste Stufe von derartigen Reinigungstechntechniken ist. Vorzugsweise werden die Expressionswirtszellen vor dem Zellaufbruch aus dem Medium abgesammelt (z. B. durch Zentrifugation).
  • Der Zellaufbruch kann mittels herkömmlicher Techniken durchgeführt werden, wie durch Lysorym-Verdau oder durch Pressen der Zellen durch hohen Druck; siehe (Robert K. Scobes, Protein Purification, zweite Auflage, Springer-Verlag) für eine weitere Beschreibung solcher Zellaufschlußtechniken.
  • Ob die exprimierten rekombinanten Polypeptide (oder chimären Polypeptide) sezerniert werden oder nicht, sie können unter Anwendung von Fraktionierungs- und/oder herkömmlichen Reinigungsverfahren und -Medien gereinigt werden.
  • Ammoniumsulfat-Fällung und Säure- oder Chaotrop-Extraktion können für die Fraktionierung von Proben angewandt werden. Beispielhafte Reinigungsschritte können Hydroxyapatit, Größenausschluß, FPLC und Umkehrphasen-Hochleistungsflüssigkeitschromatographie einschließen. Geeignete Anionenaustausch-Medien schließen derivatisierte Dextrane, Agarose, Cellulose, Polyacrylamid, spezielle Silicas und ähnliches ein. PEI-, DEAE-, QAE- und Q-Derivate werden bevorzugt, wobei DEAE-Fast-Flow-Sepharose (Pharmacia, Piscataway, NJ) besonders bevorzugt wird. Beispielhafte chromatographische Medien schließen diejenigen Medien ein, derivatisiert mit Phenyl-, Butyl- oder Ocytlgruppen, wie Phenyl-Sepharose FF (Pharmacia), Toyopearl-Butyl- 650 (Toso Haas, Montgomeryville, PA), Octyl-Sepharose (Pharmacia) und ähnliches, oder Polyacrylharze, wie Amberchrom CG 71 (Toso Haas) und ähnliches. Geeignete feste Träger schließen Glasperlen, Harze auf Silicabasis, Cellulosehar ze, Agaroseperlen, vernetzte Agaroseperlen, Polystyrolperlen, vernetzte Polyacrylamidharze und ähnliches ein, welche unter den Bedingungen, bei denen sie verwendet werden sollen, unlöslich sind. Diese Träger können mit reaktiven Gruppen modifiziert sein, welche die Anheftung von Proteinen durch Aminogruppen, Carboxylgruppen, Sulfhydrylgruppen, Hydroxylgruppen und/oder Kohlehydrat-Reste gestatten. Beispiele für die Kopplungschemie schließen Cyanogenbromid-Aktivierung, N-Hydroxysuccinimid-Aktivierung, Epoxid-Aktivierung, Sulfhydryl-Aktivierung, Hydrazid-Aktivierung und Carboxyl- und Amino-Derivate für Carbodümid-Kopplungschemie ein. Diese und andere feste Medien sind gut bekannt und werden in breitem Umfang im Fachgebiet verwendet und sind von kommerziellen Herstellern erhältlich.
  • Die Auswahl eines jeweiligen Verfahrens ist eine Angelegenheit der Routine-Auslegung und wird teilweise von den Eigenschaften des gewählten Trägers bestimmt; siehe zum Beispiel Affinity Chromatographv: Principles & Methods, Pharmacia LKB Biotechnology, Uppsala, Schweden, 1988.
  • Polypeptide der Erfindung oder Fragmente davon können ebenfalls durch chemische Synthese hergestellt werden. Polypeptide der Erfindung können Monomere oder Multimere; glycosyliert oder nicht-glycosyliert; pegyliert oder nicht-pegyliert sein; und können einen anfänglichen Methionin-Aminosäurerest einschließen, oder nicht.
  • Basierend auf der hierin offenbarten Sequenzinformation kann eine Volllängen-DNA-Sequenz, codierend eine Mannanase der Erfindung und umfassend die in SEQ-ID Nr: 1 gezeigte DNA-Sequenz, mindestens die DNA-Sequenz von Position 97 bis zu Position 1029, kloniert werden.
  • Die Klonierung wird durch im Fachgebiet bekannte Standardvorgehensweisen durchgeführt, wie durch
    • – Herstellen einer genomischen Bibliothek aus einem Bacillus-Stamm, insbesondere dem Stamm B. agaradherens, NCIMB 40482;
    • – Ausplattieren einer derartigen Bibliothek auf geeigneten Substratplatten;
    • – Identifizieren eines Klons, umfassend eine Polynukleotidsequenz der Erfindung, durch Standardhybridisierungstechniken unter Verwendung einer Sonde, welche auf SEQ-ID Nr. 1 basiert; oder durch
    • – Identifizieren eines Klons aus der genomischen Bibliothek von Bacillus agaradherens, NCIMB 40482, durch eine inverse PCR-Strategie unter Verwendung von Primern, basierend auf der Sequenzinformation aus SEQ-ID Nr. 1. Es wird Bezug genommen auf M.J. MCPherson et al. ("PCR A practical approach", Information Press Ltd., Oxford. England) hinsichtlich weiterer Details in Bezug auf inverse PCR.
  • Auf der Basis der hierin offenbarten Sequenzinformation (SEQ-ID Nr. 1, SEQ-ID Nr. 2) ist es für den Fachmann eine Routineangelegenheit, homolge Polynukleotidsequenzen, codierend für eine homologe Mannanase der Erfindung, durch eine ähnliche Strategie unter Verwendung genomischer Bibliotheken aus verwandten mikrobiellen Organismen, insbesondere aus genomischen Bibliotheken von anderen Stämmen der Gattung Bacillus, wie alkalophilen Spezies von Bacillus, zu isolieren.
  • Alternativ dazu kann die DNA, codierend für das Mannan- oder Galactomannan-abbauende Enzym der Erfindung, gemäß gut bekannten Vorgehensweisen zweckmäßig aus einer geeigneten Quelle kloniert werden, wie irgendeinem der obenstehend erwähnten Organismen, durch Verwenden von synthetischen Oligonukleotidsonden, hergestellt auf der Basis der DNA-Sequenz, erhältlich aus dem Plasmid, welches vorhanden ist in Escherichia coli DSM 12180.
  • Folglich kann das Polynukleotidmolekül der Erfindung aus Escherichia coli, DSM 12180, isoliert werden, in welchem das durch Klonierung, wie obenstehend beschrieben, erhaltene Plasmid hinterlegt wird. Des weiteren betrifft die vorliegende Erfindung eine isolierte im wesentlichen reine biologische Kultur des Stammes Escherichia coli, DSM 12180.
  • Im vorliegenden Zusammenhang bedeutet der Ausdruck "Enzympräparation" beabsichtigtermaßen entweder ein herkömmliches enzymatisches Fermentationsprodukt, möglicherweise isoliert und gereinigt, aus einer einzelnen Spezies eines Mikroorganismus, wobei eine derartige Präparation üblicherweise eine Anzahl von unterschiedlichen enzymatischen Aktivitäten umfaßt; oder eine Mischung von Monokomponenten-Enzymen, vorzugsweise Enzymen, abgeleitet aus bakteriellen oder Pilz-Spezies unter Anwendung herkömmlicher rekombinanter Techniken, wobei die Enzyme fermentiert und möglicherweise isoliert und getrennt gereinigt worden sind, und wobei sie aus unterschiedlichen Spezies, vorzugsweise Pilz- oder Bakterienspezies abstammen können; oder das Fermentations-Produkt eines Mikroorganismus, welcher als eine Wirtszelle für die Expression einer rekombinanten Mannanase wirkt, wobei jedoch der Mikroorganismus gleichzeitig andere Enzyme herstellt, z. B. Pectin-abbauende Enzyme, Proteasen oder Cellulasen, welche natürlich vorkommende Fermentationsprodukte des Mikroorganismus sind, d. h. des Enzym-Komplexes, welcher herkömmlicherweise von dem entsprechenden natürlich vorkommenden Mikroorganismus hergestellt wird.
  • Ein Verfahren zur Herstellung der Enzympräparation der Erfindung ist das Verfahren, umfassend das Kultivieren eines Mikroorganismus, z. B. eines Wildtypstammes, der zur Herstellung der Mannanase unter Bedingungen fähig ist, welche die Herstellung des Enzyms erlauben, und das Gewinnen des Enzyms aus der Kultur. Das Kultivieren kann unter Anwendung herkömmlicher Fermentationstechniken durchgeführt werden, z. B. Kultivieren in Schüttelkolben oder Fermentoren unter Bewegung, um eine ausreichende Belüftung auf einem Wachstumsmedium, welches die Herstellung des Mannanaseenrymsinduziert, sicherzustellen. Das Wachstumsmedium kann eine herkömmliche N-Quelle, wie Pepton, Hefextrakt oder Casaminosäuren, eine verringerte Menge einer herkömmlichen C-Quelle, wie Dextrose oder Saccharose, und einen Induktor, wie Guargummi oder Johannisbrotgummi, enthalten. Die Gewinnung kann unter Anwendung herkömmlicher Techniken durchgeführt werden, z. B. Trennung von Biomasse und Überstand durch Zentrifugation oder Filtration, Gewinnen des Überstands oder Aufbrechen von Zellen, wenn das Enzym von Interesse intrazellulär vorliegt, gegebenenfalls gefolgt von weiterer Reinigung, wie beschrieben im EP 0 406 314 , oder von Kristallisation, wie beschrieben in der WO 97/15660.
  • IMMUNOLOGISCHE KREUZREAKTIVITÄT
  • Bei der Bestimmung immunologischer Kreuzreaktivität zu verwendende polyklonale Antikörper können durch Verwenden eines gereinigten Mannanase-Enzyms hergestellt werden. Genauer gesagt kann ein Antiserum gegen die Mannanase der Erfindung durch Immunisieren von Kaninchen (oder anderen Nagetieren) gemäß der Vorgehensweise gewonnen werden, beschrieben von N. Axelsen et al. in: A Manual of Quantitative Immunoelectrophoresis, Blackwell Scientific Publications, 1973, Kapitel 23, oder A. Johnstone und R. Thorpe, Immunochemistry in Practice, Blackwell Scientific Publications, 1982 (genauer gesagt S. 27-31). Bevorzugte Immunoglobuline können aus den Antiseren erhalten werden, beispielsweise durch Salz-Präzipitation ((NH4)2SO4), gefolgt von Dialyse und Ionenaustauschchromatographie, z. B. auf DEAE-Sephadex. Die immunochemische Charakterisierung von Proteinen kann entweder durch Ouchterlony-Doppeldiffusions-Analyse (O. Ouchterlony in: Handbook of Experimental Immunology (D.M. Weir, Hrsg.), Blackwell Scientific Publications, 1967, S. 655-706), durch gekreuzte Immunelektrophorese (N. Axelsen et al., siehe oben, Kapitel 3 und 4), oder durch Rocket-Immunelektrophorese (N. Axelsen et al., Kapitel 2) erfolgen.
  • Beispiele von nützlichen Bakterien, herstellend das Enzym oder die Enzympräparation der Erfindung, sind grampositive Bakterien, vorzugsweise aus der Bacillus/Lactobacillus-Unterabteilung, vorzugsweise ein Stamm aus der Gattung Bacillus, weiter bevorzugt ein Stamm von Bacillus agaradherens, speziell der Stamm Bacillus agaradherens NCIMB 40482.
  • Die vorliegende Erfindung schließt eine isolierte Mannanase mit den obenstehend beschriebenen Eigenschaften ein, welche frei von homologen Verunreinigungen ist und unter Anwendung herkömmlicher rekombinanter Techniken hergestellt wird.
  • BESTIMMUNG DER KATALYTISCHEN AKTIVITÄT (ManU) VON MANNANASE
  • Kolorimetrischer Assay: Substrat: 0,2 % AZCL-Galactomannan (Megaryme, Australien) aus Johannisbrot in 0,1 M Glycinpuffer, pH 10,0. Der Assay wird in einem Eppendorf-Mikroröhrchen von 1,5 ml auf einem Thermomixer unter Rühren und Temperatursteuerung von 40°C durchgeführt. Die Inkubation von 0,750 ml Substrat mit 0,05 ml Enzym erfolgt 20 Minuten lang, und wird durch 4 Minuten lange Zentrifugation bei 15000 U/min gestoppt. Die Farbe des Überstandes wird bei 600 nm in einer 1-cm-Küvette gemessen. Ein ManU (Mannanase-Units) ergibt 0,24 abs in 1 cm.
  • ERHALT DER BACILLUS AGARADHERENS-MANNANASE NCIMB 40482
  • Stämme
  • Bacillus agaradherens NCIMB 40482 umfaßt die für das Mannanaseenzym codierende DNA-Sequenz.
  • E. coli-Stamm: Zellen von E. coli SJ2 (Diderichsen, B., Wedsted, U., Hedegaard, L., Jensen, B.R., Sjøholm, C. (1990) Cloning of aldB, which encodes alpha-acetolactate decarboxylase, an exoenzyme from Bacillus brevis. J. Bacteriol., 172, 4315-4321) wurden präpariert für und transformiert durch Elektroporation, wobei ein Gene PulserTM-Elektroporator von BIO-RAD wie vom Hersteller beschrieben eingesetzt wurde.
  • B. subtilis PL2306. Dieser Stamm ist der B. subtilis DN1885, mit unterbrochenem apr- und npr-Genen (Diderichsen, B., Wedsted, U., Hedegaard, L., Jensen, B.R., Sjøholm, C. (1990) Cloning of aldB, which encodes alpha-acetolactate decarboxylase, an exoenzyme from Bacillus brevis. J. Bacteriol., 172, 4315-4321), unterbrochen in der Transkriptionseinheit des bekannten Bacillus subtilis-Cellulasegens, was zu Cellulase-negativen Zellen führt. Die Disruption wurde im wesentlichen durchgeführt, wie beschrieben in (Hrsg.: A.L. Sonenshein, J.A. Hoch und Richard Losick (1993) Bacillus subtilis and other Gram-Positive Bacteria, American Society for Microbiology, S. 618).
  • Kompetente Zellen wurden hergestellt und transformiert wie beschrieben von Yasbin, R.E., Wilson, G.A. und Young, F.E. (1975) Transformation and transfection in lysogenic strains of Bacillus subtilis: evidence for selective induction of prophage in competent cells. J. Bacteriol. 121: 296-304.
  • PLASMIDE
  • spSJ1678 (wie ausführlich beschrieben in WO 94/19454, welche hierin durch Bezugnahme in ihrer Gesamtheit einbezogen ist).
  • pMOL944: Dieses Plasmid ist ein pUB110-Derivat, das im wesentlichen Elemente, welche das Plasmid in Bacillus subtilis propagierbar machen, und ein Kanamycin-Resistenzgen enthält, und einen starken Promotor und ein Signalpeptid enthält, kloniert aus dem amyL-Gen von B. licheniformis ATCC14580. Das Signalpeptid enthält eine SacII-Stelle, welche es zur Klonierung der DNA, codierend für den reifen Teil eines Proteins, in Fusion mit dem Signalpeptid zweckmäßig macht. Dies führt zur Expression eines Prä-Proteins, welches in Richtung auf den Außenraum der Zelle hin gelenkt wird.
  • Das Plasmid wurde mittels herkömmlicher gentechnischer Vorgehensweisen konstruiert, welche im folgenden kurz beschrieben werden.
  • Konstruktion von pMOL944
  • Das pUB110-Plasmid (McKenzie, T., et al., 1986, Plasmid 15: 93-103) wurde mit dem einzigartigvorkommenden Restriktionsenzym NciI verdaut. Ein PCR-Fragment, amplifiziert aus dem amyL-Promotor, codiert auf dem Plasmid pDN1981 (P.L. Jørgensen et al., 1990, Gene, 96, S. 37-41), wurde mit NciI verdaut und in den NciI-verdauten pUB110 inseriert, wodurch das Plasmid pSJ2624 erhalten wurde.
  • Die zwei verwendeten PCR-Primer haben die folgenden Sequenzen:
    Figure 00200001

    Der Primer # LWN5494 führt eine NotI-Stelle in das Plasmid ein.
  • Das Plasmid pSJ2624 wurde dann mit SacI und NotI verdaut, und ein neues PCR-Fragment, amplifi ziert durch den amyL-Promotor, codiert auf dem pDN1981, wurde mit SacI und NotI verdaut, und dieses DNA-Fragment wurde in den SacI-NotI-verdauten pSJ2624 eingefügt, wodurch das Plasmid pSJ2670 erhalten wurde.
  • Diese Klonierung ersetzt den ersten amyL-Promotor unter Klonierung mit demselben Promotor, aber in der entgegengesetzten Richtung. Die zwei für PCR-Amplifikation verwendeten Primer haben die folgenden Sequenzen:
  • Figure 00210001
  • Das Plasmid pSJ2670 wurde mit den Restriktionenzymen PstI und Bc1I verdaut, und ein PCR-Fragment, amplifiziert aus einer klonierten DNA-Sequenz, codierend für die alkalische Amylase SP722 (offenbart in der Internationalen Patentanmeldung, veröffentlicht als WO 95/26397, welche hierin durch Bezugnahme in ihrer Gesamtheit einbezogen ist), wurde mit PstI und BcII verdaut und inseriert, wodurch das Plasmid pMOL944 erhalten wurde. Die zwei für die PCR-Amplifikation verwendeten Primer haben die folgende Sequenz:
    Figure 00210002

    Der Primer #LWN7901 führt eine SacII-Stelle in das Plasmid ein.
  • Klonierung des Mannanase-Gens aus Bacillus agaradherens
  • Herstellung von genomischer DNA:
    • Der Stamm Bacillus agaradherens NCIMB 40482 wurde in Flüssigkeitsmedium propagiert, wie beschrieben in WO 94/01532. Nach 16 Stunden langer Inkubation bei 30°C und 300 U/min wurden die Zellen geerntet, und die genomische DNA durch das Verfahren isoliert, das von Pitcher et al. (Pitcher, D.G., Saunders, N.A., Owen, R.J. (1989) Rapid extraction of bacterial genomic DNA with guanidinium thiocyanate. Lett. Appl. Microbiol., 8, 151-156) beschrieben wurde.
  • Konstruktion einer genomischen Bibliothek:
    • Genomische DNA wurde mit dem Restriktionsenzym Sau3A teilweise verdaut und durch Elektrophorese auf einem 0,7%igen Agarosegel der Größe nach aufgetrennt. Die Fragmente zwischen 2 und 7 kb Größe wurden durch Elektrophorese auf DEAE-Cellulosepapier isoliert (Dretzen, G., Bellard, M., Sassone-Corsi, P., Chambon, P. (1981) A reliable method for the recovery of DNA fragments from agarose and acrylamid gels. Anal. Biochem., 112, 295-298).
  • Isolierte DNA-Fragmente wurden an BamHI-verdaute pSJ1678-Plasmid-DNA ligiert, und die Ligati onsmischung wurde verwendet, um E. coli SJ2 zu transformieren.
  • Identifizierung von positiven Klonen:
    • Eine DNA-Bibliothek in E. coli, konstruiert wie obenstehend beschrieben, wurde auf LB-Agarplatten, enthaltend 0,2 % AZCL-Galactomannan (Megazyme) und 9 µg/ml Chloramphenicol, gescreent und über Nacht bei 37°C inkubiert. Klone, welche Mannanase-Aktivität exprimierten, erschienen mit blauen Diffusions-Höfen. Plasmid-DNA aus einem dieser Klone wurde mittels Quiagen-Plasmid-Spin-Präparationen von 1 ml Übernachtkultur-Nährlösung (Zellen wurden bei 37°C in TY mit 9 µg/ml Chloramphenicol und bei Schütteln bei 250 U/min inkubiert) isoliert.
    • Dieser Klon (MB525) wurde ferner durch DNA-Sequenzierung des klonierten Sau3A-DNA-Fragmentes charakterisiert. Die DNA-Sequenzierung wurde durch "Primerwalking" unter Verwendung des Taq-Desoxy-Terminalzyklus-Sequenzier-Kits (Perkin-Elmer, USA), fluoreszent markierter Terminatoren und passender Oligonukleotide als Primer durchgeführt.
    • Die Analyse der Sequenzdaten wurde gemäß Devereux et al. (1984) Nucleic Acids Res. 12, 387-395, durchgeführt. Die Sequenz, welche die Mannanase codiert, ist in SEQ ID Nr. 1 gezeigt. Die abgeleitete Proteinsequenz ist in SEQ ID Nr. 2 gezeigt.
  • Subklonierung und Expression von Mannanase in B. subtilis:
  • Die für Mannanase codierende DNA-Sequenz der Erfindung wurde PCR-amplifiziert unter Verwendung des PCR-Primersatzes, bestehend aus diesen zwei Oligonukleotiden: Mannanase.upper.SacII
    Figure 00220001

    Mannanase.lower.NotI
    Figure 00220002

    Die Restriktionsstellen SacII und NotII sind unterstrichen.
  • Chromosomale DNA, welche aus B. agaradherens NCIMB 40482 wie obenstehend beschrieben isoliert worden war, wurde als Matrize in einer PCR-Reaktion unter Verwendung von Amplitaq-DNA-Polymerase (Perkin Elmer) gemäß den Anweisungen des Herstellers verwendet. Die PCR-Reaktion wurde in PCR-Puffer (10 mM Tris-HCl, pH 8,3, 50 mM KCl, 1,5 mM MgCl2, 0,01 % (w/v) Gelatine), enthaltend 200 µM jedes dNTP, 2,5 Units AmpliTaq-Polymerase (Perkin-Elmer, Cetus, USA) und 100 pmol jedes Primers, angesetzt.
  • Die PCR-Reaktion wurde unter Verwendung eines DNA-Thermozyklers (Landgraf, Deutschland) durchgeführt. Eine Inkubation erfolgte 1 Minute lang bei 94°C, gefolgt von dreißig PCR-Zyklen unter Anwendung eines Zyklusprofils von 30 Sekunden langer Denaturierung bei 94°C, Annealen bzw. Anlagerung während 1 Minute bei 60°C und 2 Minuten langer Verlängerung bei 72°C. Fünf-µl-Aliquots des Amplifikationsproduktes wurden durch Elektrophorese in 0,7%igen Agarosegelen (Nu-Sieve, FMC) analysiert. Das Erscheinen einer DNA-Fragmentgröße von 1,4 kb zeigte die korrekte Amplifikation des Gensegmentes an. Subklonierung des PCR-Fragmentes.
  • Fünfundvierzig-µl-Aliquots der wie obenstehend beschrieben erzeugten PCR-Produkte wurden unter Verwendung des QIAquick-PCR-Reinigungs-Kit (Quiagen, USA) gemäß den Anweisungen des Herstellers gereinigt. Die gereinigte DNA wurde in 50 µl 10 mM Tris-HCI, pH 8,5 eluiert. 5 µg pMOL944 und fünfundzwanzig µl des gereinigten PCR-Fragmentes wurden mit SacII und NotI verdaut, in 0,8%igen Agarosegelen von niedriger Gelbildungstemperatur (SeaPlaque GTG, FMC) elektrophoretisch aufgetrennt, die relevanten Fragmente wurden aus den Gelen ausschnitten und unter Verwendung des QIAquick-Gel-Extraktions-Kit (Quiagen, USA) gemäß den Anweisungen des Herstellers gereinigt. Das isolierte PCR-DNA-Fragment wurde dann an den SacII-NotI-verdauten und gereinigten pMOL944 ligiert. Die Ligation wurde über Nacht bei 16°C unter Verwendung von 0,5 µg jedes DNA-Fragmentes, 1 U T4-DNA-Ligase und T4-Ligasepuffer (Boehringer Mannheim, Deutschland) durchgeführt.
  • Die Ligationsmischung wurde verwendet, um kompetente B. subtilis PL2306 zu transformieren. Die transformierten Zellen wurden auf LBPG-10 µg/ml Kanamycin-Platten ausplattiert. Nach 18 Stunden langer Inkubation bei 37°C waren Kolonien auf den Platten zu sehen. Mehrere Klone wurden durch Isolieren von Plasmid-DNA aus Übernachtkultur-Nährmedium analysiert.
  • Ein solcher positiver Klon wurde mehrere Male erneut auf Agarplatten, wie obenstehend verwendet, ausgestrichen und dieser Klon wurde MB594 genannt. Der Klon MB594 wurde über Nacht in TY-10 µg/ml Kanamycin bei 37°C herangezogen, und am nächsten Tag wurde 1 ml der Zellen verwendet, um das Plasmid aus den Zellen unter Verwendung des Qiaprep-Spin-Plasmid-Miniprep-Kits #27106 gemäß den Empfehlungen des Herstellers für B. subtilis-Plasmidpräparationen zu isolieren. Diese DNA wurde einer DNA-Sequenzierung unterworfen und zeigte die DNA-Sequenz, entsprechend dem reifen Teil der Mannanase, d. h. Positionen 94-1404 der beigefügten SEQ ID Nr: 3. Das abgeleitete reife Protein ist in SEQ ID Nr: 4 gezeigt. Es wird offensichtlich sein, daß das 3'-Ende der von der Sequenz von SEQ ID Nr: 1 codierten Mannanase zu einem solchen, welches in SEQ ID Nr: 3 gezeigt wird, aufgrund des Entwurfs des unteren, in der PCR verwendeten Primers verändert wurde. Die resultierende Aminosäuresequenz ist in der SEQ ID Nr: 4 gezeigt, und es ist offensichtlich, daß der C-Terminus der SEQ ID Nr: 2 (SHHVREIGVQFSAADNSSGQTALYVDNVTLR) zu dem C-Terminus von SEQ ID Nr: 4 (IIMLGK) verändert ist.
  • Medien
    • TY (wie beschrieben in Ausubel, F.M. et al. (Hrsg.) "Current protocols in Molecular Biology". John Wiley and Sons, 1995).
    • LB-Agar (wie beschrieben in Ausubel, F.M., et al. (Hrsg.) "Current protocols in Molecular Biology". John Wiley and Sons, 1995).
    • LBPG ist LB-Agar (siehe oben), supplementiert mit 0,5 % Glucose und 0,05 M Kaliumphosphat, pH 7,0.
    • BPX-Medium, wie beschrieben in EP 0 506 780 (WO 91/09129).
  • Expression, Reinigung und Charakterisierung von Mannanase aus Bacillus agaradherens
  • Der Klon MB 594, erhalten wie obenstehend beschrieben unter Materialien und Methoden, wurde 5 Tage lang in 25 × 200 ml BPX-Medium mit 10 µg/ml Kanamycin in zwei 500 ml großen Prallplatten-Schüttelkolben bei 37°C bei 300 U/min herangezogen.
  • 6500 ml der Schüttelkolben-Kulturflüssigkeit des Klons MB 594 (Ansatz #9813) wurden abgesammelt, und der pH-Wert wurde auf 5,5 eingestellt. 146 ml kationisches Mittel (C521) und 292 ml anionisches Mittel (A130) wurden unter Rühren zur Ausflockung zugesetzt. Das ausgeflockte Material wurde durch 20 Minuten lange Zentrifugation unter Verwendung einer Sorval RC 3B-Zentrifuge bei 9000 U/min bei 6°C abgetrennt. Der Überstand wurde unter Verwendung von Whatman-Glasfiltern GF/D und C geklärt und schließlich auf einem Filtron mit einem Ausschluß von 10 kDa konzentriert. 750 ml dieses Konzentrates wurden unter Verwendung von Natriumhydroxid auf einen pH-Wert von 7,5 gebracht. Die klare Lösung wurde auf Anionen-Austausch-Chromatographie unter Verwendung einer 900 ml großen Q-Sepharose-Säule aufgebracht, welche mit 50 mmol Tris pH 7,5 äquilibriert worden war. Die gebundene Mannanaseaktivität wurde unter Verwendung eines Natriumchlorid-Gradienten eluiert.
  • Das reine Enzym ergab eine Einzelbande in der SDS-PAGE mit einem Molekulargewicht von 38 kDa. Die Aminosäuresequenz des Mannanaseenzyms, d. h. der translatierten DNA-Sequenz, ist in der SEQ ID Nr: 2 gezeigt.
  • Bestimmung von kinetischen Konstanten:
    Substrat: Johannisbrot-Gummi (Carob) und Analyse von reduzierendem Zucker (PHBAH).
    Johannisbrot-Gummi von Sigma (G-0753).
    Kinetische Bestimmung unter Verwendung verschiedener Konzentrationen von Johannisbrot-Gummi und 20minütiger Inkubation bei 40°C bei pH 10 ergab
    Kcat: 467 pro sek.
    Km: 0,08 Gramm pro 1
    MG: 38 kDa
    pl (isoelektrischer Punkt): 4,2
    Es wurde festgestellt, daß das Temperaturoptimum der Mannanase 60°C beträgt.
    Das pH-Aktivitätsprofil zeigte eine Maximum-Aktivität zwischen pH 8 und 10.
    Die DSC-Differentialscanningkaloriemetrie ergab 77°C als Schmelzpunkt bei pH 7,5 in Tris-Puffer, was zeigt, daß dieses Enzym sehr thermostabil ist.
    Die Detergenskompatibilität unter Verwendung von 0,2 % AZCL-Galactomannan aus Johannisbrot als Substrat und Inkubation, wie obenstehend beschrieben, bei 40°C zeigt hervorragende Verträglichkeit mit herkömmlichen flüssigen Detergenzien und gute Verträglichkeit mit herkömmlichen Pulver-Detergenzien.
  • ERHALT DER BACILLUS SUBTILISIS-MANNANASE 168
  • Die Bacillus subtilisis-β-Mannanase wurde wie folgend charakterisiert und gereinigt:
  • Das Bacillus subtilis-Genom wurde mit einer bekannten Bacillus sp.-β-Mannanase-Gensequenz (Mendoza et al., Biochemica et Biophvsica Acta 1243: 552-554, 1995) hinsichtlich Homologie durchsucht. Die codierende Region von ydhT, dessen Produkt unbekannt war, zeigte eine 58%ige Ähnlichkeit zu der bekannten Bacillus-β-Mannanase. Die folgenden Oligonukleotide wurden entworfen, um die Sequenzen zu amplifizieren, welche für den reifen Bereich der vermeintlichen β-Mannanase codieren: 5'-GCT CAA TTG GCG CAT ACT GTG TCG CCT GTG-3' und 5'-GAC GGA TCC CGG ATT CAC TCA ACG ATT GGC G-3'. Genomische Gesamt-DNA aus dem Bacillus subtilis-Stamm 1A95 wurde als eine Matrize verwendet, um die reife ydhT-Region unter Verwendung der zuvor erwähnten Primer zu amplifizieren. Die PCR wird unter Verwendung des GENE-AMP-PCR-Kit's mit AMPLITAQ-DNA-Polymerase (Perkin Elmer, Applied Biosytems, Foster City, CA) durchgeführt. An eine anfängliche Schmelzperiode bei 95°C während 5 Minuten schlossen sich 25 Zyklen des folgenden Programms an: Schmelzen bei 95°C während 1 Minute, Annealen bzw. Anlagern bei 55°C während 2 Minuten und Verlängerung bei 72°C während 2 Minuten. Nach dem letzten Zyklus wurde die Reaktion 10 Minuten bei 72°C gehalten, um die Verlängerung zu vervollständigen. Die PCR-Produkte wurden unter Verwendung des QIAquick-PCR-Reinigungs-Kits (Qiagen, Chatsworth, CA) gereinigt.
  • Die aus dem Bacillus subtilis-Stamm 1A95 amplifizierte reife ydhT-Region wurde in den Expressionsvektor pPG 1524 (früher beschrieben) wie folgend inseriert. Das amplifizierte 1028bp-Fragment wurde mit MfeI und BamH I verdaut. Der Expressionsvektor pPG1527 wurde mit EcoR I und BamH I verdaut. Die Restriktionsprodukte wurden unter Verwendung des QIAquick-PCR-Reinigungs-Kit (Qiagen, Chatsworth, CA) gereinigt. Die zwei Fragmente wurden unter Verwendung von T4-DNA-Ligase ligiert (13 h, 16°C) und verwendet, um einen kompetenten E. coli-Stamm DHS-α zu transformieren. Ampicilin-resistente Kolonien wurden für DNA-Präparationen kultiviert. Die DNA wurde dann durch Restriktionsanalyse charakterisiert. Das Plasmid pPG3200 enthält die reife Region des ydhT-Gens. Das Plasmid pPG3200 wurde dann verwendet, um den kompetenten Bacillus subtilis-Stamm PG 632 (Saunders et al., 1992) zu transformieren.
  • Sieben Kanamycin-resistente Bacillus subtilis-Klone und ein PG 632-Kontrollklon wurden abgepickt und in 20 ml 20/20/5-Medium (20 g/l Trypton, 20 g/l Hefeextrakt, 5 g/l NaCl), supplementiert mit 1 ml 25 % Maltrin, 120 µl 10 mM MnC12 und 20 µl 50 mg/ml Kanamycin, herangezogen. Die Klone wurden über Nacht in 250-ml-Prallplattenkolben, schüttelnd bei 250 U/min, bei 37°C für die Expression des Protein herangezogen. Die Zellen wurden 15 Minuten lang bei 14000 U/min abzentrifugiert. Ein µl jedes Überstands wurde in 99 µl 50 mM Natriumacetat (pH 6,0) verdünnt. Ein µl dieser Verdünnung wurde unter Verwendung der Endo-l,4-ß-mannanase-"Beta-Mannazyme-Tabs" (Megazyme, Irland) gemäß den Anweisungen des Herstellers geassayt. Die Extinktion wurde bei 590 nm auf einem Beckman-DU640-Spektrophotometer abgelesen. Klon 7 zeigte die höchste Extinktion von 1,67. Die PG632-Kontrolle zeigte keine Extinktion bei 590 nm.
  • Der Überstand wurde durch SDS-PAGE auf einem 10-20%igen Tris-Glycin-Gel (Novex, San Diego, Ca) analysiert, um die erwartete Proteingröße von 38 kDa zu bestätigen. Die Proben wurden hergestellt, wie folgend. Eine 500-µl -Probe von ydhT-Klon7- und PG632-Überständen wurde mit 55,5 µl 100 % Trichloressigsäure (Sigma) gefällt, mit 100 µl 5 % Trichloressigsäure gewaschen, in 50 µl Tris-Glycin-SDS-Probenpuffer (Novex) resuspendiert und 5 Minuten lang gekocht. Ein µl jeder Probe wurde auf dem Gel 90 Minuten lang bei 30 mA elektrophoretisch aufgetrennt bzw. pherographiert. Es wurde beobachtet, daß eine große Proteinbande bei 38 kDa für den ydhT-Klon 7 wanderte.
  • Eine 10-l-Fermentierung von Bacillus subtilis ydhT-Klon 7 wurde in einem B. Braun-Biostat C-Fermenter durchgeführt. Die Fermentierungsbedingungen waren wie folgend. Die Zellen wurden 18 Stunden lang in einem Vollmedium, ähnlich zu 20/20/5, bei 37°C herangezogen. Am Ende des Fermentierungsansatzes wurden die Zellen entfernt, und der Überstand auf 1 Liter konzentriert, wobei ein Tangentialfluß-Filtrationssystem verwendet wurde. Die letztliche Ausbeute an β-Mannanase im konzentrierten Überstand belief sich festgestelltermaßen auf 3 g/l.
  • Die Reinigung der β-Mannanase aus dem Fermentationsüberstand wurde wie folgend durchgeführt: 500 ml Überstand wurden 10 Minuten lang bei 4°C bei 10000 U/min zentrifugiert. Der zentrifugierte Überstand wurde dann über Nacht bei 4°C in zwei 4-1-Wechseln von 10 mM Kaliumphosphat (pH 7,2) durch eine Spectrapor-Membran mit einem Molekulargewichtsausschluß von 12000-14000 (Spektrum) dialysiert. Der dialysierte Überstand wurde 10 Minuten lang bei 4°C bei 10000 U/min zentrifugiert. Eine 200 ml große Q-Sepharose-Fast Flow(Pharinacia)-Anionenaustauschersäule wurde mit 1 Liter von 10 mM Kaliumphosphat (pH 7,2) bei 20°C äquilibriert, und 300 ml Überstand wurden auf die Säule geladen. Zwei Durchfluß-Fraktionen von 210 ml (Probe A) und 175 ml (Probe B) wurde aufgefangen. Die zwei Fraktionen wurden wie vorstehend geassayt, außer daß die Proben mit 199 µl 50 mM Natriumacetat (pH 6,0) verdünnt wurden, und sie zeigten eine Extinktion von 0,38 bzw. 0,52. Zwei µl jeder Probe wurden zu 8 µl Tris-Glycin-SDS-Probenpuffer (Novex, CA) zugesetzt und 5 Minuten lang gekocht. Die resultierenden Proben wurden auf einem 10-20%igen Tris-Glycin-Gel (Novex, Ca) bei 30 mA 90 Minuten lang pherographiert. Eine Hauptbande, entsprechend zu 38 kDa, war in jeder Probe vorhanden und umfaßte mehr als 95 % des Gesamtproteins. Ein BCA-Proteinassay (Pierce) wurde gemäß den Anweisungen des Herstellers an beiden Proben durchgeführt, wobei Rinderserumalbumin als Standard verwendet wurde. Die Proben A und B enthielten 1,3 mg/ml bzw. 1,6 mg/ml β-Mannanase. Die Identität des Proteins wurde durch Ionen-Spray-Massenspektrometrie und aminoterminale Aminosäuresequenz-Analyse bestätigt.
  • Die gereinigten β-Mannanase-Proben wurden verwendet, um die Enzymaktivität wie folgend zu charakterisieren. Alle Assays verwendeten Endo-1,4-β-mannanase-Beta-Mannaryme-Tabs (Megazyme, Irland), wie früher beschrieben. Die Aktivität wurde bei einem pH-Bereich von 3,0-9,0 in 50 mM Citratphosphatpuffer getestet, für eine Aktivitätsbestimmung bei pH 9,5 wurde 50 mM CAPSO (Sigma), und für den pH-Bereich von 10,0-11,0 wurde 50 mM CAPS-Puffer verwendet. Der Optimum-pH für die Bacillus subtilis-β-Mannanase war festgestelltermaßen pH 6,0-6,5. Temperaturaktivitäts-Profile wurden in 50 mM Citratphosphatpuffer (pH 6,5) erstellt. Das Enzym zeigte eine Optimum-Aktivität bei 40-45°C. Die Bacillus subtilis-β-Mannanase behielt eine signifikante Aktivität bei weniger als 15°C und mehr als 80°C bei. Es wurde festgestellt, daß die spezifische Aktivität gegenüber β-1,4-Galactomannan 160000 µmol/mimmg β-Mannanase beträgt, wobei Endo-1,4-β-Mannanase-Beta-Mannaryme-Tabs (Megazyme, Irland) gemäß den Anweisungen des Herstellers verwendet wurden. Die Nukleotid- und Aminosäuresequenzen der Bacillus subtilisis-ß-Mannanase sind in SEQ ID Nr. 5 und 6 gezeigt.
  • Die Mannanase wird in die Zusammensetzungen der Erfindung vorzugsweise bei einem Spiegel von 0,0001 bis 2 Gew.-%, weiter bevorzugt 0,0005 bis 0,1 Gew.-%, am stärksten bevorzugt 0,001 bis 0,02 Gew.-% reines Enzym, bezogen auf das Gewicht der Zusammensetzung, eingebracht.
  • Das Enzym der Erfindung umfaßt, zusätzlich zum die katalytische Domäne umfassenden Enzymkern, auch eine cellulosebindende Domäne (CBD), wobei die cellulosebindende Domäne und der Enzymkern (die katalytisch aktive Domäne) des Enzyms funktionstüchtig verknüpft sind. Die cellulosebindende Domäne (CBD) kann auch als integraler Teil des codierten Enzyms vorliegen, oder eine CBD aus einer anderen Quelle kann in das Enzym eingeführt werden, wodurch ein Enzymhybrid erzeugt wird. In diesem Kontext wird es beabsichtigt, daß sich der Begriff "cellulosebindende Domäne" so versteht, wie definiert von Peter Tomme et al. "Cellulose-Binding Domains: Classification and Properties" in "Enzymatic Degradation of Insoluble Carbohydrates", John N. Saddler und Michael H. Penner (Hrsg.), ACS Symposium Series, Nr. 618, 1996. Diese Definition klassifiziert mehr als 120 cellulosebindende Domänen in 10 Familien (I-X), und zeigt, daß CBDs in verschiedenen Enzymen gefunden werden, wie Cellulasen, Xylanasen, Mannanasen, Arabinofuranosidasen, Acetylesterasen und Chitinasen. CBDs sind auch in Algen gefunden worden, z. B. der Rotalge Porphyra purpurea, als ein nicht-hydrolytisches Polysaccharid-bindendes Protein, siehe Tomme et al., op.cit. Allerdings stammen die meisten CBDs aus Cellulasen und Xylanasen. CBDs werden an den N- und C-Termini von Proteinen gefunden oder liegen intern. Enzymhybride sind im Fachgebiet bekannt, siehe z. B. WO 90/00609 und WO 95/16782, und können durch Transformieren eines DNA-Konstruktes, welches mindestens ein DNA-Fragment umfaßt, codierend für die cellulosebindende Domäne, ligiert, mit oder ohne Linker, an eine DNA-Sequenz, welche für das Mannanaseenzym codiert, in eine Wirtszelle und durch Heranziehen der Wirtszelle zur Expression des fusionierten Gens hergestellt werden. Enzymhybride können durch die folgende Formel beschrieben werden: CBD-MR-X, worin CBD die N-terminale oder die C-terminale Region einer Aminosäuresequenz ist, entsprechend zu mindestens der cellulosebindende Domäne; MR die Mittelregion (der Linker) ist und eine Bindung oder eine kurze Verknüpfungsgruppe, vorzugsweise von ungefähr 2 bis ungefähr 100 Kohlenstoffatomen, weiter bevorzugt von 2 bis 40 Kohlenstoffatomen sein kann; oder vorzugsweise ungefähr 2 bis ungefähr 100 Aminosäuren, weiter bevorzugt 2 bis 40 Aminosäuren lang ist; und X eine N-terminale oder C-terminale Region des Enzyms der Erfindung ist.
  • Die obenstehend erwähnten Enzyme können von jedwedem geeigneten Ursprung, wie pflanzlichem, tierischem, bakteriellem, Pilz- und Hefe-Ursprung, sein. Die Herkunft kann ferner mesophilisch oder extremophilisch (psychrophil, psychrotrophisch, thermophil, barophil, alkalophil, acidophil, halophil usw.) sein. Gereinigte oder nicht-gereinigte Formen dieser Enzyme können verwendet werden. Heutzutage ist es eine übliche Praxis, Wildtyp-Enzyme über Protein/Gentechnik-Vorgehensweisen zu modifizieren, um ihre Leistungseffizienz in Reinigungszusammensetzungen der Erfindung zu optimieren. Zum Beispiel können die Varianten derartig entworfen sein, daß die Kompatibilität des Enzyms zu üblicherweise angetroffenen Bestandteilen derartiger Zusammensetzungen erhöht ist. Alternativ dazu kann die Variante so ausgelegt sein, daß der Optimal-pH, die Bleichmittel- oder Chelatbildner-Stabilität und die katalytische Aktivität und ähnliche, der Enzymvariante maßgeschneidert sind, um der jeweiligen Reinigungsanwendung zu entsprechen.
  • Insbesondere sollte die Aufmerksamkeit, im Falle von Bleichmittelstabilität, auf Aminosäuren, welche empfindlich gegenüber Oxidation sind, und für die Tensidkompatibilität auf die Oberflächenladungen fokusiert werden. Der isoelektrische Punkt solcher Enzyme kann durch die Substitution von einigen geladenen Aminosäuren modifiziert werden, z. B. kann eine Erhöhung des isoelektrischen Punktes dabei helfen, die Kompatibilität mit anionischen Tensiden zu verbessern. Die Stabilität der Enzyme kann weiterhin durch die Erzeugung z. B. von zusätzlichen Salzbrücken und die Verstärkung von Metallbindungsstellen zur Erhöhung der Chelatbildnerstabilität weiter vergrößert werden.
  • Schmutzabweisendes Polymer
  • Die Wäschwaschzusammensetzung der vorliegenden Erfindung umfaßt im allgemeinen 0,0001 Gew.-% bis 20 Gew.-%, vorzugsweise 0,001 bis 15 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,01 bis 10 Gew.-% eines Baumwoll-Polyethylenimin-Schmutzabweisungspolymers. Bevorzugte Baumwoll-Polyethylenimin-Schmutzabweisungspolymere sind die wasserlöslichen oder dispergierbaren modifizierten Polyamin-Baumwoll-Schmutzabweisungsmittel, umfassend ein Polyamin-Grundgerüst, welches der in der WO 97/42288, eingereicht am 25. April 1997 von Procter & Gamble, beschriebenen Formel entspricht:
    Figure 00280001

    welches eine modifizierte Polyaminformel V(n+1)WmYnZ aufweist, oder ein Polyamin-Grundgerüst entsprechend der Formel:
    Figure 00280002

    mit einer modifizierten Polyaminformel V(n–k+1)WmYnY'k,Z, worin k kleiner oder gleich n ist, wobei das Polyamin-Grundgerüst vor der Modifizierung ein Molekulargewicht größer als ungefähr 200 Da auf weist, worin
    • i) die V-Einheiten terminale Einheiten mit der Formel sind:
      Figure 00290001
    • ii) die W-Einheiten Grundgerüst-Einheiten mit der Formel sind:
      Figure 00290002
    • iii) die Y-Einheiten verzweigende Einheiten mit der Formel sind:
      Figure 00290003
    • iv) die Z-Einheiten terminale Einheiten mit der Formel sind:
      Figure 00290004
    worin die Grundgerüst-verbindenden R-Einheiten ausgewählt sind aus der Gruppe, bestehend aus C2-C12-Alkylen, C4-C12-Alkenylen, C3-C12-Hydroxyalkylen, C4-C12-Dihydroxyalkylen, C8-C12-Dialkylarylen, –(R1O)xR1-, -(R1O)xR5(OR1)x ; -(CH2CH(OR2)CH2O)z(R1O)y(R1(OCH2CH(OR2)-CH2)w– , -C(O)(R4)rC(O)– CH2CH(OR2)CH2-, sowie Mischungen davon; worin R1 C2-C6-Alkylen sowie Mischungen davon ist; R2 Wasserstoff -(R1O)xB sowie Mischungen ist; R3 C1-C18-Alkyl, C7-C12-Arylalkyl, C7-C12-alkylsubstituiertes Aryl, C6-C12-Aryl, sowie Mischungen davon ist; R4 C1-C12-Alkylen, C4-C12-Alkenylen, C8-C12-Arylalkylen, C6-C10-Arylen, sowie Mischungen davon ist; R5 C1-C12-Alkylen, C3-C12-Hydroxyalkylen, C4-C12-Dihydroxyalkylen, C8-C12-Dialkylarylen, -C(O)-, -C(O)NHR6NHC(O)-, -R1(OR1), -C(O)(R4)rC(O)-, -CH2CH(OH)CH2-, -CH2CH(OH)CH2O-(R1O)yR1-OCH2CH(OH)CH2-, sowie Mischungen davon ist; R6 C2-C12-Alkylen oder C6-C12-Arylen ist; die E-Einheiten ausgewählt sind aus der Gruppe, bestehend aus Wasserstoff, C1-C22-Alkyl, C3-C22-Alkenyl, C7-C22-Arylalkyl, C2-C22-Hydroxyalkyl, -(CH2)pCO2M, -(CH2)qSO3M, -CH(CH2CO2M)CO2M, -(CH2)PPO3M, -(R1O)xB, -C(O)R3, sowie Mischungen davon ist; unter der Voraussetzung, daß, wenn irgendeine E-Einheit eines Stickstoffs ein Wasserstoff ist, dieser Stickstoff nicht ebenso ein N-Oxid ist; B Wasserstoff, C1-C6-Alkyl, -(CH2)qSO3M, -(CH2)pCO2M, -CH2)q(CHSO3M)CH2SO3M, -(CH2)q(CHSO2M)-CH2SO3M, -(CH2)pPO3M, -PO3M, sowie Mischungen davon ist; M Wasserstoff oder ein wasserlösliches Kation in einer zur Erfüllung des Ladungsausgleichs ausreichenden Menge ist; X ein wasserlösliches Anion ist; k und k' den Wert von 1 bis ungefähr 15 aufweisen; m den Wert von 4 bis ungefähr 400 aufweist; n den Wert von 0 bis ungefähr 200 aufweist; p den Wert von 1 bis 6 aufweist; q den Wert von 0 bis 6 aufweist; r den Wert von 0 oder 1 besitzt; w den Wert von 0 oder 1 besitzt; x den Wert von 1 bis 100 aufweist; y den Wert von 0 bis 100 aufweist; z den Wert von 0 oder 1 besitzt.
  • Diese Polyamine umfassen Grundgerüste, welche entweder linear oder cyclisch sein können. Die Polyamin-Grundgerüste können ebenso Polyamin-verzweigende Ketten zu einem höheren oder geringeren Grad umfassen. Im allgemeinen sind die hierin beschriebenen Polyamin-Grundgerüste in solch einer Weise modifiziert, daß jeder Stickstoff der Polyaminkette anschließend in Form einer Einheit beschrieben wird, welche substituiert, quaternisiert, oxidiert oder Kombinationen davon ist.
  • Zum Zwecke der vorliegenden Erfindung ist der Begriff "Modifizierung" als der Ersatz eines Grundgerüst NH-Wasserstoffatoms durch eine E-Einheit (Substitution), Quaternisierung eines Grundgerüst-Stickstoffs (quaternisiert) oder Oxidation eines Grundgerüst-Stickstoffs zu dem N-Oxid (oxidiert) definiert. Die Begriffe "Modifizierung" und "Substitution" werden, sofern sie sich auf das Verfahren des Ersatzes eines an den Grundgerüst-Stickstoff gebundenen Wasserstoffatoms durch eine E-Einheit beziehen, austauschbar verwendet. Die Quaternisierung oder Oxidation kann unter bestimmten Umständen ohne Substitution verlaufen, allerdings ist die Substitution bevorzugt durch die Oxidation oder Quaternisierung von mindestens einem Grundgerüst-Stickstoff begleitet.
  • Die linearen oder nichtcyclischen Polyamin-Grundgerüste, welche die Baumwoll-Schmutzabweisungsmittel der vorliegenden Erfindung umfassen, weisen die allgemeine Formel auf:
    Figure 00300001

    wobei die Grundgerüste vor der anschließenden Modifizierung primäre, sekundäre und tertiäre Amin-Stickstoffe, die durch R-"Linker"-Einheiten verbunden sind, umfassen. Die cyclischen Polyamin-Grundgerüste, welche die Baumwoll-Schmutzabweisungsmittel der vorliegenden Erfindung umfassen, weisen die allgemeine Formel auf:
    Figure 00300002

    wobei die Grundgerüste vor der anschließenden Modifizierung primäre, sekundäre und tertiäre Amin-Stickstoffe, welche durch R-"Linker"-Einheiten verbunden sind, umfassen.
  • Zum Zwecke der vorliegenden Erfindung sind die primären Amin-Stickstoffe, welche das einmal modifizierte Grundgerüst oder die Verzweigungsketten umfassen, als "terminale" V- oder Z-Einheiten definiert. Wenn beispielsweise eine primäre Amin-Einheit, die am Ende des Haupt-Polyamin-Grundgerüsts oder der verzweigenden Kette mit der Struktur
    Figure 00300003

    angeordnet ist, gemäß der vorliegenden Erfindung modifiziert ist, ist sie danach als eine "terminale" V-Einheit oder einfach als eine V-Einheit definiert. Zum Zwecke der vorliegenden Erfindung können jedoch einige oder alle der primären Amin-Einheiten unmodifiziert Gegenstand der weiter unten beschriebenen Beschränkungen bleiben. Diese unmodifizierten primären Amin-Einheiten bleiben aufgrund ihrer Position in dem Grundgerüst "terminale" Einheiten. In ähnlicher Weise, wenn eine primäre Amin-Einheit, die am Ende des Haupt-Polyamin-Grundgerüsts mit der Struktur
    Figure 00310001

    angeordnet ist, gemäß der vorliegenden Erfindung modifiziert ist, wird sie nachstehend als eine "terminale" Z-Einheit oder einfach als eine Z-Einheit definiert. Diese Einheit kann unmodifiziert Gegenstand der weiter unten beschriebenen Beschränkungen bleiben.
  • In einer ähnlichen Weise sind sekundäre Amin-Stickstoffe, welche das einmal modifizierte Grundgerüst oder die verzweigende Kette umfassen, als W-"Grundgerüst"-Einheiten definiert. Wenn beispielsweise eine sekundäre Amin-Einheit, der Hauptbestandteil der Grundgerüste und der Verzweigungsketten der vorliegenden Erfindung, mit der Struktur
    Figure 00310002

    gemäß der vorliegenden Erfindung modifiziert ist, wird sie danach als eine W-"Grundgerüst"-Einheit oder einfach als eine W-Einheit definiert. Zum Zwecke der vorliegenden Erfindung können jedoch einige oder alle der sekundären Amin-Einheiten unmodifiziert bleiben. Diese unmodifizierten sekundären Amin-Einheiten bleiben aufgrund ihrer Position in der Grundgerüst-Kette "Grundgerüst"-Einheiten.
  • In noch einer weiteren ähnlichen Weise werden tertiäre Amin-Stickstoffe, welche das einmal modifizierte Grundgerüst oder die verzweigenden Ketten umfaßt, weiterhin als Y-"Verzweigungs"-Einheiten bezeichnet. Wenn beispielsweise eine tertiäre Amin-Einheit, welche einen Kettenverzweigungspunkt entweder des Polyamin-Grundgerüsts oder anderer Verzweigungsketten oder Ringe darstellt mit der Struktur
    Figure 00310003

    gemäß der vorliegenden Erfindung modifiziet ist, wird sie danach als eine Y-"Verzweigungs"-Einheit oder einfach als eine Y-Einheit definiert. Für die Zwecke der vorliegenden Erfindung können jedoch einige oder alle der tertiären Amin-Einheiten unmodifiziert bleiben. Diese unmodifizierten tertiären Amin-Einheiten bleiben aufgrund ihrer Position in der Grundgerüst-Kette "verzweigende" Einheiten.
  • Die mit den V-, W- und Y-Einheit-Stickstoffen verbundenen R-Einheiten, welche zur Verbindung der Polyamin-Stickstoffe dienen, werden nachstehend beschrieben.
  • Die fertige modifizierte Struktur der Polyamine der vorliegenden Erfindung kann daher durch die allgemeine Formel
    Figure 00310004

    für lineare Polyamin-Baumwoll-Schmutzabweisungspolymere und durch die allgemeine Formel
    Figure 00310005

    für cyclische Polyamin-Baumwoll-Schmutzabweisungspolymere dargestellt werden. Im Falle von Ringe umfassenden Polyaminen dient eine Y'-Einheit der Formel
    Figure 00320001

    als ein Verzweigungspunkt für einen Grundgerüst- oder Verzweigungsring. Bei jeder Y'-Einheit gibt es eine Y-Einheit mit der Formel
    Figure 00320002

    die den Verbindungspunkt des Rings zu der Hauptpolymerkette oder der Verzweigung bildet. In dem einzigen Fall, wo das Grundgerüst ein vollständiger Ring ist, weist das Polyamin-Grundgerüst die Formel auf
    Figure 00320003

    welche daher keine terminate Z-Einheit umfaßt und die Formel
    Figure 00320004

    aufweist, worin k die Zahl der ringbildenden Verzweigungseinheiten darstellt. Vorzugsweise umfassen die Polyamin-Grundgerüste der vorliegenden Erfindung keine Ringe.
  • Im Fall von nichtcyclischen Polyaminen bezieht sich das Verhältnis des Index n zu dem Index m auf den relativen Verzweigungsgrad. Ein vollständig nichtverzweigtes lineares modifiziertes Polyamin gemäß der vorliegenden Erfindung weist die Formel auf
    Figure 00320005

    d. h., n ist gleich 0. Je größer der Wert von n ist (je kleiner das Verhältnis von m zu n ist), desto größer ist der Verzweigungsgrad in dem Molekül. Typischerweise reicht der Wert von m von einem minimalen Wert von 4 bis ungefähr 400, jedoch sind größere Werte von m, insbesondere wenn der Wert des Index n sehr gering oder annähernd 0 ist, ebenso bevorzugt.
  • Ein jeder Polyamin-Stickstoff, egal ob primär, sekundär oder tertiär, welcher gemäß der vorliegenden Erfindung einmal modifiziert wurde, wird weiterhin als ein Mitglied einer der drei allgemeinen Klassen definiert; einfach substituiert, quaternisiert oder oxidiert. Jene Polyamin-Stickstoff-Einheiten, welche nicht modifiziert sind, werden in V-, W-, Y- oder Z-Einheiten in Abhängigkeit davon, ob sie primäre, sekundäre oder tertiäre Stickstoffe sind, eingeteilt. Das bedeutet, daß unmodifizierte primäre Amin-Stickstoffe V- oder Z-Einheiten sind, unmodifizierte sekundäre Amin-Stickstoffe W-Einheiten sind und unmodifizierte tertiäre Amin-Stickstoffe Y-Einheiten zum Zwecke der vorliegenden Erfindung sind.
  • Modifizierte primäre Amin-Einheiten werden als "terminale" V-Einheiten mit einer der drei Formen definiert:
    • a) einfach substituierte Einheiten mit der Struktur:
      Figure 00330001
    • b) quaternisierte Einheiten mit der Struktur:
      Figure 00330002
      worin X ein geeignetes Gegenion unter Bereitstellung eines Ladungsausgleichs ist; und
    • c) oxidierte Einheiten mit der Struktur:
      Figure 00330003
  • Modifizierte sekundäre Amin-Einheiten werden als W-"Grundgerüst"-Einheiten mit einer der drei Formen definiert:
    • a) einfach substituierte Einheiten mit der Struktur:
      Figure 00330004
    • b) quaternisierte Einheiten mit der Struktur:
      Figure 00330005
      worin X ein geeignetes Gegenion zur Bereitstellung eines Ladungsausgleichs ist; und
    • c) oxidierte Einheiten mit der Struktur:
      Figure 00330006
  • Modifizierte tertiäre Amin-Einheiten werden als Y-"Verzweigungs"-Einheiten mit einer der drei Formen definiert:
    • a) unmodifizierte Einheiten mit der Struktur:
      Figure 00330007
    • b) quaternisierte Einheiten mit der Struktur:
      Figure 00330008
      worin X ein zur Bereitstellung eines Ladungsausgleichs geeignetes Gegenion ist; und
    • c) oxidierte Einheiten mit der Struktur:
      Figure 00340001
  • Bestimmte modifizierte primäre Amin-Einheiten werden als "terminate" Z-Einheiten mit einer der drei Formen definiert:
    • a) einfach substituierte Einheiten mit der Struktur:
      Figure 00340002
    • b) quaternisierte Einheiten mit der Struktur:
      Figure 00340003
      worin X ein zur Bereitstellung eines Ladungsausgleichs geeignetes Gegenion ist; und
    • c) oxidierte Einheiten mit der Struktur:
      Figure 00340004
  • Wenn irgendeine Position an einem Stickstoff unsubstituiert oder unmodifiziert ist, bedeutet das, daß Wasserstoff E substituiert. Eine primäre Amin-Einheit, beispielsweise, welche eine E-Einheit in der Form einer Hydroxyethyl-Einheit enthält, ist ene terminale V-Einheit mit der Formel (HOCH2CH2)NH-.
  • Zum Zwecke der vorliegenden Erfindung gibt es zwei Typen von Ketten terminierenden Einheiten, die V- und Z-Einheiten. Die "terminate" Z-Einheit leitet sich von einer terminalen primären Amino-Einheit der Struktur NH2 ab. Nichtcyclische Polyamin-Grundgerüste gemäß der vorliegenden Erfindung umfassen nur eine Z-Einheit, wohingegen cyclische Polyamine keine Z-Einheiten enthalten können. Die "terminale" Z-Einheit kann mit irgendeiner der E-Einheiten, welche weiter nachstehend beschrieben wird, substituiert sein, außer wenn die Z-Einheit unter Bildung eines N-Oxids modifiziert ist. In dem Fall, wenn der Z-Einheit-Stickstoff zu einem N-Oxid oxidiert ist, muß der Stickstoff modifiziert sein, und daher kann E keinen Wasserstoff darstellen.
  • Die Polyamine der vorliegenden Erfindung umfassen Grundgerüst-R-"Linker"-Einheiten, welche zur Verbindung der Stickstoffatome des Grundgerüsts dienen. R-Einheiten umfassen Einheiten, die zum Zwecke der vorliegenden Erfindung als "Hydrocarbyl-R"-Einheiten und "Oxy-R"-Einheiten bezeichnet werden. Die "Hydrocarbyl"-R-Einheiten sind C2-C12-Alkylen, C4-C12-Alkenylen, C3-C12-Hydroxyalkylen, worin die Hydroxyl-Einheit irgendeine Position an der R-Einheitskette außer an dem direkt an den Polyamin-Grundgerüst-Stickstoffen gebundenen Kohlenstoffatomen einnehmen kann; C4-C12-Dihydroxyalkylen, worin die Hydroxyl-Einheiten jedes zweite der Kohlenstoffatome der R- Einheitskette außer jene direkt an die Polyamin-Grundgerüst-Stickstoffe gebundenen Kohlenstoffatome besetzen kann; C8-C12-Dialkylarylen, welches zum Zwecke der vorliegenden Erfindung Arylen-Einheiten mit zwei Alkylsubstituentengruppen als Teil der Linkerkette ist. Beispielsweise weist eine Dialkylarylen-Einheit die Formel auf
    Figure 00350001

    obwohl die Einheit nicht 1,4-substituiert zu sein braucht, sondern ebenso 1,2- oder 1,3-substituiertes C2-C12-Alkylen, vorzugsweise Ethylen, 1,2-Propylen, sowie Mischungen davon, besonders bevorzugt Ethylen, sein kann. Die "Oxy"-R-Einheiten umfassen -(R1O)xR5(OR1)x , CH2CH(OR2)CH2O)z (R1O)YR1(OCH2CH(OR2)CH2)w-CH2CH(OR2)CH2-,-(R1O)xR1-, sowie Mischungen davon. Bevorzugte R-Einheiten sind C2-C12Alkylen, C3-C12-Hydroxyalkylen, C4-C12-Dihydroxyalkylen, C8-C12-Dialkylarylen,-(R1O)xR1-,-CH2CH(OR2)CH2-,-(CH2CH(OH)CH2O)z(R1O)yR1(OCH2CH(OH)CH2)w-, -R1O)xR5(OR1)x-, besonders bevorzugte R-Einheiten sind C2-C12-Alkylen, C3CI2-Hydroxyalkylen, C4-C12-Dihydroxyalkylen, (R1 O)xR1-, -(R1 O)xR5(OR1 )x-, -(CH2CH(OH)CH2O)z(R1 O)yR1 (OCH2CH(OH)CH2)w ,sowie Mischungen davon, wobei ganz besonders bevorzugte R-Einheiten C2-C12-Alkylen, C3-Hydroxyalkylen, sowie Mischungen davon sind und am meisten bevorzugt C2-C6-Alkylen sind. Die am meisten bevorzugten Grundgerüste der vorliegenden Erfindung umfassen mindestens 50 % R-Einheiten, welche Ethylen darstellen.
    R1-Einheiten sind C2-C6-Alkylen sowie Mischungen davon, vorzugsweise Ethylen.
    R2 ist Wasserstoff und -(R1 O)xB, vorzugsweise Wasserstoff.
    R3 ist C1-C18-Alkyl, C7-C12-Arylalkylen, C7-C12-Alkyl-substituiertes Aryl, C6-C12-Aryl, sowie
    Mischungen davon, vorzugsweise C1-C12-Alkyl, C7-C12-Arylalkylen, besonders bevorzugt C1-C12-Alkyl, am meisten bevorzugt Methyl. R3-Einheiten dienen als Teil von E-Einheiten, wie es nachstehend beschrieben ist.
    R4 ist Cl-C12-Alkylen, C4-C12-Alkenylen, C8-C12-Arylalkylen, C6-C10-Arylen, vorzugsweise C1-C10-Alkylen, C8-C12-Arylalkylen, besonders bevorzugt C2-C8-Alkylen, am meisten bevorzugt Ethylen oder Butylen.
    R5 ist C1-C12-Alkylen, C3-C12-Hydroxyalkylen, C4-C12-Dihydroxyalkylen, C8-C12-Dialkylarylen, -C(O), -C(O)NHR6NHC(O)-, -C(O)(R4)rC(O)-, -R1(OR1), -CH2CH(OH)CH2O(R1O)y-R1OCH2CH(OH)CH2-, -C(O)(R4)rC(O)-, -CH2CH(OH)CH2-, R5 ist vorzugsweise Ethylen, -C(O)-, -C(O)NHR6NHC(O)-, -R1(OR)-, -CH2CH(OH)CH2-, -CH2CH(OH)CH2O(R1O)yR1OCH2CH(OH)-CH2-, besonders bevorzugt-CH2CH(OH)CH2-.
    R6 ist C2-C12-Alkylen oder C6-C12-Arylen.
  • Die bevorzugten "Oxy"-R-Einheiten werden weiterhin bezüglich der R1-, R2- und R5-Einheiten definiert. Bevorzugte "Oxy"-R-Einheiten umfassen die bevorzugten R'-, R2- und R5-Einheiten. Die bevorzugten Baumwoll-Schmutzabweisungsmittel der vorliegenden Erfindung umfassen mindestens 50 % R'-Einheiten, die Ethylen sind. Bevorzugte R'-, R2- und RS-Einheiten werden mit den "Oxy"-R- Einheiten unter Ausbeute der bevorzugten "Oxy"-R-Einheiten in der folgenden Weise kombiniert.
    • i) Die Substitution von besonders bevorzugtem R5 in -(CH2CH2O)xR5(OCH2CH2)x- ergibt -(CH2CH2O)xCH2CHOHCH2(OCH2CH2)x .
    • ii) Die Substitution von bevorzugten R1 und R2 in -(CH2CH(OR1)CH2O)z(R1O)y R1O(CH2CH(OR1)CH2)w ergibt-(CH2CH(OH)CH2O)z(CH2CH2O)yCH2CH2O(CH2CH(OH)CH2)w-.
    • iii) Die Substitution von bevorzugtem R2 in -CH2CH(OR1)CH2- ergibt -CH2CH(OH)CH2-.
  • Die E-Einheiten werden ausgewählt aus der Gruppe, bestehend aus Wasserstoff, C1-C22-Alkyl, C3-C22-Alkenyl, C7-C22-Arylalkyl, C2-C22-Hydroxyalkyl, -(CH2)pCO2M, -(CH2)qSO3M, -CH(CH2CO2M)-CO2M, -(CH2)pPO3M, -(R1O)mB, -C(O)R3, vorzugsweise Wasserstoff, G2-C22-Hydroxyalkylen, Benzyl, Cl-C22-Alkylen, -(R1O)mB, -C(O)R3, -(CH2)PCO2M, -(CH2)gSO3M, -CH(CH2CO2M)CO2M, besonders bevorzugt C1-C22-Alkylen, -(R1O)xB, -C(O)R3, -(CH2)pCO2M, -(CH2)qSO3M, -CH(CH2CO2M)CO2M, am meisten bevorzugt C1-C22-Alkylen, -(R1O)xB und -C(O)R3. Wenn keine Modifikation oder Substitution an einem Stickstoff vorgenommen wird, verbleibt das Wasserstoffatom als die E repräsentierende Einheit.
  • E-Einheiten umfassen kein Wasserstoffatom, wenn die V-, W- oder Z-Einheiten oxidiert sind, d. h. wenn die Stickstoffe N-Oxide sind. Beispielsweise umfaßt die Grundgerüstkette oder die Verzweigungsketten keine Einheiten der folgenden Struktur:
    Figure 00360001
  • Zusätzlich umfassen die E-Einheiten keine direkt an das Stickstoffatom gebundene Carbonyl-Einheiten, wenn die V-, W- oder Z-Einheiten oxidiert sind, d. h., wenn die Stickstoffe N-Oxide sind. Gemäß der vorliegenden Erfindung ist die E-Einheit -C(O)R3 nicht an ein N-Oxid modifiziertes Stickstoffatom gebunden, d. h. es gibt keine N-Oxid-Amide mit der Struktur
    Figure 00360002

    oder Kombinationen davon.
    B ist Wasserstoff, C1-C6-Alkyl, -(CH2)gSO3M, -(CH2)PCO2M,(CH2)q(CHSO3M)CH2SO3M, (CH2)q(CHSO2M)CH2SO3M, -(CH2)pPO3M, -PO3M, vorzugsweise Wasserstoff, -(CH2)qSO3M, (CH2)q(CHSO3M)CH2SO3M, -(CH2)q(CHSO2M)CH2SO3M, besonders bevorzugt Wasserstoff oder -(CH2)qSO3M.
  • M ist Wasserstoff oder ein wasserlösliches Kation in einer zur Erfüllung des Ladungsausgleichs ausreichenden Menge. Beispielsweise gleicht ein Natriumkation -(CH2)pCO2M und -(CH2)qSO3M aus, wodurch -(CH,)pCO2Na- und -(CH2)qSO3Na-Einheiten resultieren. Es können mehr als ein monovalentes Kation (Natrium, Kalium, etc.) zur Erfüllung des erforderlichen chemischen Ladungsausgleichs kombiniert werden. Jedoch kann mehr als eine anionische Gruppe durch ein divalentes Kation in der Ladung ausgeglichen werden, oder mehr als ein monovalentes Kation kann zur Erfüllung der Ladungserfordernisse eines polyanionischen Rests notwendig sein. Beispielsweise weist eine mit Natriumatomen substituierte -(CH2)pPO3M-Einheit die Formel (CH2)pPO3Na3 auf. Divalente Kationen, wie Calcium, (Ca2+) oder Magnesium (Mg2+) können gegen andere geeignete monovalente wasserlösliche Kationen substituiert oder mit ihnen kombiniert sein. Bevorzugte Kationen sind Natrium und Kalium, besonders bevorzugt ist Natrium.
  • X ist ein wasserlösliches Anion, wie Chlor (Cl–), Brom (Br–) and Iod (I–), oder X kann irgendein negativ geladener Rest, wie Sulfat (SO4 2–) und Methosulfat (CH3SO3 –) sein.
  • Die Formel-Indizes weisen die folgenden Werte auf: p hat den Wert von 1 bis 6, q hat den Wert von 0 bis 6; r hat den Wert von 0 oder 1; w hat den Wert von 0 oder 1, x hat den Wert von 1 bis 100; y hat den Wert von 0 bis 100; z hat den Wert von 0 oder 1; k ist kleiner oder gleich dem Wert von n; m hat den Wert von 4 bis ungefähr 400, n hat den Wert von 0 bis ungefähr 200; m + n hat den Wert von mindestens 5.
  • Die bevorzugten Baumwoll-Schmutzabweisungsmittel der vorliegenden Erfindung umfassen Polyamin-Grundgerüste, worin weniger als ungefähr 50 % der R-Gruppen "Oxy"-R-Einheiten, vorzugsweise weniger als ungefähr 20 %, besonders bevorzugt wenider als 5 % umfassen, wobei am meisten bevorzugt die R-Einheiten keine "Oxy"-R-Einheiten enthalten.
  • Die am meisten bevorzugten Baumwoll-Schmutzabweisungsmittel, welche keine "Oxy"-R-Einheiten umfassen, enthalten Polyamin-Grundgerüste, worin weniger als 50 % der R-Gruppen mehr als 3 Kohlenstoffatome enthalten. Beispielsweise Ethylen, 1,2-Propylen und 1,3-Propylen umfassen 3 oder weniger Kohlenstoffatome und sind die bevorugten "Hydrocarbyl"-R-Einheiten. Das bedeutet, wenn die Grundgerüst-R-Einheiten C2-C12-Alkylen sind, ist G2-C3-Alkylen bevorzugt und Ethylen am meisten bevorzugt.
  • Die Baumwoll-Schmutzabweisungsmittel der vorliegenden Erfindung umfassen modifizierte homogene und nicht-homogene Polyamin-Grundgerüste, worin 100 % oder weniger der -NH-Einheiten modifiziert sind. Zum Zwecke der vorliegenden Erfindung ist der Begriff "homogenes Polyamin-Grundgerüst" als ein Polyamin-Grundgerüst mit R-Einheiten, welche dieselben sind (d. h. alle Ethylen), definiert. Jedoch schließt diese gleiche Definition Polyamine, welche andere irrelevante Einheiten, welche das Polymer-Grundgerüst umfassen und welche aufgrund eines Artefakts des gewählten chemischen Syntheseverfahrens vorliegen, nicht ausgeschlossen. Beispielsweise ist es dem Fachmann bekannt, daß Ethanolamin als ein "Initiator" in der Synthese von Polyethyleniminen verwendet werden kann. Daher wird eine Probe von Polyethylenimin, welche eine aus dem Polymerisations-"Initiator" resultierende Hydroxyethyl-Einheit umfaßt, als ein homogenes Polyamin-Grundgerüst zum Zwecke der vorliegenden Erfindung umfassend erachtet. Ein Polyamin-Grundgerüst, welches nur Ethylen-R-Einheiten enthält, worin keine verzweigenden Y-Einheiten vorliegen, ist ein homogenes Grundgerüst. Ein Polyamin-Grundgerüst, welches ausschließlich Ethylen-R-Einheiten umfaßt, ist ein homogenes Grundgerüst unabhängig vom vorliegenden Verzweigungsgrad oder der Anzahl der cyclischen Verzweigungen.
  • Zum Zwecke der vorliegenden Erfindung bezieht sich der Begriff "nicht-homogenes Polymer-Grundgerüst" auf Polyamin-Grundgerüste, welche ein Gemisch verschiedener R-Einheitslängen und R-Einheitstypen sind. Beispielsweise umfaßt ein nicht-homogenes Grundgerüst R-Einheiten, welche eine Mischung von Ethylen- und 1,2-Propylen-Einheiten sind. Zum Zwecke der vorliegenden Erfindung ist eine Mischung von "Hydrocarbyl"- und "Oxy"-R-Einheiten zum Bereitstellen eines nichthomogenen Grundgerüsts nicht notwendig. Die geeignete Manipulation dieser "R-Einheitskettenlängen" versieht den Hersteller mit der Fähigkeit zur Modifikation der Löslichkeit und Textilbeständigkeit der Baumwoll-Schmutzabweisungsmittel der vorliegenden Erfindung.
  • Bevorzugte Baumwoll-Schmutzabweisungspolymere der vorliegenden Erfindung umfassen homogene Polyamin-Grundgerüste, welche vollständig oder teilweise durch Polyethylenoxy-Einheiten substituiert sind, vollständig oder teilweise quaternisierte Amine sind, vollständig oder teilweise zu N-Oxiden oxidierte Stickstoffe darstellen und Mischungen davon sind. Jedoch müssen nicht alle Grundgerüst-Aminstickstoffe in derselben Weise modifiziert sein, wobei die Wahl der Modifikation dem spezifischen Bedarf des Herstellers überlassen bleibt. Der Ethoxylierungsgrad wird ebenso durch die spezifischen Erfordernisse des Herstellers bestimmt.
  • Die bevorzugten Polyamine, welche das Grundgerüst der Verbindungen der vorliegenden Erfindung umfassen, sind im allgemeinen Polyalkylenamine (PAA's), Polyalkylenimine (PAI's), vorzugsweise Polyethylenamin (PEA's), Polyethylenimine (PEI's) oder PEA's oder PEI's, die durch Einheiten mit längeren R-Einheiten als die zugrunde liegenden PAA's, PAI's, PEA's oder PEIs' gebunden sind. Ein herkömmliches Polyalkylenamin (PAA) ist Tetrabutylenpentamin. Die PEA's werden durch Umsetzungen erhalten, die Ammoniak und Ethylendichlorid einschließen, gefolgt von fraktioneller Destillation. Die herkömmlichen erhaltenen PEA's sind Triethylentetramin (TETA) und Tetraethylenpentamin (TEPA). Oberhalb der Pentamine, d. h. die Hexamine, Heptamine, Octamine und möglicherweise Nonamine, scheint sich die cogenerisch abgeleitete Mischung destillativ nicht zu trennen und kann andere Materialien, wie cyclische Amine und insbesondere Piperazine, einschließen. Es können ebenso cyclische Amine mit Seitenketten, worin Stickstoffatome auftreten, vorliegen. Siehe das US-Patent 2,792,372, herausgegeben am 14. Mai 1957 an Dickinson, welches die Herstellung von PEA's beschreibt.
  • Bevorzugte Aminpolymer-Grundgerüste umfassen R-Einheiten, welche C2-Alkylen-(Ethylen)-Einheiten sind, welche ebenso als Polyethylenimine (PEI's) bekannt sind. Bevorzugte PEI's weisen mindestens moderate Verzweigungen auf, d. h. das Verhältnis von m zu n ist kleiner als 4:1. Jedoch sind PEI's mit einem Verhältnis von m zu n von ungefähr 2:1 am meisten bevorzugt. Bevorzugte Grundgerüste besitzen vor der Modifizierung die allgemeine Formel:
    Figure 00390001

    worin m und n dieselben wie oben definiert sind. Bevorzugte PEI's weisen vor der Modifizierung ein Molekulargewicht von oberhalb ungefähr 200 Dalton auf.
  • Die relativen Verhältnisse von primären, sekundären und tertiären Amin-Einheiten in dem Polyamin-Grundgerüst, insbesondere im Fall von PEI's, variieren in Abhängigkeit der Herstellungsweise. Jedes Wasserstoffatom, welches an ein jedes Stickstoffatom der Polyamin-Grundgerüstkette gebunden ist, stellt eine potentielle Stelle zur anschließenden Substitution, Quaternsierung oder Oxidation dar.
  • Diese Polyamine können beispielsweise durch Polymerisation von Ethylenimin in Gegenwart eines Katalysators, wie Kohlendioxid, Natriumbisulfit, Schwefelsäure, Wasserstoffperoxid, Chlorwasserstoffsäure, Essigsäure, etc., hergestellt werden. Spezifische Verfahren zur Herstellung dieser Polyamin-Grundgerüste werden in dem US-Patent 2,182,306, herausgegeben am 5. Dezember 1939 and Ulrich et al.; dem US-Patent 3,033,746, herausgegeben am B. Mai 1962 an Mayle et al.; dem US-Patent 2,806,095, herausgegeben am 16. Juli 1940 an Esselmann et al.; dem US-Patent 2,806,839, herausgegeben am 17. September 1957 an Crowther; und dem US-Patent 2,553,696, herausgegeben am 21. Mai 1951 an Wilson; welche alle hierin durch Bezugnahme eingeschlossen sind, beschrieben.
  • Beispiele für modifizierte Baumwoll-Schmutzabweisungspolymere der vorliegenden Erfiridung, welche PEI's umfassen, sind in den Formeln I – V illustriert: Formel I stellt ein bevorzugtes Baumwoll-Schmutzabweisungspolymer, welches ein PEI-Grundgerüst umfaßt, worin alle substituierbaren Stickstoffatome durch Ersatz des Wasserstoffs mit einer Polyoxyalkylenoxy-Einheit, (CH2CH2O)20H, modifiziert sind, mit der Formel dar:
  • Figure 00390002
  • Formel II zeigt ein Baumwoll-Schmutzabweisungspolymer, welches ein PEI-Grundgerüst umfaßt, worin alle substituierbaren Stickstoffatome durch den Ersatz des Wasserstoffs durch eine Polyoxyalkylenoxy-Einheit, (CH2CH2O)7H, modifiziert sind, mit der Formel
  • Figure 00400001
  • Dieses ist ein Beispiel eines Baumwoll-Schmutzabweisungspolymers, welches durch einen Gruppentyp vollständig modifiziert ist.
  • Formel III zeigt ein Baumwoll-Schmutzabweisungspolymer, welches ein PEI-Grundgerüst umfaßt, worin alle substituierbaren primären Amin-Stickstoffatome durch Ersatz des Wasserstoffs mit einer Polyoxyalkylenoxy-Einheit, (CH2CH2O)7H, modifiziert sind, wobei das Molekül danach durch anschließende Oxidation aller oxidierbaren primären und sekundären Stickstoffatome zu N-Oxiden modifiziert wurden, wobei das Baumwoll-Schmutzabweisungsmittel die Formel aufweist
  • Figure 00400002
  • Formel IV zeigt ein Baumwoll-Schmutzabweisungspolymer, welches ein PEI-Grundgerüst umfaßt, worin alle Grundgerüst-Wasserstoffatome substituiert sind und einige Grundgerüst-Amin-Einheiten quaternisiert sind. Die Substituenten sind Polyoxyalkylenoxy-Einheiten, -(CH2CHzO)7H, oder Methylgruppen. Das modifizierte PEI-Baumwoll-Schmutzabweisungspolymer weist die Formel auf
  • Figure 00410001
  • Die Formel V zeigt ein Baumwoll-Schmutzabweisungspolymer, welches ein PEI-Grundgerüst umfaßt, worin die Grundgerüst-Stickstoffatome durch Substitution (d. h. durch -(CH2CH2O)7H oder Methyl) modifiziert, quaternisiert, oxidiert zu N-Oxiden, oder Kombinationen davon, sind. Das resultierende Baumwoll-Schmutzabweisungspolymer weist die Formel auf
  • Figure 00410002
  • In den obigen Beispielen umfassen nicht alle Stickstoffatome einer Einheitsklasse dieselbe Modifikation. Die vorliegende Erfindung erlaubt dem Hersteller die Ethoxylierung eines Teils der sekundären Amin-Stickstoffe, während andere sekundäre Aminstickstoffe zu N-Oxiden oxidiert sind. Dieses trifft ebenso auf die primären Amin-Stickstoffe dahingehend zu, daß der Hersteller auswählen kann, ob er alle oder nur einen Teil der primären Amin-Stickstoffe mit einem oder mehreren Substituenten vor der Oxidation oder Quaternisierung modifiziert. Jede mögliche Kombination von E-Gruppen kann an den primären oder sekundären Amin-Stickstoffen substituiert sein, außer hinsichtlich der bereits oben beschriebenen Begrenzungen.
  • Der Hersteller kann von der Möglichkeit Gebrauch machen, die Polyamin-Grundgerüste der vorliegenden Erfindung in einer solchen Weise zu modifizieren, daß nur ein minimaler Anteil an Oxidation der Substrat-Grundgerüste erforderlich ist. Beispielsweise kann vor oder nach der Formulierung ein Bleich-"Tempern" ausgeführt werden. Für die Zwecke der vorliegenden Erfindung ist der Begriff "Bleichtempern" als Behandlung des modifizierten Polyamins mit zur Oxidation des Grundgerüsts gegenüber den Bedingungen der Formulierung ausreichendem Bleichmittel definiert. Zum Wege der Verdeutlichung erfordert ein Polyamin-Grundgerüst nicht notwendigerweise die vollständige Modifizierung durch Quaternisierung oder N-Oxidation, um gegenüber Bleiche stabil zu sein. Wenn eine Probe an modifiziertem Polyamin-Grundgerüst einem geeigneten Bleichsystem ausgesetzt wird (z. B. Nonanoyloxybenzolsulfonat/Perborat), wird ein jeder unter diesen Bedingungen oxidierbarer Stickstoff oxidiert. Jedoch können aufgrund der exakten Struktureigenschaften des Grundgerüsts einige oder alle der mit Bleiche vorbehandelten Stickstoffe unbeeinflußt bleiben. Wenn dieses Tempern stattgefunden hat, kann der Hersteller das modifizierte Polyamin mit dem Bleichsystem kombinieren und darauf vertrauen, daß das Polyamin nicht den Großteil des Bleichmittels verbraucht.
  • Der Fachmann auf dem Gebiet der Bleichezubereitung wird erkennen, daß das Bleichtempern seine Begrenzungen aufweist und daß eine schwächere Temperbleiche nicht anstelle der Formulierungsbleiche verwendet werden sollte.
  • In einem anderen Fall kann der Hersteller die Zugabe von überschüssigem Bleichmittel zu der Wäschewaschzusammensetzung während der Formulierung wünschen, um ein geeignetes in situ-Bleich"Tempern" während der Lagerung und der Handhabung der Formulierung durchzuführen.
  • Eine bevorzugte Ausführungsform der vorliegenden Erfindung schließt ebenso die Verwendung von Polyhydroxyfettsäureamid-Tensiden in Kombination mit den hierin beschriebenen modifizierten Polyaminen ein. Diese Kombination von nichtionischem Tensid und modifiziertem Polyamin ist insbesondere bei Nieder-pH-Formulierungen nützlich, d. h. bei einem pH unterhalb von ungefähr 10. Die Polyhydroxyfettsäureamide, welche zur Verwendung in den Nieder-pH-Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung geeignet sind, können mit anderen geeigneten Waschmitteltensiden, wie anionischen, ampholytischen, zwitterionischen Tensiden, sowie Mischungen davon, kombiniert werden.
  • Bevorzugt zum Zwecke der vorliegenden Erfindung sind die Baumwoll-Polyethylenimin-Schmutzabweisungspolymere ausgewählt aus Polyethylenimin 1800E7 und dessen Aminoxid-Derivaten, Polyethylenimin 1200E7 und dessen oxidierten und/oder quaternisierten Derivaten, Polyethylenimin 600E20 und/oder Mischungen davon, wie es in den Beispielen 1 bis 4 der WO 97/42288 beschrieben ist.
  • Detergenskomponenten
  • Die Wäschewaschzusammensetzungen der Erfindung müssen mindestens eine zusätzliche Detergenskomponente enthalten. Die genaue Natur dieser zusätzlichen Komponente, und deren Einbringungsspiegel, werden von der physikalischen Form der Zusammensetzung und der Natur des Reinigungsvorgangs, für welchen sie verwendet werden soll, abhängen.
  • Die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung umfassen bevorzugt weiterhin einen weiteren Detergensbestandteil, ausgewählt aus einem Builder, insbesondere einen Zeolith, einem Natriumtripolyphosphat und/oder Schichtsilicat, einem Tensid, vorzugsweise einem nichtionischen Tensid, wie Alkylethoxylat oder Alkylmethylglucamid, einem herkömmlichen Schmutzabweisungspolymer, und/oder Mischungen davon.
  • Die Wäschewaschzusammensetzungen gemäß der Erfindung können Flüssigkeiten, Pasten, Gele, Stückformen, Tabletten, Sprays, Schaum, Pulver oder Granulate sein. Granuläre Zusammensetzungen können auch in "kompakter" Form vorliegen, und die flüssigen Zusammensetzungen können auch in einer "konzentrierten" Form vorliegen.
  • Die Zusammensetzungen der Erfindung können beispielsweise als manuelle und maschinelle Wäschewaschzusammensetzungen, einschließlich Wäschewaschadditivzusammensetzungen und Zu sammensetzungen, geeignet zur Anwendung in der Tränkung und/oder Vorbehandlung von verschmutzten Textilien, und dem Spülgang zugegebenen Textilweichmacherzusammensetzungen, formuliert werden.
  • Bei Formulierung als Zusammensetzungen, geeignet zur Verwendung in einem maschinellen Wäschewaschverfahren, enthalten die Zusammensetzungen der Erfindung vorzugsweise sowohl ein Tensid als auch eine Builderverbindung und zusätzlich ein oder mehrere Detergenskomponenten, vorzugsweise gewählt aus organischen polymeren Verbindungen, Bleichmitteln, zusätzlichen Enzymen, Schaumunterdrückern, Dispergiermitteln, Kalkseife-Dispergiermitteln, Schmutzsuspensions- und Antiwiederablagerungsmitteln und Korrosionsinhibitoren. Wäschewaschzusammensetzungen können auch Weichmachermittel als zusätzliche Detergenskomponenten enthalten. Solche Zusammensetzungen, enthaltend Mannanase und Percarbonat, können Textilreinigung, Fleckenentfernung, Weißgradbeibehaltung, Farbaussehen, Farbstofftransferinhibition und Desinfektion vorsehen, wenn sie als Wäschewaschmittelzusammensetzungen formuliert werden.
  • Die Zusammensetzungen der Erfindung können auch als Detergensadditivprodukte in fester oder flüssiger Form verwendet werden. Solche Additivprodukte supplementieren oder steigern beabsichtigtermaßen die Leistung von herkömmlichen Detergenszusammensetzung und können bei jeder beliebigen Stufe des Reinigungsverfahrens zugesetzt werden.
  • Falls benötigt, liegt die Dichte der hierin beschriebenen Wäschewaschmittelzusammensetzungen im Bereich von 400 bis 1200 g/Liter, bevorzugt 500 bis 950 g/Liter der Zusammensetzung, gemessen bei 20°C.
  • Die "kompakte" Form der hierin beschriebenen Zusammensetzungen wird am besten durch die Dichte, und hinsichtlich der Zusammensetzung durch die Menge an anorganischem Füllstoffsalz reflektiert; anorganische Füllstoffsalze sind herkömmliche Bestandteile von Detergenszusammensetzungen in Pulverform; in herkömmlichen Detergenszusammensetzungen sind die Füllstoffsalze in wesentlichen Mengen, typischerweise 17-35 Gew.-% der Gesamtzusammensetzung, vorhanden.
  • In den kompakten Zusammensetzungen ist das Füllstoffsalz in Mengen vorhanden, welche nicht über 15 Gew.-% der Gesamtzusammensetzung, vorzugsweise nicht über 10 Gew.-%, am stärksten bevorzugt nicht über 5 Gew.-% der Zusammensetzung hinausgehen. Die anorganischen Füllstoffsalze, wie in den vorliegenden Zusammensetzungen gemeint, werden gewählt aus den Alkali- und Erdalkalimetallsalzen von Sulfaten und Chloriden. Ein bevorzugtes Füllstoffsalz ist Natriumsulfat.
  • Flüssige Detergenszusammensetzungen gemäß der vorliegenden Erfindung können auch in einer "konzentrierten Form" vorliegen. In einem derartigen Fall werden die flüssigen Detergenszusammensetzungen gemäß der vorliegenden Erfindung eine geringere Menge an Wasser, im Vergleich zu herkömmlichen flüssigen Detergenzien, enthalten. Typischerweise beträgt der Wassergehalt des konzentrierten flüssigen Detergenz bevorzugt weniger als 40 Gew.-%, weiter bevorzugt weniger als 30 Gew.%, am stärksten bevorzugt weniger als 20 Gew.-% der Detergenszusammensetzung.
  • Geeignete Detergensverbindungen zur Verwendung hierin werden aus der Gruppe gewählt, welche aus den nachstehend beschriebenen Verbindungen besteht.
  • Tensidsystem
  • Die Detergenszusammensetzungen gemäß der vorliegenden Erfindung umfassen im allgemeinen ein Tensidsystem, wobei das Tensid aus nichtionischen und/oder anionischen und/oder kationischen und/oder ampholytischen und/oder zwitterionischen und/oder semipolaren Tensiden gewählt sein kann. Insbesondere umfassen die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung zusätzlich zu dem Mannanaseenzym und dem Baumwoll-Schmutzabweisungspolymer ein nichtionisches Tensid, vorzugsweise alkylethoxyliert mit einer C8- bis C20-Kettenlänge, bevorzugt einer C8- bis C16, und einem Ethoxylierungsgrad von 2 bis 9, vorzugsweise von 3 bis 7, oder ein Alkylmethylglucamin-Tensid mit einer Alkylkettenlänge von C8 bis C20, vorzugsweise von C12 bis C18. Es wurde überraschend herausgefunden, daß solche Zusammensetzungen eine bessere Reinigungsleistung, insbesondere gegenüber Kosmetik- und Nahrungsmittelflecken, sowie verbesserte Schmutzabweisungsvorteile aufweisen.
  • Das andere Tensid ist typischerweise bei einem Spiegel von 0,1 bis 60 Gew.-% vorhanden. Stärker bevorzugte Einbringungsspiegel belaufen sich auf 1 bis 35 Gew.-%, am stärksten bevorzugt 1 bis 30 Gew.-% der Wäschewaschzusammensetzungen gemäß der Erfindung.
  • Das Tensid wird vorzugsweise formuliert, um mit in der Zusammensetzung vorhandenen Enzymkomponenten kompatibel zu sein. In flüssigen oder gerartigen Zusammensetzungen wird das Tensid am stärksten bevorzugt so formuliert, daß es die Stabilität irgendeines Enzyms in diesen Zusammenset zungen fördert oder wenigstens nicht verschlechtert.
  • Polyethylen-, Polypropylen- und Polybutylenoxid-Kondensate von Alkylphenolen sind zur Verwendung als das nichtionische Tensid der Tensidsysteme der vorliegenden Erfindung geeignet, wobei die Polyethylenoxid-Kondensate bevorzugt werden. Diese Verbindungen schließen die Kondensationsprodukte von Alkylphenolen mit einer Alkylgruppe, welche ungefähr 6 bis ungefähr 14 Kohlenstoffatome, vorzugsweise ungefähr 8 bis ungefähr l4 Kohlenstoffatome, entweder in geradkettiger oder verzweigtkettiger Konfiguration mit dem Alkylenoxid enthält, ein. In einer bevorzugten Ausführungsform liegt das Ethylenoxid in einer Menge gleich ungefähr 2 bis ungefähr 25 Mol, weiter bevorzugt ungefähr 3 bis ungefähr 15 Mol Ethylenoxid pro Mol Alkylphenol vor. Im Handel erhältliche nichtionische Tenside diesen Typs schließen IgepalTMCO-630, vermarktet von der GAF Corporation, und TritonTMX-45, X-114, X-100 und X-102, welche allesamt von der Rohm & Haas Company vermarktet werden, ein. Diese Tenside werden üblicherweise als Alkylphenolalkoxylate (z. B. Alkylphenolethoxylate) bezeichnet.
  • Die Kondensationsprodukte von primären und sekundären aliphatischen Alkoholen mit ungefähr 1 bis ungefähr 25 Mol Ethylenoxid sind geeignet zur Verwendung als das nichtionische Tensid der nichtionischen Tensidsysteme der vorliegenden Erfindung. Die Alkylkette des aliphatischen Alkohols kann entweder gerade oder verzweigt, primär oder sekundär sein und enthält im allgemeinen ungefähr 8 bis ungefähr 22 Kohlenstoffatome. Bevorzugt werden die Kondensationsprodukte von Alkoholen mit einer Alkylgruppe von ungefähr 8 bis ungefähr 20 Kohlenstoffatomen, weiter bevorzugt ungefähr 10 bis ungefähr 18 Kohlenstoffatomen, mit ungefähr 2 bis ungefähr 10 Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol. Es sind ungefähr 2 bis ungefähr 7 Mol Ethylenoxid und am stärksten bevorzugt 2 bis 5 Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol in den Kondensationsprodukten vorhanden. Beispiele von im Handel erhältlichen nichtionischen Tensiden dieses Typs schließen ein: TergitolTM 15-S-9 (das Kondensationsprodukt von linearem C11-C15-Alkohol mit 9 Mol Ethylenoxid) und TergitolTM 24-L-6 NMW (das Kondensationsprodukt von primärem C12-C14-Alkohol mit 6 Mol Ethylenoxid mit einer engen Molekulargewichtsverteilung), beide vermarktet von der Union Carbide Corporation; NeodolTM 45-9 (das Kondensationsprodukt von linearem C14-C15-Alkohol mit 9 Mol Ethy lenoxid), NeodolTM 23-3 (das Kondensationsprodukt von linearem C12-C13-Alkohol mit 3,0 Mol Ethylenoxid), NeodolTM 45-7 (das Kondensationsprodukt von linearem C14-C15-Alkohol mit 7 Mol Ethylenoxid), Neodol TM 45-5 (das Kondensationsprodukt von linearem C14-C15-Alkohol mit 5 Mol Ethylenoxid), vermarktet von Shell Chemical Company; KyroTM EOB (das Kondensationsprodukt von C13-C15-Alkohol mit 9 Mol Ethylenoxid), vermarktet von The Procter & Gamble Company; und Genapol LA O3O oder O5O (das Kondensationsprodukt von C12-C14-Alkohol mit 3 oder 5 Mol Ethylenoxid), vermarktet von Hoechst. Der bevorzugte HLB-Bereich in diesen Produkten beträgt 8-11 und am stärksten bevorzugt 8-10.
  • Ebenfalls nützlich als das nichtionische Tensid der Tensidsysteme der vorliegenden Erfindung sind die Alkylpolysaccharide, offenbart im US-Patent 4 565 647, Llenado, erteilt am 21. Januar 1986, mit einer hydrophoben Gruppe, die ungefähr 6 bis ungefähr 30 Kohlenstoffatome, vorzugsweise ungefähr 10 bis ungefähr 16 Kohlenstoffatome, enthält, und einer hydrophilen Polysaccharid-, z. B. einer Polyglycosidgruppe mit ungefähr 1,3 bis ungefähr 10, vorzugsweise ungefähr 1,3 bis ungefähr 3. am meisten bevorzugt von ungefähr 1,3 bis ungefähr 2,7, Saccharideinheiten. Jedes beliebige 5 oder 6 Kohlenstoffatome enthaltende, reduzierende Saccharid, z. B. Glucose, kann verwendet werden, Galactose und Galactosylreste können für die Glucosylreste substituiert werden (wahlweise ist die hydrophobe Gruppe an den 2-, 3-, 4-, etc. Positionen gebunden, wodurch eine Glucose oder Galactose im Gegensatz zu einem Glucosid oder Galactosid erhalten wird). Die Intersaccharidbindungen können z. B. zwischen der ersten Position der zusätzlichen Saccharideinheiten und der 2-, 3-, 4- und/oder 6-Position der vorangehenden Saccharideinheiten liegen.
  • Die bevorzugten Alkylpolyglycoside besitzen die Formel
    Figure 00460001

    worin R aus der aus Alkyl, Alkylphenyl, Hydroxyalkyl, Hydroxyalkylphenyl und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt wird, in welcher die Alkylgruppen ungefähr 10 bis ungefähr 18, vorzugsweise ungefähr 12 bis ungefähr 14, Kohlenstoffatome enthalten; n 2 oder 3, vorzugsweise 2 ist; t 0 bis ungefähr 10, vorzugsweise 0 ist; und x ungefähr 1,3 bis ungefähr 10, vorzugsweise ungefähr 1,3 bis ungefähr 3, am meisten bevorzugt ungefähr 1,3 bis ungefähr 2,7 ist. Das Glycosyl wird vorzugsweise von Glucose abgeleitet. Um diese Verbindungen herzustellen, wird der Alkohol oder Alkylpolyethoxyalkohol zuerst gebildet und dann mit Glucose oder einer Glucosequelle umgesetzt, um das Glucosid zu bilden (Anknüpfung an der 1-Position). Die zusätzlichen Glycosyleinheiten können dann zwischen ihrer 1-Position und der 2-, 3-, 4- und/oder 6-Position der vorangehenden Glycosyleinheiten, vorzugsweise hauptsächlich an der 2-Position, angeknüpft werden.
  • Die Kondensationsprodukte von Ethylenoxid mit einer hydrophoben Base, die durch die Kondensation von Propylenoxid mit Propylenglykol gebildet werden, sind ebenfalls zur Verwendung als zusätzliche nichtionische Tensidsysteme der vorliegenden Erfindung geeignet. Der hydrophobe Anteil dieser Verbindungen besitzt vorzugsweise ein Molekulargewicht von ungefähr 1500 bis ungefähr 1800 und zeigt Wasserunlöslichkeit. Die Addition von Polyoxyethylenresten an diesen hydrophoben Anteil neigt dazu, die Wasserlöslichkeit des Moleküls als ganzes zu erhöhen, und der flüssige Charakter des Produktes wird bis zu dem Punkt beibehalten, bei dem der Polyoxyethylengehalt 50 % des Gesamtgewichts des Kondensationsproduktes beträgt, was einer Kondensation mit bis zu ungefähr 40 Mol Ethylenoxid entspricht. Beispiele für Verbindungen diesen Typs schließen bestimmte der im Handel erhältlichen PlurafacTM-LF404- und PluronicTM-Tenside, vermarktet durch die BASF, ein.
  • Ebenfalls geeignet zur Verwendung als das nichtionische Tensid des nichtionischen Tensidsystems der vorliegenden Erfindung sind die Kondensationsprodukte von Ethylenoxid mit dem aus der Reaktion von Propylenoxid und Ethylendiamin resultierenden Produkt. Der hydrophobe Rest dieser Produkte besteht aus dem Reaktionsprodukt von Ethylendiamin und einem Überschuß an Propylenoxid und weist im allgemeinen ein Molekulargewicht von ungefähr 2500 bis ungefähr 3000 auf. Dieser hydrophobe Rest ist mit Ethylenoxid bis zu dem Ausmaß kondensiert, daß das Kondensationsprodukt ungefähr 40 bis ungefähr 80 Gew.-% Polyoxyethylen enthält und ein Molekulargewicht von ungefähr 5.000 bis ungefähr 11.000 aufweist. Beispiele für diesen Typ von nichtionischem Tensid schließen bestimmte der im Handel erhältlichen TetronicTM-Verbindungen ein, welche von BASF vermarktet werden.
  • Bevorzugt zur Verwendung als das nichtionische Tensid der Tensidsysteme der vorliegenden Erfindung werden Polyethylenoxid-Kondensate von Alkylphenolen, Kondensationsprodukte von primären und sekundären aliphatischen Alkoholen mit ungefähr 1 bis ungefähr 25 Mol Ethylenoxid, Alkylpolysaccharide und Mischungen hervon. Am stärksten bevorzugt werden C8-C14-Alkylphenolethoxylate mit 3 bis 15 Ethoxygruppen und C8-C18-Alkoholethoxylate (vorzugsweise C10 durchschnittl.) mit 2 bis 10 Ethoxygruppen und Mischungen hiervon.
  • Stark bevorzugte nichtionische Tenside sind die Polyhydroxyfettsäureamid-Tenside der Formel:
    Figure 00470001

    worin R1 H ist, oder R 1 C1-C4-Hydrocarbyl, 2-Hydroxyethyl, 2-Hydroxypropyl oder eine Mischung davon ist; R2 ein C5-C31-Hydrocarbyl ist, und Z ein Polyhydroxyhydrocarbylrest mit einer linearen Hydrocarbylkette mit mindestens 3 Hydroxylen, welche direkt mit der Kette verknüpft sind, oder ein alkoxyliertes Derivat davon ist. Vorzugsweise ist R1 Methyl, R2 ist eine geradkettige C11-C15-Alkyloder C16-C18-Alkyl- oder -Alkenylkette, wie Cocosnussalkyl oder Mischungen hiervon, und Z wird aus einem reduzierenden Zucker, wie Glucose, Fructose, Maltose, Lactose, in einer reduktiven Aminierungsreaktion abgeleitet.
  • Geeignete anionische Tenside, die verwendet werden können, sind lineares Alkylbenzolsulfonat, Al-kylestersulfonattenside, einschließlich linearer Ester von C8-C20-Carbonsäuren (d. h. Fettsäuren), welche mit gasförmigem SO3 gemäß "The Journal ofthe American Oil Chemists Society", 52 (1975), Seiten 323-329, sulfoniert sind. Geeignete Ausgangsmaterialien schließen natürliche Fettsubstanzen, wie sie aus Talg, Palmöl usw. abgeleitet werden, ein.
  • Das bevorzugte Alkylestersulfonat-Tensid, insbesondere für Wäschewaschanwendungen, umfaßt Alkylestersulfonat-Tenside der folgenden Strukturformel:
    Figure 00480001

    worin R3 ein C8-C20-Hydrocarbyl, vorzugsweise ein Alkyl oder eine Kombination davon ist, R4 ein C1-C6-Hydrocarbyl, vorzugsweise ein Alkyl oder eine Kombination davon ist, und M ein Kation ist, das ein wasserlösliches Salz mit dem Alkylestersulfonat bildet. Geeignete salzbildende Kationen schließen Metalle, wie Natrium-, Kalium- und Lithium, und substituierte oder nichtsubstituierte Ammoniumkationen, wie Monoethanolamin, Diethanolamin und Triethanolamin, ein. Vorzugsweise ist R3 C10-C16-Alkyl und R4 Methyl, Ethyl oder Isopropyl. Besonders bevorzugt sind die Methylestersulfonate, worin R3 C10-C16-Alkyl ist.
  • Andere geeignete anionische Tenside schließen die Alkylsulfattenside ein, welche wasserlösliche Salze von Säuren der Formel ROSO3M sind, worin R vorzugsweise ein C10-C24-Hydrocarbyl, vorzugsweise ein Alkyl oder Hydroxyalkyl mit einer C10-C20-Alkylkomponente, stärker bevorzugt ein C12-C18-Alkyl oder -Hydroxyalkyl ist, und M N oder ein Kation, z. B. ein Alkalimetallkation (z. B. Natrium, Kalium, Lithium), oder Ammonium oder substituiertes Ammonium ist (z. B. Methyl-, Dimethyl- und Trimethylammoniumkationen und quaternäre Ammoniumkationen, wie Tetramethylammonium- und Dimethylpiperidiniumkationen, und von Alkylaminen, wie Ethylamin, Diethylamin, Triethylamin abgeleitete quaternäre Ammoniumkationen, Mischungen hiervon und ähnliche). Typischerweise werden Alkylketten von C12-C16 für niederigere Waschtemperaturen (z. B. unter ungefähr 50°C) bevorzugt, und C16-C18-Alkylketten werden für höhere Waschtemperaturen (z. B. über ungefähr 50°C) bevorzugt.
  • Für Waschmittelzwecke brauchbare andere anionische Tenside können ebenfalls in die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung eingeschlossen sein. Diese können Salze (einschließlich z. B. Natrium-, Kalium-, Ammonium- und substituierte Ammoniumsalze, wie Mono-, Di- und Triethanolaminsalze) von Seife, primären oder sekundären C8-C22-Alkansulfonaten, C8-C24-Olefinsulfonaten, sulfonierten Polycarbonsäuren, hergestellt durch die Sulfonierung des pyrolysierten Produktes von Erdalkalimetallcitraten, wie z. B. in der Britischen Patentschrift Nr. 1 082 179 beschrieben, C8-C24-Alkylpolyglykolethersulfaten (enthaltend bis zu 10 Mol Ethylenoxid); Alkylglycerinsulfonaten, Fettacylglycerinsulfonaten, Fettoleoylglycerinsulfaten, Alkylphenolethylenoxidethersulfaten, Paraffinsulfonaten, Alkylphosphaten, Isethionaten, wie den Acylisethionaten, N-Acyltauraten, Alkylsuccinamaten und -sulfosuccinaten, Monoestern von Sulfosuccinaten (insbesondere gesättigte und ungesättigte C12-C18-Monoester) und Diestern von Sulfosuccinaten (insbesondere gesättigte und ungesättigte C6-C12-Diester), Acylsarcosinaten, Sulfaten von Alkylpolysacchariden, wie die Sulfate von Alkylpolyglucosid (wobei die nichtionischen, nichtsulfatierten Verbindungen nachstehend be schrieben werden), verzweigten primären Alkylsulfaten und Alkylpolyethoxycarboxylaten, wie jenen der Formel RO(CH2CH2O)k-CH2COO-M+, worin R ein C8-C22-Alkyl, k eine ganze Zahl von 1 bis 10 und M ein lösliches salzbildendes Kation ist, einschließen. Harzsäuren und hydrierte Harzsäuren sind ebenfalls geeignet, wie Kolophonium, hydriertes Kolophonium und Harzsäuren und hydrierte Harzsäuren, die in Tallöl vorliegen oder davon abgeleitet sind.
  • Weitere Beispiele sind in "Surface Active Agents and Detergents" (Band I und II von Schwartz, Perry und Berch) beschrieben. Eine Vielzahl von solchen Tensiden wird ebenfalls allgemein im U.S.-Patent 3 929 678, erteilt am 30. Dezember 1975 an Laughlin et al., in Spalte 23, Zeile 58, bis Spalte 29, Zeile 23, beschrieben (hierin durch Bezugnahme eingeschlossen).
  • Bei Einbringung darin umfassen die Wäsche-Detergenszusammensetzungen der vorliegenden Erfindung typischerweise ungefähr 1 Gew.-% bis ungefähr 40 Gew.-%, vorzugsweise ungefähr 3 Gew.-% bis ungefähr 20 Gew.-% an derartigen anionischen Tensiden.
  • Stark bevorzugte anionische Tenside schließen hierbei die alkylalkoxylierten Sulfat-Tenside ein, welche wasserlösliche Salze oder Säuren der Formel RO(A)mSO3M sind, worin R eine unsubstituierte C10-C24-Alkyl- oder -Hydroxyalkylgruppe mit einer C10-C24-Alkylkomponente, vorzugsweise ein C12-C20-Alkyl oder -Hydroxyalkyl, stärker bevorzugt ein C12-C18-Alkyl oder -Hydroxyalkyl ist, A eine Ethoxy- oder Propoxyeinheit ist, m größer als Null ist, typischerweise zwischen ungefähr 0,5 und ungefähr 6, weiter bevorzugt zwischen ungefähr 0,5 und ungefähr 3 beträgt, und M H oder ein Kation ist, welches zum Beispiel ein Metallkation (z. B. Natrium, Kalium, Lithium, Calcium, Magnesium usw.), Ammonium oder ein substituiertes Ammonium-Kation sein kann. Alkylethoxylierte Sulfate sowie alkylpropoxylierte Sulfate werden hierin in Betracht gezogen. Spezifische Beispiele substituierter Ammoniumkationen schließen Methyl-, Dimethyl-, Trimethylammonium-Kationen und quaternäre Ammoniumkationen, wie Tetramethylammonium- und Dimethylpiperidinium-Kationen, und jene, welche von Alkylaminen wie Ethylamin, Diethylamin, Triethylamin stammen, Mischungen hiervon und ähnliche, ein. Beispielhafte Tenside sind C12-C18-Alkylpolyethoxylat(1,0)sulfat (C12-C18E-(1,0)M), C12-C18-Alkylpolyethoxylat(2,25)sulfat (C12-C18E(2,25)M), C12-C18-Alkylpolyethoxylat(3,0)sulfat (C12-C18E(3,0)M) und C12-C18-Alkylpolyethoxylat(4,0)sulfat (C12-C18E(4,0)M), worin M günstigerweise aus Natrium und Kalium gewählt ist.
  • Kationische Detergenstenside, geeignet zur Verwendung in den Wäschewaschszusammensetzungen der vorliegenden Erfindung sind diejenigen mit einer langkettigen Kohlenwasserstoffgruppe. Beispiele solcher kationischen Tenside schließen die Ammoniumtenside, wie Alkyltrimethylammoniumhalogenide, und solche Tenside mit der Formel:
    Figure 00490001

    ein, worin R2 eine Alkyl- oder Alkylbenzylgruppe mit ungefähr 8 bis ungefähr 18 Kohlenstoffatomen in der Alkylkette ist, jedes R3 aus der aus -CH2CH2-, -CH2CH(CH3)-, -CH2CH(CH2OH)-, -CH2CH2CH2- und Mischungen davon bestehenden Gruppe gewählt wird; jedes R4 aus der aus C1-C4-Alkyl, C1-C4-Hydroxyalkyl-, Benzyl-Ringstrukturen, die durch das Verbinden der zwei R4-Gruppen gebildet sind, -CH2CHOH-CHOHCOR6CHOHCH20H, worin R6 jedwede Hexose oder jedwedes Hexosepolymer mit einem Molekulargewicht von unter ungefähr 1000 ist, und Wasserstoff, wenn y nicht 0 ist, bestehenden Gruppe gewählt ist; R5 das gleiche wie R4 oder eine Alkylkette ist, wobei die Gesamtanzahl an Kohlenstoffatomen von R2 plus R5 nicht mehr als ungefähr 18 ist; jedes y 0 bis ungefähr 10 ist, und die Summe der y-Werte von 0 bis ungefähr 15 beträgt; und X jedwedes kompatible Anion ist.
  • Ein für die vorliegende Erfindung geeignetes quaternäres Ammoniumtensid hat die Formel (I):
    Figure 00500001
    Formel I
    wobei R1 ein Alkyl mit kurzer Kettenlänge (C6-C10) oder Alkylamidoalkyl der Formel (II) ist:
    Figure 00500002
    Formel II
    y 2-4, vorzugsweise 3 ist,
    wobei R2 H oder ein C1-C3-Alky1 ist,
    wobei x 0-4, vorzugsweise 0-2, am stärksten bevorzugt 0 ist,
    wobei R3, R4 und R5 entweder gleich oder verschieden sind und entweder ein kurzkettiges Alkyl (C1-C3) oder alkoxyliertes Alkyl der Formel III sein können,
    wobei X ein Gegenion, vorzugsweise ein Halogenid, z. B. Chlorid oder Methylsulfat ist.
    Figure 00500003
    Formel III
    R6 ist C1-C4 und z ist 1 oder 2.
  • Bevorzugte Quat-Ammoniumtenside sind diejenigen, wie definiert in Formel I, wobei
    R1 für C8, C10 oder Mischungen davon steht, x = 0,
    R3, R4 = CH3 und R5 = CH2CH2OH.
  • Stark bevorzugte kationische Tenside sind die wasserlöslichen quaternären Ammoniumverbindungen, nützlich in der vorliegenden Zusammensetzung, mit der Formel:
    Figure 00500004

    worin R1 C8-C16-Alkyl ist, jedes von R2 R3 und R4 unabhängig C1-C4-Alkyl, C1-C4-Hydroxyalkyl, Benzyl und -(C2H40)xH ist, worin x einen Wert von 2 bis 5 hat, und X ein Anion ist. Nicht mehr als eines von R2, R3 oder R4 sollte Benzyl sein.
  • Die bevorzugte Alkylkettenlänge für R, ist C12-C15, insbesondere falls die Alkylgruppe eine Mischung von Kettenlängen ist, abgeleitet aus Kokosnuß- oder Palmkernfett, oder synthetisch abgeleitet ist durch Olefin-Aufbau oder OXO-Alkoholsynthese. Bevorzugte Gruppen für R2 R3 und R4 sind Methyl- und Hydroxyethylgruppen, und das Anion X kann aus Halogenid-, Methosulfat-, Acetat- und Phosphationen gewählt werden.
  • Beispiele für geeignete quaternäre Ammoniumverbindungen der Formeln (i) zur Verwendung hierin sind:
    • Kokosnußtrimethylammoniumchlorid oder -bromid;
    • Kokosnußmethyldihydroxyethylammoniumchlorid oder -bromid;
    • Decyltriethylammoniumchlorid;
    • Decyldimethylhydroxyethylammoniumchlorid oder -bromid;
    • C12-C15-Dimethylhydroxyethylammoniumchlorid oder -bromid;
    • Kokosnußdimethylhydroxyethylammoniumchlorid oder -bromid;
    • Myristyltrimethylammoniummethylsulfat;
    • Lauryldimethylbenzylammoniumchlorid oder -bromid;
    • Lauryldimethyl(ethenoxy)4ammoniumchlorid oder -bromid;
    • Cholinester (Verbindung der Formel (i), worin R1
      Figure 00510001
    • Dialkylimidazoline [Verbindungen von Formel (i)].
  • Andere hierin anwendbare kationische Tenside sind ebenfalls in dem U.S.-Patent 4,228,044, Cambre, erteilt am 14. Oktober 1980, und in der europäischen Patentanmeldung EP 000 224 beschrieben.
  • Typische kationische Textilweichmacher-Komponenten schließen die wasserunlöslichen quaternären Ammonium-Textilweichmacherwirkstoffe oder ihren entsprechenden Aminvorläufer ein, wobei die am häufigsten verwendeten Zweifachlangalkylketten-Ammoniumchlorid oder -methylsulfat sind. Bevorzugte kationische Weichmacher unter diesen schließen die folgenden ein:
    • 1) Ditalg-dimethylammoniumchlorid (DTDMAC);
    • 2) Di-hydriertes-Talg-dimethylammoniumchlorid;
    • 3) Di-hydriertes-Talg-dimethylammoniummethylsulfat;
    • 4) Distearyldimethylammoniumchlorid;
    • 5) Dioleyldimethylammoniumchlorid;
    • 6) Dipalmitylhydroxyethylmethylammoniumchlorid;
    • 7) Stearylbenryl-dimethylammoniumchlorid;
    • 8) Talgtrimethylammoniumchlorid;
    • 9) hydriertes-Talgtrimethylammoniumchlorid;
    • 10) C12-C14-Alkylhydroxyethyldimethylammoniumchlorid;
    • 11) C12-C18-Alkyldihydroxyethylmethylammoniumchlorid;
    • 12) Di(stearoyloxyethyl)dimethylammoniumchlorid (DSOEDMAC);
    • 13) Di(talg-oxy-ethyl)dimethylammoniumchlorid;
    • 14) Ditalg-imidazolinium-methylsulfat;
    • 15) 1-(2-Talgoylamidoethyl)-2-talgyl-imidazolinium-methylsulfat.
  • Biologisch abbaubare quaternäre Ammoniumverbindungen sind als Alternativen zu den herkömmlich verwendeten Zweifachlangalkylketten-Ammoniumchloriden und -methylsulfaten vorgeschlagen worden. Solche quaternären Ammoniumverbindungen enthalten langkettige Alk(en)ylgruppen, unterbrochen durch funktionelle Gruppen, wie Carboxygruppen. Die Materialien und Textilweichmacherzusammensetzungen, welche diese enthalten, werden in zahlreichen Veröffentlichungen offenbart, wie EP-A-0 040 562 und EP-A-0 239 910.
  • Die quaternären Ammoniumverbindungen und Aminvorläufer hierin weisen die nachstehenden Formeln (I) oder (II) auf:
    Figure 00520001

    worin Q gewählt ist aus -O-C(O)-, -C(O)-O-, -O(O)-O-, -NR4-C(O)-, -C(O)-NR4-;
    R1 ist (CH2)n-Q-T2 oder T3;
    R2 ist (CH2)m-Q-T4 oder T5 oder R3;
    R3 ist C1-C4-Alkyl oder C1-C4-Hydroxyalkyl oder H;
    R4 ist H oder C1-C4-Alkyl oder C1-C4-Hydroxyalkyl;
    T1, T2, T3, T4, T5 sind unabhängig voneinander C11-C22-Alkyl oder -Alkenyl;
    n und m sind ganze Zahlen von 1 bis 4; und
    X- ist ein weichmacherkompatibles Anion. Nicht-einschränkende Beispiele von Weichmacher-kompatiblen Anionen schließen Chlorid oder Methylsulfat ein.
  • Die Alkyl- oder Alkenyl-Kette T1, T2, T3, T4, T5 muß mindestens 11 Kohlenstoffatome, bevorzugt mindestens 16 Kohlenstoffatome enthalten. Die Kette kann gerade oder verzweigt sein. Talg ist eine zweckmäßige und kostengünstige Quelle von langkettigem Alkyl- und Alkenyl-Material. Die Verbindungen, in welchen T1, T2, T3, T4, T5 die Mischung von langkettigen Materialien, welche für Talg typisch sind, repräsentiert, werden besonders bevorzugt.
  • Spezifische Beispiele von zur Verwendung in den wäßrigen Textil-Weichmacherzusammensetzungen hierin geeigneten quaternären Ammoniumverbindungen schließen:
    • 1) N,N-Di(talgoyloxyethyl)-N,N-dimethylammoniumchlorid;
    • 2) N,N-Di(talgoyloxyethyl)-N-methyl-N-(2-hydroxyethyl)ammoniummethylsulfat;
    • 3) N,N-Di(2-talgoyloxy-2-oxoethyl)-N,N-dimethylammoniumchlorid;
    • 4) N,N-Di(2-talgoyloxyethylcarbonyloxyethyl)-N,N-dimethylammoniumchlorid;
    • 5) N-(2-Talgoyloxy-2-ethyl)-N-(2-talgoyloxy-2-oxo-ethyl)-N,N-dimethylammoniumchlorid;
    • 6) N,N,N-Tri(talgoyloxyethyl)-N-methylammoniumchlorid;
    • 7) N-(2-Talgoyloxy-2-oxoethyl)-N-(talgyl)-N,N-dimethylammoniumchlorid; und
    • 8) 1,2-Ditalgoyl-oxy-3-trimethylammoniumpropanchlorid;
    sowie Mischungen von beliebigen der obenstehenden Materialien ein.
  • Bei Einbringung hierin umfassen die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung typischerweise 0,2Gew.-% bis ungefähr 25 Gew.-%, vorzugsweise ungefähr 1 bis ungefähr 8 Gew.-% solcher kationischen Tenside.
  • Die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können ebenso ampholytische, zwitterionische und semipolare Tenside, sowie von den hier bereits beschriebenen verschiedene nichtionische und/oder anionische Tenside enthalten.
  • Ampholytische Tenside sind zur Verwendung in den Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung auch geeignet. Diese Tenside können grob als aliphatische Derivate von sekundären oder tertiären Aminen oder aliphatische Derivate von heterocyclischen, sekundären und tertiären Aminen, in welchen der aliphatische Rest gerad- oder verzweigtkettig sein kann, beschrieben werden. Einer der aliphatischen Substituenten enthält mindestens ungefähr 8 Kohlenstoffatome, typischerweise ungefähr 8 bis ungefähr 18 Kohlenstoffatome, und zumindest einer enthält eine anionische, wassersolubilisierende Gruppe, z. B. Carboxy, Sulfonat, Sulfat; siehe U.S.-Patent Nr. 3,929,678, erteilt am 30. Dezember 1975 an Laughlin et al., Spalte 19, Zeilen 18-35, für Beispiele ampholytischer Tenside. Bei Einbringung hierin umfassen die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung typischerweise 0,2 bis ungefähr 15 Gew.-%, vorzugsweise ungefähr 1 bis ungefähr 10 Gew.-% solcher ampholytischen Tenside.
  • Zwitterionische Tenside sind ebenfalls geeignet zur Verwendung in Detergenszusammensetzungen.
  • Diese Tenside können grob als Derivate sekundärer und tertiärer Amine, Derivate heterocyclischer, sekundärer und tertiärer Amine oder als Derivate quaternärer Ammonium-, quaternärer Phosphonium- oder tertiärer Sulfoniumverbindungen beschrieben werden; siehe das am 30. Dezember 1975 an Laughlin et al. erteilte U.S.-Patent Nr. 3,929,678, Spalte 19, Zeile 38 bis Spalte 22, Zeile 48, für Beispiele zwitterionischer Ten side.
  • Bei Einbringung hierin umfassen die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung typischerweise 0,2 Gew.-% bis ungefähr 15 Gew.-%, vorzugsweise ungefähr 1 Gew.-% bis ungefähr 10 Gew.-% solcher zwitterionischen Tenside.
  • Semipolare nichtionische Tenside sind eine spezielle Kategorie von nichtionischen Tensiden, welche wasserlösliche Aminoxide mit einem Alkylrest mit ungefähr 10 bis ungefähr 18 Kohlenstoffatomen und 2 aus der aus Alkylgruppen und Hydroxyalkylgruppen mit ungefähr 1 bis ungefähr 3 Kohlenstoffatomen bestehenden Gruppe gewählte Reste; wasserlösliche Phosphinoxide mit einem Alkylrest von ungefähr 10 bis ungefähr 18 Kohlenstoffatomen und 2 aus der aus Alkylgruppen und Hydroxyalkylgruppen mit ungefähr 1 bis ungefähr 3 Kohlenstoffatomen bestehenden Gruppe gewählten Resten; und wasserlösliche Sulfoxide mit einem Alkylrest mit ungefähr 10 bis ungefähr 18 Kohlenstoffatomen und einem aus der aus Alkyl- und Hydroxyalkylresten mit ungefähr 1 bis ungefähr 3 Kohlenstoffatomen bestehenden Gruppe gewählten Rest, einschließen.
  • Semipolare nichtionische Waschmitteltenside schließen die Aminoxidtenside mit folgender Formel
    Figure 00540001

    worin R3 eine Alkyl-, Hydroxyalkyl- oder Alkylphenylgruppe oder Mischungen davon mit ungefähr 8 bis ungefähr 22 Kohlenstoffatomen ist; R4 eine Alkylen- oder Hydroxyalkylengruppe mit ungefähr 2 bis ungefähr 3 Kohlenstoffatomen oder Mischungen davon bedeutet; x 0 bis ungefähr 3 ist; und jedes R5 eine Alkyl- oder Hydroxyalkylgruppe mit ungefähr 1 bis ungefähr 3 Kohlenstoffatomen oder eine Polyethylenoxidgruppe mit ungefähr 1 bis ungefähr 3 Ethylenoxidgruppen ist. Die R5-Gruppen können miteinander verbunden sein, z. B. durch ein Sauerstoff- oder Stickstoffatom, wodurch eine Ringstruktur gebildet wird.
  • Diese Aminoxidtenside schließen insbesondere C10-C18-Alkyldimethylaminoxide und C8-C12-Alkoxyethyldihydroxyethylaminoxide ein.
  • Bei Einbringung hierin umfassen die Reinigungszusammensetzungen der vorliegenden Erfindung typischerweise 0,2 Gew.-% bis ungefähr 15 Gew.-%, vorzugsweise ungefähr 1 Gew.-% bis ungefähr 10 Gew.-% solcher semipolaren nichtionischen Tenside.
  • Die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können ferner ein Cotensid umfassen, gewählt aus der Gruppe der primären oder tertiären Amine.
  • Geeignete primäre Amine zur Verwendung hierin schließen Amine gemäß der Formel R1NH2 ein, worin R1 eine C6-C12-, vorzugsweise C6-C10-Alkylkette oder R4X(CH2)n ist, X -O-, -C(O)NH- oder NH- ist, R4 eine C6-C12-Alkylkette ist, und n zwischen 1 bis 5, vorzugsweise 3 beträgt. R1-Alkylketten können gerade oder verzweigt sein und können mit bis zu 12, vorzugsweise weniger als 5 Ethylenoxid-Einheiten unterbrochen sein.
  • Bevorzugte Amine gemäß der hier obenstehenden Formel sind n-Alkylamine. Geeignete Amine zur Verwendung hierin können gewählt werden aus 1-Hexylamin, 1-Octylamin, 1-Decylamin und Laurylamin. Andere bevorzugte primäre Amine schließen C8-C10-Oxypropylamin, Octyloxypropylamin, 2-Ethylhexyloxypropylamin, Laurylamidopropylamin und Amidopropylamin ein.
  • Geeignete tertiäre Amine zur Verwendung hierin schließen tertiäre Amine mit der Formel R1R2R3N ein, worin R1 und R2 C1-C8-Alkylketten oder
    Figure 00550001

    sind, R3 entweder eine C6-C12-, vorzugsweise C6-C10-Alkylkette ist, oder R3 R4X(CH2)n ist, wobei X -O-, -C(O)NH- oder -NH- ist, R4 ein C4-C12 ist, n zwischen 1 bis 5, bevorzugt 2-3 ist, R5 H oder C1-C2-Alkyl ist und x zwischen 1 und 6 beträgt.
  • R3 und R4 können linear oder verzweigt sein; R3-Alkylketten können mit bis zu 12, vorzugsweise weniger als 5 Ethylenoxidgruppen unterbrochen sein.
  • Bevorzugte tertiäre Amine sind R1R2R3N, worin R1 eine C6-C12-Alkylkette ist, R2 und R3 C1-C3-Alkyl oder
    Figure 00550002

    sind, worin R5 H oder CH3 ist, und x = 1–2 ist.
  • Ebenfalls bevorzugt werden die Amidoamine der Formel
    Figure 00550003

    worin R1 C6-C12-Alkyl ist, n 2-4 ist, vorzugsweise n 3 ist; R2 und R3 für C1-C4 stehen.
  • Die am stärksten bevorzugten Amine der vorliegenden Erfindung schließen 1-Octylamin, 1-Hexylamin, 1-Decylamin, 1-Dodecylamin, C8-10-Oxypropylamin, N-Cocos-1,3-diaminopropan, Cocosnußalkyldimethylamin, Lauryldimethylamin, Laurylbis(hydroxyethyl)amin, Cocosbis(hydroxyethyl)amin, Laurylamin mit 2 Mol propoxyliert, Octylamin mit 2 Mol propoxyliert, Laurylamidopropyldimethyl amin, C8-10-Amidopropyldimethylamin und C10-Amidopropyldimethylamin.
  • Die am stärksten bevorzugten Amine zur Verwendung in den hierin beschriebenen Zusammensetzungen sind 1-Hexylamin, 1-Octylamin, 1-Decylamin und 1-Dodecylamin. Besonders wünschenswert sind n-Dodecyldimethylamin und Bishydroxyethylcocosnußalkylamin und Oleylamin, 7-fach ethoxyliert, Laurylamidopropylamin und Cocosamidopropylamin.
  • Bleichmittel
  • Die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können weiterhin ein Bleichmittel umfassen, wie Wasserstoffperoxid, PB1, PB4 und Percarbonat mit einer Teilchengröße von 400-800 um. Diese Bleichmittelkomponenten können ein oder mehrere Sauerstoffbleichmittel und in Abhängigkeit des gewählten Bleichmittels einen oder mehrere Bleichaktivatoren enthalten. Sofern anwesend, liegen Sauerstoffbleichverbindungen typischerweise in Anteilen von ungefähr 1 % bis ungefähr 25 % vor.
  • Die Bleichmittelkomponente zur Verwendung hierin kann irgendein für Detergenszusammensetzungen nützliches Bleichmittel, einschließlich Sauerstoffbleichen, sowie andere im Stand der Technik bekannte Bleichen sein. Die für die vorliegende Erfindung geeigneten Bleichmittel können ein aktiviertes oder nicht aktiviertes Bleichmittel sein.
  • Eine Kategorie von zu verwendenden Sauerstoffbleichmitteln beinhaltet Percarbonsäure-Bleichmittel und Salze hiervon. Geeignete Beispiele dieser Klasse von Mitteln schließen Magnesium-monoperoxyphthalat-hexahydrat, das Magnesiumsalz von Metachlor-perbenzoesäure, 4-Nonylamino-4-oxoperoxybuttersäure und Diperoxydodecandisäure ein. Solche Bleichmittel werden offenbart im U.S.-Patent 4,483,781, U.S.-Patentanmeldung 740,446, der Europäischen Patentanmeldung 0 133 354 und im U.S.-Patent 4,412,934. Stark bevorzugte Bleichmittel schließen auch 6-Nonylamino-6-oxoperoxycapronsäure ein, wie beschrieben in U.S.-Patent 4,634,551.
  • Eine weitere Kategorie von Bleichmitteln, welche verwendet werden kann, beinhaltet die Halogenbleichmittel. Beispiele von Hypohalit-Bleichmitteln schließen zum Beispiel Trichlorisocyanursäure und die Natrium- und Kaliumdichlorisocyanurate und N-Chlor- und N-Bromalkansulfonamide ein. Solche Materialien werden normalerweise bei 0,5-10 Gew.-% des fertiggestellten Produktes, vorzugsweise 1-5 Gew.-% zugesetzt.
  • Die Wasserstoffperoxid freisetzenden Mittel können in Kombination mit Bleichaktivatoren verwendet werden, wie Tetraacetylethylendiamin (TAED), Nonanoyloxybenzolsulfonat (NOBS, beschrieben in US 4,412,934 ), 3,5-Trimethylhexanoloxybenzolsulfonat (ISONOBS, beschrieben in EP 120 591 ) oder Pentaacetylglucose (PAG) oder Phenolsulfonatester von N-Nonanoyl-6-aminocapronsäure (NACA-OBS, beschrieben in WO 94/28106), welche perhydrolysiert werden, um eine Persäure als die aktive Bleichungsspezies zu bilden, was zu einem verbesserten Bleichungseffekt führt. Ebenfalls geeignete Aktivatoren sind acylierte Citratester, wie in der ebenfalls anhängigen Europäischen Patentanmeldung Nr. 91870207.7 offenbart, und unsymmetrische acyclische Imidbleichaktivatoren der folgenden Formel, wie beschrieben in den gleichzeitig anhängigen Patentanmeldungen von Procter & Gamble, der US-Serien-No. 60/022,786 (eingereicht am 30. Juli 1996) und der Nr. 60/028,122 (eingereicht am 15. Oktober 1996):
    Figure 00570001

    worin R1 eine lineare oder verzweigtkettige gesättigte oder ungesättigte C7-C13-Alkylgruppe ist, R2 eine lineare oder verzweigtkettige gesättigte oder ungesättigte C1-8-Alkylgruppe ist und R3 eine lineare oder verzweigtkettige gesättigte oder ungesättigte C1-C4-Alkylgruppe ist.
  • Nützliche Bleichmittel, einschließlich Peroxysäuren und Bleichsystemen, umfassend Bleichaktivatoren und Persauerstoff-Bleichverbindungen, zur Verwendung in Detergenszusammensetzungen gemäß der Erfindung werden in unseren gleichzeitig anhängigen Anmeldungen USSN 08/136,626, PCT/US95/07823, WO 95/27772, WO 95/27773, WO 95/27774 und WO 95/27775 beschrieben.
  • Das Wasserstoffperoxid kann auch durch Zugeben eines enzymatischen Systems (d. h. eines Enzyms und dessen Substrates) vorhanden sein, welches in der Lage ist, Wasserstoffperoxid am Beginn oder während des Wasch- und/oder Spülverfahrens zu erzeugen. Derartige enzymatische Systeme sind in der EP-Patentanmeldung 91202655.6, eingereicht am 9. Oktober 1991, beschrieben.
  • Metallhaltige Katalysatoren zur Verwendung in Bleichzusammensetzungen schließen kobalthaltige Katalysatoren ein, wie Pentaaminacetatkobalt(III)-Salze und manganhaltige Katalysatoren, wie diejenigen, beschrieben in EPA 549 271; EPA 549 272; EPA 458 397; US 5,246,621 ; EPA 458 398; US 5,194,416 und US 5,114,611 . Eine Bleichzusammensetzung, umfassend eine Persauerstoffverbindung, einen manganhaltigen Bleichaktivator und ein Chelatbildnermittel wird in der Patentanmeldung Nr. 94870206.3 beschrieben.
  • Von Sauerstoffbleichmitteln verschiedene Bleichmittel sind ebenfalls im Fachgebiet bekannt und können hierin verwendet werden. Ein Typ von Nicht-Sauerstoff-Bleichmittel von besonderem Interesse schließt lichtaktivierte Bleichmittel, wie die sulfonierten Zink- und/oder Aluminiumphthalocyanine, ein. Diese Materialien können während des Waschvorgangs auf dem Substrat abgeschieden werden. Bei Bestrahlung mit Licht in Gegenwart von Sauerstoff, wie beim Aufhängen von Kleidung zum Trocknen bei Tageslicht, wird das sulfonierte Zinkphthalocyanin aktiviert und folglich wird das Substrat gebleicht. Ein bevorzugtes Zinkphthalocyanin und ein lichtaktiviertes Bleichverfahren werden im U.S.-Patent 4,033,718 beschrieben. Typischerweise werden Detergenszusammensetzungen ungefähr 0,025 Gew.-% bis ungefähr 1.25 Gew.-% sulfoniertes Zinkphthalocyanin enthalten.
  • Buildersystem
  • Vorzugsweise können die Wäschewaschzusammensetzungen gemäß der vorliegenden Erfindung ferner einen Builder, besonders bevorzugt ein Zeolith, ein Natriumtripolyphosphat und/oder ein Schichtsilicat umfassen. Es wurde überraschend gefunden, daß solche Zusammensetzungen eine bessere Reinigungsleistung, insbesondere gegenüber Kosmetik- und Nahrungsmittelflecken, sowie verbesserte Schmutzabweisungsvorteile verleihen.
  • Jedwedes herkömmliche Buildersystem ist zur Verwendung hierin geeignet, einschließlich Aluminosilicatmaterialien, Silicaten, Polycarboxylaten, Alkyl- oder Alkenylbernsteinsäuren und Fettsäuren, Materialien, wie Ethylendiamintetraacetat, Diethylentriaminpentamethylenacetat, Metallionen-Maskiermitteln, wie Aminopolyphosphonaten, insbesondere Ethylendiamintetramethylenphosphonsäure und Diethylentriaminpentamethylenphosphonsäure. Phosphatbuilder können hierin ebenfalls verwendet werden.
  • Geeignete Builder können ein anorganisches Ionenaustauschermaterial, häufig ein anorganisches hydratisiertes Aluminiumsilicatmaterial, insbesondere ein hydratisierter synthetischer Zeolith, wie hydratisierter Zeolith A, X, B, HS oder MAP sein.
  • Ein anderes geeignetes anorganisches Buildermaterial ist Schichtsilicat, z. B. SKS-6 (Hoechst). SKS-6 ist ein kristallines Schichtsilicat, das aus Natriumsilicat (Na2Si2O5) besteht.
  • Geeignete Carboxylate mit einer Carboxylgruppe schließen Milchsäure, Glykolsäure und Etherderivate davon, wie beschrieben in den belgischen Patenten Nr. 831,368, 821,369 und 821,370, ein. Polycarboxylate mit zwei Carboxylgruppen schließen die wasserlöslichen Salze von Bernsteinsäure, Malonsäure, (Ethylendioxy)diessigsäure, Maleinsäure, Diglycolsäure, Weinsäure, Tartronsäure und Fumarsäure, als auch die Ethercarboxylate, welche in der deutschen Offenlegungsschrift 2 446 686 und 2 446 687 und dem U.S.-Patent Nr. 3,935,257 beschrieben sind, sowie die Sulfinylcarboxylate, welche in dem belgischen Patent Nr. 840 623 beschrieben sind, ein. Polycarboxylate mit drei Carboxylgruppen schließen, insbesondere, wasserlösliche Citrate, Aconitrate und Citraconate, als auch Succinatderivate ein, wie die Carboxymethyloxysuccinate, beschrieben im britischen Patent Nr. 1,379,241, Lactoxysuccinate, beschrieben in der niederländischen Anmeldung 7205873, und die Oxypolycarboxylatmaterialien, wie 2-Oxa-1,1,3-propantricarboxylate, die im britischen Patent Nr. 1,387,447 beschrieben sind.
  • Polycarboxylate mit vier Carboxygruppen schließen Oxydisuccinate, offenbart im britischen Patent Nr. 1,261,829, 1,1,2,2-Ethantetracarboxylate, 1,1,3,3-Propantetracarboxylate und 1,1,2,3-Propantetracarboxylate ein. Polycarboxylate mit Sulfosubstituenten schließen die Sulfosuccinatderivate, welche in den britischen Patenten Nr. 1,398,421 und 1,398,422 und in U.S.-Patent Nr. 3936,448 offenbart sind, sowie die sulfonierten pyrolysierten Citrate, welche im britischen Patent Nr. 1,082,179 beschrieben sind, ein, während Polycarboxylate mit Phosphonsubstituenten im britischen Patent Nr. 1,439,000 beschrieben sind.
  • Alicyclische und heterocyclische Polycarboxylate schließen Cyclopentan-cis,cis,cis-tetracarboxylate, Cyclopentadienid-pentacarboxylate, 2,3,4,5-Tetrahydrofuran-cis,cis,cis-tetracarboxylate, 2,5-Tetrahydrofuran-cis-dicarboxylate, 2,2,5,5-Tetrahydrofuran-tetracarboxylate, 1,2,3,4,5,6-Hexan-hexacarboxylate und Carboxymethylderivate von mehrwertigen Alkoholen, wie Sorbitol, Mannitol und Xylitol, ein. Aromatsiche Polycarboxylate schließen Mellithsäure, Pyromellithsäure und die im britischen Patent Nr. 1,425,343 offenbarten Phthalsäurederivate ein.
  • Von den obengenannten sind die bevorzugten Polycarboxylate Hydroxycarboxylate mit bis zu drei Carboxygruppen pro Molekül, insbesondere Citrate.
  • Bevorzugte Buildersysteme zur Verwendung in den vorliegenden Zusammensetzungen schließen ein Gemisch eines wasserunlöslichen Aluminiumsilicatbuilders, wie Zeolith A, oder eines Schichtsilicats (SKS-6) und eines wasserlöslichen Carboxylat-Chelatbildnermittels, wie Zitronensäure, ein. Andere bevorzugte Buildersysteme schließen eine Mischung eines wasserunlöslichen Aluminiumsilicatbuilders, wie Zeolith A, und eines wasserlöslichen Carboxylat-Chelatbildnermittels, wie Zitronensäure, ein. Bevorzugte Buildersysteme zur Verwendung in flüssigen Detergenszusammensetzungen der vorliegenden Erfindung sind Seifen und Polycarboxylate.
  • Andere Buildermaterialien, die einen Teil des Buildersystems zur Verwendung in granulären Zusammensetzungen bilden können, schließen anorganische Materialien, wie Alkalimetallcarbonate, -bicarbonate, -silicate, und organische Materialien, wie die organischen Phosphonate, Aminopolyalkylenphosphonate und Aminopolycarboxylate, ein. Andere geeignete wasserlösliche organische Salze sind die homo- oder copolymeren Säuren oder ihre Salze, in denen die Polycarbonsäure mindestens zwei Carboxylreste umfaßt, welche voneinander durch nicht mehr als zwei Kohlenstoffatome getrennt sind. Polymere dieses Types sind in der GB-A-1,596,756 offenbart. Beispiele derartiger Salze sind Polyacrylate mit einem MG 2000-5000 und ihre Copolymeren mit Maleinsäureanhydrid, wobei solche Copolymere ein Molekulargewicht von 20.000 bis 70.000, insbesondere etwa 40.000, aufweisen.
  • Waschmittelbuildersalze werden normalerweise in Mengen von 5 bis 80 Gew.-% der Zusammensetzung, vorzugsweise 10 bis 70 Gew.-% und am üblichsten 30 bis 60 Gew.-% eingeschlossen.
  • Herkömmliche Detergens-Enzyme
  • Die Wäschewaschzusammensetzungen können zusätzlich zu dem Mannanaseenzym ferner ein oder mehrere Enzyme umfassen, welche Reinigungsleistungs-, Textilienpflege- und/oder Desinfektionsvorteile vorsehen.
  • Diese Enzyme umfassen Enzyme ausgewählt aus Cellulasen, Hemicellulasen, Peroxidasen, Proteasen, Glucoamylasen, Amylasen, Xylanasen, Lipasen, Phospholipasen, Esterasen, Cutinasen, Pectinasen, Keratanasen, Reduktasen, Oxidasen, Phenoloxidasen, Lipoxygenasen, Ligninasen, Pullulanasen, Tannasen, Pentosanasen, Malanasen, β-Glucanasen, Arabinosidasen, Hyaluronidase, Chondroitinase, Laccase sowie Mischungen davon.
  • Eine bevorzugte Kombination ist eine Wäschewaschzusammensetzung mit einem Cocktail herkömmlicher anwendbarer Enzyme, wie Protease. Amylase, Lipase, Cutinase und/oder Cellulase, in Verbindung mit einem oder mehreren Pflanzenzellwand abbauenden Enzymen.
  • Geeignete Proteasen sind die Subtilisine, welche aus bestimmten Stämmen von B. subtilis und B. licheniformis erhalten werden (Subtilisin BPN und BPN'). Eine geeignete Protease wird aus einem Stamm von Bacillus erhalten, welche ihre maximale Aktivität über den gesamten pH-Bereich von 8-12 besitzt, entwickelt und vertrieben als ESPERASE® von Novo Industries A/S, Dänemark, hierin nachstehend "Novo". Die Herstellung dieses Enzyms und analoger Enzyme ist in der GB 1,243,784 von Novo beschrieben. Andere geeignete Proteasen schließen ALCALASE®, DURAZYM® und SAVI-NASE® von Novo und MAXATASE®, MAXACAL®, PROPERASE® und MAXAPEM® (proteingentechnisch verändertes Maxacal) von Gist-Brocades, ein. Proteolytische Enzyme beinhalten auch modifizierte bakterielle Serinproteasen, wie diejenigen, welche beschrieben sind in der Europäischen Patentanmeldung Seriennummer 87 303761.8, eingereicht am 28. April 1987 (insbesondere Seiten 17, 24 und 98), und welche hierin als "Protease B" bezeichnet werden, und in der Europäischen Patentanmeldung 199404, Venegas, veröffentlicht am 29. Oktober 1986, welche sich auf ein modifiziertes bakterielles Serin-proteolytisches Enzym bezieht, welches hierin als "Protease A" bezeichnet wird. Geeignet ist die Protease, welche hierin "Protease C" genannt wird, welche eine Variante einer alkalischen Serinprotease aus Bacillus ist, in der Lysin das Arginin an Position 27 ersetzt, Tyrosin das Valin an Position 104 ersetzt, Serin das Asparagin an Position 123 ersetzt, und Alanin das Threonin an Position 274 ersetzt. Protease C wird beschrieben in EP 90 915958.4 , entsprechend der WO 91/06637, veröffentlicht am 16. Mai 1991. Genetisch modifizierte Varianten, insbesondere von Protease C, sind hierin ebenfalls eingeschlossen.
  • Eine bevorzugte als "Protease D" bezeichnete Protease ist eine Carbonylhydrolase-Variante mit einer nicht in der Natur gefundenen Aminosäuresequenz, welche aus einer Vorläufer-Carbonylhydrolase durch Substiuieren einer unterschiedlichen Aminosäure für eine Vielzahl von Aminosäureresten an einer Position in der Carbonylhydrolase abgeleitet wird, welche äquivalent ist zur Position +76, vorzugsweise auch in Kombination mit einem oder mehreren Aminosäurerest-Positionen, äquivalent zu denjenigen, gewählt aus der Gruppe, bestehend aus +99, +101, +103, +104, +107, +123, +27, +105, +109, +126, +128, +135, +156, +166, +195, +197, +204, +206, +210, +216, +217, +218, +222, +260, +265 und/oder +274 gemäß der Numerierung von Bacillus amyloliquefaciens-Subtilisin, wie beschrie ben in der W095/10591 und in der Patentanmeldung von C. Ghosh et al., "Bleaching Compositions Comprising Protease Enzymes", mit der US-Seriennummer 08/322,677, welche am 13. Oktober 1994 eingereicht wurde. Ebenfalls geeignet ist eine Carbonylhydrolase-Variante der in WO 95/10591 beschriebenen Protease mit einer Aminosäuresequenz, welche abgeleitet wurde durch Ersetzen einer Mehrzahl von Aminosäureresten, ausgetauscht im Vorläufer-Enzym, entsprechend der Position +210, in Kombination mit einem oder mehreren der folgenden Reste: +33, +62, +67, +76, +100, +101, +103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, +218 und +222, wobei die numerierte Position dem natürlich vorkommenden Subtilisin aus Bacillus amyloliquefaciens oder äquivalenten Aminosäureresten in anderen Carbonylhydrolasen oder Subtilisinen, wie Bacillus lentus-Subtilisin, entspricht (gleichzeitig anhängige Patentanmeldung der US-Seriennummer 60/048,550, eingereicht am 4. Juni 1997).
  • Für die vorliegende Erfindung ebenfalls geeignet sind Proteasen, beschrieben in den Patentanmeldungen EP 251 446 und W091/06637, Protease BLAP©, beschrieben in W091/02792, und ihre Varianten, welche in W095/23221 beschrieben werden.
  • Siehe auch eine Protease von hohem pH aus Bacillus sp. NCIMB 40338, beschrieben in W093/18140 A von Novo. Enzymatische Detergenzien, umfassend Protease, ein oder mehrere andere Enzyme und einen reversiblen Proteaseinhibitor, sind beschrieben in der W092/03529 A von Novo. Falls gewünscht, ist eine Protease mit verringerter Adsorbtion und erhöhter Hydrolyse verfügbar, wie beschrieben in W095/07791 von Procter & Gamble. Eine rekombinante Trypsin-artige Protease für Detergenzien, welche hierin geeignet ist, wird beschrieben in W094/25583 von Novo. Andere geeignete Proteasen werden im EP 516 200 von Unilever beschrieben.
  • Die proteolytischen Enzyme werden in die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung bei einem Spiegel von 0,0001 % bis 2%, vorzugsweise 0,001 % bis 0,2%, weiter bevorzugt 0,005% bis 0,1 % reines Enzym, bezogen auf das Gewicht der Zusammensetzung, eingebracht.
  • Die in der vorliegenden Erfindung verwendbaren Cellulasen schließen sowohl bakterielle als auch Pilzcellulasen ein. Vorzugsweise werden sie ein pH-Optimum zwischen 5 und 12 und eine spezifische Aktivität über 50 CEVU/mg (Cellulose-Viskositäts-Einheit, Cellulose Viscosity Unit) aufweisen. Geeignete Cellulasen sind offenbart im U.S.-Patent 4,435,307, Barbesgoard et al., JP 61078384 und W096/02653, welche Pilzcellulase offenbart, hergestellt jeweils von Humicola insolens, Trichoderma, Thielavia und Sporotrichum. Die EP 739 982 beschreibt aus neuen Bacillus-Spezies isolierte Cellulasen. Geeignete Cellulasen werden auch in der GB-A-2,075,028; GB-A-2,095,275; DE-OS-2 247 832 und WO95/26398 offenbart.
  • Beispiele von solchen Cellulasen sind durch einen Stamm von Humicola insolens (Humicola grisea var. thermoidea), insbesondere dem Humicola-Stamm DSM 1800, hergestellte Cellulasen.
  • Andere geeignete Cellulasen sind aus Humicola insolens stammende Cellulasen mit einem Molekulargewicht von etwa 50 KDa, einem isoelektrischen Punkt von 5,5 und mit 415 Aminosäuren; und eine ~43 kD große Endoglucanase, abgeleitet aus Humicola insolens, DSM 1800, welche Cellulaseaktivität aufzeigt; eine bevorzugte Endoglucanase-Komponente besitzt die Aminosäuresequenz, welche in der PCT-Patentanmeldung Nr. WO 91/17243 offenbart wird. Ebenfalls geeignete Cellulasen sind die EGI-II-Cellulasen aus Trichoderma longibrachiatum, beschrieben in WO 94/21801; Genencor, veröffentlicht am 29. September 1994. Speziell geeignete Cellulasen sind die Cellulasen, welche Farbpflege-Vorteile aufweisen. Beispiele derartiger Cellulasen sind die Cellulasen, welche beschrieben werden in der europäischen Patentanmeldung Nr. 91202879.2, eingereicht am 6. November 1991 (Novo). Carezyme und Celluzyme (Novo Nordisk A/S) sind besonders nützlich; siehe auch WO91/17244 und WO91/218O1. Andere geeignete Cellulasen für Textilpflege- und/oderReinigungseigenschaften werden in WO96/34092, WO96/17994 und WO95/24471 beschrieben.
  • Die besagten Cellulasen werden normalerweise in der Wäschewaschzusammensetzung bei Spiegeln von 0,0001% bis 2% reines Enzym, bezogen auf das Gewicht der Wäschewaschzusammensetzung, eingebunden.
  • Peroxidase-Enzyme werden in Kombination mit Sauerstoffquellen, z. B. Percarbonat, Perborat, Persulfat, Wasserstoffperoxid, und mit einem phenolischen Substrat als bleichverstärkendem Molekül verwendet. Sie werden für "Lösungs-Bleichen" verwendet, d. h. zur Verhinderung des Transfers von während den Waschvorgängen aus Substraten entfernten Farbstoffen oder Pigmenten auf andere Substrate in der Waschlösung. Peroxidase-Enzyme sind im Fachgebiet bekannt und schließen z. B. Meerrettichperoxidase, Ligninase und Haloperoxidase, wie Chlor- und Brom-Peroxidase, ein. Peroxidaseenthaltende Detergenszusammensetzungen werden zum Beispiel in der internationalen PCT-Anmeldung WO 89/099813, WO 89/09813 und in der europäischen Patentanmeldung EP Nr. 91202882.6, eingereicht am 6. November 1991, sowie in der EP Nr. 96870013.8, eingereicht am 20. Februar 1996, offenbart. Ebenfalls geeignet ist das Laccase-Enzym.
  • Enhancer sind im allgemeinen bei einem Spiegel von 0,1 bis 5 Gew.-% der Gesamtzusammensetzung enthalten. Bevorzugte Enhancer sind substituiertes Phenthiazin und Phenoxasin, 10-Phenothiazinpropionsäure (PPT), 10-Ethylphenothiazin-4-carbonsäure (EPC), 10-Phenoxazinpropionsäure (POP) und 10-Methylphenoxazin (beschrieben in WO 94/12621) und substituierte Syringate (C3-CS-substituierte Alkylsyringate) und Phenole. Natriumpercarbonat oder -perborat sind bevorzugte Quellen von Wasserstoffperoxid.
  • Die Peroxidasen werden normalerweise in der Wäschewaschzusammensetzung bei Spiegeln von 0,0001% bis 2% reines Enzym, bezogen auf das Gewicht der Wäschewaschzusammensetzung, eingebunden.
  • Andere bevorzugte Enzyme, welche in den Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung eingebunden werden können, schließen Lipasen ein. Geeignete Lipaseenzyme für Reinigungsanwendung schließen diejenigen ein, welche von Mikoorganismen der Pseudomonasgruppe hergestellt werden, wie Pseudomonas stutzeri ATCC 19.154, wie offenbart im Britischen Patent 1 372 034. Geeignete Lipasen schließen diejenigen ein, welche eine positive immunologische Kreuzreaktion mit dem Antikörper der Lipase zeigen, hergestellt mittels des Mikroorganismus Pseudomonas flourescent IAM 1057. Diese Lipase ist erhältlich von Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japan, unter dem Handelsnamen Lipase P "Amano", hierin nachfolgend bezeichnet als "Amano-P". Andere geeignete handelsübliche Lipasen schließen Amano-CES, Lipasen aus Chromobacter viscosum, z. B. Chromobacter viscosum var. lipolyticum NRRLB 3673 von Toyo Jozo Co., Tagata, Japan; Chromobacter viscosum-Lipasen von U.S. Biochemical Corp., U.S.A., und Disoynth Co., Niederlande, und Lipasen aus Pseudomonas gladioli ein. Speziell geeignete Lipasen sind Lipasen wie M1-LipaseR und LipomaxR (Gist-Brocades) und LipolaseR und Lipolase UltraR (Novo), von denen man fand, sehr effektiv zu sein, wenn sie in Kombination mit den Zusammensetzungen der vorliegenden Erfindung verwendet werden. Ebenfalls geeignet sind die lipolytischen Enzyme, beschrieben in EP 258 068 , WO 92/05249 und WO 95/22615 von Novo Nordisk und in WO 94/03578, WO 95/35381 und WO 96/00292 von Unilever.
  • Ebenfalls geeignet sind Cutinasen [EC 3.1.1.50], welche als eine spezielle Art von Lipase angesehen werden können, nämlich Lipasen, welche keine Grenzflächen-Aktivierung erfordern. Die Zugabe von Cutinasen zu Detergenszusammensetzungen ist z. B. in WO-A-88/09367 (Genencor); WO 90/09446 (Plant Genetic System) und WO 94/14963 und WO 94/14964 (Unilever) beschrieben worden.
  • Die Lipasen und/oder Cutinasen werden normalerweise in der Wäschewaschzusammensetzung bei Spiegeln von 0,0001% bis 2% reines Enzym, bezogen auf das Gewicht der Wäschewaschzusammensetzung, eingebunden.
  • Amylasen (α und/oder β) können zur Entfernung von Kohlenhydrat-basierenden Flecken eingeschlossen werden. Die WO94/02597, Novo Nordisk A/S, veröffentlicht am 3. Februar 1994, beschreibt Detergenszusammensetzungen, welche mutante Amylasen beinhalten.; siehe auch WO95/10603, Novo Nordisk A/S, veröffentlicht am 20. April 1995. Andere zur Verwendung in Detergenszusammensetzungen bekannte Amylasen schließen sowohl α- als auch β-Amylasen ein. α-Amylasen sind im Fachgebiet bekannt und schließen diejenigen ein, welche offenbart sind in U.S.-Patent Nr. 5,003,257; EP 252 666 ; WO 91/00353; FR 2 676 456; EP 285 123 ; EP 525 610 ; EP 368 341 und der britschen Patentschrift Nr. 1 296 839 (Novo). Andere geeignete Amylasen sind stabilitäts-verbesserte Amylasen, beschrieben in der WO94/18314, veröffentlicht am 18. August 1994, und WO96/05295, Genencor, veröffentlicht am 22. Februar 1996, und Amylasevarianten mit zusätzlicher Modifikation in der unmittelbaren Stamniform, erhältlich von Novo Nordisk A/S, offenbart in WO95/10603, veröffentlicht April 1995. Ebenfalls geeignet sind Amylasen, welche beschrieben sind in EP 277 216 , WO95/26397 und WO96/23873 (alle von Novo Nordisk).
  • Beispiele von im Handel erhältlichen α-Amylase-Produkten sind Purafect Ox Am® von Genencor und Termamyl®, Ban®, Fungamyl® und Duramyl®, alle erhältlich von Novo Nordisk A/S Dänemark. Die WO 95/26397 beschreibt andere geeignete Amylasen: α-Amylasen, gekennzeichnet dadurch, daß sie eine um mindestens 25% höhere spezifische Aktivität als die spezifische Aktivität von Termamyl® in einem Temperaturbereich von 25°C bis 55°C und bei einem pH-Wert im Bereich von 8 bis 10 aufwei sen, gemessen durch den Phadebas®-α-Amylase-Aktivitätsassay. Geeignet sind Varianten der obenstehenden Enzyme, beschrieben in WO 96/23873 (Novo Nordisk). Andere amylolytische Enzyme mit verbesserten Eigenschaften hinsichtlich des Aktivitätsspiegels und der Kombination aus Wärmestabilität und einem höheren Aktivitätsspiegel sind in der WO95/35382 beschrieben.
  • Die amylolytischen Enzyme werden in die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung bei einem Spiegel von 0,0001 % bis 2%, vorzugsweise von 0,00018% bis 0,06%, weiter bevorzugt von 0,00024% bis 0,048% reinem Enzym, bezogen auf das Gewicht der Zusammensetzung, eingebracht.
  • Die obenstehend erwähnten Enzyme können jeglichen geeigneten Ursprungs sein, wie pflanzlichem, tierischem, bakteriellem, Pilz- und Hefe-Ursprung. Der Ursprung kann ferner mesophilisch oder extremophilisch (psychrophil, psychrotroph, thermophil, barophil, alkalophil, acidophil, halophil) sein. Gereinigte oder nicht-gereinigte Formen dieser Enzyme können verwendt werden. Heutezutage ist es eine übliche Praxis, Wildtyp-Enzyme durch protein/gentechnische Verfahrensweisen zu modifizieren, um ihre Leistungseffizienz in den Wäschewaschzusammensetzungen der Erfindung zu optimieren. Zum Beispiel können die Varianten so entworfen sein, daß die Kompatibilität des Enzyms mit häufig angetroffenen Bestandteilen derartiger Zusammensetzungen erhöht ist. Alternativ dazu kann die Variante so entworfen sein, daß der optimale pH-Wert, Bleich- oder Chelatbildnerstabilität, und die katalytische Aktivität der Enzymvariante maßgeschneidert sind, um der jeweiligen Reinigungsanwendung zu entsprechen.
  • Insbesondere sollte die Aufmerksamkeit, im Falle von Bleichmittelstabilität, auf Aminosäuren focusiert werden, welche empfindlich gegenüber Oxidation sind, und auf die Oberflächenladungen, für die Tensidkompatibilität. Der isoelektrische Punkt solcher Enzyme kann durch die Substitution einiger geladener Aminosäuren modifiziert werden, z. B. kann eine Erhöhung des isoelektrischen Punktes dabei helfen, die Kompatibilität mit anionischen Tensiden zu verbessern. Die Stabilität der Enzyme kann ferner durch die Erzeugung z. B. zusätzlicher Salzbrücken und die Verstärkung von Calciumbindungsstellen zur Erhöhung der Chelatbildnerstabilität weiter vergrößert werden. Spezielle Aufmerksamkeit muß den Cellulasen gewidmet werden, da die meisten der Cellulasen separate Bindungsdomänen (CBD) aufweisen. Die Eigenschaften solcher Enzyme können durch Modifikationen in diesen Domänen verändert werden.
  • Die Enzyme werden in den Wäschewaschzusammensetzungen normalerweise bei Spiegeln von 0,0001 % bis 2 % aktives Enzym, bezogen auf das Gewicht der Wäschewaschzusammensetzung, eingebunden. Die Enzyme können als getrennte Einzelbestandteile (Prillen, Granulate, stabilisierte Flüssigkeiten, enthaltend ein Enzym) oder als Mischungen von zwei oder mehreren Enzymen (z. B. Co-Granulate) zugegeben werden.
  • Andere geeignete Detergensbestandteile, welche zugeben werden können, sind Enzym-Oxidations-Beseitigungsmittel, welche beschrieben sind in der gleichzeitig anhängigen europäischen Patentanmeldung 92870018.6, eingereicht am 31. Januar 1992. Beispiele solcher Enzym-Oxidations-Beseitigungsmittel sind ethoxylierte Tetraethylenpolyamine.
  • Eine Reihe von Enzymmaterialien und Mitteln für ihre Einbringung in synthetische Detergenszusammensetzungen werden auch offenbart in WO 9307263 A und WO 9307260 A von Genencor International, WO 8908694 A von Novo und U.S. 3,553,139, 5. Januar 1971 von McCarty et al. Enzyme werden weiterhin offenbart in U.S. 4,101,457, Place et al., 18. Juli 1978, und in U.S. 4,507,219, Hughes, 26. März 1985. Für flüssige Detergensformulierungen verwendbare Enzymmaterialien und ihre Einbringung in derartige Formulierungen werden offenbart in U.S. 4,261,868, Hora et al., 14.April 1981. Enzyme zur Verwendung in Detergenzien können durch verschiedene Techniken stabilisiert werden. Enzymstabilisations-Techniken werden offenbart und beispielhaft veranschaulicht in U.S. 3,600,319, 17. August 1971, Gedge et al., EP 199 405 und EP 200 586, 29 . Oktober 1986, Venegas. Enzymstabilisationssysteme werden zum Beispiel auch beschreben in der U.S. 3,519,570. Ein verwendbarer Bacillus, sp.ACl3, welcher Proteasen, Xylanasen und Cellulasen ergibt, wird in der WO 9401532 A von Novo beschrieben.
  • Farbpflege- und Textilpflegevorteile Technologien, welche einen Typ von Farbpflegevorteil vorsehen, können ebenfalls eingeschlossen sein. Beispiele dieser Technologien sind Metallokatalysatoren zur Farbbeibehaltung. Solche Metallokatalysatoren werden in der gleichzeitig anhängigen Europäischen Patentanmeldung Nr. 92870181.2 beschrieben. Farbstoff Fixierungsmittel, Polyolefin-Dispersionsmittel gegen Falten und für verbesserte Wasser-Absorptionsfähigkeit, Duftstoff und aminofunktionelles Polymer (PCT/LTS97/16546) zur Farbpflegebehandlung und Duftstoff-Haftfähigkeit sind weitere Beispiele von Farbpflege/Textilpflege-Technologien und werden in der ebenfalls anhängigen Patentanmeldung Nr. 96870140.9, eingereicht am 07. November 1996, beschrieben.
  • Auch Textilweichmachermittel können in Wäschewaschzusammensetzungen gemäß der vorliegenden Erfindung eingebunden werden. Diese Mittel können von anorganischem oder organischem Typ sein. Anorganische Weichmachermittel werden durch die in der GB-A-1 400 898 und im USP 5,019,292 offenbarten Smektit-Tone beispielhaft veranschaulicht. Organische Textilweichmachermittel schließen die wasserunlöslichen tertiären Amine, wie offenbart in GB-A-1 514 276 und EP-B-O 011 340, ein, und ihre Kombination mit Mono-C12-C14-quarternären Ammoniumsalzen ist beschrieben in EP-B-0 026 527 und EP-B-O 026 528, sowie zweifachlangkettige Amide, wie in der EP-B-O 242 919 offenbart. Andere verwendbare organische Bestandteile von Textilweichmachersystemen schließen Hochmolekulargewichts-Polyethylenoxid-Materialien ein, wie beschrieben in der EP-A-O 299 575 und 0 313 146.
  • Anteile von Smektit-Ton liegen normalerweise im Bereich von 2 bis 20 Gew.-%, weiter bevorzugt 5 bis 15 Gew.-%, wobei das Material als eine trocken vermischte Komponente zum Rest der Formulierung zugesetzt wird. Organische Textilweichmachermittel, wie die wasserunlöslichen tertiären Amine oder zweifachlangkettige Amidmaterialien, werden bei Anteilen von 0,5 bis 5 Gew.-%, normalerweise von 1 bis 3 Gew.-%, eingebunden, während die Hochmolekulargewichts-Polyethylenoxid-Materialien und die wasserlöslichen kationischen Materialien bei Anteilen von 0,1 bis 2 Gew.-%, normalerweise von 0,15 bis 1,5 Gew.-% zugesetzt werden. Diese Materialien werden normalerweise dem sprühgetrockneten Anteil der Zusammensetzung zugesetzt, obwohl es in manchen Fällen zweckmäßiger sein kann, sie als ein trockenvermischtes Partikulat zuzugeben, oder sie als geschmolzene Flüssigkeit auf die anderen festen Komponenten der Zusammensetzung aufzusprühen.
  • Chelatbildnermittel
  • Die hierin beschriebenen Wäschewaschzusammensetzungen können gegebenenfalls auch ein oder mehrere Eisen- oder Mangan-Chelatbildnermittel enthalten. Solche Chelatbildnermittel können gewählt werden aus der Gruppe, bestehend aus Aminocarboxylaten, Aminophosphonaten, polyfunktionell substituierten, aromatischen Chelatisierungsmitteln und Mischungen davon, wie sie alle hierin nachstehend definiert sind. Ohne daß man an eine Theorie gebunden sein möchte, wird angenommen, daß der Nutzen dieser Materialien teilweise auf ihre außergewöhnliche Fähigkeit zurückzuführen ist, Eisen- und Manganionen durch Bildung von löslichen Chelaten aus Waschlösungen zu entfernen.
  • Als optionale Chelatbildnermittel anwendbare Aminocarboxylate schließen Ethylendiamintetraacetate, N-Hydroxyethylethylendiamintriacetate, Nitrilotriacetate, Ethylendiamintetrapropionate, Triethylentetraaminhexaacetate, Diethylentriaminpentaacetate und Ethanoldiglycine, Alkalimetall-, Ammonium- und substituierte Ammoniumsalze davon und Mischungen davon ein. Aminophosphonate sind ebenfalls zur Verwendung als Chelatbildnermittel in den Zusammensetzungen der Erfindung geeignet, wenn zumindest niedrige Mengen an Gesamtphosphor in den Detergenszusammensetzungen erlaubt sind, und schließen Ethylendiamintetrakis(methylenphosphonate) wie DEQUEST ein. Vorzugsweise enthalten diese Aminophosphonate keine Alkyl- oder Alkenylgruppen mit mehr als 6 Kohlenstoffatomen. Polyfunktionell substituierte, aromatische Chelatbildnermittel sind ebenfalls in den hierin beschriebenen Zusammensetzungen anwendbar; siehe das am 21. Mai 1974 an Connor et al. erteilte U.S.-Patent 3,812,044. Bevorzugte Verbindungen dieses Typs in Säureform sind Dihydroxydisulfobenzole, wie 1,2-Dihydroxy-3,5-disulfobenzol.
  • Ein bevorzugter, biologisch abbaubarer Chelatbildner zur Verwendung hierin ist Ethylendiamindisuccinat ("EDDS"), insbesondere das [S,S]-Isomer, wie beschrieben im U.S.-Patent 4,704,233, 3. November 1987, von Hartman und Perkins.
  • Die hierin beschriebenen Zusammensetzungen können auch wasserlösliche Methylglycindiessigsäure (MGDA)-Salze (oder die Säureform) als einen Chelatbildner oder einen Co-Builder enthalten, der beispielsweise nützlich mit unlöslichen Buildern, wie Zeolithen, Schichtsilicaten und dergleichen, ist.
  • Sofern eingesetzt, werden diese Chelatbildnermittel im allgemeinen ungefähr 0,1 Gew.-% bis ungefähr 15 Gew.-% der hierin beschriebenen Wäschewaschzusammensetzungen ausmachen. Weiter bevorzugt werden die Chelatbildnermittel, falls verwendet, ungefähr 0,1 Gew.-% bis ungefähr 3,0 Gew.-% solcher Zusammensetzungen ausmachen.
  • Schaumunterdrücker
  • Ein weiterer wahlfreier Bestandteil ist ein Schaumunterdrücker, exemplifiziert durch Silicone und Silica-Silicon-Mischungen. Silicone können im allgemeinen repräsentiert werden durch alkylierte Polysiloxan-Materialien, während Silica normalerweise in feinteiligen Formen verwendet wird, exemplifiziert durch Silica-Aerogele und -Xerogele und hydrophobe Silicas verschiedener Typen. Diese Materialien können als Partikulate eingebracht werden, in denen der Schaumunterdrücker vorteilhafterweise freisetzbar in einem wasserlöslichen oder wasserdispergierbaren, im wesentlichen nichtoberflächenaktiven, Detergens-undurchlässigen Träger eingebracht ist. Alternativ dazu kann der Schaumunterdrücker in einem flüssigen Träger gelöst oder dispergiert sein und durch Aufsprühen auf eine oder mehrere der anderen Komponenten aufgetragen werden. Ein bevorzugtes Silicon-Schaumunterdrückermittel wird offenbart in Bartollota et al., U.S.-Patent 3 933 672. Andere besonders nützliche Schaumunterdrücker sind die selbst-emulgierenden Silicon-Schaumunterdrücker, beschrieben in der Deutschen Patentanmeldung DTOS 2 646 126, veröffentlicht am 28. April 1977. Ein Beispiel einer solchen Verbindung ist DC-544, im Handel erhältlich von Dow Corning, welches ein Siloxan /Glycol-Copolymer ist. Besonders bevorzugte Schaumverhütungsmittel bestehen in dem Schaumunterdrückungssytem, umfassend eine Mischung von Siliconölen und 2-Alkyl-Alkanolen. Geeignete 2-Alkylalkanole sind 2-Butyloctanol, was im Handel unter dem Handelsnamen Isofol 12 R erhältlich ist.
  • Solche Schaumunterdrückungssyteme werden beschrieben in der gleichzeitig anhängigen europäischen Patentanmeldung Nr. 92870174.7, eingereicht am 10. November 1992.
  • Besonders bevorzugte Schaumunterdrückungsmittel werden beschrieben in der gleichzeitig anhängigen europäischen Patentanmeldung Nr. 92201649.8. Die Zusammensetzungen können eine Silicon-Silica-Mischung in Kombination mit nichtporösem Quarzstaub, wie AerosilR, umfassen.
  • Die obenstehend beschriebenen Schaumunterdrücker werden normalerweise bei Spiegeln von 0,001 bis 2 Gew.-% der Zusammensetzung, vorzugsweise 0,01 bis 1 Gew.-% verwendet.
  • Weiteres
  • Es können weitere in Wäschewaschzusammensetzungen verwendete Komponenten eingesetzt werden, wie Schmutz-Suspendiermittel, Schmutzabweisungsmittel, optische Aufheller, Scheuermittel, Bakteri zide, Anlaufverhinderer, Farbmittel und/oder eingekapselte oder nicht-eingekapselte Duftstoffe.
  • Besonders geeignete einkapselnde Materialien sind wasserlösliche Kapseln, welche aus einer Matrix aus Polysaccharid- und Polyhydroxy-Verbindungen bestehen, wie beschrieben in GB 1 464 616. Andere geeignete wasserlösliche einkapselnde Materialien umfassen Dextrine, abgeleitet aus ungelatinierten Stärkesäurestern von substituierten Dicarbonsäuren, wie beschrieben in US 3,455,838 . Diese Säure-Ester-Dextrine werden vorzugsweise hergestellt aus solchen Stärken wie wachsartigem Mais, wachsartigem Sorghum, Sago, Tapioca und Kartoffel. Geeignete Beispiele solcher einkapselnden Materialien schließen N-Lok, hergestellt von National Starch, ein. Das einkapselnde Material N-Lok besteht aus einer modifizierten Maisstärke und Glucose. Die Stärke ist durch Addition von monofunktional substituierten Gruppen, wie Octenylbernsteinsäureanhydrid modifiziert.
  • Hierin geeignete Anti-Wiederablagerungs- und Schmutzsuspendiermittel schließen Cellulosederivate, wie Methylcellulose, Carboxymethylcellulose und Hydroxyethylcellulose, und homo- oder Copolymere Polycarbonsäuren oder ihre Salze ein. Polymere dieses Typs schließen die Polyacrylate und Maleinsäureanhydrid-Acrylsäure-Copolymere, die zuvor als Builder erwähnt wurden, sowie Copolymere von Maleinsäureanhydrid mit Ethylen, Methylvinylether oder Methacrylsäure ein, wobei das Maleinsäureanhydrid mindestens 20 Molprozent des Copolymeren ausmacht. Diese Materialien werden normalerweise bei Spiegeln von 0,5 bis 10 Gew.-%, weiter bevorzugt 0,75 bis 8 Gew.-%, am stärksten bevorzugt 1 bis 6 Gew.-% der Zusammensetzung, verwendet.
  • Bevorzugte optische Aufheller sind von anionischem Charakter, wobei Beispiele hierfür Dinatrium-4,4'-bis-(2-diethanolamino-4-anilino-s-triazin-6-ylamino)stilben-2,2'-disulfonat, Dinatrium-4,4'-bis-(2-morpholino-4-anilino-s-triazin-6-ylamino)stilben-2,2-disulfonat, Dinatrium-4,4'-bis-(2,4-dianilino-striazin-6-ylamino)stilben-2,2-disulfonat, Mononatrium-4',4''-bis-(2,4-dianilino-s-triazin-6-ylamino)stilben-2-sulfonat, Dinatrium-4,4-bis-(2-anilino-4-(N-methyl-N-2-hydroxyethylamino)-s-triazin-6-ylamino)stilben-2:2'-disulfonat, Dinatrium-4,4'-bis-(4-phenyl-2,1,3-triazol-2-yl)-stilben-2:2'-disulfonat, Dinatrium-4,4'-bis-(2-anilino-4-(1-methyl-2-hydroxyethylamino)-s-triazin-6-ylamino)stilben-2:2'-di-sulfonat, Natrium-2(stilbyl-4"-(naphtho-1',2':4,5)-1,2,3-triazol-2"-sulphonat und 4,4'-Bis-(2-sulfostyryl)biphenyl sind. Hoch bevorzugte Aufheller sind die spezifischen Aufheller, offenbart in EP 753 567 .
  • Andere nützliche polymere Materialien sind die Polyethylenglykole, insbesondere jene mit einem Molekulargewicht von 1000-10000, genauer gesagt 2000 bis 8000 und am stärksten bevorzugt etwa 4000. Diese werden bei Spiegeln von 0,20 bis 5 Gew.-%, weiter bevorzugt 0,25 bis 2,5 Gew.-% verwendet. Diese Polymere und die früher erwähnten homo- oder copolymeren Polycarboxylatsalze sind nutzbar zur Verbesserung der Weißgrad-Beibehaltung, der Textilaschen-Ablagerung und der Reinigungsleistung gegenüber Ton-, proteinhaltigen und oxidierbaren Verschmutzungen in Gegenwart von Übergangsmetall-Verunreinigungen.
  • Herkömmliche Sehmutzabweisungspoflymere
  • Vorzugsweise umfassen die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung ein weiteres herkömmliches schmutzabweisendes Polymer. Eine solche Zusammensetzung stellt eine bessere Reinigungs- und Schmutzabweisungsleistung zur Verfügung. Geeignete Schmutzabweisungspolymere sind anionische endverkappte Polyester und konventionelle Copolymere oder Terpolymere von Terephthalsäure mit Ethylenglykol- und/oder Propylenglykol-Einheiten in verschiedenen Anordnungen. Beispiele solcher Polymere werden offenbart in den der Allgemeinheit zugewiesenen U.S.-Patenten Nr. 4116885 und 4711730 und der veröffentlichten europäischen Patentanmeldung Nr. 0 272 033. Ein besonders bevorzugtes Polymer gemäß EP-A-O 272 033 besitzt die Formel (CH3(PEG)43 )0,75(POH)0,25[T-PO)2,8(T-PEG)0,4]T(PO-H)0,25((PEG)43CH3)0,75,
    worin PEG -(OC2H4)O- ist, PO (OC3H6O) ist und T (pcOC6H4CO) ist.
  • Ebenfalls sehr nützlich sind modifizierte Polyester wie statistische Copolymere von Dimethylterephthalat, Dimethylsulfoisophthalat, Ethylenglykol und 1,2-Propandiol, wobei die Endgruppen vorwiegend aus Sulfobenzoat und zweitrangig aus Monoestern von Ethylenglykol und/oder Propandiol bestehen. Das Ziel besteht darin, ein an beiden Enden "vorwiegend" mit Sulfobenzoatgruppen verkapptes Polymer zu erhalten, wobei im vorliegenden Kontext die meisten der Copolymere hierin durch Sulfobenzoatgruppen endverkappt sein werden. Allerdings werden manche Copolymere weniger als vollständig verkappt sein, und deswegen können ihre Endgruppen aus Monoester von Ethylenglykol und/oder Propan-1,2-diol bestehen, somit "zweitrangig" aus derartigen Spezies bestehen.
  • Die hierin gewählten Polyester enthalten etwa 46 Gew.-% Dimethylterephthalsäure, etwa 16 Gew.-% Propan-1,2-diol, etwa 10 Gew.-% Ethylenglycol, etwa 13 Gew.-% Dimethylsulfobenzoesäure und etwa 15 Gew.-% Sulfoisophthalsäure und besitzen ein Molekulargewicht von etwa 3000. Die Polyester und ihr Herstellungsverfahren werden ausführlich in der EPA 311 342 beschrieben.
  • Im Fachgebiet ist es gut bekannt, daß freies Chlor in Leitungswasser die in Detergenszusammensetzungen enthaltenen Enzyme rasch deaktiviert. Deshalb wird die Verwendung von Chlor-Abfangmittel, wie Perborat, Ammoniumsulfat, Natriumsulfit oder Polyethylenimin, bei einem Spiegel überhalb von 0,1 Gew.-% der Gesamtzusammensetzung in den Formeln eine verbesserte Stabilität der Detergenzenzyme während des Waschvorgangs vorsehen. Zusammensetzungen, umfassend Chlorabfangmittel, werden in der Europäischen Patentanmeldung 92870018.6, eingereicht am 31. Januar 1992, beschrieben.
  • Alkoxylierte Polycarboxylate, wie diejenigen, hergestellt aus Polyacrylaten, sind hierin nützlich, um eine zusätzliche Fettentfernungsleistung bereitzustellen. Derartige Materialien werden in WO 91/08281 und PCT 90/01815 auf S. 4 ff hierin durch Bezugnahme eingeschlossen, beschrieben. Che misch umfassen diese Materialien Polyacrylate mit einer Ethoxyseitenkette alle 7-8 Acrylateinheiten. Die Seitenketten besitzen die Formel -(CH2CH2O)m(CH2)nCH3, worin m 2-3 ist und n 6-12 ist. Die Seitenketten sind an das Polyacrylat-"Grundgerüst" esterverknüpft, wodurch eine "Kamm"-Polymertyp-Struktur vorgesehen wird. Das Molekulargewicht kann variieren, liegt aber typischerweise im Bereich von ungefähr 2000 bis ungefähr 50.000. Solche alkoxylierten Polycarboxylate können ungefähr 0,05 bis ungefähr 10 Gew.-% der hierin beschriebenen Zusammensetzungen ausmachen.
  • Dispergiermittel Die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können auch Dispergiermittel enthalten. Geeignete wasserlösliche organische Salze sind die homo- oder copolymeren Säuren oder ihre Salze, wobei die Polycarbonsäure mindestens zwei Carboxylreste umfasst, welche voneinander durch nicht mehr als zwei Kohlenstoffatome getrennt sind. Polymere diees Typs sind in der GB-A-1 596 756 offenbart. Beispiele solcher Salze sind Polyacrylate mit einem Molekulargewicht von 2000-5000 und ihre Copolymere mit Maleinsäureanhydrid, wobei solche Copolymere ein Molekulargewicht von 1.000 bis 100.000 aufweisen.
  • Insbesondere kann ein Copolymer aus Acrylat und Methylacrylat, wie das 480N mit einem Molekulargewicht von 4000, bei einem Spiegel von 0,5-20 Gew.-% der Zusammensetzung in die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung zugesetzt werden.
  • Die Zusammensetzungen der Erfindung können eine Kalkseifen-Peptisator-Verbindung enthalten, welche vorzugsweise ein Kalkseifen-Dispergiervermögen (LSDP), wie hierin nachstehend definiert, von nicht mehr als 8, vorzugsweise nicht mehr als 7, am stärksten bevorzugt nicht mehr als 6 aufweist. Die Kalkseifen-Peptisatorverbindung ist vorzugsweise bei einem Spiegel von 0 bis 20 Gew.-% vorhanden.
  • Ein numerisches Maß der Wirksamkeit eines Kalkseifen- Peptisators wird durch das Kalkseifen-Dispergiervermögen (LSDP) gegeben, welches bestimmt wird unter Anwendung des Kalkseifen-Dispergiermitteltests, wie beschrieben in einem Artikel von H.C. Borghetty und C.A. Bergman, J. Am. Oil. Chem. Soc., Band 27, Seiten 88-90, (1950). Dieses Kalkseifen-Dispersionstestverfahren wird von Praktikern auf diesem Fachgebiet weithin eingesetzt, und darauf wird beispielsweise in folgenden Übersichtsartikeln Bezug genommen; W.N. Linfield, Surfactant Science Series, Band 7, Seite 3; W.N. Linfield, Tenside surf. det., Band 27, Seiten 159-163, (1990); und M.K. Nagarajan, W.F. Masler; Cosmetics and Toiletries, Band 104, Seiten 71-73 (1989). Das LSDP ist das Gew.-%-Verhältnis von Dispergiermittel zu Natriumoleat, welches zur Dispergierung der Kalkseifen-Ablagerungen, gebildet von 0,025 g Natriumoleat in 30 ml Wasser von 333 ppm CaCO3 (Ca:Mg = 3:2) Äquivalenthärte, erforderlich ist.
  • Tenside mit gutem Kalkseifen-Peptisier-Vermögen werden bestimmte Aminoxide, Betaine, Sulfobe taine, Alkylethoxysulfate und ethoxylierte Alkohole einschließen.
  • Beispielhafte Tenside mit einem LSDP von nicht mehr als 8 zur Verwendung gemäß der vorliegenden Erfindung schließen C16-C18-Dimethylaminoxid, C16-C18 -Alkylethoxysulfate mit einem durchschnittlichen Ethoxylierungsgrad von 1-5, insbesondere C12-C15-Alkylethoxysulfattensid mit einem Ethoxylierungsgrad von etwa 3 (LSDP = 4) und die ethoxylierten C14-C15-Alkohole mit einem durchschnittlichen Ethoxylierungsgrad von entweder 12 (LSDP = 6) oder 30, vertrieben unter den Handelsnamen Lutensol A012 bzw. Lutensol A030 von BASF GmbH, ein.
  • Zur Verwendung hierin geeignete polymere Kalkseifen-Peptisatoren werden in dem Artikel von M.K. Nagarajan, W.F. Masler beschrieben, welcher sich in Cosmetics and Toiletries, Band 104, Seiten 71-73 (1989), findet.
  • Hydrophobe Bleichmittel, wie 4-[N-Octanoyl-6-aminohexanoyl]benzolsulfonat, 4-[N-Nonanoyl-6-aminohexanoyl]benzolsulfonat, 4-[N-Decanoyl-6-aminohexanoyl]benzolsulfonat und Mischungen hiervon; und Nonanoyloxybenzolsulfonat zusammen mit hydrophilen/hydrophoben Bleichformulierungen können ebenfalls als Kalkseifen-Peptisier-Verbindungen verwendet werden.
  • Inhibition des Farbstofftransfers
  • Die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können auch Verbindungen zur Inhibierung des Farbstofftransfers von solubilisierten und suspendierten Farbstoffen, welche während Textilwäschevorgängen unter Beteiligung gefärbter Textilien anzutreffen sind, von einer Textilie zur anderen einschließen.
  • Polymere Farbstofftransfer-inhibierende Mittel
  • Die hierin beschriebenen Wäschewaschzusammensetzungen können auch 0,001 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,01 bis 2 Gew.-%, weiter bevorzugt 0,05 bis 1 Gew.-% polymere, den Farbstofftransfer inhibierende Mittel umfassen. Die polymeren, den Farbstofftransfer inhibierenden Mittel werden normalerweise in Wäschewaschzusammensetzungen eingebracht, um den Transfer von Farbstoffen aus gefärbten Textilien auf damit gemeinsam gewaschene Textilien zu inhibieren. Diese Polymere besitzen die Fähigkeit, die aus gefärbten Textilien ausgewaschenen flüchtigen Farbstoffe zu komplexieren oder adsorbieren, bevor die Farbstoffe Gelegenheit haben, an andere Gegenstände in der Wäsche gebunden zu werden.
  • Besonders geeignete polymere Farbstofftransfer-inhibierende Mittel sind Polyamin-N-oxid-Polymere, Copolymere von N-Vinylpyrrolidon und N-Vinylimidazol, Polyvinylpyrrolidonpolymere, Polyvinyloxazolidone und Polyvinylimidazole oder Mischungen davon.
  • Die Zugabe solcher Polymere verstärkt auch die Leistung der Enzyme gemäß der Erfindung.
  • a) Polyamin-N-oxid-Polymere
  • Die Polyamin-N-oxid-Polymere, die zur Verwendung hierin geeignet sind, enthalten Einheiten mit der folgenden Strukturformel:
    Figure 00720001

    worin P eine polymerisierbare Einheit ist, auf welche die R-N-O-Gruppe gebunden werden kann oder wobei die R-N-O-Gruppe einen Teil der polymerisierbaren Einheit bildet, oder eine Kombination von beiden.
    Figure 00720002

    R steht für aliphatische, ethoxylierte aliphatische, aromatische, heterocyclische oder alicyclische Gruppen oder jedwede Kombination davon, woran der Stickstoff der N-O-Gruppe angeheftet werden kann, oder worin der Stickstoff der N-O-Gruppe ein Teil dieser Gruppen ist.
  • Die N-O-Gruppe kann durch die folgenden allgemeinen Strukturen repräsentiert werden:
    Figure 00720003

    worin R1, R2 und R3 aliphatische Gruppen, aromatische, heterocyclische oder alicyclische Gruppen oder Kombinationen hiervon sind, x oder/und y oder/und z 0 oder 1 ist, und worin der Stickstoff der N-O-Gruppe angebunden sein kann oder worin der Stickstoff der N-O-Gruppe einen Teil dieser Gruppen bildet.
  • Die N-O-Gruppe kann ein Teil der polymerisierbaren Einheit (P) sein oder kann an das polymere Grundgerüst angeheftet sein, oder eine Kombination von beiden.
  • Geeignete Polyamin-N-oxide, worin die N-O-Gruppe einen Teil der polymerisierbaren Einheit bildet, umfassen Polyamin-N-oxide, worin R aus aliphatischen, aromatischen, alicyclischen oder heterocyclischen Gruppen gewählt wird.
  • Eine Klasse der Polyamin-N-oxide umfaßt die Gruppe von Polyamin-N-oxiden, worin der Stickstoff der N-O-Gruppe einen Teil der R-Gruppe bildet. Bevorzugte Polyamin-N-oxide sind diejenigen, worin R eine heterocyclische Gruppe ist, wie Pyrridin, N-substituiertes Pyrrol, Imidazol, Pyrrolidin, Piperidin, Chinolin, Acridin und Derivate hiervon.
  • Eine andere geeignete Klasse der Polyamin-N-oxide umfaßt die Gruppe der Polyamin-N-oxide, worin der Stickstoff der N-O-Gruppe an die R-Gruppe angeheftet ist.
  • Andere geeignete Polyamin-N-oxide sind die Polyaminoxide, an welche die N-O-Gruppe an der polymerisierbaren Einheit gebunden ist.
  • Eine bevorzugte Klasse dieser Polyamin-N-oxide sind die Polyamin-N-oxide mit der allgemeinen Formel (I), worin R eine aromatische, heterocyclische oder alicyclische Gruppe bedeutet, worin der Stickstoff der funktionellen N-O-Gruppe ein Teil der R-Gruppe ist.
  • Beispiele dieser Klassen sind Polyaminoxide, worin R eine heterocyclische Verbindung ist, wie Pyridin, Pyrrol, Imidazol und Derivate hiervon.
  • Eine weitere bevorzugte Klasse von Polyamin-N-oxiden sind die Polyaminoxide mit der allgemeinen Formel (I), worin R für aromatische, heterocyclische oder alicyclische Gruppen steht, worin der Stickstoff der funktionellen N-O-Gruppe an die R-Gruppen gebunden ist.
  • Beispiele dieser Klassen sind Polyaminoxide, worin R-Gruppen aromatisch sein können, wie Phenyl.
  • Es kann jedwedes Polymergrundgerüst verwendet werden, solange das gebildete Aminoxidpolymer wasserlöslich ist und Farbstofftransfer-inhibierende Eigenschaften aufweist. Beispiele von geeigneten primären Grundgerüsten sind Polyvinyle, Polyalkylene, Polyester, Polyether, Polyamid, Polyimide, Polyacrylate und Mischungen hiervon.
  • Die Amin-N-oxid-Polymere der vorliegenden Erfindung haben typischerweise ein Verhältnis von Amin zu Amin-N-oxid von 10:1 bis zu 1:1 000 000. Allerdings kann die Menge an in dem Polyaminoxidpolymer vorhandenen Aminoxidgruppen durch angemessene Copolymerisierung oder durch ein angemessenes Ausmaß von N-Oxidation variiert werden. Vorzugsweise beträgt das Verhältnis von Amin zu Amin-N-oxid von 2:3 bis 1: 1 000 000. Weiter bevorzugt von 1:4 bis 1: 1 000 000, am stärksten bevorzugt von 1:7 bis 1:1 000 000. Die Polymere der vorliegenden Erfindung umfassen tatsächlich statistische oder Block-Copolymere, falls ein Monomertyp ein Amin-N-oxid ist und der andere Monomertyp entweder ein Amin-N-oxid ist oder nicht. Die Aminoxid-Einheit der Polyamin-N-oxide besitzt einen pKa < 10, vorzugsweise pKa < 7, weiter bevorzugt pKa < 6.
  • Die Polyaminoxide können bei nahezu jedem Polymerisationsgrad erhalten werden. Der Polymerisationsgrad ist nicht kritisch, vorausgesetzt das Material besitzt die gewünschte Wasserlöslichkeit und Farbstoff-Suspendier-Vermögen.
  • Typischerweise liegt das durchschnittliche Molekulargewicht innerhalb des Bereichs von 500 bis 1 000 000; vorzugsweise 1.000 bis 50.000, weiter bevorzugt 2.000 bis 30.000, am stärksten bevorzugt 3.000 bis 20.000.
  • b) Copolymere von N-Vinylpyrrolidon und N-Vinylimidazol
  • Die in der vorliegenden Erfindung verwendeten N-Vinylimidazol-N-Vinylpyrrolidon-Polymere haben einen bevorzugten durchschnittlichen Molekulargewichtsbereich von 5.000 – 1.000.000, vorzugsweise 5.000-200.000.
  • Hierin zur Verwendung in Wäschewaschzusammensetzungen gemäß der vorliegenden Erfindung besonders bevorzugte Polymere umfassen ein Polymer, gewählt aus N-Vinylimidazol-N-Vinylpyrrolidon-Copolymeren, wobei das Polymer einen durchschnittlichen Molekulargewichtsbereich von 5.000 bis 50.000, weiter bevorzugt 8.000 bis 30.000, am stärksten bevorzugt 10.000 bis 20.000 aufweist.
  • Der durchschnittliche Molekulargewichts-Bereich wurde durch Lichtstreuung bestimmt, wie beschrieben in Barth, H.G., und Mays, J.W., Chemical Analysis, Band 113, "Modern Methods of Polymer Characterization".
  • Stark bevorzugte N-Vinylimidazol-N-Vinylpyrrolidon-Copolymere haben einen durchschnittlichen Molekulargewichtsbereich von 5.000 bis 50.000, weiter bevorzugt von 8.000 bis 30.000; am stärksten bevorzugt 10.000 bis 20.000.
  • Die durch Aufweisen dieses Molekulargewichtsbereich gekennzeichneten N-Vinylimidazol-N-Vinylpyrrolidon-Copolymere sehen ausgezeichnete Farbstofftransfer-inhibierende Eigenschaften vor, während sie die Reinigungsleistung von damit formulierten Detergenszusammensetzungen nicht nachteilig beeinflussen.
  • Das N-Vinylimidazol-N-Vinylpyrrolidon-Copolymer der vorliegenden Erfndung besitzt ein Molverhältnis von N-Vinylimidazol zu N-Vinylpyrrolidon von 1 zu 0,2, weiter bevorzugt 0,8 bis 0,3, am stärksten bevorzugt 0,6 bis 0,4.
  • c) Polyvinylpyrrolidon
  • Die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können auch Polyvinylpyrrolidon ("PVP") mit einem durchschnittlichen Molekulargewicht von ungefähr 2.500 bis ungefähr 400.000, vorzugsweise ungefähr 5.000 bis ungefähr 200.000, weiter bevorzugt ungefähr 5.000 bis ungefähr 50.000 und am stärksten bevorzugt ungefähr 5.000 bis ungefähr 15.000 verwenden. Geeignete Polyvinylpyrrolidone sind im Handel erhältlich von der ISP Corporation, New York, NY, und Montreal, Canada, unter den Produktnamen PVP K-15 (Viskositäts-Molekulargewicht von 10.000), PVP K-30 (durchschnittliches Molekulargewicht von 40 000), PVP K-60 (durchschnittliches Molekulargewicht von 160.000) und PVP K-90 (durchschnittliches Molekulargewicht von 360.000). Andere geeignete Polyvinylpyrrolidone, welche im Handel von der BASF Corporation erhältlich sind, schließen Sokalan HP 165 und Sokalan HP 12 ein; Polyvinylpyrrolidone, welche dem Fachmann auf dem Gebiet der Detergenzien bekannt sind (siehe zum Beispiel EP-A-262 897 und EP-A-256 696).
  • d) Polyvinyloxazolidon
  • Die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können auch Polyvinyloxazolidone als ein polymeres Farbstofftransfer-inhibierendes Mittel verwenden. Die Polyvinyloxazolidone be sitzen ein mittleres Molekulargewicht von ungefähr 2.500 bis ungefähr 400.000, vorzugsweise ungefähr 5.000 bis ungefähr 200.000, weiter bevorzugt ungefähr 5.000 bis ungefähr 50.000 und am stärksten bevorzugt ungefähr 5.000 bis ungefähr 15.000.
  • e) Polyvinylimidazol
  • Die Wäschewaschzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können auch Polyvinylimidazol als polymeres Farbstofftransfer-inhibierendes Mittel verwenden. Die Polyvinylimidazole weisen vorzugsweise ein durchschnittliches Molekulargewicht von ungefähr 2.500 bis ungefähr 400.000, vorzugsweise ungefähr 5.000 bis ungefähr 200.000, weiter bevorzugt ungefähr 5.000 bis ungefähr 50.000 und am stärksten bevorzugt ungefähr 5.000 bis ungefähr 15.000 auf.
  • f) Vernetzte Polymere
  • Vernetzte Polymere sind Polymere, deren Grundgerüst zu einem gewissen Ausmaß miteinander verknüpft ist; diese Bindungen können chemischer oder physikalischer Natur sein, möglicherweise mit aktiven Gruppen im Grundgerüst oder auf den Verzweigungen; vernetzte Polymere sind im Journal of Polymer Science, Band 22, Seiten 1035-1039 beschrieben worden. In einer Ausführungsform werden die vernetzten Polymere auf eine solche Weise hergestellt, daß sie eine dreidimensionale starre Struktur bilden, welche Farbstoffe in den von der dreidimensionalen Struktur gebildeten Poren einfangen können. In einer anderen Ausführungsform fangen die vernetzten Polymere die Farbstoffe durch Quellung ein. Derartige vernetzte Polymere werden beschrieben in der gleichzeitig anhängigen Patentanmeldung 94 870213.9
  • Verfahren zum Waschen
  • Die Zusammensetzungen der Erfindung können in im wesentlichen beliebigen Wasch- oder Reinigungsverfahren verwendet werden, einschließlich Einweichverfahren, Vorbehandlungsverfahren und Verfahren mit Spülschritten, für welche eine separate Spülhilfszusammensetzung zugesetzt werden kann.
  • Das hierin beschriebene Verfahren umfaßt das Kontaktieren von Textilien mit einer Reinigungslösung auf die übliche Weise und wird hierin nachfolgend beispielhaft veranschaulicht. Das Verfahren der Erfindung wird zweckmäßigerweise im Verlauf des Reinigungsverfahrens ausgeführt. Das Reinigungsverfahren wird vorzugsweise bei 5°C bis 95°C, speziell zwischen 10°C und 60°C ausgeführt. Der pH-Wert der Behandlungslösung beträgt vorzugsweise von 7 bis 12.
  • Die folgenden Beispiele sollen Zusammensetzungen der vorliegenden Erfindung veranschaulichen, sind aber nicht notwendigerweise beabsichtigt, den Umfang der Erfindung einzuschränken oder anderweitig zu definieren. In den Wäschewaschzusammensetzungen werden die Enzymspiegel als reines Enzym, bezogen auf das Gewicht der Gesamtzusammensetzung ausgedrückt, und werden die Deter gensbestandteile bezogen auf das Gewicht der Gesamtzusammensetzungen ausgedrückt, außer anderweitig angegeben. Die abgekürzten Komponenten-Angaben darin haben die folgenden Bedeutungen:
    • LAS
    Lineares Natrium-C11-13-Alkybenzolsufonat.
    TAS
    Natriumtalgalkylsulfat.
    CxyAS
    Natrium-C1x-C1y-Alkylsulfat.
    CxySAS
    Natrium-C1x-C1y-sekundäres (2,3)-Alkylsulfat.
    CxyEz
    vorwiegend linearer primärer C1X C1y Alkohol, kondensiert mit einem Durchschnitt von z Mol Ethylenoxid.
    CxyEzS
    Natrium-C1x-C1y-Alkylsulfat, kondensiert mit einem Durchschnitt von z Mol Ethylenoxid.
    QAS
    R2.N+(CH3)2(C2H4OH) mit R2 = C12-C14
    QAS
    1 R2.N+(CH3)2(C2H4OH) mit R2 = C8-C11
    APA
    C8-C10-Amidopropyldimethylamin.
    Seife
    Lineares Natriumalkylcarboxylat, abgeleitet aus einer 80/20-Mischung von Talg- und Kokosnußfettsäuren.
    nichtionische
    gemischter ethoxylierter/propoxylierter C13-C15-Fettalkohol mit einem
    Verbindung
    durchschnittlichen Grad an Ethoxylierung von 3,8 und einem durchschnittlichen Grad an Propoxylierung von 4,5.
    Neodol 45-13
    lineares primäres C14-C15-Alkoholethoxylat, vertrieben von Shell Chemical Co.
    STS
    Natriumtoluolsulfonat.
    CFAA
    C12-C14-Alkyl-N-methylglucamid.
    TFAA
    C16-C18-Alkyl-N-methylglucamid.
    TPKFA
    getoppte Gesamtschnitt-C12-C14-Fettsäuren.
    Silicat
    Amorphes Natriumsilicat (SiO2:Na2O-Verhältnis = 1,6-3,2).
    Metasilicat
    Natriumsilicat (SiO2:Na2O-Verhältnis = 1,0).
    Zeolith
    A Hydratisiertes Natriumaluminiumsilicat der Formel Na12(AlO2SiO2)12.27H2O mit einer primären Teilchengröße im Bereich von 0,1 bis 10 Mikrometer (Gewicht ausgedrückt auf wasserfreier Basis).
    Na-SKS-6
    kristallines Schichtsilicat der Formel δ-Na2Si2O5.
    Citrat
    Trinatriumcitratdihydrat einer Aktivität von 86,4 % mit einer Teilchengrößenverteilung zwischen 425 und 850 Mikrometer.
    Zitronensäure
    Wasserfreie Zitronensäure.
    Borat
    Natriumborat
    Carbonat
    Wasserfreies Natriumcarbonat mit einer Teilchengröße zwischen 200 und 900 Mikrometer.
    Bicarbonat
    Wasserfreies Natriumhydrogencarbonat mit einer Teilchengrößenverteilung zwischen 400 und 1200 Mikrometer.
    Sulfat
    Wasserfreies Natriumsulfat.
    Mg-Sulfat
    Wasserfreies Magnesiumsulfat.
    STPP
    Natriumtripolyphosphat.
    TSPP
    Tetranatriumpyrophosphat.
    MA/AA
    Statistisches Copolymer von 4:1 Acrylat/Maleat, durchschnittliches Molekulargewicht etwa 70.000-80.000.
    MA/AA 1
    Statistisches Copolymer von 6:4 Acrylat/Maleat, durchschnittliches Molekulargewicht etwa 10.000.
    AA
    Natriumpolyacrylat-Polymer mit einem durchschnittlichem Molekulargewicht 4500.
    PA30
    Polyacrylsäure mit einem durchschnittlichem Molekulargewicht zwischen etwa 4.500 – 8.000.
    480N
    Statistisches Copolymer von 7:3 Acrylat/Methacrylat, durchschnittliches Molekulargewicht etwa 3.500.
    Polygel/Carbopol
    Hochmolekulargewichtige vernetzte Polyacrylate.
    PB1
    Wasserfreies Natriumperborat-Monohydrat der nominalen Formel NaBO2.H2O2.
    PB4
    Natriumperborat-tetrahydrat der nominalen Formel NaBO2.3H2O.H2O2.
    Percarbonat
    Wasserfreies Natriumpercarbonat der nominalen Formel 2Na2CO3.3H2O2.
    NaDCC
    Natriumdichlorisocyanurat.
    TAED
    Tetraacetylethylendiamin.
    NOBS
    Nonanoyloxybenzolsulfonat in der Form des Natriumsalzes.
    NACA-OBS
    (6-Nonamidocaproyl)oxybenzolsulfonat.
    DTPA
    Diethylentriaminpentaessigsäure.
    HEDP
    1,1-Hydroxyethandiphosphonsäure.
    DETPMP
    Diethylentriaminpenta(methylen)phosphonat, vertrieben von Monsanto unter dem Handelsnamen Dequest 2060.
    EDDS
    Ethylendiamin-N,N'-dibernsteinsäure, (S,S)-Isomer in der Form seines Natriumsalzes.
    MnTACN
    Mangan-1,4,7-trimethyl-1,4,7-triazacyclononan.
    Photoaktiviertes Bleichmittel
    sulfoniertes Zinkphthalocyanin, eingekapselt in Dextrin-löslichem Polymer.
    Photoaktiviertes Bleichmittel 1
    sulfoniertes Aluminophthalocyanin, eingekapselt in Dextrin-löslichem Poly-mer.
    PAAC
    Pentaaminacetat-Cobalt(III)-Salz.
    Paraffin
    Paraffinöl, vertrieben unter dem Handelsnamen Winog 70 von Wintershall.
    NaBz
    Natriumbenzoat.
    BzP
    Benzoylperoxid.
    Mannanase
    Mannanase aus Bacillus agaradherens, NCIMB 40482
    Protease
    Proteolytisches Enzym, vertrieben unter dem Handelsnamen Saufnase, Alcalase, Durazym von Novo Nordisk A/S, Maxacal, Maxapem, vertrieben von Gist-Brocades und Proteasen, beschrieben in den Patenten WO91/06637 und/oder WO95/10591 und/oder EP 251 446 .
    Amylase
    Amylolytisches Enzym, vertrieben unter dem Handelsnamen Purafact OxAmR, beschrieben in WO94/18314, WO96/05295, vertrieben von Genencor; Termamyl®, Fungamyl® und Duramyl®, alle erhältlich von Novo Nordisk A/S, und diejenigen, beschrieben in WO 95/26397.
    Lipase
    Lipolytisches Enzym, vertrieben unter dem Handelsnamen Lipolase, Lipolase Ultra von Novo Nordisk A/S, und Lipomax von Gist-Brocades.
    Cellulase
    Cellulytisches Enzym, vertrieben unter dem Handelsnamen Carezym, Celluzyme und/oder Endolase von Novo Nordisk A/S.
    CMC
    Natriumcarboxymethylcellulose.
    PVP
    Polyvinylpolymer mit einem durchschnittlichem Molekulargewicht von 60.000.
    PVNO
    Polyvinylpyridin-N-Oxid mit einem durchschnittlichem Molekulargewicht von 50.000.
    PVPVI
    Copolymer von Vinylimidazol und Vinylpyrrolidon mit einem durchschnittlichen Molekulargewicht von 20.000.
    Aufheller 1
    Dinatrium-4,4'-bis(2-sulfostyryl)biphenyl.
    Aufheller 2
    Dinatrium-4,4'-bis(4-anilino-6-morpholino-1,3,5-triazin-2-yl)stilben-2:2'-disulfonat.
    Siliconschaumverhüter
    Polydimethylsiloxan-Schaumregulator mit Siloxan-Oxyalkylen-Copolymer als Dispergiermittel mit einem Verhältnis des Schaumregulators zu dem Dispergiermittel von 10:1 bis 100:1.
    Schaumunterdrücker
    12 % Silicon/Silica, 18 % Stearylalkohol, 70 % Stärke, in granulärer Form.
    Trübungsmittel
    Wasserbasierende Monostyrol-Latex-Mischung, vertrieben von BASF Aktiengesellschaft unter dem Handelsnamen Lytron 621.
    SRP 1
    Anionisch endverkappte Polyester.
    SRP 2
    Diethoxyliertes Poly(1,2-propylenterephthalat)-Kurzblock-Polymer.
    QEA
    Bis((C2H5O)(C2H4O)n)(CN3)-N+-C6H12-N+-(CH3)bis((C2H5O)-(C2H4O))n, worin n = 20 bis 30.
    PEI
    Polyethylenimin, wie PEI 1800E7, PEI 1200E7 quaternisiertes PEI 1200 E7, PEI 600 E20, wie in der WO 97/42288 beschrieben.
    SCS
    Natriumcumolsulfonat.
    HMWPEO
    Hochmolekulargewichtiges Polyethylenoxid.
    PEGx
    Polyethylenglykol mit einem Molekulargewicht von x.
    PEO
    Polyethylenoxid mit einem durchschnittlichen Molekulargewicht von 5.000.
  • Beispiel 1
  • Die folgenden hochdichten granulären Wäschewaschmittelzusammensetzungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt:
    Figure 00790001
    Figure 00800001
  • Beispiel 2
  • Die folgenden granulären Wäschewaschmittelzusammensetzungen mit besonderer Nützlichkeit unter europäischen maschinellen Wasch-Bedingungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt:
    Figure 00800002
    Figure 00810001
  • Beispiel 3
  • Die folgenden Detergenszusammensetzungen mit besonderer Nützlichkeit unter europäischen maschinellen Wasch-Bedingungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt:
    Figure 00820001
    Figure 00830001
  • Beispiel 4
  • Die folgenden granulären Detergenszusammensetzungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt:
    Figure 00830002
    Figure 00840001
  • Beispiel 5
  • Die folgenden null Bleiche enthaltenden Detergenszusammensetzungen mit besonderer Nützlichkeit beim Waschen von gefärbter Kleidung wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt:
    Figure 00850001
    Figure 00860001
  • Beispiel 6
  • Die folgenden Detergenszusammensetzungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt:
    Figure 00860002
    Figure 00870001
  • Beispiel 7
  • Die folgenden granulären Detergenszusammensetzungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt:
    Figure 00870002
    Figure 00880001
  • Beispiel 8
  • Die folgenden Detergenszusammensetzungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt:
    Figure 00880002
    Figure 00890001
  • Beispiel 9
  • Die folgenden Detergenszusammensetzungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt
    Figure 00890002
    Figure 00900001
  • Beispiel 10
  • Die folgenden flüssigen Detergenszubereitungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt (Anteile sind in Gewichtsteilen angegeben, Enzyme sind als reine Enzyme ausgedrückt):
    Figure 00900002
    Figure 00910001
  • Beispiel 11
  • Die folgenden flüssigen Detergenszubereitungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt (Anteile sind in Gewichtsteilen angegeben, Enzyme sind als reine Enzyme ausgedrückt):
    Figure 00910002
    Figure 00920001
  • Beispiel 12
  • Die folgenden flüssigen Detergenszusammensetzungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt (Anteile sind in Gewichtsteilen angegeben, Enzyme sind als reine Enzyme ausgedrückt):
    Figure 00920002
    Figure 00930001
  • Beispiel 13
  • Die folgenden flüssigen Detergenszusammensetzungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt (Anteile sind in Gewichtsteilen angegeben, Enzyme sind als reine Enzyme ausgedrückt):
    Figure 00930002
    Figure 00940001
  • Beispiel 14
  • Die folgenden granulären Textil-Detergenszusammensetzungen, welche "Weichmacher-während-der-Wäsche"-Vermögen vorsehen, wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt:
    Figure 00940002
    Figure 00950001
  • Beispiel 15
  • Die folgenden Riegelwäschewaschzusammensetzungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt (Anteile sind in Gewichtsteilen angegeben, Enzyme sind in reinem Enzym ausgedrückt):
    Figure 00950002
    Figure 00960001
  • Beispiel 16
  • Die folgenden Detergens-Additivzusammensetzungen wurden gemäß der vorliegenden Erfindung hergestellt:
    Figure 00960002
  • SEQIUENZ-AUFLISTUNG
  • (1) ALLGEMEINE INFORMATION
  • ANMELDER:
    NAME: The Procter & Gamble Company
    STRASSE: One Procter & Gamble Plaza
    STADT: Cincinnati, OHIO
    LAND: USA
    POSTLEITZAHL: 45202
  • TITEL DER ERFINDUNG: Detergenszusammensetzungen, umfassend eine Mannanase und ein Schmutzabweisungspolymer.
  • ANZAHL DER SEQUENZEN: 6
  • COMPUTER-LESBARE FORM:
    MEDIUMTYP: Diskette
    COMPUTER: IBM PC-Kompatibel
    BETRIEBSSYSTEM: PC-DOS/MS-DOS
    SOFTWARE: PatentIn Release #1.0 Version 1.25 (EPO)
  • SEQ-ID Nr.: 1
  • SEQUENZMERKMALE:
    LÄNGE: 1407 Basenpaare
    TYP: Nukleinsäure
    STRANGART: einzelsträngig
    TOPOLOGIE: linear
    MOLEKÜLTYP : genomische DNA
    URSPRUNGSQUELLE
    MERKMAL:
    NAME/SCHLÜSSEL: CDS
    LOKALISIERUNG: 1-1482
  • Figure 00980001
  • SEQ-ID Nr.: 2
  • SEQUENZMERKMALE:
    LÄNGE: 493 Aminosäuren
    TYP: Aminosäure
    TOPOLOGIE: linear
    MOLEKÜLTYP : Protein
  • SEQUENZBESCHREIBUNG SEQ-ID NR.: 2
    Figure 00990001
  • SEQ-ID NR.: 3
  • SEQUENZMERKMALE:
    LÄNGE: 1407 Basenpaare
    TYP: Nukleinsäure
    STRANGART: einzelsträngig
    TOPOLOGIE: linear
    MOLEKÜLTYP : genomische DNA
  • Figure 01000001
  • SEQ-ID NR.: 4
  • SEQUENZMERKMALE:
    LÄNGE: 468 Aminosäuren
    TYP: Aminosäure
    TOPOLOGIE: linear
    MOLEKÜLTYP : Protein
  • Figure 01010001
  • SEQ-ID NR.: 5
  • SEQUENZMERKMALE:
    LÄNGE: 1029 Basenpaare
    TYP: Nukleinsäure
    STRANGART: einzelsträngig
    TOPOLOGIE: linear
    MOLEKÜLTYP : genomische DNA
  • Figure 01010002
  • Figure 01020001
  • SEQ-ID NR.: 6
  • SEQUENZMERKMALE:
    LÄNGE: 363 Aminosäuren
    TYP: Aminosäure
    TOPOLOGIE: linear
    MOLEKÜLTYP : Protein
  • Figure 01020002

Claims (15)

  1. Wäschewaschzusammensetzung, umfassend ein Mannanaseenzym und ein Baumwoll-Polyethylenimin-Schmutzabweisungspolymer.
  2. Wäschewaschzusammensetzung nach Anspruch 1, worin die Mannanase in einem Anteil von 0,0001 % bis 2 %, vorzugsweise von 0,0005 % bis 0,5 %, besonders bevorzugt von 0,001 bis 0,1 % reines Enzym, bezogen auf das Gewicht der Gesamtzusammensetzung, vorliegt.
  3. Wäschewaschzusammensetzung nach den Ansprüchen 1 bis 2, worin das Baumwoll-Polyethylenimin-Schmutzabweisungspolymer in einem Anteil von 0,0001 % bis 20 %, vorzugsweise von 0,001 % bis 15 %, besonders bevorzugt von 0,01 % bis 10 % umfaßt ist.
  4. Wäschewaschzusammensetzung nach einem der Ansprüche 1 bis 3, worin das Baumwoll-Polyethylenimin-Schmutzabweisungspolymer die folgende Formel:
    Figure 01030001
    mit einer modifizierten Polyamin-Formel V(n+1)WmYnZ oder ein Polyamin-Grundgerüst entsprechend der Formel:
    Figure 01030002
    mit einer modifizierten Polyamin-Formel V(n–k+1)WmYnY'kZ aufweist, worin k kleiner oder gleich n ist, wobei das Polyamin-Grundgerüst vor der Modifizierung ein Molekulargewicht größer als ungefähr 200 Dalton aufweist, worin i) die V-Einheiten terminale Einheiten mit der Formel sind:
    Figure 01030003
    ii) die W-Einheiten Grundgerüst-Einheiten mit der Formel sind:
    Figure 01030004
    iii) die Y-Einheiten verzweigende Einheiten mit der Formel sind:
    Figure 01040001
    iv) die Z-Einheiten terminate Einheiten mit der Formel sind:
    Figure 01040002
    worin die Grundgerüst-verbindenden R-Einheiten ausgewählt sind aus der Gruppe, bestehend aus C2-C12-Alkylen, C4-C12-Alkenylen, C3-C12-Hydroxyalkylen, C4-C12-Dihydroxyalkylen, C8-C12-Dialkylarylen, -(R1O)xR1-, (R1O)xR5(OR1)x , -(CH2CH(OR2)CH2O)z(R1O)YR1(OCH2CH(OR2)-CH2)w , -C(O)(R4)rC(O)-, CH2CH(OR2)CH2-, sowie Mischungen davon; worin R1 C2-C6-Alkylen sowie Mischungen davon ist; R2 Wasserstoff, -(R1O)xB sowie Mischungen ist; R3 C1-C18-Alkyl, C7-C12-Arylalkyl, C7-C12-alkylsubstituiertes Aryl, C6-C12-Aryl, sowie Mischungen davon ist; R4 C1-C12-Alkylen, C4-C12-Alkenylen, C8-C12-Arylalkylen, C6-C10-Arylen, sowie Mischungen davon ist; R5 C1-C12-Alkylen, C3-C12-Hydroxyalkylen, C4-C12-Dihydroxyalkylen, C8-C12-Dialkylarylen, -C(O)-, -C(O)NHR6NHC(O)-, -R1(OR1)-, -C(O)(R4)rC(O)-, -CH2CH(OH)CH2-, -CH2CH(OH)CH20(R1O)yR1-OCH2CH(OH)CH2-, sowie Mischungen davon ist; R6 C2-C12-Alkylen oder C6-C12-Arylen ist; die E-Einheiten ausgewählt sind aus der Gruppe, bestehend aus Wasserstoff, C1-C22-Alkyl, C3-C22-Alkenyl, C7-C22-Arylalkyl, C2-C22-Hydroxyalkyl, -CH2)pCO2M, -(CH2)qSO3M, -CH(CH2CO2M)CO2M, -(CH2)pPO3M, -(R1O)xB, -C(O)R3, sowie Mischungen davon ist; unter der Voraussetzung, daß, wenn irgendeine E-Einheit eines Stickstoffs ein Wasserstoff ist, dieser Stickstoff nicht ebenso ein N-Oxid ist; B Wasserstoff, C1-C6-Alkyl, -CH2)qSO3M, -(CH2)pCO2M, -(CH2)q(CHSO3M)CH2SO3M, -(CH2)y(CHSO2M)-CH2SO3M, -(CH2)PPO3M, -PO3M, sowie Mischungen davon ist; M Wasserstoff oder ein wasserlösliches Kation in einer zur Erfüllung des Ladungsausgleichs ausreichenden Menge ist; X ein wasserlösliches Anion ist; k und k' den Wert von 1 bis ungefähr 15 aufweisen; m den Wert von 4 bis ungefähr 400 aufweist; n den Wert von 0 bis ungefähr 200 aufweist; p den Wert von 1 bis 6 aufweist; q den Wert von 0 bis 6 aufweist; r den Wert von 0 oder 1 besitzt; w den Wert von 0 oder 1 besitzt; x den Wert von 1 bis 100 aufweist; y den Wert von 0 bis 100 aufweist; z den Wert von 0 oder 1 besitzt.
  5. Wäschewaschzusammensetzung nach einem der vorangehenden Ansprüche, worin das Baumwolf-Polyethylenimin-Schmutzabweisungspolymer ausgewählt ist aus Polyethylenimin 1800E7 und dessen Aminoxid-Derivaten, Polyethylenimin 1200E7 und dessen oxidierten und/oder quaternisierten Derivaten, Polyethylenimin 600E20, sowie Mischungen davon.
  6. Wäschewaschzusammensetzung nach einem der vorangehenden Ansprüche, weiterhin um fassend ein Tensid, vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe, bestehend aus nichtionischem Tensid, anionischem Tensid und Mischungen davon.
  7. Wäschewaschzusammensetzung nach Anspruch 6, worin das nichtionische Tensid ein alkylethoxyliertes nichtionisches Tensid mit einer Kettenlänge von C8 bis C20, vorzugsweise von C12 bis C16, und einem Ethoxylierungsgrad von 2 bis 9, vorzugsweise von 3 bis 7 ist.
  8. Wäschewaschzusammensetzung nach Anspruch 6, worin das nichtionische Tensid ein Alkylmethylglucamid-Tensid mit einer Alkylkettenlänge von C8 bis C20, vorzugsweise von C12 bis C18 ist.
  9. Wäschewaschzusammensetzung nach Anspruch 6, worin das nichtionische Tensid ein Alkylpolyglykosid, vorzugsweise ein Alkylpolyglykosid der Formel R2O(CnH2nO)1(Glykosyl)x, worin R2 ausgewählt ist aus der Gruppe, bestehend aus Alkyl, Alkylphenyl, Hydroxyalkyl, Hydroxyalkylphenyl und Mischungen davon, worin die Alkylgruppen ungefähr 10 bis ungefähr 18, vorzugsweise ungefähr 12 bis ungefähr 14 Kohlenstoffatome enthalten; n 2 oder 3, vorzugsweise 2 ist; t von 0 bis ungefähr 10 reicht, vorzugsweise 0 ist; und x von ungefähr 1,3 bis ungefähr 10, vorzugsweise von ungefähr 1,3 bis ungefähr 3, besonders bevorzugt von ungefähr 1,3 bis ungefähr 2,7 reicht, ist.
  10. Waschzusammensetzung nach den Ansprüchen 6 bis 9, worin das anionische Tensid ausgewählt ist aus der Gruppe, bestehend aus linearem Alkylbenzolsulfonat, Alkylestersulfonat und Mischungen davon.
  11. Wäschewaschzusammensetzung nach einem der vorangehenden Ansprüche, weiterhin umfassend einen Builder, vorzugsweise einen Builder ausgewählt aus der Gruppe, bestehend aus Zeolith A, Natriumschichtsilicat, Natriumtripolyphosphat, Polycarboxylat und Mischungen davon.
  12. Wäschewaschzusammensetzung nach einem der vorangehenden Ansprüche, weiterhin umfassend ein herkömmliches Schmutzabweisungspolymer, vorzugsweise einen anionisch endverkappten Polyester, diethoxyliertes Polypropylenterephthalat sowie Mischungen davon.
  13. Wäschewaschzusammensetzung nach einem der vorangehenden Ansprüche, weiterhin umfassend ein Proteaseenzym, vorzugsweise eine Protease der IUPAC-Klassifikation EC 3.4.-.-, besonders bevorzugt eine Endoserin-Protease der IUPAC-Klassifikation EC 3.4.21.-, noch mehr bevorzugt eine Subtilisin-Protease der IUPAC-Klassifikation EC 3.4.21.62 und Varianten davon, am meisten bevorzugt ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus BLAP, Savinase und Mischungen davon.
  14. Wäschewaschzusammensetzung nach einem der vorangehenden Ansprüche, weiterhin umfassend ein Amylaseenzym, vorzugsweise Termamyl.
  15. Detergenszusammensetzung, umfassend ein Mannanaseenzym; ein Baumwoll-Polyethylenimin-Schmutzabweisungspolymer, ein zweites Enzym, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Protease, Amylase und Mischungen davon; einen Builder, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Zeolith A, Natriumschichtsilikat, Natriumtripolyphosphat, Polycarboxylat und Mischungen davon; und ein Tensid, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus anionischem Tensid, nichtionischem Tensid und Mischungen davon.
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