JPS59196824A - 吸着防止剤 - Google Patents
吸着防止剤Info
- Publication number
- JPS59196824A JPS59196824A JP58069230A JP6923083A JPS59196824A JP S59196824 A JPS59196824 A JP S59196824A JP 58069230 A JP58069230 A JP 58069230A JP 6923083 A JP6923083 A JP 6923083A JP S59196824 A JPS59196824 A JP S59196824A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- adsorption
- acid
- gelatin
- adsorption inhibitor
- treated
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 title claims abstract description 24
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 title abstract description 9
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 claims abstract description 13
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 claims abstract description 13
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 claims abstract description 13
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 claims abstract description 13
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 claims abstract description 13
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims abstract description 10
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims description 5
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 abstract description 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 abstract description 4
- 102000003886 Glycoproteins Human genes 0.000 abstract description 3
- 108090000288 Glycoproteins Proteins 0.000 abstract description 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 abstract description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 abstract description 2
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 abstract description 2
- 108010001014 Plasminogen Activators Proteins 0.000 abstract description 2
- 102000001938 Plasminogen Activators Human genes 0.000 abstract description 2
- 239000012503 blood component Substances 0.000 abstract description 2
- 239000000122 growth hormone Substances 0.000 abstract description 2
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 abstract description 2
- 229940072221 immunoglobulins Drugs 0.000 abstract description 2
- 229940127126 plasminogen activator Drugs 0.000 abstract description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 2
- 239000000470 constituent Substances 0.000 abstract 2
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 abstract 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 13
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 11
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 8
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 description 6
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 4
- -1 polyethylene Polymers 0.000 description 4
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 4
- 239000004698 Polyethylene Substances 0.000 description 3
- 239000002504 physiological saline solution Substances 0.000 description 3
- 229920000573 polyethylene Polymers 0.000 description 3
- 230000002265 prevention Effects 0.000 description 3
- 102000013566 Plasminogen Human genes 0.000 description 2
- 108010051456 Plasminogen Proteins 0.000 description 2
- XUIMIQQOPSSXEZ-UHFFFAOYSA-N Silicon Chemical compound [Si] XUIMIQQOPSSXEZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108090000435 Urokinase-type plasminogen activator Proteins 0.000 description 2
- 102000003990 Urokinase-type plasminogen activator Human genes 0.000 description 2
- 238000003795 desorption Methods 0.000 description 2
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 2
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 2
- NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N insulin Chemical compound N1C(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(NC(=O)CN)C(C)CC)CSSCC(C(NC(CO)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CCC(N)=O)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CSSCC(NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2C=CC(O)=CC=2)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(C)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2NC=NC=2)NC(=O)C(CO)NC(=O)CNC2=O)C(=O)NCC(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CCCNC(N)=N)C(=O)NCC(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC(O)=CC=3)C(=O)NC(C(C)O)C(=O)N3C(CCC3)C(=O)NC(CCCCN)C(=O)NC(C)C(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(O)=O)=O)NC(=O)C(C(C)CC)NC(=O)C(CO)NC(=O)C(C(C)O)NC(=O)C1CSSCC2NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(N)=O)NC(=O)C(NC(=O)C(N)CC=1C=CC=CC=1)C(C)C)CC1=CN=CN1 NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 2
- 229910052710 silicon Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000010703 silicon Substances 0.000 description 2
- 239000001488 sodium phosphate Substances 0.000 description 2
- 229910000162 sodium phosphate Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 2
- RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K trisodium phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])([O-])=O RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 2
- 229960005356 urokinase Drugs 0.000 description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010039627 Aprotinin Proteins 0.000 description 1
- 108060001064 Calcitonin Proteins 0.000 description 1
- 102000055006 Calcitonin Human genes 0.000 description 1
- 102000008946 Fibrinogen Human genes 0.000 description 1
- 108010049003 Fibrinogen Proteins 0.000 description 1
- 102400000921 Gastrin Human genes 0.000 description 1
- 108010052343 Gastrins Proteins 0.000 description 1
- 102000018997 Growth Hormone Human genes 0.000 description 1
- 108010051696 Growth Hormone Proteins 0.000 description 1
- 108010003272 Hyaluronate lyase Proteins 0.000 description 1
- 102000001974 Hyaluronidases Human genes 0.000 description 1
- 108090001061 Insulin Proteins 0.000 description 1
- 102000004877 Insulin Human genes 0.000 description 1
- 102000014150 Interferons Human genes 0.000 description 1
- 108010050904 Interferons Proteins 0.000 description 1
- 102000001399 Kallikrein Human genes 0.000 description 1
- 108060005987 Kallikrein Proteins 0.000 description 1
- 239000004743 Polypropylene Substances 0.000 description 1
- 239000004793 Polystyrene Substances 0.000 description 1
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 108010023197 Streptokinase Proteins 0.000 description 1
- 239000012190 activator Substances 0.000 description 1
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 238000013019 agitation Methods 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 229960004405 aprotinin Drugs 0.000 description 1
- BBBFJLBPOGFECG-VJVYQDLKSA-N calcitonin Chemical compound N([C@H](C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC=1NC=NC=1)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)C(=O)N1[C@@H](CCC1)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CO)C(=O)NCC(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N1[C@@H](CCC1)C(N)=O)C(C)C)C(=O)[C@@H]1CSSC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N1 BBBFJLBPOGFECG-VJVYQDLKSA-N 0.000 description 1
- 229960004015 calcitonin Drugs 0.000 description 1
- AOXOCDRNSPFDPE-UKEONUMOSA-N chembl413654 Chemical compound C([C@H](C(=O)NCC(=O)N[C@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@H](CCSC)C(=O)N[C@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@H](CC=1C=CC=CC=1)C(N)=O)NC(=O)[C@@H](C)NC(=O)[C@@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)NC(=O)[C@H]1N(CCC1)C(=O)CNC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O)C1=CC=C(O)C=C1 AOXOCDRNSPFDPE-UKEONUMOSA-N 0.000 description 1
- 238000001311 chemical methods and process Methods 0.000 description 1
- 238000012136 culture method Methods 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 239000002552 dosage form Substances 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 1
- 239000003480 eluent Substances 0.000 description 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 1
- 210000004709 eyebrow Anatomy 0.000 description 1
- 229940012952 fibrinogen Drugs 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 235000011389 fruit/vegetable juice Nutrition 0.000 description 1
- 238000010353 genetic engineering Methods 0.000 description 1
- 229940088597 hormone Drugs 0.000 description 1
- 239000005556 hormone Substances 0.000 description 1
- 229960002773 hyaluronidase Drugs 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 238000001802 infusion Methods 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- ZPNFWUPYTFPOJU-LPYSRVMUSA-N iniprol Chemical compound C([C@H]1C(=O)NCC(=O)NCC(=O)N[C@H]2CSSC[C@H]3C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@H](C(N[C@H](C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC=4C=CC(O)=CC=4)C(=O)N[C@@H](CC=4C=CC=CC=4)C(=O)N[C@@H](CC=4C=CC(O)=CC=4)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CSSC[C@H](NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H](CC=4C=CC=CC=4)NC(=O)[C@H](CC(N)=O)NC(=O)[C@H](CC(N)=O)NC(=O)[C@H](CCCNC(N)=N)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](CCCNC(N)=N)NC2=O)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CSSC[C@H](NC(=O)[C@H](CC=2C=CC=CC=2)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H]2N(CCC2)C(=O)[C@@H](N)CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N2[C@@H](CCC2)C(=O)N2[C@@H](CCC2)C(=O)N[C@@H](CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)NCC(=O)N2[C@@H](CCC2)C(=O)N3)C(=O)NCC(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@@H](CC=2C=CC=CC=2)C(=O)N[C@H](C(=O)N1)C(C)C)[C@@H](C)O)[C@@H](C)CC)=O)[C@@H](C)CC)C1=CC=C(O)C=C1 ZPNFWUPYTFPOJU-LPYSRVMUSA-N 0.000 description 1
- 229940125396 insulin Drugs 0.000 description 1
- 229940079322 interferon Drugs 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 238000000034 method Methods 0.000 description 1
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 1
- 239000004033 plastic Substances 0.000 description 1
- 229920003023 plastic Polymers 0.000 description 1
- 229920001155 polypropylene Polymers 0.000 description 1
- 229920001296 polysiloxane Polymers 0.000 description 1
- 229920002223 polystyrene Polymers 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 1
- 229960005202 streptokinase Drugs 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
- C12N9/64—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue
- C12N9/6421—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue from mammals
- C12N9/6424—Serine endopeptidases (3.4.21)
- C12N9/6456—Plasminogen activators
- C12N9/6459—Plasminogen activators t-plasminogen activator (3.4.21.68), i.e. tPA
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K47/00—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
- A61K47/30—Macromolecular organic or inorganic compounds, e.g. inorganic polyphosphates
- A61K47/42—Proteins; Polypeptides; Degradation products thereof; Derivatives thereof, e.g. albumin, gelatin or zein
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
- C12Y304/21—Serine endopeptidases (3.4.21)
- C12Y304/21069—Protein C activated (3.4.21.69)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
-
- G—PHYSICS
- G03—PHOTOGRAPHY; CINEMATOGRAPHY; ANALOGOUS TECHNIQUES USING WAVES OTHER THAN OPTICAL WAVES; ELECTROGRAPHY; HOLOGRAPHY
- G03C—PHOTOSENSITIVE MATERIALS FOR PHOTOGRAPHIC PURPOSES; PHOTOGRAPHIC PROCESSES, e.g. CINE, X-RAY, COLOUR, STEREO-PHOTOGRAPHIC PROCESSES; AUXILIARY PROCESSES IN PHOTOGRAPHY
- G03C1/00—Photosensitive materials
- G03C1/005—Silver halide emulsions; Preparation thereof; Physical treatment thereof; Incorporation of additives therein
- G03C1/04—Silver halide emulsions; Preparation thereof; Physical treatment thereof; Incorporation of additives therein with macromolecular additives; with layer-forming substances
- G03C1/047—Proteins, e.g. gelatine derivatives; Hydrolysis or extraction products of proteins
- G03C2001/0471—Isoelectric point of gelatine
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/808—Materials and products related to genetic engineering or hybrid or fused cell technology, e.g. hybridoma, monoclonal products
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/848—Lungs
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Inorganic Chemistry (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Medicinal Preparation (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、酸処理ゼラチンからなる吸着防止剤、さらに
詳細には、医療用機器、器具類への薬物の吸着防止剤に
関する。
詳細には、医療用機器、器具類への薬物の吸着防止剤に
関する。
近年、多くの医療機器、分析機器の材質に■々のグラス
チック製品が用いられている。−力、天然よυ分画精製
された蛋白、糖蛋白よシなる微量活性物jJrの医薬品
への応用、曲発がなされている2、これら微量活性成分
の安定化、失活防止方法等が種々検討され、各種安定化
剤が用いられている。
チック製品が用いられている。−力、天然よυ分画精製
された蛋白、糖蛋白よシなる微量活性物jJrの医薬品
への応用、曲発がなされている2、これら微量活性成分
の安定化、失活防止方法等が種々検討され、各種安定化
剤が用いられている。
微ml活性成分の投与において、表示されている活性と
実際の投与量から発現する効果に大きな差が存在し、大
きな問題となっている。
実際の投与量から発現する効果に大きな差が存在し、大
きな問題となっている。
すなわち、患者に対し、正確に投与量コントロールがな
されていないこと、さらに微量で高価な医薬品が有効に
用いられていないこと宿の問題である。
されていないこと、さらに微量で高価な医薬品が有効に
用いられていないこと宿の問題である。
本発明者らは、この原因を究明せんとし7てf7.q!
々検索した結果、これら活性成分が上記の機器4゛jま
たとえば、ガラスちるいはポリエチレン、ポリプロピレ
ン、ポリスチレン等のプラスチック製の試験管、チュー
ブ、注射鏑、輸液用ボトル等の内壁。
々検索した結果、これら活性成分が上記の機器4゛jま
たとえば、ガラスちるいはポリエチレン、ポリプロピレ
ン、ポリスチレン等のプラスチック製の試験管、チュー
ブ、注射鏑、輸液用ボトル等の内壁。
に吸着すること、そして、この吸着により、多い場合に
は90%も付着していることを発見した。
は90%も付着していることを発見した。
このような吸着現象の防止には、従来、シリコン処理あ
るいは界面活性剤が用いられているが、効果が不充分で
あること、あるいは医薬品への添加剤としての使用は好
すしくない等の欠点があった。
るいは界面活性剤が用いられているが、効果が不充分で
あること、あるいは医薬品への添加剤としての使用は好
すしくない等の欠点があった。
かかる実情から、本発明者ら(lゴ、医薬品に副扉可能
な吸着防止剤について神々検索した結果1.蔭処理ゼラ
チンを用いれば、この吸着をほぼ100係防止でき、か
つ吸着された活性成分を脱卵1、回収できることを見い
出し、本発明に到達した。
な吸着防止剤について神々検索した結果1.蔭処理ゼラ
チンを用いれば、この吸着をほぼ100係防止でき、か
つ吸着された活性成分を脱卵1、回収できることを見い
出し、本発明に到達した。
したがって、本発明は、酸処理ゼラチンよシなる吸着防
止剤を提供するものである。
止剤を提供するものである。
本発明で用いる酸処理ゼラチンは、等電点7゜0〜?、
0を有する精製ゼラチンであり、日本薬局方収載の注射
用精製ゼラチンが特に好ましい。
0を有する精製ゼラチンであり、日本薬局方収載の注射
用精製ゼラチンが特に好ましい。
吸着防止剤としての酸処理ゼラチンは、吸着防止作用お
よび吸着されたものの脱離作用を有することから、活性
成分の投与形態により、任意の時点で添加することがで
きるが、散状製剤の場合は製造時に、才だ片時溶解型の
粉末製剤の場合にt:1凍結乾燥等の粉末化工8あるい
は、’I’tfll液等の媒体に溶菌して使用する時に
添加するのが好ましい。
よび吸着されたものの脱離作用を有することから、活性
成分の投与形態により、任意の時点で添加することがで
きるが、散状製剤の場合は製造時に、才だ片時溶解型の
粉末製剤の場合にt:1凍結乾燥等の粉末化工8あるい
は、’I’tfll液等の媒体に溶菌して使用する時に
添加するのが好ましい。
添加1は、活性成分の種辺、用いる容t\の拐質などに
より異なるが、通常o、o i〜10%(W/V)、好
捷しくは0゜1〜数%(w/v)で吸着防止力1果が達
成できる。
より異なるが、通常o、o i〜10%(W/V)、好
捷しくは0゜1〜数%(w/v)で吸着防止力1果が達
成できる。
本発明の吸着防止剤を用いるのが好ましい活性成分とし
ては、ペプチド結合を有する高分子蛋白および糖蛋白類
、たとえば、ウロキナーゼ、ストレプトキナーゼ、カリ
クレイン、ヒアルロニダーゼ、各種プラスミノーグンア
クチベーター等の酵素類、各種免疫グロブリン、フィブ
リ/−ゲン、プラスミノーゲン、ゲラスミ/等の血液成
分、コルチコトロビン、成長ホルモン、セ1.腺刺激ホ
ルモン、インシュリン、カルシトニン、クルカコン、ガ
ストリン、セタレチン、エリヌロボエテン等ノホルモン
類、タレステン、インターフェロン、アプロチニン等が
挙けられる。これら(d1人然より分段1ト精製された
ものの他に、遺伝子工学的にあるいは、に0織培養方法
等の手段を用いで製、lちされたもの、およびそれらを
化学的に修飾し)こもののいづれでも用いられる。
ては、ペプチド結合を有する高分子蛋白および糖蛋白類
、たとえば、ウロキナーゼ、ストレプトキナーゼ、カリ
クレイン、ヒアルロニダーゼ、各種プラスミノーグンア
クチベーター等の酵素類、各種免疫グロブリン、フィブ
リ/−ゲン、プラスミノーゲン、ゲラスミ/等の血液成
分、コルチコトロビン、成長ホルモン、セ1.腺刺激ホ
ルモン、インシュリン、カルシトニン、クルカコン、ガ
ストリン、セタレチン、エリヌロボエテン等ノホルモン
類、タレステン、インターフェロン、アプロチニン等が
挙けられる。これら(d1人然より分段1ト精製された
ものの他に、遺伝子工学的にあるいは、に0織培養方法
等の手段を用いで製、lちされたもの、およびそれらを
化学的に修飾し)こもののいづれでも用いられる。
以下、実験例をあけて説明する。
実に例1 ポリエチレン試験管に対する吸着防止効果
吸着防止剤を添加した生理食地水180μlに、薬物の
生理食塩水浴液20μLを加え、25℃で6時間放置し
た後、浴欣中の薬物の活性を測定し、活性残存率を求め
た。
生理食塩水浴液20μLを加え、25℃で6時間放置し
た後、浴欣中の薬物の活性を測定し、活性残存率を求め
た。
薬物としては、(1)組織ブラスミノーグ/アクテベー
ター終濃度40 u /me、 (21ウロキナ一ゼ終
濃度500 u/−を用いた。
ター終濃度40 u /me、 (21ウロキナ一ゼ終
濃度500 u/−を用いた。
なお、コントロールとして吸着防止剤無深加、対照とし
て界面活性剤(Tweeh 80 )およびアルカリ処
理ゼラチンを用いた。
て界面活性剤(Tweeh 80 )およびアルカリ処
理ゼラチンを用いた。
結果を第1表に示す。
第1表
実験例2 シリコン処理カラスに対する吸着防止効果
シリコン処理ガラス訊験眉を用い実験例1と同様にして
、活性残存率を求めた。
、活性残存率を求めた。
結果を第2表に示す。
第 2 表
実験例6 ポリエチレン試し−管からの脱離、回収効果
111実験例1と同様にして吸着防止剤を冷加した場合
と無祭加の場合の薬物(i)の生汁食塩水浴液を、25
Cで3時間1貨朴下にインキュベートした後、溶液中の
薬物の活性を測定し、活性残存茅を求めた。
と無祭加の場合の薬物(i)の生汁食塩水浴液を、25
Cで3時間1貨朴下にインキュベートした後、溶液中の
薬物の活性を測定し、活性残存茅を求めた。
(216時間後の浴液を廃棄し、溶出液として吸着防止
剤を含む生理食塩水(200Jit)を添加し、25′
cで1時rJ+ 攪拌下にインキュベートする。
剤を含む生理食塩水(200Jit)を添加し、25′
cで1時rJ+ 攪拌下にインキュベートする。
68り中の薬物(I)の活性を測定し、油性回収率を求
めた。
めた。
結果を第6表に示す。
兜 6 表
火力91例 1
組織プラスミノーゲンアクチー2−ター24.000ノ
や位 酸処理ゼラチン 20 m?7
ン= ) −A−100mq 坦化ナトリウム 7.8■リン
酸ナトリウム 15.4 m9上
記成分を注射用蒸留水2−に溶解し、無閑バイア /L
、に入jL、−30C〜−40[で2時間予備凍結し、
−50C〜+20CX 真空度0.05〜Oi Tor
rで6511.5間、−次乾燥し、次いで、60C%J
49度[1,01〜0.05 T’orrで5時間、二
次乾燥して、注り、1月バイアルを製造した。
や位 酸処理ゼラチン 20 m?7
ン= ) −A−100mq 坦化ナトリウム 7.8■リン
酸ナトリウム 15.4 m9上
記成分を注射用蒸留水2−に溶解し、無閑バイア /L
、に入jL、−30C〜−40[で2時間予備凍結し、
−50C〜+20CX 真空度0.05〜Oi Tor
rで6511.5間、−次乾燥し、次いで、60C%J
49度[1,01〜0.05 T’orrで5時間、二
次乾燥して、注り、1月バイアルを製造した。
Claims (1)
- 酸処理ゼラチンからなる吸着防止剤。
Priority Applications (6)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP58069230A JPS59196824A (ja) | 1983-04-21 | 1983-04-21 | 吸着防止剤 |
ES531754A ES8506190A1 (es) | 1983-04-21 | 1984-04-18 | Un metodo para estabilizar un activador de plasminogeno de tejido. |
EP84104514A EP0123304B1 (en) | 1983-04-21 | 1984-04-19 | A method for stabilizing tissue plasminogen activator and a stable aqueous solution or powder containing the same |
CA000452393A CA1206434A (en) | 1983-04-21 | 1984-04-19 | Method for stabilizing tissue plasminogen activator and a stable aqueous solution or powder containing the same |
DE8484104514T DE3483917D1 (de) | 1983-04-21 | 1984-04-19 | Verfahren zur stabilisierung eines gewebeplasminogenaktivators und diesen enthaltende stabile waessrige loesung oder pulver. |
US06/603,063 US4552760A (en) | 1983-04-21 | 1984-04-23 | Method for stabilizing tissue plasminogen activator and a stable aqueous solution or powder containing the same |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP58069230A JPS59196824A (ja) | 1983-04-21 | 1983-04-21 | 吸着防止剤 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS59196824A true JPS59196824A (ja) | 1984-11-08 |
Family
ID=13396714
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP58069230A Pending JPS59196824A (ja) | 1983-04-21 | 1983-04-21 | 吸着防止剤 |
Country Status (6)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US4552760A (ja) |
EP (1) | EP0123304B1 (ja) |
JP (1) | JPS59196824A (ja) |
CA (1) | CA1206434A (ja) |
DE (1) | DE3483917D1 (ja) |
ES (1) | ES8506190A1 (ja) |
Families Citing this family (29)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US6001355A (en) * | 1982-12-14 | 1999-12-14 | Dowdle; Eugene Bernard Davey | Pro-tPA for the treatment of thrombosis, embolism and related conditions |
US4757005A (en) * | 1984-04-19 | 1988-07-12 | Miles Inc. | Method and cell line for obtaining plasminogen activators |
JPS61176532A (ja) * | 1985-01-30 | 1986-08-08 | Green Cross Corp:The | プラスミノ−ゲンアクチベ−タ−前駆体の安定化方法 |
DE3512910A1 (de) * | 1985-04-11 | 1986-10-16 | Behringwerke Ag, 3550 Marburg | Verfahren zur reinigung von plasminogenaktivatoren |
US4929444A (en) * | 1985-05-28 | 1990-05-29 | Burroughs Wellcome Co. | Low pH pharmaceutical formulation containing t-PA |
NL8601354A (nl) * | 1985-05-28 | 1986-12-16 | Wellcome Found | Nieuwe samenstelling. |
ZW14486A1 (en) * | 1985-07-29 | 1986-10-22 | Smithkline Beckman Corp | Pharmaceutical dosage unit |
ATE83153T1 (de) * | 1985-09-10 | 1992-12-15 | Eisai Co Ltd | Einen gewebe-plasminogen-aktivator enthaltende zusammensetzung. |
US5034225A (en) * | 1985-12-17 | 1991-07-23 | Genentech Inc. | Stabilized human tissue plasminogen activator compositions |
US4777043A (en) * | 1985-12-17 | 1988-10-11 | Genentech, Inc. | Stabilized human tissue plasminogen activator compositions |
JPS62153221A (ja) * | 1985-12-27 | 1987-07-08 | Wakamoto Pharmaceut Co Ltd | ヒト子宮筋正常組織由来樹立化細胞kw株及びその培養によるプラスミノ−ゲンアクチベ−タ−の製造法 |
US4976959A (en) * | 1986-05-12 | 1990-12-11 | Burroughs Wellcome Co. | T-PA and SOD in limiting tissue damage |
BE1001425A4 (fr) * | 1986-05-12 | 1989-10-31 | Wellcome Found | Utilisation de l'activateur tissulaire du plasminogene, son association avec une superoxyde-dismutase et formulation pharmaceutique contenant cette association. |
EP0252004A1 (de) * | 1986-06-26 | 1988-01-07 | Ciba-Geigy Ag | Pharmazeutische Zusammensetzungen für die parenterale Applikation |
JPS6379591A (ja) * | 1986-09-22 | 1988-04-09 | Mitsui Toatsu Chem Inc | tPAの精製方法 |
JPH08840B2 (ja) * | 1986-11-14 | 1996-01-10 | 興和株式会社 | 抗pciモノクローナル抗体、これを用いた抗pciの精製法及び免疫学的測定法 |
HU209955B (en) * | 1987-07-01 | 1994-12-28 | Genentech Inc | Process for producing pharmaceutical compositions containing tissue- -plasminogen-activator of poor solubility for inhibiting production and regeneration of deformities |
WO1989002747A1 (en) * | 1987-10-05 | 1989-04-06 | The American National Red Cross | Therapeutic thrombolytic composition |
US5151359A (en) * | 1988-05-19 | 1992-09-29 | Mitsui Toatsu Chemicals Incorporated | Method for producing of human tissue type plasminogen activator |
US5447966A (en) * | 1988-07-19 | 1995-09-05 | United States Surgical Corporation | Treating bioabsorbable surgical articles by coating with glycerine, polalkyleneoxide block copolymer and gelatin |
US5997856A (en) * | 1988-10-05 | 1999-12-07 | Chiron Corporation | Method and compositions for solubilization and stabilization of polypeptides, especially proteins |
DE69025934T2 (de) * | 1989-05-17 | 1996-09-19 | Res Corp Technologies Inc | Verfahren und zusammensetzung zur thrombosebehandlung beim säugetier |
JP2520975B2 (ja) * | 1989-09-21 | 1996-07-31 | 三井東圧化学株式会社 | 組織プラスミノ―ゲンアクチベ―タ―若しくはその誘導体を含有する血栓溶解剤 |
US5681814A (en) * | 1990-06-07 | 1997-10-28 | Genentech, Inc. | Formulated IGF-I Composition |
EP0478827B1 (de) * | 1990-10-04 | 1994-04-06 | Kallies Import-Export Vertrieb Gmbh | Stabilisiertes Thrombin, seine Herstellung und seine Verwendung als Thrombinzeitreagens |
AU6222896A (en) * | 1995-06-10 | 1997-01-09 | Pentapharm Ag | Collagen peptide fraction and its uses |
KR101247028B1 (ko) * | 2004-07-30 | 2013-03-25 | 더 브리검 앤드 우먼즈 하스피털, 인크. | 물리적/물리화학적 자극으로 처리된 무정형 세포 전달 매체 |
US8748007B2 (en) * | 2006-05-02 | 2014-06-10 | Ppg Industries Ohio, Inc. | Coating compositions exhibiting corrosion resistance properties, related coated articles and methods |
EP4034545A1 (en) * | 2019-09-24 | 2022-08-03 | Universiteit Gent | Anti-adsorption solution |
Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS57169425A (en) * | 1981-04-10 | 1982-10-19 | Eisai Co Ltd | Composition and method for preventing adsorption of secretin |
Family Cites Families (16)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB802069A (en) * | 1956-01-23 | 1958-09-24 | Nat Drug Co | Proteolytic enzyme compositions |
US2930736A (en) * | 1957-01-07 | 1960-03-29 | Nat Drug Co | Stabilized trypsin compositions containing partially hydrolyzed gelatin and method of making |
DE1183629B (de) * | 1962-12-21 | 1964-12-17 | Behringwerke Ag | Verfahren zur Stabilisierung biologisch aktiven Materials |
US3296094A (en) * | 1966-05-05 | 1967-01-03 | Baxter Laboratories Inc | Stabilized aqueous enzyme solutions |
US3998947A (en) * | 1973-11-30 | 1976-12-21 | Pierre Fabre S.A. | Process for obtaining a plasminogen activator |
FR2310133A2 (fr) * | 1975-05-05 | 1976-12-03 | Fabre Sa Pierre | Nouveau medicament comportant un activateur du plasminogene perfectionne |
US4151161A (en) * | 1976-06-14 | 1979-04-24 | Canada Packers Limited | Preparation of high-quality gelatine having low chromium content from chromed waste stock |
US4245051A (en) * | 1978-03-30 | 1981-01-13 | Rockefeller University | Human serum plasminogen activator |
US4264493A (en) * | 1978-10-18 | 1981-04-28 | Battista Orlando A | Natural protein polymer hydrogels |
GB2038337B (en) * | 1978-12-21 | 1983-01-19 | Green Cross Corp | Process which comprises separation of urokinases having different molecular weights |
DE3015699C2 (de) * | 1979-04-26 | 1982-07-15 | Asahi Kasei Kogyo K.K., Osaka | Herstellung eines Plasminogen-Aktivators |
JPS5896026A (ja) * | 1981-10-30 | 1983-06-07 | Nippon Chemiphar Co Ltd | 新規ウロキナ−ゼ誘導体およびその製造法ならびにそれを含有する血栓溶解剤 |
GR79202B (ja) * | 1982-05-05 | 1984-10-22 | Genentech Inc | |
JPS58224687A (ja) * | 1982-06-24 | 1983-12-27 | Toubishi Yakuhin Kogyo Kk | プラスミノ−ゲン活性化酵素剤及びその新規製造方法 |
JPS5951220A (ja) * | 1982-08-02 | 1984-03-24 | Asahi Chem Ind Co Ltd | 新規なプラスミノ−ゲン・アクチベ−タ−およびその製法ならびにこれを含有する薬剤 |
DE3273732D1 (en) * | 1982-12-30 | 1986-11-20 | Kowa Co | Method of producing a tissue plasminogen activator and composition comprising same |
-
1983
- 1983-04-21 JP JP58069230A patent/JPS59196824A/ja active Pending
-
1984
- 1984-04-18 ES ES531754A patent/ES8506190A1/es not_active Expired
- 1984-04-19 CA CA000452393A patent/CA1206434A/en not_active Expired
- 1984-04-19 EP EP84104514A patent/EP0123304B1/en not_active Expired
- 1984-04-19 DE DE8484104514T patent/DE3483917D1/de not_active Expired - Lifetime
- 1984-04-23 US US06/603,063 patent/US4552760A/en not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS57169425A (en) * | 1981-04-10 | 1982-10-19 | Eisai Co Ltd | Composition and method for preventing adsorption of secretin |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
EP0123304B1 (en) | 1991-01-16 |
ES531754A0 (es) | 1985-07-01 |
EP0123304A2 (en) | 1984-10-31 |
DE3483917D1 (de) | 1991-02-21 |
ES8506190A1 (es) | 1985-07-01 |
CA1206434A (en) | 1986-06-24 |
US4552760A (en) | 1985-11-12 |
EP0123304A3 (en) | 1987-03-04 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JPS59196824A (ja) | 吸着防止剤 | |
JPH02504000A (ja) | 活性に鋭敏な人のプロテインから成る装薬を作用物質として備えている双室注射器 | |
JP3701028B2 (ja) | 高純度フォンビルブラント因子の入手方法 | |
CA2037325A1 (en) | Thrombin composition for oral administration | |
JP3143470B2 (ja) | ポリペプチド含有の皮下または筋肉内投与用医薬組成物 | |
KR20130121702A (ko) | 건성의 안정된 지혈 조성물의 제조 방법 | |
EP0144709B1 (en) | Heat treatment of plasma fractions | |
JPS6236332A (ja) | 医薬投与単位 | |
EA007602B1 (ru) | Полученный путем сушки вымораживанием препарат пантопразола и раствор для инъекций на основе пантопразола | |
US3933996A (en) | Composition comprising radioactive labeled-fibrinogen and albumin | |
EA003182B1 (ru) | Универсальная плазма крови | |
WO2021046409A1 (en) | Materials and methods for blood plasma preparations | |
CN114642729A (zh) | 一种凝血因子x激活剂组合物 | |
KR101067400B1 (ko) | 약제학적으로 안정한 지혈용 조성물 | |
Eisen | Urates and kinin formation in synovial fluid | |
JPH07503719A (ja) | ヒルジンおよび合成トロンビン抑制因子のための解毒薬 | |
WO2008143812A2 (en) | Biologic devices for hemostasis | |
US4729893A (en) | Enteric encapsulation of ancrod for oral administration | |
JPH06505703A (ja) | 血小板付着インヒビター | |
Bloom | Activation of coagulation and fibrinogen loss after using an extracorporeal circulation | |
CN1124160C (zh) | 血小板中微生物净化方法 | |
Baskova et al. | Piyavit from the medicinal leech is a new orally active anticoagulating and antithrombotic drug | |
JPS62234030A (ja) | tPA医薬組成物 | |
KR0184008B1 (ko) | 당뇨병성 괴저 치료제 | |
JP2004167178A (ja) | タン白質の経口投与法 |