RU2782602C1 - Method for processing collagen-containing raw materials - Google Patents
Method for processing collagen-containing raw materials Download PDFInfo
- Publication number
- RU2782602C1 RU2782602C1 RU2022106220A RU2022106220A RU2782602C1 RU 2782602 C1 RU2782602 C1 RU 2782602C1 RU 2022106220 A RU2022106220 A RU 2022106220A RU 2022106220 A RU2022106220 A RU 2022106220A RU 2782602 C1 RU2782602 C1 RU 2782602C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- raw materials
- collagen
- mixture
- concentrate
- containing raw
- Prior art date
Links
- 239000002994 raw material Substances 0.000 title claims abstract description 57
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 29
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 29
- 229960005188 collagen Drugs 0.000 title claims abstract description 28
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 28
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 22
- 239000005862 Whey Substances 0.000 claims abstract description 13
- 235000008504 concentrate Nutrition 0.000 claims abstract description 12
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 claims abstract description 12
- 235000014666 liquid concentrate Nutrition 0.000 claims abstract description 12
- 210000002784 Stomach Anatomy 0.000 claims abstract description 10
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims abstract description 9
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 claims abstract description 8
- 230000001580 bacterial Effects 0.000 claims abstract description 8
- 241001608472 Bifidobacterium longum Species 0.000 claims abstract description 6
- 210000001520 Comb Anatomy 0.000 claims abstract description 6
- 238000000227 grinding Methods 0.000 claims abstract description 5
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims abstract description 5
- 239000012467 final product Substances 0.000 abstract description 8
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 6
- 244000144977 poultry Species 0.000 abstract description 6
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 abstract description 4
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 3
- 238000002203 pretreatment Methods 0.000 abstract description 2
- 241000186000 Bifidobacterium Species 0.000 description 11
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 10
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- HEDRZPFGACZZDS-UHFFFAOYSA-N chloroform Chemical compound ClC(Cl)Cl HEDRZPFGACZZDS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N methanol Chemical compound OC OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000000047 product Substances 0.000 description 4
- 229940009291 Bifidobacterium longum Drugs 0.000 description 3
- 210000003205 Muscles Anatomy 0.000 description 3
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 3
- 210000002435 Tendons Anatomy 0.000 description 3
- 210000003462 Veins Anatomy 0.000 description 3
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 description 3
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 3
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 3
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 3
- 231100000241 scar Toxicity 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 2
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 2
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 2
- 241000276438 Gadus morhua Species 0.000 description 2
- 241000277329 Oncorhynchus keta Species 0.000 description 2
- 241000277277 Oncorhynchus nerka Species 0.000 description 2
- 210000003491 Skin Anatomy 0.000 description 2
- 238000009825 accumulation Methods 0.000 description 2
- 230000003042 antagnostic Effects 0.000 description 2
- 235000019516 cod Nutrition 0.000 description 2
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 2
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 description 2
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic Effects 0.000 description 2
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 2
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 2
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 2
- 244000144992 flock Species 0.000 description 2
- 230000000762 glandular Effects 0.000 description 2
- GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N lactose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N 0.000 description 2
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 2
- 230000000813 microbial Effects 0.000 description 2
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 2
- 230000003387 muscular Effects 0.000 description 2
- 230000001717 pathogenic Effects 0.000 description 2
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 2
- 230000002797 proteolythic Effects 0.000 description 2
- 238000003307 slaughter Methods 0.000 description 2
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 2
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 2
- 238000009827 uniform distribution Methods 0.000 description 2
- 241001655328 Bifidobacteriales Species 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 102000020504 Collagenase family Human genes 0.000 description 1
- 108060005980 Collagenase family Proteins 0.000 description 1
- 210000004544 DC2 Anatomy 0.000 description 1
- 235000019749 Dry matter Nutrition 0.000 description 1
- 229940110715 ENZYMES FOR TREATMENT OF WOUNDS AND ULCERS Drugs 0.000 description 1
- 229940088598 Enzyme Drugs 0.000 description 1
- 101700006760 FT Proteins 0.000 description 1
- 210000004317 Gizzard Anatomy 0.000 description 1
- 240000008892 Helianthus tuberosus Species 0.000 description 1
- 235000003230 Helianthus tuberosus Nutrition 0.000 description 1
- 240000004403 Lactobacillus casei Species 0.000 description 1
- 229940017800 Lactobacillus casei Drugs 0.000 description 1
- 235000013958 Lactobacillus casei Nutrition 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-UUNJERMWSA-N Lactose Natural products O([C@@H]1[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O)O[C@@H]1CO)[C@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](CO)O1 GUBGYTABKSRVRQ-UUNJERMWSA-N 0.000 description 1
- 210000000088 Lip Anatomy 0.000 description 1
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 description 1
- 241000232219 Platanista Species 0.000 description 1
- 206010043431 Thinking abnormal Diseases 0.000 description 1
- 229940029983 VITAMINS Drugs 0.000 description 1
- 229940021016 Vitamin IV solution additives Drugs 0.000 description 1
- 238000007792 addition Methods 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 230000000996 additive Effects 0.000 description 1
- 230000032683 aging Effects 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 235000020992 canned meat Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 1
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 1
- 238000005265 energy consumption Methods 0.000 description 1
- 230000002349 favourable Effects 0.000 description 1
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 235000012041 food component Nutrition 0.000 description 1
- 238000005755 formation reaction Methods 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000002530 ischemic preconditioning Effects 0.000 description 1
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 1
- 230000002503 metabolic Effects 0.000 description 1
- 230000002906 microbiologic Effects 0.000 description 1
- 244000005706 microflora Species 0.000 description 1
- 239000011785 micronutrient Substances 0.000 description 1
- 235000013369 micronutrients Nutrition 0.000 description 1
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000005985 organic acids Nutrition 0.000 description 1
- 239000010815 organic waste Substances 0.000 description 1
- 230000003449 preventive Effects 0.000 description 1
- 230000000529 probiotic Effects 0.000 description 1
- 239000006041 probiotic Substances 0.000 description 1
- 235000018291 probiotics Nutrition 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 235000004252 protein component Nutrition 0.000 description 1
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 description 1
- 239000011265 semifinished product Substances 0.000 description 1
- 235000020183 skimmed milk Nutrition 0.000 description 1
- 230000035943 smell Effects 0.000 description 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 230000002522 swelling Effects 0.000 description 1
- 235000013619 trace mineral Nutrition 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 229930003231 vitamins Natural products 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
Images
Abstract
Description
Изобретение относится к мясоперерабатывающей промышленности, а именно к предварительной обработке вторичного коллагенсодержащего сырья (куриные мышечные желудки и гребни) и получению гидролизата белка для производства колбас, мясных консервов и полуфабрикатов.The invention relates to the meat processing industry, namely to the pre-treatment of secondary collagen-containing raw materials (chicken muscle stomachs and combs) and the production of protein hydrolyzate for the production of sausages, canned meat and semi-finished products.
Известен способ обработки коллагенсодержащего сырья - шквары, жилок, сухожилий, рубца (RU 2204910, A23J3/04, A23J1/10, A23J1/02, A23J1/14 A23L1/314, A23L1/317, A23B4/00, заявл. 11.07.2001, опубл. 27.05.2003). Способ состоит в том, что коллагенсодержащее сырье (шквару, жилки и сухожилия, рубец) промывают, измельчают и обрабатывают ультразвуком, отделяют жидкую фракцию, и обработанное сырье смешивают с гидратированным белковым компонентом и бактериальной закваской Lactobacillus casei; смесь перемешивают и термостатируют.A known method of processing collagen-containing raw materials - greaves, veins, tendons, scar (RU 2204910, A23J3/04, A23J1/10, A23J1/02, A23J1/14 A23L1/314, A23L1/317, A23B4/00, Appl. 11.07.2001, published on May 27, 2003). The method consists in the fact that collagen-containing raw materials (greaves, veins and tendons, scar) are washed, crushed and sonicated, the liquid fraction is separated, and the processed raw material is mixed with a hydrated protein component and bacterial starter Lactobacillus casei ; the mixture is stirred and thermostated.
Существенным недостатком данного способа является использование термической и ультразвуковой обработки сырья, что увеличивает энергозатраты на производство конечного продукта. Кроме того, конечный продукт имеет высокую влажность, поэтому не может длительно храниться. A significant disadvantage of this method is the use of thermal and ultrasonic processing of raw materials, which increases the energy consumption for the production of the final product. In addition, the final product has a high moisture content, so it cannot be stored for a long time.
Известен способ обработки коллагенсодержащего сырья - кожи нерки, трески и кеты [2]. Способ состоит в том, что рыбные коллагенсодержащие отходы (кожу нерки, трески и кеты) промывают водой, зачищают от прирезей мышечной ткани, подмораживают и измельчают на волчке с диаметром отверстий подрезной решётки 2-3 мм, проводят ферментативную обработку в водном растворе фермента «Коллагеназа» при постоянном перемешивании и температуре 35°C, гидролизат фильтровали, обрабатывали лимонной кислотой в течение 45 мин при температуре 15-20°C и постоянном перемешивании, высушивали под вакуумом.A known method of processing collagen-containing raw materials - the skin of sockeye salmon, cod and chum salmon [2]. The method consists in the fact that collagen-containing fish waste (skin of sockeye salmon, cod and chum salmon) is washed with water, cleaned of cuts in muscle tissue, frozen and ground on a top with a hole diameter of the scoring grid of 2-3 mm, enzymatic treatment is carried out in an aqueous solution of the Collagenase enzyme » with constant stirring and a temperature of 35°C, the hydrolyzate was filtered, treated with citric acid for 45 minutes at a temperature of 15-20°C and with constant stirring, dried under vacuum.
Существенным недостатком данного способа является использование фермента для проведения гидролиза, который действует при достаточно высокой температуре, при которой может активироваться жизнедеятельность бактерий, приводящих к порче сырья. Кроме того, ферментная обработка считается дорогостоящей.A significant disadvantage of this method is the use of an enzyme for hydrolysis, which operates at a sufficiently high temperature at which the vital activity of bacteria can be activated, leading to deterioration of the raw material. In addition, enzymatic processing is considered expensive.
Наиболее близким к предлагаемому способу является способ обработки коллагенсодержащего сырья - жилок и сухожилий, рубца, губ, ушей (RU 2557112, A23J 1/10, A23J 3/04, заявл. 07.05.2014; опубл. 20.07.2015). Способ состоит в том, что коллагенсодержащее сырье подготавливают, измельчают, смешивают с бактериальным концентратом Бифилакт-Про и белково-углеводной добавкой в виде смеси из порошка топинамбура, овсяной муки и сухого обезжиренного молока, перемешивают все компоненты и выдерживают при 2-4°C в течение 12-24 ч.Closest to the proposed method is a method of processing collagen-containing raw materials - veins and tendons, scar, lips, ears (RU 2557112, A23J 1/10, A23J 3/04, declared 05/07/2014; publ. 07/20/2015). The method consists in that the collagen-containing raw material is prepared, crushed, mixed with the bacterial concentrate Bifilakt-Pro and a protein-carbohydrate additive in the form of a mixture of Jerusalem artichoke powder, oatmeal and skimmed milk powder, all components are mixed and kept at 2-4°C for within 12-24 hours.
Существенным недостатком данного способа является использование коллагенсодержащего сырья переработки крупного рогатого скота. Данный вид сырья является дефицитным и дорогостоящим. Кроме того, многокомпонентная белково-углеводная добавка требует соблюдения условий хранения компонентов, входящих в ее состав, и необходимость в предварительной подготовке смеси этих компонентов. Получаемый конечный продукт имеет высокую влажность и не предназначен для длительного хранения.A significant disadvantage of this method is the use of collagen-containing raw materials for processing cattle. This type of raw material is scarce and expensive. In addition, a multicomponent protein-carbohydrate supplement requires compliance with the storage conditions of the components included in its composition, and the need for preliminary preparation of a mixture of these components. The resulting end product has a high moisture content and is not intended for long-term storage.
Технический результат, достигаемый при реализации изобретения, заключается в создании конечного продукта из коллагенсодержащего сырья переработки птицы, с повышенным содержанием белка, обладающего улучшенными органолептическими свойствами. The technical result achieved by the implementation of the invention is the creation of the final product from the collagen-containing raw materials of poultry processing, with a high protein content, with improved organoleptic properties .
Технический результат получают вследствие того, что в способе обработки коллагенсодержащего сырья, включающем подготовку и измельчение вторичного сырья, смешивание его с бактериальным концентратом, перемешивание до однородной консистенции и выдержку, согласно изобретения, в качестве вторичного сырья используют желудки и гребни кур, измельченное сырье дополнительно смешивают с творожной сывороткой в соотношении 1:8, смесь гомогенизируют в гомогенизаторе в течение 1 мин. при скорости 28000 об/мин, в качестве бактериального концентрата используют жидкий концентрат бифидобактерий Bifidobacterium longum B379M, который вносят в количестве 12-13% к массе смеси, выдержку проводят при температуре 39-40°С в течение 9-12 часов, затем смесь фильтруют и сушат в аппарате сублимационной сушки при температуре минус 40°С до влажности ≤8% .The technical result is obtained due to the fact that in the method of processing collagen-containing raw materials, including the preparation and grinding of secondary raw materials, mixing it with a bacterial concentrate, mixing to a homogeneous consistency and holding, according to the invention, the stomachs and combs of chickens are used as secondary raw materials, the crushed raw materials are additionally mixed with curd whey in a ratio of 1:8, the mixture is homogenized in a homogenizer for 1 min. at a speed of 28,000 rpm, a liquid concentrate of bifidobacteria Bifidobacterium longum B379M is used as a bacterial concentrate, which is added in an amount of 12-13% by weight of the mixture, exposure is carried out at a temperature of 39-40 ° C for 9-12 hours, then the mixture is filtered and dried in a freeze-dryer at a temperature of minus 40°C to a moisture content of ≤8%.
В предлагаемом способе обработки коллагенсодержащего сырья, предусматривающем подготовку и измельчение сырья, смешивание его с сывороткой, тонкое измельчение и последующее смешивание с жидким концентратом бифидобактерий, перемешивание и выдержку; творожную сыворотку вносят в соотношении с сырьем 8:1; жидкий концентрат бифидобактерий вносят в количестве 12-13% к массе смеси, а выдержку проводят при температуре 39-40°С в течение 9-12 часов.In the proposed method of processing collagen-containing raw materials, involving the preparation and grinding of raw materials, mixing it with whey, fine grinding and subsequent mixing with a liquid concentrate of bifidobacteria, mixing and holding; curd whey is added in a ratio with raw materials 8:1; the liquid concentrate of bifidobacteria is introduced in the amount of 12-13% by weight of the mixture, and the exposure is carried out at a temperature of 39-40°C for 9-12 hours.
На чертеже изображена подробная технологическая схема обработки коллагеносодержащего сырья с целью получения белкового гидролизата.The drawing shows a detailed flow chart of the processing of collagen-containing raw materials in order to obtain a protein hydrolyzate.
При выдержке сырья менее 9 часов или температуре менее 39°С происходит недостаточный гидролиз сырья, соответственно выход и качество получаемого гидролизата будет ниже. При выдержке сырья более 12 часов не происходит дальнейшего существенного роста аминного азота и повышения степени гидролиза сырья, следовательно, нерационально проводить более длительную выдержку. При температуре выше 40°С бифидобактерии отмирают и гидролиз сырья существенно замедлится.When holding the raw material for less than 9 hours or at a temperature of less than 39°C, insufficient hydrolysis of the raw material occurs, respectively, the yield and quality of the resulting hydrolyzate will be lower. When raw materials are kept for more than 12 hours, there is no further significant increase in amine nitrogen and an increase in the degree of hydrolysis of raw materials, therefore, it is irrational to carry out a longer exposure. At temperatures above 40 ° C, bifidobacteria die off and the hydrolysis of raw materials will slow down significantly.
При количестве жидкого концентрата менее 12% гидролиз сырья протекает медленно, поэтому необходима более длительная выдержка сырья, что экономически не целесообразно. При количестве жидкого концентрата более 13% существенного роста аминного азота не происходит, следовательно, не рационально использовать большее количество жидкого концентрата.When the amount of liquid concentrate is less than 12%, the hydrolysis of the raw material proceeds slowly, so a longer exposure of the raw material is necessary, which is not economically feasible. When the amount of liquid concentrate is more than 13%, a significant increase in amine nitrogen does not occur, therefore, it is not rational to use a larger amount of liquid concentrate.
В качестве сырья используются такие коллагенсодержащие субпродукты птицы как гребни и мышечные желудки. Субпродукты птицы выбраны с учетом активного развития переработки птицы и образования большого количества маловостребованных в пищевом отношении субпродуктов с высоким содержанием белка.Collagen-containing poultry by-products such as combs and muscle gizzards are used as raw materials. Poultry by-products are selected taking into account the active development of poultry processing and the formation of a large number of low-demanded offal products with a high protein content.
Жидкий концентрат бифидобактерий, выпускаемый ООО «Малое инновационное предприятие «Бифивит» Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления, представляет собой концентрированную микробную массу Bifidobacterium longum B379M с активностью 1011-1012 КОЕ/см3 [4]. Входящие в состав концентрата бифидобактерии обладают высокой протеолитической активностью, что способствует расщеплению сложного неусвояемого белка коллагена до более простых пептидов и свободных аминокислот. В результате биотехнологической обработки происходит набухание, разрыхление и утончение коллагеновых волокон, что подтверждается результатами гистологических исследований [5]. Все это положительно влияет на консистенцию сырья и получаемых из него продуктов, повышению пищевой и биологической ценности коллагенсодержащего сырья. Кроме того, бифидобактерии обладают антагонистическим действием по отношению к патогенной и условно-патогенной микрофлоре, что улучшает санитарно-микробиологическое состояние используемого сырья и позволяет проводить его длительное выдерживание.The liquid concentrate of bifidobacteria, produced by LLC "Small innovative enterprise "Bifivit" of the East Siberian State University of Technology and Management, is a concentrated microbial mass of Bifidobacterium longum B379M with an activity of 10 11 -10 12 CFU/cm 3 [4]. The bifidobacteria included in the concentrate have a high proteolytic activity, which contributes to the breakdown of the complex indigestible collagen protein into simpler peptides and free amino acids. As a result of biotechnological processing, swelling, loosening and thinning of collagen fibers occur, which is confirmed by the results of histological studies [5]. All this has a positive effect on the consistency of raw materials and products obtained from it, increasing the nutritional and biological value of collagen-containing raw materials. In addition, bifidobacteria have an antagonistic effect against pathogenic and opportunistic microflora, which improves the sanitary and microbiological state of the raw materials used and allows for its long-term aging.
Опытным путем доказана высокая протеолитическая активность жидкого концентрата бифидобактерий по накоплению аминного азота и оценке степени гидролиза сырья. В результате проведенных исследований, исходя из уравнения множественной регрессии установлены оптимальные параметры гидролиза сырья, при которых степень гидролиза достигает 64,5% через 9,4 часа ферментации при температуре 39,9°С. В сырье к концу выдержки (через 12 ч) не обнаружены патогенные и условно-патогенные микроорганизмы, что подтверждает антагонистическое воздействие по отношению к ним бактерий, входящих в состав концентрата.Empirically proved the high proteolytic activity of the liquid concentrate of bifidobacteria in terms of the accumulation of amine nitrogen and the assessment of the degree of hydrolysis of raw materials. As a result of the research, based on the equation of multiple regression, the optimal parameters for the hydrolysis of raw materials were established, at which the degree of hydrolysis reaches 64.5% after 9.4 hours of fermentation at a temperature of 39.9°C. By the end of exposure (after 12 hours), no pathogenic and opportunistic microorganisms were found in the raw material, which confirms the antagonistic effect of the bacteria that make up the concentrate against them.
Использование в качестве жидкой среды для получения гомогената творожной сыворотки позволяет повысить содержание легкоусвояемого белка. Кроме того, содержащиеся в сыворотке органические кислоты оказывают положительное воздействие на снижение жесткости сырья. Содержащиеся питательные компоненты сыворотки (водорастворимые белки, лактоза, минеральные вещества, витамины) в легкодоступной для усвоения форме являются благоприятным фактором для активного роста бифидобактерий. Установленный состав сыворотки (%): влажность - 93,12; содержание белка - 0,96; содержание жира - 0,37; зольность - 0,61.The use of curd whey as a liquid medium for obtaining a homogenate of curd whey makes it possible to increase the content of easily digestible protein. In addition, the organic acids contained in whey have a positive effect on reducing the hardness of raw materials. The nutritional components of whey (water-soluble proteins, lactose, minerals, vitamins) in an easily digestible form are a favorable factor for the active growth of bifidobacteria. The established composition of whey (%): humidity - 93.12; protein content - 0.96; fat content - 0.37; ash content - 0.61.
Таким образом, добавление к коллагенсодержащему сырью творожной сыворотки, содержащей полноценные белки, молочный сахар и микронутриенты, позволяет интенсифицировать рост бифидобактерий, придать готовому продукту профилактическую направленность за счет накопления продуктов метаболизма этих пробиотических микроорганизмов.Thus, the addition of curd whey containing complete proteins, milk sugar and micronutrients to the collagen-containing raw materials allows intensifying the growth of bifidobacteria, giving the finished product a preventive focus due to the accumulation of metabolic products of these probiotic microorganisms.
Пример 1.Example 1
Вторичное коллагенсодержащее сырье (желудки и гребни) получали при убое цыплят-бройлеров и кур родительского стада. Мышечный желудок отделяли от железистого желудка, промывали в проточной воде температурой 30-35°С в течение 5-10 мин, измельчали на волчке с диаметром отверстий решетки 2-3 мм, а затем обезжиривали смесью хлороформ:метанол (2:1) при встряхивании в течение 2 ч. Измельченное коллагенсодержащее сырье смешивали с охлажденной до температуры 2-4°С творожной сывороткой в соотношении 1:8 и гомогенизировали в гомогенизаторе в течение 1 мин при 28000 об/мин. В полученный гомогенат вносили жидкий концентрат бифидобактерий Bifidobacterium longum B379M в количестве 12% к массе сырья, перемешивали в смесителе в течение 2 мин для равномерного распределения концентрата. Полученную смесь выдерживали при температуре 39°С в термостате в течение 10 часов, проводили фильтрацию ферментированной массы через мембранные фильтры с диаметром пор 0,45 мкм и высушивание гидролизата в аппарате сублимационной сушки при температуре минус 40°С до влажности гидролизата не более 8%. При этом степень гидролиза сырья составила 62%.Secondary collagen-containing raw materials (stomachs and combs) were obtained during the slaughter of broiler chickens and chickens of the parent flock. The muscular stomach was separated from the glandular stomach, washed in running water at a temperature of 30–35°C for 5–10 min, ground on a top with a lattice hole diameter of 2–3 mm, and then degreased with a mixture of chloroform:methanol (2:1) with shaking for 2 hours. The crushed collagen-containing raw materials were mixed with curd whey cooled to a temperature of 2-4°C in a ratio of 1:8 and homogenized in a homogenizer for 1 min at 28,000 rpm. A liquid concentrate of bifidobacteria was added to the obtained homogenate.Bifidobacterium longum B379Min the amount of 12% by weight of the raw material, mixed in the mixer for 2 min for uniform distribution of the concentrate. The resulting mixture was kept at a temperature of 39°C in a thermostat for 10 hours, the fermented mass was filtered through membrane filters with a pore diameter of 0.45 μm and the hydrolyzate was dried in a freeze-dryer at a temperature of minus 40°C to a moisture content of the hydrolyzate of not more than 8%. The degree of hydrolysis of raw materials was 62%.
Пример 2.Example 2
Вторичное коллагенсодержащее сырье (желудки и гребни) получали при убое цыплят-бройлеров и кур родительского стада. Мышечный желудок отделяли от железистого желудка, промывали в проточной воде температурой 30-35°С в течение 5-10 мин, измельчали на волчке с диаметром отверстий решетки 2-3 мм, а затем обезжиривали смесью хлороформ:метанол (2:1) при встряхивании в течение 2 ч. Измельченное коллагенсодержащее сырье смешивали с охлажденной до температуры 2-4°С творожной сывороткой в соотношении 1:8 и гомогенизировали в гомогенизаторе в течение 1 мин при 28000 об/мин. В полученный гомогенат вносили жидкий концентрат бифидобактерий Bifidobacterium longum B379M в количестве 13% к массе сырья, перемешивали в смесителе в течение 2 мин для равномерного распределения концентрата. Полученную смесь выдерживали при температуре 40°С в термостате в течение 12 часов, проводили фильтрацию ферментированной массы через мембранные фильтры с диаметром пор 0,45 км и высушивание гидролизата в аппарате сублимационной сушки при температуре минус 40°С до влажности гидролизата не более 8%. При этом степень гидролиза сырья составила 65,1%.Secondary collagen-containing raw materials (stomachs and ridges) were obtained during the slaughter of broiler chickens and chickens of the parent flock. The muscular stomach was separated from the glandular stomach, washed in running water at a temperature of 30-35°C for 5-10 minutes, ground on a top with a lattice hole diameter of 2-3 mm, and then degreased with a mixture of chloroform:methanol (2:1) with shaking for 2 hours. The crushed collagen-containing raw materials were mixed with curd whey cooled to a temperature of 2-4°C in a ratio of 1:8 and homogenized in a homogenizer for 1 min at 28,000 rpm. A liquid concentrate of bifidobacteria was added to the obtained homogenate.Bifidobacterium longum B379Min the amount of 13% by weight of the raw material, mixed in the mixer for 2 min for uniform distribution of the concentrate. The resulting mixture was kept at a temperature of 40°C in a thermostat for 12 hours, the fermented mass was filtered through membrane filters with a pore diameter of 0.45 km, and the hydrolyzate was dried in a freeze-dryer at a temperature of minus 40°C to a moisture content of the hydrolyzate of not more than 8%. The degree of hydrolysis of raw materials was 65.1%.
Высушенный гидролизат имеет приятный запах, цвет - светло-серый.The dried hydrolyzate has a pleasant smell, the color is light gray.
В таблице приведены сравнительные показатели по химическому составу конечного продукта, получаемого по заявляемому изобретению и по прототипу.The table shows comparative indicators for the chemical composition of the final product obtained according to the claimed invention and according to the prototype.
Результаты показателей таблицы показывают, что конечный продукт имеет более высокое содержание белка по сравнению с прототипом и аналогом, что является важным показателям для белковых гидролизатов.The results of the table indicators show that the final product has a higher protein content compared to the prototype and analogue, which is an important indicator for protein hydrolysates.
Список литературыBibliography
1. Патент 2204910 Российская Федерация, 2204910, A23J3/04, A23J1/10, A23J1/02, A23J1/14 A23L1/314, A23L1/317, A23B4/00. Способ обработки коллагенсодержащего сырья / Крылова В.Б., Витренко О.Н.; заявитель и патентообладатель Всероссийский научно-исследовательский институт мясной промышленности им. В.М. Горбатова РАСХН. - № 2001119177/13; заявл. 11.07.2001; опубл. 27.05.2003. Бюл.№20.1. Patent 2204910 Russian Federation, 2204910, A23J3/04, A23J1/10, A23J1/02, A23J1/14 A23L1/314, A23L1/317, A23B4/00. Method for processing collagen-containing raw materials / Krylova V.B., Vitrenko O.N.; applicant and patent holder All-Russian Research Institute of the Meat Industry named after V.I. V.M. Gorbatov RAAS. - No. 2001119177/13; dec. 07/11/2001; publ. May 27, 2003. Bull. No. 20.
2. Бредихина О.В., Зарубин Н.Ю. Разработка комплексной технологии переработки органических отходов рыбоперерабатывающих предприятий на коллагенсодержащие гидролизаты пищевого назначения / Труды ВНИРО. 2019. Т. 176. С. 109-121.2. Bredikhina O.V., Zarubin N.Yu. Development of an integrated technology for the processing of organic waste from fish processing enterprises into collagen-containing hydrolysates for food purposes / Proceedings of VNIRO. 2019. V. 176. S. 109-121.
3. Патент 2557112 Российская Федерация, МПК A23J 1/10, A23J 3/04. Способ обработки коллагенсодержащего сырья / Зинина О.В., Ребезов М.Б., Бажина К.А., Богатова О.В., Асенова Б.К.; заявитель и патентообладатель Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Южно-Уральский государственный университет" (национальный исследовательский университет) (ФГБОУ ВПО "ЮУрГУ" (НИУ)). - № 2014118702/13; заявл. 07.05.2014; опубл. 20.07.2015. Бюл.№20.3. Patent 2557112 Russian Federation, IPC A23J 1/10, A23J 3/04. Method for processing collagen-containing raw materials / Zinina O.V., Rebezov M.B., Bazhina K.A., Bogatova O.V., Asenova B.K.; applicant and patent holder Federal State Budgetary Educational Institution of Higher Professional Education "South Ural State University" (National Research University) (FGBOU VPO "SUSU" (NRU)). - No. 2014118702/13; dec. 05/07/2014; publ. 07/20/2015. Bull. No. 20.
4. ТУ 9229-001-02069473-2002 КОНЦЕНТРАТ БИФИДОБАКТЕРИЙ ЖИДКИЙ4. TU 9229-001-02069473-2002 LIQUID BIFIDOBACTERIAL CONCENTRATE
5. Effect of microbial enzymes on the changes in the composition and microstructure of hydrolysates from poultry by-products Merenkova S., Zinina O., Lykasova I., Shnyakina T., Kuznetsov A. Fermentation. 2021. Т. 7. №3.5. Effect of microbial enzymes on the changes in the composition and microstructure of hydrolysates from poultry by-products Merenkova S., Zinina O., Lykasova I., Shnyakina T., Kuznetsov A. Fermentation. 2021. Vol. 7. No. 3.
Claims (1)
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2782602C1 true RU2782602C1 (en) | 2022-10-31 |
Family
ID=
Citations (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2204910C2 (en) * | 2001-07-11 | 2003-05-27 | Всероссийский научно-исследовательский институт мясной промышленности им. В.М. Горбатова РАСХН | Method of treating collagen-containing raw material |
| US7070953B1 (en) * | 1999-10-20 | 2006-07-04 | Nordur Ehf | Protein hydrolysates produced with the use of cod proteases |
| CN103385462A (en) * | 2013-06-09 | 2013-11-13 | 哈尔滨天鹅土畜产技术开发公司 | Preparation method for freeze-dried lactic acid bacterium powder with bone collagen liquid as fermentation substrate |
| CN103340399B (en) * | 2013-06-18 | 2014-12-03 | 哈尔滨天鹅土畜产技术开发公司 | Method for preparing bone collagen-lactic acid bacterium-rose oral liquid |
| RU2557112C1 (en) * | 2014-05-07 | 2015-07-20 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Южно-Уральский государственный университет" (национальный исследовательский университет) (ФГБОУ ВПО "ЮУрГУ" (НИУ)) | Collagen-containing raw material treatment method |
| RU2578538C1 (en) * | 2015-01-12 | 2016-03-27 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Восточно-Сибирский государственный университет технологий и управления" | Method for pickling of ship-fur stock |
| RU2689729C1 (en) * | 2018-01-12 | 2019-05-28 | Общество с ограниченной ответственностью "ВИСПОР" | Method for producing protein-collagen emulsion based on meat and bone residue for use in food production |
Patent Citations (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US7070953B1 (en) * | 1999-10-20 | 2006-07-04 | Nordur Ehf | Protein hydrolysates produced with the use of cod proteases |
| RU2204910C2 (en) * | 2001-07-11 | 2003-05-27 | Всероссийский научно-исследовательский институт мясной промышленности им. В.М. Горбатова РАСХН | Method of treating collagen-containing raw material |
| CN103385462A (en) * | 2013-06-09 | 2013-11-13 | 哈尔滨天鹅土畜产技术开发公司 | Preparation method for freeze-dried lactic acid bacterium powder with bone collagen liquid as fermentation substrate |
| CN103340399B (en) * | 2013-06-18 | 2014-12-03 | 哈尔滨天鹅土畜产技术开发公司 | Method for preparing bone collagen-lactic acid bacterium-rose oral liquid |
| RU2557112C1 (en) * | 2014-05-07 | 2015-07-20 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Южно-Уральский государственный университет" (национальный исследовательский университет) (ФГБОУ ВПО "ЮУрГУ" (НИУ)) | Collagen-containing raw material treatment method |
| RU2578538C1 (en) * | 2015-01-12 | 2016-03-27 | Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Восточно-Сибирский государственный университет технологий и управления" | Method for pickling of ship-fur stock |
| RU2689729C1 (en) * | 2018-01-12 | 2019-05-28 | Общество с ограниченной ответственностью "ВИСПОР" | Method for producing protein-collagen emulsion based on meat and bone residue for use in food production |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Bhagwat et al. | Isolation, characterization and valorizable applications of fish scale collagen in food and agriculture industries | |
| JP6882894B2 (en) | Small particle size protein composition and production method | |
| CN111642648B (en) | High-protein dog snack cat snack and preparation method thereof | |
| AU2022291162B2 (en) | Comestible cell-based meat products comprising dry cell powder and methods of making such products | |
| Zinina et al. | Sensory, physical and chemical characteristics of fermented minced meat | |
| CN113080311A (en) | Pet feed based on hermetia illucens and preparation method thereof | |
| CN106854232B (en) | Preparation method and application of bone marrow protein | |
| Grazziotin et al. | Poultry feather hydrolysate as a protein source for growing rats | |
| Kakimov et al. | A study on the chemical and mineral composition of the protein-mineral paste from poultry and cattle bone raw materials | |
| RU2782602C1 (en) | Method for processing collagen-containing raw materials | |
| Baburina et al. | Chemical and biotechnological processing of collagen-containing raw materials into functional components of feed suitable for production of high-quality meat from farm animals | |
| RU2388350C1 (en) | Protein-peptide module for production of functional and specialised food products for persons experiencing intensive physical strain | |
| RU2503249C1 (en) | Method for production of fodder paste of fish raw materials | |
| CN113122604B (en) | Sea intestine glue and preparation method and application thereof | |
| RU2388318C1 (en) | Method of fodder product preparation | |
| CN105433012B (en) | Fermented soybean milk feed for feeding weaned piglets and preparation method thereof | |
| TW201521594A (en) | Fermented culture of green tea residues, and the preparation process and uses thereof | |
| FR2640119A1 (en) | PROCESS FOR FERMENTATION TREATMENT OF BY-PRODUCTS AND / OR ABATTOIRS WASTE, PARTICULARLY FOR THE MANUFACTURE OF ANIMAL FOOD | |
| CN111418712A (en) | Feed additive for improving survival rate of weever and preparation method thereof | |
| RU2366265C1 (en) | Method of forage preparation for early fry of salmon | |
| Said et al. | Potential Development of Cow Hair Waste as Alternative Feed Protein Source for Poultry in South Sulawesi Province, Indonesia | |
| RU2786666C1 (en) | Protein feed supplement for industrial aquaculture | |
| RU2726109C2 (en) | Ternary polyfunctional food composition for special purpose food products | |
| KR20230055451A (en) | Feed additive composition for improving pork quality | |
| RU2416633C2 (en) | Method for production of hydrolysate of californian worms |