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DE3782560T2 - Hefestaemme zur expression fremder gene. - Google Patents

Hefestaemme zur expression fremder gene.

Info

Publication number
DE3782560T2
DE3782560T2 DE8787306068T DE3782560T DE3782560T2 DE 3782560 T2 DE3782560 T2 DE 3782560T2 DE 8787306068 T DE8787306068 T DE 8787306068T DE 3782560 T DE3782560 T DE 3782560T DE 3782560 T2 DE3782560 T2 DE 3782560T2
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
gal4
gene
expression
yeast
galactose
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired - Lifetime
Application number
DE8787306068T
Other languages
English (en)
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DE3782560D1 (de
Inventor
Ronald W Ellis
Kathryn J Hofmann
James E Hopper
Loren D Schultz
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Merck and Co Inc
Research Corp Technologies Inc
Original Assignee
Merck and Co Inc
Research Corp Technologies Inc
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Merck and Co Inc, Research Corp Technologies Inc filed Critical Merck and Co Inc
Publication of DE3782560D1 publication Critical patent/DE3782560D1/de
Application granted granted Critical
Publication of DE3782560T2 publication Critical patent/DE3782560T2/de
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Lifetime legal-status Critical Current

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Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/80Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi
    • C12N15/81Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi for yeasts

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Description

    HINTERGRUND DER ERFINDUNG
  • Saccharomyces cerevisiae hat sich als vielseitiger Wirtsorganismus für die Expression fremder Polypeptide erwiesen. Viele verschiedene Proteine einer Auswahl voll Arten sind in S. cerevisiae exprimiert worden, einige bis zu Mengen von > 10% des gesamten Zellproteins. Typischerweise wurde die Expression von einem Plasmid, das regulatorische Hefe-Sequenzen enthält, vermittelt (Transcriptions-Promotor und -Terminator) und welches das Strukturgen für das exprimierte Polypeptid wie auch für andere Sequenzen, die für die Selektion und Vervielfältigung von Plasmiden sowohl in S. cerevisiae wie in Escherichia coli erforderlich sind, trailscribiert. Zusätzlich war es möglich, die Heferegulatorischen Sequenzen, die das Strukturgen für die exprimierten Polypeptide transcribieren, in ein Hefe-Chromosom zu integrieren und eine Expression mit hoher Ausbeute zu erzielen. S. cerevisiae hat 4 Gene, die die Enzyme kodieren, die für die Verwertung von Galaktose als Kohlenstoffquelle verantwortlich sind. Die GAL1-, GAL2-, GAL2-, bzw. GAL10-Gene kodieren Galaktokinase, Galaktose-5-Permease, α- D-Galaktose-1-phosphat-Uridyltransferase bzw. Uridin-Diphosphogalaktose-4- Epimerase. In Abwesenheit von Galaktose wird nur eine sehr geringfügige Expression dieser Enzyme detektiert. Wenn Zellen anfangs in einem Glucose-haltigen Medium wachsen und Galaktose der Kultur zugesetzt wird, werden diese vier Enzyme in einem kontinuierlichen Ablauf mindestens um das 100fache nach Abnahme der Glucose im Medium induziert. Diese Induktion tritt, wie gezeigt wurde, auf der Ebene der RNA- Transcription auf. Die GAL1-, GAL2-, GAL7- und GAL10-Gene sind als Moleküle kloniert und sequenziert worden. Die regulatorischen und Promotor-Sequenzen an den 5'-Enden einiger der entsprechenden Kodierungsregionen wurden anschließend benachbart zu den Kodierungsregionen des lacZ-Gens angeordnet. Diese Experimente haben diejenigen Promotor- und Regulator-Sequenzen festgelegt, die für eine Galaktose- Induktion notwendig und hinreichend sind und die verwendbar sind, um die Expression von heterologen Genen voranzutreiben.
  • Die GAL4- bzw. GAL80 Genprodukte sind positive bzw. negative Regulatoren der Expression der GAL1, GAL2, GAL7, und GAL10 Gene ebenso wie der MEL1 Gene, die die α-Galactosidase kodieren, ein Enzym das für den Melibiose- Stoffwechsel erforderlich ist. Das GAL4-Produkt wirkt als positiver Regulator auf Transcriptionsebene, indem es an spezifische DNA Sequenzen am 5'-Ende der Strukturinformation dieser Gene bindet. In Abwesenheit von Galaktose, tritt das GAL80 Genprodukt (Protein) mit dem GAL4-Genprodukt oder mit einer DNA Sequenz, um diesen Aktivierungs-Vorgang der Transcriptions zu verhindern, in Wechselwirkung. In Gegenwart von Galaktose kann das GAL80 Protein anscheinend nicht das GAL4-Protein antagonisieren, und das GAL4-Protein kann als Transcriptionsaktivator wirken. Das GAL4-Gen wird nur in sehr geringen Mengen exprimiert, und sein Produkt ist für die optimale Induktion des GAL-Genpromotors geschwindigkeitsbestimmend. Dies gilt besonders, wenn eine Zelle multiple Kopien eines Plasmids mit Galaktose-induzierbaren Promotoren enthält, die die Expression heterologer Gene vorantreibt. Wenn es jedoch Ziel ist, eine minimale oder keine Expression eines heterologen Gens vor der Zugabe von Galaktose aufrecht zu erhalten, ist es wichtig, daß das GAL4-Gen in Abwesenheit von Galaktose in sehr niedrigen Mengen exprimiert wird. Bei einer Auswahl von rekombinanten mikrobiellen Expressionssystemen, ist gezeigt worden, daß die Synthese vieler verschiedener heterologer Polypeptide für die Gastzelle nachteilig ist. Als Folge davon, tritt ein Selektionsdruck gegenüber der Expression solcher heterologer Polypeptide, in der Form auf, daß die einzigen Zellen, die sich in einer in vergrößertem Maßstab angelegten rekombinanten Kultur anreichern, solche sind, die die heterologen Polypeptide nicht exprimieren oder so wenig davon, daß die Kultur zu einer unökonomischen Quelle für dieses Polypeptid wird. Ein optimaler Plan für eine solche rekombinante Kultur im vergrößerten Maßstab wäre es, eine minimale oder keine Expression der heterologen Gene während der Wachstumsphase der Kultur auf großes Volumen und hohe Zelldichte aufrecht zu halten und darauf die maximale Expression des heterologen Gens erst in der Endphase der Kultur vor der Isolierung des Produkts zu induzieren.
  • AUFGABEN DER ERFINDUNG
  • Es ist Aufgabe der vorliegenden Erfindung, neue Hefestämme bereitzustellen, in denen das GAL4-Protein in einer regulierbaren Weise derart überproduziert werden kann, daß die Expression der heterologen Gene, angeregt durch Galaktose-induzierbare Promotoren, während der Wachstumsphase der Kultur zu einer hohen Zelldichte auf das kleinste Maß reduziert und in der Endphase der Kultur vor der Produktisolierung maximiert werden kann. Diese und andere Aufgaben der vorliegenden Erfindung gehen aus der folgenden Beschreibung hervor.
  • ZUSAMMENFASSUNG DER ERFINDUNG
  • Das GAL4-Protein ist, was seine Menge angeht, als positiver Regulator für Galaktose-induzierbare Promotoren in Hefestämmen geschwindigkeitsbegrenzend. Neue Stämme werden beschrieben, bei denen das GAL4-Protein in regulierbarer Weise überproduziert werden kann. Diese Stämme sind in Hefe für die regulierbare Expression heterologer Gene, deren Expression von einem Galalltose-induzierbaren Promotor angeregt wird, verwendbar.
  • KURZE BESCHREIBUNG DER FIGUREN
  • Fig. 1 stellt die Herstellung von pKHint-A dar
  • Fig. 2 stellt die Herstellung von pKHint-B und pKHint-C dar.
  • Fig. 3 stellt die Herstellung von Sc252 (pGAL10/GAL4) und Sc294 (pGAL10/GAL4) dar.
  • Fig. 4 stellt die Herstellung von pRJ178 dar.
  • Fig. 5 stellt die Herstellung von pJC197 dar.
  • Fig. 6 stellt die Herstellung von pKH207-1.
  • Fig. 7 stellt die Herstellung von pKH4 dar.
  • Fig. 8 stellt die Herstellung von pKH4-EBMA dar.
  • AUSFÜHRLICHE BESCHREIBUNG DER ERFINDUNG
  • Die vorliegende Erfindung betrifft die Entwicklung neuer Hefestämme, in denen das GAL4-Genprodukt in regulierbarer Weise überexprimiert werden kann. Die vorliegende Erfindung betrifft ebenso die Verwendung solcher neuen Stämme als Wirtsorganismus für die Expression heterologer Gene, angeregt durch einen Galalltoseinduzierbaren Promotor. Insbesondere betrifft sie die Bedingungen für den großtechnischen Maßstab rekombinanter Kulturen in der Art, daß die heterologe Genexpression während der Wachstumsphase der Kultur auf ein großes Volumen und hohe Zelldichte gering gehalten werden kann und dann in der stationären Phase des Kulturwachstums vor der Produktisolierung maximiert werden kann. Eine Expressionskassette, die den GAL10-Promotor in Verknüpfung mit dem GAL4-Strukturgen enthält, wird in der Art und Weise erstellt, daß Zellen, die diese Kassette am HIS3-Locus integrieren, selektiert werden können. Der E. coli-S. cerevisiae "shuttle"-Vektor YEp51 enthält die GAL10- Promotor-Sequenzen der Hefe. Dieses Plasmid wird mit Sau3A und SalI geschnitten, und das 0,5 kbp GAL10-Promotor-Fragment wird mittels präparativer Agarose- Gelelektrophorese isoliert. Zwei Oligonukleotid-Linker werden synthetisiert und mit dem 0,5 kbp Fragment verbunden und somit werden die 5'-, Sau3A- und die 3'-, SalI- Enden zu EcoRI bzw. BglII Enden umgewandelt. Nach anschließendem Schneiden mit EcoRI und BglII wird das EcoRI-BglII-GAL10-Promotor-Fragment durch präparative Agarose-Gelelektrophorese isoliert. Der Plasmid-Vektor pJJ42 enthält das Hefe-Gen HIS3. Das Hefe-Strukturgen GAL4 (einschließend der translationalen Start-Region) wird aus pSJ3 isoliert und unter Bildung von pIA subkloniert. Dieses Plasmid wird mit mit BamHI und HindIII geschnitten, und das 2,9 kbp-GAL4-Fragment wird durch präparative Agarose-Gelelektrophorese isoliert. Der Plasmidvektor PJI42 enthält das HIS3- Hefe-Gen. Dieses Plasmid wird mit EcoRI und HindIII geschnitten, um ein Segment des HIS3-Gens zu entfernen, das sich von der Mitte der Kodierungsregion bis unmittelbar stromaufwärts des HIS3-Promotors erstreckt. Das 12 kbp-Vektorfragment wird durch präparative Agarose-Gelelektrophorese isoliert und gleichzeitig mit den 0,5 kbp und 2,9 kbp Fragmenten, wie oben beschrieben, verknüpft um das Plasmid pKHint-A zu erhalten. Die pGAL10/GAL4-Expressionsluissette wird vom pKHint-A durch Schneiden mit BamHI entfernt, und das 5,6 kbp-Fragment wird mittels präparativer Agarose-Gelelektrophorese isoliert. Der Plasmidvektor pJJ98, ein modifizierter pBR322 mit fehlender HindIII-Region, wird mit BamHI geschnitten und mit der 5,6 kbp Kassette verknüpft. Das erhaltene Plasmid pKHint-B enthält eine einmal vorliegende HindIII-Region, die über dem Carboxy-terminalen Ende der GAL4-Kodierungssequenz hinaus lokalisiert ist. Das voll funktionsfähige URA3-Hefe-Gen wird aus dem E. coli- S. cerevisiae shuttle-Vektor YEp24 durch Schneiden mit HindIII und Abtrennung des 1,2 kbp Fragments mittels präparativer Agarose-Gelelektrophorese isoliert. Nach dem Schneiden mit HindIII wird das Plasmid pKHint-B mit dem 1,2 kbp HindIII-Fragment, das das URA3-Gen trägt, verknüpft um das pKHint-C zu erhalten, das nun die vollständige Expressionskassette für die Integration in das Hefechromosom enthält. Die entscheidenden Eigenschaften dieser Kassette sind: 1) der regulierbare GAL10-Hefe- Promotor, 2) die GAL4-Translationsstartregion und das -Hefe-Strukturgen, 3) der URA3-Hefe-Promotor und das Strukturgen für die positive Selektion in der ura3&supmin;- Wirtszelle der Hefe, und
  • 4) zwei BamHI-Regionen, die innerhalb der 5'-, und 3'- nicht-translatierten Sequenzen des HIS3-Gens zur integrativen Ersatz-Transformation an dem HIS3-Hefe-Locus eine Spaltung durchführen.
  • Im Falle des Schneidens mit BamHI, ergibt das Plasmid pKHint-C eine 6,8 kbp Expressionskassette, die an beiden Enden von nichttranslationsfähigen HIS3-DNA- Sequenzen flankiert ist. Die behandelte DNA wird dazu verwendet, um S. cerevisiae- Wirtsstämme Sc252 (MATa ura3-52 leu2-2-112, ade1, MEL1) und Sc294 (MATa, ura3-52, leu2-2-112, delta-gal1-10-7, MEL1) zu transformieren. In der Funktion einer Targeting-Vorrichtung, dirigieren die BamHI-Enden die Expressionskassette an den chromosomalen HIS3-Locus, wo die Kassette sich via homologer Rekombination integriert. Transformanten werden für URA3&spplus; selektiert und für his3&supmin; einem Screening unterzogen. Eine Southern Blot-Analyse der klonalen Isolate, als Sc252 (pGAL10/GAL14) und Sc294 (pGAL10/GAL4) bezeichnet, bestätigt, daß die Kassette am HIS3-Locus integriert worden ist. Transformanten und ihre jeweiligen Elternstamme läßt man in Glycerol Milchsaure Medium entweder mit oder ohne 2% (w/v) Galaktose wachsen. Nach der Ernte bei A&sup6;&sup0;&sup0; - 1,5, werden DNA-Extrakte hergestellt und durch Northern Blot Techniken analysiert. In Gegenwart von Galaktose wird beobachtet, daß die Transcription der GAL4-mRNA mindestens 20fach in den Sc252 (pGAL10/GAL4) und Sc294 (pGAL10/GAL4) Stanimen im Vergleich zu den jeweiligen Elternstammen erhöht ist. Die Stamme zeigen in Abwesenheit von Galaktose eine Expression der GAL4-mRNA auf Basisniveau. Somit weisen die neuen Hefestamme den erwünschten Phanotyp der GAL4-Expression auf Basisniveau in Abwesenheit der Galaktose und die Expression von GAL4 auf höherem Niveau (als Wildtyp-Stämme) in Gegenwart von Galaktose auf.
  • Um zu testen, ob die neuen Hefestämme eine Verbesserung des Niveaus der Expression heterologer Gene gegenüber Wildtypstämmen aufweisen, wird ein Expressions-Vektor hergestellt, der einen Galaktose-induzierbaren Promotor zur Transformation der Stämme enthält.
  • Die entscheidenden Eigenschaften dieses Plasmids sind: 1) die Escherichia. coli- Herkunft der Sequenzen für die Selektion und Amplifikation des Plasmids in E. coli, 2) die S. cerevisiae-Herkunft der Sequenzen für die Selektion und Amplifikation des Plasmids in Hefe, 3) der GAL10-Hefe-Promotor, 4) der Pre-Leader des Hefe-alphamating-Faktors, um das Translationsprodukt in das rauhe endoplasmatische Retikulum zu leiten, 5) der Pro-Leader des Hefe-alpha-mating-Faktors, der N-Glykosyliervngs- Signalsequenzen kodiert und der durch die KEX2- und STE13-Proteasen (Genprodukte) gespalten wird, 6) die Kodierungsequenz für die Epstein-Barr-Virvs-Antigen-Membran- (EBMA)-Proteine, die Glykoproteine von 350000 und 220000 Dalton sind, kodiert durch den EB-Virus (EBV) und auf der Oberfläche der EBV-infizierten Zellen und EB- Virionen resident, 7) eine Translations-Terminations-Sequenz, und 8) eine Hefe- Transcriptions-Terminations-Sequenz.
  • Dieses rekombinante Plasmid wird in S. cerevisiae-Stämme, die für GAL4 vom Wildtyp-Charakter sind, und in isogene S. cerevisiae-Stämme, die den pGAL10/GAL4-Integranten beherbergen, eingeführt, und transformierte Klone werden selektiert. Die Zellen wachsen in synthetischem, selektivem Glycerol-Milchsäure- Medium; Galaktose wird den Kulturen zugesetzt, um die Expression des EBMA-Gens zu induzieren. RNA wird von beiden Stämmen hergestellt und einer Northern-Blot- Analyse unterzogen. Die mRNA, die EBMA kodiert, wird gegenüber dem Wildtyp- Stamm mindestens 4-5fach in dem pGAL10/GAL4-Integranten vervielfältigt. Lysate werden hergestellt, einer Elektrophorese in Polyacrylamid-Gelen unterzogen, und einem Western-Blot-Verfahren auf Nitrocellulose unterworfen. EBMA-Proteine,die spezifisch mit humanen konvalescenten EBV-Seren reagieren, werden in dem pGAL10/GAL4-Integranten gegenüber dem Wildtyp-Stamm ungefähr 10fach vervielfältigt. Vor der Zugabe von Galaktose zur Kultur können keine EBMA-mRNA oder EBMA-Protein in dem GAL10/GAL4-Integranten-Stamm nachgewiesen werden.
  • Das GAL4 Protein wird in Funktion eines Transcriptions Aktivators des Galaktose induzierbaren Promotors wirksam und beeinflusst a priori nicht die Art und Weise, in der heterologe Genprodukte, deren Expression von Galaktose induzierbaren Promotoren stimuliert wird, nach der Translation translatiert oder weiterverarbeitet werden. Deshalb ist es Fachleuten klar, daß das Konzept, einen Hefestamm, in dem das GAL4-Protein in einer regulierbaren Weise als Wirtszelle für heterologe Genexpression überproduziert werden kann, zu verwenden, sich auf irgendein heterologes Gen erstreckt, dessen Expression von einem Galaktose-induzierbaren Promotor angeregt wird. Darüberhinaus ist es Fachleuten klar, daß irgendeiner der Galaktose-induzierbaren Promotoren, GAL1, GAL2, GAL7, GAL10, oder MEL1, die alle der GAL4-vermittelten Transcriptionsaktivierung unterliegen, verwendet werden kann, um die Expression heterologer Gene in einer Hefe-Wirtszelle, in der das GAL4-Protein in einer regulierbaren Weise überproduziert werden kann, anzuregen. Ein anderes Schlüsselkonzept besteht darin, daß die GAL4-Protein-Überproduktion regulierbar sein sollte, was bedeutet, daß die GAL4-Genexpression von einem Promotor, dessen Aktivität durch irgendein physiologisches Mittel, das die Zugabe von Galaktose zu einer Kultur einschließt, aber nicht auf sie begrenzt ist, regulierbar ist, angeregt werden sollte. Deshalb ist es Fachleuten klar, daß ein neuer Stamm, in dem das GAL4-Protein in einer regulierbaren Weise überproduziert werden kann, ein GAL4-Gen enthalten würde, dessen Expression von einem Promotor, einschließlich aber nicht begrenzt auf die Promotoren der Alkoholdehydrogenase 2, sauren Phosphatase, Phosphoglyceratkinase, Invertase, Hefe-Hitze-Schock- und Kupferthionein-Gene, der anders als Galaktose-induzierbar ist,angeregt werden könnte. Darüberhinaus ist es Fachleuten klar, daß die Sequenzen, die einen regulierbaren Promotor und die GAL4- Kodierungssequenz enthalten, sich in der Hefewirtszelle entweder in einer integrierten Form oder auf einem Plasinid befinden können und dennoch die regulierbare Überproduktion des GAL4-Proteins zulassen können.
  • Die Gattung Saccharomyces setzt sich aus einer Vielzahl von Spezies zusammen. Am häufigsten wird S. cerevisiae, oder Bäckerhefe, als Wirtsorganismus für die durch rekombinante-DNA vermittelte Expression unterschiedlicher fremder Polypeptide verwendet. Jedoch sind die Unterschiede unter den anderen Spezies der Gattung Saccharomyces nicht immer klar definiert. Viele dieser Arten sind in der Lage, sich untereinander mit S. cerevisiae zu kreuzen, und es wurde bei ihnen gezeigt, daß sie Galaktose-induzierbare Gene und positive regulatorische Proteine für die Transeriptionsaktivierung solcher Gene besitzen. Der positive Regulator, der in S. cerevisiae als GAL4 bekannt ist, kann von unterschiedlicher Struktur oder anderen Namens als GAL4 sein und dennoch als Transcriptionsaktivator des Galaktose-induzierbaren Promotors wirksam sein. Deshalb ist es Fachleuten klar, daß das Konzept einen Stamm, bei dem das GAL4-Protein, oder andere positive Regulatoren für die Transcriptionsaktivierung des Galaktose-induzierbaren Promotors in einer regulierbaren Weise überproduziert werden können, zu verwenden, auf andere Arten der Gattung Saccharomyces, einschließlich aber nicht begrenzt auf, carlsbergensis, norbensis, diastaticus, oviformis, uvarum, rouxii, montanus, kluyveri, und elongisporus ausgedehnt werden kann.
  • Mehrere Hefe-Gattungen, wie z. B. Hansenula, Candida, Torulopsis und Pichia, weisen wie gezeigt ähnliche Stoffwechselwege für die Verwendung von Methanol als alleiniger Kohlenstoffquelle zum Wachstum auf. Das Gen für die Alkoholoxidase, ein Enzym das Teil dieses Stoffwechselwegs ist, ist aus Pichia pastoris isoliert worden. Der S. cerevisiae Alkoholoxidase-Promotor ist isoliert worden, und es ist gezeigt worden, daß er bezüglich der Methanol-Induktion der Expression empfindlich ist. Der Promotor ist auf einen Expressionsvektor aufgebracht worden, wobei es sich erwies, daß er die Expression von Fremdgenen, die benachbart davon kloniert worden sind, anregt. Auf diese Weise ist das Prinzip, einen induzierbaren Promotor zu benutzen, um die Expression von Fremdgenen in Arten anderer Hefe- Gattungen zu steuern, wohlbekannt. Darüberhinaus können Arten anderer Hefe- Gattungen eine Vielzahl von Kohlenstoffquellen, einschließlich Galaktose, zum Wachstum nutzen. Deshalb ist es Fachleuten klar, daß das Konzept der gesteigerten und regulierbaren Expression eines positiven regulatorischen Elements als einen Transcriptionsaktivator von Galaktose induzierbaren Promotoren, um die Expression eines heterologen Gens, dessen Expression von einem Galaktoseinduzierbaren Promotor angeregt wird, zu steigern die Reihe geeigneter Hefewirtsorganismen aus Arten von Hefen der folgenden Familien erweitert: Saceharomycetaceae und Cryptoeoccaceae, einschließlich aber nicht begrenzt auf Arten der Gattungen Pichia, Candida, Hansenula, Torulopsis, Kluyveromyces, und Saccharomycopsis.
  • Die folgenden Beispiele erläutern die vorliegende Erfindung ohne jedoch dieselbe hierauf zu begrenzen. Die Offenbarung jeder erwähnten Referenz in den folgenden Beispielen wird hiermit als Referenz mit berücksichtigt.
  • BEISPIEL 1 Herstellung einer pGAL10/GAE4 Expressionskassette zur integrativen Transformation Der E. coli - S. cerevisiae-shuttle-Vektor
  • YEp51 (Broach et al., Experimental Manipulation of Gene Expression, S. 83, Academic Press, 1983) enthält die Hefe-GAL10-Promotor-Sequenzen. Dieses Plasmid wurde mit Sau3A und SalI geschnitten, und das 0,5 kbp GAL10-Promotorfragment wurde durch präpararive Agarose-Gelelektrophorese isoliert (Fig. 1, oben). Zwei Oligonukleotid-Linker wurden synthesisiert und an das 0,5 kbp Fragment gebunden und somit 5'-Sau3A und die 3'-SalI-Enden zu EcoRI- bzw. BglII-Enden umgewandelt. Die betreffenden Strukturen dieser Oligonukleotide sind
  • CTGAATTC
  • GACTTAAGCTAG
  • und
  • TCGAGATCTTAG
  • CTAGAATC
  • Nach anschließendem Schneiden mit EcoRI und BglII, wurde das 0.5 kbp EcoRI-BalII GAL10-Promotor-Fragment mittels präparativer Agarose-Gelelektrophorese isoliert. (Fig. 1, oben).
  • Um das GAL4-Strukturgen frei von seinen eigenen Transcriptionskontroll- Sequenzen zu isolieren, wurde pIA (Fig. 1, Mitte) gemäß des folgenden Verfahrens hergestellt. pYe(CEN3)41 [Clark und Carbon, Nature 287: 504(1980)] wurde mit PstI behandelt und das große Fragment mit sich selbst ligasiert, um das LEU2-Gen zu entfernen und das bla-Gen wiederherzustellen. Das resultierende Plasmid pYC wurde mit BamHI und SalI geschnitten und das große BamHI-SalI-Fragment wurde mit einem 2,4 kbp BglI-SalI-Fragment, welches das Hefe-LEU2-Gen trägt, das durch Behandlung von YEp13 mit BglII und SalI isoliert worden war, ligasiert [Broach et al Gene., 8:121 (1979)]. Als Ergebnis dieser Ligation wird die BamHI Region in dem resultierenden Plasmid pYCL-1 zerstört. Das Plasmid pAAR6 (Ammerer, Methods in Enzymology 101:192(1983)] wurde mit BamHI und HindIII geschnitten, und das 1,5 kbp BamHI- HindIII-Fragment, das den Hefe-Alkoholdeliydrogenase I (ADHI)-Gen-Promotor enthält, wurde isoliert. Das Plasmid pYCL-1 wurde daraufhin mit BglII und HindIII behandelt und das resultierende große Vektor-Fragment wurde mit dem 1,5 kbp BamHI-HindIII-ADHI-Promotor-Fragment ligasiert, um pYCLF, welches nicht die BamHI-Region enthält, zu ergeben. Das GAL4-Gen wurde dann von pSJ3 [Johnston und Hopper, Proc. Natl.Acad.Sci., U.S.A. 79: 6971(1982)] durch Schneiden mit HindIII isoliert. Das resultierende 3,3 kbp HindIII-Fragment, das das GAL4-Gen enthält, wurde dann in die nur einmal vorhandene HindIII-Region von pYCLF in der richtigen Orientierung in der Weise, daß sich der ADHI-Promotor stromaufwärts des GAL4-Strukturgens befand, eingefügt. Das resultierende Plasmid YCpLF+4 enthält eine nur einmal vorhandene BamHI-Region, die von dem 3'-Ende des ADHI-Promotors und dem Translationsstart des GAL4-Gens äquidistant (etwa 0,45 kbp) ist. YCpLF+4 wurde an der BamHI-Region geschnitten und dann mit der Exonuklease Bal- 31 behandelt, um Deletionen verschiedener Länge zu erzeugen. Die erhaltenen Enden wurden mittels des Klenow-Fragments der DNA-Polymerase I mit glatten Enden versehen, der BamHI-Linker wurde dann hinzugefügt und die Enden religasiert, wobei eine Plasmid-Familie mit verschiedenen Fusionen des ADHI-Promotors an das GAL4-Gen erzeugt wurde. Die anschließende Charakterisierung der erhaltenen Plasmide führte zur Isolierung eines bestimmten Plasmids pIA, bei dem die BamHI-Region am 3'-Ende des ADHI-Promotor fünf Basenpaare stromaufwärts des ATG-Translations- Initiationskodons für das GAL4-Strukturgen lokalisiert war. Das -GAL4-Hefe- Strukturgen (das die Translations-Start-Region einschließt) wurde aus dem Plasmid pIA isoliert. Dieses Plasmid wurde mit BamHI und HindIII geschnitten, und ein 2,9 kbp GAL4-Fragment wurde mittels präparativer Agarose-Gelelektrophorese isoliert. (Bild 1, Mitte). Der Plasmid-Vektor pJJ42 [Struhl et al., Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 47: 901(1982)] enthält das HIS3-Hefe-Gen. Dieses Plasmid wurde mit EcoRI und HindIII, die innerhalb des HIS3-Promotors bzw. innerhalb des HIS3-Gens spalten, geschnitten. Ein 12 kbp Vektor-Fragment wurde durch präparative Agarose- Gelelektrophorese isoliert und gleichzeitig mit den 0,5 kbp und 2,9 kbp Fragmenten wie oben beschrieben ligasiert, um das Plasmid pKHint-A zu ergeben (Fig. 1, unten). Die GAL10/GAL4-Expressionskassette wurde aus dem pKHint-A durch Schneiden mit BamHI und Isolierung des 5,6 kbp Fragments mittels präparativer Agarose- Gelelektrophorese (Fig. 2, oben) entfernt. Der Plasmidvektor pJJ98, ein modifizierter pBR322 ohne HindIII-Region, wurde mit BamHI behandelt und mit dem 5,6 kbp Fragment ligasiert (Fig. 2, Mitte). Das resultierende Plasmid pKHint-B enthält eine nur einmal vorhandene HindIII-Region, die am Carboxy-terminalen Ende der GAL4- kodierenden Sequenz lokalisiert ist. Das voll funktionale URA3-Hefe-Gen wurde aus dem E. coli-S. cerevisiae-shuttle-Vektor YEp24 [Botstein et al. Cell 8: 17(1979)] durch Schneiden mit HindIII und Abtrennen des 1,2 kbp Fragments durch präparative Agarose-Gelelektrophorese isoliert (Fig. 2, Mitte). Nach Schneiden mit HindIII wurde das Plasmid pKHint-B mit dem 1,2 kbp HindIII-Fragment, das das URA3-Gen trägt, ligasiert, um pKHint-C zu erhalten, welches nun die komplette Expressionskassette für die Integration in das Hefechromosom enthält. Die entscheidenden Eigenschaften dieser Kassette sind: 1) der regulierbare GAL10-Hefe-Promotor, 2) die GAL4-Translations- Start-Region der Hefe und das Strukturgen, 3) der URA3-Hefe-Promotor der und das Strukturgen für die positive Selektion in ura3-Hefewirtszelle, 4) zwei BamHI- Regionen, die innerhalb der 5-, und 3'-translatierten Sequenz des HIS3-Gens für die integrative Transformation an dem HIS3-Hefe-Chrososomen-Locuseine Spaltung durchführen.
  • BEISPIEL 2 Herstellung neuer Hefe-Stämme die eine integrierte pGAL10/GAL4-Expressionskassette enthalten
  • Bei Schneiden mit BamHI, ergab das Plasmid pKHint-C eine 6,8 kbp Expressionskassette, flankiert an jedem Ende durch nichttranslatierte HIS3-DNA- Sequenzen (Fig. 3, oben). Die geschnittene DNA wurde benutzt, um die S. cerevisiae- Wirts-Stämme Sc252 (MATa ura3-52, leu2-2-112, ade1, MEL1) [Johnston, et al, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 79. 697(1982)] uiid Sc294 (MATa) ura3-52 ,leu2-2- 112, gal1-10-7, MEL1) zu transformieren. Als Targeting-Vorrichtungen wirkend, lenken die BamHI-Enden die Expressionskassette zu dem chromosomalen HIS3-Locus, wo die Kassette sich via homologer Rekombination integrierte (Fig. 3, Mitte). Transformanten wurden für URA3&spplus; selektiert und einem Screening auf his3&supmin; unterzogen. Die Southern-Blot-Analyse der klonierten Isolate, bestätigte, daß die Kassette am HIS3-Locus integriert war. Transformanten und ihre betreffenden Elternstämme wurden in synthetischem, selektivem (leu&supmin;) Glycerol-Milchsäure-Medium [Sherman et al., Methods in Yeast Genetics. A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Press (1979) , entweder mit oder ohne 2% (w/v) Galaktose wachsen gelassen. Nach der Ernte bei A&sup6;&sup0;&sup0;= 1,5 wurden die RNA-Extrakte hergestellt [Zitomer et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 76: 627(1979)] und mittels Northern-Blot-Techniken analysiert. [Thomas, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 77:5201(1980)]. In Gegenwart von Galaktose, wird beobachtet, daß die Transcription von GAL4-mRNA in den Sc252- (pGAL10/GAL4) und Sc294- (pGAL10/GAL4) Stämmen gegenüber den betreffenden Elternstämmen mindestens um das 20fache erhöht ist. Die Stämme zeigen in Abwesenheit von Galaktose eine Expression der GAL4-mRNA auf Grundnivau. Auf diese Weise erzeugen die neuen Hefestämme in Abwesenheit von Galaktose den erwünschten Phänotyp einer GAL4-Expression auf Grundniveau und in Anwesenheit von Galaktose eine Expression der GAL4 auf viel höherem Niveau (als die Wildtyp- Stämme).
  • BEISPIEL 3 Herstellung eines Expressionsvektors mit einem GAL10-Promotor, der die Expression von EMBA steuert
  • Das Gen des alpha-mating-Factors-(α-Faktor)-MF(alpha) wurde auf einen Plasmid-Vektor aus S. cerevisiae-Genom-DNA [Kurjan et al. Cell 30: 933(1982); Singh et al., Nucleic Acids Res. 11: 4049(1983)] kloniert. Das erhaltene Plasmid pKH2 wurde mit EcoRI geschnitten und das 1,7 kbp Fragment, das das Gen des alphamating-Faktors trug, wurde mittels präparativer Agarose-Gelelektrophorese gereinigt (Fig. 4, oben). Das Plasmid pRI148 (ein modifiziertes pBR322 mit fehlender HindIII- Region) wurde mit EcoRI geschnitten und mit dem 1,7 kbp Fragment ligasiert und ergab das Plasmid pRJ159 (Fig. 4, Mitte). Diese DNA wurde mit HindIII geschnitten und mit sich selbst ligasiert, um das Plasmid pRJ67, welches nun eine nur einmal vorhandene HindIII-Region hatte (Fig. 4, Mitte), zu bilden. Das Plasmid pRJ167 wurde mit HindIII geschnitten und durch Insertion eines synthetischen Oligonukleotid-DNA- Adaptors modifiziert und ergab ein neues Plasmid (pR3178), welches eine nur einmal vorkommende HindIII-Region, die sich an der 3'-Seite des Promotors und des Prä-Pro- Leaders und an der 5'-Seite des Translations-Terminationssignals in allen drei Leserastern befindet (Fig. 4, unten) enthielt. Die HindIII-Region wurde durch Schneiden mit HindIII in eine BamHI-Region umgewandelt, durch das Klenow- Fragment der DNA-Polymerase I mit glatten Enden versehen, durch Zugeben von BamHI-Linker und Ligasieren mit sich selbst umgewandelt, so daß sich das Plasmid pJC193 bildete (Fig. 5, oben). Dieses Plasmid wurde mit EcoRI geschnitten, durch das Klenow-Fragment der DNA-Polymerase I mit glatten Enden versehen, durch Zugabe von BclI-Linkern modifiziert, mit BclI behandelt und das 1,5 kbp Fragment, das das Gen des alpha-mating-Faktors trägt, durch präparative Agarose-Gelelektrophorese isoliert (Fig. 5, Mitte). Dieses erhaltene BclI-Fragment wurde dann mit intestinaler alkalischer Kalb-Phosphatase geschnitten und in die nur einmal vorkommende BAMHI- Region des pC1/1 eingefügt, wobei bei diesem Verfahren die ursprüngliche BamHI- Region zerstört wird (Plasmid pJC194, Fig. 5, unten). Diese DNA wurde mit BamHI geschnitten und mit sich selbst ligasiert, um überschüssigen BamHI-Linker zu entfernen (Plasmid pJC197, Fig. 5, unten).
  • pJC197 wurde mit EcoRI und PstI geschnitten. Ein 0,7 kbp Fragment, das einen Teil des Prä-Pro-Leaders des alpha-mating-Faktors, einen Tianscriptionsterminator in drei Leserastern und den Transcriptionsterminator für den alpha-mating-Faktor enthält, wurde durch präparative Agarose-Gelelektrophorese isoliert (Fig. 6, Mitte links). Der E coli-S. cerevisiae shuttle-Vektor YEp51 enthält die GAL10-Sequenzen des Hefe-Gen-Promotors. Diese DNA wurde mit SAU3A geschnitten, durch das Klenow-Fragments der DNA-Polymerase I mit glatten Enden versehen, und mit synthetischen BamHI-Linkern der Struktur:
  • CGGATCCG
  • GCCTAGGC
  • ligasiert. Die Linker-DNA wurde mit SalI geschnitten und ein 0,5 kbp GAL10- Promotor-Fragment wurde mittels präparativer Agarose-Gelelektrophorese isoliert (Fig. 6, oben links). Ein 35 bp SalI - PstI synthetischer Oligonukleotid- DNA-Adaptor mit der Struktur:
  • TCGACCAAAAGAATGAGATTTCCTTCAATTTTTACTGCA
  • GGTTTTCTTACTCTAAAGGAAGTTAAAAATG
  • wurde synthetisiert. Dieser Adaptor enthält 11 Basenpaare des nicht-translatierenden Leaders des alpha-mating-Faktors und das ATG und die ersten 8 Aminosäuren des Prä- Pro-Leaders des alpha-mating-Faktors. Das 0,5 kbp GAL10-Promotor- und das 35 bp Adaptor-Fragment wurden miteinander ligasiert und mit BamHI geschnitten, um ein 5'- BamHI-Ende zu erzeugen. Das erhaltene 0,5 kbp BamHI-PstI-GAL10-Promotor- Fragment des alpha-mating-Faktors wurde durch präparative Agarose- Gelelektrophorese isoliert (Fig. 6, Mitte). Der Plasmidvektor pBR322 wurde mit EcoRI und BamHI geschnitten, und ein 4,0 kbp Vektor-Fragment wurde mittels präparativer Agarose-Gelelektrophorese isoliert. Die 4,0 kbp, 0,7 kbp und 0,5 kbp Fragmente wurden miteinander ligasiert, um das Plasmid pKH2O7-1 (Fig. 6, unten links) zu erzeugen. pKH2O7-1 wurde vollständig mit EcoRI und partiell mit BamHI geschnitten. Die 1,2 kbp BamHI-EcoRI-GAL10-Promotor-Expressionskassette des alpha-mating-Faktors wurde mittels präparativer Agarose-Gelelektrophorese isoliert und durch das Klenow- Fragment der DNA-Polymerase I mit glatten Enden versehen (Fig. 7, Mitte). Der E. coli - S. cerevisiae-shuttle-Vektor pCl/1 [Beggs, Nature 275:104 (1978); Rosenberg et al., Nature 312: 77(1984)] wurde mit BAMHI und SalI behandelt, durch das Klenow- Fraqment der DNA-Polymerase I mit glatten Enden versehen und mit der 1,2 kbp Kassette ligasiert, um ein neues Expressionsplasmid zu erzeugen, pKH4 (Fig. 7, unten rechts).
  • Das B68' Plasmid [Hummel et al., J. Virol. 49: 413(1984)], welches das BamHI-L DNA-Fragment, das das EBMA-Gen enthält, trägt, wurde mit XhoII und ScaI geschnitten, und das 2,5 kbp Fragment, das das EBMA-Strukturgen enthält, wurde durch das Klenow-Fragment der DNA-Polymerase I mit glatten Enden versehen (Fig. 8, oben). Der Expression s-Vektor pKH4 wurde mit BamHI geschnitten und durch das Klenow-Fragment der DNA-Polymerase I mit glatten Enden versehen. Das 2,5 kbp EBMA-Fragment wurde mit dem Vektor ligasiert. Dieses rekombinante Plasmid pkH4- EBMA (Fig. 8, unten) hat die folgenden entscheidenden Eigenschaften: (1) die von E. coli stammenden Sequenzen für die Selektion und Vervielfältigung des Plasmids in E. coli, (2) die von S. cerevisiae stammenden Sequenzen für die Selektion und Vervielfältigung des Plasmids in Hefe, (3) den GAL10-Hefe-Promotor, (4) den Prä- Leader des Hefe-alpha-mating-Faktors, um das Translationsprodukt in das rauhe endoplasmitische Retikulum zu lenken, (5) den Pro-Leader des Hefe-alpha-mating- Faktors, der die N-Glykosylierungssignal-Sequenzen kodiert und der durch die KEX2 und STE13 Proteasen (Genprodukte) gespalten wird [Julius et al Cell 32: 839 (1983); Julius et al., Cell 37:1075 (1984)], (6) die Kodierungs-Sequenz für EBMA, (7) eine Terminationssequenz auf Translationsebene und (8) eine Terminationssequenz auf Transscriptionsebene.
  • BEISPIEL 4
  • Expression der EMBA-Gene in neuen Hefe-Stämmen, die eine integrierte pGAL10/GAL4 Expressionskassette enthalten
  • Der Expressionsvektor pKH4-EMBA (Fig. 8, unten) wurde in die S. cerevisiae-Stämme Sc252, Sc252 (pGAL10/GAL4) und Sc294 (pGAL10/GAL4) eingeführt. Die Transformanten (mit pKH4-EBMA) wurde in synthetischen, selektivem Glycerol-Milchsäure-Medium bis zu A&sup6;&sup0;&sup0; = 0,5-1,0 wachsen gelassen; zu diesem Zeitpunkt wurde Galaktose bis zur Endkonzentration von 2% (w/v) hinzugefügt. Lysate wurden hergestellt, einer Elektrophorese auf Polyacrylamidgelen unterzogen und einem Western-Blot auf Nitrocellulose unterworfen. Die Proteine von 375000 und 225000 und 175000 Dalton erwiesen sich für EBMA, kraft ihrer alleinigen Anwesenheit in Transformanten, ihrer Reaktivität mit humanen, konvaleszenten EBV-Seren und eines EBMA-spezifischen monoklonalen Antikörpers [Qualtiere et al., Proc Natl. Acad. Sci. 79: 616(1982)], und ihrem Fehlen an Reaktivität mit in einem Pool vereinigten negativen Humanseren als spezifisch. Es wurde keine EBMA-spezifischen Proteine in Kulturen, die in Abwesenheit von Galaktose angezogen worden waren, nachgewiesen. 24 Stunden nach der Zugabe von Galaktose, enthalten die 2 Stämme Sc252 (pGAL10/GAL4) und Sc294 (pGAL10/GAL4) jeweils das 10fache mehr an EBMA- spezifischen Proteinen als der Stamm Sc252.

Claims (7)

1. Stamm einer Spezies aus der Familie Saccharomycetaceae oder Cryptococcaceae, der Sequenzen enthält, die einen physiologisch regulierbaren Promotor, der an das Gen für ein positives Regulator-Element, das als Transscriptions- AItivator eines Galaktose-induzierbaren Promotors dient, gekoppelt ist, umfassen, wobei der Stamm die Wirtszelle für ein heterologes Gen, dessen Expression durch einen Galaktoseinduzierbaren Promotor vorangetrieben wird, ist.
2. Stamm nach Anspruch 1, bei dem der Wirt eine Spezies der Gattung Saccharomyces ist.
3. Stamm nach Anspruch 2, bei dem der Wirt eine Spezies der Gattung Saccharomyces cerevisiae ist.
4. Stamm nach Anspruch 1, bei dem der Promotor, der an das Gen für das positive Regulator-Element gekoppelt ist, Galaktose-induzierbar ist.
5. Stamm nach Anspruch 4, bei dem der Promotor GAL10 ist.
6. Stamm nach Anspruch 1, bei dem das Gen für das positive Regulator-Element GAL4 ist.
7. Stamm nach Anspruch 1, bei dem der Galaktoseinduzierbare Promotor GAL1, GAL2, GAL7, GAL10 oder MEL1 ist.
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