JPH0318864B2 - - Google Patents
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Landscapes
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
- Non-Alcoholic Beverages (AREA)
Description
本発明は、卵白を必須成分として利用し、加熱
による凝集性を示さずしかも渋味、苦味等のない
高栄養価の食品蛋白の製造法に関する。 卵白は極めて栄養価の高い良質の蛋白源である
が、これは熱凝固性を有し、特に弱酸性PH及びカ
ルシウム、マグネシウム等の金属イオンの存在下
では、熱凝固の促進が認められ、例えば加熱殺菌
行程を要する食品素材あるいは種々の飲料として
使用するには問題がある。又、カゼインも同様
に、良質の蛋白源であり、特に安価である利点を
有しているが、これも酸性PH域あるいはカルシウ
ム、マグネシウム等の金属イオン存在下で熱凝固
性を有している。 本発明は、上記卵白及びカゼインに見られる熱
凝固性乃至熱凝集性を完全に消失させた新しい食
品素材として有用な食品蛋白の製造法を提供する
ものである。 即ち本発明は、原料卵白をPH7.0以上の卵白液
に調整して加熱変性させ、これを中性乃至弱アル
カリ性で作用するプロテアーゼによりニンヒドリ
ン法による分解率が8〜30%となるように分解
し、得られた卵白分解物を加熱して会合させ、次
いでホモジナイズすることを特徴とする、熱凝固
性を有しない食品蛋白の製造法、並びに 原料卵白をPH7.0以上の卵白液に調整して加熱
変性させ、これを中性乃至弱アルカリ性で作用す
るプロテアーゼによりニンヒドリン法による分解
率が8〜30%となるように分解して得られた卵白
分解物と、プロテーゼによりニンヒドリン法によ
る分解率が2〜10%となるように分解して得られ
たカゼイン分解物との混合物を加熱して会合さ
せ、次いでホモジナイズすることを特徴とする、
熱凝固性を有しない食品蛋白の製造法 を提供するものである。 本発明者の研究によれば、中世乃至弱アルカリ
性で作用するプロテアーゼにより分解された卵白
分解物は加熱すると凝集会合する性質を有し、こ
の性質を利用して一旦加熱し会合させた後会合物
をホモジナイズすると、得られる蛋白は食品素材
が通常使用されるPH条件及びCaやMgイオンの存
在下において最早や熱凝固性を有さないことを見
出した。 本発明方法により得られる食品蛋白の最大の特
徴は、熱凝集性を有しない点にある。ここで熱凝
集性を有しないとは、蛋白濃度3〜4%に調整し
た本発明試料を、水酸化ナトリウム又は塩酸によ
りPH2.5〜10に調節し、またはこれにカルシウム
イオン及び(又は)マグネシウムイオンを
20mEq/添加し、120℃で10分間加熱した際、
全く凝集沈殿の認められない性質を意味するもの
とする。 本発明の食品蛋白はこのように食品素材が通常
用いられるPH条件及び金属イオンの存在下におい
て、一般に採用される加熱殺菌条件の採用によつ
ても充分にその非凝集性を保証されており、しか
もこれは通常蛋白等の酵素分解によればしばしば
認められる渋味や苦味等を呈さず、高栄養価を保
有している。従つてこれは例えば、種々の栄養飲
料等の食品素材として有用である。殊に、重篤な
患者の栄養補給を目的とする医療用流動食につい
て言及すれば、これは高栄養価であるのはもちろ
んのこと、生体に必須の微量金属であるマグネシ
ウム、カルシウム等の金属イオンが配合されるこ
と、許容力の低下した患者にとつて生理的な中性
付近のPHを有すること、飲みやすい(美味)であ
ること、そして、それらの条件下で十分なる加熱
殺菌が可能であることを要し、該医療用流動食の
食品素材として本発明の食品蛋白は、殊に適した
特性を有している。 以下本発明食品蛋白の製造法につき詳述する。 本発明方法においては、まず原料卵白をPH7.0
以上の卵白液に調整して加熱変性させる。ここで
原料としては、市販の生卵白、凍結卵白、乾燥卵
白等のいずれをも使用できる。また原料卵白液は
蛋白濃度5%以下、好ましくは約1〜4%とされ
るのがよい。これは例えば生卵の場合、割卵して
得られる卵白を100%とした時これを約10〜40%
に希釈することにより、凍結卵白の場合も同様の
濃度に、また乾燥卵白の場合は約10〜50%の濃度
に夫々希釈することにより行なわれる。上記希釈
乃至PH調節は、一般に乾燥卵白では、これが中性
付近であるため、例えば水酸化ナトリウム、水酸
化カリウム等のアルカリ金属水酸化物の水溶液を
用いて実施される。また生卵白及び凍結卵白で
は、通常これらはPH約8.5〜9.5であるので単に水
で希釈するだけでもよく、また例えば塩酸、酢
酸、クエン酸等の適当な無機及び有機酸を用いて
行なうこともできる。いずれにせよ原料卵白液の
PHは、引き続く本発明の工程に重要な影響を与
え、これが上記7.0を下回る場合は、殊に引き続
く酵素反応が円滑に進行し難く不適当である。PH
7.0以上であれば、特に酵素反応に悪影響はない
が、あまり高いPH条件の採用は、引き続く加熱時
に含硫アミノ酸成分の破壊及びこれによる栄養価
の低下や硫化水素の発生を伴うおそれがある。特
に好ましいPH条件は約7〜10の範囲にあり、この
範囲で原料卵白液の濃度に応じて、即ち該濃度が
高い程高いPHに調整するのが望ましい。上記原料
卵白液の調整に引き続く、加熱変性処理は、該原
料液を約80〜90℃以上、好ましくは約100〜120℃
に加熱することにより実施され、これにより卵白
は変性される。また上記加熱処理は殺菌の意味も
兼ね備えている。 本発明では次いで加熱変性物に、中性乃至弱ア
ルカリ性で作用するプロテアーゼを加え、卵白を
ニンヒドリン法による分解率が8〜30%の範囲と
なるように酵素分解する。上記で用いられる酵素
としては、いずれも市販のものでよく、また例え
ばブタ膵臓から常法に従い単離したパンクレアチ
ンやアスペルギルス・オリーゼ等の微生物の培養
により得られる製製プロテアーゼを用いてもよ
い。特に有利な市販のプロテアーゼとしては「ア
マノA」(天野製薬社製)、パンクレアチン(同上
社製)、デナチームAP(長瀬生化学工業社製)等
を例示できる。上記酵素の使用量は、該酵素の種
類や反応条件等に応じて適宜に決定され、ニンヒ
ドリン法による卵白分解率が8〜30%、好ましく
は約10〜20%となる限り、特に限定されない。こ
の分解率が8%を下回る場合加熱均質化物が著し
く粘稠となり、また非熱凝集性を示し得ない。ま
た、30%を越える分解率とすれば、分解物自体が
苦味を生じることとなり、食品素材としての使用
が困難となる。上記酵素反応条件は、上記所望の
分解率が得られる限り、特に限定はないが、通常
前記で得られる加熱変性物は、上記酵素の最適PH
条件付近にあるため何らPH調整は行なう必要がな
い。また反応温度は、雑菌の繁殖を避けるため通
常約50〜60℃付近とするのが好ましい。 上記酵素反応条件と卵白分解率との関連につき
詳述すれば、例えばパンクレアチンを1.25重量%
(対卵白加熱変性物固形分重量、以下同じ)添加
し、50〜55℃で16〜18時間反応させる場合、上記
分解率約12〜18%の卵白分解物が得られる。同様
の分解率は、パンクレアチン6.25重量%を用い、
50〜55℃で8〜4時間反応させることによつても
得ることができる。また「アマノA」の0.5重量
%を用い、50℃で16時間反応させれば、分解率約
13.5%の分解物が得られる。 本発明では、上記酵素分解、反応系内に適当な
時期にカゼインを添加し、上記卵白の酵素分解と
共に該カゼインの酵素分解をも行なうことができ
る。ここでカゼインとしては特に制限はなく、通
常市販のカゼイン、カゼインナトリウムを使用で
き、特に、溶解性の良好なカゼインナトリウムの
使用が望ましい。その使用量は、卵白蛋白質に対
して2倍重量迄の範囲とされ、またその添加時期
は添加されたカゼインが上記酵素分解反応によ
り、ニンヒドリン法による分解率2〜10%の範囲
となる時期とされる。使用量が上記範囲を上回る
場合及び分解率が2%を下回る場合、得られる製
品は、殊にカルシウム等のミネラルの存在下及び
PH3〜5の範囲で本発明所期の非熱凝集性を示し
得ず加熱により凝集(凝固)してしまう。また分
解率が10%を越える場合、得られる製品は所望の
非熱凝集性は具備するが、苦味を生ずることとな
り、食品素材としての実用面で不利が生ずる。更
にカゼインの蛋白価は卵白より低いので、その多
量の添加は、製品の栄養価の低下を招く。望まし
いカゼイン添加量は、卵白蛋白質と同重量迄とさ
れるのがよい。尚上記においてカゼイン以外の蛋
白例えば大豆蛋白、チーズホエー等の使用によれ
ば、同様の酵素分解を行なつても本発明所期の非
熱凝集性製品の収得は不可能であることが、本発
明者らにより確認されている。 また本発明では、上記により得られる卵白分解
物又は卵白とカゼインとの混合分解物に、別個に
ニンヒドリン法による分解率が2〜10%のカゼイ
ン分解物を添加配合することもできる。この場合
添加配合されるカゼイン分解物は、これにより得
られる混合物中の卵白蛋白質に対しカゼイン蛋白
質が前記した2重量倍、好ましくは等重量迄とな
る範囲とされる。また上記カゼインの酵素分解物
は、通常の各種プロテアーゼを用いて得られるも
ののいずれでもよい。用いられるプロテアーゼと
しては、上記した中性乃至弱アルカリ性で作用す
るプロテアーゼの他、例えばビオプラーゼSP4
(長瀬生化学工業社製)等の細菌プロテアーゼや
パパイン、ブロメライン等の植物プロテアーゼ等
を例示することができる。 本発明では上記酵素処理より得られる卵白分解
物又はこれとカゼイン分解物との混合物を加熱し
て蛋白質を凝集させ会合させる。この加熱処理
は、例えば約90〜130℃で5〜10分間を要して行
なわれ、これにより分解物を一旦会合させ、また
残存するプロテアーゼを失活させることができ
る。引き続き得られた会合物をホモジナイズす
る。ホモジナイズは、通常のホモジナイザー等を
用い上記加熱処理物を水中に分散させることによ
り行なわれる。 かくして本発明の非凝集性食品蛋白を得る。こ
れは例えば砂糖、牛乳、果汁、コーヒ、油脂、肉
エキス等の調味料、香料等の各種の添加剤を添加
して栄養飲料として、またミネラル、炭水化物、
油脂等を配合して経管栄養食等の医薬用流動食と
して有効である。 以下本発明を実施例及び比較例を挙げ、更に詳
細に説明する。 実施例 1 乾燥蛋白(80%蛋白)46gを水1に溶解し、
これに1N水酸化ナトリウム水溶液を加えPHを9.5
に調整した。得られた液を120℃で10分間加熱後、
50〜55℃に保持し「パンクレアチン」0.5gを加
え上記温度で18時間保持した。次いで、得られた
酵素処理液を120℃で5分間加熱後ホモジネート
(10000rpmにて15秒)した。 かくして蛋白濃度3.6%PH6.7の本発明食品蛋白
の水性液を得た。 実施例 2 乾燥卵白25gを水1に溶解し、これに1N水
酸化ナトリウム水溶液を加えPH8.0とした。得ら
れた液を120℃で10分間加熱後50〜55℃に保持し、
「パンクレアチン」0.4gを加え上記温度で16時間
保持した。更にカゼインナトリウム(90%蛋白)
22gを加え同様に合計16.5時間酵素処理を行なつ
た。以下実施例1と同様にして蛋白濃度4%、PH
6.5の本発明食品蛋白の水性液を得た。また、本
発明食品蛋白はアミノ酸分析の結果、システイ
ン、メチオニンその他のアミノ酸の損失がほとん
どなく、含硫アミノ酸含量の少ないカゼインを混
合しているにもかかわらず蛋白価は100であつた。 実施例 3 生卵白400gに水600mlを加え撹拌後実施例1と
同様にPH調整および加熱処理を行なつた。次に
「アマノA」0.2gを加え50〜55℃で17時間保持し
た。これとは別にカゼインナトリウム44gを水1
に溶解し、これに「アマノA」0.1gを加え50
〜55℃で30分間保持した。得られたカゼイン分解
物液を上記卵白分解液と混合し、実施例1と同様
に処理したところ蛋白濃度4%の非熱凝集性の本
発明食品蛋白を得た。 実施例 4 カゼインナトリウム44gを水1に溶解し、こ
れにパンクレアチン0.2gを加え50℃で15分間保
持した。これを120℃で5分間加熱し酵素を失活
させた。得られたカゼイン分解物液はニンヒドリ
ン法による分解率が5.8%であつた。このカゼイ
ン分解物液に実施例1で得られた卵白分解物液を
1加え120℃で10分間加熱後ホモジネート
(10000rpm、10秒)した。かくして蛋白濃度3.8
%の本発明食品蛋白水性液を得た。 比較例 1 特開昭53−44661号公報に記載の方法に従い、
生卵白200Kgに水400Kgを加え、これに50%クエン
酸水溶液を加えてPH7.4に調整し、撹拌下85℃に
加温後60℃に冷却し、この温度を保持しつつ、プ
ロナーゼAS100g(0.5%)を添加し、4.5時間酵
素処理して、加工卵白液600Kg(蛋白濃度3.3%)
を得た。 比較例 2 実施例4で得たカゼイン分解物液1に水1
を加え120℃で10分間加熱後ホモジネート
(10000rpm10秒)した。かくして蛋白濃度2%分
解率5.8%のカゼイン分解物液を得た。 比較例 3 カゼインナトリウム22gを水1に溶解し、こ
れにパンクレアチン0.4gを加え50℃で15分間保
持した。これを120℃で5分間加熱後ホモジナイ
ズ(10000rpm10秒)し分解率12%蛋白濃度2%
のカゼイン分解物液を得た。 <熱凝集性試験> 上記各実施例及び比較例で得られた処理液及び
更に比較のため2%カゼイン液の夫々につき、之
等の各種PH及び金属イオン存在下での熱凝集性試
験を以下の通り実施した。即ち各試料液に、2N
−HCl又は2N水酸化ナトリウムを加えて夫々PH
2.5〜10.5の範囲の所定PHに調整し、これら及び
これらに更に10mM塩化カルシウムを加えたもの
を、それぞれ120℃で10分間加熱し、各試料液の
性状(凝集沈殿の有無)を目視した。結果を下記
基準により第1表に示す。
による凝集性を示さずしかも渋味、苦味等のない
高栄養価の食品蛋白の製造法に関する。 卵白は極めて栄養価の高い良質の蛋白源である
が、これは熱凝固性を有し、特に弱酸性PH及びカ
ルシウム、マグネシウム等の金属イオンの存在下
では、熱凝固の促進が認められ、例えば加熱殺菌
行程を要する食品素材あるいは種々の飲料として
使用するには問題がある。又、カゼインも同様
に、良質の蛋白源であり、特に安価である利点を
有しているが、これも酸性PH域あるいはカルシウ
ム、マグネシウム等の金属イオン存在下で熱凝固
性を有している。 本発明は、上記卵白及びカゼインに見られる熱
凝固性乃至熱凝集性を完全に消失させた新しい食
品素材として有用な食品蛋白の製造法を提供する
ものである。 即ち本発明は、原料卵白をPH7.0以上の卵白液
に調整して加熱変性させ、これを中性乃至弱アル
カリ性で作用するプロテアーゼによりニンヒドリ
ン法による分解率が8〜30%となるように分解
し、得られた卵白分解物を加熱して会合させ、次
いでホモジナイズすることを特徴とする、熱凝固
性を有しない食品蛋白の製造法、並びに 原料卵白をPH7.0以上の卵白液に調整して加熱
変性させ、これを中性乃至弱アルカリ性で作用す
るプロテアーゼによりニンヒドリン法による分解
率が8〜30%となるように分解して得られた卵白
分解物と、プロテーゼによりニンヒドリン法によ
る分解率が2〜10%となるように分解して得られ
たカゼイン分解物との混合物を加熱して会合さ
せ、次いでホモジナイズすることを特徴とする、
熱凝固性を有しない食品蛋白の製造法 を提供するものである。 本発明者の研究によれば、中世乃至弱アルカリ
性で作用するプロテアーゼにより分解された卵白
分解物は加熱すると凝集会合する性質を有し、こ
の性質を利用して一旦加熱し会合させた後会合物
をホモジナイズすると、得られる蛋白は食品素材
が通常使用されるPH条件及びCaやMgイオンの存
在下において最早や熱凝固性を有さないことを見
出した。 本発明方法により得られる食品蛋白の最大の特
徴は、熱凝集性を有しない点にある。ここで熱凝
集性を有しないとは、蛋白濃度3〜4%に調整し
た本発明試料を、水酸化ナトリウム又は塩酸によ
りPH2.5〜10に調節し、またはこれにカルシウム
イオン及び(又は)マグネシウムイオンを
20mEq/添加し、120℃で10分間加熱した際、
全く凝集沈殿の認められない性質を意味するもの
とする。 本発明の食品蛋白はこのように食品素材が通常
用いられるPH条件及び金属イオンの存在下におい
て、一般に採用される加熱殺菌条件の採用によつ
ても充分にその非凝集性を保証されており、しか
もこれは通常蛋白等の酵素分解によればしばしば
認められる渋味や苦味等を呈さず、高栄養価を保
有している。従つてこれは例えば、種々の栄養飲
料等の食品素材として有用である。殊に、重篤な
患者の栄養補給を目的とする医療用流動食につい
て言及すれば、これは高栄養価であるのはもちろ
んのこと、生体に必須の微量金属であるマグネシ
ウム、カルシウム等の金属イオンが配合されるこ
と、許容力の低下した患者にとつて生理的な中性
付近のPHを有すること、飲みやすい(美味)であ
ること、そして、それらの条件下で十分なる加熱
殺菌が可能であることを要し、該医療用流動食の
食品素材として本発明の食品蛋白は、殊に適した
特性を有している。 以下本発明食品蛋白の製造法につき詳述する。 本発明方法においては、まず原料卵白をPH7.0
以上の卵白液に調整して加熱変性させる。ここで
原料としては、市販の生卵白、凍結卵白、乾燥卵
白等のいずれをも使用できる。また原料卵白液は
蛋白濃度5%以下、好ましくは約1〜4%とされ
るのがよい。これは例えば生卵の場合、割卵して
得られる卵白を100%とした時これを約10〜40%
に希釈することにより、凍結卵白の場合も同様の
濃度に、また乾燥卵白の場合は約10〜50%の濃度
に夫々希釈することにより行なわれる。上記希釈
乃至PH調節は、一般に乾燥卵白では、これが中性
付近であるため、例えば水酸化ナトリウム、水酸
化カリウム等のアルカリ金属水酸化物の水溶液を
用いて実施される。また生卵白及び凍結卵白で
は、通常これらはPH約8.5〜9.5であるので単に水
で希釈するだけでもよく、また例えば塩酸、酢
酸、クエン酸等の適当な無機及び有機酸を用いて
行なうこともできる。いずれにせよ原料卵白液の
PHは、引き続く本発明の工程に重要な影響を与
え、これが上記7.0を下回る場合は、殊に引き続
く酵素反応が円滑に進行し難く不適当である。PH
7.0以上であれば、特に酵素反応に悪影響はない
が、あまり高いPH条件の採用は、引き続く加熱時
に含硫アミノ酸成分の破壊及びこれによる栄養価
の低下や硫化水素の発生を伴うおそれがある。特
に好ましいPH条件は約7〜10の範囲にあり、この
範囲で原料卵白液の濃度に応じて、即ち該濃度が
高い程高いPHに調整するのが望ましい。上記原料
卵白液の調整に引き続く、加熱変性処理は、該原
料液を約80〜90℃以上、好ましくは約100〜120℃
に加熱することにより実施され、これにより卵白
は変性される。また上記加熱処理は殺菌の意味も
兼ね備えている。 本発明では次いで加熱変性物に、中性乃至弱ア
ルカリ性で作用するプロテアーゼを加え、卵白を
ニンヒドリン法による分解率が8〜30%の範囲と
なるように酵素分解する。上記で用いられる酵素
としては、いずれも市販のものでよく、また例え
ばブタ膵臓から常法に従い単離したパンクレアチ
ンやアスペルギルス・オリーゼ等の微生物の培養
により得られる製製プロテアーゼを用いてもよ
い。特に有利な市販のプロテアーゼとしては「ア
マノA」(天野製薬社製)、パンクレアチン(同上
社製)、デナチームAP(長瀬生化学工業社製)等
を例示できる。上記酵素の使用量は、該酵素の種
類や反応条件等に応じて適宜に決定され、ニンヒ
ドリン法による卵白分解率が8〜30%、好ましく
は約10〜20%となる限り、特に限定されない。こ
の分解率が8%を下回る場合加熱均質化物が著し
く粘稠となり、また非熱凝集性を示し得ない。ま
た、30%を越える分解率とすれば、分解物自体が
苦味を生じることとなり、食品素材としての使用
が困難となる。上記酵素反応条件は、上記所望の
分解率が得られる限り、特に限定はないが、通常
前記で得られる加熱変性物は、上記酵素の最適PH
条件付近にあるため何らPH調整は行なう必要がな
い。また反応温度は、雑菌の繁殖を避けるため通
常約50〜60℃付近とするのが好ましい。 上記酵素反応条件と卵白分解率との関連につき
詳述すれば、例えばパンクレアチンを1.25重量%
(対卵白加熱変性物固形分重量、以下同じ)添加
し、50〜55℃で16〜18時間反応させる場合、上記
分解率約12〜18%の卵白分解物が得られる。同様
の分解率は、パンクレアチン6.25重量%を用い、
50〜55℃で8〜4時間反応させることによつても
得ることができる。また「アマノA」の0.5重量
%を用い、50℃で16時間反応させれば、分解率約
13.5%の分解物が得られる。 本発明では、上記酵素分解、反応系内に適当な
時期にカゼインを添加し、上記卵白の酵素分解と
共に該カゼインの酵素分解をも行なうことができ
る。ここでカゼインとしては特に制限はなく、通
常市販のカゼイン、カゼインナトリウムを使用で
き、特に、溶解性の良好なカゼインナトリウムの
使用が望ましい。その使用量は、卵白蛋白質に対
して2倍重量迄の範囲とされ、またその添加時期
は添加されたカゼインが上記酵素分解反応によ
り、ニンヒドリン法による分解率2〜10%の範囲
となる時期とされる。使用量が上記範囲を上回る
場合及び分解率が2%を下回る場合、得られる製
品は、殊にカルシウム等のミネラルの存在下及び
PH3〜5の範囲で本発明所期の非熱凝集性を示し
得ず加熱により凝集(凝固)してしまう。また分
解率が10%を越える場合、得られる製品は所望の
非熱凝集性は具備するが、苦味を生ずることとな
り、食品素材としての実用面で不利が生ずる。更
にカゼインの蛋白価は卵白より低いので、その多
量の添加は、製品の栄養価の低下を招く。望まし
いカゼイン添加量は、卵白蛋白質と同重量迄とさ
れるのがよい。尚上記においてカゼイン以外の蛋
白例えば大豆蛋白、チーズホエー等の使用によれ
ば、同様の酵素分解を行なつても本発明所期の非
熱凝集性製品の収得は不可能であることが、本発
明者らにより確認されている。 また本発明では、上記により得られる卵白分解
物又は卵白とカゼインとの混合分解物に、別個に
ニンヒドリン法による分解率が2〜10%のカゼイ
ン分解物を添加配合することもできる。この場合
添加配合されるカゼイン分解物は、これにより得
られる混合物中の卵白蛋白質に対しカゼイン蛋白
質が前記した2重量倍、好ましくは等重量迄とな
る範囲とされる。また上記カゼインの酵素分解物
は、通常の各種プロテアーゼを用いて得られるも
ののいずれでもよい。用いられるプロテアーゼと
しては、上記した中性乃至弱アルカリ性で作用す
るプロテアーゼの他、例えばビオプラーゼSP4
(長瀬生化学工業社製)等の細菌プロテアーゼや
パパイン、ブロメライン等の植物プロテアーゼ等
を例示することができる。 本発明では上記酵素処理より得られる卵白分解
物又はこれとカゼイン分解物との混合物を加熱し
て蛋白質を凝集させ会合させる。この加熱処理
は、例えば約90〜130℃で5〜10分間を要して行
なわれ、これにより分解物を一旦会合させ、また
残存するプロテアーゼを失活させることができ
る。引き続き得られた会合物をホモジナイズす
る。ホモジナイズは、通常のホモジナイザー等を
用い上記加熱処理物を水中に分散させることによ
り行なわれる。 かくして本発明の非凝集性食品蛋白を得る。こ
れは例えば砂糖、牛乳、果汁、コーヒ、油脂、肉
エキス等の調味料、香料等の各種の添加剤を添加
して栄養飲料として、またミネラル、炭水化物、
油脂等を配合して経管栄養食等の医薬用流動食と
して有効である。 以下本発明を実施例及び比較例を挙げ、更に詳
細に説明する。 実施例 1 乾燥蛋白(80%蛋白)46gを水1に溶解し、
これに1N水酸化ナトリウム水溶液を加えPHを9.5
に調整した。得られた液を120℃で10分間加熱後、
50〜55℃に保持し「パンクレアチン」0.5gを加
え上記温度で18時間保持した。次いで、得られた
酵素処理液を120℃で5分間加熱後ホモジネート
(10000rpmにて15秒)した。 かくして蛋白濃度3.6%PH6.7の本発明食品蛋白
の水性液を得た。 実施例 2 乾燥卵白25gを水1に溶解し、これに1N水
酸化ナトリウム水溶液を加えPH8.0とした。得ら
れた液を120℃で10分間加熱後50〜55℃に保持し、
「パンクレアチン」0.4gを加え上記温度で16時間
保持した。更にカゼインナトリウム(90%蛋白)
22gを加え同様に合計16.5時間酵素処理を行なつ
た。以下実施例1と同様にして蛋白濃度4%、PH
6.5の本発明食品蛋白の水性液を得た。また、本
発明食品蛋白はアミノ酸分析の結果、システイ
ン、メチオニンその他のアミノ酸の損失がほとん
どなく、含硫アミノ酸含量の少ないカゼインを混
合しているにもかかわらず蛋白価は100であつた。 実施例 3 生卵白400gに水600mlを加え撹拌後実施例1と
同様にPH調整および加熱処理を行なつた。次に
「アマノA」0.2gを加え50〜55℃で17時間保持し
た。これとは別にカゼインナトリウム44gを水1
に溶解し、これに「アマノA」0.1gを加え50
〜55℃で30分間保持した。得られたカゼイン分解
物液を上記卵白分解液と混合し、実施例1と同様
に処理したところ蛋白濃度4%の非熱凝集性の本
発明食品蛋白を得た。 実施例 4 カゼインナトリウム44gを水1に溶解し、こ
れにパンクレアチン0.2gを加え50℃で15分間保
持した。これを120℃で5分間加熱し酵素を失活
させた。得られたカゼイン分解物液はニンヒドリ
ン法による分解率が5.8%であつた。このカゼイ
ン分解物液に実施例1で得られた卵白分解物液を
1加え120℃で10分間加熱後ホモジネート
(10000rpm、10秒)した。かくして蛋白濃度3.8
%の本発明食品蛋白水性液を得た。 比較例 1 特開昭53−44661号公報に記載の方法に従い、
生卵白200Kgに水400Kgを加え、これに50%クエン
酸水溶液を加えてPH7.4に調整し、撹拌下85℃に
加温後60℃に冷却し、この温度を保持しつつ、プ
ロナーゼAS100g(0.5%)を添加し、4.5時間酵
素処理して、加工卵白液600Kg(蛋白濃度3.3%)
を得た。 比較例 2 実施例4で得たカゼイン分解物液1に水1
を加え120℃で10分間加熱後ホモジネート
(10000rpm10秒)した。かくして蛋白濃度2%分
解率5.8%のカゼイン分解物液を得た。 比較例 3 カゼインナトリウム22gを水1に溶解し、こ
れにパンクレアチン0.4gを加え50℃で15分間保
持した。これを120℃で5分間加熱後ホモジナイ
ズ(10000rpm10秒)し分解率12%蛋白濃度2%
のカゼイン分解物液を得た。 <熱凝集性試験> 上記各実施例及び比較例で得られた処理液及び
更に比較のため2%カゼイン液の夫々につき、之
等の各種PH及び金属イオン存在下での熱凝集性試
験を以下の通り実施した。即ち各試料液に、2N
−HCl又は2N水酸化ナトリウムを加えて夫々PH
2.5〜10.5の範囲の所定PHに調整し、これら及び
これらに更に10mM塩化カルシウムを加えたもの
を、それぞれ120℃で10分間加熱し、各試料液の
性状(凝集沈殿の有無)を目視した。結果を下記
基準により第1表に示す。
【表】
【表】
×……凝固するか又は凝集、沈殿を生じ不均一とな
る。
上記第1表より本発明の食品蛋白は非熱凝集性
を有するのに対し、特開昭53−44661号公報記載
の方法により得られる加工液(比較例1)は、カ
ルシウムイオンの不存在下でもPH4.5〜7.5の範囲
で凝集沈殿し、カルシウムイオンが存在する時に
は、PH3.5〜8.5の範囲で凝集沈殿し、食品素材と
しての使用が大きく制約されることが判る。また
カゼインの分解物(試料No.8及び9)は、PH3.5
〜8.5で熱凝集性を有するが、本発明に従いこれ
を卵白分解物と混合する時には、上記熱凝集性が
阻止されてることが判る。 以下本発明食品蛋白の実際の応用処方例を挙げ
る。 処方例 1 実施例1で得た本発明食品蛋白水性液900ml
(蛋白濃度3.6%)にパイナツプル果汁100ml、ク
エン酸4g砂糖70gを加え得られた混合液を95℃
で5分間加熱殺菌処理したところ熱による凝固・
凝集はまつたく見られず、美味かつ栄養豊富な卵
白飲料が得られた。 処方例 2 実施例2で得た本発明食品蛋白水性液1(蛋
白濃度4%)に粉末コーヒー10g、砂糖60gを加
え得らえた混合液を95℃で5分間加熱殺菌し、栄
養豊富な卵白飲料を得た。これは上記加熱殺菌に
よつても凝集あるいは凝固はまつたく見られなか
つた。 処方例 8 下記各成分を混合後120℃で10分間加熱殺菌処
理して液体経口経腸栄養食を得た。 実施例2で得た本発明食品蛋白 1.5 米デキストリン 300g パーム油 39.9g 加工全脂粉乳 4.0g NaCl 4.3g KCl 2.6g MgSO4 1.8g グリセロリン酸カルシウム 3.7g リボフラビンリン酸エステルナトリウム 1.6mg ピリドキシン塩酸 2.5mg シアノコバラミン 0.005mg 葉 酸 0.5mg アスコルビン酸 70.5mg ビタミンA・D 21.0mg ニコチン酸アミド 15.7mg トコフエロール 57.0mg パントテン酸カルシウム 11.5mg シリコン樹脂 200mg ベンゾイルサイアミンジスルフイド 1.5mg 純 水 112.5ml 得られた経口経腸栄養食は蛋白濃度3.3%でPH
は6.5栄養価は1Cal/mlであつた。これは上記加
熱殺菌後均一な懸濁状態を保持していた。
る。
上記第1表より本発明の食品蛋白は非熱凝集性
を有するのに対し、特開昭53−44661号公報記載
の方法により得られる加工液(比較例1)は、カ
ルシウムイオンの不存在下でもPH4.5〜7.5の範囲
で凝集沈殿し、カルシウムイオンが存在する時に
は、PH3.5〜8.5の範囲で凝集沈殿し、食品素材と
しての使用が大きく制約されることが判る。また
カゼインの分解物(試料No.8及び9)は、PH3.5
〜8.5で熱凝集性を有するが、本発明に従いこれ
を卵白分解物と混合する時には、上記熱凝集性が
阻止されてることが判る。 以下本発明食品蛋白の実際の応用処方例を挙げ
る。 処方例 1 実施例1で得た本発明食品蛋白水性液900ml
(蛋白濃度3.6%)にパイナツプル果汁100ml、ク
エン酸4g砂糖70gを加え得られた混合液を95℃
で5分間加熱殺菌処理したところ熱による凝固・
凝集はまつたく見られず、美味かつ栄養豊富な卵
白飲料が得られた。 処方例 2 実施例2で得た本発明食品蛋白水性液1(蛋
白濃度4%)に粉末コーヒー10g、砂糖60gを加
え得らえた混合液を95℃で5分間加熱殺菌し、栄
養豊富な卵白飲料を得た。これは上記加熱殺菌に
よつても凝集あるいは凝固はまつたく見られなか
つた。 処方例 8 下記各成分を混合後120℃で10分間加熱殺菌処
理して液体経口経腸栄養食を得た。 実施例2で得た本発明食品蛋白 1.5 米デキストリン 300g パーム油 39.9g 加工全脂粉乳 4.0g NaCl 4.3g KCl 2.6g MgSO4 1.8g グリセロリン酸カルシウム 3.7g リボフラビンリン酸エステルナトリウム 1.6mg ピリドキシン塩酸 2.5mg シアノコバラミン 0.005mg 葉 酸 0.5mg アスコルビン酸 70.5mg ビタミンA・D 21.0mg ニコチン酸アミド 15.7mg トコフエロール 57.0mg パントテン酸カルシウム 11.5mg シリコン樹脂 200mg ベンゾイルサイアミンジスルフイド 1.5mg 純 水 112.5ml 得られた経口経腸栄養食は蛋白濃度3.3%でPH
は6.5栄養価は1Cal/mlであつた。これは上記加
熱殺菌後均一な懸濁状態を保持していた。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1 原料卵白をPH7.0以上の卵白液に調整して加
熱変性させ、これを中性乃至弱アルカリ性で作用
するプロテアーゼによりニンヒドリン法による分
解率が8〜30%となるように分解し、得られた卵
白分解物を加熱して会合させ、次いでホモジナイ
ズすることを特徴とする、熱凝固性を有しない食
品蛋白の製造法。 2 原料卵白をPH7.0以上の卵白液に調整して加
熱変性させ、これを中性乃至弱アルカリ性で作用
するプロテアーゼによりニンヒドリン法による分
解率が8〜30%となるように分解して得られた卵
白分解物と、プロテーゼによりニンヒドリン法に
よる分解率が2〜10%となるように分解して得ら
れたカゼイン分解物との混合物を加熱して会合さ
せ、次いでホモジナイズすることを特徴とする、
熱凝固性を有しない食品蛋白の製造法。 3 カゼイン分解物が卵白分解物の2倍重量まで
含まれる特許請求の範囲第2項に記載の製造法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP57210340A JPS5998655A (ja) | 1982-11-30 | 1982-11-30 | 食品蛋白の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP57210340A JPS5998655A (ja) | 1982-11-30 | 1982-11-30 | 食品蛋白の製造法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS5998655A JPS5998655A (ja) | 1984-06-07 |
JPH0318864B2 true JPH0318864B2 (ja) | 1991-03-13 |
Family
ID=16587784
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP57210340A Granted JPS5998655A (ja) | 1982-11-30 | 1982-11-30 | 食品蛋白の製造法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS5998655A (ja) |
Families Citing this family (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS61146144A (ja) * | 1984-12-21 | 1986-07-03 | House Food Ind Co Ltd | 加工卵白の製造法 |
JPS61149070A (ja) * | 1984-12-24 | 1986-07-07 | House Food Ind Co Ltd | 加工卵白の製造法 |
JPS61149071A (ja) * | 1984-12-24 | 1986-07-07 | House Food Ind Co Ltd | 加工卵白の製造法 |
JPS61166381A (ja) * | 1985-01-14 | 1986-07-28 | House Food Ind Co Ltd | 加工卵白の製造法 |
JPS61166382A (ja) * | 1985-01-14 | 1986-07-28 | House Food Ind Co Ltd | 加工卵白の製造法 |
JP5892816B2 (ja) * | 2012-03-01 | 2016-03-23 | キユーピー株式会社 | 抗疲労剤 |
Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS5126496A (ja) * | 1974-08-29 | 1976-03-04 | Matsushita Electric Ind Co Ltd | |
JPS5344661A (en) * | 1976-09-30 | 1978-04-21 | Kyupi Kk | Method of producing processed egg white liquid |
JPS53101563A (en) * | 1977-02-18 | 1978-09-05 | Eisai Co Ltd | Production of enzymatically decomposed egg white |
JPS56106560A (en) * | 1980-01-30 | 1981-08-24 | Wakoudou Kk | Conjugated protein |
-
1982
- 1982-11-30 JP JP57210340A patent/JPS5998655A/ja active Granted
Patent Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS5126496A (ja) * | 1974-08-29 | 1976-03-04 | Matsushita Electric Ind Co Ltd | |
JPS5344661A (en) * | 1976-09-30 | 1978-04-21 | Kyupi Kk | Method of producing processed egg white liquid |
JPS53101563A (en) * | 1977-02-18 | 1978-09-05 | Eisai Co Ltd | Production of enzymatically decomposed egg white |
JPS56106560A (en) * | 1980-01-30 | 1981-08-24 | Wakoudou Kk | Conjugated protein |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPS5998655A (ja) | 1984-06-07 |
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