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DE69005908T2 - Monoklonale Antikörper zur Behandlung nach einem Kontakt mit Tollwutvirus. - Google Patents

Monoklonale Antikörper zur Behandlung nach einem Kontakt mit Tollwutvirus.

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Publication number
DE69005908T2
DE69005908T2 DE90305844T DE69005908T DE69005908T2 DE 69005908 T2 DE69005908 T2 DE 69005908T2 DE 90305844 T DE90305844 T DE 90305844T DE 69005908 T DE69005908 T DE 69005908T DE 69005908 T2 DE69005908 T2 DE 69005908T2
Authority
DE
Germany
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rabies
virus
antibodies
mab
protein
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DE90305844T
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Bernhard Dietzschold
Charles E Rupprecht
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Wistar Institute of Anatomy and Biology
Original Assignee
Wistar Institute of Anatomy and Biology
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Publication date
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Publication of DE69005908T2 publication Critical patent/DE69005908T2/de
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    • C07ORGANIC CHEMISTRY
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    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/005Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from viruses
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2760/00MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA ssRNA viruses negative-sense
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Description

  • Die vorliegende Erfindung betrifft das Gebiet der antiviralen Therapie. Insbesondere betrifft die vorliegende Erfindung die Behandlung, nachdem das Rabies-Virus (Tollwut-Virus) auf einen neuen Wirtsorganismus übertragen worden ist.
  • Rabies (Tollwut) bleibt in der Welt der Entwicklungsländer eine bedeutende Krankheit des Menschen. In Indien zum Beispiel werden etwa 500 000 Menschen (Steele, H.H., 1988, "Rabies in the Americas and Remarks on Global Aspects", Rev. Infect. Dis. 10 (Suppl. 4), 585) gegen Rabies behandelt und es wird von etwa 40 000 bis 50 000 Menschen berichtet, die pro Jahr an Rabies sterben (Baer, G.M., 1988, "Research Towards Rabies Prevention: Overview", Rev. Infect. Dis. 10 (Suppl. 4), 576).
  • Eine wirksame Behandlung von Rabies nach einer Exposition, wie sie von der WHO (Weltgesundheitsorganisation) empfohlen wird, umfaßt die umgehende Verwendung von Anti-Rabies Immunglobulinen des Menschen oder des Pferdes (HRIG bzw. ERIG) zusammen mit der Verabreichung von Vakzine. Tierexperimente haben gezeigt, daß die Behandlung mit Vakzine allein im Anschluß an die Exposition eine lethale Rabies-Virus-Infektion nicht verhindert (Koprowski, H. und J. Van Der Scheer, 1950, "Use of Hyperimmune Anti-rabies Serum Concentrates in Experimental Rabies", Am. J. Med. 8 412; Sikes, R.K., W.F. Clearly, H. Koprowski, T.J. Wiktor, und M. Kaplan, 1971, "Effective Protection of Monkeys Against Death by Street Virus by Post-Exposure Administration of Tissue Culture Rabies Vaccine, Bull. WHO 45, 1). Anti-Rabies-Antikörper scheinen ein wesentlicher Bestandteil für die Behandlung von Rabies zu sein. Die genaue Rolle dieser Antikörper bei der Behandlung nach der Exposition ist jedoch nicht klar.
  • Mögliche Mechanismen der Wirkungsweise der das Rabies-Virus neutralisierenden Antikörper (VNA), einzig gerichtet gegen das Glykoprotein (G Protein) des Rabies-Virus, umfassen die Neutralisierung von extrazellulärem Rabies-Virus, die Komplement-vermittelte Lyse von Rabies-Virus infizierten Zellen und Antikörper abhängige zelluläre Toxizität (Davis, D.R. und H. Metzger, 1983, "Structural Basis of Antibody Function", Ann. Rev. Immunol. 1, 87). Neben diesen Effektor-Funktionen der VNA sind auch andere Antikörper einschließlich solcher, die gegen das innere Nukleokapsid-Protein (RNP) gerichtet sind, in der Lage, die Immunantwort der T Lymphocyten zu regulieren (Celis, E., Wiktor, T.J., Dietzschold, B. und Koprowski, H., 1985, "Amplification of Rabies Virus-Induced Stimulation of Human T-cell Lines ans Clones by Antigen-Specific Antibody", J. Virol. 56, 426 - 433). Kürzlich ist gezeigt worden, daß Antikörper, die das G Protein oder RNP Proteine erkennen, bei der Potenzierung der Antigen induzierten proliferativen Antwort und der Produktion von Gamma-Interferon (IFN-γ) durch Rabies-Virus spezifische T Lymphocyten eine bedeutsame Rolle spielen. Zudem wurde gezeigt, daß IFN-γ beim Schutz vor lethaler Rabies-Virus-Infektion eine Rolle spielt (Dietzschold, B., M. Gore, H. Ertl, E. Celis, J. Otvos, Jr. und H. Koprowski, 1989, "Analysis of Protective Immune Mechanisms Induced by Rabies Nucleoprotein", in: Genetics and Pathogenicity of Negative Strand Viruses, B.W.J. Mahy und D. Kalakowsky, Hrsg., Elsevier, New York, 295).
  • Auf Grund des potentiellen Risikos von allergischen Reaktionen in Verbindung mit der Verwendung von ERIG wird idealerweise nur HRIG für die Behandlung von Menschen nach der Exposition empfohlen. Da jedoch HRIG sehr teuer ist, und da menschliche Rabies-Expositionen sehr häufig sind, sind oft nicht ausreichende Mengen an HRIG verfügbar, um die gesamte empfohlene Behandlung nach der Exposition einzuleiten. Der beschränkte Zugang zu HRIG ist wahrscheinlich ein wesentlicher Faktor, der dazu beiträgt, daß die Behandlungen nach der Exposition in zunehmendem Male scheitern (Anonym (redaktionell), 1988, "Rabies Vaccine Failures", Lancet, 23. April, 912). Außerdem müssen die Aspekte der Sicherheit der menschlichen Immunserum-Behandlung berücksichtigt werden, und zwar auf Grund des potentiellen Risikos der Kontamination mit dem Hepatitis B Virus und dem menschlichen Immunodefizienz-Virus (HIV). Aus diesen Gründen besteht für die Wissenschaft der Bedarf an einem sicheren und ohne weiteres erhältlichen Ersatzprodukt für HRIG, das zusammen mit der Vakzine für die Behandlung nach der Exposition mit Rabies verwendet werden kann.
  • Es ist eine Aufgabe der vorliegenden Erfindung, eine Zusammensetzung für die Behandlung von Rabies-Infektionen nach der Exposition zur Verfügung zu stellen.
  • Es ist eine weitere Aufgabe der vorliegenden Erfindung, eine Zusammensetzung zur Verfügung zu stellen, die ein Gemisch von monoklonalen Antikörpern enthält.
  • Diese und andere Aufgaben der vorliegenden Erfindung werden von einer oder mehreren der unten beschriebenen Ausführungsformen gelöst. In einer Ausführungsform wird eine Zusammensetzung zur Verfügung gestellt, die ein Gemisch von monoklonalen Antikörpern des Isotyps IgG enthält, wobei wenigstens zwei der Antikörper mit zwei verschiedenen Epitopen auf dem G Protein des Tollwutvirus immunoreaktiv sind, wobei wenigstens einer der Antikörper mit dem N Protein des Tollwutvirus immunoreaktiv ist, wobei wenigstens einer der Antikörper mit allen Straßen- (street) und stabilen (fixed) Tollwutviren immunoreaktiv ist, wobei wenigstens einer der Antikörper mit dem Duvenhage-Virus immunoreaktiv ist, und wobei wenigstens einer der Antikörper mit dem Mokola-Virus immunoreaktiv ist.
  • Die vorliegende Erfindung stellt dem Stand der Technik für die Behandlung von Rabies-Infektionen nach der Exposition ein sicheres und verläßliches Ersatzprodukt für HRIG zur Verfügung.
  • Es ist die Entdeckung der vorliegenden Erfindung, daß ein Cocktail von monoklonalen Antikörpern Säugetiere Schutz bieten kann, die mit dem Rabies-Virus infiziert worden sind. Der Cocktail kann monoklonale Antikörper des Menschen, der Maus oder von anderen Spezies enthalten. Auf Grund der im Vergleich zu gesamten hyperimmunen Antiseren im allgemeinen höheren spezifischen Aktivität der Gemische der monoklonalen Antikörper muß eine geringere Menge des Antikörper-Proteins verabreicht werden. Das hat günstige Auswirkungen auf die lokale Wundbehandlung, wenn nur kleine Volumina an der Stelle des Bisses inokuliert werden können. Zusätzlich ist das Risiko von anaphylaktischen Reaktionen und Hypersensibilisierung im Vergleich zu dem gesamten heterologen Hyperimmun-Antiserum geringer, da die Mengen, die verabreicht werden müssen, klein sind.
  • Der Cocktail oder das Gemisch gemäß der vorliegenden Erfindung besteht aus monoklonalen Antikörpern. Es spielt keine wesentliche Rolle, von welcher Spezies die Antikörper stammen, auch wenn die Verwendung homologer Antikörper das Risiko eines anaphylaktischen Schocks und der Hypersensibilisierung verringert. Verfahren zur Herstellung von monoklonalen Antikörpern sind im Stand der Technik gut bekannt. Siehe z.B. Wiktor et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 75, 3938 - 3942 (1978). Bevorzugte Antikörper für die Verwendung gemäß der vorliegenden Erfindung sind Antikörper der Maus.
  • Die Zusammensetzung der vorliegenden Erfindung verwendet Antikörper des Isotyps IgG. IgM Antikörper sind wohl nicht geeignet. Verfahren zur Bestimmung des Isotyps eines Antikörpers sind im Stand der Technik gut bekannt. Zur Bestimmung des Isotyps sind zum Beispiel kommerzielle Antikörper erhältlich. Die immunologische Spezifität der Antikörper der vorliegenden Erfindung ist, in Bezug auf die Anzahl der Virustypen, mit denen sie reagieren, vorzugsweise so breit wie möglich. Es ist wünschenswert, daß wenigstens einer der Antikörper mit dem Rabies verwandten Duvenhage-Virus immunoreaktiv ist, und daß wenigstens einer der Antikörper mit dem Rabies verwandten Mokola-Virus immunoreaktiv ist. Es ist außerdem wünschenswert, daß ein breiter Bereich von Straßen- und stabilen Rabies-Viren in dem Immunoreaktivitätsspektrum der Antikörper des Cocktails vertreten ist. Vorzugsweise sind alle Straßen- und stabilen Rabies-Viren vertreten. Stabile Viren sind durch serielle Passagen in Labortieren modifiziert. Straßenviren sind Wildtyp-Viren.
  • Die Epitop-Spezifität der Antikörper des Gemisches ist wünschenswerterweise so verschieden (divers) wie möglich. Wünschenswerterweise sind einige Antikörper immunorektiv mit dem G Protein (Glykoprotein) des Tollwutvirus, während einige Antikörper mit dem N Protein (Nukleoprotein) des Tollwutvirus immunoreaktiv sind. Vorzugsweise werden mindestens zwei verschiedene Anti-G Antikörper verwendet, wobei jeder der beiden gegen ein anderes Epitop des G Proteins gerichtet ist. In einer bevorzugten Ausführungsform sind jeweils die antigenen Stellen I, IIc und IIIb des G Proteins in der Immunspezifität des Gemisches vertreten. Spezielle Antikörper, die für die Reaktion mit diesen Epitop-Stellen verwendet werden können, sind MAb 509-6 (Flamand et al., J. Gen. Virol. 48, 105 (1980)), MAb 1112-1 (Dietzschold, Review of Infections Disease, Bd. 10, 785ff (1988)) und MAb 523-11 (Flamand et al., J. Gen. Virol. 48, 105 (1980)). Wenn mehr als ein Anti-N Antikörper verwendet wird, dann sollten auch die N Protein Epitope, mit denen sie reagieren, divers sein. Die Epitop-Stellen II und III werden zum Beispiel durch MAb 801-1 und MAb 502-2 (LaFon et al., J. Gen. Virol. 66, 2125 (1985) und Flamand et al., J. Gen. Virol. 48, 97 (1980)) vertreten.
  • Die schützende Dosis des Gemisches aus Antikörpern wird im allgemeinen auf einmal verabreicht. Eine Wiederholung ist nicht erforderlich. Die Dosis ist im allgemeinen zwischen etwa 50 und etwa 200 I.E./kg Körpergewicht. Es wird angenommen, dar höheren Dosen erwünscht sind, wenn der Zeitraum zwischen Exposition und Therapie grob ist. Wenn die Therapie innerhalb einiger Stunden erfolgt, können geringere Dosen verwendet werden. Wenn jedoch einige Tage seit der Exposition vergangen sind, sind höhere Dosen angezeigt.
  • Es ist wie auch bei den therapeutischen Behandlungen, die ERIG oder HRIG verwenden, in den meisten Fällen erwünscht, eine Rabies-Vakzine mit dem Gemisch der Antikörper der vorliegenden Erfindung zu verabreichen. Jede herkömmliche Rabies-Vakzine kann verwendet werden, so wie es dem Stand der Technik entspricht. Im allgemeinen sind dies Rabies-Viren, die abgeschwächt worden sind, obgleich auch Rabies Proteine, erhalten mittels genetischer Techniken, oder synthetische, immunogene Peptide verwendet werden können.
  • Die folgenden Beispiele stellen lediglich Erläuterungen besonderer Ausführungsformen dar. Sie sollen des Umfang der oben beschriebenen Erfindung und der dazugehörenden Patentansprüche nicht einschränken.
  • Beispiel 1
  • Dieses Beispiel beschreibt die Eigenschaften der Antikörper, die aus dem schützenden Cocktail der vorliegenden Erfindung ausgewählt worden sind.
  • Fünf immune MAbs wurden ausgewählt aus einer Liste von 76 MAbs, die für das G Protein und RNP spezifisch sind (Tabelle 1). Die Auswahlkriterien waren Isotyp, Antigen- und Epitop- Spezifität, Virusstamm-Spezifität, Affinität und Virus neutralisierende Aktivität. Wie in Tabelle 1 gezeigt wird, sind drei der Antikörper spezifisch für das G Protein: die anderen beiden nicht neutralisierenden Antikörper sind spezifisch für RNP. Jeder der drei für das G Protein spezifischen Antikörper erkennt eine andere antigene Stelle auf dem G Protein; das Epitop, das von MAb 509-6 erkannt wird, liegt innerhalb der Stelle I, das Epitop für MAb 1112-1 liegt innerhalb der Stelle IIc, und das Epitop für MAb 523-11 liegt innerhalb der Stelle IIIb (Dietzschold, B., Rupprecht, C.E., Tollis, M., Lafon, M., Mattei, J., Wiktor, T.J. und Koprowski, H., 1988, "Antigenic diversity of the glycoprotein and nucleoprotein of rabies and rabies-related viruses: Implications for Epidemiology and Control of Rabies", Review of Infectious Diseases, Bd. 10 (Suppl. 4), 5785 - 5798). Alle drei für das G Protein spezifische MAbs sind in der Lage, alle stabilen Rabies-Virus-Stämme und die meisten der Feld-Rabies-Virus-Isolate in vitro zu neutralisieren (Dietzschold, B., Rupprecht, C.E., Tollis, M., Lafon, M., Mattei, J., Wiktor, T.J. und Koprowski, H., 1988, "Antigenic diversity of the glycoprotein and nucleoprotein of rabies and rabies-related viruses: Implications for Epidemiology and Control of Rabies", Review of Infectious Diseases, Bd. 10 (Suppl. 4), 5785 - 5798). Außerdem neutralisierte MAb 1112-1 die Rabies verwandten Stämme Duvenhage 1-6, und MAb 523-11 neutralisierte das Mokola-Virus (Dietzschold, B., Rupprecht, C.E., Tollis, M., Lafon, M., Mattei, J., Wiktor, T.J. und Koprowski, H., 1988, "Antigenic diversity of the glycoprotein and nucleoprotein of rabies and rabies-related viruses: Implications for Epidemiology and Control of Rabies", Review of Infectious Diseases, Bd. 10 (Suppl. 4), 5785 - 5798).
  • Es kann Tabelle 1 entnommen werden, daß die drei für das G Protein spezifischen MAbs in ihrer Virus neutralisierenden Aktivität deutlich verschieden sind. Die Virus-Neutralisierung wurde mittels einer Modifikation des schnellen fluoreszierenden Fokus inhibierenden Tests, wie kürzlich beschrieben, ermittelt (Wiktor, T.J. et al., 1984, "Antigenic Analysis of Rabies and Mokola Virus from Zimbabwe Using Monoclonal Antibodies", Dev. Biol. Stand. 57:199). Eine Reduzierung des viralen Titers von mehr als 100 infektiösen Einheiten wurde als positive Virus-Neutralisierung angesehen. Während die spezifischen Virus neutralisierenden Aktivitäten von MAb 509- 6 und 523-11 sehr hoch sind (1667 I.E./mg bzw. 8242 I.E./mg), ist die Virus neutralisierende Aktivität von MAb 1112-1 in vitro niedrig (62 I.E./ug). Die spezifische Virus neutralisierende Aktivität aller drei MAbs ist jedoch mit Sicherheit höher als die von HRIG, die nämlich nur 1,13 I.E./mg Protein beträgt.
  • Die für RNP spezifischen MAbs 802-1 und 502-2 erkennen Epitope, die innerhalb der Stellen II bzw. III des N Proteins liegen (Dietzschold, B. et al., 1988, "Antigenic Diversity of the Glycoprotein and Nucleoprotein of Rabies and Rabies-Related Viruses: Implications for Epidemiology and Control of Rabies", Review of Infectious Disease, Bd. 10 (Suppl. 4), 5785 - 5798). MAb 502-2 reagiert mit allen bekannten Rabies und Rabies verwandten Virusstämmen (Dietzschold, B. et al., 1988, "Antigenic Diversity of the Glycoprotein and Nucleoprotein of Rabies and Rabies-Related Viruses: Implications for Epidemiology and Control of Rabies", Review of Infectious Disease, Bd. 10 (Suppl. 4), 5785 - 5798).
  • Alle fünf MAbs wurden in einem MAb Cocktail verwendet, der ein Gemisch aus 112,5 I.E./ml MAb 509-6, 10 I.E./ml MAb 1112- 1, 800 I.E./ml MAb 523-11, 0,04 mg/ml MAb 801-1 und 0,6 mg/ml MAb 502-2 darstellt. Die spezifische Virus neutralisierende Aktivität des Cocktails ist 1376 I.E./mg Protein.
  • Beispiel 2
  • Dieses Beispiel zeigt die prophylaktische Wirksamkeit der einzelnen drei MAbs, die gegen das G Protein des Rabies-Virus gerichtet sind. Darüber hinaus wird die Verwicklung des Fc Teils der Antikörper in die prophylaktische Antwort dargestellt.
  • Um die prophylaktische Wirksamkeit zu bestimmen, wurden verschiedene Verdünnungen der einzelnen MAbs intramuskulär (i.m.) in ICR Mäuse inokuliert. 24 Stunden später wurden die Tiere intracerebral mit einer lethalen Dosis (5 x 10, der LD&sub5;&sub0; für die Maus) des CVS 11 Stamms des Rabies-Virus herausgefordert. Während die Vorbehandlung der Mäuse mit den für RNP spezifischen Antikörpern keine Auswirkungen auf die Überlebenschance (Daten nicht gezeigt) hatte, verhinderte die Verabreichung der für das G Protein spezifischen Antikörper 24 Stunden vor der Herausforderung die lethale Rabies-Virus-Infektion wirksam (Tabelle 2). Zwei I.E. von MAb 509-6 und 2,36 I.E. von MAb 523-11 waren nötig, um 50% der Mäuse zu schützen. Obgleich die Virus neutralisierende Aktivität von MAb 1112-1 in vitro niedrig war, war die schützende Aktivität in vivo außerordentlich hoch. Nur 0,03 I.E. dieses MAb genügten, um eine lethale Rabies-Virus-Infektion in 50% der Tiere zu verhindern. Die Erklärung für die Diskrepanz zwischen den Aktivitäten von MAb 1112-1 in vitro und in vivo ist nicht klar. Es ist wahrscheinlich, daß der Mechanismus der MAbs in vivo im Gegensatz zur Neutralisierung in vitro sehr komplex ist und wahrscheinlich nicht nur auf der Neutralisierung von extrazellulärem Virus beruht.
  • Um zu zeigen, daß die konstante Region des Antikörpers, der das Fc Fragment enthält, eine wichtige Rolle beim in vivo Schutz gegen Rabies spielt, wurden Mäuse mit F(ab')&sub2; Fragmenten (denen Fc fehlt) von MAb 523-11 behandelt. Tabelle 2 zeigt, daß die ED&sub5;&sub0; von F(ab')&sub2; Fragmenten 34,0 I.E. beträgt, während die ED&sub5;&sub0; des intakten MAb 523-11 2,36 ist. Der gesamte Antikörper ist also wesentlich wirksamer als die F(ab')&sub2; Fragmente allein.
  • Beispiel 3
  • Dieses Beispiel zeigt, daß der Zeitraum, der zwischen der Behandlung mit MAb und der Herausforderung durch das Virus liegt einen starken Einfluß auf die schützende Aktivität des Antikörpers hat.
  • Mäuse wurden intramuskulär mit 5 x 10&sup6; MIC LD&sub5;&sub0; (lethale Dosis für 50% der Mäuse) von CVS 24 [erhalten aus der Sammlung des Wistar-Instituts] herausgefordert. Zu verschiedenen Zeiten vor und nach der Herausforderung mit dem Virus wurden verschiedene Dosen des Cocktails mit den monoklonalen Antikörpern verabreicht.
  • In Tabelle 3 wird gezeigt, daß die ED&sub5;&sub0; des MAb Cocktails 0,8 beträgt, wenn er 24 Stunden vor der Herausforderung verabreicht worden ist, daß sie aber auf 2,36 ansteigt, wenn die MAbs 2 Stunden vor der Herausforderung verabreicht werden. Wenn der Cocktail der Antikörper 2 Stunden nach der Herausforderung injiziert wird, sind sogar 42,8 I.E. nötig, um 50% der Mäuse zu schützen.
  • Beispiel 4
  • Dieses Beispiel belegt, daß die Stelle, an der die virale Herausforderung verabreicht wird, einen dramatischen Effekt auf die gemessene Wirksamkeit des Cocktails aus monoklonalen Antikörpern hat.
  • Zwei Gruppen von herausgeforderten Mäusen wurden mit Verdünnungen des MAb Cocktails behandelt und 24 Stunden später intracerebral (i.c.) oder über den Fußballen (footpad) (i.f.) mit einer lethalen Dosis (5 x 10&sup4; MIC LD&sub5;&sub0;) Rabies-Virus (CVS 11) herausgefordert. Selbst wenn 200 I.E. 24 Stunden vor der Herausforderung verabreicht wurden, überlebte nur eine von sieben Mäusen eine i.c. Herausforderung (siehe Tabelle 4). Die Unwirksamkeit der MAb Behandlung gegen eine i.c. Herausforderung ist verwunderlich, da Mäuse, die 200 I.E. MAb erhielten, 24 Stunden nach der Injektion einen Titer von zirkulierendem VNA von 3992 (GMT) hatten, dennoch aber nicht geschützt wurden. Im Gegensatz dazu hatten die meisten Mäuse, die mit durch Beta-Propiolakton (BPL) inaktiviertem Rabies- Virus immunisiert worden waren, einen Titer von zirkulierendem VNA von nur 767 (GMT) und überlebten die i.c. Herausforderung (Tabelle 4).
  • Wenn die herausfordernde Infektion in den Fußballen gegeben wurde (Daten nicht dargestellt), waren 4 I.E. MAb Cocktail, verabreicht 24 Stunden vor der Herausforderung, nötig, um 50% der Mäuse gegen eine i.f. Herausforderung zu schützen. Die ED&sub5;&sub0; von MAbs gegen eine i.f. Herausforderung ist also fünfmal höher als die ED&sub5;&sub0; derselben MAbs gegen eine i.m. Herausforderung (siehe Tabelle 3).
  • Beispiel 5
  • Dieses Beispiel zeigt, daß das Gemisch der monoklonalen Antikörper der Maus gemäß der vorliegenden Erfindung wirksam ist, um Mortalität zu verhindern, selbst wenn es erst nach der Exposition mit Rabies-Virus verabreicht wird.
  • Da die meisten pathogenen Rabies-Virus-Stämme in Mäusen eine sehr kurze Inkubationszeit haben (klinische Anzeichen treten bereits 5 bis 6 Tage nach der Infektion auf), ist es schwierig, an Mäusen Versuche zu einer Behandlung nach der Exposition vorzunehmen. Da die Inkubationszeit bei Hamstern wesentlich länger ist (10 bis 14 Tage), stellen diese Tiere ein besseres Tiermodell für Versuche zu einer Behandlung nach der Exposition dar.
  • Um die Wirksamkeit von MAbs in einer Situation nach der Exposition zu ermitteln, wurden Gruppen von je 5 Hamstern i.m. mit einem Rabies-Virus des Straßentyps (NYC Stamm) inokuliert. Zwei, drei und 36 Stunden nach der Infektion wurden 5 Hamster i.m. mit 1550 oder 150 I.E./kg des MAb Cocktails behandelt. Tabelle 5 zeigt, daß alle Hamster, die den Antikörper zwei oder drei Stunden nach der Herausforderung erhielten, überlebten, während 80% der unbehandelten Kontrolltiere der Rabies-Infektion erlagen. Die Behandlung mit dem MAb Cocktail 36 Stunden nach der Infektion führte zu einer Überlebensrate von 80%.
  • Angewandte experimentelle Verfahren
  • Virus-Stämme. Die stabilen Stämme CVS 11, ERA und PM des Rabies-Virus und auch die Isolate von Rabies-Virus des Straßentyps und die Rabies verwandten Duvenhage-6 (DUV-6) und Mokola (MOK) Viren wurden in BHK-21 Monolayer-Zellkulturen vermehrt, wie es kürzlich beschrieben worden ist (Wiktor, T.J. 1977, "Induction and Biological Properties of Defective Interfering Particles of Rabies Virus", J. Virol. 21, 626).
  • Monoklonale Antikörper (MAbs). Hybridome, die MAbs sekretieren, die für das Rabies Glykoprotein (G Protein) und Nukleoprotein (RNP) spezifisch sind, wurden durch die Fusion von P3 x 63 Ag8 oder 654 Myelomzellen mit Milzzellen aus BALB/c Mäusen, die mit verschiedenen Stämmen des Rabies-Virus immunisiert worden waren, hergestellt (Wiktor, T.J., 1978, "Monoclonal Antibodies Against Rabies Virus Produced by Somatic Cell Hybridization Detection of Antigenic Variants", Proc. Natl. Acad. Sci. USA 75, 3938 - 3942).
  • Reinigung der MAbs. Die MAbs wurden aus der Ascites Flüssigkeit mit (NH&sub4;)&sub2;SO&sub4;, wie beschrieben ausgefällt (Hughes, E.N. et al., 1982, "Murine Cell Surface Glycoproteins: Identification, Purification and Characterization of a Major Component of 110,000 Daltons by Use of a Monoclonal Antibody", J. Biol. Chem. 257, 3970 - 3977). Das Präzipitat wurde in PBS gelöst, gegen 25 mM MES [2-(N-Morpholin)ethansulfonsäure] pH 5,5 dialysiert und der HPLC Ionenaustauscher-Chromatographie unter Verwendung einer Baker Bound Abx 15u Prep Säule (Baker Chemical Company) unterworfen. Die Bedingungen der Chromatographie waren ähnlich den kürzlich beschriebenen Bedingungen (Nau, D. R., 1986, "Rapid Antibody Purification: Bakerbond Abx, J.T. Baker Product Information Bulletin Nr. 8506, J.T. Baker Chemical Company). Lösungsmittel A war 25 mM MES pH 5,6, Lösungsmittel B war 1 M Natriumacetat pH 7,0. Ein Gradient von 0 - 70% B wurde 60 Minuten mit einer Fließgeschwindigkeit von 3 ml/min bei Umgebungstemperatur gelaufen. Die Elution der Proteine wurde mittels UV Absorption bei 280 nm kontrolliert. Peak Fraktionen, die den MAb enthielten, wurden zusammengegeben, gegen PBS dialysiert und mittels Ultrafiltration konzentriert.
  • Herstellung von F(ab')&sub2;. F(ab')&sub2; Fragmente wurden wie beschrieben von gereinigten MAbs hergestellt (Chang, T.W. et al., 1982, "Cellular Origin and Interactions Involved in Gamma-Interferon Production Induced by OKT3 Monoclonal Antibody", J. Immunol. 128, 585). 15 mg MAb in 10 ml 0,1 mM Natriumacetat-Puffer pH 4,5 wurden mit 0,15 mg Pepsin (Millpore Corporation, USA) gemischt und 16 Stunden bei 37ºC inkubiert. Das verdaute Gemisch wurde gegen PBS dialysiert und zur Chromatographie auf eine Säule mit Protein A Sepharose CL-4B gegeben. In der Präparation von F(ab')&sub2; war kein restliches intaktes IgG nachweisbar, wenn die Analyse mittels SDS-Polyacryjamidgel-Elektrophorese erfolgte.
  • In vivo Schutz-Experimente in Mäusen. Sechs Wochen alte weibliche ICR Mäuse (Harlan Sprague-Dawley) in Gruppen von sieben oder zehn wurden mit 0,1 ml von einer von fünf seriellen Verdünnungen (100 I.E. - 0,16 I.E.) MAbs aus der Maus intramuskulär (i.m.) in den rechten Gastronemius-Muskel injiziert. 24 Stunden nach der Behandlung mit MAb wurden alle Mäuse mit 10 MIC LD&sub5;&sub0; CVS-24 Virus i.m. in den linken Gastronemius-Muskel herausgefordert. Die Tiere wurden drei Wochen lang beobachtet, und täglich wurden tote Tiere gefunden. Die effektive Dosis (ED&sub5;&sub0;) der MAbs wurde wie beschrieben berechnet (Habel, K., 1966, "Procedure for Determining 50% Endpoints of Habel-type Potency Test in Mice, in: Laboratory Techniques in Rabies, 2. Aufl., WHO, Reihe der Monographien Nr. 23, 142 - 143).
  • Behandlung von Hamstern mit MAbs aus der Maus nach der Exposition. Syrian Hamster im Alter von 4 bis 6 Wochen wurden für alle Experimente verwendet. Das Virus für die Herausforderung bestand aus einer 20% Speicheldrüsen-Suspension von einem Rabies-Virus-Isolat des Straßentyps (Ursprung: Fuchs). Es wurden Verdünnungen hergestellt mit destilliertem Wasser, das Pferdeserum enthielt. Für jeden Versuch wurden die Hamster in Gruppen fünf aufgeteilt und erhielten 100 ul von entweder PBS (Kontrolle) oder von monoklonalen Antikörper (MAbs), wie folgt:
  • Versuch 1
  • Die Hamster erhielten 105,1 MIC LD&sub5;&sub0;/ml Rabies-Virus und wurden mit monoklonalem Antikörper drei oder 36 Stunden später mit MAbs aus der Maus behandelt (1535 I.E./ml).
  • Versuch 2
  • Die Hamster erhielten 104,6 MIC LD&sub5;&sub0;/ml Rabies-Virus und wurden zwei Stunden später mit MAbs aus der Maus behandelt (155 I.E./ml).
  • Die Tiere wurden täglich auf eindeutige klinische Anzeichen einer Rabies-Infektion untersucht und bei Vergiftung mit CO&sub2; in extremis euthanisiert. Die Überlebenden wurden für wenigstens 30 Tage nach der Inokulation mit dem Rabies-Virus beobachtet und dann auf ähnliche Weise euthanisiert. Tabelle 1 Monoklonale Antikörper aus der Maus, die für den passiven Schutz gegen Rabies verwendet wurden ISOTYP Antigen-Spezifität Spezif. Virus neutralisierende Aktivität (I.E./mg) Virus-Stamm-Spezifität MAb Cocktail* Neutralisierung aller Stämme des Rabies-Virus des stabilen und des Straßentyps, außer einiger Virus-Isolate von Fledermäusen Neutralisierung aller Stämme des Rabies-Virus des stabilen und des Straßentyps und der Rabies verwandeten Duvenhage- Stämme Neutralisierung aller Stämme des Rabies-Virus des stabilen und des Straßentyps, außer einiger Virus-Isolate des Straßentyps von Fledermäusen und Füchsen Bindung an aller Stämme des Rabies-Virus des stabilen und des Straßentyps und an einige Rabies verwandete Viren Bindung an alla Rabies- und Rabies verwandte Viren *Der MAb Cocktail stellt ein Gemisch aus 112,5 I.E./ml von MAb 509-6, 10 I.E./ml von MAb 1112-1, 800 I.E./ml von MAb 523-11, 0,04 mg/ml von MAb 801-1 und 0,6 mg/ml von MAb 502-2 dar. Tabelle 2 Passiver Schutz von ICR Mäusen mit dem MAb Cocktail Sterblichkeit Antikörper Dosis (I.E.) vor/nach der Herausforderung Die Mäuse wurden i.c. mit 5 x 10&sup4; MIC LD&sub5;&sub0; CVS 11 herausgefordert Tabelle 3 Passiver Schutz von ICR Mäusen mit dem MAb Cocktail Sterblichkeit Antikörper Dosis (I.E.) 24 h vor der i.m. Herausforderung Die Mäuse wurden i.m. mit 5 x 10&sup6; MIC LD&sub5;&sub0; CVS 24 herausgefordert Tabelle 4 VNA Titer und Sterblichkeitsraten nach der Behandlung mit MAb oder Immunisierung mit BPL inaktiviertem ERA Virus Behandlung mit MAb* (200 I.E./Maus) Immunisierung mit BPL ERA** (2 ug/Maus) ***VNA Titer Sterblichk. (GMT, n=7) * Die Mäuse wurden mit 200 I.E. des MAb Cocktails behandelt und 24 Stunden später i.c. mit 5 x 10&sup4; MIC LD&sub5;&sub0; CVS 11 herausgefordert ** Die Mäuse wurden an Tag 0 und 7 mit 2 ug BPL inaktiviertem ERA Virus immunisiert und an Tag 14 i.c. mit 5 x 10&sup4; MIC LD&sub5;&sub0; CVS 11 herausgefordert *** Man lieb die Mäuse 2 Stunden vor der Herausforderung bluten Tabelle 5 Behandlung von Syrian Hamstern gegen Rabies mit monoklonalen Antokörpern aud der Maus nach der Exposition* Antikörper Dosis (I.E./kg) Zeit der Behandlung nach der Herausforderung mit Virus (h) Virus-Verdünnung bei der Herausforderung** Morbidität * Die Antikörper wurden i.m. verabreicht ** Die Hamster wurden i.m. mit einer Suspension einer Speicheldrüse des Hundes, die mit dem NYC Stamm des Rabies- Virus infiziert worden war, herausgefordert

Claims (7)

1. Zusammensetzung zur Behandlung von Rabies-Infektionen (Tollwut-Infektionen) nach einem Kontakt mit dem Tollwutvirus, die ein Gemisch aus monoklonalen Antikörpern des IgG-Isotyps umfaßt, wobei wenigstens zwei der Antikörper mit zwei verschiedenen Epitopen auf dem G Protein des Tollwutvirus immunoreaktiv sind, wobei wenigstens einer der Antikörper mit dem N Protein des Tollwutvirus immunoreaktiv ist, wobei wenigstens einer der Antikörper mit allen Straßen- (street) und stabilen (fixed) Tollwutviren immunoreaktiv ist, wobei wenigstens einer der Antikörper mit dem Duvenhage-Virus immunoreaktiv ist, und wobei wenigstens einer der Antikörper mit dem Mokola-Virus immunoreaktiv ist.
2. Die Zusammensetzung nach Anspruch 1, wobei die monoklonalen Antikörper Mäuse-Antikörper sind
3. Die Zusammensetzung nach Anspruch 1, die Antikörper umfaßt, die die folgenden Stellen (sites) erkennen: die Stellen I, IIc und IIIb des G Proteins des Tollwutvirus und die Stellen II und III des N Proteins des Tollwutvirus.
4. Die Zusammensetzung nach Anspruch 2, wobei die monoklonalen Antikörper diejenigen Antikörper sind, die wie folgt bezeichnet werden: 509-6, 1112-1, 523-11, 801-1 und 502-2.
5. Die Zusammensetzung nach Anspruch 4, wobei die relativen Verhältnisse der Antikörper wie folgt sind: 112,5 I.E./ml MAb 509-6, 10 I.E./ml MAb 1112-1, 800 I.E./ml MAb 523-11, 0,04 mg/ml MAb 801-1 und 0,6 mg/ml MAb 502-2.
6. Die Zusammensetzung nach einem der vorhergehenden Ansprüche für die intramuskuläre Verabreichung.
7. Die Zusammensetzung nach einem der vorhergehenden Ansprüche, die eine Schutzdosis von zwischen etwa 50 und etwa 2000 I.E./kg Körpergewicht enthält.
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