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DE60021350T2 - Mmp-hemmer bei bindegewebserweichung - Google Patents

Mmp-hemmer bei bindegewebserweichung Download PDF

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DE60021350T2
DE60021350T2 DE60021350T DE60021350T DE60021350T2 DE 60021350 T2 DE60021350 T2 DE 60021350T2 DE 60021350 T DE60021350 T DE 60021350T DE 60021350 T DE60021350 T DE 60021350T DE 60021350 T2 DE60021350 T2 DE 60021350T2
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DE
Germany
Prior art keywords
mmp
inhibitor
use according
connective tissue
inhibitors
Prior art date
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DE60021350T
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English (en)
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Mark William James High Peak Ferguson
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Renovo Ltd
Original Assignee
Renovo Ltd
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Publication date
Application filed by Renovo Ltd filed Critical Renovo Ltd
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Publication of DE60021350T2 publication Critical patent/DE60021350T2/de
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Description

  • Die vorliegende Erfindung betrifft die Vorbeugung oder Behandlung von Liquefaktion der extrazellulären Matrix an den Rändern von beschädigtem Bindegewebe nach einer Verletzung.
  • Die Verletzung von Bindegeweben, wie beispielsweise Sehnen, Bänder und Knorpel, kann auf einer Anzahl von Wegen erfolgen. Zum Beispiel kann eine Sehne nach einem plötzlichen Drehen oder Zerren an einem Gelenk, an dem die Sehne befestigt ist, zerrissen oder gerissen werden. Bindegewebsverletzungen können auch aufgrund eines schweren Traumas, wie beispielsweise eine Quetschverletzung oder eine Schnittwunde eines Gewebes, entstehen. Alternativ können Bindegewebsverletzungen im Ergebnis eines sich wiederholenden Traumas für ein Gewebe (z.B. sich wiederholende Überlastungsverletzungen, verursacht durch längeren Gebrauch von Preßluftbohrern) entstehen.
  • Bindegewebsverletzungen der Gliedmaßen (z.B. Sehnenverletzungen der Finger, des Handgelenks oder der Beine) von Menschen und Tieren sind besonders problematisch.
  • Um Bindegewebe wiederherzustellen, ist es für die Bereiche des Bindegewebes (z.B. die gerissenen Ränder einer durchtrennten Sehne) notwendig, in nächster Nähe gehalten werden, wonach Wiederherstellungsprozesse ein Gewebe erzeugen, das die Lücke zwischen unbeschädigten Geweben überbrückt. Die Bereiche können durch Immobilisieren der Gewebe oder durch chirurgische Intervention (z.B. indem die gerissenen Ränder zusammengenäht werden) in nächste Nähe gebracht werden.
  • Jedoch kommt während der ersten wenigen Tage nach einer Verletzung (gewöhnlich bis zu 7 Tage, aber möglicherweise bis zu 14 Tage) ein Phänomen vor, das als „Erweichen" bekannt ist, welches schädliche Auswirkungen auf die Gewebewiederherstellung haben kann. Erweichen ist mit der Liquefaktion der extrazellulären Matrix an den Rändern von beschädigtem Bindegewebe verbunden.
  • Diese Liquefaktion stellt aus mehreren Gründen ein Problem dar. In erster Linie ist das erweichte Gewebe sehr schwach und kann leicht gerissen werden, was zu Wiederverletzung und sogar dauerhafter Leistungsminderung führen kann. Dies ist besonders für lasttragende Bindegewebe, wie beispielsweise verletzte Sehnen im Bein, problematisch. Weiterhin kann die durch Erweichen verursachte Schwächung derart sein, daß die Zugfestigkeit des Bindegewebes wirklich geringer wird als sie, unmittelbar nachdem die Verletzung erfolgte, war. Zum Beispiel hat, 5 Tage nachdem eine Fingersehne zusammengenäht worden ist, die Sehne oft nur 10–20% der Zugfestigkeit, die sie unmittelbar postoperativ hatte, und nur etwa 1% der Zugfestigkeit einer unverletzten Sehne.
  • Weiterhin ist, wenn ein operativer Eingriff verwendet wird, Erweichen ebenfalls ein Problem, weil es schwierig sein kann, die erweichten Gewebe in nächster Nähe zueinander zu halten, zurückzuführen auf die Tatsache, daß die Nähte oft aus den verflüssigten Geweben herauskommen und die gerissenen Enden sich dann trennen können, wobei verhindert wird, daß irgendeine Wiederherstellung erfolgt.
  • In dem Fall von sich wiederholenden Überlastungsverletzungen (welche häufige „Wiederverletzung" beinhalten) können Bindegewebe wie beispielsweise Sehnen und Bänder in einem chronischen „erweichten" Zustand sein. Wenn dies der Fall ist, weist das Gewebe oft ein äußeres Bündel von scheinbar normalem Bindegewebe auf, aber umfaßt einen inneren Kern von verflüssigten Geweben. Irgendeine Verletzung an dem äußeren Bündel kann das Gewebe, mit ernsten Folgen für die Bindegewebsfunktion, zerreißen.
  • Bindegewebserweichung ist während der Bindegewebsheilung bei Menschen und Tieren (besonders bei Pferden und Haustieren) in hohem Maße problematisch und es besteht ein Bedarf, Medikamente bereitzustellen, die das Auftreten der Liquefaktion verhindern.
  • Gemäß einem ersten Aspekt der vorliegenden Erfindung wird die Verwendung eines Matrix-Metalloproteinase-Inhibitors bei der Herstellung eines Medikaments zur Verwendung bei der Behandlung oder Vorbeugung der Liquefaktion der extrazellulären Matrix an den Rändern von beschädigtem Bindegewebe nach einer Verletzung, und zwar bei Sehnen, Bändern und Knorpel, bereitgestellt.
  • Die Erfinder haben gefunden, daß Matrix-Metalloproteinase-(MMP)-Inhibitoren wirksam für das Hemmen oder Verhindern der Liquefaktion sind. Diese Inhibitoren können deshalb verwendet werden, um das Heilen von Verletzungen an Bindegeweben, wie beispielsweise Sehnen, Bänder und Knorpel, bei Menschen und Tieren zu fördern. Zum Beispiel hat eine Person mit einer gerissenen Sehne des Fingers Vorteile von der Verabreichung von MMP-Inhibitoren, weil die anschließende Verminderung der Erweichung dazu führt, daß die Ränder der gerissenen Sehne schneller und mit größerer Festigkeit zusammengeknüpft werden, als das für unbehandelte Sehnen gesehen wird. MMP-Inhibitoren sind auch für die Verabreichung an Tiere (wie beispielsweise Hunde oder Pferde und besonders wertvolle Renn- oder Ausstellungstiere) für die Behandlung oder Vorbeugung von Bindegewebserweichung und insbesondere Sehnenverletzungen der Beine äußerst geeignet. Durch Behandeln eines Pferdes mit einem MMP-Inhibitor gemäß der vorliegenden Erfindung ist es möglich, zu verhindern oder die Chancen dafür wesentlich zu verringern, daß das Tier nach einer Bindegewebsverletzung (z.B. einer Sehne) lahm wird. So macht es die Verwendung von MMP-Inhibitoren gemäß der vorliegenden Erfindung weniger wahrscheinlich, daß ein derart kostbares Tier nach einer Verletzung getötet werden müßte.
  • MMP-Inhibitoren sind besonders zum Halten von Nähten in einem Bindegewebe (z.B. eine heilende Sehne) nützlich und gemäß einem zweiten Aspekt der vorliegenden Erfindung wird die Verwendung eines Matrix-Metalloproteinase-Inhibitors bei der Herstellung eines Medikaments zum Halten von Nähten in einem Bindegewebe bereitgestellt.
  • Wir haben gefunden, daß MMP-Inhibitoren die Gewebeerweichung vermindern und dadurch helfen, Nähte in einer erforderlichen Position zu halten. Es wird bevorzugt, daß MMP-Inhibitoren gemäß dem zweiten Aspekt der Erfindung verwendet werden, um Nähte in einer heilenden Sehne zu halten. Dies erlaubt verbesserte Heilung der Enden einer durchgetrennten Sehne, weil die Nähte fähiger sind, die durchgetrennten Enden einer Sehne in nächster Nähe zu halten.
  • Matrix-Metalloproteinasen (MMPs) sind eine Familie von Zn–+-abhängigen neutralen Metalloendopeptidasen. Phylogenetisch sind sie aus der Matrixin-Unterfamilie der Familie M10 des MB-Clans von Metallopeptidasen, die HEXGHXXGXXHS-Zink-Bindungs-Motive haben. Zwei konservierte Histidinreste und ein Glutamat immobilisieren das Zinkion an der aktiven Stelle. Mindestens elf unterschiedliche Typen von MMP sind bekannt und werden mit MMP 1–13, MT-1 MMP und auch PUMP 1 bezeichnet.
  • MMPs werden nach Spaltung eines Signalpeptids in einer inaktiven Zymogenform sekretiert. Sie erfordern dann weitere proteolytische Spaltung, um in der extrazellulären Umgebung aktiviert zu werden. Die Aktivierung von MMPs kann über viele Mechanismen erfolgen, zu diesen gehören chaotrope Mittel (z.B. Natriumdodecylsulfat), niedriger pH, Chemikalien, die die Sulfhydrylgruppe oxidieren können (z.B. N-Methylmaleimid) oder Enzymproteolyse. In vivo ist es wahrscheinlich, daß der erste Schritt der Aktivierung durch Serinproteinasen, wie beispielsweise Trypsin, Plasmin, Cathepsin G und Kallikrein, oder andere MMPs vermittelt wird. Diese Proteasen entfernen einen Teil eines 10-kDa-Propeptids auf der N-Aminoseite eines Cysteinrestes, welcher in der inaktiven Form durch eine Sulfhydrylbindung kovalent an das Zinkatom an dem Zentrum der aktiven Region gebunden ist. Diese Bindung wird darauffolgend destabilisiert und der Rest der Propeptidregion wird autokatalytisch gespalten, wobei das aktive Enzym erzeugt wird.
  • Die in-vitro-Substratspezifität variiert zwischen den verschiedenen Typen von MMP, obwohl alle MMPs imstande sind, mindestens eine Komponente der extrazellulären Matrix (z.B. Collagen) abzubauen. Verschiedene MMPs können das gleiche Substrat lysieren, obgleich unterschiedliche Affinitäten und Kinetiken zwischen den MMPs für ein spezielles Substrat offensichtlich sind. Jede MMP kann auch eine Vielfalt von Substraten lysieren, obgleich eine gewisse Substratpräferenz offensichtlich ist (siehe Tabelle 1). Die Bindung der MMP an das Substrat ist lagespezifisch, wobei die MMP an einen speziellen Teil des Substratmoleküls bindet, und schließt das N- oder das C-Ende des Enzyms ein, was ein von der spezifischen MMP abhängiges Ereignis ist. Mit Ausnahme von MMP-8 und MMP-9 in Neutrophilen werden MMPs nicht in Speicherkörnchen in Zellen sequestriert gefunden. Sie werden in Reaktion auf Zellsignale synthetisiert und die MMP-Erzeugung wird auf dem Transkriptionsniveau gesteuert.
  • Tabelle 1: Matrix-Metalloproteinasen und in-vitro-Substratspezifität
    Figure 00030001
  • Figure 00040001
  • Die Aktivität von MMPs kann auf einer Vielzahl von Wegen moduliert werden. Die in-vivo-Aktivität wird sowohl auf dem Transkriptionsniveau als auch in dem extrazellulären Raum straff reguliert.
  • Die Transkriptionsregulation ist gegen viele Wachstumsfaktoren, einschließlich: IL-Iα, IL-4, IL-6, IL-10, aus Blutplättchen stammender Wachstumsfaktor (PDGF), basischer Fibroblasten-Wachstumsfalkor (FGF-2), TGF-α und TGF-β, empfindlich. Die meisten von den Regulationswegen laufen an der AP-1-Promotorregion der MMP-Gene zusammen (außer demjenigen von MMP-2, die normalerweise konstitutiv exprimiert wird). Andere Promotorsequenzen schließen PEA3 und TRE ein. Das Zusammenlaufen der Wege geschieht auf dem Niveau der c-fos- und i-jun-Translation.
  • Jun- und Fos-Proteine bilden Heterodimere, die in der Promotorregion von MMPs an AP-1 binden und dadurch die Transkription hochregulieren. Dexamethason und andere Steroidhormone unterbrechen diesen Weg, indem sie an Jun-Protein binden. Prostaglandine regulieren die MMP-Synthese hoch, während Retinoinsäuren über c-jun die MMP-Synthese herunterregulieren. Die Bindung von Fibroblasten an verschiedene Tenascin/Fibronectin-Liganden über einen Integrin-abhängigen Mechanismus, der einen Verlust von Focal Adhesion Kinase (FAK) zeigt, reguliert durch Fos/AP-1-Aktivierung auch die MMP-1-Expression. Es ist deshalb von großem Interesse, daß gezeigt wurde, daß Veränderungen der Zellmorphologie, die zu Störungen des Zytoskeletts (CSK) führen, die Expression von TGF-β1 und MMP-1 auslösen, was vermuten läßt, daß Ereignisse in vivo durch Zellmorphologie und Integrin-Signalisierung vermittelt werden können, da TGF-β1 die MMP-1-Erzeugung herunterreguliert. Die Einwirkung von Signalreizen auf Zellen hat auseinandergehende Auswirkungen auf die Synthese einzelner MMPs, wobei MMP-1 und 3 durch TGF-β herunterreguliert werden, welches umgekehrt MMP-2 hochreguliert.
  • Die MMP-Aktivität ist im extrazellulären Raum und in der extrazellulären Matrix (ECM) straff gesteuert. Die Aktivierung latenter Zymogene wird durch Inhibitoren von Serinproteasen gesteuert. Ein Beispiel dafür ist der Plasminogenaktivator-Inhibitor-1 (PAI-1). Die Expression beeinflußt die Aktivierung von MMPs indirekt über die Hemmung der Plasminogenaktivierung und deshalb Hemmung der Plasminaktivierung.
  • Die proteolytische Wirkung von MMPs erfordert für aktive tertiäre Konformation die Anwesenheit von Ca++ und folglich inaktiviert der Calciumionenchelatbildner EDTA die MMPs.
  • Eine wichtige Form der Regulierung von MMPs in der ECM geschieht durch die Aktivität spezifischer Inhibitoren von MMPs, die als Gewebeinhibitoren von Metalloproteinasen (TIMPs) bekannt sind. Mindestens drei Typen von Wirbeltier-TIMP (TIMP-1, -2 und -3) sind bekannt. Diese sind Teil einer Familie von 8 TIMPs, definiert durch eine hochkonservierte sekundäre Struktur, die sechs Disulfidbindungen beinhaltet. TIMPs binden an MMPs mit einer 1:1-Stöchiometrie und inaktivieren das Enzym. Sie werden häufig durch die gleiche Zelle erzeugt, die MMPs erzeugt, und da die TIMP-MMP-Bindung fest ist, würde die Erzeugung äquimolarer Konzentrationen nicht zu einer Auswirkung auf den ECM-Abbau führen. So könnten feine Störungen in extrazellulären Konzentrationen von beiden einen bedeutenden Einfluß auf den ECM-Abbau haben.
  • TIMP-1 ist induzierbar, glycosyliert und X-gebunden, während TIMP-2 konstitutiv exprimiert, nicht glycosyliert und autosomal zu sein scheint. TIMP-1 hat wie viele der MMPs eine AP-1-Promotorregion stromaufwärts. Dies kann die koordinierte Expression von MMPs und TIMP-1 erklären. TGF-β, Retinoinsäwe und weibliche Geschlechtshormone regulieren jedoch TIMP-1 hoch und die Expression einiger MMPs herunter. TGF-β reguliert spezifisch MMP-2 und -9 hoch und TIMP-1 reguliert MMP-1 und -3 herunter. Dies steht im Gegensatz zu den Wirkungen von IL-4, das sowohl MMP-1 als auch -2 herunterreguliert und keine Wirkung auf TIMP hat, was weiterhin im Gegensatz zu FGF-2 steht, das eine Wirkung durch Hochregulieren von MMP-1 und TIMP-1 hat. Dies würde ermöglichen, daß komplexe Cocktails von Wachstumsfaktoren sehr feine Einflüsse auf den Gewebeabbau haben.
  • Alle TIMPs binden alle aktiven MMPs und hemmen sie, obgleich mit wechselnden Affinitäten. Sowohl die N- als auch die C-terminalen Domänen scheinen in TIMPs für die Bindung wichtig zu sein, obgleich die Bindung von TIMPs an aktive MMPs eine Vielfalt von Mechanismen zu beinhalten scheint. TIMP-2 bindet pro-MMP-2 und TIMP-1 bindet pro-MMP-9. Diese beiden Enzyme sind zu nachfolgender Aktivierung imstande, wenn auch auf niedrigerem Niveau, und die Anwesenheit von TIMPs scheint sie gegen nachfolgenden Verlust von Aktivität durch weitere Spaltung zu stabilisieren. TIMP-3 hat wie die TIMPs 1 und 2 Wachstumsfaktor-ähnliche Eigenschaften, ausgedehnte Disulfidbindung innerhalb der Kette, ein Molekulargewicht von 24 kDa und wird in Fibroblasten synthetisiert. Die TIMPs-Konzentration in der ECM wird wahrscheinlich durch ihre Anfälligkeit gegenüber Proteolyse durch Serin-Proteasen reguliert. Dieser Mechanismus kann die lokale Konzentration in der ECM steuern.
  • MMPs werden auch durch α2-Macroglobulin inaktiviert. Dies scheint ein Mechanismus zum Regulieren von MMP-Aktivität sowohl in der ECM als auch im Plasma zu sein. Die Regulierung der katalytischen Spaltung von aktiven MMPs durch Autokatalyse oder durch Katalyse mit anderen ECM-Proteinasen kann ebenfalls die MMP-Aktivität in der ECM steuern.
  • Wenn wir auch nicht wünschen, durch irgendeine Hypothese gebunden zu sein, glauben wir, daß Bindegewebserweichung durch eine Hochregulierung in der Expression von MMPs in Bindegewebszellen und von Entzündungszellen an der verletzten Stelle zustandegebracht wird. Wir glauben, daß diese Hochregulierung zu Digestion von Komponenten der extrazellulären Matrix und anschließender Liquefaktion (d.h. Erweichung) führt. MMP-Inhibitoren sind für das Verhindern der Erweichung wirksam, indem sie dieser Zunahme in der MMP-Aktivität entgegenwirken.
  • Der Begriff „MMP-Inhibitor" wird hier verwendet, um Mittel oder Verbindungen zu bedeuten, die die physiologische Wirkung von MMP vermindern, begrenzen oder verhindern (d.h. der Inhibitor wird die enzymatische Digestion von Molekülen der extrazellulären Matrix durch MMP vermindern, begrenzen oder verhindern). „MMP-Inhibitor" bedeutet für uns auch Mittel oder Verbindungen, die die Erzeugung oder Sekretion von MMP verhindern oder vermindern, MMP abbauen oder MMP sequestrieren, oder irgendeinen in den vorstehenden Abschnitten beschriebenen negativen Regulator von MMP-Aktivität.
  • Bevorzugte MMP-Inhibitoren verhindern die MMP-Erzeugung durch eine Zelle. Zum Beispiel können Mittel die MMP-Gentranskription verhindern, die Translation von MMP aus MMP-mRNA verhindern, die posttranslationale Modifizierung von MMP unterbrechen, die MMP-Sekretion aus der Zelle, in der sie exprimiert wird, unterbrechen oder die Erzeugung von aktiver MMP aus dem Zymogen verhindern. Alternativ kann der Inhibitor ein Mittel sein, das den Abbau von MMP erhöht, wie beispielsweise ein proteolytisches Enzym. Gleichermaßen kann der Inhibitor ein Mittel sein, das verhindert, daß sich MMP mit ihrem Substrat vereinigt, wie beispielsweise ein neutralisierender Antikörper gegen MMP oder ein Aptamer gegen MMP. Der Inhibitor kann auch ein Antisense-Oligonucleotid oder Ribozym gegen MMP-mRNA oder gegebenenfalls das MMP-Gen sein.
  • Die am meisten bevorzugten MMP-Inhibitoren sind Verbindungen, die die Enzymwirkung von MMPs durch Binden an MMP selektiv hemmen. Diese können kompetitive Inhibitoren (z.B. diejenigen, die um die aktive Stelle der MMP konkurrieren) oder nicht kompetitive Inhibitoren (wie beispielsweise allosterische Inhibitoren oder Verbindungen, die kovalent die aktive Stelle der MMP modifizieren) sein.
  • Sowohl natürliche wie auch synthetische MMP-Inhibitoren sind bekannt und können gemäß der vorliegenden Erfindung verwendet werden. Beispiele derartiger natürlich vorkommender MMP-Inhibitoren sind α2-Macroglobulin (ein Collagenase-Inhibitor, gefunden im Blut) und Gewebeinhibitoren von MMPs (TIMPs – siehe vorstehend).
  • Zu bevorzugten synthetischen MMP-Inhibitoren gehören GM6001 (Handelsname Galardin) und Batimastat (BB-94). Am meisten bevorzugte synthetische MMP-Inhibitoren sind organische Moleküle, basierend auf Hydroxamsäure.
  • MMP-Inhibitoren sind auf dem Fachgebiet bekannt. Zum Beispiel können die in WO 90/05716, WO 90/05719, WO 92/13831, EP-A-126974, EP-A-159396, der US-Patentschrift 4599361 und der US-Patentschrift 4743587 offenbarten Inhibitoren alle gemäß der vorliegenden Erfindung verwendet werden. DE 19542189 beansprucht ihre Verwendung bei der Behandlung und Vorbeugung chronischer Erkrankungen, wie beispielsweise degenerative Gelenkerkrankungen und Knorpelschwund.
  • Calciumchelatbildner (z.B. EDTA), Steroide (wie beispielsweise Dexamethason) und Retinoinsäure sowie deren Derivate können ebenfalls verwendet werden, um durch Verminderung der MMP-Aktivität Bindegewebserweichung zu verhindern oder zu behandeln.
  • Wir haben gefunden, daß MMP-vermittelter Wiederaufbau von Collagen bei Bindegewebserweichung besonders wesentlich ist. Es wird deshalb bevorzugt, daß der MMP-Inhibitor ein Collagenase-Inhibitor ist. Zum Beispiel sind Inhibitoren von MMP 1 und MMP 8 zum Verhindern von Bindegewebserweichung besonders brauchbar.
  • Die vorliegende Erfindung stellt in Anbetracht der Lehre der WO 95/24921 eine überraschende Entwicklung dar. WO 95/24921 betrifft die Verwendung von MMP-Inhibitoren zum Verhindern der Kontraktion von Geweben (wie beispielsweise Narbengewebe). Gewebekontraktion neigt dazu, sich über einen langen Zeitraum zu entwickeln (wenn sich Narbengewebe entwickelt), während Gewebeerweichung ein andersartiger Vorgang ist, der sich während der ersten 7 Tage (und bis zu 14 Tage) nach der Verletzung entwickelt. Weiterhin neigt Kontraktion von Geweben dazu, zu Geweben zu führen, die härter und dichter werden (wie beobachtet wird, wenn sich das Fasergewebe einer Narbe zusammenzieht). Dies würde auf die Lehren von WO 95/24921 hindeuten, daß MMP-Inhibitoren tatsächlich verwendet werden können, um dichte Narben zu „erweichen". Es ist deshalb überraschend, daß gemäß der vorliegenden Erfindung MMP-Inhibitoren tatsächlich verwendet werden können, um das Erweichen von Bindegeweben zu verhindern.
  • Die Medikamente der Erfindung können eine Anzahl verschiedener Formen annehmen, abhängig insbesondere von der Art, in der die Zusammensetzung verwendet werden soll. So kann das Medikament zum Beispiel in der Form eines Pulvers, einer Tablette, Kapsel, Flüssigkeit, Salbe, Creme, eines Gels, Hydrogels, Aerosols, Sprays, einer Mizelle, eines Liposoms oder irgendeiner anderen geeigneten Form vorliegen, die an eine Person oder ein Tier verabreicht werden kann.
  • Medikamente umfassen gewöhnlich mindestens einen MMP-Inhibitor und ein pharmazeutisch verträgliches Vehikel. Es wird anerkannt, daß das Vehikel eines sein sollte, das von dem Patienten, dem es gegeben wird, gut vertragen wird und die Zuführung des MMP-Inhibitors an das Zielbindegewebe ermöglicht. Das Vehikel ist idealerweise biokompatibel, biologisch abbaubar, biologisch resorbierbar und nichtentzündend.
  • Das Medikament kann auf einer Anzahl von Wegen verwendet werden. Zum Beispiel ist topische Aufbringung ein bevorzugtes Mittel der Verabreichung eines MMP-Inhibitors zur Vorbeugung oder Verminderung von Bindegewebserweichung. In diesem Fall können Liposome, Mizellen, Cremes, Salben, Gele und Flüssigkeiten verwendet werden. Ein Medikament gemäß der Erfindung (in der Form zum Beispiel einer Salbe oder Creme) kann durch eine offene Wunde (welche eine Unfallverletzung sein kann oder aus einem elektiven chirurgischen Eingriff entstehen kann) auf eine Sehne aufgebracht werden. Alternativ kann ein MMP-Inhibitor in einer Mizelle oder einem Liposom eingebracht werden und als Spray oder Aerosol an das Zielgewebe zugeführt werden.
  • Erweichen von Bindegeweben erfolgt während der ersten wenigen Tage nach der Verletzung (gewöhnlich bis zu 7 Tage, aber vielleicht bis zu 14 Tage), es wird daher bevorzugt, daß ein Patient, der einer Behandlung bedarf während dieser Zeit einen MMP-Inhibitor erhält. Obwohl es anerkannt wird, daß unterschiedliche Zeitabläufe der Behandlung erforderlich sein können (z.B. für längere Zeiträume als 14 Tage oder zur Verwendung als Prophylaktikum, z.B. vor einer Operation, wie vorstehend festgestellt), sollte in dem Fall von sich wiederholenden Überlastungsverletzungen, die mit chronischer Gewebeerweichung verbunden sind, ein MMP-Inhibitor verabreicht werden bis die Erweichung zur Befriedigung eines klinischen Arztes vermindert oder beseitigt worden ist.
  • Wenn eine Sehne oder ein Band nach einer Verletzung zusammengenäht werden muß, ist es für den Patienten von Vorteil, wenn ihm präoperativ MMP-Inhibitoren gegeben werden (idealerweise sobald als möglich nach der Verletzung oder in dem Fall von elektivem chirurgischen Eingriff vor und zu der Zeit der Sehne/Band-Inzision) und für mindestens 7 Tage postoperativ (obgleich bis zu 14 Tage und mehr erforderlich sein können). Alternativ kann ein klinischer Arzt wählen, einen MMP-Inhibitor zu verabreichen, bis die Fäden entfernt werden oder resorbiert sind oder sogar darüber hinaus.
  • Wenn das Bindegewebe zugänglich ist, wird der MMP-Inhibitor vorzugsweise topisch verabreicht. Alternativ ist ein bevorzugtes Behandlungsregime die Injektion eines flüssigen Medikaments in die verletzte Stelle (zum Beispiel eine Injektion direkt in das Knie eines Patienten mit Verletzungen der Bänder, Sehnen oder Knorpel des Knies). Derartige Injektionen müssen möglicherweise mehrere Male wiederholt werden und deshalb ist ein alternatives, bevorzugtes Regime die Verwendung einer Vorrichtung oder eines Trägers, der den MMP-Inhibitor langsam über einen gewünschten Zeitraum abgibt.
  • Systemische Verabreichung kann erforderlich sein. In diesem Fall kann der MMP-Inhibitor innerhalb einer Zusammensetzung enthalten sein, die zum Beispiel in Form einer Tablette, Kapsel oder Flüssigkeit aufgenommen wird, oder kann sogar eine Flüssigkeit zur Injektion in den Blutstrom oder Muskel sein. Systemische Verabreichung ist besonders für tiefe oder größere Verletzungen geeignet.
  • Peptid-MMP-Inhibitoren (zum Beispiel Peptidpseudosubstrate) können gemäß der vorliegenden Erfindung verwendet werden. Wenn dies der Fall ist, können derartige Peptidinhibitoren durch Gentherapie bereitgestellt werden. Eine derartige Gentherapie ist in hohem Maße geeignet, um anhaltende Niveaus von aktivem MMP-Inhibitor über einen längeren Zeitraum, als er für die meisten herkömmlichen therapeutischen Regimes möglich ist, zu erreichen. Peptide können kontinuierlich von Zellen an einer Verletzungsstelle exprimiert werden, welche mit einem DNA-Molekül transformiert worden sind, das für den Peptid-MMP-Inhibitor codiert. Deshalb können, sogar wenn das Peptid in vivo eine sehr kurze Halbwertszeit hat, therapeutische wirksame Mengen des Inhibitors kontinuierlich von dem behandelten Gewebe exprimiert werden. Das DNA-Molekül, das durch Gentherapie für die Behandlung von Bindegewebserweichung bereitgestellt wird, sollte imstande sein, exprimiert zu werden (wenn an einen Patienten verabreicht), um ein Protein oder Peptid zu erzeugen, das direkt oder indirekt Aktivität zum Behandeln von Bindegewebserweichung hat. Mit „direkt" meinen wir, daß das Produkt der Genexpression per se die erforderliche MMP-Inhibitor-Aktivität hat. Mit „indirekt" meinen wir, daß das Produkt der Genexpression mindestens eine weitere Reaktion durchläuft oder vermittelt (z.B. als Enzym), um einen aktiven MMP-Inhibitor (der ein Peptid sein kann oder nicht) bereitzustellen.
  • DNA-Moleküle, die für Peptid-MMP-Inhibitoren codieren, können innerhalb eines geeigneten Vektors enthalten sein, wobei ein rekombinanter Vektor erzeugt wird. Der Vektor kann zum Beispiel ein Plasmid, ein Cosmid oder eine Phage sein. Derartige rekombinante Vektoren sind in Gentherapietechniken zum Transformieren von Zellen mit dem DNA-Molekül äußerst nützlich. Weiterhin sind derartige rekombinante Vektoren für industrielle Produktion von MMP-Inhibitoren verwendbar. Diese industrielle Produktion kann mit biotechnologischen Mitteln erfolgen und transformierte Zellen in Fermentoren benutzen, um den Inhibitor zu produzieren. Alternativ könnten die DNA-Moleküle verwendet werden, um genetisch einen Organismus herzustellen, um einen transgenen Organismus zu erzeugen (idealerweise um ein transgenes Plazentasäugetier zu erzeugen), welcher den MMP-Inhibitor exprimiert und von dem der exprimierte Inhibitor geerntet werden kann.
  • Die vorstehend diskutierten MMP-Inhibitoren sind in hohem Maße zum Behandeln von verletztem Geweben geeignet, es wird jedoch auch erkannt, daß die Inhibitoren gemäß der vorliegenden Erfindung in einer prophylaktischen Weise verwendet werden können. Zum Beispiel können vor einem elektiven chirurgischen Eingriff der mit dem Durchtrennen einer Sehne oder eines Bands verbunden ist, MMP-Inhibitoren auf die intakte Sehne oder das Band aufgebracht werden, damit die Sehne oder das Band anschließend heilen kann, wobei verminderte oder keine Erweichung erfolgt.
  • Es wird erkannt, daß die Menge von MMP-Inhibitor, die in Medikamente gemäß der Erfindung eingebracht werden soll, von einer Anzahl von Faktoren abhängt. Zu diesen gehören:
    • A) Die Wirksamkeit des zu verwendenden Inhibitors.
    • B) Das Ausmaß der zu behandelnden Bindegewebsverletzung.
    • C) Der Weg der Verabreichung (möglicherweise durch die Lage des verletzten Gewebes im Körper diktiert).
    • D) Die Halbwertszeit des Inhibitors in dem Patienten, an den er verabreicht wird.
  • Lediglich um ein Beispiel zu geben, sind eine Creme, eine Salbe oder ein Gel, die eine Konzentration von Galardin zwischen 4 ng/ml–40 mg/ml enthalten, für topische Aufbringung auf eine verletzte Sehne geeignet. Es wird bevorzugt, daß eine derartige Creme, eine Salbe oder ein Gel eine Konzentration zwischen 0,4 μg/ml–400 μg/ml enthält.
  • Die Menge einer derartigen Creme, einer Salbe oder eines Gels, die erforderlich ist, hängt von der zu behandelnden speziellen Erkrankung ab. Zum Beispiel kann ein kleiner Riß in einer Sehne des Fingers nur eine Behandlung mit einigen ml des Medikaments erfordern, während eine Person, die an ausgedehnten Verletzungen an den Beinen leidet, 100 ml oder mehr von einer Creme, einer Salbe oder einem Gel benötigen kann.

Claims (15)

  1. Verwendung eines Matrix-Metalloproteinase-Inhibitors bei der Herstellung eines Medikaments zur Verwendung bei der Vorbeugung oder Behandlung von Liquefaktion der extrazellulären Matrix an den Rändern von beschädigtem Bindegewebe nach einer Verletzung, wobei das Bindegewebe aus der Gruppe, umfassend eine Sehne, ein Band oder einen Knorpel, ausgewählt ist.
  2. Verwendung gemäß Anspruch 1, wobei der Inhibitor ein Collagenase-Inhibitor ist.
  3. Verwendung gemäß Anspruch 1, wobei der Inhibitor ein Gewebeinhibitor von Metalloproteinasen (TIMPs) ist.
  4. Verwendung gemäß einem vorhergehenden Anspruch, wobei der Inhibitor ein Inhibitor von MMP 1 oder MMP 8 ist.
  5. Verwendung gemäß Anspruch 1, wobei der Inhibitor Batimastat ist.
  6. Verwendung gemäß Anspruch 1, wobei der Inhibitor Galardin ist.
  7. Verwendung gemäß Anspruch 1, wobei der Inhibitor ein synthetisches organisches Molekül, basierend auf Hydroxamsäure, ist.
  8. Verwendung gemäß einem vorhergehenden Anspruch, wobei das Medikament für topische Aufbringung formuliert ist.
  9. Verwendung gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7, wobei das Medikament injizierbar ist.
  10. Verwendung gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7, wobei das Medikament mittels einer Vorrichtung zur langsamen Abgabe verabreicht werden soll.
  11. Verwendung gemäß einem vorhergehenden Anspruch, wobei das Medikament zur Verwendung in den ersten 14 Tagen nach der Verletzung bestimmt ist.
  12. Verwendung gemäß einem der Ansprüche 1 bis 10, wobei das Medikament zur Verwendung als Prophylaktikum bestimmt ist.
  13. Verwendung eines Matrix-Metalloproteinase-Inhibitors bei der Herstellung eines Medikaments zum Halten von Nähten in einem Bindegewebe.
  14. Verwendung gemäß Anspruch 13, wobei das Bindegewebe eine Sehne, ein Band oder ein Knorpel ist.
  15. Verwendung gemäß Anspruch 13 oder 14, wobei das Medikament wie in einem der Ansprüche 2–12 definiert ist.
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