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DE3886412T2 - Verfahren zur immobilisierung von lipasen. - Google Patents

Verfahren zur immobilisierung von lipasen.

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DE3886412T2 DE88908944T DE3886412T DE3886412T2 DE 3886412 T2 DE3886412 T2 DE 3886412T2 DE 88908944 T DE88908944 T DE 88908944T DE 3886412 T DE3886412 T DE 3886412T DE 3886412 T2 DE3886412 T2 DE 3886412T2
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Description

  • Diese Erfindung betrifft ein Verfahren zur Immobilisierung von Lipase, eine immobilisierte Lipasezubereitung und die Verwendung der immobilisierten Lipase.
    • HINTERGRUNDTECHNIK
  • Verschiedene Immobilisierungsverfahren für Lipase sind bekannt. So offenbart EP 140,542 (Novo) Immobilisierung von Mucor-Lipase durch Absorption auf einem schwach basischen Anionenaustauschharz und DK 85/878 (Novo) offenbart Immobilisierung derselben Lipase auf adsorbierendem Harz vom Phenol-Formaldehyd-Typ.
  • Kimura et al., Eur.J.Appl.Microbiol.Biotechnol. (1983) 17:107- 112 offenbart Candida-Lipase, die durch Adsorption auf Phenol- Formaldehyd-Harzen verschiedener Funktionalität immobilisiert ist. JP 60-058086 (Nitto Electric) offenbart Immobilisierung von Lipase auf Polymerteilchen vom Wasser-Dispersionstyp mit einem mittleren Durchmesser von 0,03 - 2 um.
    • DARSTELLUNG DER ERFINDUNG
  • Wir haben überraschenderweise festgestellt, daß Immobilisierung von Lipase auf einem makroporösen adsorbierenden Harz vom Acryl-Typ zu einem Produkt mit höherer Umesterungsaktivität führt als Verfahren nach dem Stand der Technik führt, selbst wenn dieselbe Menge an nativer Lipase in den zwei Verfahren verwendet wird. Dieses Immobilisierungsverfahren ist anwendbar auf eine breite Vielzahl mikrobieller Lipasen aus Bakterien, Hefen oder Pilzen, einschließlich sowohl 1,3-spezifische als auch auf positionsbezogen nicht-spezifische Lipasen. Alle diese Lipasen, die mit besagtem Verfahren immobilisiert sind, besitzen gute Umesterungsaktivität und erhöhte Thermostabilität, verglichen mit der nativen Lipase.
  • Demgemäß stellt die Erfindung ein Verfahren zur Immobilisierung von Lipase zur Verfügung, gekennzeichnet durch Adsorption der Lipase auf einem teilchenförmigen, adsorbierenden Harz vom Acryltyp mit einem mittleren Porenradius von 10 - 20 nm (100 - 200 Ångström) und einer Teilchengröße von 100 - 1000 um.
  • Die Erfindung betrifft auch eine immobilisierte Lipasezubereitung, die dadurch gekennzeichnet ist, daß die Lipase auf einem teilchenförmigen Harz vom Acryltyp mit einem mittleren Porenradius von 10 - 20 nm (100 - 200 Ångström) und einer Teilchengröße von 100 - 1000 um adsorbiert ist.
  • Außerdem stellt die Erfindung Verwendung besagter immobilisierter Lipase bei Umesterung, Estersynthese und Esterhydrolyse bereit.
  • Typische Harze zur Verwendung in der Erfindung bestehen aus Poly(meth)acrylsäureestern (z.B. Polymethylmethacrylat), vernetzt mit Divinylbenzol. Sie sind makroporös und haben typischerweise eine Gesamtoberfläche von 25 - 150 m²/g (nach N&sub2;-Adsorptionsmethode).
  • Zur Verwendung bei kontinuierlicher Umesterung in einer Festbettsäule sollten die Teilchen vorzugsweise kugelförmig sein und gleichmäßige Größe besitzen, 100 - 1000 um, z.B. 100 - 500 um.
  • Beispiele für Harze sind Lewatit E 2001/85 (Bayer, Deutschland), Amberlite XAD-8 (Rohm & Haas, USA).
    • Immobilisierungsverfahren
  • Die Immobilisierung wird geeigneterweise einfach dadurch durchgeführt, daß eine wäßrige Lösung der Lipase mit dem Harz in Kontakt gebracht wird, die so gebildete immobilisierte Lipase danach von der wäßrigen Phase abgetrennt wird, gefolgt von Waschen und Trocknen der abgetrennten immobilisierten Lipase.
  • Passende Temperatur und passender pH werden abhängen von den Eigenschaften der Lipase, aber in vielen Fällen können geeigneterweise Umgebungstemperatur und pH nahe neutral verwendet werden.
  • Kontaktzeit wird üblicherweise ausgewählt, wie sie für im wesentlichen vollständige Adsorption notwendig ist. Dies werden typischerweise von 1-2 Stunden bis zu 24 Stunden sein.
    • Mikrobielle Lipase
  • Die zu immobilisierende Lipase ist vorzugsweise mikrobiell. Einige bevorzugte Lipasen werden aus den folgenden Organismen gewonnen;
  • - Mucor sp., insbesondere M. miehei, kommerziell erhältlich als Lipozyme (Novo)
  • - Candida sp., insbesondere C. rugosa (erhältlich von Meito Sangyo, Japan, als Lipase OF) und C. antarctica, siehe PCT/DK87/00127 (Novo)
  • - Pseudomonas sp., insbesondere Ps. cepacia, siehe DK87/3993 (Novo).
  • - Humicola sp., insbesondere H. lanuginosa, siehe JP 53- 45,394B (Arima), DK 4499/87 (Novo) und JP 62-79,782A (Unitika).
    • Lipasekatalysierte Verfahren
  • Die immobilisierten Lipasen der Erfindung können bei Esterhydrolyse, Estersynthese und Umesterung verwendet werden. Der letztere Ausdruck schließt Acidolyse (Reaktion von Ester + Säure), Alkoholyse (Ester + Alkohol) und Umesterung im engeren Sinne (Ester + Ester) ein. Neben Triglyceriden können andere Ester in Abhängigkeit von der Substratspezifität der Lipase verwendet werden.
  • Die immobilisierten Lipasen der Erfindung sind insbesondere nützlich für kontinuierliche Umesterung in einer Festbettsäule.
    • KURZE BESCHREIBUNG DER ZEICHNUNGEN
  • Fig. 1 zeigt die Ergebnisse kontinuierlicher Acidolyse. Details sind in Beispiel 2 angegeben.
    • BEISPIELHAFTE PRAKTISCHE UMSETZUNG DER ERFINDUNG Tests auf Aktivität von löslicher Lipase (LU)
  • Das Verfahren beruht auf Hydrolyse von Tributyrin bei stabilem pH. 1 LU (Lipase Unit) ist die Menge an Enzym, die 1 umol titrierbare Buttersäure pro Minute bei 30ºC, pH 7,0 mit Gummi arabicum als einem Emulgator freisetzt. Weitere Details sind angegeben in Novo Analytical Method AF 95/5, auf Anfrage erhältlich.
    • Acidolyse-Aktivität immobilisierter Lipase (BIU)
  • Die Aktivität wird bestimmt, indem Palmitinsäure mit Triolein mit oder ohne Lösungsmittel zur Reaktion gebracht wird. Gesamteinbau von Palmitinsäure wird gemessen durch FAME-GLC von Triglycerid.
  • FAME-GLC (Fett5äuremethylester-Gasflüssigkeitschromatographie) kann durchgeführt werden gemäß den Verfahren Ce 2-66 und Ce 1- 62, veröffentlicht von der American Oil Chemists' Society (AOCS).
  • Im Falle der Reaktionen mit Lösungsmittel besteht die Reaktionsmischung aus 0,6 g Triolein, 0,174 g Palmitinsäure und 8,083 g Petrolether. Für Reaktion ohne Lösungsmittel werden 3,0 g Triolein und 0,87 g Palmitinsäure verwendet.
  • In jedem Fall wird eine geeignete Menge Enzym hydratisiert, mit der obigen Reaktionsmischung bei einer gegebenen Temperatur für 1-4 Stunden inkubiert und dann filtriert, um die Reaktion zu stoppen. Das Filtrat wird auf einer Aluminiumoxid-Säule gereinigt und die Triglyceride werden mit FAME-GLC analysiert.
  • Eine BIU (Batch Interesterification Unit) ist die Menge an immobilisierter Lipase, die Palmitinsäure bei einer Anfangsgeschwindigkeit von 1 pMol/Minute bei der gegebenen Temperatur mit oder ohne Lösungsmittel einbaut.
    • BEISPIEL 1 Immobilisierung von Lipasen auf Lewatit E 2001/85
  • Im allgemeinen wurde eine wäßrige Lösung einer gegebenen Lipase durch Rotation mit dem Harz (in diesem Falle Lewatit E 2001/85, Produkt von Bayer) bei festem pH bei Raumtemperatur vermischt. Dann wurde das Harz mit immobilisierter Lipase durch Filtration gesammelt, gefolgt von Waschen mit Wasser und Trocknen im Vakuum. Die Entfernung adsorbierter Lipase wurde berechnet aus der hydrolytischen Lipaseaktivität, die in den Filtraten zurückblieb (LU-Test) . Die Umesterungsaktivität der immobilisierten Zubereitungen wurden mit dem BIU-Test bei 60ºC ohne Lösungsmittel gemessen.
  • Daten und Ergebnisse sind in der folgenden Tabelle zusammengefaßt. Lipase Herkunft Aktivität Menge Lipaselösung Lewatit E2001/85-Harz pH Zeit Lipaseentfernung Beladung Aktivität/60ºC Mucor Candida Pseudomonas Humicola
  • Typische Ergebnisse, die mit Mucor-Lipase auf makroporösen Phenolharzen erhalten wurden, sind Beladungen von ungefähr 30 LU/mg mit Aktivitäten von ungefähr 30 BIU/g, vgl. EP 140 542. Mit Candida antarctica-Lipase auf makroporösen Phenolharzen liegen die Beladungen unter 10 LU/g und die Aktivitäten sind klein: 5 BIU/g.
    • Lewatit E 2001/85
  • Dieses Harz ist ein makroporöses, nicht-ionisches adsorbierendes Harz vom Polyacrylat-Typ. Der mittlere Porenradius beträgt etwa 10 nm (100 A) und die Gesamtoberfläche etwa 80 m²/g.
    • Herkunft von Lipasen aus obiger Tabelle
  • Mucor miehei, 1,3-spezifisch (Novo, Lit. DK 4234/77)
  • Candida antarctica, nicht-spezifisch (Novo, Lt. PCT/DK87/00127)
  • Pseudonomas cepacia, nicht-spezifisch (Novo, Lit. DK 3993/87)
  • Humicula lanugiosa, 1,3-spezifisch (Novo, Lit. DK 4499/86).
    • BEISPIEL 2 Kontinuierliche Acidolyse
  • 4,5 g der immobilisierten Mucor-Lipase (Beispiel 1) wurden in eine Säule mit Wassermantel gefüllt, die einen Innendurchmesser von 1,5 cm besaß.
  • Die Säule wurde mit einem Wassermantel mit heißem zirkulierenden Wasser versehen und wurde bei 60ºC gehalten. Eine Vorsäule, die wassergesättigtes Harz (Duolite ES561) enthielt, wurde vor die Enzymsäule gesetzt und bei derselben Temperatur gehalten. Ein Substrat, das aus 71% hochraffiniertem Sojabohnenöl mit einem Peroxidwert von weniger als 3 und 29% Laurinsäure p.a. bestand, wurde durch die Säulen gepumpt. Am Auslaß aus der Enzymsäule wurden Proben für Analyse genommen und der Einbau von Laurinsäure mit GLC gemessen. Ein Einbau von 14 Gew.-% Laurinsäure wurde versucht und der Durchfluß wurde eingestellt, um die Umwandlung bei diesem Wert zu halten. Messungen des Durchflusses wurden vorgenommen, als die tatsächliche Umwandlung 14 ± 1% betrug. Wann immer die Vorsäule trocken war, wurde sie durch eine frische ersetzt.
  • Die Proben wurden analysiert durch Entfernung der freien Fettsäure und des Mono- und Diglycerids durch Al&sub2;O&sub3;- Säulenchromatographie, danach Methylierung des Triglycerids durch NaOCH&sub3; und abschließend Analyse des Methylesters auf einer GLC.
  • Die Ergebnisse, dargestellt in Fig. 1 als der natürliche Logarithmus des Durchflusses (g Triglycerid/Stunde/g immobilisiertes Enzym) gegen Zeit (Stunden), zeigt eine Halbwertszeit von etwa 1.800 Stunden bei 60ºC.
    • BEISPIEL 3 Immobilisierung von Lipasen auf Amberlite XAD-8
  • Immobilisierungen wurden grundsätzlich so durchgeführt, wie in Beispiel 1 beschrieben. Daten und Ergebnisse sind in der folgenden Tabelle zusammengefaßt. Lipase Herkunft Aktivität Menge Lipaselösung Amberlite XAD-8 Harz pH Zeit Lipaseentfernung Beladung Aktivität/60ºC Temp. Mucor Humicola Candida
    • Amberlite XAD-8
  • Dieses Harz ist ein makroporöses, nicht-ionisches adsorbierendes Harz vom Polyacrylat-Typ. Der mittlere Porenradius beträgt etwa 12 nm (120 A) und die Gesamtoberfläche etwa 140 m²/g.

Claims (8)

1. Verfahren zur Immobilisierung von Lipase, gekennzeichnet durch Adsorption der Lipase auf einem teilchenförmigen, adsorbierenden Harz vom Acryltyp mit einem mittleren Porenradius von 10 - 20 nm (100 - 200 Ångström) und einer Teilchengröße von 100 - 1000 um.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß es In-Kontakt-Bringen einer wäßrigen Lösung der Lipase mit dem Harz, danach Abtrennen der so gebildeten immobilisierten Lipase von der wäßrigen Phase, gefolgt von Waschen und Trocknen der abgetrennten immobilisierten Lipase umfaßt.
3. Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß die Lipase gewonnen ist aus einem Stamm von Mucor, Candida, Pseudomonas oder Humicola, bevorzugt aus M. miehei, C. antarctica, Ps. cepacia oder H. lanuginosa.
4. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 3, wobei das Harz aus Polymethylmethacrylat, vernetzt mit Divinylbenzol, besteht.
5. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 4, wobei das Harz eine Gesamtoberfläche von 25 bis 150 m²/g besitzt.
6. Immobilisierte Lipase, hergestellt nach dem Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 5.
7. Verwendung von immobilisierter Lipase nach Anspruch 6 bei Umesterung, Estersynthese oder Esterhydrolyse.
8. Verwendung nach Anspruch 7 bei kontinuierlicher Umesterung, wobei die immobilisierte Lipase in einem Festbett gehalten wird.
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