[go: up one dir, main page]
More Web Proxy on the site http://driver.im/Vés al contingut

Sulfit oxidasa

De la Viquipèdia, l'enciclopèdia lliure
Infotaula de gen sulfit oxidasa
Estructures disponibles
PDBCerca ortòloga: PDBe RCSB
Identificadors
ÀliesSUOX (HUGO), entrez:6821, sulfite oxidase
Identif. externsOMIM: 606887   MGI: 2446117   HomoloGene: 394   GeneCards: SUOX   OMA: SUOX - orthologs
Malalties relacionades genèticament
isolated sulfite oxidase deficiency Podeu traduir-lo [1]
Wikidata
Veure/Editar gen humàVeure/Editar gen del ratolí
Infotaula d'enzimSulfit oxidasa
La sulfit oxidasa catalitza la reacció de sulfit i aigua donant sulfat

La sulfit oxidasa (EC 1.8.3.1) és un enzim dins el mitocondri de tots els eucariotes. Oxida el sulfit a sulfat i, via citocrom c, transfereix elselectrons produïts en la cadena de transport d'electrons, permetent la generació d'ATP en fosforilació oxidativa.[6][7][8] Aquest és el darrer pas en el metabolisme dels compostoa que contenen sofre i el sulfat s'excreta.

La sulfit oxidasa és un metal·loenzim que utilitza un cofactor molibdopterina i un grup heme. pertany a la superfamília de lesmolibdè oxotransferases la qual també incloi DMSO reductasa, xantina oxidasa i nitrit reductasa.

En els mamífers, l'expressió de nivells de sulfit oxidasa és alta en el fetge, el ronyó i el cor i molt baixa en la melsa, el cervell, el múscul esquelètic i la sang.

Referències

[modifica]
  1. ↑ «Malalties que s'associen genèticament amb sulfit oxidasa, vegeu/editeu les referències a wikidata».
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000139531 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ 3,0 3,1 3,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000049858 – Ensembl, May 2017
  4. ↑ «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ↑ «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  6. ↑ D'Errico G, Di Salle A, La Cara F, Rossi M, Cannio R «Identification and characterization of a novel bacterial sulfite oxidase with no heme binding domain from Deinococcus radiodurans». J. Bacteriol., 188, 2, 1-2006, pàg. 694–701. DOI: 10.1128/JB.188.2.694-701.2006. PMC: 1347283. PMID: 16385059.
  7. ↑ Tan WH, Eichler FS, Hoda S, Lee MS, Baris H, Hanley CA, Grant PE, Krishnamoorthy KS, Shih VE «Isolated sulfite oxidase deficiency: a case report with a novel mutation and review of the literature». Pediatrics, 116, 3, 9-2005, pàg. 757–66. DOI: 10.1542/peds.2004-1897. PMID: 16140720.
  8. ↑ Cohen HJ, Betcher-Lange S, Kessler DL, Rajagopalan KV «Hepatic sulfite oxidase. Congruency in mitochondria of prosthetic groups and activity». J. Biol. Chem., 247, 23, 12-1972, pàg. 7759–66. PMID: 4344230.

Bibliografia

[modifica]
  • Kisker, C. “Sulfite oxidase”, Messerschimdt, A.; Huber, R.; Poulos, T.; Wieghardt, K.; eds. Handbook of Metalloproteins, vol 2; John Wiley and Sons, Ltd: New York, 2002
  • Feng C, Wilson HL, Hurley JK, et al. «Essential role of conserved arginine 160 in intramolecular electron transfer in human sulfite oxidase.». Biochemistry, 42, 42, 2003, pàg. 12235–42. DOI: 10.1021/bi0350194. PMID: 14567685.
  • Lee HF, Mak BS, Chi CS, et al. «A novel mutation in neonatal isolated sulphite oxidase deficiency.». Neuropediatrics, 33, 4, 2002, pàg. 174–9. DOI: 10.1055/s-2002-34491. PMID: 12368985.
  • Steinberg KK, Relling MV, Gallagher ML, et al. «Genetic studies of a cluster of acute lymphoblastic leukemia cases in Churchill County, Nevada.». Environ. Health Perspect., 115, 1, 2007, pàg. 158–64. DOI: 10.1289/ehp.9025. PMC: 1817665. PMID: 17366837.
  • Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y, et al. «Diversification of transcriptional modulation: large-scale identification and characterization of putative alternative promoters of human genes.». Genome Res., 16, 1, 2006, pàg. 55–65. DOI: 10.1101/gr.4039406. PMC: 1356129. PMID: 16344560.
  • Wilson HL, Wilkinson SR, Rajagopalan KV «The G473D mutation impairs dimerization and catalysis in human sulfite oxidase.». Biochemistry, 45, 7, 2006, pàg. 2149–60. DOI: 10.1021/bi051609l. PMID: 16475804.
  • Hoffmann C, Ben-Zeev B, Anikster Y, et al. «Magnetic resonance imaging and magnetic resonance spectroscopy in isolated sulfite oxidase deficiency.». J. Child Neurol., 22, 10, 2007, pàg. 1214–21. DOI: 10.1177/0883073807306260. PMID: 17940249.
  • Johnson JL, Coyne KE, Garrett RM, et al. «Isolated sulfite oxidase deficiency: identification of 12 novel SUOX mutations in 10 patients.». Hum. Mutat., 20, 1, 2002, pàg. 74. DOI: 10.1002/humu.9038. PMID: 12112661.
  • Woo WH, Yang H, Wong KP, Halliwell B «Sulphite oxidase gene expression in human brain and in other human and rat tissues.». Biochem. Biophys. Res. Commun., 305, 3, 2003, pàg. 619–23. DOI: 10.1016/S0006-291X(03)00833-7. PMID: 12763039.
  • Feng C, Wilson HL, Tollin G, et al. «The pathogenic human sulfite oxidase mutants G473D and A208D are defective in intramolecular electron transfer.». Biochemistry, 44, 42, 2005, pàg. 13734–43. DOI: 10.1021/bi050907f. PMID: 16229463.
  • Tan WH, Eichler FS, Hoda S, et al. «Isolated sulfite oxidase deficiency: a case report with a novel mutation and review of the literature.». Pediatrics, 116, 3, 2005, pàg. 757–66. DOI: 10.1542/peds.2004-1897. PMID: 16140720.
  • Astashkin AV, Johnson-Winters K, Klein EL, et al. «Structural studies of the molybdenum center of the pathogenic R160Q mutant of human sulfite oxidase by pulsed EPR spectroscopy and 17O and 33S labeling.». J. Am. Chem. Soc., 130, 26, 2008, pàg. 8471–80. DOI: 10.1021/ja801406f. PMC: 2779766. PMID: 18529001.
  • Dronov R, Kurth DG, Möhwald H, et al. «Layer-by-layer arrangement by protein-protein interaction of sulfite oxidase and cytochrome c catalyzing oxidation of sulfite.». J. Am. Chem. Soc., 130, 4, 2008, pàg. 1122–3. DOI: 10.1021/ja0768690. PMID: 18177044.
  • Edwards MC, Johnson JL, Marriage B, et al. «Isolated sulfite oxidase deficiency: review of two cases in one family.». Ophthalmology, 106, 10, 1999, pàg. 1957–61. DOI: 10.1016/S0161-6420(99)90408-6. PMID: 10519592.
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. «The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).». Genome Res., 14, 10B, 2004, pàg. 2121–7. DOI: 10.1101/gr.2596504. PMC: 528928. PMID: 15489334.
  • Rudolph MJ, Johnson JL, Rajagopalan KV, Kisker C «The 1.2 A structure of the human sulfite oxidase cytochrome b(5) domain.». Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., 59, Pt 7, 2003, pàg. 1183–91. DOI: 10.1107/S0907444903009934. PMID: 12832761.
  • Feng C, Wilson HL, Hurley JK, et al. «Role of conserved tyrosine 343 in intramolecular electron transfer in human sulfite oxidase.». J. Biol. Chem., 278, 5, 2003, pàg. 2913–20. DOI: 10.1074/jbc.M210374200. PMID: 12424234.
  • Neumann M, Leimkühler S «Heavy metal ions inhibit molybdoenzyme activity by binding to the dithiolene moiety of molybdopterin in Escherichia coli.». FEBS J., 275, 22, 2008, pàg. 5678–89. DOI: 10.1111/j.1742-4658.2008.06694.x. PMID: 18959753.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 99, 26, 2002, pàg. 16899–903. DOI: 10.1073/pnas.242603899. PMC: 139241. PMID: 12477932.
  • Wilson HL, Rajagopalan KV «The role of tyrosine 343 in substrate binding and catalysis by human sulfite oxidase.». J. Biol. Chem., 279, 15, 2004, pàg. 15105–13. DOI: 10.1074/jbc.M314288200. PMID: 14729666.
  • Hakonarson H, Qu HQ, Bradfield JP, et al. «A novel susceptibility locus for type 1 diabetes on Chr12q13 identified by a genome-wide association study.». Diabetes, 57, 4, 2008, pàg. 1143–6. DOI: 10.2337/db07-1305. PMID: 18198356.

Enllaços externs

[modifica]
Obtingut de «https://ca.wikipedia.org/w/index.php?title=Sulfit_oxidasa&oldid=33791376»