| dbo:abstract
|
- Glutamatdehydrogenase (GDH, auch GLDH) heißt das Enzym, das die Reaktion von L-Glutamat, Wasser und NAD(P)+ zu Ammonium, α-Ketoglutarat (2-Oxoglutarat) und NAD(P)H bzw. deren Rückreaktion katalysiert. Damit ist es ein Teil des Stickstoffmetabolismus und für die Fixierung (Assimilation) bzw. Freisetzung (Dissimilation) von Ammonium von zentraler Bedeutung. GDH kommt in vielen Organismen vor. Beim Menschen existieren zwei Gene (GLUD1 und GLUD2), die für zwei Isoformen der GDH codieren, wobei GLUD2 besonders in der Netzhaut, den Hoden und auch im Gehirn exprimiert wird. Mutationen an GLUD1 können zum Hyperinsulinismus-Hyperammonämie-Syndrom führen. Während die GDHs höherer Eukaryoten beide Co-Faktoren (NADH und NADPH) nutzen können, sind die GDHs von Prokaryoten und niederer Eukaryoten von einem bestimmten Coenzym abhängig (NADH oder NADPH, EC 1.4.1.2 und EC 1.4.1.4). Hierbei sind NADPH-abhängigen GDHs üblicherweise anabole Enzyme und katalysieren die Assimilation von Ammonium, während NADH-abhängig GDHs zum Katabolismus beitragen und Ammonium meist dissimilieren. (de)
- Glutamate dehydrogenase (GLDH, GDH) is an enzyme observed in both prokaryotes and eukaryotic mitochondria. The aforementioned reaction also yields ammonia, which in eukaryotes is canonically processed as a substrate in the urea cycle. Typically, the α-ketoglutarate to glutamate reaction does not occur in mammals, as glutamate dehydrogenase equilibrium favours the production of ammonia and α-ketoglutarate. Glutamate dehydrogenase also has a very low affinity for ammonia (high Michaelis constant of about 1 mM), and therefore toxic levels of ammonia would have to be present in the body for the reverse reaction to proceed (that is, α-ketoglutarate and ammonia to glutamate and NAD(P)+). However, in brain, the NAD+/NADH ratio in brain mitochondria encourages oxidative deamination (i.e. glutamate to α-ketoglutarate and ammonia). In bacteria, the ammonia is assimilated to amino acids via glutamate and aminotransferases. In plants, the enzyme can work in either direction depending on environment and stress. Transgenic plants expressing microbial GLDHs are improved in tolerance to herbicide, water deficit, and pathogen infections. They are more nutritionally valuable. The enzyme represents a key link between catabolic and anabolic pathways, and is, therefore, ubiquitous in eukaryotes. In humans the relevant genes are called GLUD1 (glutamate dehydrogenase 1) and GLUD2 (glutamate dehydrogenase 2), and there are also at least 8 GLDH pseudogenes in the human genome as well, probably reflecting microbial influences on eukaryote evolution.
* Glutamate
* α-Ketoglutarate (en)
- La enzima Glutamato deshidrogenasa cataliza la reacción de oxidación del glutamato a 2-oxoglutarato desprendiéndose amoníaco. L-glutamato + H2O + NAD (P)+ 2-oxoglutarato + NH3 + NAD (P) H+ Hasta la fecha se han encontrado tres enzimas diferentes en la naturaleza:
* Glutamato deshidrogenasa [NAD(P)+], EC 1.4.1.3, llamada abreviadamente GLUD y que utiliza tanto NADH como NADPH.
* Glutamato deshidrogenasa, EC 1.4.1.2, utiliza solamente NADH.
* Glutamato deshidrogenasa (NADP+), EC 1.4.1.4, utiliza solamente NADPH. Todas estas glutamato deshidrogenasas conjuntanmente con la fenilalanina deshidrogenasa, leucina deshidrogenasa, y valina deshidrogenasa están estructuralmente y funcionalmente relacionadas. Un residuo conservado de lisina localizado en la región rica en glicina está implicado en el mecanismo catalítico. (es)
- La glutamate déshydrogénase est une enzyme de la voie GDH permettant l'assimilation de l'azote en molécules organiques azotées chez les végétaux. Cette voie GDH permet un transfert du NH3 sur un composé alpha-cétonique, donnant par exemple du glutamate à partir de l'alpha-cétoglutarate, par l'intervention de la glutamate déshydrogénase (GDH).
* Portail de la biochimie (fr)
- Glutamaat-dehydrogenase is een enzym van het mitochondrion en het cytosol dat glutamaat omzet tot α-ketoglutaarzuur (en ook omgekeerd; afhankelijk van het chemisch evenwicht). NAD+ is de cofactor voor de reactie die ammoniak produceert (NADP+ is de cofactor voor de omgekeerde reactie die ammoniak gebruikt om stikstof in te bouwen). Glutamaat-dehydrogenase is werkzaam in onderstaande reactie: Het enzym speelt een sleutelrol in de katabole en anabole stofwisselingsroutes waardoor het voorkomt in vrijwel alle eukaryoten. (nl)
- La glutammato deidrogenasi è un enzima, presente sia nei procarioti che negli eucarioti, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: L-glutammato + H2O + NAD+ ⇄ 2-chetoglutarato + NH3 + NADH + H+ (it)
- グルタミン酸デヒドロゲナーゼ(glutamate dehydrogenase, GDH)は、多くの微生物および真核生物のミトコンドリアに存在する酵素である。尿素の合成に必須な酵素で、グルタミン酸とα-ケトグルタル酸の相互変換を行う。動物では酵素反応で発生したアンモニアは尿素回路に流れ着く。バクテリアではグルタミン酸とにより[アミノ酸]を経て同化される。植物では環境と圧力に依存してどちらの方向にもはたらく。トランスジェニック植物において発現するミトコンドリアGDHは除草剤、水不足、病原体感染に対する耐性が強化される。それらは栄養的価値が大きい。
* グルタミン酸
* α-ケトグルタル酸 グルタミン酸デヒドロゲナーゼは異化と代謝経路との間を繋ぐ酵素であり、真核生物の至るところに存在する。 (ja)
- Dehydrogenaza glutaminianowa, GDH – enzym z grupy dehydrogenaz katalizujący reakcję przekształcenia L-glutaminianu w α-ketoglutaran i jon amonowy (rozpatrywany zwykle jako amoniak + jon wodorowy) lub reakcję odwrotną, w zależności od organizmu, środowiska i występujących stresów. Występuje w większości mikroorganizmów oraz w mitochondriach eukariontów, w tym roślin i zwierząt. (pl)
- Glutamatdehydrogenas är ett enzym som katalyserar reaktioner i metabolismen av glutamat. Enzymet omvandlar glutamat till alfa-ketoglutarat, varpå ammoniak, NH3 spjälkas av, vilket även kallas för oxidativ deaminering. Reaktionen är reversibel, men den motsatta reaktionen sker enbart under förhållanden med höga ammoniaknivåer. Enzymet kan utnyttja både NAD+ och NADP+ som kofaktor i sin reaktionsmekanism, beroende på i vilken riktning reaktioner sker. Detta är en ovanlig företeelse i kroppens metabolism.. Då NADPH oftast tillför elektroner till enzymer som katalyserar anabola reaktioner och NADH reducerar katabola reaktioner. {Glutamat} + NAD+ ->[Glutamatdehydrogenas]{\alpha-ketoglutarat} + NADH{} + NH3{\alpha-ketoglutarat} + NH3 + NADPH ->[Glutamatdehydrogenas] {Glutamat} + NADP+ Till skillnad från transamineringsreaktioner som överför aminogrupper, resulterar oxidativ deaminering i frigörelse av aminogruppen som fri ammoniak. Reaktionerna katalyserade av glutamatdehydrogenas sker främst i lever och njure och bidrar med α-ketosyror som kan gå in i centrala metabola vägar för energi och ammoniak, vilket är en källa till kväve i hepatisk ureasyntes. Blodnivåer av glutamatdehydrogenas kan användas som diagnostiskt test på leverfunktion där förhöjda blodvärden tyder på leverskada. (sv)
- Глутаматдегидрогена́за (L-глутамат: NAD-оксидоредуктаза 1.4.1.2, GLDH, GDH) — фермент, катализирующий обратимую реакцию превращения L-глутаминовой кислоты в α-кетоглутаровую. Фермент присутствует как в прокариотических организмах, так и в эукариотических митохондриях. На стадии α-кетоглутаровой кислоты в цикле трикарбоновых кислот может иметь место выход этой кетокислоты из круга и превращение её в L-глутаминовую кислоту посредством аминирования за счёт свободного аммиака или обратимой реакции переаминирования. Установлено, что небелковым компонентом является или НАД или же НАДФ. Она является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы – АТФ, ГТФ, НАД(Ф)Н. Высокие концентрации АДФ активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетке стимулирует разрушение аминокислот и образование α-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат. Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом) и ингибироваться эстрогенами и тироксином. Дегидрогеназе L-глутаминовой кислоты принадлежит большая роль в обмене не только белков, где глутаминовая кислота благодаря реакции переаминирования занимает ключевое значение, но также в обмене углеводов и жиров посредством образования или удаления путём аминирования α-кетоглутаровой кислоты. Она является единственной дегидрогеназой, катализирующей окислительное дезаминирование натуральных аминокислот L-конфигурации, действующей через пиридиновые нуклеотиды и обладающей активностью, достаточной для того, чтобы играть значительную биологическую роль. Перекристализованный фермент наиболее устойчив в области pH 6,0-9,0 и может сохраняться в течение длительного времени в замороженном состоянии или в виде суспензии в растворе сульфата натрия. (ru)
- Glutamato desidrogenase (GLDH, GDH) é uma enzima observada tanto em mitocôndrias procariontes quanto em eucariotos. A reação acima também produz amônia, que em eucariotos é processada canonicamente como substrato no ciclo da ureia. Normalmente, a reação de α-cetoglutarato a glutamato não ocorre em mamíferos, pois o equilíbrio da glutamato desidrogenase favorece a produção de amônia e α-cetoglutarato. A glutamato desidrogenase também tem uma afinidade muito baixa pela amônia (alta constante de Michaelis de aproximadamente 1 mM), e, portanto, níveis tóxicos de amônia teriam que estar presentes no corpo para que a reação inversa ocorresse (isto é, α-cetoglutarato e amônia a glutamato e NAD(P)+). No entanto, no cérebro, a relação NAD+/NADH nas mitocôndrias cerebrais estimula a desaminação oxidativa (i.e. glutamato a α-cetoglutarato e amônia). Nas bactérias, a amônia é assimilada a aminoácidos via glutamato e aminotransferases. Nas plantas, a enzima pode funcionar em qualquer direção, dependendo do ambiente e do estresse. Plantas transgênicas que expressam GLDHs microbianas são melhoradas em tolerância a herbicidas, déficit hídrico e infecções por patógenos. Eles são mais valiosos nutricionalmente. A enzima representa um elo chave entre rotas catabólicas e anabólicas, e é, portanto, onipresente em eucariotos. Em humanos, os genes relevantes são chamados (glutamato desidrogenase 1) e (glutamato desidrogenase 2), e também há pelo menos 8 GLDH pseudogenes no genoma humano também, provavelmente refletindo influências microbianas na evolução dos eucariotos.
* Glutamato
* α-Cetoglutarato (pt)
- 谷氨酸脱氢酶[NAD(P)+]是变构酶的一种，该酶通过、、和，等反应在体内产生。其中以联合脱氢最为重要，它催化可逆反应。 (zh)
|
| rdfs:comment
|
- La glutamate déshydrogénase est une enzyme de la voie GDH permettant l'assimilation de l'azote en molécules organiques azotées chez les végétaux. Cette voie GDH permet un transfert du NH3 sur un composé alpha-cétonique, donnant par exemple du glutamate à partir de l'alpha-cétoglutarate, par l'intervention de la glutamate déshydrogénase (GDH).
* Portail de la biochimie (fr)
- Glutamaat-dehydrogenase is een enzym van het mitochondrion en het cytosol dat glutamaat omzet tot α-ketoglutaarzuur (en ook omgekeerd; afhankelijk van het chemisch evenwicht). NAD+ is de cofactor voor de reactie die ammoniak produceert (NADP+ is de cofactor voor de omgekeerde reactie die ammoniak gebruikt om stikstof in te bouwen). Glutamaat-dehydrogenase is werkzaam in onderstaande reactie: Het enzym speelt een sleutelrol in de katabole en anabole stofwisselingsroutes waardoor het voorkomt in vrijwel alle eukaryoten. (nl)
- La glutammato deidrogenasi è un enzima, presente sia nei procarioti che negli eucarioti, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: L-glutammato + H2O + NAD+ ⇄ 2-chetoglutarato + NH3 + NADH + H+ (it)
- グルタミン酸デヒドロゲナーゼ(glutamate dehydrogenase, GDH)は、多くの微生物および真核生物のミトコンドリアに存在する酵素である。尿素の合成に必須な酵素で、グルタミン酸とα-ケトグルタル酸の相互変換を行う。動物では酵素反応で発生したアンモニアは尿素回路に流れ着く。バクテリアではグルタミン酸とにより[アミノ酸]を経て同化される。植物では環境と圧力に依存してどちらの方向にもはたらく。トランスジェニック植物において発現するミトコンドリアGDHは除草剤、水不足、病原体感染に対する耐性が強化される。それらは栄養的価値が大きい。
* グルタミン酸
* α-ケトグルタル酸 グルタミン酸デヒドロゲナーゼは異化と代謝経路との間を繋ぐ酵素であり、真核生物の至るところに存在する。 (ja)
- Dehydrogenaza glutaminianowa, GDH – enzym z grupy dehydrogenaz katalizujący reakcję przekształcenia L-glutaminianu w α-ketoglutaran i jon amonowy (rozpatrywany zwykle jako amoniak + jon wodorowy) lub reakcję odwrotną, w zależności od organizmu, środowiska i występujących stresów. Występuje w większości mikroorganizmów oraz w mitochondriach eukariontów, w tym roślin i zwierząt. (pl)
- 谷氨酸脱氢酶[NAD(P)+]是变构酶的一种，该酶通过、、和，等反应在体内产生。其中以联合脱氢最为重要，它催化可逆反应。 (zh)
- Glutamatdehydrogenase (GDH, auch GLDH) heißt das Enzym, das die Reaktion von L-Glutamat, Wasser und NAD(P)+ zu Ammonium, α-Ketoglutarat (2-Oxoglutarat) und NAD(P)H bzw. deren Rückreaktion katalysiert. Damit ist es ein Teil des Stickstoffmetabolismus und für die Fixierung (Assimilation) bzw. Freisetzung (Dissimilation) von Ammonium von zentraler Bedeutung. GDH kommt in vielen Organismen vor. Beim Menschen existieren zwei Gene (GLUD1 und GLUD2), die für zwei Isoformen der GDH codieren, wobei GLUD2 besonders in der Netzhaut, den Hoden und auch im Gehirn exprimiert wird. Mutationen an GLUD1 können zum Hyperinsulinismus-Hyperammonämie-Syndrom führen. (de)
- Glutamate dehydrogenase (GLDH, GDH) is an enzyme observed in both prokaryotes and eukaryotic mitochondria. The aforementioned reaction also yields ammonia, which in eukaryotes is canonically processed as a substrate in the urea cycle. Typically, the α-ketoglutarate to glutamate reaction does not occur in mammals, as glutamate dehydrogenase equilibrium favours the production of ammonia and α-ketoglutarate. Glutamate dehydrogenase also has a very low affinity for ammonia (high Michaelis constant of about 1 mM), and therefore toxic levels of ammonia would have to be present in the body for the reverse reaction to proceed (that is, α-ketoglutarate and ammonia to glutamate and NAD(P)+). However, in brain, the NAD+/NADH ratio in brain mitochondria encourages oxidative deamination (i.e. glutamat (en)
- La enzima Glutamato deshidrogenasa cataliza la reacción de oxidación del glutamato a 2-oxoglutarato desprendiéndose amoníaco. L-glutamato + H2O + NAD (P)+ 2-oxoglutarato + NH3 + NAD (P) H+ Hasta la fecha se han encontrado tres enzimas diferentes en la naturaleza:
* Glutamato deshidrogenasa [NAD(P)+], EC 1.4.1.3, llamada abreviadamente GLUD y que utiliza tanto NADH como NADPH.
* Glutamato deshidrogenasa, EC 1.4.1.2, utiliza solamente NADH.
* Glutamato deshidrogenasa (NADP+), EC 1.4.1.4, utiliza solamente NADPH. (es)
- Glutamato desidrogenase (GLDH, GDH) é uma enzima observada tanto em mitocôndrias procariontes quanto em eucariotos. A reação acima também produz amônia, que em eucariotos é processada canonicamente como substrato no ciclo da ureia. Normalmente, a reação de α-cetoglutarato a glutamato não ocorre em mamíferos, pois o equilíbrio da glutamato desidrogenase favorece a produção de amônia e α-cetoglutarato. A glutamato desidrogenase também tem uma afinidade muito baixa pela amônia (alta constante de Michaelis de aproximadamente 1 mM), e, portanto, níveis tóxicos de amônia teriam que estar presentes no corpo para que a reação inversa ocorresse (isto é, α-cetoglutarato e amônia a glutamato e NAD(P)+). No entanto, no cérebro, a relação NAD+/NADH nas mitocôndrias cerebrais estimula a desaminação oxi (pt)
- Глутаматдегидрогена́за (L-глутамат: NAD-оксидоредуктаза 1.4.1.2, GLDH, GDH) — фермент, катализирующий обратимую реакцию превращения L-глутаминовой кислоты в α-кетоглутаровую. Фермент присутствует как в прокариотических организмах, так и в эукариотических митохондриях. На стадии α-кетоглутаровой кислоты в цикле трикарбоновых кислот может иметь место выход этой кетокислоты из круга и превращение её в L-глутаминовую кислоту посредством аминирования за счёт свободного аммиака или обратимой реакции переаминирования. Установлено, что небелковым компонентом является или НАД или же НАДФ. (ru)
- Glutamatdehydrogenas är ett enzym som katalyserar reaktioner i metabolismen av glutamat. Enzymet omvandlar glutamat till alfa-ketoglutarat, varpå ammoniak, NH3 spjälkas av, vilket även kallas för oxidativ deaminering. Reaktionen är reversibel, men den motsatta reaktionen sker enbart under förhållanden med höga ammoniaknivåer. Enzymet kan utnyttja både NAD+ och NADP+ som kofaktor i sin reaktionsmekanism, beroende på i vilken riktning reaktioner sker. Detta är en ovanlig företeelse i kroppens metabolism.. Då NADPH oftast tillför elektroner till enzymer som katalyserar anabola reaktioner och NADH reducerar katabola reaktioner. (sv)
|