Struktura e proteinave

-Proteinat janë substanca polimere, vetitë e të cilave janë të determinuara kryesisht nga konformacionet e vargjeve polipeptidike. ^[1]

-Në një arkitekturë komplekse të një proteine ,ne mund të njohim tri nivele të njëpanjëshëm të strukturës, të njohur ,si struktura parësore, dytësore, dhe tretësore. Një nivel i katërt, struktura katërsore rrjedh kur një proteinë përbëhet nga dy ose më shumë zinxhirë polipeptidesh. Gabim referencash: Etiketë <ref> e pavlefshme; emra të pavlefshëm, p.sh. shumë

-Pioneri në përcaktiminë e strukturës parësore të prtoteinave ishte Frederik Sanger, i cili, së bashku me kolegët e tij në universitetin e Kembrixhit në Angli, zbuluan sekuencën e aminoacideve të një hormoni të insulinës në vitet e vona të 1940 dhe në fillimet e 1950.

-Synimi i tij ishte të përdorte enzima protein-tretëse dhe katalizatorë të tjerë për të prishur polipeptidet në vende të vecanta sesa duke hidrolizuar komplet zinxhirët. Trajtimi me një nga këto agjentë ndan një polipeptid në fragmente që mund të ndahen me teknikën e kromatografisë. Hidroliza me një agjent tjetër prish polipeptidin në anë të ndryshme,duke na dhënë një grup të dytë me fragmenet. Sangeri përdori metodat kimike për të përcaktuar sekuencën e aminoacideve në këto fragmente të vogla. Pastaj ai kërkoi për zona mbivendosjeje midis pjesëve të marra nga hidroliza me agjentë të ndryshëm. Gabim referencash: Etiketë <ref> e pavlefshme; emra të pavlefshëm, p.sh. shumë

-Aminoacidet janë njësi themelore të molekulave proteinike. Në ndërtimin e molekulave proteinike marrin pjesë 20 lloje të aminoacideve ^[2] Përbërja e aminoacideve, shpërndarja dhe mënyra e lidhjes së tyre në vargun polipeptidik që formon molekulë proteinike quhet struktura primare e proteinave. ^[3]

-Pra struktura parësore e një proteine është renditja apo sekuenca e aminoacideve në vargun polipeptidik.Nga ky fakt ne mund të vërejmë shumllojshmërinë e proteinave. p.sh. proteina e lizozomeve përbëhet nga 129 aminoacide. Në një rastë të tillë mund të kemi 20^129 mënyra të ndryshme për të renditur aminoacidet në zinxhirin polipeptidik me këtë gjatësi. Gabim referencash: Etiketë <ref> e pavlefshme; emra të pavlefshëm, p.sh. shumë

-Shumë nga proteinat kanë segmente të zinxhirit të tyre polipeptidik që vazhdimisht janë mbështjellë dhë përdredhur në modele që kontribuojnë në formën e përgjithshme të proteinës. Këto përdredhje dhe mbështjellje, janë quajtur bashkarisht si struktura dytësore,dhe janë si rezultat i lidhjeve hidrogjenore në intervale përgjatë skeletit polipeptidik, vetëm atomet e skeletit janë përfshirë,jo zinxhirët anësorë të aminoacideve. Të dy ,si hidrogjeni dhe azoti janë elektronegativë,me një ngarkesë të pjesshme pozitive. Atomi i hidrogjenit i ngarkuar dobët pozitivisht dhe i atakuar me atomin e azotit ka një afërsi për oksigjenin e lidhjes së afërt peptide. Individualisht këto lidhje hidrogjenore janë të dobëta por të marra së bashku,ato mund të mbështesin një formë të vecantë për një proteinë. Një strukturë e tillë dytësore është α heliksi,një lak deliakt i mbajtur bashkë nga lidhjet hidrogjenore midis cdo katër aminoacideve. Gabim referencash: Etiketë <ref> e pavlefshme; emra të pavlefshëm, p.sh. shumë

-Mbas dizajnit të strukturës dytësore është një proteinë e përbërë nga përdredhjet midis tërheqjeve të zinxhirëve anësorë(grupet radikale) të aminoacideve të ndryshme. Një nga tipet e tërheqjes që merr pjesë në strukturën tretësore është deridiku mosudhëheqëse e quajtur tërheqjet hidrofobike. Ndërsa një polipeptid mbështillet në formën e vet funksionale,aminoacidet me zinxhirë anësorë hidrofobikë(jopolarë) zakonisht mbarojnë në një bërthamë të proteinës,jashtë kontaktit me ujin. Kështu,atë që ne e quajmë tërheqje hidrofobike është shkaktuar aktualisht nga veprimi i molekulave të ujit,të cilat përjashtojnë substancat jopolare ndërsa ato bashkohen me lidhje hidrogjenore me njëra-tjetrën dhe me pjesët hidrofilike të proteinës. Përderisa zinxhirët anësorë të aminoacideve janë afër njëri-tjetrit,tërheqjet(forca) van der Valsiane i mbanë së bashku. Ndërkaq edhe lidhjet hidrogjenore midis zinxhirëve anësorë polarë dhe lidhjet jonike midis zinxhirëve anësorë të ngarkuar pozitivisht ose negativisht gjithashtu ndihmojnë në stabilizimin e strukturës tretësore. Këto janë lidhje të dobëta, por efekti i përbashkët ndihmon në dhënien e një forme të caktuar proteinës.

Forma e proteinës mund të përforcohet më tej nga lidhje të forta, kovalente të quajtura ura dysqufurore. Urat dysulfurore formohen atëherë kur dy monomere cisteine, aminoacidet me grupet sulfhidrile (- SH) në zinxhirët anësorë, janë sjellë afër njëri thetrit duke mbështjellë proteinën. Njëri sulfur i cisteinës lidhet me squfurin e të dytit, dhe ura dysqufurore (-S-S-) kthen anë të proteinës së bashku.^[4]

-Sic e përmendëm më parë, disa proteina përbëhen nga dy ose më shumë vargje polipeptidikë të bashkuar në makromolekulë funksionale. Struktura katërsore është struktura e përgjithshme e proteinës që rezulton nga bashkimi i këtyre njësive polipeptidike. P.sh kolagjeni është një proteinë fijëzore që ka njësi helikoidale të supermbledhura në helikse të mëdhenj tresh. Ky organizim i supermbledhur i kolagjenit,i cili është i ngjashëm me ndërtimin e një litari,i jepfibrave të gjata fuqi të madhe. Kjo lidh strukturën e kolagjenit me funksionin e tij si fijet e indit lidhor në lëkurë, kockë, tendine, ligamente, dhe në pjesë të tjera të trupit. Hemoglobina , proteina oksigjen-lidhëse e rruazave të kuqe të gjakut ,është një shembull i proteinës globulare me strukturë katësore. Ajo përbëhet nga dy zinxhirë polipetidikë me dy nga secila lloj për molekulë hemoglobinë.

Gabim referencash: Etiketë <ref> e pavlefshme; emra të pavlefshëm, p.sh. shumë

A.Jashari (diskutimet) 13 qershor 2012 17:57 (CEST)

1. ^ Përcaktimi kuantitativ i Mineraleve,Lipideve,Proteinave dhe Vajrave Eterike te Bima Tussilago Farfara(Asteraceae)
2. ^ http://sq.wikipedia.org/wiki/Aminoacidet
3. ^ besad.files.wordpress.com/2009/11/proteinat1.doc
4. ^ ttp://dc424.4shared.com/doc/OcJ-6udb/preview.html