Norleucín
| Norleucín | |
 | |
| Všeobecné vlastnosti | |
| Sumárny vzorec | C6H13NO2 |
| Systematický názov | kyselina (2S)-2-aminohexánová |
| Fyzikálne vlastnosti | |
| Molárna hmotnosť | 131,175 g/mol |
| pKA | 2,39 (karboxyl), 9,76 (amino)[1] |
| Ďalšie informácie | |
| Číslo CAS | L: 327-57-1 |
| Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok. | |
Norleucín (skratka Nle) je aminokyselina s lineárnym uhlíkovým reťazcom. Je to izomér aminokyselín leucínu a izoleucínu, ale na rozdiel od nich norleucín nie je proteinogénna aminokyselina. Podobne ako leucín a izoleucín je norleucín chirálny. Norleucín možno oddeliť od jeho izomérov pomocou chirálnej vysokoúčinnej kvapalinovej chromatografie (HPLC).[2] Je to biela kryštalická látka rozpustná vo vode.
Výskyt
[upraviť | upraviť zdroj]Spolu s norvalínom sa norleucín nachádza v malých množstvách v niektorých kmeňoch baktérií, kde sa môže pohybovať až v milimolárnej koncentrácii. Jeho biosyntéza bola preskúmaná a vzniká pôsobením 2-izopropylmalátsyntázy na α-ketobutyrát. Zabudovanie norleucínu do peptidov poukazuje na nedokonalú selektivitu súvisiacej aminoacyl-tRNA syntetázy. V Millerovom-Ureyovom experimente, ktorý skúmal vznik aminokyselín v prebiotických podmienkach, vznikal norleucín a významne i norvalín.[3]
Použitie
[upraviť | upraviť zdroj]Norleucín je takmer izosterický s metionínom, i keď neobsahuje atóm síry.[4] Z tohto dôvodu bol norleucín použitý na skúmanie úlohy metionínu v amyloide β, ktorý sa vyskytuje u ľudí s Alzheimerovou chorobou. Štúdia preukázala, že nahradením metionínu na pozícii 35 za norleucín sa úplne stratili neurotoxické účinky amyloidu β.[5]
Náhradou metionínu za norleucín bola v jednej štúdii takisto preukázaná antioxidačná úloha metionínu.[6]
Jedna štúdia skúmala stabilizáciu alfa helixu aminokyselinami s rôznymi alkylovými bočnými reťazcami. Podľa výsledkov štúdie preferuje norleucín i norvalín helikálnu sekundárnu štruktúru podobne ako alanín, čo naznačuje, že dĺžka reťazca nie je rozhodujúcim faktorom pri stabilizácii alfa helixu. Naproti tomu vetvené aminokyseliny (izoleucín, valín, terc-leucín a do istej miery i leucín) mali nižšiu preferenciu pre helikálnu konformáciu.[7]
Referencie
[upraviť | upraviť zdroj]- ↑ Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
- ↑ MORAVČÍK, Jakub; HROBOŇOVÁ, Katarína. SEPARÁCIA ENANTIOMÉROV NEDERIVATIZOVANÝCH AMINOKYSELÍN METÓDOU HPLC [online]. www.chemicke-listy.cz, 2013, [cit. 2022-11-30]. S. s253–s256. Dostupné online.
- ↑ Alvarez-Carreno, Claudia; Becerra, Arturo; Lazcano, Antonio "Norvaline and Norleucine May Have Been More Abundant Protein Components during Early Stages of Cell Evolution" Origins of Life and Evolution of Biospheres 2014, volume 43, 363-375. DOI:10.1007/s11084-013-9344-3
- ↑ Moroder, Luis "Isosteric replacement of sulfur with other chalcogens in peptides and proteins" Journal of Peptide Science 2005, volume 11, 187-214. DOI:10.1002/psc.654
- ↑ Substitution of methionine 35 inhibits apoptotic effects of Abeta(31-35) and Abeta(25-35) fragments of amyloid-beta protein in PC12 cells. Med. Sci. Monit., Nov 2005, s. BR381-5. PMID 16258386.
- ↑ ALEDO, Juan C.. Methionine in proteins: The Cinderella of the proteinogenic amino acids. Protein Science, 2019-10, roč. 28, čís. 10, s. 1785–1796. Dostupné online [cit. 2022-10-21]. ISSN 0961-8368. DOI: 10.1002/pro.3698. (po anglicky)
- ↑ LYU, P C; SHERMAN, J C; CHEN, A. Alpha-helix stabilization by natural and unnatural amino acids with alkyl side chains.. Proceedings of the National Academy of Sciences, 1991-06-15, roč. 88, čís. 12, s. 5317–5320. Dostupné online [cit. 2022-11-30]. ISSN 0027-8424. DOI: 10.1073/pnas.88.12.5317. (po anglicky)
Pozri aj
[upraviť | upraviť zdroj]Zdroj
[upraviť | upraviť zdroj]Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Norleucine na anglickej Wikipédii.