KR20230104229A - Cd3에 결합하는 폴리펩티드 구축물 - Google Patents

Abstract

본 발명은 VH 영역 및 VL 영역을 포함하거나 이로 이루어진 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 결합 도메인을 포함하는 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물에 관한 것으로서, i) VH 영역은 X₁YAX₂N의 CDR-H1 서열(여기서, X₁은 K, V, S, G, R, T, 또는 I이고; X₂는 M 또는 I임); RIRSKYNNYATYYADX₁VKX₂의 CDR-H2 서열(여기서, X₁은 S 또는 Q이고; X₂는 D, G, K, S, 또는 E임); 및 HX₁NFGNSYX₂SX₃X₄AY의 CDR-H3 서열(여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 I, L, V, 또는 T이고; X₃은 Y, W 또는 F이고; X₄는 W, F 또는 Y임)을 포함하고; ii) VL 영역은 X₁SSTGAVTX₂X₃X₄YX₅N의 CDR-L1 서열(여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 S 또는 T이고; X₃은 G 또는 S이고; X₄는 N 또는 Y이고; X₅는 P 또는 A임); X₁TX₂X₃X₄X₅X₆의 CDR-L2 서열(여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 K, D, 또는 N이고; X₃은 F, M 또는 K이고; X₄는 L 또는 R이고; X₅는 A, P, 또는 V이고; X₆은 P 또는 S임); 및 X₁LWYSNX₂WV의 CDR-L3 서열(여기서, X₁은 V, A, 또는 T이고; X₂는 R 또는 L임)을 포함하고; iii) i)의 VH 영역 및/또는 ii)의 VL 영역의 CDR 서열 중 하나 이상은 CDR-H1에서 X₂4V 및 X₂4F; CDR-H2에서 D15, 및 X₁16A; CDR-H3에서 H1, X₁2E, F4, 및 N6; 및 CDR-L3에서 X₁1L 및 W3으로부터 선택되는 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합을 포함한다. 또한 본 발명은 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드, 상기 폴리뉴클레오티드를 포함하는 벡터, 및 상기 폴리뉴클레오티드 또는 상기 벡터로 형질전환되거나 형질감염된 숙주 세포에 관한 것이다. 더욱이, 본 발명은 또한 상기 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 제조 방법 및 본 발명의 상기 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 포함하는 제약 조성물을 제공한다. 또한, 본 발명은 상기 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물 및 상기 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 포함하는 키트의 의학적 용도에 관한 것이다.

Description

CD3에 결합하는 폴리펩티드 구축물

본 발명은 VH 영역 및 VL 영역을 포함하거나 이로 이루어진 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 결합 도메인을 포함하는 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물에 관한 것으로서, i) VH 영역은 X₁YAX₂N의 CDR-H1 서열(여기서, X₁은 K, V, S, G, R, T, 또는 I이고; X₂는 M 또는 I임); RIRSKYNNYATYYADX₁VKX₂의 CDR-H2 서열(여기서, X₁은 S 또는 Q이고; X₂는 D, G, K, S, 또는 E임); 및 HX₁NFGNSYX₂SX₃X₄AY의 CDR-H3 서열(여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 I, L, V, 또는 T이고; X₃은 Y, W 또는 F이고; X₄는 W, F 또는 Y임)을 포함하고; ii) VL 영역은 X₁SSTGAVTX₂X₃X₄YX₅N의 CDR-L1 서열(여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 S 또는 T이고; X₃은 G 또는 S이고; X₄는 N 또는 Y이고; X₅는 P 또는 A임); X₁TX₂X₃X₄X₅X₆의 CDR-L2 서열(여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 K, D, 또는 N이고; X₃은 F, M 또는 K이고; X₄는 L 또는 R이고; X₅는 A, P, 또는 V이고; X₆은 P 또는 S임); 및 X₁LWYSNX₂WV의 CDR-L3 서열(여기서, X₁은 V, A, 또는 T이고; X₂는 R 또는 L임)을 포함하고; iii) i)의 VH 영역 및/또는 ii)의 VL 영역의 CDR 서열 중 하나 이상은 CDR-H1에서 X₂4V 및 X₂4F; CDR-H2에서 D15, 및 X₁16A; CDR-H3에서 H1, X₁2E, F4, 및 N6; 및 CDR-L3에서 X₁1L 및 W3으로부터 선택되는 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합을 포함한다. 또한 본 발명은 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드, 상기 폴리뉴클레오티드를 포함하는 벡터, 및 상기 폴리뉴클레오티드 또는 상기 벡터로 형질전환되거나 형질감염된 숙주 세포에 관한 것이다. 더욱이, 본 발명은 또한 상기 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 제조 방법 및 본 발명의 상기 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 포함하는 제약 조성물을 제공한다. 또한, 본 발명은 상기 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물 및 상기 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 포함하는 키트의 의학적 용도에 관한 것이다.

T 세포 인게이저(TCE)는 T 세포 수용체를 통해 돌연변이 또는 감염 세포 상의 외래 펩티드를 인식하는 T 세포의 능력을 이용한다. T 세포 인식은 낮은 친화도로 펩티드 MHC(pMHC)의 펩티드-로딩 분자와 상호작용하는, 클론형에 의해 분포되는 알파 베타 및 감마 델타 T 세포 수용체(TcR)에 의해 매개된다. TcR의 항원-특이성 사슬은 신호전달 도메인을 갖지 않으며, 대신 보존된 다중서브유닛 신호전달 장치 CD3에 커플링된다. TcR 결찰이 신호전달 장치에 직접 전달되는 메커니즘은 T 세포 생물학에서 기본적인 관심 주제이다. 간단히 말해서, CD3 서브유닛은 세포 표면 항원 결합을 세포내 인산화 신호전달 캐스케이드로 번역한다. 이러한 인산화 사건은 NFAT 및 NFkB와 같은 전사 인자의 활성화에서 극에 이르며 이는 사이토카인 및 이펙터 단백질, 예컨대 그랜자임 및 퍼포린의 발현 증가를 초래한다. 종양 세포 상의 표적 항원과 T 세포 상의 CD3에 동시에 결합하여 결국 상기 표적 항원을 발현하는 세포의 파괴를 초래하는 인공 면역 시냅스를 형성하는 TCE에 의해 사용되는 것이 이러한 특징이다.

임상적 관점에서, TCE는 효율적인 세포 사멸 활성을 보여야 할 뿐만 아니라 이와 동시에 예를 들어 관리가능한 부작용 프로파일과 같은 다른 특성이 요구된다. 그러나 이러한 측면이 TCE 개발에 관한 유일한 고려 사항은 아니다. 약물 개발에 중요한 다른 영역은 환자 전(pre-patient)의 것이며, 즉, 예를 들어 보관 수명, 생산 확장성, 용해성, 안정성, 및 제형화의 용이성과 같은 환자 신체 외부의 TCE 특성에 관한 것이다. 다시 말해, 제약적 관점에서 중요한 특징은 예를 들어 약물 생산 또는 투여에서와 같은 특정 요구를 해결하기 위한 주어진 TCE 또는 이의 일부의 개발 가능성이다. 임상 및 약리학적 관점에서 요구 사항들을 통합하는 것은 상업화와 관련하여 TCE 플랫폼 발전에 중요하다. TCE가 면역 시냅스의 형성을 유도하는 것의 생물학적 복잡성을 고려할 때, 표적 세포의 사멸을 매개하는 그의 효과를 유지하면서 그의 다른 특성, 예컨대 보관 수명, 생산 확장성, 용해성, 안정성, 및 제형화의 용이성 측면에서 TCE를 조작하는 것은 어려울 수 있다.

TCE의 열 안정성은 환자의 신체 내부 및 외부에서 중요한 특징이다. TCE의 더욱 높은 열 안정성은 야기되는 고분자량 응집체 형성을 감소시키며, 이는 다시, 예를 들어, 체내에서 장기간 활성 상태이지만 보관 중에도 더욱 안정한 TCE를 제공한다. 더욱이, 고분자량 응집체의 감소는 또한 투여시 TCE의 면역유전학적 프로파일을 보다 유리하게 하여 부작용의 위험을 감소시킬 수 있다.

전통적으로, TCE의 항-표적 및 항-CD3 결합 도메인을 구성하는 VH 및 VL 도메인은 안정성 개선에 초점이 맞추어진 영역이다. 이는 특히, TCE의 일부인 Fv에 해당된다. VH와 VL 사이의 소수성 상호작용은 Fv의 안정성을 강력하게 결정하는 것으로 여겨진다. 상기 상호작용은 많은 Fv에서 시험관 내 및/또는 생체 내 응용을 위해 안정적일 만큼 충분히 강하지 않을 수 있다. 이것은 링커에 의한 Fv의 V-도메인의 커플링을 초래하여 단쇄 Fv(scFv)를 생성하였다. 링커는 V-도메인(가변 도메인)을 함께 유지하는 데 효과적인 것으로 나타났지만, scFv를 적어도 성 상태로 유지하거나 주어진 응용에 대해 충분한 활성 상태를 유지하는 것이 항상 효과적인 것은 아닐 수 있으므로 안정성을 추가로 개선하는 것이 필요할 수 있다. 안정성을 증가시키는 한 가지 접근법은 상기 2개의 V-도메인의 상호작용을 증가시킴으로써 생물학적 활성 Fv가 표적 결합 단량체로 남아 있도록 이의 안정성을 증가시킬 수 있다는 것이다. scFv의 안정성을 개선시키기 위한 접근법이 당업계에 기술되어 있지만, 당업계에서 TCE의 일부인 Fv의 안정성을 개선시킬 필요성이 여전히 존재한다.

본 발명은 VH 영역 및 VL 영역을 포함하거나 이로 이루어진 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 결합 도메인을 포함하는 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물에 관한 것으로서,

i) VH 영역은

X₁YAX₂N의 CDR-H1 서열(여기서, X₁은 K, V, S, G, R, T, 또는 I이고; X₂는 M 또는 I임);

RIRSKYNNYATYYADX₁VKX₂의 CDR-H2 서열(여기서, X₁은 S 또는 Q이고; X₂는 D, G, K, S, 또는 E임); 및

HX₁NFGNSYX₂SX₃X₄AY의 CDR-H3 서열(여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 I, L, V, 또는 T이고; X₃은 Y, W 또는 F이고; X₄는 W, F 또는 Y임)을 포함하고;

ii) VL 영역은

X₁SSTGAVTX₂X₃X₄YX₅N의 CDR-L1 서열(여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 S 또는 T이고; X₃은 G 또는 S이고; X₄는 N 또는 Y이고; X₅는 P 또는 A임);

X₁TX₂X₃X₄X₅X₆의 CDR-L2 서열(여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 K, D, 또는 N이고; X₃은 F, M 또는 K이고; X₄는 L 또는 R이고; X₅는 A, P, 또는 V이고; X₆은 P 또는 S임); 및

X₁LWYSNX₂WV의 CDR-L3 서열(여기서, X₁은 V, A, 또는 T이고; X₂는 R 또는 L임)을 포함하고;

iii) i)의 VH 영역 및/또는 ii)의 VL 영역의 하나 이상의 CDR 서열은

CDR-H1에서 X₂4V 및 X₂4F;

CDR-H2에서 D15(바람직하게는 E), 및 X₁16A;

CDR-H3에서 H1(바람직하게는 A 또는 N), X₁2E, F4(바람직하게는 I), 및 N6(바람직하게는 S 또는 T); 및

CDR-L3에서 X₁1L 및 W3(바람직하게는 Y)

으로부터 선택되는 하나 이상의 아미노산 치환을 포함한다.

용어 "폴리펩티드 구축물"(대안적으로, 본원에서 "화합물"로도 지칭됨)은 파라토프를 포함하는 도메인 자체를 포함하는 항원-결합(또는 에피토프-결합) 분자를 지칭한다. 본 발명의 맥락에서, 폴리펩티드 구축물은 자연적으로는 존재하지 않고, 조작된 하나 이상의 연속, 비분지형 아미노산 사슬을 포함하는 유기 중합체로 이해된다. 단일 폴리펩티드인 폴리펩티드 구축물의 예로는 단일 폴리펩티드 사슬 상에 적어도 하나의 완전한 기능성 CD3 결합 도메인과 함께 적어도 하나의 기능성 표적 결합 도메인을 포함하는 코어 구조를 포함하는 BiTE^® 분자가 있으며, 여기서, 이들 도메인들은, 예를 들어, 상이한 폴리펩티드 사슬들 상에 표적 바인더 및 CD3 바인더를 포함하는 Xmab과는 달리 임의의 추가 삽입 도메인 없이 가요성 펩티드("링커")에 의해 직접적으로 연결된다. 본 발명의 맥락에서, 하나 초과의 아미노산 사슬을 포함하는 이러한 폴리펩티드 구축물도 마찬가지로 구상된다. 용어 "폴리펩티드"는 본 발명의 화합물의 단쇄 형태와 관련하여 사용되는 것이 바람직한 반면, "폴리펩티드 구축물"은 바람직하게는 하나 초과의 폴리펩티드 사슬, 예를 들어 2개, 3개 또는 4개의 폴리펩티드 사슬을 포함하는 폴리펩티드를 또한 기술하는 데 더 적절할 수 있다. 추가로, 용어 "폴리펩티드 구축물"은 또한 하나 이상의 비-아미노산 기반 구성요소, 예를 들어 인간 혈청 알부민(HSA) 등을 포함하는 본 발명의 화합물을 기술하는 데 적합하다. 폴리펩티드의 아미노산 사슬은 전형적으로 적어도 50개의 아미노산, 바람직하게는 적어도 100, 200, 300, 400 또는 500개의 아미노산을 포함한다. 또한 본 발명의 맥락에서 중합체의 아미노산 사슬이 아미노산으로 구성되지 않은 엔티티(entity)에 연결되는 것이 구상된다.

폴리펩티드는 항체, 예를 들어 전장 면역글로불린 분자의 구조 및/또는 기능을 기반으로 하는 구조적 및/또는 기능적 특징을 포함한다. 따라서 폴리펩티드 구축물은 특이적으로 그리고 바람직하게는 선택적으로 또는 면역특이적으로 그의 표적 또는 항원, 보다 정확하게는 상기 표적 또는 표적 항원의 에피토프에 결합하고/하거나, 이것은 항체에서 자연적으로 발견되는 중쇄 가변 영역(VH) 및/또는 경쇄 가변 영역(VL)을 포함하거나 이로부터 유래된 도메인을 포함한다. 따라서, 본 구축물은 대안적으로, 천연 항체 또는 이의 단편에서 발견되는 것과 같은 파라토프-구조화 및 에피토프-결합 구조를 포함하는 것으로 간주될 수 있다. 본 발명에 따른 폴리펩티드 구축물은 달리 명시되지 않는 한 면역특이적 표적 결합을 허용하는 항체의 최소한의 구조적 요건, 즉, 표적 항원 상의 에피토프를 면역특이적으로 또는 면역선택적으로 인식하는 파라토프를 포함한다. 이러한 최소한의 요건은 예를 들어 적어도 3개의 경쇄 CDR(즉, VL 영역의 CDR1, CDR2 및 CDR3, 또한 CDR-L1, CDRL2 및 CDR-L3으로 지칭됨) 및/또는 3개의 중쇄 CDR(즉, VH 영역의 CDR1, CDR2 및 CDR3, 또한 CDR-H1, CDR-H2 및 CDR-H3으로 지칭됨), 바람직하게는 모든 6개의 CDR의 존재에 의해 정의될 수 있다. 따라서, 폴리펩티드 구축물은 결합 도메인에서의 3개 또는 6개의 CDR의 존재에 의해 특성화될 수 있고, 당업자는 이러한 CDR이 파라토프 결합 구조에서 어디에(어떤 순서로) 위치하는지를 알고 있다. 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 CD3 결합 도메인과 관련하여, 상기 파라토프 결합 구조는 CDR을 포함하는 VH 및 VL 영역의 존재를 특징으로 하는 결합 도메인인 것으로 특정된다. 따라서, 본 발명에 따른 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물은 적어도, CDR을 갖는 VH 및 VL 영역을 포함하는 인간 CD3ε(본원에서 CD3엡실론 또는 "CD3 엡실론"으로도 칭해짐) 사슬의 세포외 에피토프에 선택적으로, 면역특이적으로 및/또는 면역선택적으로 결합하는 결합 도메인인 파라토프 결합 구조를 포함한다. 따라서, 본 발명에 따른 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물은 인간 CD3 엡실론의 에피토프에 선택적으로, 면역특이적으로 및/또는 면역선택적으로 결합하는 파라토프를 포함한다. 용어 "CDR" 및 그의 복수의 "CDR"은 상보성 결정 영역을 지칭하며, 이 중 3개는 경쇄 가변 영역(CDR-L1, CDR-L2 및 CDR-L3)의 결합 특징을 구성하고, 3개는 중쇄 가변 영역(CDR-H1, CDR-H2 및 CDR-H3)의 결합 특징을 구성한다. CDR은 항체(또는 구축물 또는 결합 도메인)와 항원의 특이적 상호작용을 초래하는 잔기 대부분을 포함하며, 따라서 항체 분자의 기능적 활성에 기여한다: 그들은 항원 특이성의 주요 결정자이다. 정확한 정의의 CDR 경계 및 길이는 상이한 분류 및 넘버링 시스템의 대상이다. 따라서, CDR은 카바트(Kabat), 코티아(Chothia), 접촉부 또는 임의의 다른 경계의 정의(본원에 기술된 넘버링 시스템을 포함)에 의해 언급될 수 있다. 경계를 달리함에도 불구하고, 각각의 이들 시스템은 가변 서열 내에서 소위 "초가변 영역"을 구성하는 것에서 어느 정도 중복되는 부분이 있다. 따라서 이들 시스템에 따른 CDR 정의는 인접한 프레임워크 영역에 대해 길이 및 경계 영역이 다를 수 있다. 예를 들어, 카바트(종간 서열 가변성을 기반으로 하는 접근법), 코티아(항원-항체 복합체의 결정학적 연구를 기반으로 하는 접근법), 및/또는 맥컬럼(MacCallum)(문헌[Kabat et al., 상기 참조]; 문헌[Chothia et al., J. MoI. Biol, 1987, 196: 901-917]; 및 문헌[MacCallum et al., J. MoI. Biol, 1996, 262: 732])을 참조한다. 항원 결합 부위를 특성화하기 위한 또 다른 표준은 옥스포드 몰레큘러(Oxford Molecular)의 AbM 항체 모델링 소프트웨어에 의해 사용되는 AbM 정의이다. 예를 들어, 문헌[Protein Sequence and Structure Analysis of Antibody Variable Domains. In: Antibody Engineering Lab Manual (Ed.: Duebel, S. and Kontermann, R., Springer-Verlag, Heidelberg)]을 참조한다. 2가지의 잔기 식별 기술에 의해 중복되지만 동일하지는 않은 영역을 정의하는 경우, 이들은 하이브리드 CDR을 정의하기 위해 조합될 수 있다. 그러나, 소위 카바트 시스템에 따른 넘버링이 바람직하다. 본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "항원-결합 구조"는 항원-결합 구조 또는 특정 항원에 대한 결합 활성을 갖는 임의의 분자를 포함하는 임의의 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물을 지칭한다. 상기 항원-결합 구조 또는 분자는 살아있는 유기체로부터 유래된 것에 한정되지 않으며, 예를 들어 이것은 인공적으로 설계된 서열로부터 생성된 폴리펩티드일 수 있다. 이것은 또한 천연 발생 폴리펩티드, 합성 폴리펩티드, 재조합 폴리펩티드 등 중 임의의 것일 수 있다. 본 발명에 따른 항원-결합 구조는 항원의 일부에 특이적으로 결합하므로, 즉, CD3엡실론의 에피토프에 특이적으로 결합하므로, 항원(에피토프)-결합 구조는 또한 본원에서 "파라토프 구조"로 광범위하게 정의될 수 있다. 따라서, 본 발명에 따른 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물은 또한, 바람직하게는 표적 항원/표적 에피토프에 면역특이적으로 또는 면역선택적으로 결합하는 파라토프를 포함하는; 그리고 특정 실시 형태에서, 바람직하게는 추가의 상이하거나 동일한 표적 항원/표적 에피토프에 면역특이적으로 또는 면역선택적으로 결합하는 적어도 하나의 추가의 파라토프를 포함하는 도메인으로 정의될 수 있다. 따라서, 본 발명의 설명이 본 발명의 구축물 또는 분자의 도메인을 언급할 때마다, 구축물은 본원에 명시된 바와 같이, 특히 첨부된 청구항 중 어느 한 항에 따라, 인간 CD3엡실론에 결합하는 적어도 하나의 파라토프 구조(또는 파라토프)를 포함한다. 특정 실시 형태에서, 상기 구축물은 인간 CD3엡실론 또는 본원에 정의된 바와 같은 상이한 표적 항원에 또한 결합하는 적어도 하나의 추가의 파라토프를 포함한다.

본 발명에 따라 사용되는 바와 같이, 용어 "항체"는 생명공학 또는 단백질 공학 방법 또는 공정에 의해 생성된 낙타과 항체 및 기타 면역글로불린을 또한 포함하는 전장 항체를 포함한다. 이들 전장 항체는, 예를 들어 단클론성, 재조합, 키메라, 탈면역화, 인간화 및 인간 항체뿐만 아니라 다른 종, 예컨대 마우스, 햄스터, 토끼, 래트, 염소 또는 비인간 영장류로부터의 항체일 수 있다.

본 발명의 "폴리펩티드/폴리펩티드 구축물"은 자연적으로 생기는 전장 면역글로불린 구조를 또한 포함할 수 있다. 예를 들어, 이들은 (적어도) 2개의 전장 항체 중쇄 및 2개의 전장 항체 경쇄를 포함할 수 있다. 그러나, 본 발명에 따른 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물이 바람직하게는 CD3 결합 도메인의 VH 및 VL 영역을 연결하는 링커를 포함하여 바람직하게는 scFv를 생성하고/하거나, 다른 실시 형태에서, 파라토프를 포함하는 적어도 하나의 추가 결합 도메인을 포함한다는 점을 고려하면, 본 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물은 자연적으로 발생하지 않으며 기능 면에서 자연적으로 발생하는 생성물과 현저하게 상이하다. 따라서 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물은, 바람직하게는 scFv 및/또는 일부 실시 형태에서, 상이한 특이성 및/또는 선택성을 갖는 별개의 파라토프/결합 도메인을 포함하는 인공 "하이브리드" 분자이다.

위에서 나타낸 바와 같이, 본 발명의 폴리펩티드는 하나 초과의 폴리펩티드 사슬을 포함할 수 있으며, 즉, 2개 이상의 폴리펩티드 사슬을 포함하는 폴리펩티드, 특히 CD3엡실론에 대한 면역특이적 결합을 가능하게 하는 3차원 단백질 유사 구조를 형성하는 폴리펩티드도 본 발명에 예속된다. 따라서, 용어 "폴리펩티드 구축물"의 정의는 단지 하나의 폴리펩티드 사슬로 이루어진 분자뿐만 아니라 2, 3, 4개 이상의 폴리펩티드 사슬로 이루어진 분자를 포함하며, 이 사슬은 동일하거나(호모이량체, 호모삼량체 또는 호모올리고머) 상이할 수 있다(헤테로이량체, 이형삼량체 또는 헤테로올리고머). 상기 확인된 항체 및 이로부터 유래된 이들의 단편, 변이체, 유도체 및 구축물에 대한 예는 특히 문헌[Harlow and Lane, Antibodies: A laboratory manual, CSHL Press (1988); Kontermann and

, Antibody Engineering, Springer, 2nd ed. 2010]; 및 문헌[Little, Recombinant Antibodies for Immunotherapy, Cambridge University Press 2009]에 기술되어 있다.

본 발명의 "폴리펩티드/폴리펩티드 구축물"은 또한 전장 항체의 단편, 예컨대 VH, VHH, VL, (s)dAb, Fv, 경쇄(VL-CL), Fd(VH-CH1), 중쇄, Fab, Fab', F(ab')2 또는 "rIgG"(중쇄와 경쇄로 이루어진 "하프 항체")를 포함할 수 있으며, 반면에 CD3엡실론 결합 도메인은 VH 및 VL 영역을 포함하는 것으로 정의되기 때문에 전술한 모든 단편이 CD3엡실론 결합 도메인에 적용 가능한 것은 아니지만 상기 적어도 하나의 추가 결합 도메인에 관한 실시 형태에는 적용 가능하다. 본 발명에 따른 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물은 또한 항체 변이체 또는 항체 유도체로도 칭해지는 항체의 변형된 단편을 포함할 수 있다. 예는 scFv, 디-scFv 또는 비(스)-scFv, scFv-Fc, scFv-지퍼, scFab, Fab2, Fab3, 디아바디, 단쇄 디아바디, 탠덤 디아바디(Tandab's), 탠덤 디-scFv, 탠덤 트리-scFv, 다음과 같은 구조에 의해 예시되는 "미니바디": (VH-VL-CH3)2, (scFv-CH3)2, ((scFv)2-CH3 + CH3), ((scFv)2-CH3) 또는 (scFv-CH3-scFv)2, 멀티바디, 예컨대 트리아바디 또는 테트라바디, 및 다른 가변 영역 또는 도메인과 독립적으로 항원 또는 표적에 선택적으로 그리고 바람직하게는 특이적으로 결합하는, VHH, VH 또는 VL일 수 있는 단지 하나의 가변 영역을 포함하는 단일 가변 도메인 항체 또는 나노바디와 같은 단일 도메인 항체를 포함하지만 이에 한정되지 않으며, 반면에 CD3엡실론 결합 도메인은 VH 및 VL 영역을 포함하는 것으로 정의되기 때문에 전술한 모든 단편이 CD3엡실론 결합 도메인에 적용 가능한 것은 아니지만 상기 적어도 하나의 추가 결합 도메인에 관한 실시 형태에는 적용 가능하다. 본 발명에 따른 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물의 추가로 가능한 형식으로는 크로스 바디, 맥시 바디, 헤테로 Fc 구축물, 모노 Fc 구축물 및 scFc 구축물이 있다. 이들 형식의 예는 본원에서 아래에 기술될 것이다.

또한, 용어 "폴리펩티드 구축물"의 정의는 별개의 결합 도메인을 통해 2개, 3개 이상의 항원성 구조(에피토프)에 선택적으로 그리고 바람직하게는 특이적으로 결합하는 이중특이성 및 다특이성/다중특이성 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물뿐만 아니라 2가 및 다가/다중가 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물도 포함한다. 폴리펩티드 구축물은, 폴리펩티드 구축물이 3가이고 이중특이성인 경우, 예를 들어, 하나의 표적(CD3엡실론)에 대해 2개의 결합 도메인을 갖고 또 다른 표적, 예를 들어 하기 본원에 기술된 것에 대해 1개의 결합 도메인을 갖거나, 또는 그 반대의 경우에서, 특이성보다 더 많은 결합가(binding valence)를 가질 수 있다. 일반적으로, 용어 "이중특이성"은 폴리펩티드 구축물이 적어도 2개의 상이한 항원, 예컨대 상기 CD3엡실론 및 추가 표적, 예를 들어 하기 본원에 명시된 것들에 결합한다는 의미를 포함한다.

용어 "파라토프", "항원-결합 도메인", ""에피토프-결합 도메인", "결합 도메인" 또는 "...에 결합하는 도메인"은 본 발명과 관련하여 선택적으로 그리고 바람직하게는 특이적으로 또는 면역특이적으로 표적 또는 항원 상의 에피토프(여기서는 CD3)에 결합하는/이와 상호작용하는/이를 인식하는 구축물의 도메인을 특징으로 한다. 용어 "결합 도메인" 또는 "...에 결합하는 도메인" 또는 "도메인"은 본원에 기술된 "구축물"과 관련되는 한, 본 발명과 관련하여 면역특이적으로 표적 또는 항원 상의 에피토프에 결합하는/이와 상호작용하는/이를 인식하는 구축물의 도메인을 특징으로 한다. CD3엡실론 결합 도메인(추가의, 결과적으로 제2, 제3 등의 결합 도메인을 포함하는 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물의 경우 제1 결합 도메인으로도 지칭됨)의 구조 및 기능, 바람직하게는 또한 임의의 추가 결합 도메인(예를 들어 종양 항원과 같은 세포 표면 항원에 결합)의 구조 및/또는 기능은 항체, 예를 들어 전장 면역글로불린 폴리펩티드의 구조 및/또는 기능을 기반으로 한다. 따라서, "결합 도메인" 또는 "...에 결합하는 도메인"은 면역특이적 표적 결합을 허용하는 항체의 최소한의 구조적 요건을 포함할 수 있다. CD3엡실론 결합 도메인의 구조적 요건은 영역당 상응하는 3개의 CDR을 갖는 VH 및 VL 영역을 포함하도록 특정되지만, 임의의 추가 결합 도메인에서의 상기 최소한의 구조적 요건은 예를 들어, 적어도 3개의 경쇄 CDR(즉, VL 영역의 CDR1, CDR2 및 CDR3) 및/또는 3개의 중쇄 CDR(즉, VH 영역의 CDR1, CDR2 및 CDR3), 바람직하게는 모든 6개의 CDR의 존재에 의해 정의될 수 있다. "~에 결합하는 도메인"(또는 "결합 도메인")은 전형적으로 항체 경쇄 가변 영역(VL) 및 항체 중쇄 가변 영역(VH)을 포함할 수 있지만, 이들 둘 다를 포함할 필요는 없으며, VH 또는 VL 중 하나만을 포함할 수 있다. Fd 단편은, 예를 들어, 종종 온전한 항원-결합 도메인의 일부 항원-결합 기능을 보유한다. 본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "파라토프", "항원-결합 구조" 및 "에피토프-결합 구조"는 또한, 전체의 또는 일부분의 항원 또는 이의 일부에 특이적으로 결합하고 상보성인 영역을 포함하는 항체(또는 본 발명에 따른 분자)의 일부를 지칭하며, 즉 항체는 항원의 특정 부분에만 결합할 수 있다. 상기 특정 부분을 "에피토프"라고 한다. 항원-결합 도메인은 하나 이상의 항체 가변 도메인으로부터 제공될 수 있다. 바람직하게는 항원-결합 도메인은 항체 경쇄 가변 영역(VL) 및 항체 중쇄 가변 영역(VH) 둘 모두를 포함하는 항체 가변 영역을 포함한다. 이러한 바람직한 항원-결합 도메인은 예를 들어 "단쇄 Fv(scFv)", "단쇄 항체", "Fv", "단쇄 Fv2(scFv2)", "Fab", "F( ab')2"를 포함한다. CD3엡실론 결합 도메인의 경우 이것은 scFv의 형태를 취하는 것이 바람직하다.

"~에 결합하는 도메인", "파라토프를 포함하는 도메인"(또는 "결합 도메인", "항원-결합 구조", "에피토프-결합 구조)의 형식의 예는 달리 정의되지 않는 한 전장 항체, 전장 항체의 단편(예컨대, VH, VHH, VL), (s)dAb, Fv, 경쇄(VL-CL), Fd(VH-CH1), 중쇄, Fab, Fab', F(ab')2 또는 "r　IgG"("절반 항체")), 항체 변이체 또는 유도체, 예컨대, scFv, 디-scFv 또는 비(스)-scFv, scFv-Fc, scFv-지퍼, scFab, Fab2, Fab3, 디아바디, 단쇄 디아바디, 탠덤 디아바디(Tandab's), 탠덤 디-scFv, 탠덤 트리-scFv, "미니바디"((VH-VL-CH3)2, (scFv-CH3)2, ((scFv)2-CH3 + CH3)), ((scFv)2-CH3) 또는 (scFv-CH3-scFv)2와 같은 형식으로부터 선택됨), 멀티바디, 예컨대, 트리아바디 또는 테트라바디, 및 단일 도메인 항체, 예컨대, 나노바디 또는 단지 하나의 가변 도메인을 포함하는 단일 가변 도메인 항체(이는 VHH, VH 또는 VL일 수 있음)를 포함하지만 이에 한정되지 않는다. "~에 결합하는 도메인"(또는 "결합 도메인")의 형식의 추가 예는 (1) VL, VH, CL 및 CH1을 포함하는 항체 단편 또는 변이체(예컨대, Fab); (2) 2개의 연결된 Fab 단편을 포함하는 항체 단편 또는 변이체(예컨대, F(ab')2); (3) VH 및 CH1을 포함하는 항체 단편 또는 변이체(예컨대, Fd); (4) VL 및 CL을 포함하는 항체 단편 또는 변이체(예컨대, 경쇄); (5) VL 및 VH를 포함하는 항체 단편 또는 변이체(예컨대, Fv); (5) dAb 단편(문헌[Ward et al., (1989) Nature 341 : 544-546])으로서 VH 도메인을 갖는 dAb 단편; (6) 중쇄 및/또는 경쇄의 적어도 3개의 단리된 CDR을 포함하는 항체 변이체; 및 (7) 단쇄 Fv(scFv)를 포함한다. 본 발명에 따른 구축물 또는 결합 도메인의 실시 형태에 대한 예는, 예를 들어 WO 00/006605, WO 2005/040220, WO 2008/119567, WO 2010/037838, WO 2013/026837, WO 2013/026833, 미국 특허 제2014/0308285호, 미국 특허 제2014/0302037호, WO 2014/144722, WO 2014/151910, 및 WO 2015/048272에 기술되어 있다. 본 발명의 맥락에서, 파라토프는 본원에 기술된 바와 같은 폴리펩티드의 일부이고 항원을 인식하여 이에 결합하는 항원-결합 부위로 이해된다. 파라토프는 전형적으로 약 5개 이상의 아미노산의 작은 영역이다. 본원에서 이해되는 바와 같은 파라토프는 전형적으로 항체-유래 중쇄(VH) 및 경쇄(VL) 서열의 일부를 포함한다. 본 발명에 따른 폴리펩티드의 각각의 결합 도메인에는 6개의 상보성 결정 영역(CDR 루프) 세트를 포함하는 파라토프가 제공되며, 이때 각각 3개는 항체-유래 VH 및 VL 서열 내에 각각 포함된다.

화합물, 특히 본 발명의 구축물에 대해 a) 구축물이 단일 사슬 폴리펩티드 또는 단일 사슬 구축물이고/이거나, b) CD3엡실론 결합 도메인이 scFv의 형식이고/이거나, c) 임의의 추가 도메인, 예컨대 제2 결합 및/또는 제3 도메인이 scFv의 형식이고/이거나, d) 제1 도메인 및 상기 추가 도메인, 예컨대 상기 제2 및/또는 제3 도메인이 링커, 바람직하게는 펩티드 링커, 더 바람직하게는 글리신/세린 또는 글리신/글루타민 링커를 통해 연결되고/되거나, e) 구축물이 연장된 혈청 반감기를 제공하는 도메인, 예컨대 Fc 기반 도메인 또는 인간 혈청 알부민(HSA)을 포함하는 것이 구상된다. 후자의 경우, 이것이 바람직한 실시 형태이며, 여기서, 용어 "폴리펩티드 구축물"은 이것이 하나 초과의 단일 펩티드 사슬을 포함한다는 것을 분명히 한다. 혈청 반감기를 연장시키는 바람직한 Fc-기반 도메인("HLE" 도메인으로도 지칭됨)은 힌지, CH2 도메인 및 CH3 도메인을 각각 포함하는 2개의 폴리펩티드 단량체를 포함하고, 여기서, 상기 2개의 폴리펩티드 단량체는 펩티드 링커(예를 들어, 서열 번호 18 및 19 참조)를 통해 서로 융합되고; 형식은 N-말단에서 C-말단의 순서로 다음과 같다: 힌지-CH2-CH3-링커-힌지-CH2-CH3.

본 발명의 구축물은 바람직하게는 "시험관 내에서 생성된 구축물" 및/또는 "재조합 구축물"이다. 본 발명의 맥락에서, 용어 "시험관 내에서 생성된"은 결합 도메인 또는 가변 영역(예를 들어, 적어도 하나의 CDR)의 모두 또는 일부가 비면역 세포 선발에서, 예를 들어, 시험관 내 파지 디스플레이에서, 단백질 칩 상에서 또는 후보 아미노산 서열이 항원에 결합하는 그들의 능력에 대해 테스트될 수 있는 임의의 다른 방법에서 생성되는, 상기 정의에 따른 구축물을 지칭한다. 따라서 이 용어는 바람직하게는 동물에서 면역 세포 내 게놈 재배열에 의해서만 생성되는 서열을 제외한다. 구축물의 제1 및/또는 제2 도메인은 이미 존재하는 (단클론성) 항체로부터의 CDR 서열을 스캐폴드에 그래프팅하기보다는 파지 디스플레이 또는 라이브러리 스크리닝 방법에 의해 생산되거나 얻어질 수 있을 것으로 예상된다. "재조합 구축물"은 (특히) 재조합 DNA 기술 또는 유전 공학을 이용하여 생성되거나 생산된 구축물이다.

본 발명의 구축물은 단클론성인 것으로 예상된다. 본원에서 사용되는 바와 같이, "단클론"으로 표시된 폴리펩티드 또는 구축물(mAb)은 실질적으로 균질한 항체/구축물의 집단으로부터 얻어진다. 즉, 집단에 포함된 개별 항체/구축물은 소량으로 존재할 수 있는 가능한 천연 발생 돌연변이 및/또는 번역 후 변형(예를 들어, 이성질화, 아미드화)을 제외하고는 동일하다(특히, 그들의 아미노산 서열과 관련하여). 단클론 항체/구축물은 고도로 특이적이며, 이는 전형적으로는 상이한 결정기(또는 에피토프)에 대한 상이한 항체를 포함하는 다클론 항체 제제와 대조적으로, 항원 내의 단일 에피토프에 대해 유도된다. 이들의 특이성에 더하여, 단클론 항체는 하이브리도마 배양에 의해 합성되어, 다른 면역글로불린에 의해 오염되지 않는다는 점에서 유리하다. 수식어 "단클론"은 실질적으로 균질한 항체 집단으로부터 얻어지는 항체/구축물의 특징을 나타내며, 임의의 특정 방법에 의한 항체의 생산을 필요로 하는 것으로 해석되어서는 안 된다.

단클론 항체의 제조를 위해, 연속 세포주 배양에 의해 생산되는 항체를 제공하는 임의의 기술이 사용될 수 있다. 예를 들어, 사용되는 단클론 항체는 문헌[Koehler et al., Nature, 256: 495 (1975)]에 의해 최초로 기술된 하이브리도마 방법에 의해 제조될 수 있거나, 재조합 DNA 방법에 의해 제조될 수 있다(예를 들어, 미국 특허 제4,816,567호 참조). 인간 단클론 항체를 생성하기 위한 추가 기술에 대한 예는 트라이오마(trioma) 기술, 인간 B 세포 하이브리도마 기술(문헌[Kozbor, Immunology Today 4 (1983), 72]) 및 EBV-하이브리도마 기술(문헌[Cole et al., Monoclonal Antibodies and Cancer Therapy, Alan R. Liss, Inc. (1985), 77-96])을 포함한다.

이어서, 하이브리도마는 특정 항원에 선택적으로, 그리고 바람직하게는 특이적으로 또는 면역특이적으로 결합하는 항체를 생산하는 하나 이상의 하이브리도마를 확인하기 위해 표준 방법, 예를 들어, 효소-결합 면역흡착 분석(ELISA) 및 표면 플라스몬 공명(비아코어^TM(BIACORE^TM)) 분석을 사용하여 스크리닝될 수 있다. 임의의 형태의 관련 항원, 예를 들어, 재조합 항원, 천연 발생 형태, 이의 임의의 변이체 또는 단편과, 이의 항원성 펩티드가 면역원으로서 사용될 수 있다. 비아코어^TM 시스템에서 사용되는 바와 같은 표면 플라스몬 공명은 표적 항원의 에피토프에 결합하는 파지 항체/구축물의 효율을 증가시키기 위해 사용될 수 있다(문헌[Schier, Human Antibodies Hybridomas 7 (1996), 97-105]; 문헌[Malmborg, J. Immunol. Methods 183 (1995), 7-13]).

구축물 또는 결합 도메인을 제조하는 다른 예시적인 방법은 단백질 발현 라이브러리, 예를 들어, 파지 디스플레이 또는 리보솜 디스플레이 라이브러리를 스크리닝하는 것을 포함한다. 파지 디스플레이는 예를 들어, 라드너(Ladner) 등의 미국 특허 제5,223,409호; 문헌[Smith (1985) Science 228:1315-1317], 문헌[Clackson et al., Nature, 352: 624-628 (1991)] 및 문헌[Marks et al., J. Mol. Biol., 222: 581-597 (1991)]에 기술되어 있다.

디스플레이 라이브러리의 사용에 더하여, 비인간 동물, 예를 들어, 설치류(예를 들어, 마우스, 햄스터, 토끼 또는 래트)를 면역화하기 위해 관련 항원이 사용될 수 있다. 일 실시 형태에서, 비인간 동물은 인간 면역글로불린 유전자의 적어도 일부를 포함한다. 예를 들어, 인간 Ig(면역글로불린) 유전자좌의 거대 단편을 이용하여 마우스 항체 생성에 결함이 있는 마우스 스트레인(strain)을 조작할 수 있다. 하이브리도마 기술을 이용하여, 원하는 특이성을 갖는 유전자로부터 유래된 항원 특이적 단클론 항체가 생성되고 선발될 수 있다. 예를 들어, 제노마우스^TM(Xenomouse^TM) 마우스, 문헌[Green et al. (1994) Nature Genetics 7:13-21], 미국 특허 제2003-0070185호, WO 96/34096, 및 WO 96/33735를 참조한다.

단클론 항체는 또한 비인간 동물로부터 얻을 수 있으며, 이어서, 당업계에 공지된 재조합 DNA 기술을 이용하여 변형될 수 있다(예를 들어, 인간화, 탈면역화, 키메라화 등). 변형된 구축물 또는 결합 도메인의 예에는 비인간 항체/구축물의 인간화 변이체, "친화도 성숙" 구축물 또는 결합 도메인(예를 들어, 문헌[Hawkins et al. J. Mol. Biol. 254, 889-896 (1992)] 및 문헌[Lowman et al., Biochemistry 30, 10832-10837 (1991)] 참조) 및 변경된 이펙터 기능(들)을 갖는 항체 변이체 또는 돌연변이체(예를 들어, 미국 특허 제5,648,260호, 앞서 인용한 문헌[Kontermann and

(2010)] 및 앞서 인용한 문헌[Little (2009)] 참조)가 포함된다.

면역학에서, 친화도 성숙은 B　세포가 면역 반응 과정 동안 항원에 대해 증가된 친화도를 지니는 항체를 생성하는 과정이다. 동일한 항원에 대한 반복된 노출에 의해, 숙주는 성공적으로 더 큰 친화도의 항체를 생성할 것이다. 천연 표현형과 마찬가지로, 시험관 내 친화도 성숙은 돌연변이 및 선발의 원칙을 기반으로 한다. 시험관 내 친화도 성숙은 항체, 항체 단편, 항체 변이체, 구축물 또는 결합 도메인을 최적화하기 위해 성공적으로 사용되었다. CDR 내부의 무작위 돌연변이는 방사선, 화학적 돌연변이 유발원 또는 오류 유발 PCR을 이용하여 도입된다. 추가로, 유전적 다양성은 쇄 셔플링에 의해 증가될 수 있다. 파지 디스플레이와 같은 디스플레이 방법을 사용하는 2 또는 3회 라운드의 돌연변이 및 선발은 보통 낮은 나노몰 범위TM를 갖는 항체, 항체 단편, 항체 변이체, 구축물 또는 결합 도메인을 초래한다.

본 발명의 구축물 또는 결합 도메인의 아미노산 치환 변형의 바람직한 유형은 모 항체 구조(예를 들어, 인간화 또는 인간 항체 구조)의 초가변 영역 내에서 하나 이상의 잔기를 치환하는 것을 수반한다. 일반적으로, 추가적인 개발을 위해 선택되는 생성된 변이체(들)는 이들을 생성하는 모 항체 구조에 비해 개선된 생물학적 특성을 가질 것이다. 이러한 치환 변이체를 생성하기 위한 편리한 방식은 파지 디스플레이를 사용한 친화도 성숙을 포함한다. 간략하게는, 초가변 영역의 몇몇 부위(예를 들어, 6 또는 7개의 부위)가 각각의 부위에서 모든 가능한 아미노산 치환을 생성하도록 돌연변이된다. 이렇게 생성된 변이체는 각각의 입자 내에서 패키징된 M13의 유전자 III 산물에 대한 융합물로서 사상 파지 입자로부터 1가 방식으로 디스플레이된다. 이어서, 파지 디스플레이된 변이체는 본원에 개시된 바와 같이 그들의 생물학적 활성(예를 들어, 결합 친화도)에 대해 스크리닝된다. 항원 결합에 상당히 기여하는 후보 초가변 영역 부위(변형을 위한 후보)를 확인하기 위해, 알라닌 스캐닝 돌연변이 유발이 또한 수행될 수 있다. 대안적으로, 또는 추가적으로, 결합 도메인과 이의 특정 항원 사이의 접점을 확인하기 위해 항원과 구축물 또는 결합 도메인 간의 복합체의 결정 구조를 분석하는 것이 유리할 수 있다. 이러한 접촉 잔기 및 이웃하는 잔기는 본원에서 상세히 설명된 기술에 따른 치환에 대한 후보이다. 일단 이러한 변이체가 생성되면, 변이체의 패널은 본원에 기술되는 바와 같이 스크리닝을 거치고, 하나 이상의 관련 분석에서 우수한 특성을 갖는 항체, 이들의 항원-결합 단편, 구축물 또는 결합 도메인이 추가 개발을 위해 선발될 수 있다.

본 발명의 구축물 및 결합 도메인은 구체적으로는 중쇄 및/또는 경쇄의 일부가 특정 종으로부터 유래되거나 특정 항체 클래스 또는 하위클래스에 속하는 항체에서의 상응하는 서열과 동일하거나 이와 상동성인 한편, 이들이 요망되는 생물학적 활성을 나타내는 한, 상기 사슬(들)의 나머지는 다른 종으로부터 유래되거나 다른 항체 클래스 또는 하위클래스에 속하는 항체뿐만 아니라 이러한 항체의 단편 또는 변이체에서의 상응하는 서열과 동일하거나 이와 상동성인, "키메라" 버전을 포함한다(미국 특허 제4,816,567호; 문헌[Morrison et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81: 6851-6855 (1984)]). 본원에서 관심 대상의 키메라 구축물 또는 결합 도메인은 비인간 영장류(예를 들어, 긴 꼬리 원숭이, 유인원 등) 및 인간 불변 영역 서열로부터 유래된 가변 도메인 항원-결합 서열을 포함하는 "영장류화된" 구축물을 포함한다. 키메라 항체 또는 구축물을 제조하기 위한 다양한 접근법이 기술되어 있다. 예를 들어, 문헌[Morrison et al., Proc. Natl. Acad. ScL U.S.A. 81:6851, 1985]; 문헌[Takeda et al., Nature 314:452, 1985], Cabilly 등의 미국 특허 제4,816,567호; Boss 등의 미국 특허 제4,816,397호; Tanaguchi 등, EP 0171496; EP 0173494; 및 GB 2177096을 참조한다.

항체, 폴리펩티드 구축물, 항체 단편 또는 항체 변이체 또는 결합 도메인은 또한, 예를 들어, WO 98/52976 또는 WO 00/34317에 개시된 방법을 사용하여 인간 T 세포 에피토프의 특정 결실("탈면역화"로 칭해지는 방법)에 의해 변형될 수 있다. 간략하게, 항체, 구축물 또는 결합 도메인의 중쇄 및 경쇄 가변 영역은 MHC 클래스 II에 결합하는 펩티드에 대해 분석될 수 있고; 이들 펩티드는 잠재적 T 세포 에피토프(WO 98/52976 및 WO 00/34317에 정의된 바와 같음)를 나타낸다. 잠재적 T 세포 에피토프의 검출을 위해, "펩티드 스레딩(peptide threading)"으로 칭해지는 컴퓨터 모델링 접근법이 적용될 수 있고, 추가로 인간 MHC 클래스 Il 결합 펩티드의 데이터베이스는 WO　98/52976 및 WO　00/34317에 기술된 바와 같이 VH 및 VL 서열에 존재하는 모티프에 대해 검색될 수 있다. 이들 모티프는 임의의 18개의 주요 MHC 클래스 Il DR 동종이인자형에 결합되며, 따라서 잠재적 T 세포 에피토프를 구성한다. 검출된 잠재적 T 세포 에피토프는 가변 도메인 또는 가변 영역에서 소수의 아미노산 잔기를 치환함으로써, 또는 바람직하게는, 단일 아미노산 치환에 의해 제거될 수 있다. 전형적으로, 보존적 치환이 이루어진다. 종종, 그러나 배타적으로는 아니고, 인간 생식세포 계열 항체 서열 내 위치에 대해 통상적인 아미노산이 사용될 수 있다. 인간 생식세포 계열 서열은 예를 들어 문헌[Tomlinson, et al. (1992) J. MoI. Biol. 227:776-798]; 문헌[Cook, G.P. et al. (1995) Immunol. Today Vol. 16 (5): 237-242]; 및 문헌[Tomlinson et al. (1995) EMBO J. 14: 14:4628-4638]에 개시되어 있다. V BASE 디렉토리(www2.mrc-lmb.cam.ac.uk/vbase/list2.php)는 인간 면역글로불린 가변 영역 서열의 포괄적인 디렉토리를 제공한다(Tomlinson, LA. 등에 의해 편집, MRC Centre for Protein Engineering, 영국 케임브리지 소재). 이들 서열은 인간 서열의 공급원으로서, 예를 들어, 프레임워크 영역 및 CDR에 대해 사용될 수 있다. 콘센서스 인간 프레임워크 영역은 또한, 예를 들어 미국 특허 제6,300,064호에 기술된 바와 같이 사용될 수 있다.

"인간화된" 항체, 이의 변이체 또는 단편, 구축물 및 결합 도메인은 대부분의 인간 서열의 면역글로불린을 기반으로 하며, 이는 비인간 면역글로불린으로부터 유래된 (a) 최소 서열(들)을 함유한다. 대부분의 경우에, 인간화 항체, 이의 변이체 또는 단편, 구축물 및 결합 도메인은 초가변 영역 또는 CDR로부터의 잔기가 요망되는 특이성, 친화도, 능력 및/또는 생물학적 활성을 갖는 설치류(예를 들어, 마우스, 햄스터, 래트 또는 토끼)와 같은 비인간 종(공여자 항체)의 초가변 영역 또는 CDR으로부터의 잔기로 대체되는된 인간 면역글로불린(수용자 항체)을 기반으로 한다. 일부 예에서, 인간 면역글로불린의 Fv 프레임워크 영역(FR) 잔기는 상응하는 비인간 잔기에 의해 대체된다. 더 나아가, 본원에서 사용되는 바와 같이, "인간화" 항체, 이의 변이체 또는 단편, 구축물 및 결합 도메인은 또한 수용자 항체에서도 또는 공여자 항체에서도 발견되지 않는 잔기를 포함할 수 있다. 이들 변형은 항체 성능을 추가로 개선하고 최적화하기 위해 이루어진다. 인간화 항체, 이의 변이체 또는 단편, 구축물 및 결합 도메인은 또한 면역글로불린 불변 영역(예컨대 Fc), 전형적으로는 인간 면역글로불린의 불변 영역의 적어도 일부를 포함할 수 있다. 추가 상세한 설명에 대해, 문헌[Jones et al., Nature, 321: 522-525 (1986)]; 문헌[Reichmann et al., Nature, 332: 323-329 (1988)]; 및 문헌[Presta, Curr. Op. Struct. Biol., 2: 593-596 (1992)]을 참조한다.

인간화된 항체, 이의 변이체 또는 단편, 구축물 및 결합 도메인은 항원 결합에 직접 관여하지 않는 (Fv) 가변 영역의 서열을 인간(Fv) 가변 영역으로부터의 동등한 서열로 대체함으로써 생성될 수 있다. 이러한 분자를 생성하는 예시적인 방법은 문헌[Morrison (1985) Science 229:1202-1207]; 문헌[Oi et al. (1986) BioTechniques 4:214]; 및 미국 특허 제5,585,089호; 미국 특허 제5,693,761호; 미국 특허 제5,693,762호; 미국 특허 제5,859,205호; 및 미국 특허 제6,407,213호에 제공되어 있다. 이들 방법은 중쇄 또는 경쇄 중 적어도 하나로부터의 면역글로불린 (Fv) 가변 영역의 전부 또는 일부를 코딩하는 핵산 서열을 단리하고, 조작하고 발현시키는 것을 포함한다. 이러한 핵산은 상기 기술된 바와 같은 소정의 표적에 대한 항체를 생성하는 하이브리도마로부터 뿐만 아니라 다른 공급원으로부터 얻어질 수 있다. 이어서, 인간화 항체, 이의 변이체 또는 단편, 구축물 또는 결합 도메인을 코딩하는 재조합 DNA는 적절한 발현 벡터 내로 클로닝될 수 있다.

인간화된 항체, 이의 변이체 또는 단편, 구축물 및 결합 도메인은 또한, 인간 중쇄 및 경쇄 유전자를 발현하지만 내인성 마우스 면역글로불린 중쇄 및 경쇄 유전자를 발현할 수는 없는 마우스와 같은 트랜스제닉 동물을 이용하여 생성될 수 있다. Winter는 본원에서 기술되는 인간화 분자를 제조하는 데 사용될 수 있는 예시적인 CDR 그래프팅 방법을 기술한다(미국 특허 번호 제5,225,539호). 주어진 인간 서열의 모든 CDR이 비인간 CDR의 적어도 일부로 대체될 수 있거나, 단지 일부의 CDR이 비인간 CDR로 대체될 수 있다. 단지 소정의 항원에 대한 인간화 분자의 결합에 필요한 수의 CDR을 대체하는 것이 필요하다.

인간화된 항체, 이의 변이체 또는 단편, 구축물 또는 결합 도메인은 보존적 치환, 콘센서스 서열 치환, 생식세포 계열 치환 및/또는 역 돌연변이의 도입에 의해 최적화될 수 있다. 이러한 변경된 면역글로불린 분자는 당업계에 공지된 여러 가지 기술 중 임의의 것에 의해 제조될 수 있다(예를 들어, 문헌[Teng et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 80: 7308-7312, 1983]; 문헌[Kozbor et al., Immunology Today, 4: 7279, 1983]; 문헌[Olsson et al., Meth. Enzymol., 92: 3-16, 1982], 및 EP 239 400).

인간 항-마우스 항체(HAMA) 반응은 키메라 또는 다른 인간화 항체/구축물을 제조하는 산업을 유도하였다. 그러나 특정 인간 항-키메라 항체(HACA) 반응이 특히 항체 또는 구축물의 만성 또는 다회 용량 이용에서 관찰될 것으로 예상된다. 따라서, HAMA 또는 HACA 반응의 문제 및/또는 효과를 약화시키기 위해서 표적에 대한 인간 결합 도메인을 포함하는 구축물을 제공하는 것이 바람직할 것이다.

따라서, 일 실시 형태에 따르면, 폴리펩티드 구축물은 적어도 하나의 추가 결합 도메인을 가지며, 상기 결합 도메인(들)은 "인간" 결합 도메인이다. 용어 "인간 항체", "인간 구축물" 및 "인간 결합 도메인"은 각각, 예를 들어 문헌[Kabat et al. (1991)(앞서의 인용문헌)]에 의해 기술된 것을 포함하는, 당업계에 공지된 인간 생식세포 계열 면역글로불린 서열에 실질적으로 상응하는 가변 및 불변 영역 또는 도메인과 같은 항체-유래 영역을 갖는 항체, 구축물 및 결합 도메인을 포함한다. 본 발명의 인간 구축물 또는 결합 도메인은, 예를 들어, CDR에서, 특히 CDR3에서 인간 생식세포 계열 면역글로불린 서열에 의해 코딩되지 않는 아미노산 잔기(예를 들어, 시험관 내 무작위 또는 부위-특이적 돌연변이 유발에 의하거나 생체 내 체세포 돌연변이에 의해 도입되는 돌연변이)를 포함할 수 있다. 인간 구축물 또는 결합 도메인은 인간 생식세포 계열 면역글로불린 서열에 의해 코딩되지 않는 아미노산 잔기로 대체되는 적어도 1, 2, 3, 4, 또는 5개 이상의 위치를 가질 수 있다. 본원에서 사용되는 바와 같이, 인간 항체, 구축물 및 결합 도메인의 정의는 또한 제노마우스^TM 마우스와 같은 기술 또는 시스템을 이용함으로써 유도될 수 있는 것으로서 항체의 비인공적으로 및/또는 유전적으로 변경된 인간 서열만을 포함하는 완전 인간 항체, 구축물 및 결합 도메인을 고려한다.

적어도 하나의 인간 결합 도메인을 포함하는 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물은 비인간, 예컨대 설치류(예를 들어, 뮤린, 래트, 햄스터 또는 토끼) 가변 및/또는 불변 영역을 갖는 항체 또는 구축물와 관련된 문제 중 일부를 피할 수 있다. 이러한 설치류 유래 단백질의 존재는 항체 또는 구축물의 빠른 제거를 야기할 수 있거나 또는 환자에 의한 항체 또는 구축물에 대한 면역 반응의 생성을 야기할 수 있다. 설치류 유래 구축물의 사용을 피하기 위해, 인간화 또는 완전 인간 구축물은 설치류가 완전 인간 항체를 생산하도록 설치류에 인간 항체 기능을 도입하는 것을 통해 생성될 수 있다.

YAC 내 메가염기 크기의 인간 유전자좌를 클로닝 및 재구성하기 위한 그리고 마우스 생식세포 계열 내로 그들을 도입하기 위한 능력은 매우 큰 또는 조잡하게 매핑된 유전자좌의 기능성 구성요소를 밝힐 뿐만 아니라 인간 질환의 유용한 모델을 생성하는 강력한 접근법을 제공한다. 더 나아가, 마우스 유전자좌의 그들의 인간 동등물로의 치환을 위한 이러한 기술의 사용은 연구 동안 인간 유전자 생성물의 발현 및 조절, 다른 시스템과 그들의 통신, 및 그들의 질환 유도 및 진행에서의 그들의 연루에 대한 독특한 통찰을 제공할 수 있었다.

이러한 전략의 중요한 실행적 적용은 마우스 체액성 면역계의 "인간화"이다. 내인성 Ig 유전자가 불활성화된 마우스 내로의 인간 면역글로불린(Ig) 유전자좌의 도입은 근본적인 프로그래밍된 발현 및 항체의 조립뿐만 아니라 B 세포 발생에서 그들의 역할을 연구하기 위한 기회를 제공한다. 더 나아가, 이러한 전략은 완전 인간 단클론 항체(mAb)의 생성(인간 질환에서 항체 요법의 장래성을 충족시키는 것에 대한 중요한 사건)의 이상적인 공급원을 제공할 수 있었다. 완전 인간 항체 또는 이로부터 유래된 구축물은 마우스 또는 마우스-유도체화된 mAb에 고유한 면역원성 및 알러지 반응을 최소화하고, 그에 따라 투여된 항체/구축물의 효능 및 안전성을 증가시킬 것으로 예상된다. 완전 인간 항체 또는 구축물의 사용은 반복된 화합물 투여가 필요한 만성 및 재발 인간 질환, 예컨대 염증, 자가면역 및 암의 치료에서 실질적인 이점을 제공하는 것으로 예상될 수 있다.

이 목표에 대한 한 가지 접근법은 이러한 마우스가 마우스 항체의 부재 하에 인간 항체의 거대 레퍼토리를 생성한다는 예측에서 인간 Ig 유전자좌의 거대 단편에 의해 마우스 항체 생성 결함성 마우스 스트레인을 조작하는 것이었다. 거대 인간 Ig 단편은 거대 가변 유전자 다양성뿐만 아니라 항체 생성 및 발현의 적절한 조절을 보존할 것이다. 항체 다양화 및 선택에 대한 마우스 기작 및 인간 단백질에 대한 면역학적 용인의 결여를 연구함으로써, 이들 마우스 스트레인에서 재생된 인간 항체 레퍼토리는 인간 항원을 포함하는 관심 대상의 임의의 항원에 대해 고친화도 항체를 수득하여야 한다. 하이브리도마 기술을 이용하여, 원하는 특이성을 갖는 항원-특이적 인간 mAb가 용이하게 생성되고, 선발될 수 있었다. 이 일반적인 전략은 제1 제노마우스^TM 마우스 스트레인의 생성과 관련하여 입증되었다(문헌[Green et al. Nature Genetics 7:13-21 (1994)] 참조). 제노마우스^TM 스트레인은 코어 가변 및 불변 영역 서열에 함유된 각각 인간 중쇄 유전자좌 및 카파 경쇄 유전자좌의 245　kb 및 190　kb-크기 생식세포 계열 입체배치 단편을 함유하는 효모 인공 염색체(YAC)에 의해 조작되었다. YAC를 함유하는 인간 Ig는 항체의 재배열과 발현 둘 다에 대해 마우스 시스템과 양립 가능한 것으로 증명되었고, 불활성화된 마우스 Ig 유전자를 치환할 수 있었다. 이는 완전 인간 항체의 성인 유사 인간 레퍼토리를 생성하기 위해 그리고 항원 특이적 인간 mAb를 생성하기 위해 B 세포 발생을 유도하는 그들의 능력에 의해 입증되었다. 이들 결과는 또한 더 많은 수의 V 유전자, 추가적인 조절 요소 및 인간 Ig 불변 영역을 함유하는 인간 Ig 유전자좌의 더 큰 부분의 도입이 감염 및 면역화에 대한 인간 체액성 반응의 특징인 실질적으로 완전한 레퍼토리를 재정리할 수 있다는 것을 시사하였다. 그린(Green) 등의 작업은 각각 인간 중쇄 유전자좌 및 카파 경쇄 유전자좌의 메가염기 크기의 생식세포 계열 입체배치 YAC 단편의 도입을 통한 인간 항체 레퍼토리의 대략 80% 초과의 도입까지 확장되었다. 문헌[Mendez et al. Nature Genetics 15:146-156 (1997)] 및 미국 특허 출원 일련 번호 08/759,620을 참조한다.

제노마우스^TM 모델의 생산은 미국 특허 출원 제07/466,008호, 제07/610,515호, 제07/919,297호, 제07/922,649호, 제08/031,801호, 제08/112,848호, 제08/234,145호, 제08/376,279호, 제08/430,938호, 제08/464,584호, 제08/464,582호, 제08/463,191호, 제08/462,837호, 제08/486,853호, 제08/486,857호, 제08/486,859호, 제08/462,513호, 제08/724,752호, 제08/759,620호; 및 미국 특허 제6,162,963호; 제6,150,584호; 제6,114,598호; 제6,075,181호, 및 제5,939,598호, 및 일본 특허 제3 068 180 B2호, 제3 068 506 B2호, 및 제3 068 507 B2호에서 더 논의되고 기술되어 있다. 또한 문헌[Mendez et al. Nature Genetics 15:146-156 (1997)] 및 문헌[Green and Jakobovits J. Exp. Med. 188:483-495 (1998)], EP 0 463 151 B1, WO 94/02602, WO 96/34096, WO 98/24893, WO 00/76310, 및 WO 03/47336을 참조한다.

대안의 접근법에서, 젠팜 인터내셔널 인코포레이티드(GenPharm International, Inc.)를 포함하는 다른 것은 "미니유전자좌(minilocus)" 접근법을 이용하였다. 미니유전자좌 접근법에서, 외인성 Ig 유전자좌는 Ig 유전자좌로부터의 조각(개개 유전자)의 포함을 통해 모방된다. 따라서, 하나 이상의 VH 유전자, 하나 이상의 유전자, 하나 이상의 DH 유전자, 하나 이상의 JH 유전자, 뮤(mu) 불변 영역, 및 제2 불변 영역(바람직하게는 감마 불변 영역)은 동물 내로 삽입을 위해 구축물로 형성된다. 이 접근법은 미국 특허 제5,545,807호(Surani 등) 및 미국 특허 제5,545,806호; 제5,625,825호; 제5,625,126호; 제5,633,425호; 제5,661,016호; 제5,770,429호; 제5,789,650호; 제5,814,318호; 제5,877,397호; 제5,874,299호; 및 제6,255,458호(각각 Lonberg 및 Kay), 미국 특허 제5,591,669호 및 제6,023.010호(Krimpenfort 및 Berns), 미국 특허 제5,612,205호; 제5,721,367호; 및 제5,789,215호(Berns 등) 및 미국 특허 제5,643,763호(Choi 및 Dunn), 및 GenPharm International 미국 특허 출원 제07/574,748호, 제07/575,962호, 제07/810,279호, 제07/853,408호, 제07/904,068호, 제07/990,860호, 제08/053,131호, 제08/096,762호, 제08/155,301호, 제08/161,739호, 제08/165,699호, 제08/209,741호에 기술되어 있다. 또한 EP 0 546 073 B1, WO 92/03918, WO 92/22645, WO 92/22647, WO 92/22670, WO 93/12227, WO 94/00569, WO 94/25585, WO 96/14436, WO 97/13852, 및 WO 98/24884 및 미국 특허 제5,981,175호를 참조한다. 또한, 문헌[Taylor et al. (1992)], 문헌[Chen et al. (1993)], 문헌[Tuaillon et al. (1993)], 문헌[Choi et al. (1993)], 문헌[Lonberg et al. (1994)], 문헌[Taylor et al. (1994)], 및 문헌[Tuaillon et al. (1995)], 문헌[Fishwild et al. (1996)]을 참조한다.

키린(Kirin)은 또한 마이크로세포 융합을 통해 염색체의 거대 조각 또는 전체 염색체가 도입된 마우스로부터의 인간 항체의 생성을 입증하였다. 유럽 특허 출원 제773　288호 및 제843　961호를 참조한다. 제네렉스 바이오사이언시즈(Xenerex Biosciences)는 인간 항체의 잠재적 생성을 위한 기술을 개발 중이다. 이 기술에서, SCID 마우스는 인간 림프성 세포, 예를 들어, B 및/또는 T　세포로 재구성된다. 이어서, 마우스를 항원으로 면역화시키고, 항원에 대한 면역 반응을 생성할 수 있다. 미국 특허 제5,476,996호; 제5,698,767호; 및 제5,958,765호를 참조한다.

일부 실시 형태에서, 본 발명의 구축물은 "단리되거나" 또는 "실질적으로 순수한" 구축물이다. 본원에 개시된 구축물을 기술하기 위해 사용될 때, "단리된" 또는 "실질적으로 순수한"은 이의 생산 환경의 구성요소로부터 확인, 분리 및/또는 회수된 구축물을 의미한다. 바람직하게는, 구축물은 그의 생성 환경으로부터의 모든 다른 구성요소와의 회합이 없거나 또는 실질적으로 없다. 그의 생산 환경의 오염성 구성성분, 예를 들어 재조합 형질감염 세포로부터 초래된 것은 구축물에 대한 진단적 또는 치료적 용도를 방해할 수 있는 물질이고, 효소, 호르몬 및 다른 단백질성 또는 비단백질성 화합물을 포함할 수 있다. 단리된 또는 실질적으로 순수한 구축물은 환경에 따라, 주어진 샘플 중 총 단백질/폴리펩티드 함량의 5 내지 99.9 중량%를 구성할 수 있음이 이해된다. 원하는 구축물은 유도성 프로모터 또는 고 발현 프로모터를 사용하여 현저히 더 높은 농도로 생산될 수 있다. 본 정의는 당업계에 공지된 매우 다양한 유기체 및/또는 숙주 세포에서의 구축물의 생산을 포함한다. 특정 실시 형태에서, 구축물은 (1) 스피닝 컵 서열분석장치(sequenator)의 사용에 의해 N-말단의 또는 내부 아미노산 서열의 적어도 15개 잔기를 얻기에 충분한 정도로, 또는 (2) 쿠마시 블루 또는, 바람직하게는 은 염색을 사용하는 비환원 또는 환원 조건 하에서의 SDS-PAGE에 의한 균질성 정도로 정제될 것이다. 그러나 보통 단리된 구축물은 적어도 하나의 정제 단계에 의해 제조될 것이다.

일 실시 형태에 따르면, 전체 구축물 및/또는 결합 도메인은 하나 이상의 폴리펩티드의 형태이거나, 단백질 형태이다. 단백질성 부분 이외에도, 이러한 폴리펩티드 및 단백질은 비단백질성 부분(예를 들어, 글루타르알데히드와 같은 화학적 링커 또는 화학적 가교제)을 포함할 수 있다.

펩티드는 공유적 펩티드 (아미드) 결합에 의해 연결된 아미노산 단량체의 짧은 사슬이다. 따라서, 펩티드는 생물학적 올리고머 및 중합체의 광범위한 화학적 부류 하에 속한다. 펩티드 또는 폴리펩티드 쇄의 부분인 아미노산은 "잔기"로 지칭되며, 연속해서 넘버링될 수 있다. 환형 펩티드를 제외한 모든 펩티드는 펩티드의 한쪽 말단에 N-말단 잔기와 나머지 말단에 C-말단 잔기를 갖는다. 올리고펩티드는 소수의 아미노산(보통 2 내지 20개)만으로 이루어진다. 폴리펩티드는 더 길고, 연속적이며, 비분지형인 펩티드 쇄이다. 펩티드는 크기를 기준으로 단백질과 구별되며, 임의의 기준으로 약 50개 이하의 아미노산을 함유하는 것으로 이해될 수 있다. 단백질은 보통 생물학적으로 기능성인 방식으로 배열되는 하나 이상의 폴리펩티드로 이루어진다. 폴리펩티드 및 단백질에 대해 적용되는 실험 기술의 양상은 다르지만(예를 들어, 전기영동법, 크로마토그래피 등의 세부 사항), 폴리펩티드 및 단백질과 펩티드를 구별하는 크기 경계는 절대적이지 않다. 따라서, 본 발명의 맥락에서, 용어 "펩티드", "폴리펩티드" 및 "단백질"은 상호교환적으로 사용될 수 있고, 용어 "폴리펩티드"가 종종 바람직하다.

위에 언급된 바와 같이, 폴리펩티드는 추가로, 하나 초과의 폴리펩티드 분자로 이루어진 다량체, 예컨대 이량체, 삼량체 및 더 고차의 올리고머를 형성할 수 있다. 이러한 이량체, 삼량체 등을 형성하는 폴리펩티드 분자는 동일하거나 또는 동일하지 않을 수 있다. 이러한 다량체의 상응하는 더 고차의 구조는, 결과적으로 호모- 또는 헤테로이량체, 호모- 또는 헤테로삼량체 등으로 지칭된다. 헤테로다량체의 예는, 이의 천연 유래 형태에서 2개의 동일한 폴리펩티드 경쇄 및 2개의 동일한 폴리펩티드 중쇄로 구성되는 항체 또는 면역글로불린 분자이다. 용어 "펩티드", "폴리펩티드" 및 "단백질"은 또한 천연적으로 변형된 펩티드/폴리펩티드/단백질을 지칭하는데, 여기서, 변형은, 예를 들어 글리코실화, 아세틸화, 인산화 등과 같은 번역 후 변형에 의해 달성된다. 또한 "펩티드", "폴리펩티드" 또는 "단백질"은 본원에서 지칭될 때 페길화(pegylated)와 같이 화학적으로 변형될 수 있다. 이러한 변형은 당업계에 잘 알려져 있고, 본원에서 이하에 기술된다.

용어 "선택적으로" 및 "바람직하게는, 선택적으로", "(특이적으로 또는 면역특이적으로) 결합한다", "(특이적으로 또는 면역특이적으로) 인식한다", 또는 "(특이적으로 또는 면역특이적으로) 반응한다"는 본 발명에 따르면 각각 구축물 또는 결합 도메인이 표적 분자(항원), 여기서는 CD3 상의 주어진 에피토프와 선택적으로 상호작용하거나 (면역)특이적으로 상호작용함을 의미한다. 이러한 선택적 상호작용 또는 회합은 대안적인 물질(비표적 분자, 예를 들어, 여기서는 CD3감마 등)에 대해서보다 특정 표적(여기서는 CD3엡실론) 상의 에피토프에 대해 더 자주, 더 빠르게, 더 긴 지속기간으로, 더 큰 친화도로, 또는 이들 파라미터들의 일부 조합으로 일어난다. 그러나, 상이한 종에서의 상동성 단백질 간의 서열 유사성 때문에, 표적(예컨대 인간 표적)에 선택적으로 및/또는 면역특이적으로 결합하는 구축물 또는 결합 도메인은 상이한 종으로부터의(예컨대, 비인간 영장류로부터의) 상동성 표적 분자와 교차 반응할 수 있다. 따라서, 용어 "선택적으로 결합한다", "특이적/면역특이적 결합" 등은 하나를 초과하는 종의 에피토프 또는 구조적으로 관련된 에피토프에 대한 구축물 또는 결합 도메인의 결합을 포함할 수 있다. 본 발명의 맥락에서, 본 발명의 폴리펩티드는 특정한 방식으로 각각의 표적 구조에 결합한다. 바람직하게는, 본 발명에 따른 폴리펩티드는 각각의 표적 구조에 특이적으로 또는 면역특이적으로 결합하는", 이를 "(특이적으로 또는 면역특이적으로) 인식하는" 또는 이와 "(특이적으로 또는 면역특이적으로) 반응하는" 결합 도메인당 하나의 파라토프를 포함한다. 이것은 본 발명에 따라 폴리펩티드 또는 이의 결합 도메인이 표적 분자(항원) 상의 주어진 에피토프, 즉 CD3엡실론과, 그리고 특정 실시 형태에서 적어도 하나의 추가의 표적 분자, 예컨대 제2 및/또는 제3 표적 분자 상의 주어진 에피토프와 상호작용하거나 (면역-)특이적으로 상호작용함을 의미한다. 이러한 상호작용 또는 회합은 대안적인 물질(비표적 분자)에 대해서보다 특정 표적 상의 에피토프에 대해 더 자주, 더 빠르게, 더 긴 지속기간으로, 더 큰 친화도로, 또는 이들 파라미터의 일부 조합으로 일어난다. 그러나, 상이한 종에서의 상동성 단백질 간의 서열 유사성 때문에, 표적(예컨대 인간 표적)에 면역특이적으로 결합하는 항체 구축물 또는 결합 도메인은 상이한 종으로부터의(예컨대, 비인간 영장류로부터의) 상동성 표적 분자와 교차 반응할 수 있다. 따라서 용어 "특이적/면역특이적 결합"은 에피토프에 대한 및/또는 구조적으로 관련된 에피토프에 대한(하나 초과의 종에서) 항체 구축물 또는 결합 도메인의 결합을 포함할 수 있다. "(면역-) 선택적으로 결합한다"라는 용어는 구조적으로 관련된 에피토프에 대한 결합을 배제한다.

본 발명의 맥락에서, 용어 "에피토프"는 결합 구조, 즉, 파라토프에 의해 선택적으로 인식되는/면역특이적으로 인식되는 항원의 부분 또는 영역을 지칭한다. "에피토프"는 항원성이며, 따라서 용어 에피토프는 때때로 "항원성 구조" 또는 "항원 결정기"로도 지칭된다. 에피토프에 결합하는 결합 도메인의 부분은 파라토프로 지칭된다. 특이적 결합은 결합 도메인 및 항원의 아미노산 서열에서의 특정 모티프에 의해 달성될 것으로 여겨진다. 따라서, 결합은 이들의 1차, 2차 및/또는 3차 구조뿐만 아니라 상기 구조의 잠재적 2차 변형의 결과로 인해 달성된다. 파라토프와 이의 항원 결정기와의 특이적 상호작용은 항원에 대한 상기 부위의 단순한 결합을 초래할 수 있다. 일부 경우, 특이적 상호작용은 대안적으로 또는 추가적으로, 예를 들어, 항원의 입체형태 변화, 항원의 올리고머화 등의 유도에 기인하여 신호의 개시를 초래할 수 있다.

단백질 항원의 에피토프는 이들의 구조 및 파라토프와의 상호작용에 기반하여 입체형태 에피토프 및 선형 에피토프의 2가지 범주로 나눈다. 입체형태 에피토프는 항원의 아미노산 서열의 불연속적인 부분으로 구성된다. 이러한 에피토프는 항원의 3차원적 표면 특징 및 형상 또는 3차 구조(접힘)에 기초하여 파라토프와 상호작용한다. 에피토프의 입체형태를 결정하는 방법은 x-선 결정학, 2차원 핵 자기 공명(2D-NMR) 분광학 및 부위 지정 스핀 표지법 및 전자 상자성 공명(electron paramagnetic resonance: EPR) 분광학을 포함하지만, 이에 한정되지 않는다. 대조적으로, 선형 에피토프는 1차 구조에 기초하여 파라토프와 상호작용한다. 선형 에피토프는 항원으로부터의 아미노산의 연속적인 서열에 의해 형성되고, 독특한 서열에서 전형적으로 적어도 3 또는 적어도 4, 그리고 더욱 일반적으로는 적어도 5 또는 적어도 6 또는 적어도 7, 예를 들어, 약 8 내지 약 10개의 아미노산을 포함한다.

주어진 인간 표적 단백질에 대한 에피토프 매핑 방법은 하기에 설명된다: 상기 주어진 인간 표적 단백질 내의 미리 정의된 영역(인접 아미노산 스트레치)은 표적 단백질 파라로그의 상응하는 영역으로 교환/대체된다(결합 도메인이 사용된 파라로그와 교차 반응하지 않는 한). 이들 인간 표적/파라로그 키메라는 숙주 세포(예컨대 CHO 세포)의 표면 상에서 발현된다. 항체 또는 구축물의 결합은 FACS 분석을 통해 테스트될 수 있다. 키메라 분자에 대한 항체 또는 구축물의 결합이 완전히 폐지되거나 현저한 결합 감소가 관찰될 때, 이 키메라 분자로부터 제거된 인간 표적의 영역이 면역특이적 에피토프-파라토프 인식과 관련이 있다고 결론지을 수 있다. 상기 결합의 감소는, 인간 (야생형) 표적에 대한 결합이 100%로 설정되는 인간 (야생형) 표적에 대한 결합과 비교하여, 바람직하게는 적어도 10%, 20%, 30%, 40%, 또는 50%; 더욱 바람직하게는 적어도 60%, 70%, 또는 80%, 가장 바람직하게는 90%, 95% 또는 심지어는 100%이다. 대안적으로, 위에 기술된 에피토프 매핑 분석은 인간 표적의 서열로 1개 또는 여러 개의 점 돌연변이를 도입함으로써 변형될 수 있다. 이러한 점 돌연변이는 예를 들어 인간 표적과 그의 파라로그 사이의 차이를 반영한다.

구축물 또는 결합 도메인에 의한 인식에 대한 표적 항원의 특정 잔기의 기여도를 결정하기 위한 추가적인 방법으로는 알라닌 스캐닝이 있으며(예를 들어, 문헌[Morrison KL & Weiss GA. Curr Opin Chem Biol. 2001 Jun;5(3):302-7] 참조), 여기서 분석될 각각의 잔기는, 예를 들어, 부위-특이적 돌연변이 유발을 통해 알라닌으로 대체된다. 알라닌은 부피가 크지 않고, 화학적으로 불활성인, 메틸 작용기(그럼에도 불구하고 다수의 다른 아미노산이 보유하는 2차 구조 기준을 모방함) 덕분에 사용된다. 때때로, 발린 또는 류신과 같이 부피가 큰 아미노산은 돌연변이된 잔기의 크기 보존이 요망되는 경우에 사용될 수 있다.

결합 도메인과 표적 항원의 에피토프 사이의 상호작용은 결합 도메인이 에피토프/표적 항원(여기서는 CD3)에 대해서 주목할 만한 또는 유의미한 친화도를 나타내고, 일반적으로, 위에서 논의된, 예를 들어, 다른 종으로부터의, 상동성 표적과의 교차 반응성에도 불구하고, 표적 항원 이외의 단백질 또는 항원에 대해서 유의미한 친화도를 나타내지 않는다는 것을 의미한다. "유의한 친화도"는 ≤10^-6 M의 친화도(해리 상수, KD)로 결합하는 것을 포함한다. 바람직하게는 결합 친화도가 ≤10^-7 M, ≤10^-8 M, ≤10^-9 M, ≤10^-10 M, 또는 심지어 ≤10^-11 M, 또는 ≤10^-12 M일 때 결합이 특이적인 것으로 간주된다. 결합 도메인이 (면역-)특이적으로 표적과 반응하거나 이에 결합하는지 여부는 예를 들어 원하는 표적 단백질 또는 항원에 대한 상기 결합 도메인의 친화도를 비-표적 단백질 또는 항원(여기서는 CD3 이외의 단백질)에 대한 상기 결합 도메인의 친화도와 비교함으로써 쉽게 테스트될 수 있다. 바람직하게는, 추가적인 표적으로 향하는 임의의 추가적인 결합 도메인(들)이 본 발명의 구축물에 의도적으로 도입되는 것(이 경우, 해당 결합 도메인이 그의 특정 표적에 결합하는 것이 또한 본 발명에 의해 제공됨)이 아닌 한, 본 발명의 구축물은 CD3 이외의 단백질 또는 항원에 유의하게 결합하지 않는다(즉, CD3 결합 도메인은 CD3 이외의 단백질에 결합하지 않는다).

인간 CD3엡실론에 대한 제1 도메인의 친화도가 ≤100 nM, ≤90 nM, ≤80 nM, ≤70 nM, ≤60 nM, ≤50 nM, ≤40 nM, ≤30 nM, 또는 ≤20 nM인 것이 예상된다. 이들 값은 바람직하게는 세포-기반 분석, 예컨대 스캐차드 분석(Scatchard assay)에서 측정된다. 친화도를 결정하는 다른 방법이 또한 잘 공지되어 있다. 이러한 값은 바람직하게는 표면 플라스몬 공명 분석, 예컨대, 비아코어 분석에서 측정된다.

용어 "~에 유의하게 결합하지 않는다" 및 "~에 선택적으로 결합하지 않는다"는 상기 CD3 이외의 단백질 또는 항원이 세포의 표면 상에서 발현될 때 상기 단백질 또는 항원에 본 발명의 구축물 또는 결합 도메인이 결합하지 않음는 것을 의미한다. 따라서 구축물은 CD3 이외의 단백질 또는 항원과의 ≤30%, 바람직하게는 ≤20%, 더 바람직하게는 ≤10%, 특히 바람직하게는 ≤9%, ≤8%, ≤7%, ≤6%, ≤5%, ≤4%, ≤3%, ≤2% 또는 ≤1%의 반응성을 나타내고(상기 단백질 또는 항원이 세포 표면 상에서 발현될 때), 이에 의해 각각 CD3에 대한 결합은 100%로 설정된다. "반응성"은 예를 들어, 친화도 값으로 표현될 수 있다(위 참고).

본 발명의 구축물(더 구체적으로는 인간 CD3엡실론에 결합하는 파라토프/결합 도메인을 포함하는 도메인)은 CD3엡실론 파라로그, 더 구체적으로는 인간 CD3엡실론 파라로그에 및/또는 마카크(macaque)/사이노(cyno) CD3엡실론 파라로그에 결합하지 않거나 유의하게 결합하지 않는다는 것이 예상된다. 또한 구축물은 표적 세포 표면 상의 (인간 또는 마카크/사이노) CD3엡실론 파라로그에 결합하지 않거나 유의하게 결합하지 않는다는 것이 예상된다.

인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 결합 도메인의 일부로서의 VH 영역은 상기 본원에서 제시된 바와 같은 CDR-H1, CDR-H2 및 CDR-H3 서열을 포함한다. CDR 서열은 당업계에서 통상적인 관행과 같이 자리 표시자를 대신할 수 있는 주어진 아미노산 잔기에 대한 "X"로 표시된 자리 표시자를 포함한다. 자리 표시자는 주어진 CDR 서열별로 X₁, X₂, X₃ 등의 형식으로 연속적으로 넘버링된다. 열거된 CDR 서열에서 자리 표시자를 대신할 수 있는 아미노산 잔기는 선호도에 따라 나열되며, 여기서, 예를 들어 다른 실시 형태에서, 달리 명시되지 않는 한 첫 번째 나열된 아미노산이 가장 바람직하고 두 번째 나열된 아미노산이 두 번째로 가장 바람직하고, 기타 등등이다. 서열이 둘 이상의 자리 표시자를 포함하는 경우, 아미노산의 선호도와 관련하여 동일한 것이 적용된다. 즉, 이것은 가장 바람직한 각 자리 표시자에 대해 첫 번째 나열된 아미노산 잔기의 조합, 두 번째로 가장 바람직한 각 자리 표시자에 대해 두 번째 나열된 아미노산 잔기의 조합 등이다. 이 선호도 계층은 선호도가 상이한 아미노산 잔기들이 조합되도록 상기 선호도 계층과는 무관한 각각의 자리 표시자에 대한 아미노산 잔기들의 조합을 배제하지 않는다. 상기 계층은 본원에서 하기 기술된 아미노산 서열에서 자리 표시자를 대신하기 위해 본원에서 하기 열거된 모든 아미노산 잔기에도 해당된다. 따라서, 위의 내용은 VH 및 VL 서열의 서열과 본 명세서 전체에 걸쳐 인용된 임의의 다른 서열에서 "X"로 표시된 자리 표시자에도 적용된다.

CDR-H1 서열은 X₁YAX₂N의 아미노산 서열을 포함하고, 여기서, X₁은 K, V, S, G, R, T, 또는 I이고; X₂는 M 또는 I이다. 자리 표시자 아미노산과 관련하여 위에서 설명된 계층에 따라, 자리 표시자 X₁ 및 X₂에 대한 아미노산이 선호도에 따라 나열되며, 여기서, 첫 번째로 나열된 아미노산이 가장 바람직하고 두 번째로 나열된 아미노산이 두 번째로 가장 바람직하고, 기타 등등이다. X₁에 있어서, 아미노산 K가 가장 바람직하고, X₂에 있어서, 아미노산 M이 가장 바람직하다. 바람직한 조합은 X₂에 대한 M이 X₁의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₁ 및 X₂에 대해 K 및 M, V 및 M, S 및 M으로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 K 및 M의 조합이다. 또 다른 바람직한 조합은 각각 X₁ 및 X₂에 대해 K 및 I이다. CDR-H1 서열의 바람직한 예는 KYAMN, VYAMN, SYAMN, GYAMN, RYAMN, TYAMN, IYAMN, 및 KYAIN으로부터 선택되고, 여기서, KYAMN 또는 KYAIN이 가장 바람직하다.

CDR-H2 서열은 RIRSKYNNYATYYADX₁VK X₂의 아미노산 서열을 포함하고, 여기서, X₁은 S 또는 Q이고; X₂는 D, G, K, S, 또는 E이다. X₁에 있어서, 아미노산 S가 가장 바람직하고, X₂에 있어서, 아미노산 D가 가장 바람직하다. 바람직한 조합은 X₁에 대한 S가 X₂의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₁ 및 X₂에 대해 S 및 D, S 및 G, S 및 K, S 및 S로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 S 및 D의 조합이다. CDR-H2 서열의 바람직한 예는 RIRSKYNNYATYYADSVKD, RIRSKYNNYATYYADSVKK, RIRSKYNNYATYYADSVKS, RIRSKYNNYATYYADSVKE, RIRSKYNNYATYYADSVKG, 및 RIRSKYNNYATYYADQVKD로부터 선택되고, 여기서, RIRSKYNNYATYYADSVKD가 가장 바람직하다.

CDR-H3 서열은 HX₁NFGNSYX₂SX₃X₄AY의 아미노산 서열을 포함하고, 여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 I, L, V, 또는 T이고; X₃은 Y, W 또는 F이고; X₄는 W, F 또는 Y이다. X₁에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하고; X₂에 있어서, 아미노산 I가 가장 바람직하고; X₃에 있어서, 아미노산 Y가 가장 바람직하고; X₄에 있어서, 아미노산 W가 가장 바람직하다. CDR-H3 서열의 바람직한 예는 HGNFGNSYISYWAY, HGNFGNSYLSWWAY, HGNFGNSYTSYYAY, HRNFGNSYLSWFAY, HGNFGNSYVSFFAY, HGNFGNSYISWWAY, HGNFGNSYVSWWAY, HGNFGNSYLSYFAY, HGNFGNSYLSFWAY, HANFGNSYISYWAY, 및 HGNFGNSYVSWFAY로부터 선택되고, 여기서, HGNFGNSYISYWAY가 가장 바람직하다.

CDR-L1 서열은 X₁SSTGAVTX₂X₃X₄YX₅N의 아미노산 서열을 포함하고, 여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 S 또는 T이고; X₃은 G 또는 S이고; X₄는 N 또는 Y이고; X₅는 P 또는 A이다. X₁에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하고; X₂에 있어서, 아미노산 S가 가장 바람직하고; X₃에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하고; X₄에 있어서, 아미노산 N이 가장 바람직하고; X₅에 있어서, 아미노산 P가 가장 바람직하다. CDR-L1 서열의 바람직한 예는 GSSTGAVTSGNYPN, RSSTGAVTSGYYPN, GSSTGAVTSGYYPN, ASSTGAVTSGNYPN, 및 RSSTGAVTTSNYAN으로부터 선택되고, 여기서, GSSTGAVTSGNYPN이 가장 바람직하다.

CDR-L2 서열은 X₁TX₂X₃X₄X₅X₆의 아미노산 서열을 포함하고; 여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 K, D, 또는 N이고; X₃은 F, M 또는 K이고; X₄는 L 또는 R이고; X₅는 A, P, 또는 V이고; X₆은 P 또는 S이다. X₁에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하고; X₂에 있어서, 아미노산 K가 가장 바람직하고; X₃에 있어서, 아미노산 F가 가장 바람직하고; X₄에 있어서, 아미노산 L이 가장 바람직하고; X₅에 있어서, 아미노산 A가 가장 바람직하고 X₆에 있어서, 아미노산 P가 가장 바람직하다. CDR-L2 서열의 바람직한 예는 GTKFLAP, ATDMRPS, GTKFLVP, 및 GTNKRAP로부터 선택되고, 여기서, GTKFLAP가 가장 바람직하다.

CDR-L3 서열은 X₁LWYSNX₂WV의 아미노산 서열을 포함하고, 여기서, X₁은 V, A, 또는 T이고; X₂는 R 또는 L이다. X₁에 있어서, 아미노산 V가 가장 바람직하고, X₂에 있어서, 아미노산 R이 가장 바람직하다. 바람직한 조합은 X₂에 대한 R이 X₁의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₁ 및 X₂에 대해 V 및 R, A 및 R, T 및 R로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 V 및 R의 조합이다. CDR-L3 서열의 바람직한 예는 VLWYSNRWV, ALWYSNRWV, TLWYSNRWV, 및 ALWYSNLWV로부터 선택되며, 여기서, VLWYSNRWV가 가장 바람직하다.

바람직한 실시 형태에서, i)의 상기 VH 영역은 X₁YAX₂N의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H1 서열(여기서, X₁은 K, V, S, G, R, 또는 I이고; X₂는 M 또는 I임); RIRSKYNNYATYYADX₁VKX₂의 CDR-H2 서열(여기서, X₁은 S 또는 Q이고; X₂는 D, G, K, S, 또는 E임); HX₁NFGNSYX₂SX₃X₄AY의 CDR-H3 서열(여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 I, L, V, 또는 T이고; X₃은 Y, W 또는 F이고; X₄는 W, F 또는 Y임)을 포함하고; ii)의 상기 VL 영역은 X₁SSTGAVTSGX₂YPN의 CDR-L1 서열(여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 N 또는 Y임); X₁TX₂X₃X₄X₅X₆의 CDR-L2 서열(여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 K 또는 D이고; X₃은 F 또는 M이고; X₄는 L 또는 R이고; X₅는 A, P, 또는 V이고; X₆은 P 또는 S임); 및 X₁LWYSNRWV의 CDR-L3 서열(여기서, X₁은 V, A, 또는 T임)을 포함하고; 여기서, i)의 VH 영역 및/또는 ii)의 VL 영역의 상기 하나 이상의 CDR 서열은 CDR-H1에서 X₂4V 또는 X₂4F; CDR-H2에서 D15(바람직하게는 E), X₁16A; CDR-H3에서 H1(바람직하게는 A 또는 N), X₁2E, F4(바람직하게는 I), 및/또는 N6(바람직하게는 S 또는 T); 및 CDR-L3에서 W93(바람직하게는 Y)으로부터 선택되는 하나 이상의 아미노산 치환을 포함한다.

상기 CDR-H1 서열은 X₁YAX₂N의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 K, V, S, G, R, 또는 I이고; X₂는 M 또는 I이다. X₁에 있어서, 아미노산 K가 가장 바람직하고, X₂에 있어서, 아미노산 M이 가장 바람직하다. 바람직한 조합은 X₂에 대한 M이 X₁의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₁ 및 X₂에 대해 K 및 M, V 및 M, S 및 M으로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 K 및 M의 조합이다. 또 다른 바람직한 조합은 각각 X₁ 및 X₂에 대해 K 및 I이다. CDR-H1 서열의 바람직한 예는 KYAMN, VYAMN, SYAMN, GYAMN, RYAMN, IYAMN, 및 KYAIN으로부터 선택되고, 여기서, KYAMN 또는 KYAIN이 바람직하고, KYAMN이 가장 바람직하다.

상기 CDR-H2 서열은 RIRSKYNNYATYYADX₁VK X₂의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 S 또는 Q이고; X₂는 D, G, K, S, 또는 E이다. X₁에 있어서, 아미노산 S가 가장 바람직하고, X₂에 있어서, 아미노산 D가 가장 바람직하다. 바람직한 조합은 X₁에 대한 S가 X₂의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₁ 및 X₂에 대해 S 및 D, S 및 G, S 및 K, S 및 S로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 S 및 D의 조합이다. CDR-H2 서열의 바람직한 예는 RIRSKYNNYATYYADSVKD, RIRSKYNNYATYYADSVKK, RIRSKYNNYATYYADSVKS, RIRSKYNNYATYYADSVKE, RIRSKYNNYATYYADSVKG, 및 RIRSKYNNYATYYADQVKD로부터 선택되고, 여기서, RIRSKYNNYATYYADSVKD가 가장 바람직하다.

CDR-H3 서열은 HX₁NFGNSYX₂SX₃X₄AY의 아미노산 서열을 포함하고, 여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 I, L, V, 또는 T이고; X₃은 Y, W 또는 F이고; X₄는 W, F 또는 Y이다. X₁에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하고; X₂에 있어서, 아미노산 I가 가장 바람직하고; X₃에 있어서, 아미노산 Y가 가장 바람직하고; X₄에 있어서, 아미노산 W가 가장 바람직하다. CDR-H3 서열의 바람직한 예는 HGNFGNSYISYWAY, HGNFGNSYLSWWAY, HGNFGNSYTSYYAY, HRNFGNSYLSWFAY, HGNFGNSYVSFFAY, HGNFGNSYISWWAY, HGNFGNSYVSWWAY, HGNFGNSYLSYFAY, HGNFGNSYLSFWAY, HANFGNSYISYWAY, 및 HGNFGNSYVSWFAY로부터 선택되고, 여기서, HGNFGNSYISYWAY가 가장 바람직하다.

CDR-L1 서열은 X₁SSTGAVTSGX₂YPN의 아미노산 서열을 포함하고, 여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 N 또는 Y이다. X₁에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하고; X₂에 있어서, 아미노산 N이 바람직하다. CDR-L1 서열의 바람직한 예는 GSSTGAVTSGNYPN, RSSTGAVTSGYYPN, GSSTGAVTSGYYPN, 및 ASSTGAVTSGNYPN으로부터 선택되고, 여기서, GSSTGAVTSGNYPN 또는 ASSTGAVTSGNYPN이 바람직하고, GSSTGAVTSGNYPN이 가장 바람직하다.

CDR-L2 서열은 X₁TX₂X₃X₄X₅X₆의 아미노산 서열을 포함하고; 여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 K 또는 D이고; X₃은 F 또는 M이고; X₄는 L 또는 R이고; X₅는 A, P, 또는 V이고; X₆은 P 또는 S이다. X₁에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하고; X₂에 있어서, 아미노산 K가 가장 바람직하고; X₃에 있어서, 아미노산 F가 가장 바람직하고; X₄에 있어서, 아미노산 L이 가장 바람직하고; X₅에 있어서, 아미노산 A가 가장 바람직하고 X₆에 있어서, 아미노산 P가 가장 바람직하다. CDR-L2 서열의 바람직한 예는 GTKFLAP, ATDMRPS, 및 GTKFLVP로부터 선택되고, 여기서, GTKFLAP 또는 GTKFLVP가 바람직하고, GTKFLAP가 가장 바람직하다.

CDR-L3 서열은 X₁LWYSNRWV의 아미노산 서열을 포함하고, 여기서, X₁은 V, A, 또는 T이고, 아미노산 V가 가장 바람직하다. CDR-L3 서열의 바람직한 예는 VLWYSNRWV, ALWYSNRWV, 및 TLWYSNRWV로부터 선택되고, 여기서, VLWYSNRWV 또는 TLWYSNRWV가 바람직하고, VLWYSNRWV가 가장 바람직하다.

추가의 바람직한 실시 형태에서, i)의 상기 VH 영역은 X₁YAX₂N의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H1 서열(여기서, X₁은 K, V, S, R, 또는 I이고; X₂는 M 또는 I임); RIRSKYNNYATYYADX₁VKX₂의 CDR-H2 서열(여기서, X₁은 S 또는 Q이고; X₂는 D, G, K, 또는 S임); 및 HX₁NFGNSYX₂SX₃X₄AY의 CDR-H3 서열(여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 I, L, V, 또는 T이고; X₃은 Y, W 또는 F이고; X₄는 W, F 또는 Y임)을 포함하고; ii)의 상기 VL 영역은 X₁SSTGAVTSGX₂YPN의 CDR-L1 서열(여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 N 또는 Y임); GTKFLX₁P의 CDR-L2 서열(여기서, X₁은 A 또는 V임); 및 X₁LWYSNRWV의 CDR-L3 서열(여기서, X₁은 V, A, 또는 T임)을 포함하고; i)의 VH 영역 및/또는 ii)의 VL 영역의 상기 하나 이상의 CDR 서열은 CDR-H1에서 X₂4V 또는 X₂4F; CDR-H2에서 D15(바람직하게는 E), X₁16A; CDR-H3에서 H1(바람직하게는 A 또는 N), X₁2E, F4(바람직하게는 I), 및/또는 N6(바람직하게는 S 또는 T); 및 CDR-L3에서 W93(바람직하게는 Y)으로부터 선택되는 하나 이상의 아미노산 치환을 포함한다.

상기 CDR-H1 서열은 X₁YAX₂N의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 K, V, S, R, 또는 I이고; X₂는 M 또는 I이다. X₁에 있어서, 아미노산 K가 가장 바람직하고, X₂에 있어서, 아미노산 M이 가장 바람직하다. 바람직한 조합은 X₂에 대한 M이 X₁의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₁ 및 X₂에 대해 K 및 M, V 및 M, S 및 M으로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 K 및 M의 조합이다. 또 다른 바람직한 조합은 각각 X₁ 및 X₂에 대해 K 및 I이다. CDR-H1 서열의 바람직한 예는 KYAMN, VYAMN, SYAMN, RYAMN, IYAMN, 및 KYAIN으로부터 선택되고, 여기서, KYAMN 또는 KYAIN이 바람직하고, KYAMN이 가장 바람직하다.

상기 CDR-H2 서열은 RIRSKYNNYATYYADX₁VKX₂ 의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 S 또는 Q이고; X₂는 D, G, K, 또는 S이다. X₁에 있어서, 아미노산 S가 가장 바람직하고, X₂에 있어서, 아미노산 D가 가장 바람직하다. 바람직한 조합은 X₁에 대한 S가 X₂의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₁ 및 X₂에 대해 S 및 D, S 및 G, S 및 K, S 및 S로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 S 및 D의 조합이다. CDR-H2 서열의 바람직한 예는 RIRSKYNNYATYYADSVKD, RIRSKYNNYATYYADSVKK, RIRSKYNNYATYYADSVKS, RIRSKYNNYATYYADSVKG, 및 RIRSKYNNYATYYADQVKD로부터 선택되고, 여기서, RIRSKYNNYATYYADSVKD 또는 RIRSKYNNYATYYADQVKD가 바람직하고, RIRSKYNNYATYYADSVKD가 가장 바람직하다.

상기 CDR-H3 서열은 HX₁NFGNSYX₂SX₃X₄AY의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 I, L, V, 또는 T이고; X₃은 Y, W 또는 F이고; X₄는 W, F 또는 Y이다. X₁에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하고; X₂에 있어서, 아미노산 I가 가장 바람직하고; X₃에 있어서, 아미노산 Y가 가장 바람직하고; X₄에 있어서, 아미노산 W가 가장 바람직하다. CDR-H3 서열의 바람직한 예는 HGNFGNSYISYWAY, HGNFGNSYLSWWAY, HGNFGNSYTSYYAY, HGNFGNSYVSFFAY, HGNFGNSYISWWAY, HGNFGNSYVSWWAY, HGNFGNSYLSYFAY, HGNFGNSYLSFWAY, 및 HANFGNSYISYWAY로부터 선택되고, 여기서, HGNFGNSYISYWAY 또는 HANFGNSYISYWAY가 바람직하고, HGNFGNSYISYWAY가 가장 바람직하다.

상기 CDR-L1 서열은 X₁SSTGAVTSGX₂YPN의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 N 또는 Y이다. X₁에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하고; X₂에 있어서, 아미노산 N이 바람직하다. CDR-L1 서열의 바람직한 예는 GSSTGAVTSGNYPN, GSSTGAVTSGYYPN, 및 ASSTGAVTSGNYPN으로부터 선택되고, 여기서, GSSTGAVTSGNYPN 또는 ASSTGAVTSGNYPN이 바람직하고, GSSTGAVTSGNYPN이 가장 바람직하다.

상기 CDR-L2 서열은 GTKFLX₁P의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고; 여기서, X₁은 A 또는 V이다. X₁에 있어서, 아미노산 A가 바람직하다. 상기 CDR-L2 서열은 GTKFLAP 또는 GTKFLVP이고, 여기서, GTKFLAP가 바람직하다.

CDR-L3 서열은 X₁LWYSNRWV의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 V, A, 또는 T이고, 아미노산 V가 가장 바람직하다. CDR-L3 서열의 바람직한 예는 VLWYSNRWV, ALWYSNRWV, 및 TLWYSNRWV로부터 선택되고, 여기서, VLWYSNRWV 또는 TLWYSNRWV가 바람직하고, VLWYSNRWV가 가장 바람직하다.

더욱 더 바람직한 실시 형태에서, i)의 상기 VH 영역은 X₁YAMN의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H1 서열(여기서, X₁은 K 또는 S임); RIRSKYNNYATYYADSVKX₁의 CDR-H2 서열(여기서, X₁은 D 또는 G임); 및 HGNFGNSYX₁SX₂WAY의 CDR-H3 서열(여기서, X₁은 I 또는 V이고; X₂는 Y 또는 W임)을 포함하고; ii)의 상기 VL 영역은 GSSTGAVTSGX₁YPN의 CDR-L1 서열(여기서, X₁은 N 또는 Y임); GTKFLAP의 CDR-L2 서열; 및 X₁LWYSNRWV의 CDR-L3 서열(여기서, X₁은 V 또는 A임)을 포함하고; i)의 VH 영역 및/또는 ii)의 VL 영역의 상기 하나 이상의 CDR 서열은 CDR-H1에서 M4V 또는 M4F; CDR-H2에서 D15(바람직하게는 E), S16A; CDR-H3에서 H1(바람직하게는 A 또는 N), G2E, F4(바람직하게는 I), 및/또는 N6(바람직하게는 S 또는 T); 및 CDR-L3에서 W93(바람직하게는 Y)으로부터 선택되는 하나 이상의 아미노산 치환을 포함한다.

상기 CDR-H1 서열은 X₁YAMN의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 K 또는 S이고, 아미노산 K가 바람직하다. 상기 CDR-H1 서열은 KYAMN 또는 SYAMN이고, 여기서, KYAMN이 가장 바람직하다.

상기 CDR-H2 서열은 RIRSKYNNYATYYADSVKX₁의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 D 또는 G이다. X₁에 있어서, 아미노산 D가 바람직하다. 상기 CDR-H2 서열은 RIRSKYNNYATYYADSVKD 또는 RIRSKYNNYATYYADSVKG이고, 여기서, RIRSKYNNYATYYADSVKD가 바람직하다.

상기 CDR-H3 서열은 HGNFGNSYX₁SX₂WAY의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 I 또는 V이고; X₂는 Y 또는 W이다. X₁에 있어서, 아미노산 I가 바람직하고; X₂에 있어서, 아미노산 Y가 바람직하다. 상기 CDR-H3 서열은 HGNFGNSYISYWAY 또는 HGNFGNSYVSWWAY이고, 여기서, HGNFGNSYISYWAY가 바람직하다.

상기 CDR-L1 서열은 GSSTGAVTSGX₁YPN의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 N 또는 Y이다. X₁에 있어서, 아미노산 N이 바람직하다. 상기 CDR-L1 서열은 GSSTGAVTSGNYPN 또는 GSSTGAVTSGYYPN이고, 여기서, GSSTGAVTSGNYPN이 바람직하다.

상기 CDR-L2 서열은 GTKFLAP의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어진다.

CDR-L3 서열은 X₁LWYSNRWV의 아미노산 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 V 또는 A이고, V가 바람직하다. 상기 CDR-L3 서열은 VLWYSNRWV 또는 ALWYSNRWV이고, 여기서, VLWYSNRWV가 바람직하다.

각각의 CDR-H1, CDR-H2, CDR-H3, CDR-L1, CDR-L2 및 CDR-L3 서열은 CDR-H1, CDR-H2, CDR-H3, CDR-L1, CDR-L2, CDR-L3(이는 VH 및 VL 영역의 바람직한 배향임) 또는 CDR-L1, CDR-L2, CDR-L3, CDR-H1, CDR-H2, CDR-H3의 형식으로 자유롭게 조합되고, 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 대한 언급된 결합을 나타낸다.

VL 영역의 CDR-L1 내지 L3 서열의 바람직한 조합 및 VH 영역의 CDR-H1 내지 H3 서열의 바람직한 조합은 하기 표 1에 나열되어 있다.

[표 1]

바람직하게는, CDR-L1 내지 L3 조합의 상기 나열된 조합들 중 임의의 것은 인간 CD3ε 사슬의 세포외의 것에 결합하는 결합 도메인의 일부로서 상기 나열된 임의의 조합 CDR-H1 내지 H3과 조합된다. 환언하면, VL 영역은 CDR-L1, CDR-L2, CDR-L3 서열로서, 이 순서로, 다음을 포함하거나 이로 이루어지고:

GSSTGAVTSGYYPN, GTKFLAP, ALWYSNRWV;

RSSTGAVTSGYYPN, ATDMRPS, ALWYSNRWV;

GSSTGAVTSGNYPN, GTKFLAP, VLWYSNRWV;

ASSTGAVTSGNYPN, GTKFLVP, TLWYSNRWV; 또는

RSSTGAVTTSNYAN, GTNKRAP, ALWYSNLWV;

VL 영역은 CDR-H1, CDR-H2, CDR-H3 서열로서, 이 순서로, 다음을 포함하거나 이로 이루어진다:

IYAMN, RIRSKYNNYATYYADSVKS, HGNFGNSYVSFFAY;

KYAMN, RIRSKYNNYATYYADSVKD, HGNFGNSYISYWAY;

SYAMN, RIRSKYNNYATYYADSVKG, HGNFGNSYLSFWAY;

RYAMN, RIRSKYNNYATYYADSVKG, HGNFGNSYLSYFAY;

VYAMN, RIRSKYNNYATYYADSVKK, HGNFGNSYLSWWAY;

KYAMN, RIRSKYNNYATYYADSVKS, HGNFGNSYTSYYAY;

GYAMN, RIRSKYNNYATYYADSVKE, HRNFGNSYLSWFAY;

VYAMN, RIRSKYNNYATYYADSVKK, HGNFGNSYISWWAY;

SYAMN, RIRSKYNNYATYYADSVKG, HGNFGNSYVSWWAY;

KYAIN, RIRSKYNNYATYYADQVKD, HANFGNSYISYWAY; 또는

TYAMN, RIRSKYNNYATYYADSVKD, HGNFGNSYVSWFAY.

본 발명에 따르면, CDR-H1, CDR-H2, CDR-H3, CDR-L1, CDR-L2, CDR-L3의 순서로 나열된, VH 및 VL 영역의 바람직한 CDR 서열 조합은 서열 번호 118 내지 123, 166 내지 171, 356 내지 361, 546 내지 551, 724 내지 729, 922 내지 927, 1100 내지 1105, 1290 내지 1295, 1468 내지 1473, 1658 내지 1663, 1848 내지 1853에 정의된 바와 같다.

VL 영역이 CDR-L1, CDR-L2, CDR-L3 서열로서, 이 순서로 나열된,

GSSTGAVTSGNYPN, GTKFLAP, VLWYSNRWV를 포함하고;

VL 영역이 CDR-H1, CDR-H2, CDR-H3 서열로서, 이 순서로 나열된,

KYAMN, RIRSKYNNYATYYADSVKD, HGNFGNSYISYWAY를 포함하는 것이 가장 바람직하며; 이는 서열 번호 1848 내지 1853에 예시된 바와 같다. 바람직하게는 CDR의 배향은 VH→VL이며, 즉 가변 영역의 배향은 N-말단에서 C-말단으로 VH→VL이다.

본 발명에 따르면, VH 및/또는 VL 영역의 상기 CDR 서열은 하나 이상의 아미노산 치환을 포함한다. 당업계에서 통상적인 바와 같이, 아미노산 치환의 위치 및 성질은 본원에서 치환될 위치에서의 원래 아미노산 잔기 및 치환에 사용된 아미노산을 예를 들어 F4I의 형식으로 표시함으로써 나타내며, 여기서, "F"는 주어진 아미노산 서열의 위치 "4"에 있는 원래의 아미노산 잔기를 나타내고, "I"는 위치 4에서 "F"를 치환한 아미노산 잔기를 나타낸다. 치환이 임의의 아미노산 잔기(원래 아미노산 잔기 이외)에 의한 것인 경우, 아미노산 잔기가 표시되지 않고 주어진 아미노산 서열에서의 원래 발생하는 아미노산 잔기와 그의 위치만 표시되므로 이전 예는 "F4"로만 나타낸다. 바람직하게는 천연 발생 아미노산만이 치환에 사용된다.

i)의 VH 영역 및/또는 ii)의 VL 영역은 본원에서 상기 인용된 하나 이상의 CDR 서열에서 본원에 명시된 바와 같은 하나 이상의 아미노산 치환을 포함한다. 따라서, 가변 영역의 인용된 아미노산 치환 중 적어도 하나는 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 상기 결합 도메인에 포함된다. 상기 적어도 하나 또는 하나 이상의 아미노산 치환은 단지 하나의 아미노산 치환이 존재하는 경우 상기 VH 또는 상기 VL 영역의 CDR 서열에 존재할 수 있거나, 또는 하나 초과의 아미노산 치환이 존재하는 경우, VH 및 VL 영역 둘 모두의 CDR에 존재하거나 또는 단지 VH 또는 VL 영역의 CDR 서열로 제한된다. 하나 초과의 아미노산 치환이 있는 특정 실시 형태에서, 치환은 VH 및 VL 영역에 있거나, 대안적으로, 하나의 가변 영역에만 있다. 바람직하게는, 치환은 VH 및 VL 영역의 CDR에 있다.

CDR-H1이 위치 4에서 아미노산 치환을 포함하는 경우, 이것은 바람직하게는, 원래 아미노산을 아미노산 V로 치환하는 것이다. 바람직하게는, CDR-H1 서열은 KYAIN 또는 KYAMN이다(즉, 상기 인용된 아미노산 치환 중 어느 것도 포함하지 않음).

CDR-H2에서, 위치 15에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 D15E이거나, 위치 16에서의 아미노산 A로의 아미노산 치환이다. 바람직하게는, CDR-H1은 위치 16에서 아미노산 A로의 아미노산 잔기 치환을 포함하고; 이 경우, CDR-H2의 마지막 아미노산에 대한 바람직한 아미노산은 D 또는 G이고, 가장 바람직한 것은 D이다. 따라서, 바람직한 CDR-H2 서열은 RIRSKYNNYATYYADAVKD 또는 RIRSKYNNYATYYADAVKG이며, RIRSKYNNYATYYADAVKD가 더욱 바람직하다. CDR-H2가 2개의 아미노산 치환을 포함하는 경우, 위치 15의 아미노산 E와 위치 16의 아미노산 A의 조합이 바람직하고; 이 경우, CDR-H2의 마지막 아미노산에 대한 바람직한 아미노산은 G이다. 따라서, 위치 15의 아미노산 E와 위치 16의 아미노산 A의 조합에 대한 바람직한 CDR-H2 서열은 RIRSKYNNYATYYAEAVKG이다.

CDR-H3에서, 아미노산 치환은 위치 1에서, 바람직하게는 아미노산 A 또는 N으로의 치환, 위치 2에서 아미노산 E로의 치환, 위치 4에서, 바람직하게는 아미노산 I로의 치환, 및 위치 6에서, 바람직하게는 아미노산 S 또는 T로의 치환이다. 바람직하게는, CDR-H3은 위치 1에 아미노산 A 또는 N, 위치 6에 아미노산 S 또는 T를 포함하고; 이 경우 그리고 자리 표시자가 지정된 위치에서 CDR-H3 서열에 존재한다면, X₁에 대한 바람직한 아미노산은 G 또는 A이고, 가장 바람직한 것은 G이고; X₂에 대해서는 I이고; X₃에 대해서는 Y이고; X₄에 대해서는 W 또는 Y이다. CDR-H3이 2개의 아미노산 치환을 포함하는 경우, 바람직한 조합은 위치 1의 아미노산 A 및 위치 6의 아미노산 S; 및 위치 1의 아미노산 N 및 위치 6의 아미노산 T이고; 이 경우 그리고 자리 표시자가 지정된 위치에서 CDR-H3 서열에 존재하는 경우, X₁에 대한 바람직한 아미노산은 G 또는 A이고, 가장 바람직한 것은 G이고; X₂에 대해서는 I이고, X₃에 대해서는 Y이고, X₄에 대해서는 W 및 F이다. CDR-H3이 3개의 아미노산 치환을 포함하는 경우, 바람직한 조합은 위치 1의 아미노산 A, 위치 4의 아미노산 I, 및 위치 6의 아미노산 S; 및 위치 1의 아미노산 N, 위치 4의 아미노산 I 및 위치 6의 아미노산 T이고, 이 경우 그리고 자리 표시자가 지정된 위치에서 CDR-H3 서열에 존재하는 경우, X₂에 대한 바람직한 아미노산은 I이고, X₃에 대해서는 Y이고, X₄에 대해서는 W 및 F이다. CDR-H3이 4개의 아미노산 치환을 포함하는 경우, 바람직한 조합은 위치 1의 아미노산 N, 위치 2의 아미노산 E, 위치 4의 I, 및 위치 6의 아미노산 T이고; 이 경우 그리고 자리 표시자가 지정된 위치에서 CDR-H3 서열에 존재하는 경우, X₂에 대한 바람직한 아미노산은 I이고, X₃에 대해서는 Y이고, X₄에 대해서는 W이다. 따라서, 바람직한 CDR-H3 서열은 AGNFGSSYISYWAY, NENIGTSYISYWAY, AGNFGTSYISYWAY, NANFGTSYISYFAY, 및 AGNFGSSYISYFAY로부터 선택되고, AGNFGSSYISYWAY 및 AGNFGSSYISYFAY가 가장 바람직하다.

CDR-L3에서, 위치 1에서의 아미노산 치환은 아미노산 L로의 치환이거나 아미노산 치환은 X₁LWYSNX₂WV의 서열에서 W93, 바람직하게는 W93Y(X₁93Y로도 지칭될 수 있음)이고, 여기서, X₁은 V, A, 또는 T이고; X₂는 R 또는 L이다. 바람직하게는, CDR-L3이 단지 하나의 아미노산 치환을 포함할 때, CDR-L3 서열은 VLYYSNRWV이다. 그러나, CDR-L3이 상기 X₁1L 및 W93 아미노산 치환을 포함하지 않는 것이 바람직하며, 이 경우 바람직한 CDR-L3 서열은 VLYYSNRWV이다.

특정한 과학 이론에 구애되고자 함이 없이, 상기 인용된 각각의 아미노산 치환(들) 각각은 변형되지 않은, 즉 상기 아미노산 잔기 치환(들)을 함유하지 않는 VL 영역 서열에 연결된 VH 영역을 포함하거나 이로 이루어진 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 결합 도메인과 비교하여 본원에 기술된 바와 같은 VL 영역에 연결된 VH 영역을 포함하거나 이로 이루어진 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 결합 도메인의 열 안정성의 증가를 초래한다. 상기 온도 안정성의 증가는 바람직하게는 시차 주사 형광측정법(DSF)의 널리 공지되고 또한 본원에 기술된 방법에 의해 측정된다. 상기 방법은 예를 들어 문헌[Wen et al., "Nano differential scanning fluorimetry for comparability studies of therapeutic proteins", Analytical Biochemistry, Volume 593, 2020, 113581, ISSN 0003-2697]; 또는 문헌[Dart, M. L., et al. (2018). "Homogeneous Assay for Target Engagement Utilizing Bioluminescent Thermal Shift". ACS medicinal chemistry letters, 9(6), 546-551]에 기술되어 있다. 실시예 섹션에서 명백한 바와 같이, 본원에 정의된 바와 같은 아미노산 치환 또는 이의 조합은 본원에 정의된 비변형 CD3 결합 도메인("I2C")과 비교하여 열 안정성이 증가하며(실시예 1, 표 2 및 표 3 참조), 반면에 세포독성 활성은 유지되었음이 나타났는데, 이는 열 안정성을 개선하기 위한 종래 기술 방법, 즉 CC44/100 cys 클램프에서는 그렇지 못하였고, 여기서, 본원에 정의된 비변형 CD3 결합 도메인(VH 및 VL 서열 번호: 각각 1854 및 1855; 실시예 2, 표 5 참조)의 중쇄 가변 영역의 위치 44 및 경쇄 가변 영역의 위치 100(문헌[Kabat et al., 1991]에 따른 넘버링 체계)에서 아미노산 잔기를 시스테인 잔기로 대체함으로써 안정화를 위해 추가의 디술피드 결합이 조작되었다(문헌[Reiter, Y. et al., 1994]). 따라서 본원에 기술된 CD3엡실론 결합 도메인의 VH 및 VL 영역 조합은 본원에 정의된 위치에 도입된 주어진 치환(들)을 함유하지 않는 VH 및 VL 영역 서열과 비교하여 온도 안정화된다.

본 발명의 청구항 1의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 바람직한 실시 형태에서, iii)에서 정의된 바와 같은 상기 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합에 더하여, 상기 CDR-H1 서열에서 X₂는 I이고/이거나; 상기 CDR-H2 서열에서 X₂는 G이고/이거나; 상기 CDR-H3 서열에서 X₁은 A이고, X₄는 F이고/이거나; 상기 CDR-L3 서열에서 X₁은 A이다. 본원에 정의된 바와 같은 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합은 추가로 CDR의 특정 위치의 특정 아미노산과 조합된다. 따라서, iii)에 따른 인용된 아미노산 치환 중 적어도 하나가 존재하며 상기 CDR-H2 서열에서 X₂가 G인 것; 상기 CDR-H3에서 X₁이 A이고, X₄가 F인 것; 및/또는 상기 CDR-L3 서열에서 X₁이 A인 것 중 적어도 하나가 CDR에 추가로 존재한다. 상기에 본원에서 전술한 바와 같이, X₂에 대한 바람직한 아미노산은 상기 CDR-H1 서열에서 I이거나 X₂는 상기 CDR-H2 서열에서 G이고(CDR에 단지 하나의 추가 아미노산이 존재하는 경우), 상기 CDR-H1 서열에서 X₂가 I인 것이 가장 바람직하다. 상기 추가 아미노산 중 2개의 바람직한 조합은 상기 CDR-H1 서열에서 X₂가 I이고 상기 CDR-H3 서열에서 X₄가 F인 것; 또는 상기 CDR-H2 서열에서 X₂가 G이고 상기 CDR-H3 서열에서 X₄가 F인 것이다. 상기 추가 아미노산 중 3개의 바람직한 조합은 상기 CDR-H1 서열에서 X₂가 I이고, 상기 CDR-H3 서열에서 X₁가 A이고, X₄가 F인 것; 또는 상기 CDR-H1 서열에서 X₂가 I이고, 상기 CDR-H3 서열에서 X₄가 F이고, 상기 CDR-L3 서열에서 X₁이 A인 것이다. 후자의 아미노산이 추가로 존재하기 때문에, iii)의 아미노산 치환과 위치가 중복되는 인용된 추가 아미노산은 중복 아미노산 치환을 대체할 수 없음이 이해된다. 예를 들어, iii)에 따른 유일한 아미노산 치환이 CDR-H1에서 X₂4V 또는 X₂4F인 경우, 상기 아미노산은 상기 CDR-H1 서열에서 아미노산 I로 대체될 수 없으며, 그 이유는 iii)에 정의된 바와 같은 아미노산 치환이 결합 도메인에 남아 있지 않기 때문이다. 달리 말하면, 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물에 포함된 iii)에서 정의된 바와 같은 아미노산 치환 중 적어도 하나가 항상 존재해야 한다.

CDR의 실제 서열에 따라, 상기 추가 아미노산 중 하나 이상이 이미, 본원에서 위에 정의된 CDR의 일부일 수 있거나, 그렇지 않은 경우 이러한 CDR은 상기 추가 아미노산(들)이 iii)에 인용된 바와 같은 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합과 조합된 것을 나타내도록 변경될 것임이 또한 이해된다.

또 다른 바람직한 실시 형태에서, 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물은 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12개 이상의 아미노산 치환의, 또는 최대 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12개의 아미노산 치환의, iii)에서 정의된 바와 같은 상기 아미노산 치환의 조합을 포함하거나 이로 이루어진다. 바람직하게는, 본원에 정의된 치환(들)만이 VH 및 VL 영역 서열에 도입된다. 이는 VH 및 VL 영역 서열이 본원에 정의된 바와 같은 치환(들)을 갖는 비변형 아미노산 서열로 이루어지도록 본원에 인용된 모든 실시 형태에 적용된다.

보다 구체적으로, i) 상기 하나의 아미노산 치환은 a. CDR-H1에서 X₂4V 또는 X₂4F; CDR-H3에서 H1A; 및 b. CDR-L3에서 X₁1L 및 W3Y로부터 선택되고; ii) 상기 2개 이상의 아미노산 치환의 조합은 CDR-H2에서 X₁16A 및 CDR-H3에서 N6S; 및 CDR-H2에서 X₁16A 및 CDR-H3에서 N6T로부터 선택되고; iii) 상기 3개 이상의 아미노산 치환의 조합은 CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1A 및 N6S; CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1A 및 N6T; CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1N 및 N6T로부터 선택되고; iv) 상기 4개 이상의 아미노산 치환의 조합은 CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1A, N6S, 및 CDR-L3에서 W3Y; CDR-H2에서 D15E, X₁16A, CDR-H3에서 H1A, 및 N6T; CDR-H2에서 D15E, X₁16A, CDR-H3에서 H1A, 및 N6S; CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1A, F4I 및 N6S으로부터 선택되고; v) 상기 5개 또는 6개의 아미노산 치환의 조합은 CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1A, X₁2E, F4I, 및 N6T; CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1N, X₁2E, F4I, 및 N6S; CDR-H2에서 D15E, X₁16A, CDR-H3에서 H1A, N6S; 및 CDR-L3에서 W3Y; CDR-H2에서 D15E, X₁16A, CDR-H3에서 H1N, X₁2E, F4I 및 N6T; CDR-H2에서 D15E, X₁16A, CDR-H3에서 H1A, X₁2E, F4I 및 N6T; CDR-H2에서 D15E, X₁16A, CDR-H3에서 X₁2E, F4I 및 N6T로부터 선택되는 것이 바람직하다.

전술한 바에 따르면, 본원에 정의된 바와 같은 CDR 서열 또는 VH 영역 서열 내에서 CD3엡실론 결합 도메인에 단지 하나의 아미노산 치환이 있는 경우, CDR-H3에서 아미노산 치환 H1A가 바람직하게는 아미노산 치환이다. 또한, iii)에서 정의된 바와 같은 아미노산 치환의 조합의 경우, 바람직하게는 CDR-H3에서의 H1A가 상기 조합의 아미노산 치환 중 하나이다.

일 실시 형태에서, 본 발명은 VH 영역 및 VL 영역을 포함하거나 이로 이루어진 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 결합 도메인을 포함하는 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물에 관한 것으로서,

i) VH 영역은 EVX₁LX₂ESGGGLX₃QPX₄GSLKLSCAASGFTFNX₅YAX₆NWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADX₇VKX₈RFTISRDDSX₉X₁₀X₁₁X₁₂YLQMNNLKTEDTAX₁₃YYCVRHX₁₄NFGNSYX₁₅SX₁₆X₁₇AYWGQGTLVTVSX₁₈의 서열(여기서, X₁은 Q 또는 K이고; X₂는 V 또는 L이고; X₃은 V 또는 E이고; X₄는 G 또는 K이고; X₅는 K, V, S, G, R, T, 또는 I이고; X₆은 M 또는 I이고; X₇은 S 또는 Q이고; X₈은 D, G, K, S, 또는 E이고; X₉는 K 또는 Q이고; X₁₀은 N 또는 S이고; X₁₁은 T 또는 I이고; X₁₂는 A 또는 L이고; X₁₃은 V 또는 M이고; X₁₄는 G, R 또는 A이고; X₁₅는 I, L, V, 또는 T이고; X₁₆은 Y, W 또는 F이고; X₁₇은 W, F 또는 Y이고; X₁₈은 S 또는 A임)을 포함하고;

ii) VL 영역은 QX₁VVTQEX₂X₃LTX₄SPGX₅TVTLTCX₆SSTGAVTX₇X₈X₉YX₁₀NWVQX₁₁KPX₁₂X₁₃X₁₄X₁₅X₁₆GLIGX₁₇TX₁₈X₁₉X₂₀X₂₁X₂₂GX₂₃PARFSGSLX₂₄GX₂₅KAALTX₂₆X₂₇GX₂₈QX₂₉EDEAX₃₀YX₃₁CX₃₂LWYSNX₃₃WVFGGGTKLTVL의 서열(여기서, X₁은 T 또는 A이고; X₂는 P 또는 S이고; X₃은 S 또는 A이고; X₄는 V 또는 T이고; X₅는 G 또는 E이고; X₆은 G, R, 또는 A이고; X₇은 S 또는 T이고; X₈은 G 또는 S이고; X₉는 N 또는 Y이고; X₁₀은 P 또는 A이고; X₁₁은 Q 또는 E이고; X₁₂는 G 또는 D이고; X₁₃은 Q 또는 H이고; X₁₄는 A 또는 L이고; X₁₅는 P 또는 F이고; X₁₆은 R 또는 T이고; X₁₇은 G 또는 A이고; X₁₈은 K 또는 D이고; X₁₉는 F 또는 M이고; X₂₀은 L 또는 R이고; X₂₁은 A, P 또는 V이고; X₂₂는 P 또는 S이고; X₂₃은 T 또는 V이고; X₂₄는 L 또는 I이고; X₂₅는 G 또는 D이고; X₂₆는 L 또는 I이고; X₂₇은 S 또는 T이고; X₂₈은 V 또는 A이고; X₂₉는 P 또는 T이고; X₃₀은 E 또는 I이고; X₃₁은 Y 또는 F이고; X₃₂는 V, A, 또는 T이고; X₃₃은 R 또는 L임)을 포함하고;

iii) VH 영역 및/또는 VL 영역 서열은

a. i)에서 VH 영역 서열에서 N30(바람직하게는 S), X₆34V, X₆34F, Q39(E, K, R, D, 바람직하게는 E), L45(M 또는 V, 바람직하게는 M), D64(바람직하게는 E), X₇65A, X₁₂81V, X₁₂81T, X₁₂81I, V99(A 또는 L, 바람직하게는 A), H101(바람직하게는 A 또는 N), X₁₄102E, F104(바람직하게는 I), 및 N106(바람직하게는 S 또는 T); 및

b. ii)에서 VL 영역 서열에서 L20(바람직하게는 I 또는 M), V38(바람직하게는 I), X₁₁40R, X₁₁40K, X₂₄69(S 또는 E, 바람직하게는 S), X₃₂91L, X₃₃93(바람직하게는 Y), 및 G102(바람직하게는 S)로부터 선택되는 하나 이상의 아미노산 치환을 포함한다.

이 실시 형태에서, 결합 도메인에 포함되고 인간 CD3ε 사슬에 대한 결합을 매개하는 바람직한 VH 및 VL 영역 서열이 기술된다. 상기로부터 명백한 바와 같이, i) 및 ii)의 VH 및 VL 영역 서열은 다양한 자리 표시자를 포함하며, 여기서, 상기 i) 및 ii)의 VH 및 VL 영역에 포함된 CDR의 맥락에서 상기 본원에서 인용된 자리 표시자에 대해 상기 계층 및 명명법이 적용된다. VH 및 VL 영역에 대한 서열로부터 명백한 바와 같이, 상기 본원에 기술된 상기 CDR은 상기 VH 및 VL 영역 서열의 일부이다. 따라서, 본원에서 상기 기술된 바와 같은 i) 및 ii)의 상기 CDR의 바람직한 실시 형태가 또한 이러한 바람직한 실시 형태에 적용된다.

i)의 VH 영역은 EVX₁LX₂ESGGGLX₃QPX₄GSLKLSCAASGFTFNX₅YAX₆NWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADX₇VKX₈RFTISRDDSX₉X₁₀X₁₁X₁₂YLQMNNLKTEDTAX₁₃YYCVRHX₁₄NFGNSYX₁₅SX₁₆X₁₇AYWGQGTLVTVSX₁₈의 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 Q 또는 K이고; X₂는 V 또는 L이고; X₃은 V 또는 E이고; X₄는 G 또는 K이고; X₅는 K, V, S, G, R, T, 또는 I이고; X₆은 M 또는 I이고; X₇은 S 또는 Q이고; X₈은 D, G, K, S, 또는 E이고; X₉는 K 또는 Q이고; X₁₀은 N 또는 S이고; X₁₁은 T 또는 I이고; X₁₂는 A 또는 L이고; X₁₃은 V 또는 M이고; X₁₄는 G, R 또는 A이고; X₁₅는 I, L, V, 또는 T이고; X₁₆은 Y, W 또는 F이고; X₁₇은 W, F 또는 Y이고; X₁₈은 S 또는 A이다.

상기 VH 영역 내의 CDR 서열은 다음과 같다: X₅YAX₆N을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H1; RIRSKYNNYATYYADX₇VKX₈을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H2 서열; 및 HX₁₄NFGNSYX₁₅SX₁₆X₁₇AY를 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H3 서열. 상기 CDR-H1 서열 X₅YAX₆N의 바람직한 예는 KYAMN, VYAMN, SYAMN, GYAMN, RYAMN, TYAMN, IYAMN, 및 KYAIN으로부터 선택되고, 여기서, KYAMN 또는 KYAIN이 가장 바람직하다. 상기 CDR-H2 서열 RIRSKYNNYATYYADX₇VKX₈의 바람직한 예는 RIRSKYNNYATYYADSVKD, RIRSKYNNYATYYADSVKK, RIRSKYNNYATYYADSVKS, RIRSKYNNYATYYADSVKE, RIRSKYNNYATYYADSVKG, 및 RIRSKYNNYATYYADQVKD로부터 선택되고, 여기서, RIRSKYNNYATYYADSVKD가 가장 바람직하다. 상기 CDR-H3 서열 HX₁₄NFGNSYX₁₅SX₁₆X₁₇AY의 바람직한 예는 HGNFGNSYISYWAY, HGNFGNSYLSWWAY, HGNFGNSYTSYYAY, HRNFGNSYLSWFAY, HGNFGNSYVSFFAY, HGNFGNSYISWWAY, HGNFGNSYVSWWAY, HGNFGNSYLSYFAY, HGNFGNSYLSFWAY, HANFGNSYISYWAY, 및 HGNFGNSYVSWFAY로부터 선택되고, 여기서, HGNFGNSYISYWAY가 가장 바람직하다.

X₁에 있어서, 아미노산 Q가 바람직하다. X₂에 있어서, 아미노산 V가 바람직하다. X₃에 있어서, 아미노산 V가 바람직하다. X₄에 있어서, 아미노산 G가 바람직하다. X₅에 있어서, 아미노산 K가 가장 바람직하고, X₆에 있어서, 아미노산 M이 가장 바람직하다. X₅ 및 X₆에 대한 바람직한 조합은 X₆에 대한 M이 X₅의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₅ 및 X₆에 대해 K 및 M, V 및 M, S 및 M으로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 K 및 M의 조합이다. 또 다른 바람직한 조합은 각각 X₅ 및 X₆에 대해 K 및 I이다. 상기 CDR-H1 서열 X₅YAX₆N의 바람직한 예는 KYAMN, VYAMN, SYAMN, GYAMN, RYAMN, TYAMN, IYAMN, 및 KYAIN으로부터 선택되고, 여기서, KYAMN 또는 KYAIN이 가장 바람직하다. X₇에 있어서, 아미노산 S가 가장 바람직하고, X₈에 있어서, 아미노산 D가 가장 바람직하다. 바람직한 조합은 X₇에 대한 S가 X₈의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₇ 및 X₈에 대해 S 및 D, S 및 G, S 및 K, S 및 S로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 S 및 D의 조합이다. 상기 CDR-H2 서열 RIRSKYNNYATYYADX₇VKX₈의 바람직한 예는 RIRSKYNNYATYYADSVKD, RIRSKYNNYATYYADSVKK, RIRSKYNNYATYYADSVKS, RIRSKYNNYATYYADSVKE, RIRSKYNNYATYYADSVKG, 및 RIRSKYNNYATYYADQVKD로부터 선택되고, 여기서, RIRSKYNNYATYYADSVKD가 가장 바람직하다. X₉에 있어서, 아미노산 K가 바람직하다. X₁₀에 있어서, 아미노산 N이 바람직하다. X₁₁에 있어서, 아미노산 T가 바람직하다. X₁₂에 있어서, 아미노산 A가 바람직하다. X₁₃에 있어서, 아미노산 V가 바람직하다. X₁₄에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하고; X₁₅에 있어서, 아미노산 I가 가장 바람직하고; X₁₆에 있어서, 아미노산 Y가 가장 바람직하고; X₁₇에 있어서, 아미노산 W가 가장 바람직하다. 상기 CDR-H3 서열 HX₁₄NFGNSYX₁₅SX₁₆X₁₇AY의 바람직한 예는 HGNFGNSYISYWAY, HGNFGNSYLSWWAY, HGNFGNSYTSYYAY, HRNFGNSYLSWFAY, HGNFGNSYVSFFAY, HGNFGNSYISWWAY, HGNFGNSYVSWWAY, HGNFGNSYLSYFAY, HGNFGNSYLSFWAY, HANFGNSYISYWAY, 및 HGNFGNSYVSWFAY로부터 선택되고, 여기서, HGNFGNSYISYWAY가 가장 바람직하다. X₁₈에 있어서, 아미노산 서열 S가 바람직하다.

ii)의 VL 영역은 QX₁VVTQEX₂X₃LTX₄SPGX₅TVTLTCX₆SSTGAVTX₇X₈X₉YX₁₀NWVQX₁₁KPX₁₂X₁₃X₁₄X₁₅X₁₆GLIGX₁₇TX₁₈X₁₉X₂₀X₂₁X₂₂GX₂₃PARFSGSLX₂₄GX₂₅KAALTX₂₆X₂₇GX₂₈QX₂₉EDEAX₃₀YX₃₁CX₃₂LWYSNX₃₃WVFGGGTKLTVL의 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 T 또는 A이고; X₂는 P 또는 S이고; X₃은 S 또는 A이고; X₄는 V 또는 T이고; X₅는 G 또는 E이고; X₆은 G, R, 또는 A이고; X₇은 S 또는 T이고; X₈은 G 또는 S이고; X₉는 N 또는 Y이고; X₁₀은 P 또는 A이고; X₁₁은 Q 또는 E이고; X₁₂는 G 또는 D이고; X₁₃은 Q 또는 H이고; X₁₄는 A 또는 L이고; X₁₅는 P 또는 F이고; X₁₆은 R 또는 T이고; X₁₇은 G 또는 A이고; X₁₈은 K 또는 D이고; X₁₉는 F 또는 M이고; X₂₀은 L 또는 R이고; X₂₁은 A, P 또는 V이고; X₂₂는 P 또는 S이고; X₂₃은 T 또는 V이고; X₂₄는 L 또는 I이고; X₂₅는 G 또는 D이고; X₂₆는 L 또는 I이고; X₂₇은 S 또는 T이고; X₂₈은 V 또는 A이고; X₂₉는 P 또는 T이고; X₃₀은 E 또는 I이고; X₃₁은 Y 또는 F이고; X₃₂는 V, A, 또는 T이고; X₃₃은 R 또는 L이다.

상기 VL 영역 내의 CDR 서열은 다음과 같다: X₆SSTGAVTX₇X₈X₉YX₁₀N을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-L1 서열; X₁₇TX₁₈X₁₉X₂₀X₂₁X₂₂를 포함하거나 이로 이루어진 CDR-L2 서열; 및 X₃₂LWYSNX₃₃WV을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-L3 서열. CDR-L1 서열의 바람직한 예는 GSSTGAVTSGNYPN, RSSTGAVTSGYYPN, GSSTGAVTSGYYPN, ASSTGAVTSGNYPN, 및 RSSTGAVTTSNYAN으로부터 선택되고, 여기서, GSSTGAVTSGNYPN이 가장 바람직하다. CDR-L2 서열의 바람직한 예는 GTKFLAP, ATDMRPS, GTKFLVP, 및 GTNKRAP로부터 선택되고, 여기서, GTKFLAP가 가장 바람직하다. CDR-L3 서열의 바람직한 예는 VLWYSNRWV, ALWYSNRWV, TLWYSNRWV, 및 ALWYSNLWV로부터 선택되고, 여기서, VLWYSNRWV가 가장 바람직하다.

X₁에 있어서, 아미노산 T가 바람직하다. X₂에 있어서, 아미노산 P가 바람직하다. X₃에 있어서, 아미노산 S가 바람직하다. X₄에 있어서, 아미노산 V가 바람직하다. X₅에 있어서, 아미노산 G가 바람직하다. X₆에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하다. X₇에 있어서, 아미노산 S가 가장 바람직하다. X₈에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하다. X₉에 있어서, 아미노산 N이 가장 바람직하다. X₁₀에 있어서, 아미노산 P가 가장 바람직하다. X₆ 내지 X₁₀은 VL 영역 내의 CDR-L1 서열의 일부이다. 상기 CDR-L1 서열의 바람직한 예는 GSSTGAVTSGNYPN, RSSTGAVTSGYYPN, GSSTGAVTSGYYPN, ASSTGAVTSGNYPN, 및 RSSTGAVTTSNYAN으로부터 선택되고, 여기서, GSSTGAVTSGNYPN이 가장 바람직하다. X₁₁에 있어서, 아미노산 Q가 바람직하다. X₁₂에 있어서, 아미노산 G가 바람직하다. X₁₃에 있어서, 아미노산 Q가 바람직하다. X₁₄에 있어서, 아미노산 A가 바람직하다. X₁₅에 있어서, 아미노산 P가 바람직하다. X₁₆에 있어서, 아미노산 R이 바람직하다. X₁₇에 있어서, 아미노산 G가 바람직하다. X₁₈에 있어서, 아미노산 K가 바람직하다. X₁₉에 있어서, 아미노산 F가 바람직하다. X₂₀에 있어서, 아미노산 L이 바람직하다. X₂₁에 있어서, 아미노산 A가 바람직하다. X₂₂에 있어서, 아미노산 P가 바람직하다. X₁₇ 내지 X₂₂는 VL 영역의 CDR-L2 서열의 일부이다. 상기 CDR-L2 서열의 바람직한 예는 GTKFLAP, ATDMRPS, GTKFLVP, 및 GTNKRAP로부터 선택되고, 여기서, GTKFLAP가 가장 바람직하다. X₂₃에 있어서, 아미노산 T가 바람직하다. X₂₄에 있어서, 아미노산 L이 바람직하다. X₂₅에 있어서, 아미노산 G가 바람직하다. X₂₆에 있어서, 아미노산 L이 바람직하다. X₂₇에 있어서, 아미노산 S가 바람직하다. X₂₈에 있어서, 아미노산 V가 바람직하다. X₂₉에 있어서, 아미노산 P가 바람직하다. X₃₀에 있어서, 아미노산 E가 바람직하다. X₃₁에 있어서, 아미노산 Y가 바람직하다. X₃₂에 있어서, 아미노산 V가 바람직하다. X₃₃에 있어서, 아미노산 R이 바람직하다. X₃₂ 및 X₃₃은 VL 영역의 CDR-L3 서열의 일부이다. 상기 CDR-L3 서열의 바람직한 예는 VLWYSNRWV, ALWYSNRWV, TLWYSNRWV, 및 ALWYSNLWV로부터 선택되고, 여기서, VLWYSNRWV가 가장 바람직하다.

더 바람직한 실시 형태에서, i)의 VH 영역은 EVQLVESGGGLX₁QPGGSLKLSCAASGFTFNX₂YAX₃NWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADX₄VKX₅RFTISRDDSKNTAYLQMNNLKTEDTAVYYCVRHX₆NFGNSYX₇SX₈X₉AYWGQGTLVTVSS의 서열(여기서, X₁은 V 또는 E이고; X₂는 K, V, S, G, R, 또는 I이고; X₃은 M 또는 I이고; X₄는 S 또는 Q이고; X₅는 D, G, K, S, 또는 E이고; X₆은 G, R 또는 A이고; X₇은 I, L, V, 또는 T이고; X₈은 Y, W 또는 F이고; X₉는 W 또는 F임)을 포함하거나 이로 이루어지고; ii)의 VL 영역은 QTVVTQEPSLTVSPGGTVTLTCX₁SSTGAVTSGX₂YPNWVQQKPGQAPRGLIGX₃TX₄X₅X₆X₇X₈GTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAEYYCX₉LWYSNRWVFGGGTKLTVL의 서열(여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 N 또는 Y이고; X₃은 G 또는 A이고; X₄는 K 또는 D이고; X₅는 F 또는 M이고; X₆은 L 또는 R이고; X₇은 A, P 또는 V이고; X₈은 P 또는 S이고; X₉는 V, A, 또는 T임)을 포함하거나 이로 이루어진다.

i)의 VH 영역은 EVQLVESGGGLX₁QPGGSLKLSCAASGFTFNX₂YAX₃NWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADX₄VKX₅RFTISRDDSKNTAYLQMNNLKTEDTAVYYCVRHX₆NFGNSYX₇SX₈X₉AYWGQGTLVTVSS의 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 V 또는 E이고; X₂는 K, V, S, G, R, 또는 I이고; X₃은 M 또는 I이고; X₄는 S 또는 Q이고; X₅는 D, G, K, S, 또는 E이고; X₆은 G, R 또는 A이고; X₇은 I, L, V, 또는 T이고; X₈은 Y, W 또는 F이고; X₉는 W 또는 F이다.

상기 VH 영역 내의 CDR 서열은 다음과 같다: X₂YAX₃N을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H1; RIRSKYNNYATYYADX₄VKX₅을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H2 서열; 및 HX₆NFGNSYX₇SX₈X₉AY를 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H3 서열. 상기 CDR-H1 서열 X₂YAX₃N의 바람직한 예는 KYAMN, VYAMN, SYAMN, GYAMN, RYAMN, TYAMN, IYAMN, 및 KYAIN으로부터 선택되고, 여기서, KYAMN 또는 KYAIN이 바람직하고, KYAMN이 가장 바람직하다. 상기 CDR-H2 서열 RIRSKYNNYATYYADX₄VKX₅의 바람직한 예는 RIRSKYNNYATYYADSVKD, RIRSKYNNYATYYADSVKK, RIRSKYNNYATYYADSVKS, RIRSKYNNYATYYADSVKE, RIRSKYNNYATYYADSVKG, 및 RIRSKYNNYATYYADQVKD로부터 선택되고, 여기서, RIRSKYNNYATYYADSVKD 또는 RIRSKYNNYATYYADQVKD가 바람직하고, RIRSKYNNYATYYADSVKD가 가장 바람직하다. 상기 CDR-H3 서열 HX₆NFGNSYX₇SX₈X₉AY의 바람직한 예는 HGNFGNSYISYWAY, HGNFGNSYLSWWAY, HGNFGNSYTSYYAY, HRNFGNSYLSWFAY, HGNFGNSYVSFFAY, HGNFGNSYISWWAY, HGNFGNSYVSWWAY, HGNFGNSYLSYFAY, HGNFGNSYLSFWAY, HANFGNSYISYWAY, 및 HGNFGNSYVSWFAY로부터 선택되고, 여기서, HGNFGNSYISYWAY가 가장 바람직하다.

X₁에 있어서, 아미노산 V가 바람직하다. X₂에 있어서, 아미노산 K가 가장 바람직하고, X₃에 있어서, 아미노산 M이 가장 바람직하다. X₂ 및 X₃에 대한 바람직한 조합은 X₃에 대한 M이 X₂의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₂ 및 X₃에 대해 K 및 M, V 및 M, S 및 M으로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 K 및 M의 조합이다. 또 다른 바람직한 조합은 각각 X₂ 및 X₃에 대해 K 및 I이다. 상기 CDR-H1 서열 X₂YAX₃N의 바람직한 예는 KYAMN, VYAMN, SYAMN, GYAMN, RYAMN, TYAMN, IYAMN, 및 KYAIN으로부터 선택되고, 여기서, KYAMN 또는 KYAIN이 바람직하고, KYAMN이 가장 바람직하다. X₄에 있어서, 아미노산 S가 바람직하다. X₅에 있어서, 아미노산 D가 가장 바람직하다. 바람직한 조합은 X₄에 대한 S가 X₅의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₄ 및 X₅에 대해 S 및 D, S 및 G, S 및 K, S 및 S로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 S 및 D의 조합이다. 상기 CDR-H2 서열 RIRSKYNNYATYYADX₄VKX₅의 바람직한 예는 RIRSKYNNYATYYADSVKD, RIRSKYNNYATYYADSVKK, RIRSKYNNYATYYADSVKS, RIRSKYNNYATYYADSVKE, RIRSKYNNYATYYADSVKG, 및 RIRSKYNNYATYYADQVKD로부터 선택되고, 여기서, RIRSKYNNYATYYADSVKD 또는 RIRSKYNNYATYYADQVKD가 더 바람직하고, RIRSKYNNYATYYADSVKD가 가장 바람직하다. X₆에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하고; X₇에 있어서, 아미노산 I가 가장 바람직하고; X₈에 있어서, 아미노산 Y가 가장 바람직하고; X₉에 있어서, 아미노산 W가 가장 바람직하다. 상기 CDR-H3 서열 HX₆NFGNSYX₇SX₈X₉AY의 바람직한 예는 HGNFGNSYISYWAY, HGNFGNSYLSWWAY, HGNFGNSYTSYYAY, HRNFGNSYLSWFAY, HGNFGNSYVSFFAY, HGNFGNSYISWWAY, HGNFGNSYVSWWAY, HGNFGNSYLSYFAY, HGNFGNSYLSFWAY, HANFGNSYISYWAY, 및 HGNFGNSYVSWFAY로부터 선택되고, 여기서, HGNFGNSYISYWAY가 가장 바람직하다.

ii)의 VL 영역은 QTVVTQEPSLTVSPGGTVTLTCX₁SSTGAVTSGX₂YPNWVQQKPGQAPRGLIGX₃TX₄X₅X₆X₇X₈GTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAEYYCX₉LWYSNRWVFGGGTKLTVL의 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 N 또는 Y이고; X₃은 G 또는 A이고; X₄는 K 또는 D이고; X₅는 F 또는 M이고; X₆은 L 또는 R이고; X₇은 A, P 또는 V이고; X₈은 P 또는 S이고; X₉는 V, A, 또는 T이다.

상기 VL 영역 내의 CDR 서열은 다음과 같다: X₁SSTGAVTSGX₂YPN을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-L1 서열; X₃TX₄X₅X₆X₇X₈을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-L2 서열; 및 X₉LWYSNRWV를 포함하거나 이로 이루어진 CDR-L3 서열. CDR-L1 서열의 바람직한 예는 GSSTGAVTSGNYPN, RSSTGAVTSGYYPN, GSSTGAVTSGYYPN, ASSTGAVTSGNYPN, 및 RSSTGAVTTSNYAN으로부터 선택되고, 여기서, GSSTGAVTSGNYPN이 가장 바람직하다. CDR-L2 서열의 바람직한 예는 GTKFLAP, ATDMRPS, GTKFLVP, 및 GTNKRAP로부터 선택되고, 여기서, GTKFLAP가 가장 바람직하다. CDR-L3 서열의 바람직한 예는 VLWYSNRWV, ALWYSNRWV, TLWYSNRWV, 및 ALWYSNLWV로부터 선택되고, 여기서, VLWYSNRWV가 가장 바람직하다.

X₁에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하다. X₂에 있어서, 아미노산 N이 바람직하다. X₁ 및 X₂는 VL 영역 내의 CDR-L1 서열 X₁SSTGAVTSGX₂YPN의 일부이다. 상기 CDR-L1 서열의 바람직한 예는 GSSTGAVTSGNYPN, RSSTGAVTSGYYPN, GSSTGAVTSGYYPN, ASSTGAVTSGNYPN, 및 RSSTGAVTTSNYAN으로부터 선택되고, 여기서, GSSTGAVTSGNYPN이 가장 바람직하다. X₃에 있어서, 아미노산 G가 바람직하다. X₄에 있어서, 아미노산 K가 바람직하다. X₅에 있어서, 아미노산 F가 바람직하다. X₆에 있어서, 아미노산 L이 바람직하다. X₇에 있어서, 아미노산 A가 가장 바람직하다. X₈에 있어서, 아미노산 P가 바람직하다. X₃ 내지 X₈은 VL 영역의 CDR-L2 서열 X₃TX₄X₅X₆X₇X₈의 일부이다. 상기 CDR-L2 서열의 바람직한 예는 GTKFLAP, ATDMRPS, GTKFLVP, 및 GTNKRAP로부터 선택되고, 여기서, GTKFLAP가 가장 바람직하다. X₉에 있어서, 아미노산 V가 가장 바람직하다. X₉는 VL 영역의 CDR-L3 서열 X₉LWYSNRWV의 일부이다. 상기 CDR-L3 서열의 바람직한 예는 VLWYSNRWV, ALWYSNRWV, TLWYSNRWV, 및 ALWYSNLWV로부터 선택되고, 여기서, VLWYSNRWV가 가장 바람직하다.

또 다른 바람직한 실시 형태에서, ii)의 VH 영역은 EVQLVESGGGLX₁QPGGSLKLSCAASGFTFNX₂YAX₃NWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADX₄VKX₅RFTISRDDSKNTAYLQMNNLKTEDTAVYYCVRHX₆NFGNSYX₇SX₈X₉AYWGQGTLVTVSS의 서열(여기서, X₁은 V 또는 E이고; X₂는 K, V, S, R, 또는 I이고; X₃은 M 또는 I이고; X₄는 S 또는 Q이고; X₅는 D, G, K 또는 S이고; X₆은 G 또는 A이고; X₇은 I, L, V, 또는 T이고; X₈은 Y, W 또는 F이고; X₉는 W 또는 F임)을 포함하거나 이로 이루어지고; ii)의 VL 영역은 QTVVTQEPSLTVSPGGTVTLTCX₁SSTGAVTSGX₂YPNWVQQKPGQAPRGLIGGTKFLX₃PGTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAEYYCX₄LWYSNRWVFGGGTKLTVL의 서열(여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 N 또는 Y이고; X₃은 A 또는 V이고; X₄는 V, A, 또는 T임)을 포함하거나 이로 이루어진다.

ii)의 VH 영역은 EVQLVESGGGLX₁QPGGSLKLSCAASGFTFNX₂YAX₃NWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADX₄VKX₅RFTISRDDSKNTAYLQMNNLKTEDTAVYYCVRHX₆NFGNSYX₇SX₈X₉AYWGQGTLVTVSS의 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 V 또는 E이고; X₂는 K, V, S, R, 또는 I이고; X₃은 M 또는 I이고; X₄는 S 또는 Q이고; X₅는 D, G, K 또는 S이고; X₆은 G 또는 A이고; X₇은 I, L, V, 또는 T이고; X₈은 Y, W 또는 F이고; X₉는 W 또는 F이다.

상기 VH 영역 내의 CDR 서열은 다음과 같다: X₂YAX₃N을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H1; RIRSKYNNYATYYADX₄VKX₅을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H2 서열; 및 HX₆NFGNSYX₇SX₈X₉AY를 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H3 서열. 상기 CDR-H1 서열 X₂YAX₃N의 바람직한 예는 KYAMN, VYAMN, SYAMN, RYAMN, IYAMN, 및 KYAIN으로부터 선택되고, 여기서, KYAMN 또는 KYAIN이 바람직하고, KYAMN이 가장 바람직하다. 상기 CDR-H2 서열 RIRSKYNNYATYYADX₄VKX₅의 바람직한 예는 RIRSKYNNYATYYADSVKD, RIRSKYNNYATYYADSVKK, RIRSKYNNYATYYADSVKS, RIRSKYNNYATYYADSVKG, 및 RIRSKYNNYATYYADQVKD로부터 선택되고, 여기서, RIRSKYNNYATYYADSVKD 또는 RIRSKYNNYATYYADQVKD가 더 바람직하고, RIRSKYNNYATYYADSVKD가 가장 바람직하다. 상기 CDR-H3 서열 HX₆NFGNSYX₇SX₈X₉AY의 바람직한 예는 HGNFGNSYISYWAY, HGNFGNSYLSWWAY, HGNFGNSYTSYYAY, HRNFGNSYLSWFAY, HGNFGNSYVSFFAY, HGNFGNSYISWWAY, HGNFGNSYVSWWAY, HGNFGNSYLSYFAY, HGNFGNSYLSFWAY, HANFGNSYISYWAY, 및 HGNFGNSYVSWFAY로부터 선택되고, 여기서, HGNFGNSYISYWAY 또는 HANFGNSYISYWAY가 더 바람직하고, HGNFGNSYISYWAY가 가장 바람직하다.

X₁에 있어서, 아미노산 V가 바람직하다. X₂에 있어서, 아미노산 K가 가장 바람직하고, X₃에 있어서, 아미노산 M이 가장 바람직하다. X₂ 및 X₃에 대한 바람직한 조합은 X₃에 대한 M이 X₂의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₂ 및 X₃에 대해 K 및 M, V 및 M, S 및 M으로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 K 및 M의 조합이다. 또 다른 바람직한 조합은 각각 X₂ 및 X₃에 대해 K 및 I이다. 상기 CDR-H1 서열 X₂YAX₃N의 바람직한 예는 KYAMN, VYAMN, SYAMN, RYAMN, IYAMN, 및 KYAIN으로부터 선택되고, 여기서, KYAMN 또는 KYAIN이 바람직하고, KYAMN이 가장 바람직하다. X₄에 있어서, 아미노산 S가 바람직하다. X₅에 있어서, 아미노산 D가 가장 바람직하다. 바람직한 조합은 X₄에 대한 S가 X₅의 임의의 아미노산 잔기와 조합된 것, 예컨대 각각 X₄ 및 X₅에 대해 S 및 D, S 및 G, S 및 K, S 및 S로부터 선택되는 조합이며, 가장 바람직한 것은 S 및 D의 조합이다. 상기 CDR-H2 서열 RIRSKYNNYATYYADX₄VKX₅의 바람직한 예는 RIRSKYNNYATYYADSVKD, RIRSKYNNYATYYADSVKK, RIRSKYNNYATYYADSVKS, RIRSKYNNYATYYADSVKG, 및 RIRSKYNNYATYYADQVKD로부터 선택되고, 여기서, RIRSKYNNYATYYADSVKD 또는 RIRSKYNNYATYYADQVKD가 더 바람직하고, RIRSKYNNYATYYADSVKD가 가장 바람직하고, 이는 RIRSKYNNYATYYADSVKD, RIRSKYNNYATYYADSVKK, RIRSKYNNYATYYADSVKS, RIRSKYNNYATYYADSVKE, RIRSKYNNYATYYADSVKG, 및 RIRSKYNNYATYYADQVKD로부터 선택되고, RIRSKYNNYATYYADSVKD가 가장 바람직하다. X₆에 있어서, 아미노산 G가 가장 바람직하고; X₇에 있어서, 아미노산 I가 가장 바람직하고; X₈에 있어서, 아미노산 Y가 가장 바람직하고; X₉에 있어서, 아미노산 W가 가장 바람직하다. 상기 CDR-H3 서열 HX₆NFGNSYX₇SX₈X₉AY의 바람직한 예는 HGNFGNSYISYWAY, HGNFGNSYLSWWAY, HGNFGNSYTSYYAY, HRNFGNSYLSWFAY, HGNFGNSYVSFFAY, HGNFGNSYISWWAY, HGNFGNSYVSWWAY, HGNFGNSYLSYFAY, HGNFGNSYLSFWAY, HANFGNSYISYWAY, 및 HGNFGNSYVSWFAY로부터 선택되고, 여기서, HGNFGNSYISYWAY가 가장 바람직하다.

ii)의 VL 영역은 QTVVTQEPSLTVSPGGTVTLTCX₁SSTGAVTSGX₂YPNWVQQKPGQAPRGLIGGTKFLX₃PGTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAEYYCX₄LWYSNRWVFGGGTKLTVL의 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 N 또는 Y이고; X₃은 A 또는 V이고; X₄는 V, A, 또는 T이다.

상기 VL 영역 내의 CDR 서열은 다음과 같다: X₁SSTGAVTSGX₂YPN을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-L1 서열; GTKFLX₃P를 포함하거나 이로 이루어진 CDR-L2 서열; 및 X₄LWYSNRWV를 포함하거나 이로 이루어진 CDR-L3 서열. CDR-L1 서열의 바람직한 예는 GSSTGAVTSGNYPN, RSSTGAVTSGYYPN, GSSTGAVTSGYYPN, ASSTGAVTSGNYPN, 및 RSSTGAVTTSNYAN으로부터 선택되고, 여기서, GSSTGAVTSGNYPN이 가장 바람직하다. CDR-L2 서열의 바람직한 예는 GTKFLAP, ATDMRPS, GTKFLVP, 및 GTNKRAP로부터 선택되고, 여기서, GTKFLAP가 가장 바람직하다. CDR-L3 서열의 바람직한 예는 VLWYSNRWV, ALWYSNRWV, TLWYSNRWV, 및 ALWYSNLWV로부터 선택되고, 여기서, VLWYSNRWV가 가장 바람직하다.

X₁에 있어서, 아미노산 G가 바람직하다. X₂에 있어서, 아미노산 N이 바람직하다. X₁ 및 X₂는 VL 영역 내의 CDR-L1 서열 X₁SSTGAVTSGX₂YPN의 일부이다. 상기 CDR-L1 서열의 바람직한 예는 GSSTGAVTSGNYPN, RSSTGAVTSGYYPN, GSSTGAVTSGYYPN, ASSTGAVTSGNYPN, 및 RSSTGAVTTSNYAN으로부터 선택되고, 여기서, GSSTGAVTSGNYPN이 가장 바람직하다. X₃은 VL 영역의 CDR-L2 서열 GTKFLX₃P의 일부이다. 상기 CDR-L2 서열은 GTKFLAP 또는 GTKFLVP 중 어느 하나일 수 있고, 여기서, GTKFLAP가 바람직하다. X₃에 있어서, 아미노산 A가 바람직하다. X₄는 VL 영역의 CDR-L3 서열 X₄LWYSNRWV의 일부이다. 상기 CDR-L3 서열의 바람직한 예는 VLWYSNRWV, ALWYSNRWV, 및 TLWYSNRWV로부터 선택되고, 여기서, VLWYSNRWV가 가장 바람직하다. X₄에 있어서, 아미노산 V가 가장 바람직하다.

추가의 바람직한 실시 형태에서, i)의 VH 영역은 EVQLVESGGGLVQPGGSLKLSCAASGFTFNX₁YAMNWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADSVKX₂RFTISRDDSKNTAYLQMNNLKTEDTAVYYCVRHGNFGNSYX₃SX₄WAYWGQGTLVTVSS의 서열(여기서, X₁은 K 또는 S이고; X₂는 D 또는 G이고; X₃은 I 또는 V이고; X₄는 Y 또는 W임)을 포함하거나 이로 이루어지고; ii)의 VL 영역은 QTVVTQEPSLTVSPGGTVTLTCGSSTGAVTSGX₁YPNWVQQKPGQAPRGLIGGTKFLAPGTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAEYYCX₂LWYSNRWVFGGGTKLTVL의 서열(여기서, X₁은 N 또는 Y이고; X₂는 V 또는 A임)을 포함하거나 이로 이루어진다.

i)의 VH 영역은 EVQLVESGGGLVQPGGSLKLSCAASGFTFNX₁YAMNWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADSVKX₂RFTISRDDSKNTAYLQMNNLKTEDTAVYYCVRHGNFGNSYX₃SX₄WAYWGQGTLVTVSS의 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 K 또는 S로서, K가 바람직하고; X₂는 D 또는 G로서, D가 바람직하고; X₃은 I 또는 V로서, I가 바람직하고; X₄는 Y 또는 W로서, Y가 바람직하다.

상기 VH 영역 내의 CDR 서열은 다음과 같다: X₁YAMN을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H1 서열; RIRSKYNNYATYYADSVKX₂를 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H2 서열; 및 HGNFGNSYX₃SX₄WAY를 포함하거나 이로 이루어진 CDR-H3 서열. 상기 CDR-H1 서열 X₁YAMN은 KYAMN 또는 SYAMN으로부터 선택되고, 여기서, KYAMN이 바람직하다. 상기 CDR-H2 서열 RIRSKYNNYATYYADSVKX₂의 바람직한 예는 RIRSKYNNYATYYADSVKD 및 RIRSKYNNYATYYADSVKG로부터 선택되고, 여기서, RIRSKYNNYATYYADSVKD가 바람직하다. 상기 CDR-H3 서열 HGNFGNSYX₃SX₄WAY는 HGNFGNSYISYWAY 또는 HGNFGNSYVSWWAY이고, 여기서, HGNFGNSYISYWAY가 바람직하다.

ii)의 VL 영역은 QTVVTQEPSLTVSPGGTVTLTCGSSTGAVTSGX₁YPNWVQQKPGQAPRGLIGGTKFLAPGTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAEYYCX₂LWYSNRWVFGGGTKLTVL의 서열을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서, X₁은 N 또는 Y로서, N이 바람직하고; X₂는 V 또는 A로서, V가 바람직하다.

상기 VL 영역 내의 CDR 서열은 다음과 같다: GSSTGAVTSGX₁YPN을 포함하거나 이로 이루어진 CDR-L1 서열; GTKFLAP를 포함하거나 이로 이루어진 CDR-L2 서열; 및 X₂LWYSNRWV를 포함하거나 이로 이루어진 CDR-L3 서열. CDR-L1 서열은 GSSTGAVTSGNYPN 또는 GSSTGAVTSGYYPN이고, 여기서, GSSTGAVTSGNYPN이 바람직하다. CDR-L3 서열은 VLWYSNRWV 또는 ALWYSNRWV이고, 여기서, VLWYSNRWV가 바람직하다.

바람직한 실시 형태에서, i)의 VH 영역은 서열 번호 124, 172, 362, 552, 730, 928, 1106, 1296, 1474, 1664 또는 1854에 정의된 바와 같은 서열을 포함하거나 이로 이루어지고; ii)의 VL 영역은 서열 번호 125, 173, 363, 553, 731, 929, 1107, 1297, 1475, 1665, 또는 1855에 정의된 바와 같은 서열을 포함하거나 이로 이루어진다. i) 및 ii)의 VH 및 VL 영역의 바람직한 조합은 서열 번호 124 및 125("2B2"로 칭해지는 바인더의 조합), 172 및 173("A2J"), 362 및 363("E1L"), 552 및 553("E2M"), 730 및 731("F12Q"), 928 및 929("F6A"), 1106 및 1107("F7O"), 1296 및 1297("G4H"), 1474 및 1475("H1E"), 1664 및 1665("H2C"), 또는 1854 및 1855("I2C")에 정의되어 있다. CD3엡실론 결합 도메인은 다음의 서열 번호로 이루어진 군으로부터 선택되는 i) 및 ii)의 VH 및 VL 영역의 조합을 포함하거나 이로 이루어지는 것이 바람직하다: 124 및 125, 172 및 173, 362 및 363, 552 및 553, 730 및 731, 928 및 929, 1106 및 1107, 1296 및 1297, 1474 및 1475, 1664 및 1665, 및 1854 및 1855. CD3엡실론 결합 도메인은 다음의 서열 번호로 이루어진 군으로부터 선택되는 i) 및 ii)의 VH 및 VL 영역의 조합을 포함하거나 이로 이루어지는 것이 더 바람직하다: 124 및 125, 362 및 363, 730 및 731, 928 및 929, 1106 및 1107, 1296 및 1297, 1474 및 1475, 1664 및 1665, 및 1854 및 1855. CD3엡실론 결합 도메인은 다음의 서열 번호로 이루어진 군으로부터 선택되는 i) 및 ii)의 VH 및 VL 영역의 조합을 포함하거나 이로 이루어지는 것이 더욱 더 바람직하다: 124 및 125, 730 및 731, 1664 및 1665, 및 1854 및 1855. 더욱 더 바람직한 실시 형태에서, CD3엡실론 결합 도메인은 다음의 서열 번호로 이루어진 군으로부터 선택되는 i) 및 ii)의 VH 및 VL 영역의 조합을 포함하거나 이로 이루어진다: 730 및 731, 1664 및 1665, 및 1854 및 1855.

가장 바람직한 실시 형태에서, i)의 VH 영역은 EVQLVESGGGLVQPGGSLKLSCAASGFTFNKYAMNWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADSVKDRFTISRDDSKNTAYLQMNNLKTEDTAVYYCVRHGNFGNSYISYWAYWGQGTLVTVSS(서열 번호 1854)의 서열을 포함하거나 이로 이루어지고; ii)의 VL 영역은 QTVVTQEPSLTVSPGGTVTLTCGSSTGAVTSGNYPNWVQQKPGQAPRGLIGGTKFLAPGTPARFSGSLLGGKAALTLSGVQPEDEAEYYCVLWYSNRWVFGGGTKLTVL(서열 번호 1855)의 서열을 포함하거나 이로 이루어진다.

CDR 서열 내의 아미노산 치환과 관련하여 상기 본원에서 약술하고 또한 이 실시 형태에 적용되는 바와 같이, i)의 VH 영역 및/또는 ii)의 VL 영역은 상기 본원에서 명시된 바와 같은 하나 이상의 아미노산 치환을 포함한다. 따라서, 가변 영역의 인용된 아미노산 치환 중 적어도 하나는 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 상기 결합 도메인에 포함된다. 상기 적어도 하나 또는 하나 이상의 아미노산 치환은 단지 하나의 아미노산 치환이 존재하는 경우 상기 VH 또는 상기 VL 영역의 CDR 서열에 존재할 수 있거나, 또는 하나 초과의 아미노산 치환이 존재하는 경우, VH 및 VL 영역 둘 모두의 CDR에 존재하거나 또는 단지 VH 또는 VL 영역의 CDR 서열로 제한된다. 하나 초과의 아미노산 치환이 있는 특정 실시 형태에서, 치환은 VH 및 VL 영역에 있거나, 대안적으로, 하나의 가변 영역에만 있다. 바람직하게는, 치환은 VH 및 VL 영역에 있다.

구체적으로, i)의 VH 및/또는 ii)의 VL 영역 서열은 다음으로부터 선택되는 하나 이상의 아미노산 치환을 포함한다:

a. i)에서 VH 영역 서열에서 N30(바람직하게는 S), X₆34V, X₆34F, Q39(E, K, R, D, 바람직하게는 E), L45(M 또는 V, 바람직하게는 M), D64(바람직하게는 E), X₇65A, X₁₂81V, X₁₂81T, X₁₂81I, V99(A 또는 L, 바람직하게는 A), H101(바람직하게는 A 또는 N), X₁₄102E, F104(바람직하게는 I), N106(바람직하게는 S 또는 T); 및

b. ii)에서 VL 영역 서열에서 L20(바람직하게는 I 또는 M), V38(I, L, M, F 또는 Y, 바람직하게는 I), X₁₁40R, X₁₁40K, X₂₄69(S 또는 E, 바람직하게는 S), X₃₂91L, X₃₃93(바람직하게는 Y), G102(바람직하게는 S).

VH 영역 서열에서, 위치 30에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 S이다(따라서 N30S로 기록될 수 있음; 위치 번호에 따라 주어진 후속 치환에 대해서도 동일함). 위치 34에서의 아미노산 치환은 V 또는 F이다. 바람직하게는, VH 영역 서열의 위치 34는 I 또는 M, 가장 바람직하게는 I를 포함한다. 위치 39에서의 아미노산 치환은 E, K, R, D, 바람직하게는 E이다. 위치 45에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 M 또는 V, 더 바람직하게는 M이다. 위치 64에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 E이다. 위치 65에서의 아미노산 치환은 A이다. 위치 81에서의 아미노산 치환은 V, T 또는 I, 바람직하게는 V이다. 위치 99에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 A 또는 L, 더 바람직하게는 A이다. 위치 101에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 A 또는 N, 더 바람직하게는 A(H1A)이다. 위치 102에서의 아미노산 치환은 E이다. 위치 104에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 I이다. 위치 106에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 S 또는 T, 더 바람직하게는 S이다.

상기에도 불구하고, VH 영역 서열 내의 CDR-H2 서열에서, 위치 64에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 D15E이거나, 위치 65에서의 아미노산 A로의 아미노산 치환이다. 바람직하게는, 상기 CDR-H2는 위치 65에서 아미노산 A로의 아미노산 잔기 치환을 포함하고; 이 경우, CDR-H2의 마지막 아미노산에 대한 바람직한 아미노산은 D 또는 G이고, 바람직한 것은 D이다. 따라서, 바람직한 CDR-H2 서열은 RIRSKYNNYATYYADAVKD 또는 RIRSKYNNYATYYADAVKG이며, RIRSKYNNYATYYADAVKD가 더욱 바람직하다. CDR-H2가 2개의 아미노산 치환을 포함하는 경우, 위치 64의 아미노산 E와 위치 64의 아미노산 A의 조합이 바람직하고; 이 경우, CDR-H2의 마지막 아미노산에 대한 바람직한 아미노산은 G이다. 따라서, 위치 64의 아미노산 E와 위치 65의 아미노산 A의 조합에 대한 바람직한 CDR-H2 서열은 RIRSKYNNYATYYAEAVKG이다.

VH 서열의 CDR-H3 서열에서, 아미노산 치환은 위치 101에서, 바람직하게는 아미노산 A 또는 N, 더 바람직하게는 A로의 치환, 위치 102에서 아미노산 E로의 치환, 위치 104에서, 바람직하게는 아미노산 I로의 치환, 및 위치 106에서, 바람직하게는 아미노산 S 또는 T로의 치환이다. 바람직하게는, CDR-H3은 위치 101에 아미노산 A 또는 N, 위치 106에 아미노산 S 또는 T를 포함하고; 이 경우 그리고 자리 표시자가 지정된 위치에서 CDR-H3 서열에 존재한다면, X₁₄에 대한 바람직한 아미노산은 G 또는 A이고, 가장 바람직한 것은 G이고; X₁₅에 대해서는 I이고; X₁₆에 대해서는 Y이고; X₁₇에 대해서는 W 또는 Y이다. CDR-H3이 2개의 아미노산 치환을 포함하는 경우, 바람직한 조합은 위치 101의 아미노산 A 및 위치 106의 아미노산 S; 및 위치 101의 아미노산 N 및 위치 106의 아미노산 T이고; 이 경우 그리고 자리 표시자가 지정된 위치에서 CDR-H3 서열에 존재하는 경우, X₁₄에 대한 바람직한 아미노산은 G 또는 A이고, 가장 바람직한 것은 G이고; X₁₅에 대해서는 I이고, X₁₆에 대해서는 Y이고, X₁₇에 대해서는 W 및 F이다. CDR-H3이 3개의 아미노산 치환을 포함하는 경우, 바람직한 조합은 위치 101의 아미노산 A, 위치 104의 아미노산 I, 및 위치 106의 아미노산 S; 및 위치 101의 아미노산 N, 위치 104의 아미노산 I 및 위치 106의 아미노산 T이고, 이 경우 그리고 자리 표시자가 지정된 위치에서 CDR-H3 서열에 존재하는 경우, X₁₅에 대한 바람직한 아미노산은 I이고, X₁₆에 대해서는 Y이고, X₁₇에 대해서는 W 및 F이다. CDR-H3이 4개의 아미노산 치환을 포함하는 경우, 바람직한 조합은 위치 101의 아미노산 N, 위치 102의 아미노산 E, 위치 104의 I, 및 위치 106의 아미노산 T이고; 이 경우 그리고 자리 표시자가 지정된 위치에서 CDR-H3 서열에 존재하는 경우, X₁₅에 대한 바람직한 아미노산은 I이고, X₁₆에 대해서는 Y이고, X₁₇에 대해서는 W이다. 따라서, 바람직한 CDR-H3 서열은 AGNFGSSYISYWAY, NENIGTSYISYWAY, AGNFGTSYISYWAY, NANFGTSYISYFAY, 및 AGNFGSSYISYFAY로부터 선택되고, AGNFGSSYISYWAY 및 AGNFGSSYISYFAY가 가장 바람직하다.

VL 영역 서열에서, 위치 20에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 I 또는 M, 더 바람직하게는 I이다. 위치 38에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 I, L, M, F 또는 Y이고, 더 바람직하게는 I이다. 아미노산 위치 40에서의 치환은 바람직하게는 K 또는 R, 더 바람직하게는 K이다. 위치 69에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 S 또는 E, 더 바람직하게는 S이다. 위치 91에서의 아미노산 치환은 L이다. 위치 93에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 Y이다. 위치 102에서의 아미노산 치환은 바람직하게는 S이다.

상기에도 불구하고, VL 영역 서열 내의 CDR-L3 서열에서, 위치 1의 아미노산 치환은 아미노산 L로의 치환이거나 또는 아미노산 치환은 W93, 바람직하게는 W93Y이다. 바람직하게는, CDR-L3이 아미노산 치환을 포함할 때 CDR-L3 서열은 VLYYSNRWV이다. 그러나, CDR-L3이 상기 X₁1L 및 W93 아미노산 치환을 포함하지 않는 것이 바람직하며, 이 경우 바람직한 CDR-L3 서열은 VLYYSNRWV이다.

전술한 바에 따르면, 본원에 정의된 바와 같은 VH 및/또는 VL 영역 서열 내에서 CD3엡실론 결합 도메인에 단지 하나의 아미노산 치환이 존재하는 경우, VH 영역(CDR-H3의 일부)에서 아미노산 치환 H101A가 바람직하게는 아미노산 치환이다. 또한, iii)에서 정의된 바와 같은 아미노산 치환의 조합의 경우, 바람직하게는 VH 영역 서열에서의 H101A가 상기 조합의 아미노산 치환 중 하나이다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 바람직한 실시 형태에서, iii)에서 정의된 바와 같은 상기 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합에 더하여, 상기 VH 영역 서열에서 X₆은 I이고; X₈은 G이고; X₁₂는 L이고, X₁₄는 A이고, X₁₇은 F이고/이거나; 상기 VL 영역 서열에서 X₃₂는 A이다. 본 발명의 청구항 1의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 바람직한 실시 형태에서, iii)에서 정의된 바와 같은 상기 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합에 더하여, 상기 VH 영역 서열에서 X₆은 I이고; X₈은 G이고; X₁₄는 A이고, X₁₇은 F이고/이거나; 상기 VL 영역 서열에서 X₃₂는 A이다. 본원에 정의된 바와 같은 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합은 추가로 CDR의 특정 위치의 특정 아미노산과 조합된다. 따라서, iii)에 따른 인용된 아미노산 치환 중 적어도 하나가 존재하며 상기 VH 영역 서열에서 X₈이 G이고; X₁₄가 A이고, X₁₇이 F인 것; 및/또는 상기 VL 영역 서열에서 X₁이 A이고, X₁₇가 F인 것; 및/또는 상기 VL 서열에서 X₃₂가 A인 것 중 적어도 하나가 CDR에 추가로 존재한다. 상기에 본원에서 전술한 바와 같이, 단지 하나의 추가 아미노산이 CDR에 존재하는 경우, 상기 VH 영역 서열에서 X₆에 대한 바람직한 아미노산은 I이거나 X₈은 G이고, 여기서, X₅는 상기 VH 영역 서열에서 I인 것이 가장 바람직하다. 상기 추가 아미노산 중 2개의 바람직한 조합은 상기 VH 영역 서열에서 X₆이 I이고 X₁₇이 F인 것; 또는 상기 VH 영역 서열에서 X₈이 G이고 X₁₇이 F인 것이다. 상기 추가 아미노산 중 3개의 바람직한 조합은 상기 VH 영역 서열에서 X₆이 I이고, X₁₄가 A이고, X₁₇이 F인 것; 또는 상기 VH 영역 서열에서 X₆이 I이고, X₁₇이 F이고, 상기 VL 영역 서열에서 X₃₂가 A인 것이다. 후자의 아미노산이 추가로 존재하기 때문에, iii)의 아미노산 치환과 위치가 중복되는 인용된 추가 아미노산은 중복 아미노산 치환을 대체할 수 없음이 이해된다. 예를 들어, iii)에 따른 유일한 아미노산 치환이 CDR-H1에서 X₆34V 또는 X₆34F인 경우, 상기 아미노산은 상기 CDR-H1 서열에서 아미노산 I로 대체될 수 없으며, 그 이유는 iii)에 정의된 바와 같은 아미노산 치환이 결합 도메인에 남아 있지 않기 때문이다. 달리 말하면, 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물에 포함된 iii)에서 정의된 바와 같은 아미노산 치환 중 적어도 하나가 항상 존재해야 한다.

VH 및/또는 VL 영역 서열의 실제 서열에 따라, 상기 추가 아미노산 중 하나 이상이 이미, 본원에서 위에 정의된 주어진 가변 서열의 일부일 수 있거나, 그렇지 않은 경우 상기 주어진 가변 영역은 상기 추가 아미노산(들)이 iii)에 인용된 바와 같은 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합과 조합된 것을 나타내도록 변경될 것임이 또한 이해된다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 바람직한 실시 형태에서, 이것은 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12개 이상의 아미노산 치환의 iii)에서 정의된 바와 같은 상기 아미노산 치환의 조합을 포함한다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 바람직한 실시 형태에서, i) 상기 산 치환은 a. VH 영역에서 X₆34V, Q39E, Q39K, Q39R, Q39D, L45M, L45V, X₁₂81V, X₁₂81T, X₁₂81I, V99A, V99L, H101A, H101N; 및 b. V38I, V38L, V38M, V38F, V38Y, X₁₁40R, X₁₁40K, X₂₄69S, X₂₄69E, X₃₂91L, X₃₃93Y로부터 선택되고/되거나; ii) 상기 2개 이상의 아미노산 치환의 조합은 VH 영역에서 X₆34F 및 A81V(이는 X₁₂81V로도 지칭될 수 있음); VH 영역에서 Q39E 및 VL 영역에서 X₁₁40K; VH 영역에서 Q39E 및 VL 영역에서 X₁₁40R; VH 영역에서 Q39D 및 VL 영역에서 X₁₁40K; VH 영역에서 Q39D 및 VL 영역에서 X₁₁40R; VH 영역에서 L45V 및 VL 영역에서 V38F; VH 영역에서 L45V 및 VL 영역에서 V38Y; VH 영역에서 L45M 및 VL 영역에서 X₁₁40K; VL 영역에서 L20I 및 G102S; VH 영역에서 A81V 및 VL 영역에서 X₁₁40K로부터 선택되고/되거나; iii) 상기 3개 이상의 아미노산 치환의 조합은 VH 영역에서 Q39E, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S; VH 영역에서 Q39E, VL 영역에서 X₁₁40R 및 G102S; VH 영역에서 Q39D, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S; VH 영역에서 Q39D, VL 영역에서 X₁₁40R 및 G102S; VH 영역에서 L45M, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S; VH 영역에서 X₇65A, H101A, 및 N106S; VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, 및 G102S로부터 선택되고/되거나; iv) 상기 4개 이상의 아미노산 치환의 조합은 VH 영역에서 Q39E, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K 및 G102S; VH 영역에서 Q39E, VL 영역에서 L20I, X₁₁40R 및 G102S; VH 영역에서 Q39D, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K 및 G102S; VH 영역에서 Q39D, VL 영역에서 L20I, X₁₁40R 및 G102S; VH 영역에서 L45M, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K 및 G102S; VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S; VH 영역에서 A81V, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, 및 G102S로부터 선택되고/되거나; v) 상기 5, 6, 7, 8, 9, 10개 이상의 아미노산 치환의 조합은 VH 영역에서 X₇65A, A81V, V99A, N106S, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S; VH 영역에서 D64E, X₇65A, A81V, X₁₄102E, F104I, N106T, VL 영역에서 L20I, X₂₄69S, 및 G102S; VH 영역에서 L45M, X₇65A, N106T, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S; VH 영역에서 X₇65A, A81V, V99A, H101A, F104I, N106S, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S; VH 영역에서 X₇65A, A81V, V99A, H101A, N106S; VH 영역에서 A81V, V99A, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S; VH 영역에서 Q39E, A81V, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, 및 G102S; VH 영역에서 L45V, VL 영역에서 L20I, V38F, X₁₁40K 및 G102S로부터 선택된다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 더 바람직한 실시 형태에서, 상기 아미노산 치환의 조합은 다음으로부터 선택된다:

i) VH 영역에서

a. X₇65A, A81V, V99A, H101A 및 N106S;

b. D64E, X₇65A, A81V, H101N, X₁₄102E, F104I, 및 N106S;

c. L45M, X₇65A, H101A, 및 N106T;

d. L45M, X₇65A, H101A, 및 N106S;

e. Q39E, X₇65A, H101N, 및 N106T;

f. D64E, X₇65A, V99A, H101A, 및 N106T;

g. X₇65A, A81V, V99A, H101A, X₁₄102E, F104I, 및 N106T;

h. X₇65A, A81V, H101N, X₁₄102E, F104I, 및 N106S;

i. D64E, X₇65A, A81V, H101A, 및 N106S;

j. D64E, X₇65A, H101A, 및 N106T;

k. X₇65A, V99A, H101A, 및 N106T;

l. D64E, X₇65A, H101A, 및 N106S;

m. D64E, X₇65A, A81V, V99A, H101A, 및 N106S;

n. X₇65A, H101A 및 N106S;

o. N30S, Q39E, D64E, X₇65A, A81V, H101A, X₁₄102E, F104I, 및 N106T;

p. L45M, D64E, X₇65A, H101A, 및 N106T;

q. N30S, L45M, X₇65A, A81V, H101A, 및 N106T;

r. N30S, L45M, D64E, X₇65A, A81V, H101A, 및 N106S;

ii) VL 영역에서

a. L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S;

b. L20I, X₂₄69S, 및 G102S;

c. L20I, V38I, X₁₁40K, X₂₄69E, G102S 및 W93Y;

d. X₁₁40K 및 G102S;

e. L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, G102S 및 W93Y;

f. L20M, X₁₁40K X₂₄69E;

g. L20I, V38I, X₁₁40K, X₂₄69E 및 G102S;

h. X₁₁40K, X₂₄69S 및 W93Y;

i. X₁₁40K X₂₄69S; 및

iii) i) 및 ii)의 하나의 아미노산 치환 조합의 조합.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 또 다른 바람직한 실시 형태에서, 상기 iii)의 아미노산 치환 조합의 조합은 다음으로부터 선택된다:

a. VH 영역에서 X₇65A, A81V, V99A, H101A, N106S, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S;

b. VH 영역에서 D64E, X₇65A, A81V, H101N, X₁₄102E, F104I, N106S, VL 영역에서 L20I, X₂₄69S, 및 G102S;

c. VH 영역에서 L45M, X₇65A, H101A, N106T, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S;

d. VH 영역에서 L45M, X₇65A, H101A, N106S, VL 영역에서 L20I, V38I, X₁₁40K, X₂₄69E, G102S 및 W93Y;

e. VH 영역에서 Q39E, X₇65A, H101N, N106T, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S;

f. VH 영역에서 D64E, X₇65A, V99A, H101A, N106T, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S;

g. VH 영역에서 X₇65A, A81V, V99A, H101A, X₁₄102E, F104I, N106T, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S;

h. VH 영역에서 X₇65A, A81V, H101N, X₁₄102E, F104I, N106S, VL 영역에서 L20I, X₂₄69S, 및 G102S;

i. VH 영역에서 D64E, X₇65A, A81V, H101A, N106S, VL 영역에서 L20I, X₂₄69S, 및 G102S;

j. VH 영역에서 D64E, X₇65A, H101A, N106T, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S;

k. VH 영역에서 X₇65A, V99A, H101A, N106T, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S;

l. VH 영역에서 D64E, X₇65A, H101A, N106S, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S;

m. VH 영역에서 D64E, X₇65A, A81V, V99A, H101A, N106S, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, G102S 및 W93Y;

n. VH 영역에서 X₇65A, H101A N106S, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S;

o. VH 영역에서 N30S, Q39E, D64E, X₇65A, A81V, H101A, X₁₄102E, F104I, N106T, VL 영역에서 L20M, X₁₁40K X₂₄69E;

p. VH 영역에서 L45M, D64E, X₇65A, H101A, N106T, VL 영역에서 L20I, V38I, X₁₁40K, X₂₄69E 및 G102S;

q. VH 영역에서 N30S, L45M, X₇65A, A81V, H101A, N106T, VL 영역에서 X₁₁40K X₂₄69S; 및

r. VH 영역에서 N30S, L45M, D64E, X₇65A, A81V, H101A, N106S, VL 영역에서 X₁₁40K X₂₄69S.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 또 다른 바람직한 실시 형태에서, 상기 아미노산 치환 조합의 조합은 다음에 정의되어 있다:

a. 및 m. 상기 VH 영역 서열에서 X₆은 I임;

b. 및 r. 상기 VH 영역 서열에서 X₈은 G임;

c. 상기 VH 영역에서 X₁₂는 L임;

d. 상기 VH 영역에서 X₁₂는 L이고 X₁₇은 F임;

e. 상기 VH 영역 서열에서 X₆은 I이고, X₁₄는 A이고 X₁₇은 F임;

f. 상기 VH 영역 서열에서 X₆는 I이고; 상기 VL 영역 서열에서 X₃₂는 A임;

g. 상기 VH 영역 서열에서 X₆는 I임;

h. 및 i. 상기 VH 영역 서열에서 X₈은 G임;

j., l. 및 n. 상기 VH 영역 서열에서 X₆은 I이고 X₁₇은 F이고; 상기 VL 영역 서열에서 X₃₂는 A임;

k. 상기 VH 영역 서열에서 X₆은 I이고; 상기 VL 영역 서열에서 X₃₂는 A임;

p. 상기 VH 영역에서 X₁₂는 L임; 또는

q. 상기 VH 영역 서열에서 X₈은 G이고 X₁₇은 F임.

이러한 실시 형태에서 정의된 바와 같은 VH 및 VL 영역 서열의 예는 서열 번호 2012 및 2013; 2020 및 2021; 2028 및 2029; 2036 및 2037; 2044 및 2045; 26 및 27; 34 및 35; 42 및 43; 50 및 51; 58 및 59; 66 및 67; 74 및 75; 82 및 83; 90 및 91; 98 및 99; 100 및 101; 108 및 109; 116 및 117에 의해 정의된다. 표 2는 "I2C"로 정의된 VH 및 VL 조합(각각 서열 번호 1854 및 1855)을 포함하는 CD3엡실론 결합 도메인에 비해 CD3엡실론 결합 도메인의 전술한 VH 및 VL 영역 서열 조합의 온도 안정성 증가를 입증한다.

본 발명에 따르면, 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하고 본원에 정의된 바와 같은 VH 영역 및 VL 영역을 포함하거나 이로 이루어진 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 결합 도메인은 서열 번호 1878, 1908, 1989, 및 2003에 정의된 바와 같은 적어도 하나의 다음의 CDR 서열 또는 이의 조합을 포함한다. 상기 서열은 iii)에서 정의된 바와 같은 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합, 및 일부 경우에 또한 위에서 본원에서 정의된 바와 같은 상기 추가 아미노산을 함유한다. 상기 CDR 서열의 바람직한 조합은 CDR-H1, CDR-H2, CDR-H3, CDR-L1, CDR-L2, CDR-L3의 순서로 다음에 나열되어 있다: 1878 내지 1883; 1908 내지 1913; 1984내지 1989; 1998 내지 2003.

서열 번호 126 내지 131; 134 내지 139; 142 내지 147; 150 내지 155; 158에서 163에 정의된 바와 같은 CDR-H1, CDR-H2, CDR-H3, CDR-L1, CDR-L2, CDR-L3의 순서로 된 CDR 서열 조합이 또한 본 발명에 따른 것이다.

다음의 서열 번호에 정의된 바와 같은 CDR 서열 조합(CDR-H1, CDR-H2, CDR-H3, CDR-L1, CDR-L2, CDR-L3의 순서로 나열됨)이 또한 본 발명에 따른 것이고 더 바람직하다: 서열 번호 2006 내지 2011; 2014 내지 2019; 2022 내지 2027; 2030 내지 2035; 2038 내지 2043; 20 내지 25; 36 내지 41; 44 내지 49; 52 내지 57; 60 내지 65; 68 내지 73; 76 내지 81; 84 내지 89; 92 내지 97; 102 내지 107; 110 내지 115. 추가의 예로는 서열 번호 282 내지 287; 290 내지 295; 298 내지 303; 306 내지 311; 314 내지 319; 472 내지 477; 480 내지 485; 488 내지 493; 496 내지 501; 504 내지 509; 650 내지 655; 658 내지 663; 666 내지 671; 674 내지 679; 682 내지 687; 840 내지 845; 848 내지 853; 856 내지 861; 864 내지 869; 872 내지 877; 1026 내지 1031; 1034 내지 1039; 1042 내지 1047; 1050 내지 1055; 1058 내지 1063; 1216 내지 1221; 1224 내지 1229; 1232 내지 1237; 1240 내지 1245; 1248 내지 1253; 1394 내지 1399; 1402 내지 1407; 1410 내지 1415; 1418 내지 1423; 1426 내지 1431; 1584 내지 1589; 1592 내지 1597; 1600 내지 1605; 1608 내지 1613; 1616 내지 1621; 1774 내지 1779; 1782 내지 1787; 1790 내지 1795; 1798 내지 1803; 1806 내지 1811이 있다.

본 발명에 따르면, 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 결합 도메인은 하기 서열 번호 1856, 1860, 1862, 1864, 1872, 1884, 1894, 1896, 1898, 1900, 1902, 1904, 1906, 1914, 1916, 1918, 1920, 1922, 1924, 1926, 1928, 1930, 1932, 1934, 1936, 1938, 1940, 1942, 1944, 1946, 1948, 1950에 정의된 바와 같은 VH 영역 서열을 포함하거나 이로 이루어진다. 상기 서열은, 위에서 본원에서 정의된 바와 같은 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합, 및 일부 경우에 또한 위에서 본원에서 정의된 바와 같은 상기 추가 아미노산을 함유한다. 이는 또한 본원에 명시된 바와 같은 아미노산 잔기 교환의 결과인 서열 번호 CD3엡실론 결합 도메인을 특징으로 하는 하기 실시 형태에 대해서도 마찬가지이다.

본 발명에 따르면, 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 결합 도메인은 하기 서열 번호 1867, 1869, 1871, 1875, 1877, 1899, 1901, 1903, 1905, 1907, 1919, 1921, 1923, 1925, 1927, 1929, 1931, 1933, 1935, 1937, 1939, 1941, 1943, 1961, 1963, 1965, 1967, 1969, 1971, 1975, 1991, 1993, 1995, 1997, 또는 2005에 정의된 바와 같은 VL 영역 서열을 포함하거나 이로 이루어진다.

인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 상기 결합 도메인의 VH 및 VL 영역 서열의 바람직한 조합은 하기 서열 번호에 정의되어 있다: 서열 번호 1856 및 1857; 1860 및 1861; 1862 및 1863; 1864 및 1865; 1866 및 1867; 1868 및 1869; 1870 및 1871; 1872 및 1873; 1874 및 1875; 1876 및 1877; 1884 및 1885; 1894 및 1895; 1896 및 1897; 1898 및 1899; 1900 및 1901; 1902 및 1903; 1904 및 1905; 1906 및 1907; 1914 및 1915; 1916 및 1917; 1918 및 1919; 1920 및 1921; 1922 및 1923; 1924 및 1925; 1926 및 1927; 1928 및 1929; 1930 및 1931; 1932 및 1933; 1934 및 1935; 1936 및 1937; 1938 및 1939; 1940 및 1941; 1942 및 1943; 1944 및 1945; 1946 및 1947; 1948 및 1949; 1950 및 1951; 1960 및 1961; 1962 및 1963; 1964 및 1965; 1966 및 1967; 1968 및 1969; 1970 및 1971; 1974 및 1975; 1990 및 1991; 1992 및 1993; 1994 및 1995; 1996 및 1997; 또는 2004 및 2005.

서열 번호 132, 140, 148, 156 및 164에 정의된 바와 같은 VH 영역 서열이 또한 본 발명에 따른 것이다.

서열 번호 133, 141, 149, 157, 및 165에 정의된 바와 같은 VL 영역 서열이 또한 본 발명에 따른 것이다.

전술한 특히 바람직한 VH 및 VL 영역 서열의 임의의 조합이 또한 본 발명에 따른 것이다. 다음의 서열 번호에 의해 정의된 바와 같은 하기 VH 및 VL 조합이 바람직하다: 서열 번호 132 및 133; 140 및 141; 148 및 149; 156 및 157; 및 164 및 165.

서열 번호 2012, 2020, 2028, 2036, 2044, 26, 34, 42, 50, 58, 66, 74, 82, 90, 98, 100, 108, 및 116에 정의된 바와 같은 VH 영역 서열이 또한 본 발명에 따른 것이고 더 바람직하다. 추가의 예로는 서열 번호 288, 296, 304, 312, 320, 478, 486, 494, 502, 510, 656, 664, 672, 680, 688, 846, 854, 862, 870, 878, 1032, 1040, 1048, 1056, 1064, 1222, 1230, 1238, 1246, 1254, 1400, 1408, 1416, 1424, 1432, 1590, 1598, 1606, 1614, 1622, 1780, 1788, 1796, 1804, 및 1812가 있다.

서열 번호 2013, 2021, 2029, 2037, 2045, 27, 35, 43, 51, 59, 67, 75, 83, 91, 99, 101, 109, 및 117에 정의된 바와 같은 VL 영역 서열이 또한 본 발명에 따른 것이고 더 바람직하다. 추가의 예로는 서열 번호 289, 297, 305, 313, 321, 479, 487, 495, 503, 511, 657, 665, 673, 681, 689, 847, 855, 863, 871, 879, 1033, 1041, 1049, 1057, 1065, 1223, 1231, 1239, 1247, 1255, 1401, 1409, 1417, 1425, 1433, 1591, 1599, 1607, 1615, 1623, 1781, 1789, 1797, 1805, 및 1813이 있다.

전술한 특히 바람직한 VH 및 VL 영역 서열의 임의의 조합이 또한 본 발명에 따른 것이고 바람직하다. 다음의 서열 번호에 의해 정의된 바와 같은 하기 VH 및 VL 조합이 바람직하다: 서열 번호 2012 및 2013; 2020 및 2021; 2028 및 2029; 2036 및 2037; 2044 및 2045; 26 및 27; 34 및 35; 42 및 43; 50 및 51; 58 및 59; 66 및 67; 74 및 75; 82 및 83; 90 및 91; 98 및 99; 100 및 101; 108 및 109; 및 116 및 117. 추가의 예로는 서열 번호 288 및 289; 296 및 297; 304 및 305; 312 및 313; 320 및 321; 478 및 479; 486 및 487; 494 및 495; 502 및 503; 510 및 511; 656 및 657; 664 및 665; 672 및 673; 680 및 681; 688 및 689; 846 및 847; 854 855; 862 및 863; 870 및 871; 878 및 879; 1032 및 1033; 1040 및 1041; 1048 및 1049; 1056 및 1057; 1064 및 1065; 1222 및 1223; 1230 및 1231; 1238 및 1239; 1246 및 1247; 1254 및 1255; 1400 및 1401; 1408 및 1409; 1416 및 1417; 1424 및 1425; 1432 및 1433; 1590 및 1591; 1598 및 1599; 1606 및 1607; 1614 및 1615; 1622 및 1623; 1780 및 1781; 1788 및 1789; 1796 및 1797; 1804 및 1805; 및 1812 및 1813이 있다.

본 발명에 따르면, 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 상기 결합 도메인은 서열 번호 2012, 2020, 2028, 2036, 2044, 26, 34, 42, 50, 58, 66, 74, 82, 90, 98, 100, 108, 116, 288, 296, 304, 312, 320, 478, 486, 494, 502, 510, 656, 664, 672, 680, 688, 846, 854, 862, 870, 878, 1032, 1040, 1048, 1056, 1064, 1222, 1230, 1238, 1246, 1254, 1400, 1408, 1416, 1424, 1432, 1590, 1598, 1606, 1614, 1622, 1780, 1788, 1796, 1804, 1812, 1856, 1860, 1862, 1864, 1872, 1884, 1894, 1896, 1898, 1900, 1902, 1904, 1906, 1914, 1916, 1918, 1920, 1922, 1924, 1926, 1928, 1930, 1932, 1934, 1936, 1938, 1940, 1942, 1944, 1946, 1948, 1950, 132, 140, 148, 156, 및 164로부터 선택되는 VH 영역 서열; 및/또는 서열 번호 2013, 2021, 2029, 2037, 2045, 27, 35, 43, 51, 59, 67, 75, 83, 91, 99, 101, 109, 및 117, 289, 297, 305, 313, 321, 479, 487, 495, 503, 511, 657, 665, 673, 681, 689, 847, 855, 863, 871, 879, 1033, 1041, 1049, 1057, 1065, 1223, 1231, 1239, 1247, 1255, 1401, 1409, 1417, 1425, 1433, 1591, 1599, 1607, 1615, 1623, 1781, 1789, 1797, 1805, 1813, 1867, 1869, 1871, 1875, 1877, 1899, 1901, 1903, 1905, 1907, 1919, 1921, 1923, 1925, 1927, 1929, 1931, 1933, 1935, 1937, 1939, 1941, 1943, 1961, 1963, 1965, 1967, 1969, 1971, 1975, 1991, 1993, 1995, 1997, 2005, 133, 141, 149, 157, 및 165로부터 선택되는 VL 영역 서열을 포함하거나 이로 이루어진다.

본 발명에 따르면, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물은 i) VH 영역 및 ii) VL 영역을 포함하거나 이로 이루어진 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 결합 도메인을 포함하는 것이 바람직하며, 여기서, i) 및 ii)의 상기 VH 및 VL 영역은 서열 번호 124 및 125, 172 및 173, 362 및 363, 552 및 553, 730 및 731, 928 및 929, 1106 및 1107, 1296 및 1297, 1474 및 1475, 1664 및 1665, 및 1854 및 1855에 정의된 바와 같은 VH 및 VL 영역 조합으로부터 선택되고, 상기 VH 및/또는 VL 영역 서열에서 상기 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합은 다음의 아미노산 잔기를 갖는 VH 및/또는 VL 영역 서열로 이어진다:

i. VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 65에 A, 위치 81에 V, 위치 99에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 S, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 S, 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 45에 M, 위치 65에 A, 위치 81에 L, 위치 101에 A, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 45에 M, 위치 65에 A, 위치 81에 L, 위치 101에 A, 위치 106에 S, 위치 112에 F, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 38에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 E, 위치 102에 S 및 위치 93에 Y;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 39에 E, 위치 65에 A, 위치 101에 N, 위치 102에 A, 위치 106에 T, 위치 112에 F, VL 영역 서열에서 위치 40에 K 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 99에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 40에 K, 위치 91에 A 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 65에 A, 위치 81에 V, 위치 99에 A, 위치 101에 A, 위치 102에 E, 위치 104에 I, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 68에 G, 위치 81에 V, 위치 101에 A, 위치 106에 S, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 T, 위치 112에 F, VL 영역 서열에서 위치 40에 K, 위치 91에 A 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 S, 위치 112에 F, VL 영역 서열에서 위치 40에 K, 위치 91에 A 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 81에 V, 위치 99에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 S, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 S, 위치 102에 S 및 위치 93에 Y;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 65에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 S, 위치 112에 F, VL 영역 서열에서 위치 40에 K, 위치 91에 A 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 45에 M, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 81에 L, 위치 101에 A, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 38에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 E 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 30에 S, 위치 45에 M, 위치 65에 A, 위치 68에 G, 위치 81에 V, 위치 101에 A, 위치 106에 T, 위치 112에 F, VL 영역 서열에서 위치 40에 K, 위치 69에 S 및 위치 93에 Y; 및

VH 영역 서열에서 위치 30에 S, 위치 45에 M, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 68에 G, 위치 81에 V, 위치 101에 A, 위치 106에 S, VL 영역 서열에서 위치 40에 K 및 위치 69에 S;

ii. VH 영역 서열에서 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 68에 G, 위치 81에 V, 위치 101에 N, 위치 102에 E, 위치 104에 I, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 65에 A, 위치 68에 G, 위치 81에 V, 위치 101에 N, 위치 102에 E, 위치 104에 I, 위치 106에 S, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 65에 A, 위치 99에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 40에 K, 위치 91에 A 및 위치 102에 S; 및

VH 영역 서열에서 위치 30에 S, 위치 39에 E, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 81에 V, 위치 101에 A, 위치 102에 E, 위치 104에 I, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 20에 M, 위치 40에 K 및 위치 69에 E;

iii. VH 영역 서열에서 위치 101에 A;

iv. VH 영역 서열에서 위치 81에 V, 위치 99에 A, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 81에 V, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 39에 E, 위치 81에 V, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K 및 위치 102에 S;

v. VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 81에 V, 및 VL 영역 서열에서 위치 40에 K;

VH 영역 서열에서 위치 45에 M, VH 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 65에 A, 위치 101에 A 및 위치 106S에 S;

VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 F 및 위치 81에 V;

VH 영역 서열에서 위치 45에 M, VL 영역 서열에서 위치 40에 K 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 39에 D, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I 및 위치 81에 V;

VH 영역 서열에서 위치 39에 E, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 45에 M 및 VL 영역 서열에서 위치 40에 K;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 65에 A, 위치 81에 V, 위치 99에 A, 위치 101에 A 및 위치 106에 S; 또는

vi. VH 영역 서열에서 위치 39에 D, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 R 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 34에 I;

VL 영역 서열에서 위치 40에 K;

VH 영역 서열에서 위치 39에 D, VL 영역 서열에서 위치 40에 K 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 20에 I 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 39에 K;

VH 영역 서열에서 위치 39에 E, VL 영역 서열에서 위치 40에 K 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 39에 E, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 R 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 39에 D, VL 영역 서열에서 위치 40에 R 및 위치 102에 S;

VH 영역 서열에서 위치 81에 V;

VH 영역 서열에서 위치 39에 D 및 VL 영역 서열에서 위치 40에 K;

VH 영역 서열에서 위치 112에 F;

VH 영역 서열에서 위치 112에 F 및 VL 영역 서열에서 위치 38에 I;

VH 영역 서열에서 위치 39에 E 및 VL 영역 서열에서 위치 40에 K;

VH 영역 서열에서 위치 34에 V.

상기 인용된 아미노산 잔기는 본 발명에 따른 CD3엡실론 결합 도메인의 주어진 위치(들)에 존재한다. 변경될 VH 및/또는 VL 영역 서열 중 하나(i)의 VH 영역 및 ii)의 VL 영역), 즉 기본 VH 및/또는 VL 영역 서열이 이미, 주어진 위치에서 상기 인용된 아미노산 잔기 중 하나를 포함하는 경우, 각각의 아미노산 잔기가 이미 i) 및/또는 ii)의 VH 영역 및/또는 VL 영역에 존재하기 때문에 이들은 변경될 수 없다는 결론이 나온다.

CD3엡실론 결합 도메인은 다음의 서열 번호로 이루어진 군으로부터 선택되는 i) 및 ii)의 VH 및 VL 영역의 조합을 포함하거나 이로 이루어지는 것이 더 바람직하다: 124 및 125, 362 및 363, 730 및 731, 928 및 929, 1106 및 1107, 1296 및 1297, 1474 및 1475, 1664 및 1665, 및 1854 및 1855. CD3엡실론 결합 도메인은 다음의 서열 번호로 이루어진 군으로부터 선택되는 i) 및 ii)의 VH 및 VL 영역의 조합을 포함하거나 이로 이루어지는 것이 더욱 더 바람직하다: 124 및 125, 730 및 731, 1664 및 1665, 및 1854 및 1855. 더욱 더 바람직한 실시 형태에서, CD3엡실론 결합 도메인은 다음의 서열 번호로 이루어진 군으로부터 선택되는 i) 및 ii)의 VH 및 VL 영역의 조합을 포함하거나 이로 이루어진다: 730 및 731, 1664 및 1665, 및 1854 및 1855. 가장 바람직한 것은 상기 CD3엡실론 결합 도메인이 각각 서열 번호 1854 및 1855의 i) 및 ii)의 VH 및 VL 영역의 조합을 포함하거나 이로 이루어진 것이다.

실시예 섹션으로부터 명백한 바와 같이, 주어진 위치(들)의 상기 인용된 아미노산 잔기는, 상기 인용된 i) 및 ii)의 VH 및 VL 서열에 도입되는 경우, 잘 알려져 있고 또한 본원에 기술된 DSF(시차 주사 형광측정법; 예를 들어 문헌[Wen et al., "Nano differential scanning fluorimetry for comparability studies of therapeutic proteins", Analytical Biochemistry, Volume 593, 2020, 113581, ISSN 0003-2697]; 문헌[Dart, M. L., et al. (2018). "Homogeneous Assay for Target Engagement Utilizing Bioluminescent Thermal Shift". ACS medicinal chemistry letters, 9(6), 546-551] 참조) 방법에 의해 측정되는 온도 안정성의 증가에 유리한 효과를 갖는다. 더 구체적으로, 섹션 i. 및 iv.에 언급된 주어진 위치의 아미노산 잔기는 비변형 서열, 즉 각각의 기본 VH 및 VL 서열에 대해 측정된 값과 비교하여 6℃이상의 온도 안정성 증가를 나타낸다. 섹션 ii. 및 v.는 비변형 서열, 즉 각각의 기본 VH 및 VL 서열에 대해 측정된 값과 비교하여 3℃이상의 온도 안정성 증가를 나타내며, 반면에 섹션 iii. 및 vi.은 비변형 서열, 즉 각각의 기본 VH 및 VL 서열에 대해 측정된 값과 비교하여 1℃이상의 온도 안정성 증가를 나타낸다.

바람직하게는, 섹션 i. ii., iv. 및/또는 v.에서 주어진 위치(들)의 아미노산 잔기는 이러한 실시 형태에 따른 CD3엡실론 결합 도메인에 존재한다. 섹션 i. 및/또는 iv.에서 주어진 위치(들)의 아미노산 잔기는 본 발명에 따른 CD3엡실론 결합 도메인에 존재하는 것이 더 바람직하다. 이 선호도는 다음에서 인용되는 바람직한 실시 형태에도 적용된다. 본원에 약술된 바와 같이, VH 및 VL 영역이 링커, 바람직하게는 펩티드 링커, 가장 바람직하게는 G₄S 또는 G₄Q 링커에 의해 연결되는 것이 또한 바람직하고, 바람직하게는 상기 G₄S 또는 G₄Q 링커는 3회 반복되며, 즉, 이것은 (G₄S)3 또는 (G₄Q)3 링커이다.

본 발명에 따르면, 본 발명은 VH 영역 및 VL 영역을 포함하거나 이로 이루어진 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 결합 도메인을 포함하는 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물에 관한 것으로서, 여기서,

a) VH 영역은 서열 번호 1854에 정의된 바와 같은 서열을 포함하거나 이로 이루어지고 VL 영역은 서열 번호 1855에 정의된 바와 같은 서열을 포함하거나 이로 이루어지며; VH 및/또는 VL 영역 서열은 다음으로부터 선택되는 아미노산 치환(들)을 포함하거나:

i. VH 영역 서열에서 M34I, S65A, A81V, V99A, H101A, N106S(서열 번호 2012에 정의된 바와 같은 VH 서열을 생성), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, 및 G102S(서열 번호 2013에 정의된 바와 같은 VL 서열을 생성);

VH 영역 서열에서 L45M, S65A, A81L, H101A, N106T(서열 번호 2036), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, 및 G102S(서열 번호 2037);

VH 영역 서열에서 L45M, S65A, A81L, H101A, N106S, W112F(서열 번호 2028), VL 영역 서열에서 L20I, V38I, Q40K, L69E, G102S 및 W93Y(서열 번호 2029);

VH 영역 서열에서 M34I, Q39E, S65A, H101N, G102A, N106T, W112F(서열 번호 2044), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 2045);

VH 영역 서열에서 M34I, D64E, S65A, V99A, H101A, N106T(서열 번호 34), VL 영역 서열에서 Q40K, V91A 및 G102S(서열 번호 35);

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, A81V, V99A, H101A, G102E, F104I, N106T(서열 번호 90), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, 및 G102S(서열 번호 91);

VH 영역 서열에서 D64E, S65A, D68G, A81V, H101A, N106S(서열 번호 100), VL 영역 서열에서 L20I, L69S, 및 G102S(서열 번호 101);

VH 영역 서열에서 M34I, D64E, S65A, H101A, N106T, W112F(서열 번호 58), VL 영역 서열에서 Q40K, V91A 및 G102S(서열 번호 59);

VH 영역 서열에서 M34I, D64E, S65A, H101A, N106S, W112F(서열 번호 50), VL 영역 서열에서 Q40K, V91A 및 G102S(서열 번호 51);

VH 영역 서열에서 M34I, D64E, S65A, A81V, V99A, H101A, N106S(서열 번호 98), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, G102S 및 W93Y(서열 번호 99);

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, H101A, N106S, W112F(서열 번호 42), VL 영역 서열에서 Q40K, V91A 및 G102S(서열 번호 43);

VH 영역 서열에서 L45M, D64E, S65A, A81L, H101A, N106T(서열 번호 116), VL 영역 서열에서 L20I, V38I, Q40K, L69E 및 G102S(서열 번호 117);

VH 영역 서열에서 N30S, L45M, S65A, D68G, A81V, H101A, N106T, W112F(서열 번호 82), VL 영역 서열에서 Q40K, L69S 및 W93Y(서열 번호 83); 및

VH 영역 서열에서 N30S, L45M, D64E, S65A, D68G, A81V, H101A, N106S(서열 번호 74), VL 영역 서열에서 Q40K 및 L69S(서열 번호 75);

ii. VH 영역 서열에서 D64E, S65A, D68G, A81V, H101N, G102E, F104I, N106T(서열 번호 2020), VL 영역 서열에서 L20I, L69S, 및 G102S(서열 번호 2021);

VH 영역 서열에서 S65A, D68G, A81V, H101N, G102E, F104I, N106S(서열 번호 108), VL 영역 서열에서 L20I, L69S, 및 G102S(서열 번호 109);

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, V99A, H101A, N106T(서열 번호 26), VL 영역 서열에서 Q40K, V91A 및 G102S(서열 번호 27); 및

VH 영역 서열에서 N30S, Q39E, D64E, S65A, A81V, H101A, G102E, F104I, N106T(서열 번호 66), VL 영역 서열에서 L20M, Q40K 및 L69E(서열 번호 67);

iii. VH 영역 서열에서 H101A(서열 번호 2560);

iv. VH 영역 서열에서 A81V, V99A, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, A81V(서열 번호 1898), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 1899);

VH 영역 서열에서 M34I(서열 번호 1904), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(1905);

VH 영역 서열에서 M34I, Q39E, A81V(서열 번호 1906), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 1907);

v. VH 영역 서열에서 M34I, A81V(서열 번호 1900), 및 VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 1901);

VH 영역 서열에서 L45M(서열 번호 1866), VH 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 1867);

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, H101A 및 N106S;

VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34F 및 A81V(서열 번호 1884);

VH 영역 서열에서 L45M(서열 번호 1870), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 1871);

VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 1918), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 1919);

VH 영역 서열에서 M34I 및 A81V(서열 번호 1869);

VH 영역 서열에서 Q39E(서열 번호 1932), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 1933);

VH 영역 서열에서 L45M(서열 번호 1868) 및 VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 1869);

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, A81V, V99A, H101A 및 N106S; 또는

vi. VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 1928), VL 영역 서열에서 L20I, Q40R 및 G102S(서열 번호 1929);

VH 영역 서열에서 M34I(서열 번호 1892);

VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 1974);

VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 1922), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 1923);

VH 영역 서열에서 L20I 및 G102S;

VH 영역 서열에서 Q39K(서열 번호 1944);

VH 영역 서열에서 Q39E(서열 번호 1938), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 1939);

VH 영역 서열에서 Q39E(서열 번호 1934), VL 영역 서열에서 L20I, Q40R 및 G102S(서열 번호 1935);

VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 1926), VL 영역 서열에서 Q40R 및 G102S(서열 번호 1926);

VH 영역 서열에서 A81V(서열 번호 1862);

VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 1920) 및 VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 1921);

VH 영역 서열에서 W112F(서열 번호 1958);

VH 영역 서열에서 W112F(서열 번호 1960) 및 VL 영역 서열에서 V38I(서열 번호 1961);

VH 영역 서열에서 Q39E(서열 번호 1936) 및 VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 1937);

VH 영역 서열에서 M34V(서열 번호 1914);

b) VH 영역은 서열 번호 730에 정의된 바와 같은 서열을 포함하거나 이로 이루어지고 VL 영역은 서열 번호 731에 정의된 바와 같은 서열을 포함하거나 이로 이루어지며; VH 및/또는 VL 영역 서열은 다음으로부터 선택되는 아미노산 치환(들)을 포함하거나:

i. VH 영역 서열에서 M34I, S65A, A81V, V99A, H101A, N106S(서열 번호 846에 정의된 바와 같은 VH 서열을 생성), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, 및 G102S(서열 번호 847에 정의된 바와 같은 VL 서열을 생성);

VH 영역 서열에서 L45M, S65A, A81L, H101A, N106T(서열 번호 870), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, 및 G102S(서열 번호 871);

VH 영역 서열에서 L45M, S65A, A81L, H101A, N106S, W112F(서열 번호 862), VL 영역 서열에서 L20I, V38I, Q40K, L69E, G102S 및 W93Y(서열 번호 863);

VH 영역 서열에서 M34I, Q39E, S65A, H101N, G102A, N106T, W112F(서열 번호 878), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 879);

VH 영역 서열에서 M34I, D64E, S65A, V99A, H101A, N106T, VL 영역 서열에서 Q40K, V91A 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, A81V, V99A, H101A, G102E, F104I, N106T, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, 및 G102S;

VH 영역 서열에서 D64E, S65A, A81V, H101A, N106S, VL 영역 서열에서 L20I, L69S, 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, D64E, S65A, H101A, N106T, W112F, VL 영역 서열에서 Q40K, V91A 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, D64E, S65A, H101A, N106S, W112F, VL 영역 서열에서 Q40K, V91A 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, D64E, S65A, A81V, V99A, H101A, N106S, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, G102S 및 W93Y;

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, H101A, N106S, W112F, VL 영역 서열에서 Q40K, V91A 및 G102S;

VH 영역 서열에서 L45M, D64E, S65A, A81L, H101A, N106T, VL 영역 서열에서 L20I, V38I, Q40K, L69E 및 G102S;

VH 영역 서열에서 N30S, L45M, S65A, A81V, H101A, N106T, W112F, VL 영역 서열에서 Q40K, L69S 및 W93Y; 및

VH 영역 서열에서 N30S, L45M, D64E, S65A, A81V, H101A, N106S, VL 영역 서열에서 Q40K 및 L69S;

ii. VH 영역 서열에서 D64E, S65A, A81V, H101N, G102E, F104I, N106T(서열 번호 854), VL 영역 서열에서 L20I, L69S, 및 G102S(서열 번호 855);

VH 영역 서열에서 S65A, A81V, H101N, G102E, F104I, N106S, VL 영역 서열에서 L20I, L69S, 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, V99A, H101A, N106T, VL 영역 서열에서 Q40K, V91A 및 G102S; 및

VH 영역 서열에서 N30S, Q39E, D64E, S65A, A81V, H101A, G102E, F104I, N106T, VL 영역 서열에서 L20M, Q40K 및 L69E;

iii. VH 영역 서열에서 H101A;

iv. VH 영역 서열에서 A81V, V99A, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, A81V(서열 번호 774), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 775);

VH 영역 서열에서 M34I(서열 번호 780), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(781);

VH 영역 서열에서 M34I, Q39E, A81V(서열 번호 782), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 783);

v. VH 영역 서열에서 M34I, A81V(서열 번호 776), 및 VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 777);

VH 영역 서열에서 L45M(서열 번호 742), VH 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 743);

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, H101A 및 N106S;

VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34F 및 A81V(서열 번호 760);

VH 영역 서열에서 L45M(서열 번호 746), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 747);

VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 794), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 795);

VH 영역 서열에서 M34I 및 A81V(서열 번호 772);

VH 영역 서열에서 Q39E(서열 번호 808), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 809);

VH 영역 서열에서 L45M(서열 번호 744) 및 VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 745);

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, A81V, V99A, H101A 및 N106S; 또는

vi. VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 796), VL 영역 서열에서 L20I, Q40R 및 G102S(서열 번호 797);

VH 영역 서열에서 M34I(서열 번호 768);

VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 891);

VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 800), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 801);

VH 영역 서열에서 L20I 및 G102S;

VH 영역 서열에서 Q39K(서열 번호 820);

VH 영역 서열에서 Q39E(서열 번호 814), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 815);

VH 영역 서열에서 Q39E(서열 번호 810), VL 영역 서열에서 L20I, Q40R 및 G102S(서열 번호 811);

VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 804), VL 영역 서열에서 Q40R 및 G102S(서열 번호 805);

VH 영역 서열에서 A81V(서열 번호 738);

VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 798) 및 VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 799);

VH 영역 서열에서 W112F(서열 번호 834);

VH 영역 서열에서 W112F(서열 번호 836) 및 VL 영역 서열에서 V38I(서열 번호 837);

VH 영역 서열에서 Q39E(서열 번호 812) 및 VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 813);

VH 영역 서열에서 M34V(서열 번호 790)

c) VH 영역은 서열 번호 1664에 정의된 바와 같은 서열을 포함하거나 이로 이루어지고 VL 영역은 서열 번호 1665에 정의된 바와 같은 서열을 포함하거나 이로 이루어지며; VH 및/또는 VL 영역 서열은 다음으로부터 선택되는 아미노산 치환(들)을 포함하거나:

i. VH 영역 서열에서 M34I, S65A, A81V, V99A, H101A, N106S(서열 번호 1780에 정의된 바와 같은 VH 서열을 생성), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, 및 G102S(서열 번호 1781에 정의된 바와 같은 VL 서열을 생성);

VH 영역 서열에서 L45M, S65A, A81L, H101A, N106T(서열 번호 1804), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, 및 G102S(서열 번호 1805);

VH 영역 서열에서 L45M, S65A, A81L, H101A, N106S, W112F(서열 번호 1796), VL 영역 서열에서 L20I, V38I, Q40K, L69E, G102S 및 W93Y(서열 번호 1797);

VH 영역 서열에서 M34I, Q39E, S65A, H101N, G102A, N106T, W112F(서열 번호 1812), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 1813);

VH 영역 서열에서 M34I, D64E, S65A, V99A, H101A, N106T, VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, A81V, V99A, H101A, G102E, F104I, N106T, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, 및 G102S;

VH 영역 서열에서 D64E, S65A, D68G, A81V, H101A, N106S, VL 영역 서열에서 L20I, L69S, 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, D64E, S65A, H101A, N106T, W112F, VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, D64E, S65A, H101A, N106S, W112F, VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, D64E, S65A, A81V, V99A, H101A, N106S, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, G102S 및 W93Y;

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, H101A, N106S, W112F, VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 L45M, D64E, S65A, A81L, H101A, N106T, VL 영역 서열에서 L20I, V38I, Q40K, L69E 및 G102S;

VH 영역 서열에서 N30S, L45M, S65A, D68G, A81V, H101A, N106T, W112F, VL 영역 서열에서 Q40K, L69S 및 W93Y; 및

VH 영역 서열에서 N30S, L45M, D64E, S65A, D68G, A81V, H101A, N106S, VL 영역 서열에서 Q40K 및 L69S;

ii. VH 영역 서열에서 D64E, S65A, D68G, A81V, H101N, G102E, F104I, N106T(서열 번호 1788), VL 영역 서열에서 L20I, L69S, 및 G102S(서열 번호 1789);

VH 영역 서열에서 S65A, D68G, A81V, H101N, G102E, F104I, N106S, VL 영역 서열에서 L20I, L69S, 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, V99A, H101A, N106T, VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S; 및

VH 영역 서열에서 N30S, Q39E, D64E, S65A, A81V, H101A, G102E, F104I, N106T, VL 영역 서열에서 L20M, Q40K 및 L69E;

iii. VH 영역 서열에서 H101A;

iv. VH 영역 서열에서 A81V, V99A, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34I, A81V(서열 번호 1708), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 1709);

VH 영역 서열에서 M34I(서열 번호 1714), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(1715);

VH 영역 서열에서 M34I, Q39E, A81V(서열 번호 1716), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 1717);

v. VH 영역 서열에서 M34I, A81V(서열 번호 1710), 및 VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 1711);

VH 영역 서열에서 L45M(서열 번호 1676), VH 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 1677);

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, H101A 및 N106S;

VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S 및 G102S;

VH 영역 서열에서 M34F 및 A81V(서열 번호 1694);

VH 영역 서열에서 L45M(서열 번호 1680), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 1681);

VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 1728), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 1729);

VH 영역 서열에서 M34I 및 A81V(서열 번호 1706);

VH 영역 서열에서 Q39E(서열 번호 1742), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S(서열 번호 1743);

VH 영역 서열에서 L45M(서열 번호 1678) 및 VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 1679);

VH 영역 서열에서 M34I, S65A, A81V, V99A, H101A 및 N106S; 또는

vi. VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 1730), VL 영역 서열에서 L20I, Q40R 및 G102S(서열 번호 1731);

VH 영역 서열에서 M34I(서열 번호 1702);

VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 1755);

VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 1734), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 1735);

VH 영역 서열에서 L20I 및 G102S;

VH 영역 서열에서 Q39K(서열 번호 1754);

VH 영역 서열에서 Q39E(서열 번호 1748), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 1749);

VH 영역 서열에서 Q39E(서열 번호 1744), VL 영역 서열에서 L20I, Q40R 및 G102S(서열 번호 1745);

VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 1738), VL 영역 서열에서 Q40R 및 G102S(서열 번호 1739);

VH 영역 서열에서 A81V(서열 번호 1672);

VH 영역 서열에서 Q39D(서열 번호 1732) 및 VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 1733);

VH 영역 서열에서 W112F(서열 번호 1768);

VH 영역 서열에서 W112F(서열 번호 1770) 및 VL 영역 서열에서 V38I(서열 번호 1771);

VH 영역 서열에서 Q39E(서열 번호 1746) 및 VL 영역 서열에서 Q40K(서열 번호 1747);

VH 영역 서열에서 M34V(서열 번호 1724); 또는

d) VH 영역은 서열 번호 124에 정의된 바와 같은 서열을 포함하거나 이로 이루어지고 VL 영역은 서열 번호 125에 정의된 바와 같은 서열을 포함하거나 이로 이루어지며; VH 및/또는 VL 영역 서열은 다음으로부터 선택되는 아미노산 치환(들)을 포함한다:

i. VH 영역 서열에서 Q65A, A81V, V99A, H101A, N106S(서열 번호 132에 정의된 바와 같은 VH 서열을 생성), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, 및 G102S(서열 번호 133에 정의된 바와 같은 VL 서열을 생성);

VH 영역 서열에서 L45M, Q65A, A81L, H101A, N106T(서열 번호 156), VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, 및 G102S(서열 번호 157);

VH 영역 서열에서 L45M, Q65A, A81L, H101A, N106S, W112F(서열 번호 148), VL 영역 서열에서 L20I, V38I, Q40K, L69E, G102S 및 W93Y(서열 번호 149);

VH 영역 서열에서 Q39E, Q65A, H101N, N106T, W112F(서열 번호 164), VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S(서열 번호 165);

VH 영역 서열에서 D64E, Q65A, V99A, H101A, N106T, VL 영역 서열에서 Q40K, T91A 및 G102S;

VH 영역 서열에서 Q65A, A81V, V99A, H101A, A102E, F104I, N106T, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, 및 G102S;

VH 영역 서열에서 D64E, Q65A, D68G, A81V, H101A, N106S, VL 영역 서열에서 L20I, L69S, 및 G102S;

VH 영역 서열에서 D64E, Q65A, H101A, N106T, W112F, VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 D64E, Q65A, H101A, N106S, W112F, VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 D64E, Q65A, A81V, V99A, H101A, N106S, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S, G102S 및 W93Y;

VH 영역 서열에서 Q65A, H101A, N106S, W112F, VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 L45M, D64E, Q65A, A81L, H101A, N106T, VL 영역 서열에서 L20I, V38I, Q40K, L69E 및 G102S;

VH 영역 서열에서 N30S, L45M, Q65A, D68G, A81V, H101A, N106T, W112F, VL 영역 서열에서 Q40K, L69S 및 W93Y; 및

VH 영역 서열에서 N30S, L45M, D64E, Q65A, D68G, A81V, H101A, N106S, VL 영역 서열에서 Q40K 및 L69S;

ii. VH 영역 서열에서 D64E, Q65A, D68G, A81V, H101N, A102E, F104I, N106T(서열 번호 140), VL 영역 서열에서 L20I, L69S, 및 G102S(서열 번호 141);

VH 영역 서열에서 Q65A, D68G, A81V, H101N, A102E, F104I, N106S, VL 영역 서열에서 L20I, L69S, 및 G102S;

VH 영역 서열에서 Q65A, V99A, H101A, N106T, VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S; 및

VH 영역 서열에서 N30S, Q39E, D64E, Q65A, A81V, H101A, A102E, F104I, N106T, VL 영역 서열에서 L20M, Q40K 및 L69E;

iii. VH 영역 서열에서 H101A;

iv. VH 영역 서열에서 A81V, V99A, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S 및 G102S;

VH 영역 서열에서 A81V, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S;

VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 Q39E, A81V, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S;

v. VH 영역 서열에서 A81V, 및 VL 영역 서열에서 Q40K;

VH 영역 서열에서 L45M, VH 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 Q65A, H101A 및 N106S;

VL 영역 서열에서 L20I, Q40K, L69S 및 G102S;

VH 영역 서열에서 I34F 및 A81V;

VH 영역 서열에서 L45M, VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 Q39D, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 Q39E, VL 영역 서열에서 L20I, Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 L45M 및 VL 영역 서열에서 Q40K;

VH 영역 서열에서 Q65A, A81V, V99A, H101A 및 N106S; 또는

vi. VH 영역 서열에서 Q39D, VL 영역 서열에서 L20I, Q40R 및 G102S;

VL 영역 서열에서 Q40K;

VH 영역 서열에서 Q39D, VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 L20I 및 G102S;

VH 영역 서열에서 Q39K;

VH 영역 서열에서 Q39E, VL 영역 서열에서 Q40K 및 G102S;

VH 영역 서열에서 Q39E, VL 영역 서열에서 L20I, Q40R 및 G102S;

VH 영역 서열에서 Q39D, VL 영역 서열에서 Q40R 및 G102S;

VH 영역 서열에서 A81V;

VH 영역 서열에서 Q39D 및 VL 영역 서열에서 Q40K;

VH 영역 서열에서 W112F;

VH 영역 서열에서 W112F 및 VL 영역 서열에서 V38I;

VH 영역 서열에서 Q39E 및 VL 영역 서열에서 Q40K;

VH 영역 서열에서 M34V.

대안 a) 내지 c)가 바람직하고, 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 CD3엡실론 결합 도메인으로서 상기 인용된 바와 같은 대안 a)가 더욱 바람직하다. 상기 인용된 바람직한 링커, 즉 (G₄S)3 또는 (G₄Q)3도 이 실시 형태에 대해 바람직하다.

본 발명에 따르면, 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물은 링커, 반감기 연장 펩티드, 및 서열 번호 1 내지 19 및 2551에 개시된 다른 구조적 모이어티를 가질 수 있다. 이들 구조의 성질 및 기능에 대한 세부사항은 본원에 개시된 서열표에서 찾을 수 있다.

본 발명은 폴리펩티드 구축물이 scFv, 및 추가 결합 도메인이 존재하는 경우 (scFv)2, 임의의 전술한 형식의 디아바디 및 올리고머로 이루어진 군으로부터 선택되는 형식인 실시 형태를 제공한다. 용어 "형식인"은 본원에 기술된 바와 같이, 예를 들어 다른 모이어티에 대한 부착 또는 융합에 의해 구축물이 추가로 변형될 수 있다는 것을 제외하지 않는다. 본 발명의 폴리펩티드 구축물의 일 실시 형태에 따르면, 본원에 기술된 파라토프를 포함하는 도메인은 scFv의 형식이다. scFv에서, VH 영역 및 VL 영역은 VH-VL 또는 VL-VH의 순서로(N-말단에서 C-말단으로) 배열된다. 상기 도메인(들)의 VH 및 VL 영역은 링커, 바람직하게는 펩티드 링커를 통해 연결되는 것으로 구상된다. 바람직한 실시 형태에서, 펩티드 링커는 G₄S, 또는 G₄Q 링커 또는 이의 반복, 예컨대 바람직하게는 (G₄S)3(즉 G₄S의 3회 반복), 또는 (G₄Q)3(즉 G₄Q의 3회 반복)이다. 본원에 기술된 VH 및 VL 영역을 포함하는 결합 도메인(들)의 일 실시 형태에 따르면, VH-영역은 링커의 N-말단에 위치하고 VL-영역은 링커의 C-말단에 위치한다. 환언하면, 본원에 기술된 파라토프를 포함하는 도메인의 일 실시 형태에서 scFv는 N-말단에서 C-말단으로 다음을 포함한다: VH-링커-VL. 또한, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물이 상기 CD3 엡실론 결합 도메인에 더하여 적어도 하나의 추가 결합 도메인을 포함하는 경우, 구축물의 결합 도메인(들)(본원에 기술된 파라토프를 포함함)은 링커, 바람직하게는 펩티드 링커를 통해 연결되는 것으로 구상된다. 구축물은 예를 들어, (N-말단에서 C-말단으로) CD3 결합 도메인 - 링커 - 추가 결합 도메인의 순서로 도메인을 포함할 수 있다. 역순(추가 결합 도메인(들) - 링커 - CD3 결합 도메인)이 또한 가능하며 이는 바람직한 배향이다.

링커는 바람직하게는 펩티드 링커, 더 바람직하게는 짧은 펩티드 링커이다. 본 발명에 따르면, "펩티드 링커"는 구축물의 하나의 도메인의 아미노산 서열을 또 다른 (가변 및/또는 결합) 도메인(예를 들어, 가변 도메인 또는 결합 도메인)과 연결하는 아미노산 서열을 포함한다. 이러한 펩티드 링커의 필수 기술적 특징은 임의의 중합 활성을 포함하지 않는다는 점이다. 적합한 펩티드 링커 중에는 미국 특허 제4,751,180호 및 제4,935,233호 또는 WO　88/09344에 기술된 것들이 있다. 펩티드 링커는 또한 다른 도메인 또는 모듈 또는 영역(예컨대 반감기 연장 도메인)을 본 발명의 구축물에 부착시키는 데 사용될 수 있다. 유용한 펩티드 링커의 예는 서열 번호 1 내지 11 및 2551에 나타낸다. 본 맥락에서, "짧은" 링커는 2 내지 50개의 아미노산, 바람직하게는 3 내지 35개, 4 내지 30개, 5 내지 25개, 6 내지 20개, 또는 6 내지 17개의 아미노산을 갖는다. 1개의 결합 도메인의 2개의 가변 영역들 사이의 링커는 2개의 결합 도메인들 사이의 링커와 상이한 길이를 가질 수 있다(예를 들어, 전자가 후자보다 더 길 수 있다). 예를 들어, 1개의 결합 도메인의 2개의 가변 영역들 사이의 링커는 7 내지 15개의 아미노산, 바람직하게는 9 내지 13개의 아미노산의 길이를 가질 수 있고, 2개의 결합 도메인들 사이의 링커는 3 내지 10개의 아미노산, 바람직하게는 4 내지 8개의 아미노산의 길이를 가질 수 있다. 추가로 펩티드 링커는 글리신/세린 링커, 예컨대 서열 번호 1 내지 11 및 2551에 도시된 것임이 구상된다. 글리신/세린 링커에서 대부분의 아미노산은 글리신 및 세린으로부터 선택된다.

링커가 사용되는 경우, 이 링커는 바람직하게는 각각의 제1 도메인 및 제2 도메인이 서로 독립적으로 그들의 차별적인 결합 특이성을 보유할 수 있다는 것을 보장하기 위한 길이 및 서열의 것이다. 구축물에서 적어도 2개의 결합 도메인(또는 1개의 결합 도메인을 형성하는 2개의 가변 영역)을 연결하는 펩티드 링커에 대해, 몇 개의 아미노산 잔기, 예를 들어, 12개 이하의 아미노산 잔기만을 포함하는 해당 펩티드 링커가 구상된다. 따라서, 12, 11, 10, 9, 8, 7, 6 또는 5개 아미노산 잔기의 펩티드 링커가 바람직하다. 5개 미만의 아미노산을 갖는 고려되는 펩티드 링커는 4, 3, 2 또는 1개의 아미노산(들)을 포함하는데, 여기에서 Gly 풍부 링커가 바람직하다. 상기 "펩티드 링커"의 맥락에서 "단일 아미노산" 링커는 Gly이다. 펩티드 링커의 또 다른 실시 형태는 아미노산 서열 Gly-Gly-Gly-Gly-Ser, 즉, Gly4Ser(서열 번호　15), 또는 이들의 중합체, 즉, (Gly4Ser)x(여기서, x는 1 이상의 정수(예를 들어, 2 또는 3)임), 예를 들어 서열 번호 1 및 2를 특징으로 한다. 바람직한 링커는 서열 번호 2, 4, 5, 6, 8, 10, 11, 및 2551에 제시되어 있다. 또 다른 바람직한 링커는 (Gly4Ser)6을 포함하거나 이로 이루어진다. 상기 펩티드 링커의 특성은 당업계에 공지되어 있고 예를 들어 문헌[Dall'Acqua et al. (Biochem. (1998) 37, 9266-9273)], 문헌[Cheadle et al. (Mol Immunol (1992) 29, 21-30)] 및 문헌[Raag and Whitlow (FASEB (1995) 9(1), 73-80)]에 기술되어 있다. 어떤 2차 구조도 촉진시키지 않는 펩티드 링커가 바람직하다. 상기 도메인의 서로에 대한 연결은 예를 들어, 유전 공학에 의해 제공될 수 있다. 융합된 그리고 작동 가능하게 연결된 이중특이성 단쇄 구축물을 제조하고 포유류 세포 또는 박테리아에서 이들을 발현시키기 위한 방법은 당업계에 잘 공지되어 있다(예를 들어, WO　99/54440 또는 문헌[Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York, 2001]). 더 바람직한, 상기 펩티드 링커는 G₄S, 또는 G₄Q 링커 또는 이의 반복, 예컨대 (G₄S)3 또는 (G₄Q)3이다.

본 발명의 일 실시 형태에 따르면, 본 발명의 폴리펩티드 구축물은 "단쇄 구축물" 또는 "단쇄 폴리펩티드"이다. 추가 결합 도메인의 경우, CD3 결합 도메인 또는 추가("제2"라고도 함) 결합 도메인 중 어느 하나 또는 이들 둘 모두의 결합 도메인이 "단쇄 Fv"(scFv)의 형식일 수 있음이 또한 구상된다. Fv 단편의 2개의 도메인, 즉 VL 및 VH는 별개의 유전자에 의해 코딩되지만, 이들은 VL 및 VH 영역이 1가 분자를 형성하도록 쌍을 이루는 단일 단백질 쇄로서 이들이 생성되는 것을 가능하게 하는 -전술한 바와 같은- 인공 링커에 의해 재조합 방법을 사용하여 연결될 수 있고; 예를 들어, 문헌[Huston et al. (1988) Proc. Natl. Acad. Sci USA 85:5879-5883]을 참조한다. 이들 항체 단편은 당업자에게 공지된 통상적인 기술을 사용하여 얻어지며, 단편은 전장 항체 또는 IgG와 동일한 방식으로 기능에 대해 평가된다. 따라서, 단쇄 가변 단편(scFv)은 보통 짧은 링커 펩티드와 연결되는 면역글로불린의 중쇄(VH) 및 경쇄(VL)의 가변 영역의 융합 단백질이다. 링커는 보통 가요성을 위해 글리신뿐만 아니라 용해성을 위해 세린 또는 트레오닌도 풍부하고, VH의 N-말단을 VL의 C-말단과 연결하거나, 또는 그 반대로 연결할 수 있다. 이 단백질은 불변 영역의 제거 및 링커의 도입에도 불구하고, 본래의 면역글로불린의 특이성을 보유한다.

이중특이성 단쇄 분자는 당업계에 공지되어 있고, WO　99/54440, 문헌[Mack, J. Immunol. (1997), 158, 3965-3970], 문헌[Mack, PNAS, (1995), 92, 7021-7025], 문헌[Kufer, Cancer Immunol. Immunother., (1997), 45, 193-197], 문헌[

Blood, (2000), 95, 6, 2098-2103], 문헌[

Immunol., (2001), 166, 2420-2426], 문헌[Kipriyanov, J. Mol. Biol., (1999), 293, 41-56]에 기술되어 있다. 단쇄 구축물의 생산에 대해 설명된 기술(특히, 미국 특허 제4,946,778호, 상기 인용된 문헌[Kontermann and

(2010)] 및 상기 인용된 문헌[Little (2009)] 참조)은 선택된 표적(들)을 선택적으로 그리고 바람직하게는 특이적으로 인식하는 단쇄 구축물을 생산하도록 조정될 수 있다.

(scFv)2 형식을 갖는 2가(이가로도 불림) 또는 이중특이성 단쇄 가변 단편(바이-scFv 또는 디-scFv)은 2개의 scFv 분자를 (예를 들어, 전술한 바와 같은 링커로) 연결함으로써 조작될 수 있다. 2개의 VH 영역 및 2개의 VL 영역을 갖는 단일 폴리펩티드 쇄를 생산하여, 탠덤 scFv를 수득함으로써 연결이 행해질 수 있다(예를 들어, 문헌[Kufer　P. et al., (2004) Trends in Biotechnology　22(5):238-244] 참조). 다른 가능성은 2개의 가변 영역이 함께 접히기에 너무 짧아서 scFv가 이량체화되게 하는 링커 펩티드(예를 들어, 약 5개의 아미노산)를 갖는 scFv 분자의 생성이다. 이 경우, 결합 도메인(CD3엡실론 또는 추가 표적 항원에 결합)의 VH 및 VL은 펩티드 링커를 통해 직접 연결되는 것은 아니다. 따라서, CD3 결합 도메인의 VH는 예를 들어, 펩티드 링커를 통해 추가 표적 항원 결합 도메인의 VL에 융합될 수 있고, 추가 표적 항원 결합 도메인의 VH는 이러한 펩티드 링커를 통해 CD3 결합 도메인의 VL에 융합된다. 이 유형은 디아바디로 알려져 있다(예를 들어, 문헌[Hollinger, Philipp et al., (July 1993) Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 90 (14): 6444-8.] 참조).

본 발명에 따르면, 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물은 적어도 하나의 추가 결합 도메인을 포함한다. 환언하면, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물은 상기 본원에서 정의된 CD3엡실론 결합 도메인 및 적어도 하나의 추가 결합 도메인을 포함한다. 상기 추가 결합 도메인은 추가 CD3 결합 도메인, 바람직하게는 본원에 정의된 바와 같은 것일 수 있다. 이와 같이, 폴리펩티드는 본원에 정의된 바와 같은 상기 CD3 결합 도메인들 중 2개를 포함할 수 있다. 대안적으로 또는 추가로(적어도 3개의 결합 도메인을 포함하는 구축물에서), 상기 적어도 하나의 추가 결합 도메인은 세포 표면 항원과 같은 상이한 표적에 결합한다.

바람직하게는, 상기 적어도 하나의 추가 결합 도메인은 세포 표면 항원에 결합한다. 본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "세포 표면 항원"은 세포 표면 상에 디스플레이되는 분자를 나타낸다. 대부분의 경우, 이 분자는 적어도 이 분자의 일부가 3차 형태로 세포 외부에서 여전히 접근할 수 있도록 세포의 원형질막 내부 또는 상기 원형질막 상에 위치할 것이다. 원형질막 내에 위치하는 세포 표면 분자의 비제한적 예로는 친수성 및 소수성 영역을 3차 입체형태로 포함하는 막관통 단백질이 있다. 여기서, 적어도 하나의 소수성 영역은 세포 표면 분자가 세포의 소수성 원형질막에 묻히거나 삽입되도록 하는 반면, 친수성 영역은 각각 원형질막의 양쪽에서 세포질 및 세포외 공간으로 확장된다. 세포외 에피토프는 세포외 공간에 배치된 단백질의 일부, 예를 들어 세포 표면 분자가 원형질막 내에 배치되거나, 묻히거나 또는 삽입된 천연 입체형태일 때 세포외 공간으로 확장되는 세포 표면 분자의 일부에 포함된 에피토프를 지칭함이 이해될 것이다. 원형질막 상에 위치하는 세포 표면 분자의 비제한적 예로는 팔미토일 그룹을 갖도록 시스테인 잔기에서 변형된 단백질, 파르네실 그룹을 갖도록 C-말단 시스테인 잔기에서 변형된 단백질 또는 글리코실 포스파티딜 이노시톨("GPI") 앵커를 갖도록 C-말단에서 변형된 단백질이 있다.

상기 세포 표면 항원은 바람직하게는 종양 항원이다. 본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "종양 항원"은 종양 세포 상에서 제시되는 항원으로서 이해될 수 있다. 이들 항원은 종종 분자의 막관통 및 세포질 부분과 조합되는 세포외 부분을 갖는 세포 표면 상에 제시될 수 있다. 이들 항원은 때때로 종양 세포에 의해서만 제시될 수 있고 정상 세포에 의해서는 제시될 수 없다. 종양 항원은 종양 세포 상에서만 발현될 수 있거나 정상 세포와 비교하여 종양 특이적 돌연변이를 나타낼 수 있다. 이 경우에, 이들을 종양 특이적 항원이라고 한다. 종양 세포 및 정상 세포에 의해 제시되는 항원이 더 일반적이고, 이들을 종양 관련 항원이라고 한다. 이러한 종양 관련 항원은 정상 세포에 비해 과발현될 수 있거나, 정상 조직에 비해 덜 조밀한 종양 조직 구조로 인해 종양 세포에서 항체 결합에 접근할 수 있다.

바람직한 실시 형태에서, 종양 항원은 BCMA(B-세포 성숙 항원), CD123(인터루킨-3 수용체 알파 사슬(IL-3R)), CD19(B-림프구 항원 CD19), CD20( B 림프구 항원 CD20), CD22(분화 클러스터-22), CD33(Siglec-3), CD70(분화 클러스터 70), CDH19(카드헤린 19), CDH3(카드헤린 3), CLL1(C형 렉틴 도메인 패밀리 12 멤버 A), CS1(CCND3 서브세트 1), CLDN6(클라우딘-6), CLDN18.2(클라우딘 18.2), DLL3(델타-유사 리간드 3), EGFRvIII(상피 성장 인자 수용체 vIII), FLT3(fms 유사 티로신 키나아제 3), MAGEB2(흑색종 관련 항원 B2), MART1(T 세포에 의해 인식되는 흑색종 항원 1), MSLN(메조텔린), MUC17(뮤신-17), PSMA(전립선 특이적 막 항원) 및 STEAP1(메탈로리덕타아제 STEAP1)로 이루어진 군으로부터 선택된다. 이들 종양 항원은 종양 세포 상에서의 발현으로 인해 당업계에 잘 알려져 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 BCMA 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 BCMA 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2072 내지 2095에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 CD123 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CD123 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2096 내지 2110에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 CD19 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CD19 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2111 내지 2125에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 CD20 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CD20 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2126 내지 2140에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 CD22 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CD22 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2141 내지 2154에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 CD33 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CD33 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2155 내지 2178에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 CD70 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CD70 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2179 내지 2192에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 CDH19 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CDH19 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2193 내지 2212에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 CDH3 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CDH3 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2213 내지 2256에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 CLL1 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CLL1 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2257 내지 2271에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 CS1 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CS1 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2272 내지 2285에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 CLDN6 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CLDN6 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2286 내지 2299에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 CLDN18.2 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CLDN18.2 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2300 내지 2314에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 DLL3 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 DLL3 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2315 내지 2328에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 EGFRvIII 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 EGFRvIII 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2329 내지 2342에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 FLT3 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 FLT3 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2343 내지 2357에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 MAGEB2 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 MAGEB2 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2358 내지 2378에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 MART1 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열은 서열 번호 2379 내지 2387에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 MSLN 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 MSLN 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2388 내지 2431에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 MUC17 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 MUC17 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2432 내지 2445에 정의되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 추가 결합 도메인으로서의 PSMA 결합 도메인에 대한 바람직한 CDR 서열 및 VH/VL 영역 서열, 및 (반감기 연장 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 PSMA 결합 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2446 내지 2475에 정의되어 있다.

(본원에 정의된 바와 같은 추가 CD3 결합 도메인이 있거나 없는) 추가 결합 도메인으로서의 CD20 및 CD22 결합 도메인 및 반감기 연장 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 바람직한 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2505 내지 2516에 정의되어 있다.

추가 결합 도메인으로서의 CS1 및 BCMA 결합 도메인 및 반감기 연장 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 바람직한 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2517 내지 2522에 정의되어 있다.

추가 결합 도메인으로서의 MSLN 및 CDH3 결합 도메인 및 반감기 연장 도메인을 갖는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 바람직한 이중특이성 단쇄 분자 서열은 서열 번호 2529 내지 2536에 정의되어 있다.

상기 본원에서 제시된 바와 같이, 본 발명의 폴리펩티드 구축물은 T 세포 표면 상의 CD3에 결합하는 결합 도메인을 포함한다. "CD3"(분화 클러스터 3)은 4개의 쇄로 구성된 T 세포 공동수용체이다. 포유류에서, CD3 단백질 복합체는 CD3γ(감마) 쇄, CD3δ(델타) 쇄, 및 2개의 CD3ε(엡실론) 쇄를 포함한다. 이들 4개의 쇄는 T 세포 수용체(TCR) 및 소위 말하는 ζ(제타) 쇄와 회합되어 "T 세포 수용체 복합체"를 형성하고, T 림프구에서 활성화 신호를 생성한다. CD3γ(감마), CD3δ(델타), 및 CD3ε(엡실론) 쇄는 면역글로불린 슈퍼패밀리의 고도로 관련된 세포 표면 단백질이며, 각각은 단일 세포외 면역글로불린 도메인을 포함한다. CD3 분자의 세포내 테일은 TCR의 신호전달 능력에 필수적인 면역수용체 티로신-기반 활성화 모티프(ITAM)로서 알려진 단일 보존 모티프를 포함한다. CD3 엡실론 분자는 인간에서 염색체 11 상에 있는 CD3 엡실론 유전자에 의해 코딩된 폴리펩티드이다. 본 발명의 맥락에서, CD3은 세포독성 T 세포(CD8+ 나이브(naive) T 세포) 및 T 헬퍼 세포(CD4+ 나이브 T 세포) 둘 모두를 활성화시키는 데 관여하는 단백질 복합체 및 T 세포 공동수용체로 이해된다. 이것은 전형적으로 4개의 별개의 사슬로 구성된다. 특히 포유류에서, 복합체는 CD3γ 사슬, CD3δ 사슬 및 2개의 CD3ε 사슬을 함유한다. 이 사슬들은 T 세포 수용체(TCR) 및 ζ 사슬(제타 사슬)과 회합되어 T 림프구에서 활성화 신호를 생성한다. TCR, ζ 사슬 및 CD3 분자는 함께 TCR 복합체를 구성한다.

T　세포 상의 CD3에 결합하고 표적 세포 상의 표적 단백질에 결합하는 구축물에 의한 T 세포의 모집을 통한 표적 세포의 리디렉션된(redirected) 용해는 일반적으로 세포용해성 시냅스 형성 및 퍼포린 및 그랜자임의 전달을 수반한다. 맞물린 T 세포는 일련의 표적 세포 용해를 가능하게 하고, 펩티드 항원 프로세싱 및 제시, 또는 클론성 T 세포 분화를 방해하는 면역 회피 메커니즘에 의해 영향을 받지 않으며; 예를 들어, WO 2007/042261을 참조한다.

주어진 종양 항원xCD3 구축물에 의해 매개되는 세포독성은 다양한 방식으로 측정될 수 있다. "반치 최대 유효 농도"(EC50)는 본 발명의 구축물과 같은 생물학적 활성 분자의 효력의 척도로서 통상적으로 사용된다. 이는 몰 단위로 표현될 수 있다. 세포독성을 측정하는 본 경우에, EC50 값은 기준선과 최대값 사이의 중간의 세포독성 반응(표적 세포의 용해)을 유도하는 구축물의 농도를 지칭한다. 세포독성 분석에서 이펙터 세포는, 예를 들어, 자극된 풍부화 (인간) CD8 양성 T　세포 또는 비자극 (인간) 말초 혈액 단핵 세포(PBMC)일 수 있다. 자극된/풍부화된 CD8+ T　세포가 이펙터 세포로서 사용될 때, EC50 값은 비자극 PBMC와 비교하여 전형적으로 더 낮을 것으로 예상될 수 있다. 표적 세포가 마카크(macaque) 유래이거나 또는 주어진 마카크 종양 항원으로 형질감염된 경우, 이펙터 세포 또한 마카크 유래, 예컨대 마카크 T 세포주, 예를 들어, 4119LnPx여야 한다. 표적 세포는 세포 표면 상에서 상기 종양 항원을 발현해야 한다. 표적 세포는 상기 종양 항원으로 안정적으로 또는 일시적으로 형질감염된 세포주(예컨대 CHO)일 수 있다. 대안적으로, 표적 세포는 인간 암 세포주와 같은 종양 항원 양성 자연 발현 세포주일 수 있다. 보통 EC50 값은 보다 낮은 표적 발현율을 갖는 표적 세포에 비해 세포 표면 상에서 보다 고수준의 상기 종양 항원을 발현하는 표적 세포를 이용할 때 더 낮을 것으로 예상된다.

세포독성 분석에서 이펙터 대 표적 세포(E:T) 비는 보통 약 10:1이지만, 다를 수도 있다. 종양 항원xCD3 구축물의 세포독성 활성은 51-크롬 방출 분석(약 18시간의 인큐베이션 시간으로) 또는 FACS-기반 세포독성 분석(약 48시간의 인큐베이션 시간으로)에서 측정될 수 있다. 인큐베이션 시간(세포독성 반응)의 변형이 또한 구상된다. 세포독성을 측정하는 다른 방법은 당업자에게 잘 공지되어 있고, MTT 또는 MTS 분석, 생물발광 분석을 포함하는 ATP-기반 분석, 술포로다민 B(SRB) 분석, WST 분석, 클론원성 분석 및 ECIS 기술을 포함한다.

일 실시 형태에 따르면, 본 발명의 종양 항원xCD3 구축물에 의해 매개되는 세포독성 활성은 세포-기반 세포독성 분석에서 측정된다. 이는 또한 51-크롬 방출 분석에서 측정될 수 있다. 본 발명의 구축물의 EC50 값은 ≤300 pM, ≤280 pM, ≤260 pM, ≤250 pM, ≤240 pM, ≤220 pM, ≤200 pM, ≤180 pM, ≤160 pM, ≤150 pM, ≤140 pM, ≤120 pM, ≤100 pM, ≤90 pM, ≤80 pM, ≤70 pM, ≤60 pM, ≤50 pM, ≤40 pM, ≤30 pM, ≤20 pM, ≤15 pM, ≤10 pM, 또는 ≤5 pM인 것으로 예상된다.

상기 주어진 EC50 값은 상이한 분석에서 그리고 상이한 조건 하에 측정될 수 있다. 예를 들어, 인간 PBMC가 이펙터 세포로서 사용되고 종양 항원 형질감염 세포, 예컨대 CHO 세포가 표적 세포로서 사용될 때, 종양 항원xCD3 구축물의 EC50 값이 ≤500 pM, ≤400 pM, ≤300 pM, ≤280 pM, ≤260 pM, ≤250 pM, ≤240 pM, ≤220 pM, ≤200 pM, ≤180 pM, ≤160 pM, ≤150 pM, ≤140 pM, ≤120 pM, ≤100 pM, ≤90 pM, ≤80 pM, ≤70 pM, ≤60 pM, ≤50 pM, ≤40 pM, ≤30 pM, ≤20 pM, ≤15 pM, ≤10 pM, 또는 ≤5 pM인 것이 예상된다. 인간 PBMC가 이펙터 세포로서 사용되고, 표적 세포가 예컨대 CLDN6 양성 세포주일 때, CLDN6xCD3 구축물의 EC50 값은 ≤300 pM, ≤280 pM, ≤260 pM, ≤250 pM, ≤240 pM, ≤220 pM, ≤200 pM, ≤180 pM, ≤160 pM, ≤150 pM, ≤140 pM, ≤120 pM, ≤100 pM, ≤90 pM, ≤80 pM, ≤70 pM, ≤60 pM, ≤50 pM, ≤40 pM, ≤30 pM, ≤20 pM, ≤15 pM, ≤10 pM, 또는 ≤ 5 pM인 것이 예상된다.

일 실시 형태에 따르면, 본 발명의 종양 항원xCD3 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물은 용해를 유도/매개하지 않거나, 이들의 표면 상의 상기 주어진 종양 항원을 발현하지 않는 세포(종양 항원 음성 세포), 예컨대 CHO 세포의 용해를 본질적으로 유도/매개하지 않는다. 용어 "용해를 유도하지 않는", "용해를 본질적으로 유도하지 않는", "용해를 매개하지 않는" 또는 "용해를 본질적으로 매개하지 않는"은 본 발명의 구축물이 30% 초과, 바람직하게는 20% 이하, 더 바람직하게는 10% 이하, 특히 바람직하게는 9%, 8%, 7%, 6% 또는 5% 이하의 종양 항원 음성 세포의 용해를 유도 또는 매개하지 않으며, 이에 의하면 종양 항원 발현 표적 세포(예컨대 인간 암 세포주와 같은 자연 발현 세포주 또는 상기 종양 항원으로 형질전환되거나 형질감염된 세포)의 용해는 100%로 설정된다는 것을 의미한다. 이는 보통 500　nM까지의 구축물 농도에 대해 적용된다. 세포 용해 측정은 일상적인 기술이다. 게다가, 본 명세서는 세포 용해를 측정하는 방법의 구체적 지시사항을 교시한다.

개개의 종양 항원xCD3 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물의 단량체 및 이량체 이소형 사이의 세포독성 활성의 차이는 "효력 갭(potency gap)"으로서 지칭된다. 이 효력 갭은, 예를 들어, 분자의 단량체 형태와 이량체 형태의 EC50 사이의 비로서 계산할 수 있다. 이 갭을 결정하기 위한 하나의 방법에서, 18시간 51-크롬 방출 분석 또는 48시간 FACS-기반 세포독성 분석이 정제된 구축물 단량체 및 이량체를 이용하여 본 명세서에서 이하에 기술된 바와 같이 수행된다. 이펙터 세포는 자극된 풍부화된 인간 CD8+ T　세포 또는 비자극 인간 PBMC이다. 표적 세포는 hu 종양 항원 형질감염 CHO 세포이다. 이펙터 대 표적 세포(E:T) 비는 10:1이다. 본 발명의 종양 항원xCD3 구축물의 효력 갭은 바람직하게는 ≤ 5, 더욱 바람직하게는 ≤ 4, 더욱 더 바람직하게는 ≤ 3, 더욱 더 바람직하게는 ≤ 2 및 가장 바람직하게는 ≤ 1이다.

본 발명의 폴리펩티드 구축물의 결합 도메인(들)은 바람직하게는 포유류 목 영장류의 구성원, 예컨대 마카크에 대해 종간 특이적이다. 일 실시 형태에 따르면, 추가 결합 도메인(들)은, 인간 종양 항원에 대한 결합에 더하여, 또한 신세계 영장류(예컨대 비단마모셋(칼리트릭스 자쿠스(Callithrix jacchus)), 목화머리타마린(사구이누스 오에디푸스(Saguinus Oedipus)) 또는 다람쥐 원숭이(사이미리 시우레우스(Saimiri sciureus))), 구세계 영장류(예컨대 개코원숭이 및 마카크), 긴팔원숭이, 오랑우탄 및 비인간 사람과(hominidae)를 포함하는 (그러나 이들로, 제한되지 않는) 영장류의 상기 종양 항원에 결합할 것이다. 본 발명의 T 세포 표면 상의 인간 CD3에 결합하는 도메인은 또한 적어도 마카크 CD3에 결합한다는 것이 예상된다. 바람직한 마카크는 마카카 파시쿨라리스(Macaca fascicularis)이다. 마카카 물라타(Macaca mulatta)(레서스(Rhesus))가 또한 예상된다. 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물은 T 세포 표면 상의 인간 CD3엡실론 및 적어도 마카크 CD3에 결합하는 도메인을 포함한다.

일 실시 형태에서, 인간 CD3에 비하여 마카크 CD3에 결합하기 위한, 본 발명에 따른 구축물의 친화도 갭[KD ma CD3 : KD hu CD3](예를 들어, 비아코어 또는 스캐차드 분석법에 의해서 측정된 바와 같음)은 0.01 내지 100, 바람직하게는 0.1 내지 10, 보다 더 바람직하게는 0.2 내지 5, 보다 더 바람직하게는 0.3 내지 4, 더욱 더 바람직하게는 0.5 내지 3, 또는 0.5 내지 2.5, 가장 바람직하게는 0.5 내지 1이다.

본원에 상기에 상술된 바와 같이, 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 상기 결합 도메인은 인간 CD3 엡실론(또는 T 세포 표면 상의 인간 CD3 엡실론)에 결합하고, 바람직하게는 칼리트릭스 자쿠스 또는 사이미리 시우레우스 CD3 엡실론에 결합한다. 더 구체적으로, 상기 도메인은 인간 CD3 엡실론의 세포외 에피토프에 결합한다. 또한 상기 도메인은 인간 및 마카카 CD3 엡실론 쇄의 세포외 에피토프에 결합한다는 것이 예상된다. CD3　엡실론의 상기 세포외 에피토프는 인간 CD3　엡실론 세포외 도메인의 아미노산 잔기 1~27 내에 포함된다(서열 번호 2552; 서열 번호 2553의 아미노산 잔기 1~27 참조). 더욱 더 구체적으로, 에피토프는 적어도 아미노산 서열 Gln-Asp-Gly-Asn-Glu을 포함한다. 비단마모셋과 목화머리타마린은 둘 다 비단원숭이과(Callitrichidae)에 속하는 신세계 영장류인 반면, 다람쥐 원숭이는 꼬리감는원숭이과(Cebidae)에 속하는 신세계 영장류이다.

바람직한 실시 형태에서, 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물은 적어도 이중특이성인 단쇄 폴리펩티드이다. 본 발명에 따른 CD3 결합 도메인이 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물에서 scFv로서 존재하는 것이 이 실시 형태에서 바람직하다.

또한, 본 발명의 폴리펩티드 구축물은 CD3에 결합하는, 그리고 특정 실시 형태에서, 적어도 하나의 추가의 결합 도메인에 결합하는 기능에 더하여, 추가 기능을 갖는 것으로 예상된다. 이 형식에서, 구축물은, 바람직하게는 종양 항원 결합을 통해 표적 세포를 표적화하고, CD3 결합을 통해 세포독성 T 세포 활성을 매개하고, 추가적인 기능, 예컨대 혈청 반감기를 향상시키거나 연장시키기 위한 수단 또는 도메인, 이펙터 세포, 표지체(형광 등), 치료제, 예컨대 독소 또는 방사성 핵종 등의 모집을 통해 세포독성을 매개하는 완전히 기능성인 또는 변형된 Fc 불변 도메인을 제공하는 것에 의한, 삼중기능성 또는 다기능성 구축물일 수 있다.

본 발명의 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물의 혈청 반감기를 연장시키기 위한 수단 또는 도메인에 대한 예는 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물에 융합 또는 달리 부착된 펩티드, 단백질 또는 단백질의 도메인을 포함한다. 펩티드, 단백질 또는 단백질 도메인의 군은 혈청 알부민과 같은 인간 체내에서 바람직한 약동학적 프로파일을 갖는 다른 단백질에 대한 펩티드 결합을 포함한다(WO 2009/127691 참조). 이러한 반감기 연장 펩티드의 대안적인 개념은 신생 Fc 수용체(FcRn, WO　2007/098420 참조)에 대한 펩티드 결합을 포함하고, 이는 본 발명의 구축물에서 또한 사용될 수 있다. 단백질의 더 큰 도메인 또는 완전 단백질을 부착시키는 개념은 인간 혈청 알부민, 인간 혈청 알부민의 변이체 또는 돌연변이체(WO　2011/051489, WO　2012/059486, 제WO　2012/150319, WO　2013/135896, WO　2014/072481, WO　2013/075066 참조) 또는 이의 도메인의 융합과, 면역글로불린 불변 영역(Fc 도메인) 및 이의 변이체의 융합을 포함한다. Fc 도메인의 이러한 변이체는 Fc-기반 도메인으로 칭해지며, 예를 들어, Fc 수용체 결합을 없애기 위해(예를 들어, ADCC 또는 CDC를 피하기 위해) 또는 다른 이유로, 이량체 또는 다량체의 원하는 쌍 형성을 가능하게 하기 위해 최적화/변형될 수 있다. 인간 체내에서 물질 또는 분자의 반감기를 연장시키기 위한 당업계에 공지된 추가 개념으로는 해당 분자(예컨대 본 발명의 구축물)의 페길화가 있다.

일 실시 형태에서, 본 발명에 따른 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물은, 예를 들어, 구축물의 혈청 반감기를 연장시키기 위해, (예를 들어, 펩티드 결합을 통해) 융합 파트너(예컨대 단백질 또는 폴리펩티드 또는 펩티드)와 연결된다. 이들 융합 파트너는 인간 혈청 알부민("HSA" 또는 "HALB")과, 이의 서열 변이체, HSA에 결합하는 펩티드, FcRn에 결합하는 펩티드("FcRn BP"), 또는 (항체 유래) Fc　영역을 포함하는 구축물로부터 선택될 수 있다. 이들 융합 파트너의 예시적인 서열은 서열 번호　16, 18 및 19에 제시된다. 일반적으로, 융합 파트너는 본 발명에 따른 구축물의 N-말단 또는 C-말단에, 직접(예를 들어, 펩티드 결합을 통해) 또는 펩티드 링커, 예컨대 (GGGGS)n 또는 (GGGGQ)n(여기서, "n"은 2 이상의 정수, 예를 들어 2 또는 3 또는 4임)을 통해 연결될 수 있다. 적합한 펩티드 링커는 위에 논의되어 있으며 서열 번호 2 및 2551에 예시되어 있다.

본 발명에 따른 폴리펩티드 구축물은 적어도 이중특이성인 단쇄 폴리펩티드를 포함하는 것으로 예상되며, 여기서, 상기 폴리펩티드는 N-말단에서 C-말단으로 하기 순서로 다음을 포함하거나 이로 이루어진다:

a) VL (일부분의 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VH (일부분의 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q) - VH (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함);

b) VH (일부분의 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q) - VH (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함);

c) VL (일부분의 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VH (일부분의 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q) - VH (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (G4) - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인) - (G4S)6 또는 (G4Q)6 또는 - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인);

d) VH (일부분의 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q) - VH (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (G4) - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인) - (G4S)6 또는 (G4Q)6 또는 - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인);

e) VH (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q) - VL (일부분의 제2 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VH (일부분의 제2 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q) - VH (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (G4) - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인) - (G4S)6 또는 (G4Q)6 또는 - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인);

f) VH (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q) - VH (일부분의 제2 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 제2 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q) - VH (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (G4) - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인) - (G4S)6 또는 (G4Q)6 또는 - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인);

g) VL (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VH (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q) - VL (일부분의 제2 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VH (일부분의 제2 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q) - VH (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (G4) - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인) - (G4S)6 또는 (G4Q)6 또는 - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인)

h) VL (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VH (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q) - VH (일부분의 제2 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 제2 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q) - VH (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - 펩티드 링커 (G4) - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인) - (G4S)6 또는 (G4Q)6 또는 - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인); 또는

i) 결합 도메인 1 ((VL (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VH (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함)) 또는 (VH (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함))) - 펩티드 링커 (G4S) 또는 (G4Q) - CD3 결합 도메인 1 (VH (일부분의 제1 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 제1 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함)) - 펩티드 링커 (G4) - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인) - (G4S)6 또는 (G4Q)6 - Fc 단량체 (일부분의 HLE 도메인) - 펩티드 링커 (G4) - 결합 도메인 2 ((VL (일부분의 제2 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VH (일부분의 제1 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함)) 또는 (VH (일부분의 제2 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 제2 세포 표면 항원 결합 도메인/파라토프를 포함함))) - 펩티드 링커 (G4S) 또는 (G4Q) - CD3 결합 도메인 2 (VH (일부분의 제2 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함) - (G4S)3 또는 (G4Q)3 - VL (일부분의 제2 CD3엡실론 결합 도메인/파라토프를 포함함)).

상기로부터 명백한 바와 같이, 세포 표면 항원의 결합 도메인(들)의 VH 및 VL 영역 서열 배향은 VH-VL 또는 VL-VH일 수 있다. 바람직하게는, 세포 표면 항원은 상기 본원에서 상술된 바와 같은 종양 항원이다. 상술된 바와 같이 Fc 단량체 및 연결 링커로 구성된 HLE 도메인 서열은 바람직하게는 서열 번호 18 및 19에 정의된 바와 같은 서열로부터 선택된다. 항목 i)의 폴리펩티드 구축물의 2개의 CD3 결합 도메인은 바람직하게는 동일한 CD3 결합 도메인, 예컨대 바람직하게는 서열 번호 2028 및 2029의 VH 및 VL 영역 서열을 갖는 CD3 결합 도메인이다. 펩티드 링커 (SG4S) 또는 (SG4Q)가 표시된 위치에서 바람직하지만, 이들은 또한 (G4S) 또는 (G4Q) 링커로 대체될 수 있다.

폴리펩티드/폴리펩티드 구축물의 공유적 변형은 또한 본 발명의 범주 내에 포함되며, 일반적으로, 항상은 아니지만, 번역 후에 행해진다. 예를 들어, 구축물의 몇 가지 유형의 공유적 변형은 구축물의 특정 아미노산 잔기를 선택된 측쇄 또는 N- 또는 C-말단 잔기와 반응할 수 있는 유기 유도체화제와 반응시킴으로써 분자 내로 도입된다. 2작용성 제제를 이용한 유도체화는 다양한 방법에서 사용하기 위한 수불용성 지지체 매트릭스 또는 표면에 본 발명의 구축물을 가교하는 데 유용하다. 글루타미닐 및 아스파라기닐 잔기는 각각 상응하는 글루타밀 및 아스파르틸 잔기로 빈번하게 탈아미드화된다. 대안적으로, 이들 잔기는 약간 산성인 조건 하에 탈아미드화된다. 이들 잔기 중 어느 하나의 형태는 본 발명의 범주 내에 속한다. 다른 변형은 프롤린과 라이신의 히드록실화, 세릴 또는 트레오닐 잔기의 히드록실 기의 인산화, 라이신, 아르기닌, 및 히스티딘 측쇄의 α-아미노 기의 메틸화(문헌[T. E. Creighton, Proteins: Structure and Molecular Properties, W. H. Freeman & Co., San Francisco, 1983, pp. 79-86]), N-말단 아민의 아세틸화, 및 임의의 C-말단 카르복실 기의 아미드화를 포함한다.

본 발명의 범주 내에 포함된 구축물의 공유적 변형의 다른 유형은 단백질의 글리코실화 패턴을 변경시키는 것을 포함한다. 당업계에 공지된 바와 같이, 글리코실화 패턴은 단백질의 서열(예를 들어, 이하에 논의되는 특정 글리코실화 아미노산 잔기의 존재 또는 부재), 또는 단백질이 생성되는 숙주 세포 또는 유기체에 의존할 수 있다. 특정 발현 시스템은 이하에 논의된다. 폴리펩티드의 글리코실화는 전형적으로 N-연결 또는 O-연결된다. N-연결은 아스파라긴 잔기의 측쇄에 대한 탄수화물 모이어티의 부착을 지칭한다. 트리-펩티드 서열 아스파라긴-X-세린 및 아스파라긴-X-트레오닌(여기서, X는 프롤린을 제외한 임의의 아미노산임)은 아스파라긴 측쇄에 대한 탄수화물 모이어티의 효소적 부착을 위한 인식 서열이다. 따라서, 폴리펩티드 내 이들 트리펩티드 서열 중 하나의 존재는 잠재적 글리코실화 부위를 생성한다. O-연결된 글리코실화는, 5-히드록시프롤린 또는 5-히드록시라이신이 또한 사용될 수 있지만, 히드록시아미노산, 가장 통상적으로는 세린 또는 트레오닌에 대한 당 N-아세틸갈락토사민, 갈락토스, 또는 자일로스 중 하나의 부착을 지칭한다.

구축물에 대한 글리코실화 부위의 부가는, 그것이 위에 기술된 트리-펩티드 서열 중 하나 이상을 포함하도록, 아미노산 서열을 변경함으로써 편리하게 달성된다(N-연결된 글리코실화 부위의 경우) . 변경은 또한 (O-연결 글리코실화 부위에 대해) 출발 서열에 대한 하나 이상의 세린 또는 트레오닌 잔기의 부가 또는 이에 의한 치환에 의해 이루어질 수 있다. 용이함을 위해, 구축물의 아미노산 서열은 DNA 수준에서의 변화를 통해, 특히 원하는 아미노산으로 번역될 코돈이 생성되도록 사전선택된 염기에서 폴리펩티드를 코딩하는 DNA를 돌연변이시킴으로써 변경될 수 있다.

구축물 상의 탄수화물 모이어티의 수를 증가시키는 다른 수단으로는 단백질에 대한 글리코시드의 화학적 또는 효소적 커플링에 의한 것이 있다. 이들 절차는 그들이 N- 및 O-연결된 글리코실화에 대한 글리코실화 능력을 갖는 숙주 세포 내 단백질의 생성을 필요로 하지 않다는 점에서 유리하다. 사용된 커플링 방식에 따라서, 당(들)은 (a) 아르기닌 및 히스티딘, (b) 유리 카르복실 기, (c) 유리 술프히드릴 기, 예컨대 시스테인의 술프히드릴 기, (d) 유리 히드록실 기, 예컨대 세린, 트레오닌 또는 히드록시프롤린의 히드록실 기, (e) 방향족 잔기, 예컨대 페닐알라닌, 티로신 또는 트립토판의 방향족 잔기, 또는 (f) 글루타민의 아미드 기에 부착될 수 있다. 이들 방법은 WO 87/05330, 및 문헌[Aplin and Wriston, 1981, CRC Crit. Rev. Biochem., pp. 259-306]에 기술되어 있다.

출발 구축물 상에 존재하는 탄수화물 모이어티의 제거는 화학적으로 또는 효소적으로 수행될 수 있다. 화학적 탈글리코실화는 화합물 트리플루오로메탄술폰산, 또는 동등한 화합물에 대한 단백질의 노출을 필요로 한다. 이 처리는 연결 당(N-아세틸글루코사민 또는 N-아세틸갈락토사민)을 제외한 대부분의 또는 모든 당의 절단을 초래하는 한편, 폴리펩티드는 온전한 채로 남긴다. 화학적 탈글리코실화는 문헌[Hakimuddin et al., 1987, Arch. Biochem. Biophys. 259:52] 및 문헌[Edge et al., 1981, Anal. Biochem. 118:131]에 기술되어 있다. 폴리펩티드 상의 탄수화물 모이어티의 효소적 절단은 문헌[Thotakura et al., 1987, Meth. Enzymol. 138:350]에 기술된 바와 같은 다양한 엔도- 및 엑소-글리코시다아제를 사용하여 달성될 수 있다. 잠재적 글리코실화 부위에서의 글리코실화는 문헌[Duskin et al., 1982, J. Biol. Chem. 257:3105]에 기술된 바와 같은 화합물 튜니카마이신을 사용하여 방지될 수 있다. 튜니카마이신은 단백질-N-글리코시드 연결의 형성을 차단한다.

구축물의 다른 변형이 또한 본원에서 고려된다. 예를 들어, 구축물의 공유적 변형의 다른 유형은 미국 특허 제4,640,835호; 제4,496,689호; 제4,301,144호; 제4,670,417호; 제4,791,192호 또는 제4,179,337호에 제시된 방식으로 폴리올을 포함하는 다양한 비단백질성 중합체에 구축물을 연결하는 것을 포함한다. 추가로, 당업계에 공지된 바와 같이, 아미노산 치환은 구축물 내의 다양한 위치에서, 예를 들어, 폴리에틸렌 글리콜(PEG)과 같은 중합체의 부가를 용이하게 하기 위해 이루어질 수 있다.

일부 실시 형태에서, 본 발명의 구축물의 공유적 변형은 하나 이상의 표지체의 부가를 포함한다. 표지 기는 잠재적 입체 장애를 감소시키기 위해 다양한 길이의 스페이서 암을 통해 구축물에 커플링될 수 있다. 단백질을 표지하는 다양한 방법은 당업계에 공지되어 있으며, 본 발명을 수행하는 데 사용될 수 있다. 용어 "표지체" 또는 "표지 기"는 임의의 검출 가능한 표지체를 지칭한다. 일반적으로, 표지체는 그들이 검출되는 분석에 따라 다양한 클래스에 속하며 - 다음의 예를 포함하지만, 이에 한정되지 않는다:

a) 방사성 동위원소 또는 방사성 핵종과 같은 방사성 또는 중 동위원소일 수 있는 동위원소 표지체(예를 들어, ³H, ¹⁴C, ¹⁵N, ³⁵S, ⁸⁹Zr, ⁹⁰Y, ⁹⁹Tc, ¹¹¹In, ¹²⁵I, ¹³¹I)

b) 자성 표지체(예를 들어, 자성 입자)

c) 산화환원 활성 모이어티

d) 광학 염색제(발색단, 인광체 및 형광체를 포함하지만, 이에 한정되지 않음), 예를 들어 형광 기(예를 들어, FITC, 로다민, 란탄족 인광체), 화학발광기, 및 "소분자" 형광 또는 단백질성 형광 중 하나일 수 있는 형광 표지체 또는 형광단

e) 효소 기(예를 들어, 호스래디쉬 퍼옥시다아제, β 갈락토시다아제, 루시페라아제, 알칼리 포스파타아제)

f) 비오티닐화 기

g) 2차 리포터에 의해 인식되는 사전 결정된 폴리펩티드 에피토프(예를 들어, 류신 지퍼 쌍 서열, 2차 항체에 대한 결합 부위, 금속 결합 도메인, 에피토프 태그 등)

"형광 표지체"는 이의 고유 형광 특성을 통해 검출될 수 있는 임의의 분자를 의미한다. 적합한 형광 표지체는 플루오레세인, 로다민, 테트라메틸로다민, 에오신, 에리트로신, 쿠마린, 메틸-쿠마린, 피렌, 말라카이트 그린(Malacite green), 스틸벤, 루시퍼 옐로(Lucifer Yellow), 캐스케이드 블루제이(Cascade BlueJ), 텍사스 레드(Texas Red), 이아에단스(IAEDANS), 에단스(EDANS), 보디피 FL(BODIPY FL), LC 레드 640, Cy 5, Cy 5.5, LC 레드 705, 오리건 그린(Oregon green), 알렉사-플루오르(Alexa-Fluor) 염색제(알렉사 플루오르 350, 알렉사 플루오르 430, 알렉사 플루오르 488, 알렉사 플루오르 546, 알렉사 플루오르 568, 알렉사 플루오르 594, 알렉사 플루오르 633, 알렉사 플루오르 660, 알렉사 플루오르 680), 캐스케이드 블루, 캐스케이드 옐로 및 R-피코에리트린(PE)(Molecular Probes, 미국 오리건 주 유진 소재), FITC, 로다민 및 텍사스 레드(Pierce, 미국 일리노이 주 락포드 소재), Cy5, Cy5.5, Cy7(Amersham Life Science, 미국 펜실베이니아 주 피츠버그 소재)을 포함하지만, 이에 한정되지 않는다. 형광단을 포함하는 적합한 광학 염색제는 문헌[Molecular Probes Handbook by Richard P. Haugland]에 기술되어 있다.

적합한 단백질성 형광 표지체는 또한 GFP의 레닐라(Renilla), 프틸로사르쿠스(Ptilosarcus) 또는 아에쿠오레아(Aequorea) 종을 포함하는 녹색 형광 단백질(문헌[Chalfie et al., 1994, Science 263:802-805]), EGFP(클론테크 래보러토리즈, 인크.(Clontech Laboratories, Inc.), 젠뱅크®(Genbank®) 등록 번호 U55762), 청색 형광 단백질(BFP, 퀀텀 바이오테크놀로지즈, 인크.(Quantum Biotechnologies, Inc.), 캐나다 H3H 1J9 퀘벡주 몬트리올 드 메종뇌브 블러바드 웨스트 1801, 8층 소재); 문헌[Stauber, 1998, Biotechniques 24:462-471]; 문헌[Heim et al., 1996, Curr. Biol. 6:178-182]), 향상된 황색 형광 단백질(EYFP, 클론테크 래보러토리즈, 인크.), 루시페라아제(문헌[Ichiki et al., 1993, J. Immunol. 150:5408-5417]), β 갈락토시다아제(문헌[Nolan et al., 1988, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 85:2603-2607) 및 레닐라(WO92/15673, WO95/07463, WO98/14605, WO98/26277, WO99/49019, 미국 특허 제5,292,658호; 제5,418,155호; 제5,683,888호; 제5,741,668호; 제5,777,079호; 제5,804,387호; 제5,874,304호; 제5,876,995호; 제5,925,558호)를 포함하지만, 이에 한정되지 않는다.

류신 지퍼 도메인은 그들이 발견된 단백질의 올리고머화를 촉진시키는 펩티드이다. 류신 지퍼는 본래 몇몇 DNA-결합 단백질에서 식별되었고(문헌[Landschulz et al., 1988, Science 240:1759]), 그 이후로 다양한 상이한 단백질에서 발견되었다. 공지된 류신 지퍼 중에 천연 유래 펩티드 및 이량체화 또는 삼량체화되는 그의 유도체가 있다. 가용성 올리고머 단백질을 생성하는 데 적합한 류신 지퍼 도메인의 예는 PCT 출원 WO　94/10308에 기술되어 있고, 폐 계면활성 단백질 D(SPD)로부터 유래된 류신 지퍼는 문헌[Hoppe et al., 1994, FEBS Letters 344:191]에 기술되어 있다. 변형 류신 지퍼에 융합된 이종성 단백질의 안정한 삼량체화를 허용하는 변형 류신 지퍼의 사용은 문헌[Fanslow et al., 1994, Semin. Immunol. 6:267-78]에 기술되어 있다.

본 발명의 폴리펩티드 구축물은 또한, 예를 들어, 상기 분자의 단리에 도움을 주거나 상기 분자의 적당한 약동학적 프로파일에 관련된 추가적인 도메인을 포함할 수 있다. 구축물의 단리를 돕는 도메인은 단리 방법, 예를 들어 단리 컬럼에서 포획될 수 있는 펩티드 모티프 또는 2차적으로 도입된 모이어티로부터 선택될 수 있다. 이러한 추가적인 도메인의 비제한적 실시 형태는 Myc-태그, HAT-태그, HA-태그, TAP-태그, GST-태그, 키틴 결합 도메인(CBD-태그), 말토스 결합 단백질(MBP-태그), Flag-태그, Strep-태그 및 이의 변이체(예를 들어, StrepII-태그) 및 His-태그로서 알려진 펩티드 모티프를 포함한다. 확인된 CDR을 특징으로 하는 본원에 개시된 모든 구축물은 분자의 아미노산 서열에서 연속 His 잔기, 예를 들어, 5개의 His 잔기, 또는 6개의 His 잔기(헥사-히스티딘)의 반복으로 일반적으로 알려진 His-태그 도메인을 포함할 수 있다. His-태그는, 예를 들어, 구축물의 N- 또는 C-말단에 위치될 수 있다. 일 실시 형태에서, 헥사-히스티딘 태그(HHHHHH)는 펩티드 결합을 통해 본 발명에 따른 구축물의 C-말단에 연결된다. 히스티딘 태그, 특히 6x His 태그가 바람직하다.

본 발명은 또한 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드에 관한 것이다. 핵산 분자는 뉴클레오티드로 구성된 생물고분자이다. 폴리뉴클레오티드는 쇄에서 공유 결합된 13개 이상의 뉴클레오티드 단량체로 구성되는 생물고분자이다. DNA(예를 들어 cDNA) 및 RNA(예를 들어 mRNA)는 별개의 생물학적 기능을 갖는 폴리뉴클레오티드/핵산 분자의 예이다. 뉴클레오티드는 DNA 또는 RNA와 같은 핵산 분자의 단량체 또는 서브유닛으로서 작용하는 유기 분자이다. 본 발명의 핵산 분자 또는 폴리뉴클레오티드는 이중 가닥 또는 단일 가닥, 선형 또는 원형일 수 있다. 핵산 분자 또는 폴리뉴클레오티드는 벡터에 포함되는 것이 고려된다. 나아가, 이러한 벡터는 숙주 세포에 포함되는 것이 고려된다. 상기 숙주 세포는, 예를 들어 본 발명의 벡터 또는 폴리뉴클레오티드/핵산 분자로 형질전환 또는 형질감염 후에 구축물을 발현할 수 있다. 이러한 목적을 위하여, 폴리뉴클레오티드 또는 핵산 분자는 제어 서열에 작동 가능하게 연결된다.

유전자 암호는 유전 물질(핵산) 내에 코딩된 정보가 단백질로 번역되는 규칙의 세트이다. 살아있는 세포에서의 생물학적 해독(decoding)은, tRNA 분자를 사용하여 아미노산을 운반하고 mRNA의 3개 뉴클레오티드를 한 번에 판독하도록 mRNA에 의해 특정된 순서로 아미노산을 연결하는 리보솜에 의해 달성된다. 이 암호는 단백질을 합성하는 동안 코돈으로 불리는 이들 뉴클레오티드 트리플렛의 서열이 어느 아미노산이 다음에 부가되는지를 지정하는 방법을 정의한다. 일부를 제외하고, 핵산 서열 내 3개 뉴클레오티드 코돈은 단일 아미노산을 지정한다. 매우 다수의 유전자가 정확하게 동일한 암호에 의해 코딩되기 때문에, 이 특정 암호는 종종 정규 또는 표준 유전자 암호로서 지칭된다.

코돈의 축퇴성은 아미노산을 지정하는 3개 염기 쌍 코돈 조합의 다중성으로 발휘된 유전자 암호의 중복성이다. 코딩할 수 있는 아미노산보다 코돈이 더 많기 때문에 축퇴성이 발생한다. 하나의 아미노산을 코딩하는 코돈은 3개의 위치 중 임의의 위치에서 다를 수 있다. 그러나 종종 이러한 차이는 두 번째 또는 세 번째 위치에 있다. 예를 들어, 코돈 GAA와 GAG는 둘 다 글루탐산을 지정하고 중복성을 나타내지만, 어느 것도 임의의 다른 아미노산을 지정하지 않으므로, 모호성을 나타내지도 않는다. 상이한 유기체의 유전자 암호는 동일한 아미노산을 코딩하는 여러 코돈 중 하나를 나머지 것들보다 더 사용하는 쪽으로 편향될 수 있다. 즉, 우연히 예상보다 더 큰 빈도의 하나가 발견될 것이다. 예를 들어, 류신은 6개의 별개의 코돈에 의해 지정되지만, 이 중 일부는 거의 사용되지 않는다. 대부분의 유기체에 대한 게놈 코돈 사용 빈도를 자세히 설명하는 코돈 사용빈도 표를 이용할 수 있다. 재조합 유전자 기술은 일반적으로 코돈 최적화라는 기술을 구현하여 이 효과를 이용하는데, 이때, 이러한 코돈을 사용하여, 예를 들어, 단백질 발현을 증가시키기 위하여, 각각의 숙주 세포(예컨대, 인간 햄스터 기원의 세포, 에스케리키아 콜라이(Escherichia coli) 세포, 또는 사카로마이세스 세레비시애(Saccharomyces cerevisiae) 세포)에 의해 선호되는 폴리뉴클레오티드를 설계한다. 따라서, 본 발명의 폴리뉴클레오티드/핵산 분자가 코돈 최적화되는 것이 고려된다. 그럼에도, 본 발명의 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드/핵산 분자는 원하는 아미노산을 코딩하는 임의의 코돈을 이용하여 설계될 수 있다.

일 실시 형태에 따르면, 본 발명의 폴리펩티드 구축물을 코딩하는 본 발명의 폴리뉴클레오티드/핵산 분자는 하나의 단일 분자 형태 또는 둘 이상의 별개의 분자 형태이다. 본 발명의 구축물이 단쇄 구축물인 경우, 이러한 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드/핵산 분자는 또한 하나의 단일 분자의 형태일 가능성이 가장 높을 것이다. 그러나, 폴리펩티드 구축물의 상이한 구성요소들(예컨대 상이한 도메인들, 예를 들어 세포 표면 항원에 결합하는 파라토프(항원-결합(에피토프-결합) 구조)-포함 도메인, CD3에 결합하는 파라토프(항원-결합(에피토프-결합 구조)-포함 도메인, 및/또는 항체 불변 도메인과 같은 추가 도메인)은 별개의 폴리펩티드 사슬에 위치하며, 이 경우 폴리뉴클레오티드/핵산 분자는 둘 이상의 별개의 분자의 형태일 가능성이 가장 크다는 것이 또한 예상된다.

이는 본 발명의 폴리뉴클레오티드/핵산 분자를 포함하는 벡터에 적용된다. 본 발명의 구축물이 단쇄 구축물인 경우, 하나의 벡터는 (하나의 단일 오픈 리딩 프레임, ORF로서) 하나의 단일 위치의 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함할 수 있다. 하나의 벡터는 또한 (개개 ORF를 갖는) 별개의 위치에서 둘 이상의 폴리뉴클레오티드/핵산 분자를 포함할 수 있고, 이들 중 개개의 것은 본 발명의 구축물의 상이한 구성요소를 코딩한다. 본 발명의 폴리뉴클레오티드/핵산 분자를 포함하는 벡터는 하나의 단일 벡터 또는 2개 이상의 개별 벡터의 형태인 것이 고려된다. 일 실시 형태에서, 그리고 숙주 세포에서 구축물을 발현시키기 위한 목적으로, 본 발명의 숙주 세포는 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드/핵산 분자 또는 그 전체로서 이러한 폴리뉴클레오티드/핵산 분자를 포함하는 벡터를 포함하여야 하며, 이는 하나의 단일 분자로서 코딩되든 개별 분자들/위치들로 코딩되든, 구축물의 모든 구성요소가 번역 후에 조립되어, 함께 본 발명의 생물학적으로 활성인 구축물을 형성함을 의미한다.

또한, 본 발명은 본 발명의 폴리뉴클레오티드/핵산 분자를 포함하는 벡터에 관한 것이다. 벡터는 보통 (외래) 유전 물질의 복제 및/또는 발현을 보장하기 위해, (외래) 유전 물질을 세포 내로 이동시키는 비히클로서 사용되는 핵산 분자이다. 용어 "벡터"는 플라스미드, 바이러스, 코스미드 및 인공 염색체를 포함하지만, 이에 한정되지 않는다. 일부 벡터는 구체적으로 클로닝을 위해 설계되며(클로닝 벡터), 일부 벡터는 단백질 발현을 위해 설계된다(발현 벡터). 소위 전사 벡터는 주로 이들의 삽입체를 증폭시키는 데 사용된다. DNA의 조작은 정상적으로 이. 콜라이 벡터에서 수행되며, 이. 콜라이 벡터는 이. 콜라이에서의 그의 유지에 필수적인 요소를 함유한다. 그러나 벡터는 또한 효모, 식물 또는 포유류 세포와 같은 또 다른 유기체에서 이것이 유지되게 하는 요소를 가질 수 있으며, 이러한 벡터는 셔틀 벡터라 한다. 표적 또는 숙주 세포 내로의 벡터의 삽입은 보통 박테리아 세포에 대해 형질전환으로 불리고 진핵 세포에 대해 형질감염으로 불리는 한편, 바이러스 벡터의 삽입은 종종 형질도입으로 불린다.

일반적으로, 조작된 벡터는 복제 기점, 다중클로닝 부위 및 선택 가능한 마커를 포함한다. 벡터 자체는 일반적으로, 삽입체(트랜스진) 및 벡터의 "골격"으로서 작용하는 더 큰 서열을 포함하는 통상적으로 DNA 서열인 뉴클레오티드 서열이다. 유전자 암호는 주어진 코딩 영역에 대한 폴리펩티드 서열을 결정하지만, 다른 게놈 영역이 이들 폴리펩티드가 생산되는 시기 및 장소에 영향을 미칠 수 있다. 따라서 현대의 벡터는 트랜스진 삽입체 및 백본 이외에 하기의 추가적인 특징을 포함할 수 있다: 프로모터, 유전자 마커, 항생제 내성, 리포터 유전자, 표적화 서열, 단백질 정제 태그. 발현 벡터(발현 구축물)로 불리는 벡터는 구체적으로 표적 세포에서 트랜스진의 발현을 위한 것이며, 일반적으로 제어 서열을 갖는다.

용어 "제어 서열"은 특정 숙주 유기체에서 작동가능하게 연결된 코딩 서열의 발현에 필수적인 DNA 서열을 지칭한다. 원핵생물에 적합한 제어 서열은, 예를 들어, 프로모터, 선택적으로 오퍼레이터 서열, 및 리보솜 결합 부위를 포함한다. 진핵생물 세포는 프로모터, 폴리아데닐화 신호, 코작(Kozak) 서열 및 인핸서를 이용하는 것으로 알려져 있다.

핵산은 다른 핵산 서열과 기능적 관계에 위치되는 경우 "작동가능하게 연결된" 것이다. 예를 들어, 전서열 또는 분비 리더에 대한 DNA는 폴리펩티드의 분비에 참여하는 전단백질로서 발현된다면 폴리펩티드에 대한 DNA에 작동 가능하게 연결된 것이거나; 프로모터 또는 인핸서는 서열의 전사에 영향을 미친다면 코딩 서열에 작동 가능하게 연결된 것이거나; 또는 리보솜 결합 부위는 번역을 용이하게 하기 위해 위치된다면, 코딩 서열에 작동 가능하게 연결된 것이다. 일반적으로, "작동 가능하게 연결된"은 연결되는 뉴클레오티드 서열들이 인접해 있고, 분비 리더의 경우, 인접하면서 리딩 단계에 있다는 것을 의미한다. 그러나 인핸서들은 인접할 필요가 없다. 연결은 편리한 제한효소 부위에서의 결찰에 의해 달성된다. 이러한 부위가 존재하지 않는 경우, 합성 올리고뉴클레오티드 어댑터 또는 링커가 관례에 따라 사용된다.

"형질감염"은 핵산 분자 또는 폴리뉴클레오티드(벡터를 포함)를 표적 세포 내로 의도적으로 도입하는 과정이다. 이 용어는 대부분 진핵 세포에서 비바이러스 방법을 위해 사용된다. 형질도입은 종종 핵산 분자 또는 폴리뉴클레오티드의 바이러스-매개 전달을 기술하기 위해 사용된다. 동물 세포의 형질감염은 전형적으로 세포 막에서 일시적 기공 또는 "구멍"의 개방을 수반하여, 물질의 흡수를 허용한다. 형질감염은 생물학적 입자(예컨대, 바이러스 형질도입이라고도 하는 바이러스 형질감염), 화학물질 기반의 방법(예를 들어, 인산칼슘, 리포펙션, Fugene, 양이온성 중합체, 나노입자의 이용) 또는 물리적 처리(예컨대, 전기천공, 미세주입, 유전자 총, 세포 압착, 자기감염, 정수압, 임페일펙션(impalefection), 초음파 처리, 광학 형질감염, 열 충격)을 이용하여 수행될 수 있다.

용어 "형질전환"은 핵산 분자 또는 폴리뉴클레오티드(벡터를 포함)의 박테리아 내로의, 그리고 식물 세포를 포함하는 비동물 진핵 세포 내로의 비바이러스 전달을 기술하기 위해 사용된다. 따라서, 형질전환은 그 주위로부터의 세포 막(들)을 통한 직접적 흡수 및 차후의 외인성 유전 물질(핵산 분자)의 혼입으로부터 초래되는 박테리아 또는 비 동물 진핵 세포의 유전적 변경이다. 형질전환은 인공적 수단에 의해 달성될 수 있다. 형질전환이 일어나기 위해서는, 세포 또는 박테리아가 반응능 상태에 있어야 하는데, 이는 기아 및 세포 밀도와 같은 환경 조건에 대한 시간 제한 반응으로서 일어날 수 있고, 또한 인공적으로 유도될 수 있다.

게다가, 본 발명은 본 발명의 폴리뉴클레오티드/핵산 분자 또는 본 발명의 벡터로 형질전환되거나 형질감염된 숙주 세포를 제공한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "숙주 세포" 또는 "수용자 세포"는 벡터, 외인성 핵산 분자, 및/또는 본 발명의 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드의 수용자; 및/또는 구축물 자체의 수용자일 수 있거나 수용자였던 임의의 개별 세포 또는 세포 배양물을 포함하고자 한다. 세포 내로의 각각의 물질의 도입은 형질전환, 형질감염 등에 의해 수행된다(위 참고). 용어 "숙주 세포"는 또한 단일 세포의 자손 또는 잠재적 자손을 포함하고자 한다. 특정 변형이 자연적, 우연적 또는 의도적인 돌연변이에 기인하거나 환경적 영향에 기인하여 다음 세대에서 일어날 수 있기 때문에, 이러한 자손은 사실 (형태학적으로나 게놈 또는 총 DNA 보체에 있어) 모 세포와 완전히 동일하지 않을 수도 있지만, 본원에서 사용되는 바와 같이, 용어의 범주 내에 여전히 포함된다. 적합한 숙주 세포는 원핵 또는 진핵 세포를 포함하고, 박테리아(예컨대 이. 콜라이), 효모 세포, 진균 세포, 식물 세포, 및 동물 세포, 예를 들어 곤충 세포 및 포유류 세포, 예를 들어, 햄스터, 뮤린, 래트, 마카크 또는 인간 세포를 포함하지만, 이에 한정되지 않는다.

원핵생물에 추가로, 진핵 미생물, 예를 들어 사상 진균 또는 효모는 본 발명의 구축물에 대해 적합한 클로닝 또는 발현 숙주이다. 사카로마이세스 세레비시애(Saccharomyces cerevisiae), 또는 일반 제빵 효모가 하등 진핵생물 숙주 미생물 중에서 가장 일반적으로 사용된다. 그러나 다수의 다른 속, 종, 및 균주, 예를 들어 쉬조사카로마이세스 폼베(Schizosaccharomyces pombe), 클루이베로마이세스(Kluyveromyces) 숙주, 예를 들어 K. 락티스(K.　lactis), K. 프라길리스(K.　fragilis)(ATCC 12424), K. 불가리쿠스(K.　bulgaricus)(ATCC 16045), K. 위케라미이(K.　wickeramii)(ATCC 24178), K. 왈티이(K.　waltii)(ATCC 56500), K. 드로소필라룸(K.　drosophilarum)(ATCC 36906), K. 써모톨레란스(K.　thermotolerans), 및 K. 막시아누스(K.　marxianus); 야로위아(yarrowia)(EP 402 226); 피치아 파스토리스(Pichia pastoris)(EP 183 070); 칸디다; 트리코더마 레시아(Trichoderma reesia)(EP 244 234); 뉴로스포라 크라사(Neurospora crassa); 슈와니오마이세스(Schwanniomyces), 예를 들어 슈와니오마이세스 옥시덴탈리스(Schwanniomyces occidentalis); 및 사상 진균, 예를 들어 뉴로스포라(Neurospora), 페니실륨(Penicillium), 톨리포클라듐(Tolypocladium) 및 아스퍼길러스(Aspergillus) 숙주, 예를 들어 A. 니둘란스(A.　nidulans) 및 A. 니거(A.　niger)는 통상적으로 이용 가능하고, 본 명세서에서 유용하다.

글리코실화된 구축물의 발현을 위해 적합한 숙주 세포는 다세포 유기체로부터 유래된다. 무척추동물 세포의 예는 식물 및 곤충 세포를 포함한다. 스포돕테라 프루기페르다(Spodoptera frugiperda)(애벌레), 이집트 숲모기(Aedes aegypti)(모기), 흰줄숲모기(Aedes albopictus)(모기), 노랑초파리(Drosophila melanogaster)(초파리), 및 누에나방(Bombyx mori)(실크모스(silkmoth))과 같은 숙주로부터의 수많은 바큘로바이러스 균주 및 변이체 및 상응하는 허용 곤충 숙주 세포가 확인되었다. 형질감염을 위한 다양한 바이러스 균주, 예를 들어, 오토그라파 캘리포니카(Autographa californica) NPV의 L-1 변이체 및 누에나방(Bombyx mori) NPV의 Bm-5 균주는 공개적으로 이용 가능하며, 이러한 바이러스는 본 발명에 따라 본 명세서에서 바이러스로서, 특히 스포돕테라 프루기페르다(Spodoptera frugiperda) 세포의 형질감염을 위해 사용될 수 있다.

목화, 옥수수, 감자, 대두, 페튜니아, 토마토, 애기장대 및 담배의 식물 세포 배양물이 또한 숙주로서 사용될 수 있다. 식물 세포 배양물에서 단백질의 생산에 유용한 클로닝 및 발현 벡터는 당업자에게 공지되어 있다. 예를 들어, 문헌[Hiatt et al., Nature (1989) 342: 76-78], 문헌[Owen et al. (1992) Bio/Technology 10: 790-794], 문헌[Artsaenko et al. (1995) The Plant J 8: 745-750], 및 문헌[Fecker et al. (1996) Plant Mol Biol 32: 979-986]을 참조한다.

그러나 척추동물 세포가 가장 유력하게 여겨져 왔으며, 배양물(세포 배양물)에서 척추동물 세포의 증식은 통상적인 절차가 되었다. 유용한 포유류 숙주 세포주의 예로는 SV40에 의해 형질전환된 원숭이 신장 CV1 세포주(예를 들어 COS-7, ATCC CRL 1651); 인간 배아 신장 세포주(293 또는 현탁 배양에서 성장을 위해 서브클로닝된 293 또는 293 세포, 문헌[Graham et al. 36: 59 (1977)]); 베이비 햄스터 신장 세포(예를 들어, BHK, ATCC CCL 10); 중국 햄스터 난소 세포/-DHFR(예를 들어, CHO, 문헌[Urlaub et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77: 4216 (1980)]); 마우스 세르톨리 세포(예를 들어, TM4, 문헌[Mather, Biol. Reprod. 243-251 (1980)]); 원숭이 신장 세포(예를 들어, CVI ATCC CCL 70); 아프리카 그린 원숭이 신장 세포(예를 들어, VERO-76, ATCC CRL1587); 인간 자궁경부 암종 세포(예를 들어, HELA, ATCC CCL 2); 개 신장 세포(예를 들어, MDCK, ATCC CCL 34); 버팔로 래트 간 세포(예를 들어, BRL 3A, ATCC CRL 1442); 인간 폐 세포(예를 들어, W138, ATCC CCL 75); 인간 간 세포(예를 들어, Hep G2,1413 8065); 마우스 유방 종양(예를 들어, MMT 060562, ATCC CCL-51); TRI 세포(문헌[Mather et al., Annals N. Y Acad. Sci. (1982) 383: 44-68]); MRC 5 세포; FS4 세포; 및 인간 간암 세포주(예를 들어, Hep G2)가 있다.

추가 실시 형태에서, 본 발명은 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 생성을 위한 방법을 제공하며, 상기 방법은 본 발명의 구축물의 발현을 허용하는 조건 하에서 본 발명의 숙주 세포를 배양하는 단계 및 생성된 구축물을 배양물로부터 회수하는 단계를 포함한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "배양"은 배지에서 적합한 조건 하에 세포의 시험관 내 유지, 분화, 성장, 증식 및/또는 전파를 지칭한다. 세포는 적절한 온도 및 기체 혼합물에서 세포 성장 배지 내에서 성장되고, 유지된다. 배양 조건은 각 세포 유형에 따라 크게 다르다. 일반적인 성장 조건은 약 37℃의 온도, 약 5%의 CO2 농도 및 약 95%의 습도이다. 성장 배지에 대한 레시피는, 예를 들어, pH, 탄소 공급원(예컨대 글로코스)의 농도, 성장 인자의 특성 및 농도, 및 기타 영양소(예컨대 아미노산 또는 비타민)의 존재가 다를 수 있다. 배지를 보충하는 데 사용되는 성장 인자는 종종 우태아 혈청(FBS), 우아 혈청(FCS), 말 혈청, 및 돼지 혈청과 같은 동물 혈액의 혈청으로부터 유래된다. 세포는 현탁 상태로 또는 부착 배양물로서 성장할 수 있다. 또한, 부착 조건이 허용하는 것보다 더 높은 밀도로 성장할 수 있도록 현탁 배양물 중에서 생존할 수 있도록 변형된 세포주도 있다.

용어 "발현"은 전사, 전사 후 변형, 번역, 접힘, 번역 후 변형, 특정 세포 하 또는 세포 외 위치로의 표적화, 및 분비를 포함하지만, 이에 한정되지 않는 본 발명의 구축물의 생산에 연루된 임의의 단계를 포함한다. 용어 "회수"는 세포 배양물로부터 구축물을 단리하기 위한 일련의 과정을 지칭한다. "회수" 또는 "정제" 과정은 세포 배양물의 단백질 및 비단백질 부분을 분리하고, 최종적으로 원하는 구축물을 다른 모든 폴리펩티드 및 단백질로부터 분리할 수 있다. 분리 단계는 일반적으로 단백질 크기, 물리화학적 특성, 결합 친화도 및 생물학적 활성의 차이를 활용한다. 분취 정제는 후속 사용을 위해 비교적 많은 양의 정제된 단백질을 생산하는 것을 목표로 하는 반면, 분석 정제는 다양한 연구 또는 분석 목적을 위해 비교적 소량의 단백질을 생산한다.

재조합 기술을 사용할 때, 구축물은 주변 세포질 공간에서 세포 내 생산될 수 있거나, 배지로 직접 분비될 수 있다. 구축물이 제1 단계로서 세포 내 생산되는 경우, 숙주 세포 또는 용해된 단편 중 하나인 미립자 파편은, 예를 들어 원심분리 또는 한외여과에 의해 제거된다. 본 발명의 구축물은 예를 들어, 이. 콜라이와 같은 박테리아에서 생산될 수 있다. 발현 후, 구축물은 가용성 분획에서 박테리아 세포 페이스트로부터 단리되고, 예를 들어, 친화도 크로마토그래피 및/또는 크기 배제를 통해 정제될 수 있다. 최종 정제는 포유류 세포에서 발현되고 배지로 분비된 구축물을 정제하는 방법과 같은 방식으로 수행될 수 있다. 문헌[Carter et al. (Biotechnology (NY) 1992 Feb;10(2):163-7)에서는 이. 콜라이의 주변세포질 공간으로 분비되는 항체를 단리하는 절차를 기술한다.

항체가 배지로 분비되는 경우, 이러한 발현 시스템으로부터의 상등액은 일반적으로 처음에 상업적으로 입수 가능한 단백질 농축 필터, 예를 들어, 한외여과 유닛을 사용하여 농축된다.

숙주 세포로부터 제조된 본 발명의 구축물은, 예를 들어, 히드록실아파타이트 크로마토그래피, 겔 전기영동, 투석 및 친화도 크로마토그래피를 사용하여 회수되거나 정제될 수 있다. 회수되는 구축물에 따라 단백질 정제를 위한 다른 기술, 예를 들어 이온 교환 컬럼에서의 분별, 혼합 방식의 이온 교환, HIC, 에탄올 침전, 크기 배제 크로마토그래피, 역상 HPLC, 실리카에서의 크로마토그래피, 헤파린 세파로오스에서의 크로마토그래피, 음이온 또는 양이온 교환 수지(예를 들어, 폴리아스파르트산 컬럼)에서의 크로마토그래피, 면역친화도(예를 들어, 단백질 A/G/L) 크로마토그래피, 크로마토-포커싱, SDS-PAGE, 한외여과, 및 황산암모늄 침전이 또한 이용 가능하다.

프로테아제 억제제는 단백질 분해를 억제하기 위해 전술한 임의의 단계에 포함될 수 있고, 항생제는 오염물의 성장을 방지하기 위해 포함될 수 있다.

더욱이, 본 발명은 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물 또는 본 발명의 방법에 따라 생산된 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 포함하는 제약 조성물 또는 제형을 제공한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "제약 조성물"은 환자, 바람직하게는 인간 환자에 대한 투여에 적합한 조성물에 관한 것이다. 본 발명의 특히 바람직한 제약 조성물은 본 발명의 하나 또는 복수의 구축물(들)을 바람직하게는 치료적 유효량으로 포함한다. 바람직하게는, 제약 조성물은 하나 이상의 (제약적 유효) 담체, 안정제, 부형제, 희석제, 가용화제, 계면활성제, 유화제, 보존제 및/또는 보조제의 적합한 제형을 추가로 포함한다. 조성물의 허용가능한 구성성분은 바람직하게는 사용되는 투여량 및 농도에서 수용자에 대해 비독성이다. 본 발명의 제약 조성물은 액체, 냉동 및 동결건조 조성물을 포함하지만, 이에 한정되지 않는다.

조성물은 제약상 허용가능한 담체를 포함할 수 있다. 일반적으로, 본원에서 사용되는 바와 같이, "제약상 허용가능한 담체"는 약제학적 투여, 특히 비경구 투여에 적합한, 모든 수성 및 비수성 용액, 멸균 용액, 용매, 완충제, 예를 들어, 인산염 완충 식염수(PBS) 용액, 물, 현탁액, 에멀전, 예컨대 오일/물 에멀전, 다양한 유형의 습윤제, 리포좀, 분산 매질 및 코팅을 의미한다. 제약 조성물에서 이러한 매질 및 제제의 용도는 당업계에 잘 알려져 있고, 이러한 담체를 포함하는 조성물은 잘 알려진 통상적인 방법에 의해 제형화될 수 있다.

특정 실시 형태는 본 발명의 구축물 및 추가적인 하나 이상의 부형제, 예컨대 이 섹션 및 본 명세서의 다른 곳에 예시적으로 기술된 것을 포함하는 제약 조성물을 제공한다. 부형제는 본 발명에서 매우 다양한 목적, 예를 들어 제형의 물리적, 화학적 또는 생물학적 특성의 조정, 예를 들어 점도의 조정, 그리고 또는 유효성을 개선하고 또는, 예를 들어 제조, 운송, 저장, 사용 전 제조, 투여 중에 그리고 그 이후에 일어나는 스트레스에 기인하는 분해 및 손상에 대하여 이러한 제형 및 공정을 안정화시키도록 본 발명의 공정을 위해 사용될 수 있다. 부형제는 일반적으로 그들의 최저 유효 농도로 사용되어야 한다.

특정 실시 형태에서, 제약 조성물은, 예를 들어, pH, 삼투압, 점도, 투명도, 색상, 등장성, 냄새, 멸균성, 안정성, 용출 또는 방출 속도, 흡수 또는 침투와 같은 조성물의 특정 특성을 변형시키거나, 유지하거나 보존하기 위한 제형화 물질을 함유할 수 있다(문헌[Remington's Pharmaceutical Sciences, 18" Edition, 1990, Mack Publishing Company] 참조). 이러한 실시 형태에서, 적합한 제형화 물질은 하기를 포함할 수 있지만, 이에 한정되지 않는다:

· 아미노산

· 항균제, 예컨대 항박테리아제 및 항진균제

· 항산화제

· 생리적 pH 또는 약간 더 낮은 pH, 전형적으로는 약 5 내지 약 8 또는 9의 범위 내에서 조성물을 유지하기 위해 사용되는 완충제, 완충제 시스템 및 완충 제제

· 비수성 용매, 식물유, 및 주사 가능한 유기 에스테르

· 식염수 및 완충 매질을 포함하는, 물, 알코올성/수성 용액, 에멀션 또는 현탁액을 포함하는 수성 담체

· 생분해성 중합체, 예를 들어 폴리에스테르

· 증량제

· 킬레이트제

· 등장제 및 흡수 지연제

· 착화제

· 충전제

· 탄수화물

· 바람직하게는 인간 유래의 (저분자량) 단백질, 폴리펩티드 또는 단백질성 담체

· 착색제 및 착향제;

· 황 함유 환원제

· 희석제

· 유화제

· 친수성 중합체

· 염 형성 반대 이온

· 보존제

· 금속 복합체

· 용매 및 공용매

· 당 및 당 알코올

· 현탁제

· 계면활성제 또는 습윤제

· 안정성 향상제

· 긴장성 향상제

· 비경구 전달 비히클

· 정맥내 전달 비히클

제약 조성물의 상이한 구성성분은 상이한 효과를 가질 수 있고, 예를 들어, 아미노산은 완충제, 안정화제 및/또는 항산화제로서 작용할 수 있으며; 만니톨은 증량제 및/또는 긴장성 향상제로서 작용할 수 있고; 염화나트륨은 전달 비히클 및/또는 긴장성 향상제로서 작용할 수 있는 것 등은 통상적인 지식이다.

본 발명과 관련하여, 제약 조성물은

(a) 본원에 기술된 바와 같은 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물,

(b) 적어도 하나의 완충제;

(c) 적어도 하나의 당류, 및

(d) 적어도 하나의 계면활성제

를 포함할 수 있고;

여기서 제약 조성물의 pH는 3.5 내지 6의 범위이다.

상기 기술된 조성물에서, 제1 도메인은 바람직하게는 등전점(pI)이 4 내지 9.5의 범위이고; 제2 도메인은 pI가 8 내지 10, 바람직하게는 8.5 내지 9.0의 범위이고; 구축물은 각각이 힌지, CH2 도메인 및 CH3 도메인을 포함하는 2개의 폴리펩티드 단량체를 포함하는 제3 도메인을 선택적으로 포함하며, 여기서, 상기 2개의 폴리펩티드 단량체는 펩티드 링커를 통해 서로 융합된다.

상기 기술된 조성물에서, 상기 적어도 하나의 완충제가 5 내지 200 mM의 농도 범위, 더 바람직하게는 10 내지 50 mM의 농도 범위로 존재한다는 것이 추가로 예상된다. 또한 상기 적어도 하나의 당류는 단당류, 이당류, 환형 다당류, 당 알코올, 선형 분지형 덱스트란 또는 선형 비분지형 덱스트란으로 이루어진 군으로부터 선택된다는 것이 예상된다. 또한 이당류는 수크로스, 트레할로스 및 만니톨, 소르비톨 및 이들의 조합으로 이루어진 군으로부터 선택된다는 것이 예상된다. 당 알코올은 소르비톨임이 추가로 예상된다. 또한 상기 적어도 하나의 당류는 1 내지 15%(m/V) 범위의 농도, 바람직하게는 9 내지 12%(m/V)의 농도 범위로 존재하는 것으로 예상된다. 추가로 구축물은 0.1 내지 8 mg/ml, 바람직하게는 0.2 내지 2.5 mg/ml, 더욱 바람직하게는 0.25 내지 1.0 mg/ml의 농도 범위로 존재하는 것으로 예상된다.

상기 기술된 조성물의 일 실시 형태에 따르면, 상기 적어도 하나의 계면활성제는 폴리소르베이트 20, 폴리소르베이트 40, 폴리소르베이트 60, 폴리소르베이트 80, 폴록사머 188, 플루로닉 F68, 트리톤 X-100, 폴리옥시에틸렌, PEG 3350, PEG 4000 및 이들의 조합으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 추가로 상기 적어도 하나의 계면활성제는 0.004 내지 0.5%(m/V) 범위, 바람직하게는 0.001 내지 0.01%(m/V) 범위의 농도로 존재한다는 것이 예상된다. 조성물의 pH는 4.0 내지 5.0의 범위, 바람직하게는 4.2인 것이 예상된다. 또한 제약 조성물은 오스모몰 농도가 150 내지 500 mOsm 범위인 것으로 예상된다. 추가로 제약 조성물은 하나 이상의 폴리올(들) 및 하나 이상의 아미노산(들)으로 이루어진 군으로부터 선택된 부형제를 추가로 포함한다는 것이 예상된다. 본 발명의 맥락에서 상기 하나 이상의 부형제는 0.1 내지 15%(w/V)의 농도 범위로 존재한다는 것이 예상된다.

본 발명은 또한 (a) 바람직하게는 농도 범위가 0.1 내지 8 mg/ml, 바람직하게는 0.2 내지 2.5 mg/ml, 더욱 바람직하게는 0.25 내지 1.0 mg/ml인 본원에 기술된 바와 같은 구축물; (b) 10 mM 글루타메이트 또는 아세테이트; (c) 9%(m/V) 수크로스 또는 6%(m/V) 수크로스 및 6%(m/V) 히드록시프로필-β-시클로덱스트린; (d) 0.01%(m/V) 폴리소르베이트 80을 포함하는 제약 조성물을 제공하고; 여기서, 액체 제약 조성물의 pH는 4.2이다.

본 발명의 조성물은, 본원에서 정의된 본 발명의 구축물에 더하여, 조성물의 의도된 용도에 따라 추가적인 생물학적으로 활성인 제제를 포함할 수 있다는 것이 예상된다. 이러한 제제는 위장계에 작용하는 약물, 세포증식 억제제로서 작용하는 약물, 고요산혈증을 예방하는 약물, 면역반응을 저해하는 약물, 염증 반응을 조절하는 약물, 순환계에 작용하는 약물 및/또는 당업계에 공지된 사이토카인과 같은 제제일 수 있다. 또한 본 발명의 폴리펩티드 구축물은 공동 요법에서, 즉, 다른 항암 의약과 병용하여 적용된다는 것이 예상된다.

이와 관련하여, 본 발명의 제약 조성물(이는 CD3 결합 도메인 및 세포 표면 표적 항원, 바람직하게는 표적 세포의 표면 상의 종양 항원(본원에서 위에 더욱 상세하게 기술된 바와 같음)에 결합하는 적어도 하나의 추가 결합 도메인을 포함하는 구축물을 포함함)이 면역 체크포인트 경로의 단백질(예컨대 PD-1 또는 CTLA-4) 또는 공동자극 면역 체크포인트 수용체(예컨대 4-1BB)에 결합하는 제제, 바람직하게는 항체 또는 구축물을 추가로 포함한다는 것이 예상된다. 본 발명은 또한 본 발명에 따른 폴리펩티드 구축물(이는 CD3 결합 도메인 및 세포 표면 표적 항원, 바람직하게는 표적 세포의 표면 상의 종양 항원에 결합하는 적어도 하나의 추가 결합 도메인(본원에서 위에 더욱 상세하게 기술된 바와 같음)을 포함하는 구축물을 포함함)과 제제, 바람직하게는 항체 또는 폴리펩티드 구축물(이는 면역 체크포인트 경로의 단백질(예컨대 PD-1 또는 CTLA-4) 또는 공동자극 면역 체크포인트 수용체(예컨대 4-1Bb)에 결합함)의 조합물을 나타낸다. 상기 조합물의 상기 적어도 2가지 성분의 특성, 즉, 이들의 제약적 활성으로 인해, 상기 조합물은 또한 치료적 조합물로서 지칭될 수 있다. 일부 실시 형태에서, 조합물은 제약 조성물의 형태 또는 키트의 형태일 수 있다. 일 실시 형태에 따르면, 제약 조성물 또는 조합물은 본 발명의 구축물 및 PD-1에 결합하는 항체 또는 구축물을 포함한다. 본 목적에 유용한 항-PD-1 결합 단백질은, 예를 들어, 본원에 참고로 포함된 PCT/US2019/013205에 상세하게 기술되어 있다.

특정 실시 형태에서, 최적의 제약 조성물은, 예를 들어, 의도된 투여 경로, 전달 형식 및 원하는 투여량에 따라 결정된다. 예를 들어, 상기 문헌[Remington's Pharmaceutical Sciences]을 참조한다. 특정 실시 형태에서, 이러한 조성물은 본 발명의 구축물의 물리적 상태, 안정성, 생체 내 방출 속도 및 생체 내 제거율에 영향을 미칠 수 있다. 특정 실시 형태에서, 제약 조성물 내 주요 비히클 또는 담체는 자연에서 수성 또는 비수성일 수 있다. 예를 들어, 적합한 비히클 또는 담체는 주사용수 또는 생리 식염수일 수 있으며, 가능하게는 비경구 투여용 조성물에서 통상적인 다른 물질이 보충된다. 특정 실시 형태에서, 본 발명의 구축물을 포함하는 조성물은 원하는 순도를 갖는 선택된 조성물을 선택적 제형화제와 혼합함으로써(상기 문헌[Remington's Pharmaceutical Sciences]) 동결건조 케이크 또는 수성 용액의 형태로 저장을 위해 제조될 수 있다. 추가로, 특정 실시 형태에서, 본 발명의 구축물은 적절한 부형제를 이용하여 동결건조물로서 제형화될 수 있다.

비경구 투여가 고려되는 경우, 본 발명에서 사용하기 위한 치료적 조성물은 제약상 허용가능한 비히클에서 원하는 본 발명의 구축물을 포함하는 무 발열원, 비경구적으로 허용가능한 수성 용액의 형태로 제공될 수 있다. 특히 비경구 주사용의 적합한 비히클은 본 발명의 구축물이 적절하게 보존된 멸균, 등장 용액으로서 제형화되는 멸균 증류수이다. 특정 실시 형태에서, 제제는 데포 주사를 통해 전달될 수 있는 제품의 제어 또는 지속 방출을 제공할 수 있거나, 순환에서 지속 기간 지속을 촉진시킬 수 있는 제제를 이용하여 원하는 분자를 제형화하는 것을 수반할 수 있다. 특정 실시 형태에서, 원하는 구축물을 도입하기 위해 이식 가능한 약물 전달 장치가 사용될 수 있다.

지속 또는 제어 전달 제형에서 본 발명의 항체 구축물을 수반하는 제형을 포함하는 추가적인 제약 조성물은 당업자에게 명백할 것이다. 다양한 지속- 또는 제어-전달 수단을 제형화하는 기술은 당업자에게 공지되어 있다. 구축물은 또한, 예를 들어, 코아세르베이션 기술에 의해 또는 계면 중합에 의해, 콜로이드 약물 전달 시스템에서, 또는 마크로에멀션(macroemulsion)에서, 제조된 마이크로캡슐에 포집될 수 있다. 이러한 기술은 상기 문헌[Remington's Pharmaceutical Sciences]에 개시되어 있다.

생체 내 투여에 사용되는 제약 조성물은 전형적으로 멸균 제제로 제공된다. 멸균은 멸균 여과막을 통한 여과에 의해 달성될 수 있다. 조성물이 동결건조될 때, 이 방법을 이용하는 멸균은 동결건조 및 재구성 전에 또는 후에 수행될 수 있다. 비경구 투여를 위한 조성물은 동결건조 형태로 또는 용액 중에 저장될 수 있다. 비경구 조성물은 일반적으로 멸균 접근 포트가 있는 용기, 예를 들어, 피하 주사 바늘로 뚫을 수 있는 마개가 있는 정맥내 용액 백 또는 바이알에 넣는다.

본 발명의 다른 양태는 국제 특허 출원 WO　06138181A2(PCT/US2006/138181)에 기술된 바와 같은 제약 조성물로서 사용될 수 있는 본 발명의 구축물을 포함하는 자기-완충 제형을 포함한다. 이와 관련하여 유용한 단백질 안정화 및 제형 물질 및 방법에 대해 다양한 간행물, 예컨대 문헌[Arawaka　T. et al., Pharm Res. 1991 Mar;8(3):285-91]; 문헌[Kendrick et al., "Physical stabilization of proteins in aqueous solution" in: Rational Design of Stable Protein Formulations: Theory and Practice, Carpenter and Manning, eds. Pharmaceutical Biotechnology. 13: 61-84 (2002)], 및 문헌[Randolph and Jones, Pharm Biotechnol. 2002;13:159-75]을 이용할 수 있으며, 특히 수의학 및/또는 인간 의료 용도를 위한 단백질 의약품 및 공정과 관련하여 자기-완충 단백질 제형을 위한 부형제 및 공정에 관련된 부분을 특별히 참조한다.

예를 들어, 조성물 또는 제형의 이온 강도 및/또는 등장성을 조정하기 위해, 및/또는 본 발명에 따른 조성물의 구축물 또는 다른 성분의 용해도 및/또는 물리적 안정성을 개선하기 위해 본 발명의 특정 실시 형태에 따라 염이 사용될 수 있다. 이온은 단백질의 표면 상의 하전된 잔기에 결합함으로써, 그리고 단백질에서 하전 및 극성 기를 차폐하고 이들의 정전기적 상호작용, 끌어당기고 반발하는 상호작용을 감소시킴으로써 단백질의 천연 상태를 안정화시킬 수 있다. 이온은 또한 특히, 단백질의 변성 펩티드 결합(--CONH)에 대한 결합에 의해 단백질의 변성 상태를 안정화시킬 수 있다. 더 나아가, 단백질 내 하전 및 극성 기와의 이온성 상호작용은 또한 분자간 정전 상호작용을 감소시킬 수 있고, 이에 의해 단백질 응집 및 불용성을 방지하거나 또는 감소시킬 수 있다.

이온 종들은 단백질에 미치는 효과에 있어서 서로 유의미하게 다르다. 본 발명에 따라 제약 조성물을 제형화하는 데 사용될 수 있는, 이온 및 단백질에 대한 그들의 효과의 여러 범주별 순위가 개발되었다. 하나의 예로는 용액 중의 단백질의 입체형태적 안정성에 대한 그들의 효과에 의해 이온성 및 극성 비이온성 용질의 순위를 매기는 호프마이스터 계열(Hofmeister series)이 있다. 용질의 안정화는 "코스모트로픽(kosmotropic)"으로서 지칭된다. 용질의 탈안정화는 "카오트로픽(chaotropic)"으로서 지칭된다. 코스모트로프는 용액으로부터 단백질을 침전시키기 위해("염석") 통상적으로 고농도에서 사용된다. 카오트로프(chaotrope)는 통상적으로 단백질을 변성시키고/시키거나 가용화("염용")하기 위해 사용된다. "염용" 및 "염석"에 대한 이온의 상대적 유효성은 호프마이스터 계열에서 그들의 위치를 정한다.

유리 아미노산은 본 발명의 다양한 실시 형태에 따라 본 발명의 구축물을 포함하는 제형 또는 조성물에 증량제, 안정화제, 및 항산화제로서 사용될 수 있고, 이외에도 다른 표준 용도로 사용될 수 있다. 특정 아미노산은 제형 중의 단백질을 안정화시키기 위해 사용될 수 있고, 나머지는 활성 성분의 정확한 케이크 구조 및 특성을 보장하기 위해 동결건조 동안 유용하다. 일부 아미노산은 액체 제형과 동결건조 제형 둘 다에서 단백질 응집을 저해하는 데 유용할 수 있고, 나머지는 항산화제로서 유용하다.

폴리올은 코스모트로픽이며, 물리적 및 화학적 분해 공정으로부터 단백질을 보호하기 위해 액체 및 동결건조 제형 둘 다에서 안정화제로서 유용하다. 폴리올은 또한 제형의 장성을 조정하는 데 그리고 수송 동안의 냉동-해동 스트레스에 대한 또는 제조 공정 동안의 벌크 제제에 대한 보호에 대해 유용하다. 폴리올은 또한 본 발명과 관련하여 동결보호제로서 작용할 수 있다.

본 발명의 구축물을 포함하는 제형 또는 조성물의 특정 실시 형태는 계면활성제를 포함할 수 있다. 단백질은 표면에서의 흡착 및 변성이 용이할 수 있고, 그 결과 공기-액체, 고체-액체, 및 액체-액체 계면에서의 응집이 용이할 수 있다. 이들 유해 상호작용은 일반적으로 단백질 농도와 반비례로 증감되고, 전형적으로 제품의 운송 및 취급 중에 생성되는 것과 같은 물리적 교반에 의해 악화된다. 계면활성제는 일상적으로 표면 흡착을 방지하거나, 최소화하거나, 감소시키기 위해 사용된다. 계면활성제는 또한 단백질 입체형태적 안정성을 제어하기 위해 통상적으로 사용된다. 이와 관련하여 계면활성제들의 사용은 단백질-특이적인데, 그 이유는 하나의 특정 계면활성제가 전형적으로 일부 단백질을 안정화시키고, 다른 것을 탈안정화시킬 것이기 때문이다.

본 발명의 구축물을 포함하는 제형 또는 조성물의 특정 실시 형태는 하나 이상의 항산화제를 포함할 수 있다. 단백질의 해로운 산화는 적절한 수준의 주위 산소 및 온도를 유지함으로써 그리고 광에 대한 노출을 회피함으로써 제약 제형에서 어느 정도 방지될 수 있다. 항산화제 부형제는 또한 단백질의 산화적 분해를 방지하기 위해 사용될 수 있다. 본 발명에 따른 치료적 단백질 제형에서 사용하기 위한 항산화제는 수용성일 수 있고, 제품(구축물을 포함하는 조성물)의 보관 수명 내내 이들의 활성을 유지할 수 있다는 것이 예상된다. 항산화제는 또한 단백질을 손상시킬 수 있고, 따라서 -그 중에서도- 제형 중의 구축물 또는 다른 단백질을 손상시키는 항산화제의 가능성을 제거하거나 충분히 감소시키는 방식으로 선택되어야 한다.

본 발명의 구축물을 포함하는 제형 또는 조성물의 특정 실시 형태는 하나 이상의 보존제를 포함할 수 있다. 보존제는, 예를 들어, 동일 용기로부터 1회 초과의 추출을 수반하는 다회 용량 비경구 제형을 개발할 때 필요하다. 그들의 주된 기능은 미생물 성장을 저해하고, 약물 제품의 보관 수명 또는 사용 기간 내내 제품 멸균을 보장하는 것이다. 보존제는 소분자 비경구 제품과 함께 사용된 오랜 역사가 있지만, 보존제를 포함하는 단백질 제형의 개발은 어려울 수 있다. 보존제는 매우 종종 단백질에 대해 탈안정화 효과(응집)를 가지고, 이는 다회 용량 단백질 제형에서 그들의 사용을 제한하는 주된 요인이 되었다. 지금까지, 대부분의 단백질 약물은 일회용으로만 제형화되었다. 그러나, 다회 용량 제형이 가능할 때, 그들은 환자의 편리함 및 증가된 시장성을 가능하게 하는 부가된 이점을 가진다. 보존된 제형의 개발로 인하여, 더 편리하고, 다회용 주사 펜 제시의 상업화가 야기된 인간 성장 호르몬(hGH)이 그러한 예이다. 몇몇 양태는 제형화 및 보존 투약 형태의 개발 동안 고려될 필요가 있다. 약물 제품에서 유효한 보존 농도는 최적화되어야 한다. 이는 단백질 안정성을 손상시키는 일 없이 항균 유효성을 부여하는 농도 범위로 투약 형태에서 주어진 보존제의 시험을 필요로 한다.

예상할 수 있는 바와 같이, 보존제를 함유하는 액체 제형의 개발은 동결건조 제형보다 더 어렵다. 동결건조된 제품은 보존제 없이 동결건조될 수 있고, 사용 시 희석제를 함유하는 보존제에 의해 재구성될 수 있다. 이는 보존제가 구축물과 접촉하는 시간을 단축시켜, 관련된 안정성 위험을 유의하게 최소화한다. 액체 제형에서는, 보존제 유효성 및 안정성이 전체 제품 저장 수명에 걸쳐 유지되어야 한다. 언급하는 중요한 점은 보존제 유효성이 활성 약물 및 모든 부형제 성분을 함유하는 최종 제형에서 입증되어야 한다는 것이다. 일단 제약 조성물이 제형화되면, 이는 용액, 현탁액, 겔, 에멀션, 고체, 결정으로서 또는 탈수 또는 동결건조된 분말로서 멸균 바이알에 저장될 수 있다. 이러한 제형은 바로 사용 가능한 형태로 또는 투여 전에 재구성되는(예를 들어, 동결건조된) 형태로 저장될 수 있다.

본원에 정의된 제약 조성물의 생물학적 활성은, 예를 들어 다음의 실시예에서, WO　99/54440에서 또는 문헌[Schlereth et al. (Cancer Immunol. Immunother. 20 (2005), 1-12)]에 기술된 바와 같이 시험관 내 세포독성 분석에 의해 결정될 수 있다. 본원에서 사용되는 바와 같이, "효능" 또는 "생체 내 효능"은, 예를 들어 표준화된 NCI 반응 기준을 사용하여 본 발명의 제형의 제약 조성물에 의한 요법에 대한 반응을 지칭한다. 본 발명의 제약 조성물을 이용하는 요법의 성공 또는 생체 내 효능은 그의 의도된 목적을 위한 조성물의 유효성, 즉, 그의 원하는 효과를 야기하는 조성물의 능력, 즉, 병리 세포, 예를 들어, 종양 세포의 고갈을 지칭한다. 생체 내 효능은 백혈구 계수, 감별, 형광 활성화 세포 분류, 골수 흡인을 포함하지만, 이들에 한정되지 않는 각각의 질환 엔티티에 대해 확립된 표준 방법에 의해 모니터링될 수 있다. 추가로, 다양한 질환 특이적 임상 화학 파라미터 및 다른 확립된 표준 방법이 사용될 수 있다. 더 나아가, 컴퓨터 지원 단층촬영, X-선, 핵 자기 공명 단층촬영, 양전자 방출 단층촬영 스캐닝, 림프절 생검/조직학 및 기타 확립된 표준 방법이 사용될 수 있다.

본 발명의 제약 조성물과 같은 약물의 개발에서 다른 주된 난제는 약동학적 특성의 예측 가능한 조절이다. 이를 위하여, 약물 후보의 약동학적 프로파일, 즉, 주어진 병태를 치료하기 위한 특정 약물의 능력에 영향을 미치는 약동학적 파라미터의 프로파일이 확립될 수 있다. 특정 질환 엔티티를 치료하기 위한 약물의 능력에 영향을 미치는 약물의 약동학적 파라미터는 다음을 포함하지만 이에 한정되지 않는다: 반감기, 분포 용적, 간 초회 통과 대사 및 혈청 결합 정도. 주어진 약제의 효능은 상기 언급한 각각의 파라미터에 의해 영향 받을 수 있다.

"반감기"는 양을 이의 초기 값의 절반으로 감소시키는 데 필요한 시간이다. 의학 과학은 인간 신체 내 물질 또는 약물의 반감기에 관한 것이다. 의학적 맥락에서, 반감기는 물질/약물이 이의 활성, 예를 들어, 약학적, 생리학적 또는 방사성 활성의 1/2을 상실하는 데 걸리는 시간을 지칭할 수 있다. 반감기는 또한 혈액 혈장/혈청 중의 약물 또는 물질(예를 들어, 본 발명의 구축물)의 농도가 이의 정상 상태 값의 1/2("혈청 반감기")에 도달하는 데 걸리는 시간을 설명할 수 있다. 전형적으로, 투여된 물질/약물의 배출 또는 제거는 생물학적 과정을 통한 신체의 청소, 예컨대 대사, 배설, 또한 신장 및 간 기능과 관련되는 것을 지칭한다. "초회 통과 대사"는 약물이 순환에 도달되기 전에 약물 농도가 감소되는 약물 대사 현상이다. 이는 흡수 과정 동안 상실된 약물의 분율이다. 따라서, "간 초회 통과 대사"는 간과의 첫 번째 접촉 시, 즉, 그의 간 초회 통과 동안 대사되는 약물의 경향을 의미한다. "분포 용적"(VD)은 약물이 혈액 혈장보다는 신체 조직에 분포되는 정도를 의미하며, VD가 높을수록 조직 분포량이 크다는 것을 나타낸다. 약물의 체류는 세포내 및 세포외 공간, 조직 및 기관 등과 같은 신체의 다양한 구획 전반에 걸쳐 발생할 수 있다. "혈청 결합 정도"는 약물이 알부민과 같은 혈청 단백질과 상호작용하고 이에 결합하여 약물의 생물학적 활성의 감소 또는 손실을 초래하는 경향을 의미한다.

약동학적 파라미터는 또한 투여되는 약물의 주어진 양에 대한 생체이용률, 지체 시간(T lag), Tmax, 흡수율 및/또는 Cmax를 포함한다. "생체이용률"은 전신 순환(혈액 구획)에 도달하는 약물/물질의 투여 용량의 분율을 지칭한다. 의약이 정맥내로 투여될 때, 이의 생체이용률은 100%가 되는 것으로 간주된다. 그러나, 의약이 다른 경로(예컨대 경구)를 통해 투여될 때, 이의 생체이용률은 일반적으로 감소된다. "지체 시간"은 약물의 투여와 혈액 또는 혈장 중에서의 그의 검출 및 측정 사이의 시간 지연을 의미한다. Cmax는 약물이 이의 투여 후(제2 용량의 투여 전) 달성하는 최대 혈장 농도이다. Tmax는 Cmax에 도달되는 시간이다. 생물학적 효과에 필요한 약물의 혈액 또는 조직 농도에 도달되는 시간은 모든 파라미터에 의해 영향받는다. 종간 교차 특이성을 나타내는 구축물의 약동학적 파라미터는 상기 약술한 바와 같은 그리고, 예를 들어, 상기 문헌[Schlereth et al.]에 제시한 바와 같은 비-침팬지 영장류에서의 전임상 동물 테스트에서 결정될 수 있다.

일 실시 형태는 의약으로서 사용하기 위한, 특히 질환, 바람직하게는 종양성 질환, 더 바람직하게는 신생물, 암 또는 종양의 예방, 치료 또는 개선(바람직하게는 치료)에 사용하기 위한 본 발명의 구축물(또는 본 발명의 방법에 따라 생성된 구축물)을 제공한다. 또 다른 실시 형태는 질환, 바람직하게는 종양성 질환, 더 바람직하게는 신생물, 암 또는 종양의 예방, 치료 또는 개선을 위한 의약의 제조에서의 본 발명의 구축물의(또는 본 발명의 방법에 따라 생성된 구축물의) 용도를 제공한다. 또한 질환, 바람직하게는 종양성 질환, 더 바람직하게는 신생물, 암 또는 종양의 예방, 치료 또는 개선 방법을 제공하는 것이 예상되며, 상기 방법은 이를 필요로 하는 대상체에게 본 발명의 구축물(또는 본 발명의 방법에 따라 생성된 구축물)을 투여하는 단계를 포함한다. 용어 "~을 필요로 하는 대상체" 또는 "치료를 필요로 하는" 대상체는 이미 질환이 있는 대상체뿐만 아니라 질환이 예방되어야 하는 대상체도 포함한다. 상기 용어는 또한 예방적 또는 치료적 처치를 받는 인간 및 기타 포유류 대상체를 포함한다.

본 발명의 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물 및 본 명세서에 기술된 제형/제약 조성물은 의학적 병태의 치료, 개선 및/또는 예방을 필요로 하는 환자에서 본 명세서에 기술된 바와 같은 의학적 병태의 치료, 개선 및/또는 예방에 유용하다. 용어 "치료"는 치료적 처치와 예방적 또는 방지적 조치를 지칭한다. 치료는 질환, 질환의 증상, 또는 질환에 대한 소인을 치료하거나, 치유하거나, 경감하거나, 완화하거나, 변경하거나, 교정하거나, 좋아지게 하거나, 개선하거나, 이에 영향을 미치기 위한 목적으로, 본 명세서에 기술된 바와 같은 질환/장애, 이러한 질환/장애의 증상, 또는 이러한 질환/장애에 대한 소인을 갖는, 이를 필요로 하는 대상체 또는 환자로부터의 신체, 단리된 조직, 또는 세포에 대한 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물/제약 조성물의 적용 또는 투여를 포함한다. 본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "개선"은 질환 상태의 개선을 필요로 하는 환자 또는 대상체에 대한 본 발명에 따른 폴리펩티드 구축물의 투여에 의한, 환자의 질환 상태의 임의의 개선을 지칭한다. 이러한 개선은 환자의 질환 진행의 둔화 또는 중단, 및/또는 질환 증상 중증도의 감소, 질환 무증상 기간의 빈도 또는 지속기간의 증가 또는 질환으로 인한 손상 또는 장애의 예방일 수 있다. 본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "예방"은 질환 발생 또는 재발의 회피를 필요로 하는 대상체에 대한 본 발명에 따른 구축물의 투여에 의한, 본 명세서에 구체화된 질환의 발생 또는 재발의 회피를 의미한다.

용어 "질환"은 본 명세서에 기술된 구축물 또는 제약 조성물에 의한 치료가 유리한 임의의 병태를 지칭한다. 이는 포유류를 당해 질환에 취약하게 만드는 이러한 병리적 병태를 포함하는 만성 및 급성 장애 또는 질환을 포함한다. 질환은 바람직하게는 종양성 질환, 더 바람직하게는 신생물, 암 또는 종양이다. 질환, 신생물, 암 또는 종양은 바람직하게는 종양 항원, 바람직하게는 위에서 본원에 정의된 것에 대해 양성이며, 즉 종양 항원, 바람직하게는 위에서 본원에 정의된 것의 발현 또는 과발현을 특징으로 한다. 종양 항원의 과발현은 적어도 10%, 특히 적어도 25%, 적어도 50%, 적어도 100%, 적어도 250%, 적어도 500%, 적어도 750%, 적어도 1000% 또는 심지어 그 이상의 증가가 있음을 의미한다. 발현은 바람직하게는 병든 조직에서만 발견되는 반면, 상응하는 건강한 조직에서의 발현은 검출가능한 것이 아니거나 유의하게 검출가능한 것이 아니다. 본 발명에 따르면, 종양 항원을 발현하는 세포와 관련된 질환, 바람직하게는 위에서 본원에서 정의된 것과 같은 질환은 암 질환을 포함한다. 또한, 본 발명에 따르면, 암 질환은 바람직하게는 암 세포가 종양 항원을 발현하는 질환이다. 본 발명에 따르면, 질환, 바람직하게는 종양성 질환, 더 바람직하게는 신생물, 종양 또는 암은 바람직하게는 BCMA-양성, CD19-양성, CD20-양성, CD22-양성, CD33-양성, CD70-양성, CDH19-양성, CDH3-양성, CLL1-양성, CS1-양성, CLDN6-양성, CLDN18.2-양성, DLL3-양성, EGFRvIII-양성, FLT3-양성, MAGEB2-양성, MART1-양성, MSLN-양성, MUC17-양성, PSMA-양성, 또는 STEAP1-양성 세포의 존재를 특징으로 한다. 환언하면, 종양성 질환, 더 바람직하게는 신생물, 종양 또는 암은 바람직하게는 BCMA-양성, CD123-양성, CD19-양성, CD20-양성, CD22-양성, CD33-양성, CD70-양성, CDH19-양성, CDH3-양성, CLL1-양성, CS1-양성, CLDN6-양성, CLDN18.2-양성, DLL3-양성, EGFRvIII-양성, FLT3-양성, MAGEB2-양성, MART1-양성, MSLN-양성, MUC17-양성, PSMA-양성, 또는 STEAP1-양성 세포의 존재와 관련이 있으며; 따라서 종양성 질환, 더 바람직하게는 신생물, 종양 또는 암은 BCMA-양성, CD123-양성, CD19-양성, CD20-양성, CD22-양성, CD33-양성, CD70-양성, CDH19-양성, CDH3-양성, CLL1-양성, CS1-양성, CLDN6-양성, CLDN18.2-양성, DLL3-양성, EGFRvIII-양성, FLT3-양성, MAGEB2-양성, MART1-양성, MSLN-양성, MUC17-양성, PSMA-양성, 또는 STEAP1-양성 신생물, 종양 또는 암으로 칭해질 수 있다. 본원에서 각각의 상기 종양 항원-양성 신생물, 종양 또는 암은 상기 신생물, 종양 또는 암과 관련된 세포에 의해 발현되는 종양 항원에 대한 결합 도메인을 포함하는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 사용하여 예방, 치료 또는 개선될 수 있음이 이해된다. BCMA-양성, CD123-양성, CD19-양성, CD20-양성, CD22-양성, CD33-양성, CD70-양성, CDH19-양성, CDH3-양성, CLL1-양성, CS1-양성, CLDN6-양성, CLDN18.2-양성, DLL3-양성, EGFRvIII-양성, FLT3-양성, MAGEB2-양성, MART1-양성, MSLN-양성, MUC17-양성, PSMA-양성, 또는 STEAP1-양성 신생물, 종양 또는 암은 각각 BCMA(BCMA-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), CD123(CD123-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), CD19(CD19-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), CD20(CD20-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), CD22(CD22-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), CD33(CD33-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), CD70(CD70-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), CDH19(CDH19-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), CDH3(CDH3-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), CLL1(CLL1-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), CS1(CS1-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), CLDN6(CLDN6-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), CLDN18.2(CLDN18.2-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), DLL3(DLL3-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), EGFRvIII(EGFRvIII-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), FLT3(FLT3-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), MAGEB2(MAGEB2-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), MART1(MART1-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), MSLN(MSLN-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), MUC17(MUC17-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), PSMA(PSMA-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해), 및 STEAP1(STEAP1-양성 신생물, 종양 또는 암에 대해)에 대한 결합 도메인을 포함하는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 사용하여 예방, 치료 또는 개선될 수 있다.

"신생물"은 항상은 아니지만 보통 덩어리를 형성하는 조직의 비정상적 성장이다. 또한 덩어리를 형성할 때, 그것은 일반적으로 "종양"으로 지칭된다. 신생물 또는 종양은 양성, 잠재적으로 악성(전암성), 또는 악성(암성)일 수 있다. 악성 신생물/종양을 일반적으로 암이라 칭한다. 이들은 보통 주변 조직을 침윤하고 파괴하며, 전이를 형성할 수 있다. 즉, 이들은 신체의 다른 부분, 조직 또는 기관으로 퍼진다. "원발성 종양"은 종양 진행이 시작되어 암성 덩어리를 생성하기 위해 진행된 해부학적 부위에서 성장하는 종양이다. 대부분의 암은 이들의 원발성 부위에서 발생되지만, 이후, 신체의 다른 부분(예를 들어, 조직 및 기관)으로 전이되거나 퍼지도록 진행된다. 이들 추가적인 종양은 "2차 종양"이다. 대부분의 암은 신체의 다른 부위로 퍼진 후에도 계속해서 원발 부위의 이름을 붙인다.

림프종 및 백혈병은 림프 신생물이다. 본 발명의 목적을 위해, 그들은 또한 용어 "종양" 및 "암"에 포함된다. 본 발명의 목적을 위해, 용어 "신생물", "종양" 및 "암"은 상호 교환적으로 사용될 수 있고, 이들은 원발성 종양/암 및 2차 종양/암(또는 "전이")뿐만 아니라 덩어리-형성 신생물(종양)과 림프성 신생물(예컨대 림프종 및 백혈병), 및 최소 잔존 질환(MRD)을 포함한다.

용어 "최소 잔존 질환"(MRD)은 암 치료 후에, 예를 들어, 환자가 관해(증상 또는 질환 징후 없음)에 있을 때 환자에 남아 있는 소수의 잔존 암 세포의 존재에 대한 증거를 지칭한다. 암을 평가하거나 검출하는 데 사용되는 표준 테스트는 MRD를 검출할 만큼 충분히 민감하지 않기 때문에 매우 적은 수의 나머지 암 세포는 일반적으로 일상적인 방법으로 검출할 수 없다. 오늘날 유세포 분석법, PCR 및 차세대 시퀀싱과 같은 MRD에 대해 매우 민감한 분자 생물학 테스트를 사용할 수 있다. 이러한 테스트는 조직 샘플에서, 때로는 백만 개의 정상 세포 중 1개의 암 세포만큼 낮은, 최소 수준의 암 세포를 측정할 수 있다. 본 발명의 맥락에서, 암의 "예방", "치료" 또는 "개선"이라는 용어는 MRD가 검출되든 아니든, "MRD의 예방, 치료 또는 개선"을 또한 포함하는 것으로 예상된다.

본 발명의 구축물은 일반적으로 특히 생체이용률 및 지속성의 범위로 투여의 특정 경로 및 방법에 대해, 특정 투여량 및 투여 빈도에 대해, 특정 질환의 특정 치료에 대해 설계될 것이다. 조성물의 물질은 투여 부위에 대해 허용가능한 농도로 바람직하게 제형화된다. 따라서 제형 및 조성물은 임의의 적합한 투여 경로에 의한 전달을 위해 본 발명에 따라 설계될 수 있다. 본 발명과 관련하여, 투여 경로는 국소 경로, 장 경로 및 비경구 경로를 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다.

제약 조성물이 동결건조되었다면, 동결건조 물질은 투여 전 적절한 액체 중에서 처음 재구성된다. 동결건조 물질은, 예를 들어, 주사용 정균수(bacteriostatic water for injection: BWFI), 생리 식염수, 인산염 완충 식염수(PBS), 또는 동결건조 전에 단백질이 있었던 동일한 제형에서 재구성될 수 있다. 본 발명의 제약 조성물 및 구축물은 비경구 투여, 예를 들어, 정맥내 전달, 예를 들어, 주사 또는 주입에 의한 것에 특히 유용하다. 제약 조성물은 의학 장치를 이용하여 투여될 수 있다. 제약 조성물을 투여하기 위한 의학적 장치의 예는 미국 특허 제4,475,196호; 제4,439,196호; 제4,447,224호; 제4,447,233호; 제4,486,194호; 제4,487,603호; 제4,596,556호; 제4,790,824호; 제4,941,880호; 제5,064,413호; 제5,312,335호; 제5,312,335호; 제5,383,851호; 및 제5,399,163호에 기술되어 있다.

본 발명의 조성물은, 예를 들어, 용량 상승 연구에서 결정될 수 있는 적합한 용량으로 대상체에게 투여될 수 있다. 상기 제시한 바와 같이, 본원에 기술된 바와 같은 종간 교차 특이성을 나타내는 본 발명의 구축물은 또한 비-침팬지 연장류에서의 전임상 시험에서 유리하게 사용될 수 있다. 투약 요법은 담당 의사 및 임상 요인에 의해 결정될 것이다. 의학 분야에 잘 공지된 바와 같이, 임의의 한 명의 환자에 대한 투여량은 환자의 크기, 신체 표면적, 연령, 투여되는 특정 화합물, 성별, 투여 시간 및 경로, 일반적 건강상태 및 동시에 투여되는 다른 약물을 포함하는 다수의 요인에 의존한다.

"유효 용량"은 원하는 효과를 달성하거나 적어도 부분적으로 달성하는 데 충분한 치료제의 양이다. "치료적 유효 용량"은 질환을 앓고 있는 환자에서 질환 및 이의 합병증, 징후 및 증상을 치유하거나 적어도 부분적으로 저지하는 데 충분한 양이다. 이 용도에 유효한 양 또는 용량은 치료되는 질환(적응증), 전달되는 구축물, 치료 상황 및 목적, 질환의 중증도, 사전 요법, 환자의 임상 병력 및 치료제에 대한 반응, 투여 경로, 환자의 크기(체중, 체표면) 및/또는 상태(연령 및 일반적 건강상태), 및 환자 자신의 면역계의 일반적 상태에 따라 다를 것이다. 적절한 용량은 최적의 치료 효과를 얻기 위해, 담당 의사의 판단에 따라 조정될 수 있다.

본 발명의 구축물의 치료적 유효량은 바람직하게는 질환 증상의 중증도 감소, 질환 무증상 기간의 빈도 또는 지속기간의 증가 또는 질환으로 인한 손상 또는 장애의 예방을 초래한다. 종양 항원-발현 종양의 치료에서, 상기 종양 항원에 대한 결합 도메인을 포함하는 본 발명의 구축물의 치료적 유효량은 바람직하게는 비치료 환자에 비해 종양 세포 성장을 적어도 약 20%, 적어도 약 40%, 적어도 약 50%, 적어도 약 60%, 적어도 약 70%, 적어도 약 80%, 또는 적어도 약 90% 저해한다. 종양 성장을 저해하는 화합물의 능력은 또한 인간 종양에서의 효능을 예측하는 동물 모델에서 평가될 수 있다.

추가 실시 형태에서, 본 발명은 본 발명의 구축물, 및 본 발명의 방법에 따라 생성된 구축물, 본 발명의 폴리뉴클레오티드, 본 발명의 벡터, 및/또는 본 발명의 숙주 세포를 포함하는 키트를 제공한다. 본 발명의 맥락에서, 용어 "키트"는 용기, 수용기 또는 기타에 함께 패키징된 2가지 이상의 구성요소 - 이 중 하나는 본 발명의 구축물, 제약 조성물, 폴리뉴클레오티드, 벡터 또는 숙주 세포에 해당함 - 를 의미한다. 따라서 키트는 단일 유닛으로서 시판될 수 있는 특정 목표를 달성하기에 충분한 생성물 및/또는 기구의 세트로서 기술될 수 있다.

본 발명의 키트의 추가적인 구성요소는 면역 체크포인트 경로의 단백질(예컨대 PD-1 또는 CTLA-4)에 또는 공동자극 면역 체크포인트 수용체(예컨대 4-1BB)에 결합하는 제제, 바람직하게는 항체 또는 구축물이라는 것이 예상된다. 이들 제제는 본 명세서에서 상기에 상세하게 기재되어 있다. 일 실시 형태에 따르면, 키트는 본 발명의 구축물 및 PD-1에 결합하는 항체 또는 구축물을 포함한다. 본 목적에 유용한 항-PD-1 결합 단백질은, 예를 들어, 국제 특허 출원 PCT/US2019/013205에 상세하게 기술되어 있다. 특정 실시 형태에서, 키트는 구성요소들의 동시 및/또는 순차적 투여를 가능하게 한다.

키트는 투여를 위한 적절한 투여량으로(위 참고) 본 발명의 구축물 또는 제약 조성물을 함유하는 임의의 적절한 형상, 크기 및 물질(바람직하게는 방수, 예를 들어, 플라스틱 또는 유리)의 하나 이상의 수용기(예를 들어, 바이알, 앰플, 용기, 시린지, 병, 백(bag))를 포함할 수 있다. 키트는 추가적으로 사용을 위한 지침(예를 들어, 전단 또는 설명서 매뉴얼의 형태로), 본 발명의 구축물 또는 제약 조성물을 투여하기 위한 수단, 예를 들어, 주사기, 펌프, 주입기 등, 본 발명의 구축물을 재구성하기 위한 수단 및/또는 본 발명의 구축물을 희석시키기 위한 수단을 포함할 수 있다.

본 발명은 또한 단회 용량 투여 단위를 위한 키트를 제공한다. 본 발명의 키트는 또한 건조/동결건조된 구축물 또는 제약 조성물을 포함하는 제1 수용기 및 수성 제형을 포함하는 제2 수용기를 포함할 수 있다. 본 발명의 특정 실시 형태에서, 단일-챔버 및 다중-챔버 사전 충전 주사기를 포함하는 키트가 제공된다.

본원에서 용어 "구축물"이 사용될 때마다, 상기 용어는 본 발명의 사용된 폴리펩티드/폴리펩티드 구축물 또는 이의 대조군(표시된 바와 같음)을 지칭한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 단수 형태("a", "an", 및 "the")는 문맥에서 명백히 달리 나타내지 않는 한 복수의 언급 대상을 포함한다. 따라서, 예를 들어, "시약"에 대한 언급은 하나 이상의 이러한 상이한 시약을 포함하고, "방법"에 대한 언급은 본 명세서에 기술된 방법에 대해 변형되거나 대체될 수 있는 당업자에게 공지된 동등한 단계 및 방법에 대한 언급을 포함한다.

달리 나타내지 않는 한, 일련의 요소 앞의 용어 "적어도"는 일련의 모든 요소를 지칭하는 것으로 이해되어야 한다. 당업자는 본원에 기술된 본 발명의 구체적 실시 형태에 대한 많은 균등물을 인식하거나, 통상적 실험만으로도 확인할 수 있을 것이다. 이러한 균등물은 본 발명에 포함시키고자 한다.

용어 "및/또는"은 본 명세서에서 어디에 사용되거나 "및", "또는" 및 "상기 용어에 연결되는 요소의 모든 임의의 다른 조합"의 의미를 포함한다.

본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "약" 또는 "대략"은 주어진 값 또는 범위의 ±20% 이내, 바람직하게는 ±15% 이내, 더욱 바람직하게는 ±10% 이내, 가장 바람직하게는 ±5% 이내를 의미한다. 이는 또한 구체적인 값을 포함한다. 예를 들어, "약 50"은 값 "50"을 포함한다.

본 명세서 및 청구범위 전체에 걸쳐, 문맥상 달리 요구되지 않는 한, 단어 "포함하다" 및 "포함한다" 및 "포함하는"과 같은 변형은, 정해진 정수 또는 단계 또는 정수들 또는 단계들의 군을 포함하지만, 다른 어떤 정수 또는 단계 또는 정수 또는 단계의 군을 배제하지 않음을 암시하는 것으로 이해될 것이다. 본원에서 사용될 때 용어 "포함하는(comprising)"은 용어 "함유하는(containing)" 또는 "포함하는(including)" 또는 때때로 본원에서 사용되는 바와 같이, 용어 "갖는(having)"으로 대체될 수 있다.

본원에서 사용될 때, "이루어진"은 청구범위 요소에 명시되지 않은 임의의 요소, 단계, 또는 성분을 제외한다. 본원에서 사용될 때, "본질적으로 이루어진"은 청구범위의 기본적이고 신규한 특징에 실질적으로 영향을 미치지 않는 재료 또는 단계를 제외하지 않는다.

본 명세서의 각 경우에, 임의의 용어 "포함하는", "본질적으로 이루어진" 및 "이루어진"은 다른 두 용어 중 어느 하나로 대체될 수 있다.

위의 설명 및 아래의 실시예는 예시적인 방식을 제공하지만, 본 발명은 본 명세서에서 기술되는 특정 방법론, 기술, 프로토콜, 재료, 시약, 물질 등으로 한정되지 않고, 따라서 달라질 수 있다. 본원에서 사용된 용어는 단지 특정한 실시 형태를 설명하는 역할을 한다. 본원에서 사용된 용어는 본 발명의 범주를 한정하고자 하는 것이 아니며, 이는 청구범위에 의해서만 정의된다. 본 발명의 양태는 독립항에 제공된다. 본 발명의 일부 선택적인 특징은 종속항에 제공된다.

이상이든 이하이든 간에, 본 명세서의 내용 전체에 걸쳐 인용되는 모든 간행물 및 특허(모든 특허, 특허 출원, 과학 간행물, 제조자의 설명서, 지침서 등을 포함함)는 그 전체가 본 명세서에서 참조로 포함된다. 본 명세서에서의 어느 것도 본 발명이 선행 발명에 의한 이러한 개시보다 선행할 권리가 없다는 인정으로 해석되지 않을 것이다. 참조로 포함된 자료가 본 명세서와 모순되거나 일치하지 않을 경우, 본 명세서가 임의의 이러한 자료를 대체할 것이다.

본 발명 및 이의 이점의 더 양호한 이해는, 단지 예시적인 목적을 위해 제공되는 하기 실시예로부터 얻어질 것이다. 실시예는 어떤 방식으로도 본 발명의 범주를 제한하려는 의도가 아니며, 본 발명의 범주를 제한하는 것으로 해석되어서는 안 된다.

도 1a): 이펙터 세포: 인간 비자극 T 세포; 표적 세포: CHO hu CD70 pEFDHR
범례:
I2C: CD70 1-A9D CC x I2C x scFc
I2CA: CD70 1-A9D CC x I2C H109A x scFc
8A8.04: CD70 1-A9D CC x 8A8.04 x scFc
5C3.04: CD70 1-A9D CC x 5C3.04 x scFc
I2E: CD70 1-A9D CC x 5C3.01 x scFc
I2K: CD70 1-A9D CC x 5G6.05 x scFc
5G6.04: CD70 1-A9D CC x 5G6.04 x scFc
5G6.03: CD70 1-A9D CC x 5G6.03 x scFc
1D5.04: CD70 1-A9D CC x 1D5.04 x scFc
8A8.02: CD70 1-A9D CC x 8A8.02 x scFc
1D5.03: CD70 1-A9D CC x 1D5.03 x scFc
도 1b): 이펙터 세포: 인간 비자극 T 세포; 표적 세포: hu orl FLT3 v1 co CHO #12
범례:
I2C: FL 7-H3 CC x I2C x scFc
5G6.04: FL 7-H3 CC x 5G6.04 x scFc
8A8.04: FL 7-H3 CC x 8A8.04 x scFc
5C3.04: FL 7-H3 CC x 5C3.04 x scFc
I2E: FL 7-H3 CC x 5C3.01 x scFc
I2K: FL 7-H3 CC x 5G6.05 x scFc
I2C CC 44/100: FL 7-H3 CC x I2C CC 44/100 x scFc
실시예
실시예 1: 열 안정성
스크리닝 완충제에 1 mg/ml로 제형화된 정제된 단량체 BiTE® 단백질을 분석하였다. 열 안정성을 동적 광 산란 DLS 및 시차 주사 형광측정법 DSF에 의해 결정하였다.
DLS
100 μl의 단백질 용액을 다중 웰 플레이트에 이중으로 옮기고, 파라핀 오일로 덮고, DLS 플레이트 판독기(온도 제어부가 갖추어진 다이나프로 플레이트 리드(DynaPro Plate Reader) II, 독일 데른바흐 소재의 와이어트 테크놀로지 유럽 게엠베하(Wyatt Technology Europe GmbH))에 넣었다. 열 안정성을 40℃로부터 70℃까지의 선형 증가 온도 스캔에서 결정하는 한편 이 범위의 다양한 온도에서 유체역학적 반경을 측정하였다. 응집 온도는 상기 반경이 확장되기 시작하는 온도에서 정의되었다. 결정된 두 응집 온도의 평균을 계산하여 후보 순위에 사용하였다.
DSF
3개의 유리 모세관을 각각 대략 40 μl의 단백질 용액으로 충전시키고, 온도 제어부를 갖춘 DSF 판독기(Prometheus nanoDSF, NanoTemper Technologies GmbH, 독일 뮌헨 소재)에 동시에 넣었다. 단백질 내부 형광을 20℃로부터 95℃까지의 선형 증가 온도 스캔에서 280 nm의 여기 파장 및 330 nm 및 350 nm의 방출 파장에서 측정하였다. 상기 두 방출 파장의 강도 비의 변화는 단백질의 형태 변화를 나타내므로 분석된 BiTE 단백질의 용융 온도(들)를 나타낸다. 상기 비 350/330 nm의 곡선의 일차 도함수의 첫 번째 최대값을 첫 번째 용융 온도로 정의하였다. 모든 3개의 결정된 첫 번째 용융 온도의 평균을 계산하여 후보 순위에 사용하였다.
BiTE-HLE 맥락에서 항-CD3 바인더 I2C(각각 서열 번호 1854 및 1855에 정의되고 서열 번호 2의 펩티드 링커에 의해 연결된 VH 및 VL; 각각 서열 번호 2185 및 2186에 정의되고 서열 번호 2의 펩티드 링커에 의해 연결된 CD70 표적 바인더 VH 및 VL; 서열 번호 6의 링커에 의해 CD70 결합 도메인이 CD3 결합 도메인에 연결된 것; 서열 번호 18에 명시된 바와 같은 HLE 도메인이 G4 링커에 의해 CD3 바인더의 VL 영역의 C-말단에 연결된 것; CD70 결합 도메인은 N-말단에 있고, 이어서 BiTE® 분자의 C-말단에 있는 HLE 도메인을 갖는 CD3 결합 도메인이 뒤따름)의 서열에 특정 아미노산 돌연변이가 혼입되면 동적 광 산란(DLS)에 의해 결정할 경우 응집 온도 값이 57.5℃내지 62.0℃이고 시차 주사 형광측정법(DSF)에 의해 결정할 경우 용융 온도 값이 62.9℃내지 70.3℃였다. I2C 변이체를 포함하는 BiTE-HLE 분자는 비변형 I2C와 비교하여 2.3℃에서 6.8℃까지의 응집 온도 증가를 보여주었다. 동일한 효과가 I2C 변이체의 용융 온도 측정에서 관찰되었으며, 이는 비변형 I2C와 비교하여 2.1℃에서 9.5℃까지의 증가를 초래하였다.
또한, 항-CD3 바인더 변이체 I2C CC44/100을 포함하는 BiTE-HLE 구축물(중쇄 가변 영역의 위치 44, 및 경쇄 가변 영역의 위치 100(문헌[Kabat et al., 1991]에 따른 넘버링 체계)에서 아미노산 잔기를 시스테인 잔기로 대체함으로써 추가의 디술피드 결합이 안정화를 위해 조작됨(문헌[Reiter, Y. et al., 1994]))은 비변형 I2C와 비교하여 DLS의 경우 3.2℃및 DSF의 경우 5.3℃의 열안정성 증가를 보여주었다. 그러나, 상기 BiTE®-HLE 구축물은 현저하게 감소된 세포독성 활성(추가 실시예 참조)을 나타내어 T 세포 인게이저의 일부로서의 추가 개발 및 사용에 적합하지 않은 구축물을 생성하였다.
[표 2]

BiTE-HLE 맥락에서 항-CD3 바인더 I2C의 서열에서의 하나 이상의 아미노산의 돌연변이는 동적 광 산란(DLS)에 의해 결정할 경우 57.0℃내지 62.4℃의 응집 온도 값 및 시차 주사 형광측정법(DSF)에 의해 결정할 경우 62.1℃내지 68.8℃의 용융 온도 값을 초래하였다. I2C 돌연변이를 포함하는 BiTE-HLE 분자는 비변형 I2C와 비교하여 1.8℃에서 7.2℃까지의 응집 온도 증가를 보여주었다. 동일한 효과가 I2C 돌연변이체의 용융 온도 측정에서 관찰되었으며, 이는 비변형 I2C와 비교하여 1.0℃에서 7.7℃까지의 증가를 초래하였다. 아래 표에 언급된 바와 같은 CD3 바인더는 첫 번째 열에서 아미노산 잔기 교환 및 그의 위치가 특정되어 있고; 각각의 항목에 있어서 서열 번호 1854에 정의된 바와 같은 VH 영역 서열 및 서열 번호 1855에 정의된 바와 같은 VL 영역 서열의 염기 서열과 관련하여 사용된 위치가 괄호 안에 예시되어 있는데, 이는 본 발명에 따른 권위 있는 명명법이다.
[표 3]

실시예 2: 세포독성 활성
세포독성 활성
수혈을 위한 혈액을 수집하는 혈액 은행의 부산물인 농축 림프구 제제(연층)로부터 피콜(Ficoll) 밀도 구배 원심분리에 의해 인간 말초 혈액 단핵 세포(PBMC)를 준비하였다. 지역 혈액 은행에 의해 연층을 공급하고, PBMC를 혈액 수집과 동일한 날에 준비하였다. 피콜 밀도 원심분리 및 둘베코(Dulbecco) PBS(깁코(Gibco))에 의한 광범위 세척 후에, 남아있는 적혈구를 적혈구 용해 완충제(155 mM NH₄Cl, 10 mM KHCO₃, 100 μM EDTA)와 함께 인큐베이션하는 것을 통해 PBMC로부터 제거하였다. PBMC를 100　x　g에서 원심분리 시 상청액을 통해 혈소판을 제거하였다. 남아있는 림프구는 주로 B　및 T 림프구, NK　세포 및 단핵구를 포함한다. 10% FCS(깁코)를 포함하는 RPMI 배지(깁코)에서 37℃/5% CO₂에서 배양 상태로 PBMC를 유지하였다.
CD14 ⁺ 및 CD56 ⁺ 세포의 고갈
CD14⁺ 세포의 고갈을 위해, 인간 CD14 마이크로비즈(MicroBeads)(밀테니 바이오텍(Milteny Biotec), MACS, #130-050-201)를 사용하고, NK 세포의 고갈을 위해, 인간 CD56 마이크로비즈(MACS, #130-050-401)를 사용하였다. PBMC를 카운팅하고, 실온에서 300 x g로 10분 동안 원심분리하였다. 상청액을 버리고, 세포 펠렛을 MACS 단리 완충제[80 μL/ 10⁷개 세포; PBS(인비트로젠(Invitrogen), #20012-043), 0.5%(v/v) FBS(깁코, #10270-106), 2 mM EDTA(시그마-알드리치(Sigma-Aldrich), #E-6511)]에 재현탁시켰다. CD14 마이크로비즈 및 CD56 마이크로비즈(20 μL/10⁷개 세포)를 첨가하고, 15분 동안 4 내지 8℃에서 인큐베이션하였다. 세포를 MACS 단리 완충제(1 내지 2 ml/10⁷개의 세포)로 세척하였다. 원심분리 후에(상기 참조), 상청액을 버리고, 세포를 MACS 단리 완충제(500 μL/10⁸개의 세포)에 재현탁시켰다. 이어서, LS 컬럼(밀테니 바이오텍(Miltenyi Biotec), #130-042-401)을 이용하여 CD14/CD56 음성 세포를 단리시켰다. 필요할 때까지 인큐베이터에서 37℃에서 10% FBS(바이오크롬 아게, #S0115), 1x　비필수 아미노산(바이오크롬 아게, #K0293), 10 mM 헤페스(Hepes) 완충제(바이오크롬 아게, #L1613), 1 mM 피루브산나트륨(바이오크롬 아게, #L0473) 및 100 U/mL 페니실린/스트렙토마이신(바이오크롬 아게, #A2213)이 보충된 RPMI 완전 배지, 즉, RPMI1640(바이오크롬 아게, #FG1215)에서 CD14+/CD56+ 세포 무함유 PBMC를 배양하였다.
표적 세포 표지
유세포 분석법 검정법으로 세포 용해를 분석하기 위해서, 형광 막 염색제 DiOC₁₈(DiO)(몰레큘러 프로브스(Molecular Probes), #V22886)를 사용하여 표적 세포로서 인간 표적-형질감염 CHO 세포를 표지하여 상기 CHO 세포와 이펙터 세포를 구별하였다. 간략하게, 세포를 수확하고, PBS로 1회 세척하고, 2%(v/v) FBS 및 막 염색제 DiO(5　μl/10⁶개의 세포)를 함유하는 PBS 중에서 10⁶개 세포/mL로 조절하였다. 37℃에서 3분 동안 인큐베이션 후에, 세포를 완전 RPMI 배지에서 2회 세척하고, 세포 수를 1.25 x 10⁵개 세포/mL로 조절하였다. NC-250 세포 계수기(케모메텍(Chemometec))를 사용하여 세포의 활력도를 결정하였다.
유세포 분석 기반 분석
이 분석은 항-표적 다중특이성 구축물의 연속 희석물의 존재 하에 인간 표적-형질감염 CHO 세포의 용해를 정량화하도록 설계되었다. 동일 부피의 DiO-표지 표적 세포 및 이펙터 세포(즉, CD14⁺ 및 CD56⁺ 세포 무함유 PBMC)를 혼합하여, 10:1의 E:T 세포 비를 초래하였다. 80　μl의 이 현탁액을 96웰 플레이트의 각각의 웰에 옮겼다. 항-표적 x 항-CD3 다중특이성 구축물 및 음성 대조군(무관한 표적 항원을 인식하는 CD3 기반 다중특이성 구축물) 또는 추가의 음성 대조군으로서의 RPMI 완전 배지의 연속 희석물 20 μL를 첨가하였다. 다중특이성 구축물-매개된 세포독성 반응을 48시간 동안 7% CO₂ 가습 인큐베이터에서 진행시켰다. 이어서, 세포를 새로운 96웰 플레이트에 옮기고, 1 μg/mL의 최종 농도에서 요오드화프로피듐(PI)을 첨가함으로써 표적 세포 막 완전성의 상실을 모니터링하였다. PI는 생존 가능한 세포로부터 정상적으로 제외되는 막 불침투성 염색제인 반면, 사세포는 이것을 흡수하여, 형광 방출에 의해 확인할 수 있게 된다.
샘플을 iQue Plus 기기에서 유세포 분석에 의해 측정하고, Forecyt 소프트웨어에 의해 분석하였다(이들 둘 모두 인텔리시트(Intellicyt). 표적 세포를 DiO-양성 세포로서 동정하였다. PI-음성 표적 세포를 살아있는 표적 세포로서 분류하였다. 세포독성의 백분율을 다음의 식에 따라 계산하였다:

n = 사건의 수
그래프패드 프리즘(GraphPad Prism) 6 소프트웨어(그래프 패드 소프트웨어(Graph Pad Software), 미국 샌디에고 소재)를 사용하여, 상응하는 이중특이성 구축물 농도에 대한 세포독성 백분율을 플로팅하였다. 고정된 경사 기울기를 갖는 s자형 용량 반응 곡선의 평가를 위해 4모수 로지스틱 회귀 모델을 이용하여 용량 반응 곡선을 분석하고, EC50 값을 계산하였다.
결과:
[표 4]

항-CD3 scFv I2C, I2CA, 8A8.04, 5C3.04, I2E, I2K, 5G6.04, 5G6.03, 1D5.04, 8A8.02 및 1D5.03을 갖는 T-세포 인게이저는 0.05 pM 내지 0.4 pM의 범위의 유사한 EC50 값을 나타낸다(도 1a 및 표 4).
[표 5]

항-CD3 scFv I2C, 5G6.04, 8A8.04, I2E 및 I2K를 갖는 T-세포 인게이저는 4.5 pM 내지 7.0 pM의 범위의 유사한 EC50 값을 나타낸다. 항-CD3 scFv I2C CC 44/100을 갖는 T-세포 인게이저는 1578 pM의 EC50 값을 나타내고, 항-CD3 scFv I2C를 갖는 T-세포 인게이저와 비교하여 297배 더 낮은 활성을 갖는다(도 1b 및 표 5).
서열
하기 서열 목록은 명세서 본문 및 청구범위에 언급된 서열 번호에 대한 권위 있는 목록이며 (a) 연속 넘버링에 대한 갭(들)을 포함할 수 있다. 연속 넘버링을 포함하는 WIPO 표준 ST.25를 준수하는 목록과 같은 임의의 추가 목록이 이 목록에서 생성되었으며 서열 넘버의 차이는 아래 목록에 맞추어 조정되어야 한다. 서열 동일성은 서열 정렬뿐만 아니라 "명칭"으로 확인되는 두 번째 열의 고유 항목을 참조하여 더 이상 고민하지 않고 확인될 수 있다.

SEQUENCE LISTING <110> AMGEN RESEARCH (MUNICH) GMBH AMGEN INC. <120> Polypeptide constructs binding to CD3 <130> AMG17319PCT <150> US 63/110,545 <151> 2020-11-06 <160> 2561 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <211> 50 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 1 Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly 1 5 10 15 Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly 20 25 30 Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly 35 40 45 Gly Ser 50 <210> 2 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2 Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser 1 5 10 15 <210> 3 <211> 51 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 3 Gly Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys 1 5 10 15 Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu 20 25 30 Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala 35 40 45 Ala Ala Lys 50 <210> 4 <211> 4 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 4 Gly Gly Gly Gly 1 <210> 5 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 5 Gly Gly Gly Gly Gln 1 5 <210> 6 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 6 Gly Gly Gly Gly Ser 1 5 <210> 7 <211> 51 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 7 Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser 1 5 10 15 Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly 20 25 30 Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly 35 40 45 Gly Gly Ser 50 <210> 8 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 8 Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser 1 5 10 15 <210> 9 <211> 52 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 9 Ser Gly Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala 1 5 10 15 Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys 20 25 30 Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu 35 40 45 Ala Ala Ala Lys 50 <210> 10 <211> 6 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 10 Ser Gly Gly Gly Gly Gln 1 5 <210> 11 <211> 6 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 11 Ser Gly Gly Gly Gly Ser 1 5 <210> 12 <211> 50 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 12 Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu 1 5 10 15 Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala 20 25 30 Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala 35 40 45 Ala Lys 50 <210> 13 <211> 50 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 13 Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly 1 5 10 15 Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly 20 25 30 Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly 35 40 45 Gly Ser 50 <210> 14 <211> 968 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 14 Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly 1 5 10 15 Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met 20 25 30 Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His 35 40 45 Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val 50 55 60 His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln Tyr Gly Ser Thr Tyr 65 70 75 80 Arg Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn Gly 85 90 95 Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile 100 105 110 Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val 115 120 125 Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser 130 135 140 Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu 145 150 155 160 Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro 165 170 175 Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val 180 185 190 Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met 195 200 205 His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser 210 215 220 Pro Gly Lys Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly 225 230 235 240 Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly 245 250 255 Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu 260 265 270 Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu 275 280 285 Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser 290 295 300 His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu 305 310 315 320 Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln Tyr Gly Ser Thr 325 330 335 Tyr Arg Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn 340 345 350 Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro 355 360 365 Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln 370 375 380 Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln Val 385 390 395 400 Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val 405 410 415 Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro 420 425 430 Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr 435 440 445 Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val 450 455 460 Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu 465 470 475 480 Ser Pro Gly Lys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro 485 490 495 Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys 500 505 510 Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val 515 520 525 Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp 530 535 540 Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln Tyr 545 550 555 560 Gly Ser Thr Tyr Arg Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp 565 570 575 Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu 580 585 590 Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg 595 600 605 Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys 610 615 620 Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp 625 630 635 640 Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys 645 650 655 Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser 660 665 670 Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser 675 680 685 Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser 690 695 700 Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly 705 710 715 720 Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser 725 730 735 Gly Gly Gly Gly Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala 740 745 750 Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro 755 760 765 Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val 770 775 780 Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val 785 790 795 800 Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln 805 810 815 Tyr Gly Ser Thr Tyr Arg Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln 820 825 830 Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala 835 840 845 Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro 850 855 860 Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr 865 870 875 880 Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser 885 890 895 Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr 900 905 910 Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr 915 920 925 Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe 930 935 940 Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys 945 950 955 960 Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys 965 <210> 15 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 15 Gly Gly Gly Gly Ser 1 5 <210> 16 <211> 585 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 16 Asp Ala His Lys Ser Glu Val Ala His Arg Phe Lys Asp Leu Gly Glu 1 5 10 15 Glu Asn Phe Lys Ala Leu Val Leu Ile Ala Phe Ala Gln Tyr Leu Gln 20 25 30 Gln Cys Pro Phe Glu Asp His Val Lys Leu Val Asn Glu Val Thr Glu 35 40 45 Phe Ala Lys Thr Cys Val Ala Asp Glu Ser Ala Glu Asn Cys Asp Lys 50 55 60 Ser Leu His Thr Leu Phe Gly Asp Lys Leu Cys Thr Val Ala Thr Leu 65 70 75 80 Arg Glu Thr Tyr Gly Glu Met Ala Asp Cys Cys Ala Lys Gln Glu Pro 85 90 95 Glu Arg Asn Glu Cys Phe Leu Gln His Lys Asp Asp Asn Pro Asn Leu 100 105 110 Pro Arg Leu Val Arg Pro Glu Val Asp Val Met Cys Thr Ala Phe His 115 120 125 Asp Asn Glu Glu Thr Phe Leu Lys Lys Tyr Leu Tyr Glu Ile Ala Arg 130 135 140 Arg His Pro Tyr Phe Tyr Ala Pro Glu Leu Leu Phe Phe Ala Lys Arg 145 150 155 160 Tyr Lys Ala Ala Phe Thr Glu Cys Cys Gln Ala Ala Asp Lys Ala Ala 165 170 175 Cys Leu Leu Pro Lys Leu Asp Glu Leu Arg Asp Glu Gly Lys Ala Ser 180 185 190 Ser Ala Lys Gln Arg Leu Lys Cys Ala Ser Leu Gln Lys Phe Gly Glu 195 200 205 Arg Ala Phe Lys Ala Trp Ala Val Ala Arg Leu Ser Gln Arg Phe Pro 210 215 220 Lys Ala Glu Phe Ala Glu Val Ser Lys Leu Val Thr Asp Leu Thr Lys 225 230 235 240 Val His Thr Glu Cys Cys His Gly Asp Leu Leu Glu Cys Ala Asp Asp 245 250 255 Arg Ala Asp Leu Ala Lys Tyr Ile Cys Glu Asn Gln Asp Ser Ile Ser 260 265 270 Ser Lys Leu Lys Glu Cys Cys Glu Lys Pro Leu Leu Glu Lys Ser His 275 280 285 Cys Ile Ala Glu Val Glu Asn Asp Glu Met Pro Ala Asp Leu Pro Ser 290 295 300 Leu Ala Ala Asp Phe Val Glu Ser Lys Asp Val Cys Lys Asn Tyr Ala 305 310 315 320 Glu Ala Lys Asp Val Phe Leu Gly Met Phe Leu Tyr Glu Tyr Ala Arg 325 330 335 Arg His Pro Asp Tyr Ser Val Val Leu Leu Leu Arg Leu Ala Lys Thr 340 345 350 Tyr Glu Thr Thr Leu Glu Lys Cys Cys Ala Ala Ala Asp Pro His Glu 355 360 365 Cys Tyr Ala Lys Val Phe Asp Glu Phe Lys Pro Leu Val Glu Glu Pro 370 375 380 Gln Asn Leu Ile Lys Gln Asn Cys Glu Leu Phe Glu Gln Leu Gly Glu 385 390 395 400 Tyr Lys Phe Gln Asn Ala Leu Leu Val Arg Tyr Thr Lys Lys Val Pro 405 410 415 Gln Val Ser Thr Pro Thr Leu Val Glu Val Ser Arg Asn Leu Gly Lys 420 425 430 Val Gly Ser Lys Cys Cys Lys His Pro Glu Ala Lys Arg Met Pro Cys 435 440 445 Ala Glu Asp Tyr Leu Ser Val Val Leu Asn Gln Leu Cys Val Leu His 450 455 460 Glu Lys Thr Pro Val Ser Asp Arg Val Thr Lys Cys Cys Thr Glu Ser 465 470 475 480 Leu Val Asn Arg Arg Pro Cys Phe Ser Ala Leu Glu Val Asp Glu Thr 485 490 495 Tyr Val Pro Lys Glu Phe Asn Ala Glu Thr Phe Thr Phe His Ala Asp 500 505 510 Ile Cys Thr Leu Ser Glu Lys Glu Arg Gln Ile Lys Lys Gln Thr Ala 515 520 525 Leu Val Glu Leu Val Lys His Lys Pro Lys Ala Thr Lys Glu Gln Leu 530 535 540 Lys Ala Val Met Asp Asp Phe Ala Ala Phe Val Glu Lys Cys Cys Lys 545 550 555 560 Ala Asp Asp Lys Glu Thr Cys Phe Ala Glu Glu Gly Lys Lys Leu Val 565 570 575 Ala Ala Ser Gln Ala Ala Leu Gly Leu 580 585 <210> 17 <211> 143 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 17 Leu Asp Ser Pro Asp Arg Pro Trp Asn Pro Pro Thr Phe Ser Pro Ala 1 5 10 15 Leu Leu Val Val Thr Glu Gly Asp Asn Ala Thr Phe Thr Cys Ser Phe 20 25 30 Ser Asn Thr Ser Glu Ser Phe Val Leu Asn Trp Tyr Arg Met Ser Pro 35 40 45 Ser Asn Gln Thr Asp Lys Leu Ala Ala Phe 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(11)..(11) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 2048 His Gly Asn Phe Gly Asn Ser Tyr Xaa Ser Xaa Trp Ala Tyr 1 5 10 <210> 2049 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2049 Gly Ser Ser Thr Gly Ala Val Thr Ser Gly Tyr Tyr Pro Asn 1 5 10 <210> 2050 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2050 Gly Thr Lys Phe Leu Ala Pro 1 5 <210> 2051 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2051 Ala Leu Trp Tyr Ser Asn Arg Trp Val 1 5 <210> 2052 <211> 125 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <220> <221> misc_feature <222> (109)..(109) <223> Xaa is Leucine or Isoleucine <220> <221> misc_feature <222> (111)..(111) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 2052 Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly 1 5 10 15 Ser Leu Lys Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Asn Lys Tyr 20 25 30 Ala Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu 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990 Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Asp 995 1000 1005 Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly 1010 1015 1020 Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu 1025 1030 1035 Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val 1040 1045 1050 Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly 1055 1060 1065 Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln Tyr 1070 1075 1080 Gly Ser Thr Tyr Arg Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln 1085 1090 1095 Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys 1100 1105 1110 Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly 1115 1120 1125 Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu 1130 1135 1140 Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly 1145 1150 1155 Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln 1160 1165 1170 Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp 1175 1180 1185 Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg 1190 1195 1200 Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala 1205 1210 1215 Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly 1220 1225 1230 Lys <210> 2536 <211> 1234 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2536 Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala 1 5 10 15 Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Gly Tyr 20 25 30 Tyr Ile His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Cys Leu Glu Trp Met 35 40 45 Gly Trp Ile Asn Pro Asn Ser Gly Gly Thr Asn Tyr Ala Gln Lys Phe 50 55 60 Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Arg Asp Thr Ser Ile Ser Thr Ala Tyr 65 70 75 80 Met Glu Leu Ser Arg Leu Arg Ser Asp Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys 85 90 95 Ala Arg Val Glu Ala Val Ala Gly Arg Glu Tyr Tyr Tyr Phe Ser Gly 100 105 110 Met Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser Gly Gly 115 120 125 Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Ser Tyr Glu 130 135 140 Leu Thr Gln Pro Pro Ser Val Ser Val Ser Pro Gly Gln Thr Ala Ser 145 150 155 160 Ile Thr Cys Ser Gly Glu Lys Leu Gly Asp Lys Tyr Val Tyr Trp Tyr 165 170 175 Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ser Pro Val Leu Val Ile Tyr Gln Ser Thr 180 185 190 Lys Arg Pro Ser Gly Val Pro Glu Arg Phe Ser Gly Ser Asn Ser Gly 195 200 205 Asn Thr Ala Thr Leu Thr Ile Ser Gly Thr Gln Ala Met Asp Glu Ala 210 215 220 Asp Tyr Tyr Cys Gln Ala Tyr His Ala Ser Thr Ala Val Phe Gly Cys 225 230 235 240 Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu Ser Gly Gly Gly Gly Ser Glu Val Gln 245 250 255 Leu Leu Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly Ser Leu Arg 260 265 270 Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Tyr Trp Met His 275 280 285 Trp Val Arg Gln Thr Pro Gly Lys Cys Leu Glu Trp Val Ser Lys Ile 290 295 300 Asp Pro Ser Asp Asp Tyr Thr Asn Tyr Asn Gln Lys Val Lys Gly Arg 305 310 315 320 Phe Thr Ile Ser Ile Asp Lys Ser Lys Asn Thr Leu Tyr Leu Gln Met 325 330 335 Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ala Arg Trp 340 345 350 Asp Tyr Ser His Phe Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val 355 360 365 Ser Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly 370 375 380 Ser Glu Ile Val Met Thr Gln Ser Pro Ala Thr Leu Ser Val Ser Pro 385 390 395 400 Gly Glu Arg Ala Thr Leu Thr Cys Arg Ala Ser Ser Ser Val Ser Tyr 405 410 415 Met His Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Leu Leu Ile 420 425 430 Tyr Gly Thr Ser Asn Leu Val Ser Gly Val Pro Ala Arg Phe Ser Gly 435 440 445 Ser Gly Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Ser 450 455 460 Glu Asp Phe Ala Val Tyr Tyr Cys Gln Gln Trp Ser Ser Tyr Pro Leu 465 470 475 480 Thr Phe Gly Cys Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Ser Gly Gly Gly Gly 485 490 495 Ser Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly 500 505 510 Gly Ser Leu Lys Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Asn Lys 515 520 525 Tyr Ala Ile Asn Trp Val Arg Glu Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp 530 535 540 Val Ala Arg Ile Arg Ser Lys Tyr Asn Asn Tyr Ala Thr Tyr Tyr Ala 545 550 555 560 Asp Ala Val Lys Asp Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asp Ser Lys Asn 565 570 575 Thr Ala Tyr Leu Gln Met Asn Asn Leu Lys Thr Glu Asp Thr Ala Val 580 585 590 Tyr Tyr Cys Val Arg Asn Ala Asn Phe Gly Thr Ser Tyr Ile Ser Tyr 595 600 605 Phe Ala Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Gly 610 615 620 Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gln Thr Val 625 630 635 640 Val Thr Gln Glu Pro Ser Leu Thr Val Ser Pro Gly Gly Thr Val Thr 645 650 655 Leu Thr Cys Gly Ser Ser Thr Gly Ala Val Thr Ser Gly Asn Tyr Pro 660 665 670 Asn Trp Val Gln Lys Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Gly Leu Ile Gly 675 680 685 Gly Thr Lys Phe Leu Ala Pro Gly Thr Pro Ala Arg Phe Ser Gly Ser 690 695 700 Leu Leu Gly Gly Lys Ala Ala Leu Thr Leu Ser Gly Val Gln Pro Glu 705 710 715 720 Asp Glu Ala Glu Tyr Tyr Cys Val Leu Trp Tyr Ser Asn Arg Trp Val 725 730 735 Phe Gly Ser Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu Gly Gly Gly Gly Asp Lys 740 745 750 Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro 755 760 765 Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser 770 775 780 Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp 785 790 795 800 Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn 805 810 815 Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln Tyr Gly Ser Thr Tyr Arg Cys 820 825 830 Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu 835 840 845 Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys 850 855 860 Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr 865 870 875 880 Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr 885 890 895 Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu 900 905 910 Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu 915 920 925 Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys 930 935 940 Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu 945 950 955 960 Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly 965 970 975 Lys Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser 980 985 990 Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Asp 995 1000 1005 Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly 1010 1015 1020 Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu 1025 1030 1035 Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val 1040 1045 1050 Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly 1055 1060 1065 Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln Tyr 1070 1075 1080 Gly Ser Thr Tyr Arg Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln 1085 1090 1095 Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys 1100 1105 1110 Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly 1115 1120 1125 Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu 1130 1135 1140 Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly 1145 1150 1155 Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln 1160 1165 1170 Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp 1175 1180 1185 Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg 1190 1195 1200 Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala 1205 1210 1215 Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly 1220 1225 1230 Lys <210> 2537 <400> 2537 000 <210> 2538 <400> 2538 000 <210> 2539 <400> 2539 000 <210> 2540 <400> 2540 000 <210> 2541 <400> 2541 000 <210> 2542 <400> 2542 000 <210> 2543 <400> 2543 000 <210> 2544 <400> 2544 000 <210> 2545 <400> 2545 000 <210> 2546 <400> 2546 000 <210> 2547 <400> 2547 000 <210> 2548 <400> 2548 000 <210> 2549 <400> 2549 000 <210> 2550 <400> 2550 000 <210> 2551 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2551 Gly Gly Gly Gly Gln Gly Gly Gly Gly Gln Gly Gly Gly Gly Gln 1 5 10 15 <210> 2552 <211> 105 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2552 Gln Asp Gly Asn Glu Glu Met Gly Gly Ile Thr Gln Thr Pro Tyr Lys 1 5 10 15 Val Ser Ile Ser Gly Thr Thr Val Ile Leu Thr Cys Pro Gln Tyr Pro 20 25 30 Gly Ser Glu Ile Leu Trp Gln His Asn Asp Lys Asn Ile Gly Gly Asp 35 40 45 Glu Asp Asp Lys Asn Ile Gly Ser Asp Glu Asp His Leu Ser Leu Lys 50 55 60 Glu Phe Ser Glu Leu Glu Gln Ser Gly Tyr Tyr Val Cys Tyr Pro Arg 65 70 75 80 Gly Ser Lys Pro Glu Asp Ala Asn Phe Tyr Leu Tyr Leu Arg Ala Arg 85 90 95 Val Cys Glu Asn Cys Met Glu Met Asp 100 105 <210> 2553 <211> 27 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2553 Gln Asp Gly Asn Glu Glu Met Gly Gly Ile Thr Gln Thr Pro Tyr Lys 1 5 10 15 Val Ser Ile Ser Gly Thr Thr Val Ile Leu Thr 20 25 <210> 2554 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2554 Lys Tyr Ala Met Asn 1 5 <210> 2555 <211> 19 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2555 Arg Ile Arg Ser Lys Tyr Asn Asn Tyr Ala Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser 1 5 10 15 Val Lys Asp <210> 2556 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2556 Ala Gly Asn Phe Gly Asn Ser Tyr Ile Ser Tyr Trp Ala Tyr 1 5 10 <210> 2557 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2557 Gly Ser Ser Thr Gly Ala Val Thr Ser Gly Asn Tyr Pro Asn 1 5 10 <210> 2558 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2558 Gly Thr Lys Phe Leu Ala Pro 1 5 <210> 2559 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2559 Val Leu Trp Tyr Ser Asn Arg Trp Val 1 5 <210> 2560 <211> 125 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2560 Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly 1 5 10 15 Ser Leu Lys Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Asn Lys Tyr 20 25 30 Ala Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val 35 40 45 Ala Arg Ile Arg Ser Lys Tyr Asn Asn Tyr Ala Thr Tyr Tyr Ala Asp 50 55 60 Ser Val Lys Asp Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asp Ser Lys Asn Thr 65 70 75 80 Ala Tyr Leu Gln Met Asn Asn Leu Lys Thr Glu Asp Thr Ala Val Tyr 85 90 95 Tyr Cys Val Arg Ala Gly Asn Phe Gly Asn Ser Tyr Ile Ser Tyr Trp 100 105 110 Ala Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser 115 120 125 <210> 2561 <211> 109 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2561 Gln Thr Val Val Thr Gln Glu Pro Ser Leu Thr Val Ser Pro Gly Gly 1 5 10 15 Thr Val Thr Leu Thr Cys Gly Ser Ser Thr Gly Ala Val Thr Ser Gly 20 25 30 Asn Tyr Pro Asn Trp Val Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Gly 35 40 45 Leu Ile Gly Gly Thr Lys Phe Leu Ala Pro Gly Thr Pro Ala Arg Phe 50 55 60 Ser Gly Ser Leu Leu Gly Gly Lys Ala Ala Leu Thr Leu Ser Gly Val 65 70 75 80 Gln Pro Glu Asp Glu Ala Glu Tyr Tyr Cys Val Leu Trp Tyr Ser Asn 85 90 95 Arg Trp Val Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu 100 105

Claims (28)

1. VH 영역 및 VL 영역을 포함하거나 이로 이루어진 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 결합 도메인을 포함하는 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물로서,
   i) VH 영역은
   X₁YAX₂N의 CDR-H1 서열(여기서, X₁은 K, V, S, G, R, T, 또는 I이고; X₂는 M 또는 I임);
   RIRSKYNNYATYYADX₁VKX₂의 CDR-H2 서열(여기서, X₁은 S 또는 Q이고; X₂는 D, G, K, S, 또는 E임); 및
   HX₁NFGNSYX₂SX₃X₄AY의 CDR-H3 서열(여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 I, L, V, 또는 T이고; X₃은 Y, W 또는 F이고; X₄는 W, F 또는 Y임)을 포함하고;
   ii) VL 영역은
   X₁SSTGAVTX₂X₃X₄YX₅N의 CDR-L1 서열(여기서, X₁은 G, R, 또는 A이고; X₂는 S 또는 T이고; X₃은 G 또는 S이고; X₄는 N 또는 Y이고; X₅는 P 또는 A임);
   X₁TX₂X₃X₄X₅X₆의 CDR-L2 서열(여기서, X₁은 G 또는 A이고; X₂는 K, D, 또는 N이고; X₃은 F, M 또는 K이고; X₄는 L 또는 R이고; X₅는 A, P, 또는 V이고; X₆은 P 또는 S임); 및
   X₁LWYSNX₂WV의 CDR-L3 서열(여기서, X₁은 V, A, 또는 T이고; X₂는 R 또는 L임)을 포함하고;
   iii) i)의 VH 영역 및/또는 ii)의 VL 영역의 CDR 서열 중 하나 이상은 CDR-H1에서 X₂4V 및 X₂4F;
   CDR-H2에서 D15, 및 X₁16A;
   CDR-H3에서 H1, X₁2E, F4, 및 N6; 및
   CDR-L3에서 X₁1L 및 W3
   으로부터 선택되는 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합을 포함하는, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
2. 제1항에 있어서, iii)에서 정의된 바와 같은 상기 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합에 더하여, 상기 CDR-H1 서열에서 X₂는 I이고/이거나; 상기 CDR-H2 서열에서 X₂는 G이고/이거나; 상기 CDR-H3 서열에서 X₁은 A이고, X₄는 F이고/이거나; 상기 CDR-L3 서열에서 X₁은 A인, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
3. 제1항 또는 제2항에 있어서, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12개 이상의 아미노산 치환의 iii)에서 정의된 바와 같은 상기 아미노산 치환의 조합을 포함하는, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
4. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서,
   i) 상기 하나의 아미노산 치환은
   a. CDR-H1에서 X₂4V 또는 X₂4F; CDR-H3에서 H1A; 및
   b. CDR-L3에서 X₁1L 및 W3Y
   로부터 선택되거나;
   ii) 상기 2개 이상의 아미노산 치환의 조합은 CDR-H2에서 X₁16A 및 CDR-H3에서 N6S; 및 CDR-H2에서 X₁16A 및 CDR-H3에서 N6T로부터 선택되거나;
   iii) 상기 3개 이상의 아미노산 치환의 조합은 CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1A 및 N6S; CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1A 및 N6T; CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1N 및 N6T로부터 선택되거나;
   iv) 상기 4개 이상의 아미노산 치환의 조합은 CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1A, N6S, 및 CDR-L3에서 W3Y; CDR-H2에서 D15E, X₁16A, CDR-H3에서 H1A, 및 N6T; CDR-H2에서 D15E, X₁16A, CDR-H3에서 H1A, 및 N6S; CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1A, F4I 및 N6S으로부터 선택되거나; 또는
   v) 상기 5개 또는 6개의 아미노산 치환의 조합은 CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1A, X₁2E, F4I, 및 N6T; CDR-H2에서 X₁16A, CDR-H3에서 H1N, X₁2E, F4I, 및 N6S; CDR-H2에서 D15E, X₁16A, CDR-H3에서 H1A, N6S; 및 CDR-L3에서 W3Y; CDR-H2에서 D15E, X₁16A, CDR-H3에서 H1N, X₁2E, F4I 및 N6T; CDR-H2에서 D15E, X₁16A, CDR-H3에서 H1A, X₁2E, F4I 및 N6T; CDR-H2에서 D15E, X₁16A, CDR-H3에서 X₁2E, F4I 및 N6T로부터 선택되는, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
5. VH 영역 및 VL 영역을 포함하거나 이로 이루어진 인간 CD3ε 사슬의 세포외 에피토프에 결합하는 결합 도메인을 포함하는 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물로서,
   i) VH 영역은 EVX₁LX₂ESGGGLX₃QPX₄GSLKLSCAASGFTFNX₅YAX₆NWVRQAPGKGLEWVARIRSKYNNYATYYADX₇VKX₈RFTISRDDSX₉X₁₀X₁₁X₁₂YLQMNNLKTEDTAX₁₃YYCVRHX₁₄NFGNSYX₁₅SX₁₆X₁₇AYWGQGTLVTVSX₁₈의 서열(여기서, X₁은 Q 또는 K이고; X₂는 V 또는 L이고; X₃은 V 또는 E이고; X₄는 G 또는 K이고; X₅는 K, V, S, G, R, T, 또는 I이고; X₆은 M 또는 I이고; X₇은 S 또는 Q이고; X₈은 D, G, K, S, 또는 E이고; X₉는 K 또는 Q이고; X₁₀은 N 또는 S이고; X₁₁은 T 또는 I이고; X₁₂는 A 또는 L이고; X₁₃은 V 또는 M이고; X₁₄는 G, R 또는 A이고; X₁₅는 I, L, V, 또는 T이고; X₁₆은 Y, W 또는 F이고; X₁₇은 W, F 또는 Y이고; X₁₈은 S 또는 A임)을 포함하고;
   ii) VL 영역은 QX₁VVTQEX₂X₃LTX₄SPGX₅TVTLTCX₆SSTGAVTX₇X₈X₉YX₁₀NWVQX₁₁KPX₁₂X₁₃X₁₄X₁₅X₁₆GLIGX₁₇TX₁₈X₁₉X₂₀X₂₁X₂₂GX₂₃PARFSGSLX₂₄GX₂₅KAALTX₂₆X₂₇GX₂₈QX₂₉EDEAX₃₀YX₃₁CX₃₂LWYSNX₃₃WVFGGGTKLTVL의 서열(여기서, X₁은 T 또는 A이고; X₂는 P 또는 S이고; X₃은 S 또는 A이고; X₄는 V 또는 T이고; X₅는 G 또는 E이고; X₆은 G, R, 또는 A이고; X₇은 S 또는 T이고; X₈은 G 또는 S이고; X₉는 N 또는 Y이고; X₁₀은 P 또는 A이고; X₁₁은 Q 또는 E이고; X₁₂는 G 또는 D이고; X₁₃은 Q 또는 H이고; X₁₄는 A 또는 L이고; X₁₅는 P 또는 F이고; X₁₆은 R 또는 T이고; X₁₇은 G 또는 A이고; X₁₈은 K 또는 D이고; X₁₉는 F 또는 M이고; X₂₀은 L 또는 R이고; X₂₁은 A, P 또는 V이고; X₂₂는 P 또는 S이고; X₂₃은 T 또는 V이고; X₂₄는 L 또는 I이고; X₂₅는 G 또는 D이고; X₂₆는 L 또는 I이고; X₂₇은 S 또는 T이고; X₂₈은 V 또는 A이고; X₂₉는 P 또는 T이고; X₃₀은 E 또는 I이고; X₃₁은 Y 또는 F이고; X₃₂는 V, A, 또는 T이고; X₃₃은 R 또는 L임)을 포함하고;
   iii) VH 및/또는 VL 영역 서열은
   a. i)에서 VH 영역 서열에서 N30, X₆34V, X₆34F, Q39, L45, D64, X₇65A, X₁₂81V, X₁₂81T, X₁₂81I, V99, H101, X₁₄102E, F104, 및 N106; 및
   b. ii)에서 VL 영역 서열에서 L20, V38, X₁₁40R, X₁₁40K, X₂₄69, X₃₂91L, X₃₃93, 및 G102
   로부터 선택되는 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합을 포함하는, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
6. 제5항에 있어서, iii)에서 정의된 바와 같은 상기 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합에 더하여, 상기 VH 영역 서열에서 X₆은 I이고; X₈은 G이고; X₁₂는 L이고, X₁₄는 A이고, X₁₇은 F이고/이거나; 상기 VL 영역 서열에서 X₃₂는 A인, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
7. 제5항 또는 제6항에 있어서, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12개 이상의 아미노산 치환의 iii)에서 정의된 바와 같은 상기 아미노산 치환의 조합을 포함하는, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
8. 제5항 내지 제7항 중 어느 한 항에 있어서,
   i) 상기 하나의 산 치환은
   a. VH 영역에서 X₆34V, Q39E, Q39K, Q39R, Q39D, L45M, L45V, X₁₂81V, X₁₂81T, X₁₂81I, V99A, V99L, H101A, H101N; 및
   b. V38I, V38L, V38M, V38F, V38Y, X₁₁40R, X₁₁40K, X₂₄69S, X₂₄69E, X₃₂91L, X₃₃93Y
   로부터 선택되고;
   ii) 상기 2개 이상의 아미노산 치환의 조합은 VH 영역에서 X₆34F 및 X₁₂81V; VH 영역에서 Q39E 및 VL 영역에서 X₁₁40K; VH 영역에서 Q39E 및 VL 영역에서 X₁₁40R; VH 영역에서 Q39D 및 VL 영역에서 X₁₁40K; VH 영역에서 Q39D 및 VL 영역에서 X₁₁40R; VH 영역에서 L45V 및 VL 영역에서 V38F; VH 영역에서 L45V 및 VL 영역에서 V38Y; VH 영역에서 L45M 및 VL 영역에서 X₁₁40K; VL 영역에서 L20I 및 G102S; VH 영역에서 X₁₂81V 및 VL 영역에서 X₁₁40K로부터 선택되고;
   iii) 상기 3개 이상의 아미노산 치환의 조합은 VH 영역에서 Q39E, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S; VH 영역에서 Q39E, VL 영역에서 X₁₁40R 및 G102S; VH 영역에서 Q39D, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S; VH 영역에서 Q39D, VL 영역에서 X₁₁40R 및 G102S; VH 영역에서 L45M, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S; VH 영역에서 X₇65A, H101A, 및 N106S; VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, 및 G102S로부터 선택되고;
   iv) 상기 4개 이상의 아미노산 치환의 조합은 VH 영역에서 Q39E, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K 및 G102S; VH 영역에서 Q39E, VL 영역에서 L20I, X₁₁40R 및 G102S; VH 영역에서 Q39D, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K 및 G102S; VH 영역에서 Q39D, VL 영역에서 L20I, X₁₁40R 및 G102S; VH 영역에서 L45M, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K 및 G102S; VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S; VH 영역에서 X₁₂81V, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, 및 G102S로부터 선택되고;
   v) 상기 5, 6, 7, 8, 9, 10개 이상의 아미노산 치환의 조합은 VH 영역에서 X₇65A, X₁₂81V, V99A, N106S, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S; VH 영역에서 D64E, X₇65A, X₁₂81V, X₁₄102E, F104I, N106T, VL 영역에서 L20I, X₂₄69S, 및 G102S; VH 영역에서 L45M, X₇65A, N106T, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S; VH 영역에서 X₇65A, X₁₂81V, V99A, H101A, F104I, N106S, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S; VH 영역에서 X₇65A, X₁₂81V, V99A, H101A, N106S; VH 영역에서 X₁₂81V, V99A, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S; VH 영역에서 Q39E, X₁₂81V, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, 및 G102S; VH 영역에서 L45V, VL 영역에서 L20I, V38F, X₁₁40K 및 G102S로부터 선택되는, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
9. 제5항 내지 제8항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 아미노산 치환의 조합은 다음으로부터 선택되는, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물:
   ii) VH 영역에서
   a. X₇65A, X₁₂81V, V99A, H101A 및 N106S;
   b. D64E, X₇65A, A81V, H101N, X₁₄102E, F104I, 및 N106S;
   c. L45M, X₇65A, H101A, 및 N106T;
   d. L45M, X₇65A, H101A, 및 N106S;
   e. Q39E, X₇65A, H101N, 및 N106T;
   f. D64E, X₇65A, V99A, H101A, 및 N106T;
   g. X₇65A, X₁₂81V, V99A, H101A, X₁₄102E, F104I, 및 N106T;
   h. X₇65A, X₁₂81V, H101N, X₁₄102E, F104I, 및 N106S;
   i. D64E, X₇65A, X₁₂81V, H101A, 및 N106S;
   j. D64E, X₇65A, H101A, 및 N106T;
   k. X₇65A, V99A, H101A, 및 N106T;
   l. D64E, X₇65A, H101A, 및 N106S;
   m. D64E, X₇65A, X₁₂81V, V99A, H101A, 및 N106S;
   n. X₇65A, H101A 및 N106S;
   o. N30S, Q39E, D64E, X₇65A, X₁₂81V, H101A, X₁₄102E, F104I, 및 N106T;
   p. L45M, D64E, X₇65A, H101A, 및 N106T;
   q. N30S, L45M, X₇65A, X₁₂81V, H101A, 및 N106T;
   r. N30S, L45M, D64E, X₇65A, X₁₂81V, H101A, 및 N106S;
   iii) VL 영역에서
   a. L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S;
   b. L20I, X₂₄69S, 및 G102S;
   c. L20I, V38I, X₁₁40K, X₂₄69E, G102S 및 X₃₃93Y;
   d. X₁₁40K 및 G102S;
   e. L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, G102S 및 X₃₃93Y;
   f. L20M, X₁₁40K 및 X₂₄69E;
   g. L20I, V38I, X₁₁40K, X₂₄69E 및 G102S;
   h. X₁₁40K, X₂₄69S 및 X₃₃93Y; 또는
   i. X₁₁40K 및 X₂₄69S; 및
   iv) i) 및 ii)의 하나의 아미노산 치환 조합의 조합.
10. 제9항에 있어서, 상기 iii)의 아미노산 치환 조합의 조합은 다음으로부터 선택되는, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물:
    a. VH 영역에서 X₇65A, X₁₂81V, V99A, H101A, N106S, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S;
    b. VH 영역에서 D64E, X₇65A, X₁₂81V, H101N, X₁₄102E, F104I, N106S, VL 영역에서 L20I, X₂₄69S, 및 G102S;
    c. VH 영역에서 L45M, X₇65A, H101A, N106T, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S;
    d. VH 영역에서 L45M, X₇65A, H101A, N106S, VL 영역에서 L20I, V38I, X₁₁40K, X₂₄69E, G102S 및 X₃₃93Y;
    e. VH 영역에서 Q39E, X₇65A, H101N, N106T, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S;
    f. VH 영역에서 D64E, X₇65A, V99A, H101A, N106T, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S;
    g. VH 영역에서 X₇65A, X₁₂81V, V99A, H101A, X₁₄102E, F104I, N106T, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, 및 G102S;
    h. VH 영역에서 X₇65A, X₁₂81V, H101N, X₁₄102E, F104I, N106S, VL 영역에서 L20I, X₂₄69S, 및 G102S;
    i. VH 영역에서 D64E, X₇65A, X₁₂81V, H101A, N106S, VL 영역에서 L20I, X₂₄69S, 및 G102S;
    j. VH 영역에서 D64E, X₇65A, H101A, N106T, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S;
    k. VH 영역에서 X₇65A, V99A, H101A, N106T, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S;
    l. VH 영역에서 D64E, X₇65A, H101A, N106S, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S;
    m. VH 영역에서 D64E, X₇65A, X₁₂81V, V99A, H101A, N106S, VL 영역에서 L20I, X₁₁40K, X₂₄69S, G102S 및 X₃₃93Y;
    n. VH 영역에서 X₇65A, H101A, N106S, VL 영역에서 X₁₁40K 및 G102S;
    o. VH 영역에서 N30S, Q39E, D64E, X₇65A, X₁₂81V, H101A, X₁₄102E, F104I, N106T, VL 영역에서 L20M, X₁₁40K 및 X₂₄69E;
    p. VH 영역에서 L45M, D64E, X₇65A, H101A, N106T, VL 영역에서 L20I, V38I, X₁₁40K, X₂₄69E 및 G102S;
    q. VH 영역에서 N30S, L45M, X₇65A, X₁₂81V, H101A, N106T, VL 영역에서 X₁₁40K 및 X₂₄69S; 및
    r. VH 영역에서 N30S, L45M, D64E, X₇65A, X₁₂81V, H101A, N106S, VL 영역에서 X₁₁40K 및 X₂₄69S.
11. 제10항에 있어서, 상기 아미노산 치환 조합의 조합은 다음에 정의된, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물:
    a. 및 m. 상기 VH 영역 서열에서 X₆은 I임;
    b. 및 r. 상기 VH 영역 서열에서 X₈은 G임;
    c. 상기 VH 영역에서 X₁₂는 L임;
    d. 상기 VH 영역에서 X₁₂는 L이고 X₁₇은 F임;
    e. 상기 VH 영역 서열에서 X₆은 I이고, X₁₄는 A이고 X₁₇은 F임;
    f. 상기 VH 영역 서열에서 X₅는 I이고; 상기 VL 영역 서열에서 X₃₂는 A임;
    g. 상기 VH 영역 서열에서 X₅는 I임;
    h. 및 i. 상기 VH 영역 서열에서 X₈은 G임;
    j., l. 및 n. 상기 VH 영역 서열에서 X₆은 I이고 X₁₇은 F이고; 상기 VL 영역 서열에서 X₃₂는 A임;
    k. 상기 VH 영역 서열에서 X₆은 I이고; 상기 VL 영역 서열에서 X₃₂는 A임;
    p. 상기 VH 영역에서 X₁₂는 L임; 및
    q. 상기 VH 영역 서열에서 X₈은 G이고 X₁₇은 F임.
12. 제5항 또는 제6항 내지 제11항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 i) 및 ii)의 VH 및 VL 영역은 서열 번호 124 및 125, 172 및 173, 362 및 363, 552 및 553, 730 및 731, 928 및 929, 1106 및 1107, 1296 및 1297, 1474 및 1475, 1664 및 1665, 및 1854 및 1855에 정의된 바와 같은 VH 및 VL 영역 조합으로부터 선택되고, 상기 VH 및/또는 VL 영역 서열에서 상기 하나의 아미노산 치환 또는 이의 조합은 다음의 아미노산 잔기를 갖는 VH 및/또는 VL 영역 서열로 이어지는, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물:
    i. VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 65에 A, 위치 81에 V, 위치 99에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 S, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 S, 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 45에 M, 위치 65에 A, 위치 81에 L, 위치 101에 A, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 45에 M, 위치 65에 A, 위치 81에 L, 위치 101에 A, 위치 106에 S, 위치 112에 F, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 38에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 E, 위치 102에 S 및 위치 93에 Y;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 39에 E, 위치 65에 A, 위치 101에 N, 위치 102에 A, 위치 106에 T, 위치 112에 F, VL 영역 서열에서 위치 40에 K 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 99에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 40에 K, 위치 91에 A 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 65에 A, 위치 81에 V, 위치 99에 A, 위치 101에 A, 위치 102에 E, 위치 104에 I, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 68에 G, 위치 81에 V, 위치 101에 A, 위치 106에 S, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 T, 위치 112에 F, VL 영역 서열에서 위치 40에 K, 위치 91에 A 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 S, 위치 112에 F, VL 영역 서열에서 위치 40에 K, 위치 91에 A 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 81에 V, 위치 99에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 S, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 S, 위치 102에 S 및 위치 93에 Y;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 65에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 S, 위치 112에 F, VL 영역 서열에서 위치 40에 K, 위치 91에 A 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 45에 M, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 81에 L, 위치 101에 A, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 38에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 E 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 30에 S, 위치 45에 M, 위치 65에 A, 위치 68에 G, 위치 81에 V, 위치 101에 A, 위치 106에 T, 위치 112에 F, VL 영역 서열에서 위치 40에 K, 위치 69에 S 및 위치 93에 Y; 및
    VH 영역 서열에서 위치 30에 S, 위치 45에 M, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 68에 G, 위치 81에 V, 위치 101에 A, 위치 106에 S, VL 영역 서열에서 위치 40에 K 및 위치 69에 S;
    ii. VH 영역 서열에서 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 68에 G, 위치 81에 V, 위치 101에 N, 위치 102에 E, 위치 104에 I, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 65에 A, 위치 68에 G, 위치 81에 V, 위치 101에 N, 위치 102에 E, 위치 104에 I, 위치 106에 S, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 65에 A, 위치 99에 A, 위치 101에 A, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 40에 K, 위치 91에 A 및 위치 102에 S; 및
    VH 영역 서열에서 위치 30에 S, 위치 39에 E, 위치 64에 E, 위치 65에 A, 위치 81에 V, 위치 101에 A, 위치 102에 E, 위치 104에 I, 위치 106에 T, VL 영역 서열에서 위치 20에 M, 위치 40에 K 및 위치 69에 E;
    iii. VH 영역 서열에서 위치 101에 A;
    iv. VH 영역 서열에서 위치 81에 V, 위치 99에 A, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 81에 V, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 39에 E, 위치 81에 V, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K 및 위치 102에 S;
    v. VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 81에 V, 및 VL 영역 서열에서 위치 40에 K;
    VH 영역 서열에서 위치 45에 M, VH 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 65에 A, 위치 101에 A 및 위치 106S에 S;
    VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K, 위치 69에 S 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 F 및 위치 81에 V;
    VH 영역 서열에서 위치 45에 M, VL 영역 서열에서 위치 40에 K 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 39에 D, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I 및 위치 81에 V;
    VH 영역 서열에서 위치 39에 E, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 K 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 45에 M 및 VL 영역 서열에서 위치 40에 K;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I, 위치 65에 A, 위치 81에 V, 위치 99에 A, 위치 101에 A 및 위치 106에 S; 또는
    vi. VH 영역 서열에서 위치 39에 D, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 R 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 I;
    VL 영역 서열에서 위치 40에 K;
    VH 영역 서열에서 위치 39에 D, VL 영역 서열에서 위치 40에 K 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 20에 I 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 39에 K;
    VH 영역 서열에서 위치 39에 E, VL 영역 서열에서 위치 40에 K 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 39에 E, VL 영역 서열에서 위치 20에 I, 위치 40에 R 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 39에 D, VL 영역 서열에서 위치 40에 R 및 위치 102에 S;
    VH 영역 서열에서 위치 81에 V;
    VH 영역 서열에서 위치 39에 D 및 VL 영역 서열에서 위치 40에 K;
    VH 영역 서열에서 위치 112에 F;
    VH 영역 서열에서 위치 112에 F 및 VL 영역 서열에서 위치 38에 I;
    VH 영역 서열에서 위치 39에 E 및 VL 영역 서열에서 위치 40에 K;
    VH 영역 서열에서 위치 34에 V.
13. 제1항 내지 제12항 중 어느 한 항에 있어서, VH 및 VL 영역 서열은 링커에 의해 연결된, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
14. 제13항에 있어서, 링커는 펩티드 링커인, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
15. 제14항에 있어서, 상기 펩티드 링커는 G₄S 링커, 또는 G₄Q 링커 또는 이들의 반복을 포함하거나 이로 이루어진, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
16. 제1항 내지 제15항 중 어느 한 항에 있어서, 하나 이상의 추가 결합 도메인을 포함하는, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
17. 제16항에 있어서, 상기 하나 이상의 추가 결합 도메인은 세포 표면 항원에 결합하는, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
18. 제17항에 있어서, 상기 세포 표면 항원은 종양 항원인, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
19. 제18항에 있어서, 종양 항원은 BCMA, CD123, CD19, CD20, CD22, CD33, CD70, CDH19, CDH3, CLL1, CS1, CLDN6, CLDN18.2, DLL3, EGFRvIII, FLT3, MAGEB2, MART1, MSLN, MUC17, PSMA, 및 STEAP1로 이루어진 군으로부터 선택되는, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
20. 제1항 내지 제19항 중 어느 한 항에 있어서, 적어도 이중특이성인 단쇄(single chain) 폴리펩티드인, 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
21. 제1항 내지 제20항 중 어느 한 항에 정의된 바와 같은 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드.
22. 제21항에 정의된 바와 같은 폴리뉴클레오티드를 포함하는 벡터.
23. 제21항에 정의된 바와 같은 폴리뉴클레오티드로 또는 제22항에 정의된 바와 같은 벡터로 형질전환되거나 또는 형질감염된 숙주 세포.
24. 제1항 내지 제20항 중 어느 한 항에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 제조 방법으로서, 제1항 내지 제20항 중 어느 한 항에 정의된 바와 같은 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물의 발현을 허용하는 조건 하에 제23항에 정의된 바와 같은 숙주 세포를 배양하는 단계 및 생산된 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 배양물로부터 회수하는 단계를 포함하는, 방법.
25. 제1항 내지 제20항 중 어느 한 항에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물 또는 제24항의 방법에 따라 제조된 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 포함하는 제약 조성물.
26. 종양성 질환으로부터 선택되는 질환의 예방, 치료 또는 개선에 사용하기 위한, 제18항 내지 제20항 중 어느 한 항의 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물 또는 제24항의 방법에 따라 제조된 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물.
27. 종양성 질환의 예방, 치료 또는 개선 방법으로서, 이를 필요로 하는 대상체에게 제18항 내지 제20항 중 어느 한 항에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물 또는 제24항의 방법에 따라 제조된 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물을 투여하는 단계를 포함하는, 방법.
28. 제1항 내지 제20항 중 어느 한 항에 따른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물 또는 제24항의 방법에 따라 제조된 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 구축물, 제21항에 정의된 바와 같은 폴리뉴클레오티드, 제22항에 정의된 바와 같은 벡터, 및/또는 제23항에 정의된 바와 같은 숙주 세포를 포함하는 키트.

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