JP2536086B2 - 長期常温保存可能な豆腐の製造法 - Google Patents
長期常温保存可能な豆腐の製造法Info
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- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
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Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明は、豆乳液に凝固剤と共に新規トランスグルタ
ミナーゼとを作用させて豆腐を調製し、このようにして
得た豆腐をレトルトパウチ等の耐熱容器に充填し、レト
ルト処理してレトルト豆腐を製造する方法に関する。
ミナーゼとを作用させて豆腐を調製し、このようにして
得た豆腐をレトルトパウチ等の耐熱容器に充填し、レト
ルト処理してレトルト豆腐を製造する方法に関する。
（従来技術、発明が解決しようとする問題点） 豆腐の長期保存法としては、無菌包装がなどが考えら
れる。しかし、この方法は特殊な製造環境を必要とし、
かつ、保存性もチルド保存がベースとなっており日持ち
はなお充分とはいえない。
れる。しかし、この方法は特殊な製造環境を必要とし、
かつ、保存性もチルド保存がベースとなっており日持ち
はなお充分とはいえない。
このような事情に鑑み、先に、本発明者の一部が発明
者として関与して、豆腐に冷凍耐性を付与することによ
り豆腐の保存性を高める技術を開発した（特公昭56−31
942）。係る技術により、確かに、保存性は向上した
が、６ケ月以上の長期保存性を付与することは不可能で
あった。そこで、本発明は、より簡便に流通に置くこと
のでき、しかも６か月以上の長期保存性豆腐の製造法の
提供を目的とするものである。
者として関与して、豆腐に冷凍耐性を付与することによ
り豆腐の保存性を高める技術を開発した（特公昭56−31
942）。係る技術により、確かに、保存性は向上した
が、６ケ月以上の長期保存性を付与することは不可能で
あった。そこで、本発明は、より簡便に流通に置くこと
のでき、しかも６か月以上の長期保存性豆腐の製造法の
提供を目的とするものである。
（問題点を解決するための手段） 本発明者は、上記問題を解決すべく鋭意研究の結果、
豆乳液に凝固剤を作用させて豆腐を調製するときに、凝
固剤と共にCa2+非依存性でペプチド鎖内のグルタミン残
基のγ−カルボキシアミド基のアシル転移反応を触媒す
る新規トランスグルタミナーゼ（以下、BTGaseと略記す
ることがある。）を作用させると豆腐に耐レトルト性を
付与することができ、従ってこのようにして調製した豆
腐は耐熱容器に充填してレトルト処理に付することによ
りレトルト豆腐とすることができることを見出し、本発
明を完成した。ここに、BTGaseは、新規酵素であって、
本発明者の一部が発明者として関与した発明（特願昭62
−165067）に係わるもので、その酵素特性、製造法等に
ついては別項に記載する。
豆乳液に凝固剤を作用させて豆腐を調製するときに、凝
固剤と共にCa2+非依存性でペプチド鎖内のグルタミン残
基のγ−カルボキシアミド基のアシル転移反応を触媒す
る新規トランスグルタミナーゼ（以下、BTGaseと略記す
ることがある。）を作用させると豆腐に耐レトルト性を
付与することができ、従ってこのようにして調製した豆
腐は耐熱容器に充填してレトルト処理に付することによ
りレトルト豆腐とすることができることを見出し、本発
明を完成した。ここに、BTGaseは、新規酵素であって、
本発明者の一部が発明者として関与した発明（特願昭62
−165067）に係わるもので、その酵素特性、製造法等に
ついては別項に記載する。
本発明によれば、レトルト耐性を有し、常温で６か月
以上にも及ぶ長期流通可能な豆腐が提供される。
以上にも及ぶ長期流通可能な豆腐が提供される。
以下、本発明を詳細に説明する。
本発明に従い長期常温保存可能な豆腐を製造するに
は、まず、豆乳液に凝固剤とBTGaseとを作用させてレト
ルトパウチ等の耐熱容器に充填すべき豆腐を調製する。
この調製は、凝固剤にBTGaseを併用すること、及びこの
併用に伴う若干の制約の他は、全て公知の豆腐の調整法
に従ってよい。
は、まず、豆乳液に凝固剤とBTGaseとを作用させてレト
ルトパウチ等の耐熱容器に充填すべき豆腐を調製する。
この調製は、凝固剤にBTGaseを併用すること、及びこの
併用に伴う若干の制約の他は、全て公知の豆腐の調整法
に従ってよい。
従って、豆乳液としては、従来豆腐の調製に用いられ
ている次のような豆乳液を例として挙げることができ
る。その１は、丸大豆から得られる豆乳液であって、こ
れは、丸大豆を水浸漬し（望ましくは水温５〜30℃で８
〜24時間）、磨砕し、加水し（浸漬時の吸水量も含めて
原料大豆の７〜８倍が望ましい）、消泡剤を加え（食用
のもの各種、例えば、脂肪酸モノグリセリド、シリコン
樹脂製）、加熱・蒸煮し（豆乳中にうまく蛋白質、脂肪
分を溶け出させると共に殺菌とインヒビターの失活とを
行なうために各種機器で、例えば５分かけて100℃まで
上げ、そのままの温度で３〜５分保つ）、絞ってオカラ
を分離除去することによって得ることができる。その２
は、全脂豆乳粉末から得られる豆乳液であって、これ
は、豆乳粉末に加水し（７〜15倍量、好ましくは９〜11
倍量）、加熱・攪拌し（２〜10分かけて100℃近辺と
し、そのまま２〜10分保つ）、放冷することによって得
ることができる。その３は、分離大豆タンパクから得ら
れる豆乳液であって、これは、タンパク含量例えば50％
以上の脱脂タンパク粉末に水、例えば植物油等の油脂、
必要に応じてデンプン、及び各種乳化剤を加えて加熱乳
化することによって得ることができる。
ている次のような豆乳液を例として挙げることができ
る。その１は、丸大豆から得られる豆乳液であって、こ
れは、丸大豆を水浸漬し（望ましくは水温５〜30℃で８
〜24時間）、磨砕し、加水し（浸漬時の吸水量も含めて
原料大豆の７〜８倍が望ましい）、消泡剤を加え（食用
のもの各種、例えば、脂肪酸モノグリセリド、シリコン
樹脂製）、加熱・蒸煮し（豆乳中にうまく蛋白質、脂肪
分を溶け出させると共に殺菌とインヒビターの失活とを
行なうために各種機器で、例えば５分かけて100℃まで
上げ、そのままの温度で３〜５分保つ）、絞ってオカラ
を分離除去することによって得ることができる。その２
は、全脂豆乳粉末から得られる豆乳液であって、これ
は、豆乳粉末に加水し（７〜15倍量、好ましくは９〜11
倍量）、加熱・攪拌し（２〜10分かけて100℃近辺と
し、そのまま２〜10分保つ）、放冷することによって得
ることができる。その３は、分離大豆タンパクから得ら
れる豆乳液であって、これは、タンパク含量例えば50％
以上の脱脂タンパク粉末に水、例えば植物油等の油脂、
必要に応じてデンプン、及び各種乳化剤を加えて加熱乳
化することによって得ることができる。
さて、従来の豆腐の調製では、このような豆乳液に、
硫酸カルシウムの各種水和物、塩化カルシウム、塩化マ
グネシウム、天然ニガリ、グルコノデルタラクトン（GD
L）等の凝固剤を濃度0.1〜５％となるように加えて撹
拌、放置し、豆乳液を凝固させ、適宜脱水して所望の硬
さの豆腐を調製するが、本発明では、この凝固処理の際
に、凝固剤とともにBTGaseを作用させるのである。
硫酸カルシウムの各種水和物、塩化カルシウム、塩化マ
グネシウム、天然ニガリ、グルコノデルタラクトン（GD
L）等の凝固剤を濃度0.1〜５％となるように加えて撹
拌、放置し、豆乳液を凝固させ、適宜脱水して所望の硬
さの豆腐を調製するが、本発明では、この凝固処理の際
に、凝固剤とともにBTGaseを作用させるのである。
BTGase併用の目的は、そのタンパク架橋高分子化能を
活用し、耐レトルト性を有する豆腐を調製することにあ
るが、そのためには次のような凝固処理条件を採用すれ
ばよい。： ｉ） 豆乳液タンパク質濃度:3〜10％、好ましくは４〜
７％、 ii） 凝固剤：一般に豆腐調製に用いられるもの全て、
好ましくはGDL、 iii） BTGase濃度:0.1〜100u/gタンパク、好ましくは
１〜10u/gタンパク、 iv） 凝固温度:80℃以下、好ましくは50〜70℃、 ｖ） 凝固反応の時間:10分〜１夜、好ましくは30〜120
分。
活用し、耐レトルト性を有する豆腐を調製することにあ
るが、そのためには次のような凝固処理条件を採用すれ
ばよい。： ｉ） 豆乳液タンパク質濃度:3〜10％、好ましくは４〜
７％、 ii） 凝固剤：一般に豆腐調製に用いられるもの全て、
好ましくはGDL、 iii） BTGase濃度:0.1〜100u/gタンパク、好ましくは
１〜10u/gタンパク、 iv） 凝固温度:80℃以下、好ましくは50〜70℃、 ｖ） 凝固反応の時間:10分〜１夜、好ましくは30〜120
分。
なお、凝固処理時に本発明の効果を阻害しない範囲で
従来豆腐の調製に使用されている乳化剤等の各種添加物
を加えてもよいことは勿論である。
従来豆腐の調製に使用されている乳化剤等の各種添加物
を加えてもよいことは勿論である。
また、凝固処理後、凝固液は過脱水して所望の硬さ
の豆腐とし、或いは放置、冷却又はインキュベーション
を行なって豆腐を調製する。いずれにしろ、凝固処理に
よって得られる凝固液の処理も、従来のそれでよい。
尚、インキュベーションは、５〜60℃で１〜24時間行な
うとよく、この操作を行うと、更に保形性と保水性が向
上する。
の豆腐とし、或いは放置、冷却又はインキュベーション
を行なって豆腐を調製する。いずれにしろ、凝固処理に
よって得られる凝固液の処理も、従来のそれでよい。
尚、インキュベーションは、５〜60℃で１〜24時間行な
うとよく、この操作を行うと、更に保形性と保水性が向
上する。
次に、このようにして調製した豆腐をレトルトパウチ
等の耐熱容器に充填し、レトルト処理して最終製品とす
る。このようにして調製した豆腐は、レトルト耐性を有
する。レトルト処理における加熱条件は、80〜130℃好
ましくは100〜125℃で５〜120分好ましくは10〜30分と
すればよい。尚、他には最終製品化には特別の制限がな
い。但し、実際のレトルト処理はF0値でコントロールさ
れ、このF0値が0.2〜６の範囲、好ましくは２〜４の条
件下で処理される。尚、F0値とは、一定温度において所
定数の微生物を死滅させるのに要する最小加熱時間
（分，秒）であって、通常250゜F（121.1℃）での最小
加熱致死時間（F0）を指す。この値は食品の加熱殺菌効
果を表示する指標として用いられている。
等の耐熱容器に充填し、レトルト処理して最終製品とす
る。このようにして調製した豆腐は、レトルト耐性を有
する。レトルト処理における加熱条件は、80〜130℃好
ましくは100〜125℃で５〜120分好ましくは10〜30分と
すればよい。尚、他には最終製品化には特別の制限がな
い。但し、実際のレトルト処理はF0値でコントロールさ
れ、このF0値が0.2〜６の範囲、好ましくは２〜４の条
件下で処理される。尚、F0値とは、一定温度において所
定数の微生物を死滅させるのに要する最小加熱時間
（分，秒）であって、通常250゜F（121.1℃）での最小
加熱致死時間（F0）を指す。この値は食品の加熱殺菌効
果を表示する指標として用いられている。
このようなレトルト処理条件を採用する理由は、常温
で６ケ月以上の保存を品質および衛生上可能とするため
である。
で６ケ月以上の保存を品質および衛生上可能とするため
である。
従ってこのようにして製品されるレトルト豆腐は、常
温で６か月以上にも及ぶ長期流通が可能である。
温で６か月以上にも及ぶ長期流通が可能である。
（本発明の新規トランスグルタミナーゼ BTGase） （１）トランスグルタミナーゼとその由来 トランスグルタミナーゼ（以下、TGaseと略称するこ
とがある。）は、ペプチド鎖内にあるグルタミン残基の
γ−カルボキシアミド基のアシル転移反応を触媒する酵
素である。このTGaseは、アシル受容体としてタンパク
質中のリジン残基のε−アミノ基が作用すると、分子内
及び分子間にε−（γ−Glu）−Lys架橋結合が形成され
る。また水がアシル受容体として機能するときは、グル
タミン残基が脱アミド化されグルタミン酸残基になる反
応を進行させる酵素である。
とがある。）は、ペプチド鎖内にあるグルタミン残基の
γ−カルボキシアミド基のアシル転移反応を触媒する酵
素である。このTGaseは、アシル受容体としてタンパク
質中のリジン残基のε−アミノ基が作用すると、分子内
及び分子間にε−（γ−Glu）−Lys架橋結合が形成され
る。また水がアシル受容体として機能するときは、グル
タミン残基が脱アミド化されグルタミン酸残基になる反
応を進行させる酵素である。
TGaseのこのような性質により、TGaseを用いてタンパ
ク含有溶液又はスラリーをゲル化させることができる。
ク含有溶液又はスラリーをゲル化させることができる。
TGaseは、これまでモルモット肝由来のもの（以下、M
TGaseと略記することがある。）などの動物由来のもの
が知られているが、動物由来のものは、安価にまた大量
に入手するのが困難であり、タンパク質をゲル化すると
きは酵素濃度および基質濃度を共に高くする必要があ
り、またCa2+依存性であるので用途が制限される。
TGaseと略記することがある。）などの動物由来のもの
が知られているが、動物由来のものは、安価にまた大量
に入手するのが困難であり、タンパク質をゲル化すると
きは酵素濃度および基質濃度を共に高くする必要があ
り、またCa2+依存性であるので用途が制限される。
本発明で使用する新規トランスグルタミナーゼ（BTGa
se）は、微生物、例えば、ストレプトベルチシリウム属
の菌により産生されるものであるが、微生物由来のTGas
eについての報告は現時点ではない。
se）は、微生物、例えば、ストレプトベルチシリウム属
の菌により産生されるものであるが、微生物由来のTGas
eについての報告は現時点ではない。
本発明で使用する微生物由来のBTGaseは安価に供給さ
れ、かつ精製も容易であるので実用性が大である。ま
た、BTGaseを用いることにより、カルシウム非存在下又
カルシウム存在下のいずれでも酵素（BTGase）濃度及び
基質濃度が非常に低いところけで品質の優れたゲル化物
を製造できるという利点がある。
れ、かつ精製も容易であるので実用性が大である。ま
た、BTGaseを用いることにより、カルシウム非存在下又
カルシウム存在下のいずれでも酵素（BTGase）濃度及び
基質濃度が非常に低いところけで品質の優れたゲル化物
を製造できるという利点がある。
（２）BTGaseの製造 GTGaseを産生する微生物は、例えば、ストレプトベル
チシリウム・グリセオカルネウム（Streptoverticilliu
m griseocarneum）IFO 12776、ストレプトベルチシリ
ウム・シナモネウム・サブ・エスピー・シナモネウム
（Streptoverticillium cinnamoneum sub sp.cinnamone
um）IFO 12852、ストレプトベルチシリウム・モバラエ
ンス（Streptoverticillium mobaraense）IFO 13819等
があげられる。
チシリウム・グリセオカルネウム（Streptoverticilliu
m griseocarneum）IFO 12776、ストレプトベルチシリ
ウム・シナモネウム・サブ・エスピー・シナモネウム
（Streptoverticillium cinnamoneum sub sp.cinnamone
um）IFO 12852、ストレプトベルチシリウム・モバラエ
ンス（Streptoverticillium mobaraense）IFO 13819等
があげられる。
これら微生物を培養し、トランスグルタミナーゼを取
得するための培養法及び精製法等は次の通りである。
得するための培養法及び精製法等は次の通りである。
培養形態としては、液体培養、固体培養いずれも可能
であるが、工業的には深部通気攪拌培養を行うのが有利
である。又、使用する培養源としては、一般に微生物培
養に用いられる炭素源、窒素源、無機塩及びその他の微
量栄養源の他、ストレプトベルチシリウム属に属する微
生物の利用出来る栄養源であれば全て使用出来る。培地
の炭素源としては、ブドウ糖、ショ糖、ラスターゲン、
グリセリン、デキストリン、澱粉等の他、脂肪酸、油
脂、有機酸などが単独で又は組合せて用いられる。窒素
源としては、無機窒素源、有機窒素源のいずれも使用可
能であり、無機窒素源としては硝酸アンモニウム、硫酸
アンモニウム、尿素、硝酸ソーダ、塩化アンモニウム等
が挙げられる。又、有機窒素源としては大豆、米、トウ
モロコシ、小麦などの粉、糖、脱脂粕をはじめコーンス
テイープリカー、ペプトン、肉エキス、カゼイン、アミ
ノ酸、酵母エキス等が挙げられる。無機塩及び微量栄養
素としては、リン酸、マグネシウム、カリウム、鉄、カ
ルシウム、亜鉛等の塩類の他ビタミン、非イオン界面活
性剤、消泡剤等の菌の生育やBTGaseの産生を促進するも
のであれば必要に応じて使用出来る。
であるが、工業的には深部通気攪拌培養を行うのが有利
である。又、使用する培養源としては、一般に微生物培
養に用いられる炭素源、窒素源、無機塩及びその他の微
量栄養源の他、ストレプトベルチシリウム属に属する微
生物の利用出来る栄養源であれば全て使用出来る。培地
の炭素源としては、ブドウ糖、ショ糖、ラスターゲン、
グリセリン、デキストリン、澱粉等の他、脂肪酸、油
脂、有機酸などが単独で又は組合せて用いられる。窒素
源としては、無機窒素源、有機窒素源のいずれも使用可
能であり、無機窒素源としては硝酸アンモニウム、硫酸
アンモニウム、尿素、硝酸ソーダ、塩化アンモニウム等
が挙げられる。又、有機窒素源としては大豆、米、トウ
モロコシ、小麦などの粉、糖、脱脂粕をはじめコーンス
テイープリカー、ペプトン、肉エキス、カゼイン、アミ
ノ酸、酵母エキス等が挙げられる。無機塩及び微量栄養
素としては、リン酸、マグネシウム、カリウム、鉄、カ
ルシウム、亜鉛等の塩類の他ビタミン、非イオン界面活
性剤、消泡剤等の菌の生育やBTGaseの産生を促進するも
のであれば必要に応じて使用出来る。
培養は好気的条件で、培養温度は菌が発育しBTGaseが
産生する範囲であれば良く、好ましくは25〜35℃であ
る。培養時間は、条件により異なるが、BTGaseが最も産
生される時間まで培養すれば良く、通常２〜４日程度で
ある。
産生する範囲であれば良く、好ましくは25〜35℃であ
る。培養時間は、条件により異なるが、BTGaseが最も産
生される時間まで培養すれば良く、通常２〜４日程度で
ある。
BTGaseは液体培養では培養液中に溶解されており、培
養終了後培養液より固形分を除いた培養ろ液より採取さ
れる。
養終了後培養液より固形分を除いた培養ろ液より採取さ
れる。
培養ろ液よりBTGaseを精製するには、通常酵素精製に
用いられるあらゆる方法が使用出来る。
用いられるあらゆる方法が使用出来る。
例えば、エタノール、アセトン、イソプロピルアルコ
ール等の有機溶媒による処理、硫安、食塩等により塩
析、透析、限外ろ過法、イオン交換クロマトグラフィ
ー、吸着クロマトグラフィー、ゲルろ過、吸着剤、等電
点分画等の方法が使用出来る。又、これらの方法を適当
に組合せる事によりBTGaseの精製度が上る場合は適宜組
合せて行う事が出来る。これらの方法によって得られる
酵素は、安定化剤として各種の塩類、糖類、蛋白質、脂
質、界面活性剤等を加え或いは加えることなく、限外ろ
過濃縮、逆浸透濃縮、減圧乾燥、凍結乾燥、噴霧乾燥の
方法により液状又は固形のBTGaseを得ることが出来る。
ール等の有機溶媒による処理、硫安、食塩等により塩
析、透析、限外ろ過法、イオン交換クロマトグラフィ
ー、吸着クロマトグラフィー、ゲルろ過、吸着剤、等電
点分画等の方法が使用出来る。又、これらの方法を適当
に組合せる事によりBTGaseの精製度が上る場合は適宜組
合せて行う事が出来る。これらの方法によって得られる
酵素は、安定化剤として各種の塩類、糖類、蛋白質、脂
質、界面活性剤等を加え或いは加えることなく、限外ろ
過濃縮、逆浸透濃縮、減圧乾燥、凍結乾燥、噴霧乾燥の
方法により液状又は固形のBTGaseを得ることが出来る。
BTGaseの活性測定はベンジルオキシカルボニル−Ｌ−
グルタミニルグルシンとヒドロキシルアミンを基質とし
てCa2+非存在下で反応を行い、生成したヒドロキサム酸
をトリクロロ酢酸存在下で鉄錯体を形成させ525nmの吸
収を測定し、ヒドロキサム酸の量を検量線より求め活性
を算出する。
グルタミニルグルシンとヒドロキシルアミンを基質とし
てCa2+非存在下で反応を行い、生成したヒドロキサム酸
をトリクロロ酢酸存在下で鉄錯体を形成させ525nmの吸
収を測定し、ヒドロキサム酸の量を検量線より求め活性
を算出する。
BTGase活性は、特に記載しないかぎり以下に記載する
方法により測定した。
方法により測定した。
〈活性測定法〉 試薬Ａ 0.2Mトリス塩酸緩衝液（pH6.0） 0.1Mヒドロキシルアミン 0.01M還元型グルタチオン 0.03Mベンジルオキシカルボニル−Ｌ−グルタミニルグ
リシン 試薬Ｂ 3N−塩酸 12％−トリクロロ酢酸 ５％FeCl3・6H2O（0.1N−HClに溶解） 上記溶液の1:1:1の混合液を試薬Ｂとする。
リシン 試薬Ｂ 3N−塩酸 12％−トリクロロ酢酸 ５％FeCl3・6H2O（0.1N−HClに溶解） 上記溶液の1:1:1の混合液を試薬Ｂとする。
酵素液の0.05mlに試薬A 0.5mlを加えて混合し37℃で1
0分間反応後、試薬Ｂを加えて反応停止とFe錯体の形成
を行った後525nmの吸光度を測定する。対照としてあら
かじめ熱失活させた酵素液を用いて同様に反応させたも
のの吸光度を測定し、酵素液との吸光度差を求める。別
に酵素液のかわりにＬ−グルタミン酸γ−モノヒドロキ
サム酸を用いて検量線を作成し、前記吸光度差より生成
されたヒドロキサム酸の量を求め、１分間に１μモルの
ヒドロキサム酸を生成する酵素活性を１単位とした。
0分間反応後、試薬Ｂを加えて反応停止とFe錯体の形成
を行った後525nmの吸光度を測定する。対照としてあら
かじめ熱失活させた酵素液を用いて同様に反応させたも
のの吸光度を測定し、酵素液との吸光度差を求める。別
に酵素液のかわりにＬ−グルタミン酸γ−モノヒドロキ
サム酸を用いて検量線を作成し、前記吸光度差より生成
されたヒドロキサム酸の量を求め、１分間に１μモルの
ヒドロキサム酸を生成する酵素活性を１単位とした。
（３）BTGaseの酵素特性 上のようにして得られる精製BTGase、即ちストレプト
ベチシリウム・モバランスIFO 13819のトランスグルタ
ミナーゼ（BTG−１と命名）、ストレプトベルチシリウ
ム・グリセオカルネウムIFO 12776のトランスグルタミ
ナーゼ（BTG−２と命名）、ストレプトベルチシリウム
・シナモネウム・サブ・エスピー・シナモネウムIFO 1
2852のトランスグルタミナーゼ（BTG−３と命名）につ
いての酵素化学的性質は次の通り。
ベチシリウム・モバランスIFO 13819のトランスグルタ
ミナーゼ（BTG−１と命名）、ストレプトベルチシリウ
ム・グリセオカルネウムIFO 12776のトランスグルタミ
ナーゼ（BTG−２と命名）、ストレプトベルチシリウム
・シナモネウム・サブ・エスピー・シナモネウムIFO 1
2852のトランスグルタミナーゼ（BTG−３と命名）につ
いての酵素化学的性質は次の通り。
ａ） 至適pH: 基質としてベンジルオキシカルボニル−Ｌ−グルタミ
ニルグリシンとヒドロキシルアミンを使用した場合、37
℃、10分反応で、BTG−１の至適pHは６〜７にあり、BTG
−２の至適pHは６〜７付近にあり、BTG−３の至適pHは
６〜７付近にある。
ニルグリシンとヒドロキシルアミンを使用した場合、37
℃、10分反応で、BTG−１の至適pHは６〜７にあり、BTG
−２の至適pHは６〜７付近にあり、BTG−３の至適pHは
６〜７付近にある。
ｂ） 至適温度： 基質としてベンジルオキシカルボニル−Ｌ−グルタミ
ニルグリシンとヒドロキシルアミンを使用した場合、pH
6、10分反応で、BTG−１の至適温度は55℃付近であり、
BTG−２の至適温度は45℃付近であり、BTG−３の至適温
度は45℃付近にある。
ニルグリシンとヒドロキシルアミンを使用した場合、pH
6、10分反応で、BTG−１の至適温度は55℃付近であり、
BTG−２の至適温度は45℃付近であり、BTG−３の至適温
度は45℃付近にある。
ｃ） pH安定性： 37℃、10分間処理で、BTG−１はpH5〜９で安定であ
り、BTG−２はpH5〜９で安定であり、BTG−３はpH6〜９
で安定である。
り、BTG−２はpH5〜９で安定であり、BTG−３はpH6〜９
で安定である。
ｄ） 温度安定性： pH7で10分間処理では、BTG−１は40℃では88％活性が
残存し、50℃では74％活性が残存し、BTG−２は40℃で
は86％活性が残存し、50℃では56％活性が残存し、BTG
−32は40℃で80％活性が残存し、50℃では53％活性が残
存する。
残存し、50℃では74％活性が残存し、BTG−２は40℃で
は86％活性が残存し、50℃では56％活性が残存し、BTG
−32は40℃で80％活性が残存し、50℃では53％活性が残
存する。
ｅ） 基質特異性： 各BTGaseを用い、各種合成基質とヒドロキシルアミン
との反応を調べた。いずれのBTGaseも合成基質がベンジ
ルオキシカルボニルアスパラギニルグリシン、ベンジル
オキシカルボニルグルタミン、グリシルグルタミニルグ
リシンの場合反応しない。しかし合成基質がベンジルオ
キシカルボニルグルタミニルグリシンの場合の反応性は
最も高い。この時の各種合成基質濃度は5mMとした。結
果は表−１に示される。
との反応を調べた。いずれのBTGaseも合成基質がベンジ
ルオキシカルボニルアスパラギニルグリシン、ベンジル
オキシカルボニルグルタミン、グリシルグルタミニルグ
リシンの場合反応しない。しかし合成基質がベンジルオ
キシカルボニルグルタミニルグリシンの場合の反応性は
最も高い。この時の各種合成基質濃度は5mMとした。結
果は表−１に示される。
なお、表−１中のCBZはベンジルオキシカルボニル基
の略であり、Glnはグルタミル基の略であり、Glyはグリ
シル基の略であり、Aspはアスパラギニル基の略であ
る。
の略であり、Glnはグルタミル基の略であり、Glyはグリ
シル基の略であり、Aspはアスパラギニル基の略であ
る。
ｆ） 金属イオンの影響： 活性測定系に1mM濃度になるように各種金属イオンを
加えて影響を調べた（結果は表−２に示される）。いず
れのBTGaseもCu2+、Zn2+により活性が阻害される。
加えて影響を調べた（結果は表−２に示される）。いず
れのBTGaseもCu2+、Zn2+により活性が阻害される。
ｇ） 阻害剤の影響： 各阻害剤を1mMになるように加え、25℃、30分放置
後、活性を測定した（結果は表−３に示される）。いず
れのBTGaseもパラクロロマーキュリー安息香酸（PCMBと
略する）、Ｎ−エチルマレイミド（NEMと略する）、モ
ノヨード酢酸により活性が阻害される。
後、活性を測定した（結果は表−３に示される）。いず
れのBTGaseもパラクロロマーキュリー安息香酸（PCMBと
略する）、Ｎ−エチルマレイミド（NEMと略する）、モ
ノヨード酢酸により活性が阻害される。
表−３中PMSFはフェニルメチルスルホニルフルオライ
ドの略である。
ドの略である。
ｈ） 等電点： アンホライン等電点電気泳動により求めたところ、BT
G−１の等電点pIは９付近であり、BTG−２の等電点pIは
9.7付近であり、BTG−３の等電点pIは9.8付近である。
G−１の等電点pIは９付近であり、BTG−２の等電点pIは
9.7付近であり、BTG−３の等電点pIは9.8付近である。
ｉ） 分子量： SDSディスク電気泳動法より求めたところ、BTG−１の
分子量は約38,000であり、BTG−２の分子量は約41,000
であり、BTG−３の分子量は約41,000である。
分子量は約38,000であり、BTG−２の分子量は約41,000
であり、BTG−３の分子量は約41,000である。
ｊ） MTGaseとの比較： 次にBTGaseとモルモット肝由来のトランスグルタミナ
ーゼ（MTGase）との性質を比較する。尚、MTGaseは、特
開昭58−149645号に記載された方法で調製した。
ーゼ（MTGase）との性質を比較する。尚、MTGaseは、特
開昭58−149645号に記載された方法で調製した。
表−４には各酵素化学的性質の比較を、表−５にはCa
2+の活性に及ぼす影響を示す。表−４および表−５より
明らかのように従来主として研究されているMTGaseと放
線菌由来のBTGaseとには酵素化学的性質において種々の
差が見られ、特に温度安定性、分子量、等電点、基質特
異性に差が見られる。また、Ca2+の存在下及び非存在下
においても本発明で使用するBTGaseは作用する点等でも
明らかな差がみられる。従って、本発明の各酵素はMTGa
seとはその性質を異にするものと考えられる。
2+の活性に及ぼす影響を示す。表−４および表−５より
明らかのように従来主として研究されているMTGaseと放
線菌由来のBTGaseとには酵素化学的性質において種々の
差が見られ、特に温度安定性、分子量、等電点、基質特
異性に差が見られる。また、Ca2+の存在下及び非存在下
においても本発明で使用するBTGaseは作用する点等でも
明らかな差がみられる。従って、本発明の各酵素はMTGa
seとはその性質を異にするものと考えられる。
（４）BTGaseの製造例 ａ） BTG−１の製造 ストレプトベルチシリウム・モバラエンスIFO 13819
を培地組成ポリペプトン0.2％、グリコース0.5％、リン
酸二カリウム0.2％、硫酸マグネシウム0.1％からなる培
地（pH7）200mlに接種し、30℃、48時間培養し、得られ
た種培養液をポリペプトン2.0％、ラスターゲン2.0％、
リン酸二カリウム0.2％、硫酸マグネシウム0.1％、酵母
エキス0.2％、消泡剤としてアデカノール（商品名、旭
電化社製品）0.05％からなる培地20（pH7）に加え30
℃で３日間培養後ろ過し、培養液18.5得た。このもの
の活性は、0.35u/mlである。
を培地組成ポリペプトン0.2％、グリコース0.5％、リン
酸二カリウム0.2％、硫酸マグネシウム0.1％からなる培
地（pH7）200mlに接種し、30℃、48時間培養し、得られ
た種培養液をポリペプトン2.0％、ラスターゲン2.0％、
リン酸二カリウム0.2％、硫酸マグネシウム0.1％、酵母
エキス0.2％、消泡剤としてアデカノール（商品名、旭
電化社製品）0.05％からなる培地20（pH7）に加え30
℃で３日間培養後ろ過し、培養液18.5得た。このもの
の活性は、0.35u/mlである。
培養液を塩酸でpH6.5に調整し、予め0.05Mリン酸緩衝
液（pH6.5）で平衡化しておいたCG−50（商品名、オル
ガノ社製品）のカラムに通した。この操作でトランスグ
ルタミナーゼは吸着された。さらに同緩衝液で不純蛋白
質を洗い流した後、さらに0.05〜0.5Mの同緩衝液の濃度
勾配をつくり、通液して溶出液を分画回収し、比活性の
高い分画を集めた。電導度を10ms以下になるように希釈
後ブルーセファロースのカラムに通した。この操作でト
ランスグルタミナーゼは吸着された。更に0.05Mリン酸
緩衝液（pH7）で不純蛋白質を洗い流した後、０〜1Mの
食塩濃度勾配をつくり通液して溶出液を回収し比活性の
高い画分を集めた。UF6000膜を使い濃縮し、0.5Mの食塩
を含む0.05Mリン酸緩衝液（pH7）で緩衝液を用いて平衡
化させた。
液（pH6.5）で平衡化しておいたCG−50（商品名、オル
ガノ社製品）のカラムに通した。この操作でトランスグ
ルタミナーゼは吸着された。さらに同緩衝液で不純蛋白
質を洗い流した後、さらに0.05〜0.5Mの同緩衝液の濃度
勾配をつくり、通液して溶出液を分画回収し、比活性の
高い分画を集めた。電導度を10ms以下になるように希釈
後ブルーセファロースのカラムに通した。この操作でト
ランスグルタミナーゼは吸着された。更に0.05Mリン酸
緩衝液（pH7）で不純蛋白質を洗い流した後、０〜1Mの
食塩濃度勾配をつくり通液して溶出液を回収し比活性の
高い画分を集めた。UF6000膜を使い濃縮し、0.5Mの食塩
を含む0.05Mリン酸緩衝液（pH7）で緩衝液を用いて平衡
化させた。
得られた濃縮液を同緩衝液で予め平衡化しておいたセ
ファデックスＧ−75（ファルマシアファインケミカル社
製）を含むカラムに通し、同緩衝液を流して溶出液を分
画した。この結果活性画分は単一のピークとして溶出さ
れた。このものの比活性は、培養ろ液に対し625倍であ
り、回収率は47％であった。
ファデックスＧ−75（ファルマシアファインケミカル社
製）を含むカラムに通し、同緩衝液を流して溶出液を分
画した。この結果活性画分は単一のピークとして溶出さ
れた。このものの比活性は、培養ろ液に対し625倍であ
り、回収率は47％であった。
ｂ） BTG−２の製造 BTG−１の場合と同様にして、ストレプトベルチシリ
ウム・グリセオカルネウムIFO 12776を30℃で３日間培
養後ろ過し、培養液19を得た。このものの活性は0.28
u/mlであった。
ウム・グリセオカルネウムIFO 12776を30℃で３日間培
養後ろ過し、培養液19を得た。このものの活性は0.28
u/mlであった。
BTG−１の場合と同様な方法で酵素を精製して、SDSデ
ィスク電気泳動で単一の酵素をえた。
ィスク電気泳動で単一の酵素をえた。
ｃ） BTG−３の製造 BTG−１の場合と同様にして、ストレプトベルチシリ
ウム・シナモネウム・サブ・エスピー・シナモネウムIF
O 12852を30℃で３日培養後ろ過し、培養液18.5を得
た。このものの酵素活性は0.5u/mlであった。
ウム・シナモネウム・サブ・エスピー・シナモネウムIF
O 12852を30℃で３日培養後ろ過し、培養液18.5を得
た。このものの酵素活性は0.5u/mlであった。
BTG−１の場合と同様な方法で酵素を精製して、SDSデ
ィスク電気泳動で単一の酵素を得た。
ィスク電気泳動で単一の酵素を得た。
以下、本発明を実施例により更に説明する。
実施例１ 丸大豆10kgを水に一晩浸漬した後、20の水を加えな
がら磨砕機ですって「ご」を得た。これに消泡剤（脂肪
酸モノグリセリド）を200g加えて、全体が40となるよ
うに加水した後煮釜中で加熱した。加熱は５分間かけて
100℃となるようにし、その後３分間そのままの温度で
保った。加熱終了後過して豆乳約45を得た。
がら磨砕機ですって「ご」を得た。これに消泡剤（脂肪
酸モノグリセリド）を200g加えて、全体が40となるよ
うに加水した後煮釜中で加熱した。加熱は５分間かけて
100℃となるようにし、その後３分間そのままの温度で
保った。加熱終了後過して豆乳約45を得た。
豆乳は室温放置により65℃まで冷却し、そこへグルコ
ノデルタラクトンを豆乳１あたり3g、BTG−１（比活
性2.0ユニット/mg）を豆乳１あたり350mg添加した後
成形器（14cm×16cm×4cm）に充てんして１時間放置し
た。対照とする系には予め加熱失活してあるBTG−１を
用いた。
ノデルタラクトンを豆乳１あたり3g、BTG−１（比活
性2.0ユニット/mg）を豆乳１あたり350mg添加した後
成形器（14cm×16cm×4cm）に充てんして１時間放置し
た。対照とする系には予め加熱失活してあるBTG−１を
用いた。
各々の豆腐を品温が90℃となるように加熱し、そのま
ま10分間保った。加熱終了後、成形器ごと水中にとり冷
却し、成形器より豆腐を取り出し、流水中に３時間さら
してから１辺の長さが1.5cmの立方体状にカットし、豆
腐50gと水100mlをレトルト用パウチに充てんした。
ま10分間保った。加熱終了後、成形器ごと水中にとり冷
却し、成形器より豆腐を取り出し、流水中に３時間さら
してから１辺の長さが1.5cmの立方体状にカットし、豆
腐50gと水100mlをレトルト用パウチに充てんした。
以上のようにして調製した試料に対して日阪製作所
（株）製高温高圧調埋殺菌装置を用いて110℃でF0値が
4.0となるまで処理した。又、市販絹ごし豆腐（（有）
高橋商店製）に対しても、上記と同様にカット、充て
ん、レトルト処理を加えたものを調製した。
（株）製高温高圧調埋殺菌装置を用いて110℃でF0値が
4.0となるまで処理した。又、市販絹ごし豆腐（（有）
高橋商店製）に対しても、上記と同様にカット、充て
ん、レトルト処理を加えたものを調製した。
以上各々のレトルト処理済豆腐に対して、前述の市販
絹ごし豆腐（レトルト処理前）をコントロール（評点
０）として官能評価（テクスチャープロファイル法、パ
ネル15名）を行い表−６に示す結果を得た。
絹ごし豆腐（レトルト処理前）をコントロール（評点
０）として官能評価（テクスチャープロファイル法、パ
ネル15名）を行い表−６に示す結果を得た。
この結果より、BTGaseを作用させて調製したレトルト
処理済豆腐はコントロールと同等のなめらかさ、やわら
かさ、好ましさを有しているが、BTGaseを作用させずに
調製した対照の豆腐及び市販絹ごし豆腐に対してレトル
ト処理したものは、かたくてぼそぼそした豆腐として好
まれない食感になっていることが明らかとなった。
処理済豆腐はコントロールと同等のなめらかさ、やわら
かさ、好ましさを有しているが、BTGaseを作用させずに
調製した対照の豆腐及び市販絹ごし豆腐に対してレトル
ト処理したものは、かたくてぼそぼそした豆腐として好
まれない食感になっていることが明らかとなった。
実施例２ 豆乳粉末（日本タンパク工業（株）製「ハイプロト
ン」）65gに対して水600mlを加えて、攪拌しながらガス
レンジで加熱し、沸騰後火を一定の強さに弱めて３分間
保った後火からおろした。
ン」）65gに対して水600mlを加えて、攪拌しながらガス
レンジで加熱し、沸騰後火を一定の強さに弱めて３分間
保った後火からおろした。
攪拌を続けながら70℃まで冷却し、そこへグルコノデ
ルタラクトン2g、BTG−１（比活性2.0ユニット/mg）325
mgを水50mlに溶解させて添加した。なお、対照とする系
には予め加熱失活してあるBTG−１を用いた。
ルタラクトン2g、BTG−１（比活性2.0ユニット/mg）325
mgを水50mlに溶解させて添加した。なお、対照とする系
には予め加熱失活してあるBTG−１を用いた。
上記の豆乳液を直ちにケーシングチューブ（呉羽化学
工業（株）製、おり巾47mm）に充てんし、55℃の水浴中
で30分間又は室温で１時間放置した後、90℃の水浴中で
30分間加熱した。これを流水中にとり冷却した後、日阪
製作所（株）製高温高圧調理殺菌装置を用いて110℃でF
0値4.0までレトルト処理した。
工業（株）製、おり巾47mm）に充てんし、55℃の水浴中
で30分間又は室温で１時間放置した後、90℃の水浴中で
30分間加熱した。これを流水中にとり冷却した後、日阪
製作所（株）製高温高圧調理殺菌装置を用いて110℃でF
0値4.0までレトルト処理した。
レトルト処理後は室温まで冷却し、試料を3cmずつ切
り、レオメーターでの物性測定に供した。レオメーター
の測定条件としては、φ7mmの球形プランジャーを用
い、試料台の上昇速度5cm/分として行い、試料豆腐の破
断強度（g/cm2）、変形率（％）を求めた。なお市販品
絹ごし豆腐（実施例１の中に出てくるものと同じ）につ
いても前述の物性測定用試料と同じ形状に切り抜き上記
の物性測定に供した。
り、レオメーターでの物性測定に供した。レオメーター
の測定条件としては、φ7mmの球形プランジャーを用
い、試料台の上昇速度5cm/分として行い、試料豆腐の破
断強度（g/cm2）、変形率（％）を求めた。なお市販品
絹ごし豆腐（実施例１の中に出てくるものと同じ）につ
いても前述の物性測定用試料と同じ形状に切り抜き上記
の物性測定に供した。
以上の結果を表−７に示した。この結果より、BTGase
を作用させたレトルト処理済豆腐の物性は、レトルト処
理をしていない市販絹ごし豆腐とほぼ同等であるが、BT
Gaseを作用させていないレトルト処理済豆腐では破断強
度が上昇した、すなわち固くなっていることが明らかと
なった。又、両者の食感を比べると、BTGaseを作用させ
た方はやわらかくなめらかであるのに対し、作用させて
いない方は固くてぼそぼそとしていた。
を作用させたレトルト処理済豆腐の物性は、レトルト処
理をしていない市販絹ごし豆腐とほぼ同等であるが、BT
Gaseを作用させていないレトルト処理済豆腐では破断強
度が上昇した、すなわち固くなっていることが明らかと
なった。又、両者の食感を比べると、BTGaseを作用させ
た方はやわらかくなめらかであるのに対し、作用させて
いない方は固くてぼそぼそとしていた。
実施例３ 分離大豆蛋白（味の素（株）製「アジプロン−S2」）
200gに水2000mlと大豆油100gを加え軽く分散後、BTG−1
0.02g硫酸カルシウム（２水塩）14.5gを添加してからサ
イレントカッター1500rpm、15分間混合した。この混合
物を寸法が14×16×4cm（タテ×ヨコ×タカサ）の型枠
に流し込み、１時間放置した。ついで90℃で10分間加熱
し豆腐を得た。
200gに水2000mlと大豆油100gを加え軽く分散後、BTG−1
0.02g硫酸カルシウム（２水塩）14.5gを添加してからサ
イレントカッター1500rpm、15分間混合した。この混合
物を寸法が14×16×4cm（タテ×ヨコ×タカサ）の型枠
に流し込み、１時間放置した。ついで90℃で10分間加熱
し豆腐を得た。
この豆腐を成形器より取り出し、水さらししてから、
約3cm角に切断した豆腐とこの豆腐に対して２倍量の水
をレトルト用パウチに充填した。これを日阪製作所
（株）製高温高圧調理殺菌装置を用いて121℃でF0値が
6.0となるまで加圧処理を行った。
約3cm角に切断した豆腐とこの豆腐に対して２倍量の水
をレトルト用パウチに充填した。これを日阪製作所
（株）製高温高圧調理殺菌装置を用いて121℃でF0値が
6.0となるまで加圧処理を行った。
冷却後得られた高温高圧処理済みの豆腐は、ほとんど
レトルト前の物性を保持した。
レトルト前の物性を保持した。
実施例４ 実施例１で調製した、BTGaseを作用させたレトルト処
理済豆腐をパウチに入ったまま25℃、相対湿度60％の恒
温器に保蔵し、１ケ月後、３ケ月後、６ケ月後に取り出
して、実施例１と同じ官能評価を行った。その結果を表
−８に示した。
理済豆腐をパウチに入ったまま25℃、相対湿度60％の恒
温器に保蔵し、１ケ月後、３ケ月後、６ケ月後に取り出
して、実施例１と同じ官能評価を行った。その結果を表
−８に示した。
上記と同様のことを市販の絹ごし豆腐及び用冷蔵の長
期保存豆腐（新潟乳工業製、細雪）に対して行ったとこ
ろ、両者とも１カ月以内に腐敗をともなった著しい変化
をおこし、喫食不能な状態となった。
期保存豆腐（新潟乳工業製、細雪）に対して行ったとこ
ろ、両者とも１カ月以内に腐敗をともなった著しい変化
をおこし、喫食不能な状態となった。
この結果より、本発明の方法を用いると、調製直後か
ら６カ月後までは安定した品質を保持することができ
た。
ら６カ月後までは安定した品質を保持することができ
た。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 木幡 浩子 神奈川県川崎市川崎区鈴木町１番１号 味の素株式会社中央研究所内 (72)発明者 本木 正雄 神奈川県川崎市川崎区鈴木町１番１号 味の素株式会社中央研究所内 (72)発明者 渡井口 清一郎 神奈川県川崎市川崎区鈴木町１番１号 味の素株式会社中央研究所内
Claims (1)
- 【請求項１】豆乳液に80℃以下にて凝固剤とCa2+非依存
性でペプチド鎖内のグルタミン残基のγ−カルボキシア
ミド基のアシル転移反応を触媒する新規トランスグルタ
ミナーゼとを作用させて豆腐を調製し、このようにして
調製した豆腐を耐熱容器に充填し、レトルト処理するこ
とを特徴とする長期常温保存可能な豆腐の製造法。
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63219703A JP2536086B2 (ja) | 1988-09-02 | 1988-09-02 | 長期常温保存可能な豆腐の製造法 |
| US07/401,831 US5055310A (en) | 1988-09-02 | 1989-09-01 | Process of preparing shelf-stable "tofu" at normal temperature for long term |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63219703A JP2536086B2 (ja) | 1988-09-02 | 1988-09-02 | 長期常温保存可能な豆腐の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0269155A JPH0269155A (ja) | 1990-03-08 |
| JP2536086B2 true JP2536086B2 (ja) | 1996-09-18 |
Family
ID=16739644
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63219703A Expired - Fee Related JP2536086B2 (ja) | 1988-09-02 | 1988-09-02 | 長期常温保存可能な豆腐の製造法 |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5055310A (ja) |
| JP (1) | JP2536086B2 (ja) |
Families Citing this family (38)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2849773B2 (ja) * | 1990-08-27 | 1999-01-27 | 天野製薬株式会社 | ストレプトミセス属由来のトランスグルタミナーゼの製造法 |
| CA2094570A1 (en) * | 1992-05-27 | 1993-11-28 | Jerome F. Trumbetas | Enzymatic protein process and product |
| DE69326101T2 (de) * | 1992-06-02 | 2000-04-20 | Ajinomoto Co., Inc. | Verfahren zur Herstellung eines geformten gebundenen Nahrungsmittels |
| JP3235278B2 (ja) | 1993-07-02 | 2001-12-04 | 味の素株式会社 | 新規肉質改良剤および肉質改良方法 |
| WO1995023524A1 (fr) * | 1994-03-04 | 1995-09-08 | Tetra Lavel Holding & Finance S.A. | Procede de production d'un gel de proteine |
| JP3423763B2 (ja) * | 1994-03-04 | 2003-07-07 | 日本テトラパック株式会社 | 蛋白ゲルの製造方法 |
| US6030821A (en) * | 1994-10-11 | 2000-02-29 | Ajinomoto Co., Inc. | Stabilized transglutaminase and enzyme preparation containing the same |
| JP3387267B2 (ja) * | 1994-10-26 | 2003-03-17 | 味の素株式会社 | トランスグルタミナーゼを用いるチーズの製造方法 |
| JP3545148B2 (ja) | 1996-01-08 | 2004-07-21 | 味の素株式会社 | 食用マイクロカプセル及びそれを含有する食品 |
| JP3637718B2 (ja) * | 1996-04-10 | 2005-04-13 | 味の素株式会社 | チョコレートの製造方法 |
| JP3407599B2 (ja) * | 1996-07-01 | 2003-05-19 | 味の素株式会社 | 接着用酵素製剤及び接着食品の製造法 |
| JP3635801B2 (ja) * | 1996-08-01 | 2005-04-06 | 味の素株式会社 | 乳ホエイ蛋白含有粉末及びこれを使用した加工食品 |
| JP3582265B2 (ja) * | 1996-11-28 | 2004-10-27 | 味の素株式会社 | 改質穀粉及びこれを使用した穀粉加工食品 |
| US6042851A (en) * | 1997-12-03 | 2000-03-28 | Kikkoman Corporation | Process for producing packed tofu |
| JP3563276B2 (ja) * | 1997-12-03 | 2004-09-08 | キッコーマン株式会社 | 充填豆腐の製造法 |
| JP3867261B2 (ja) | 1998-04-08 | 2007-01-10 | 味の素株式会社 | 酵素製剤及び麺類の製造方法 |
| DE10141166A1 (de) * | 2001-08-22 | 2003-03-13 | Fraunhofer Ges Forschung | Verfahren zur Herstellung von mit Transglutaminase vernetzten Proteinen pflanzlicher Herkunft, Proteingele und deren Verwendung |
| WO2003065823A1 (fr) * | 2002-02-04 | 2003-08-14 | Fuji Oil Company, Limited | Produits de tofu supportant la congelation, et leur procede de production |
| JP3824082B2 (ja) * | 2003-03-13 | 2006-09-20 | 孝明 武部 | 豆乳カードの製造方法 |
| US6908634B2 (en) * | 2003-03-20 | 2005-06-21 | Solae, Llc | Transglutaminase soy fish and meat products and analogs thereof |
| TWI361667B (en) * | 2003-12-26 | 2012-04-11 | Fuji Oil Co Ltd | Raw extract disinfected soybean milk |
| EP1731041A4 (en) * | 2004-03-30 | 2009-07-22 | Fuji Oil Co Ltd | PROCESS FOR PREPARING SOY PROTEIN AND METHOD FOR PRODUCING A MEAT PROCESSING PRODUCT WITH SOY PROTEIN |
| WO2006075704A1 (ja) | 2005-01-14 | 2006-07-20 | Nidec Sankyo Corporation | モータアクチュエータおよび開閉装置 |
| US20100316764A1 (en) * | 2009-06-10 | 2010-12-16 | Engrain, LLC | Flour supplement compositions and methods for preparing wheat flour |
| KR101175152B1 (ko) | 2010-01-15 | 2012-08-20 | 계명대학교 산학협력단 | 전두부 제조방법 |
| AT11716U3 (de) * | 2010-11-12 | 2011-12-15 | Feel Good Handel Gmbh | Erhöhte haltbarkeit von tofu in folienverpackung ohne kühlung |
| US10039306B2 (en) | 2012-03-16 | 2018-08-07 | Impossible Foods Inc. | Methods and compositions for consumables |
| US20140220217A1 (en) | 2011-07-12 | 2014-08-07 | Maraxi, Inc. | Method and compositions for consumables |
| CN103796530A (zh) * | 2011-07-12 | 2014-05-14 | 马拉克西公司 | 用于消费品的方法和组合物 |
| AU2012281069B2 (en) | 2011-07-12 | 2016-10-13 | Impossible Foods Inc. | Methods and compositions for consumables |
| RU2557295C2 (ru) * | 2012-11-15 | 2015-07-20 | Виталий Александрович Юстус | Способ получения продукта белкового на основе сои |
| KR20220000919A (ko) | 2013-01-11 | 2022-01-04 | 임파서블 푸즈 인크. | 소비재의 풍미 및 향미 프로파일에 영향을 미치는 방법 및 조성물 |
| RU2018138576A (ru) | 2013-01-11 | 2019-04-02 | Импоссибл Фудз Инк. | Немолочный аналог сыра, содержащий коацерват |
| KR101435785B1 (ko) * | 2013-04-08 | 2014-08-29 | 주식회사 풀무원 | 고농도 두유를 이용한 경도 및 탄력성이 증가된 두부 및 그 제조 방법 |
| FR3019004B1 (fr) * | 2014-03-28 | 2017-10-20 | Onyx Dev Sas | Aliment comprenant des proteines essentiellement d'origine vegetale et son procede de preparation |
| KR102669270B1 (ko) | 2014-03-31 | 2024-05-27 | 임파서블 푸즈 인크. | 재조합 효모 |
| AT521409B1 (de) * | 2018-07-12 | 2020-11-15 | Feel Good Handel Gmbh | Tofu |
| JP7378996B2 (ja) * | 2019-07-19 | 2023-11-14 | Ｄａｉｚ株式会社 | 豆腐、生豆腐、食品、及び豆腐の鬆立ちの抑制方法 |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS59151A (ja) * | 1982-06-25 | 1984-01-05 | Agency Of Ind Science & Technol | ホログラム記録材料 |
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