DE69528180T2

DE69528180T2 - Modifiziertes molkeprotein

Info

Publication number: DE69528180T2
Application number: DE69528180T
Authority: DE
Inventors: Masakazu Horikawa; Hiroshi Imai; Masami Kawanari; Kaoru Sato
Original assignee: Snow Brand Milk Products Co Ltd
Current assignee: Snow Brand Milk Products Co Ltd
Priority date: 1995-07-04
Filing date: 1995-12-13
Publication date: 2003-04-30
Anticipated expiration: 2015-12-14
Also published as: FI970921A0; AU708893B2; AU4188296A; JP2966110B2; EP0779035A1; NO970974L; NO970974D0; WO1997001964A1; EP0779035A4; US5902630A; EP0779035B1; DE69528180D1; DK0779035T3; FI970921A; NZ297098A; CA2199124A1

Description

BEREICH DER ERFINDUNG

Die vorliegende Erfindung betrifft ein behandeltes Molkeproteinpulver mit erhöhter Löslichkeit, vor allem in Wasser, und ein Verfahren zur Herstellung eines solchen behandelten Molkeproteinpulvers. Das erfindungsgemäße behandelte Molkeproteinpulver ist als Lebensmittelmaterial zur Herstellung von Lebensmitteln nützlich, die Eigenschaften wie Gelierfähigkeit, Wasserretentionsvermögen und hohe Viskosität benötigen.

HINTERGRUND DER ERFINDUNG

Molkeproteine werden konventionell aufgrund ihres hohen Nährwertes als Nahrungsmittel verwendet und kommen außerdem häufig als Lebensmittelergänzungsmaterialien wie Bindemittel, Streckmittel und Wasserretentionsmittel zum Einsatz, wobei die Eigenschaften des Molkeproteins, wie Emulgiervermögen, Schaumbildungsfähigkeit und Gelierfähigkeit, genutzt werden. Von diesen macht die hohe Gelierfähigkeit das Molkeprotein zu einem vorteilhaften Zusammensetzungsmodifikationsmittel für rohe Fleisch- und Fischprodukte. Die Gelierfähigkeit von Molkeproteinen hängt somit eng mit der Textur und dem Wasserretentionsvermögen von Lebensmitteln zusammen und ist ein äußerst wichtiger Faktor. Im Allgemeinen werden nicht denaturierte Proteine durch Hitze denaturiert und rufen gegenseitige Wechselwirkungen wie eine hydrophobe Wechselwirkung zwischen den Proteinmolekülen und eine SH/SS- Austauschreaktion zwischen nichtkovalenten Bindungen, wie Ionenbindungen und Wasserstoffbindungen, hervor, wohingegen Molkeproteine durch Hitze bei Temperaturen von 60ºC oder darüber denaturiert und geliert werden. Da das auf diese Weise gewonnene Molkeproteingel jedoch im Allgemeinen nicht transparent ist und nur ein geringes Wasserretentionsvermögen und eine zerbrechliche Struktur hat, wird ein solches Molkeproteingel als Lebensmittelmaterial nicht bevorzugt verwendet.
Aus diesen Gründen wird zur Verbesserung der Gelstruktur von Molkeproteinen eine teilweise hitzedenaturierte Molkeproteinlösung, die durch teilweises Denaturieren des Molkeproteins durch Erhitzen erzeugt wird, oder eine Lösung eingesetzt, die durch Trocknen dieser teilweise hitzedenaturierten Molkeproteinlösung, um ein trockenes Pulver zu erzeugen, und Wiederauflösen des trockenen Pulvers gewonnen wird, um ein Molkeproteingel mit hohem Wasserretentionsvermögen und ausgezeichneter Textur zu erhalten. Die Autoren der vorliegenden Erfindung haben Studien über die Charakteristiken von Molkeproteinen durchgeführt und festgestellt, dass Molkeproteinmoleküle, die gewöhnlich sphärisch sind, ein lösliches Koagulat hervorbringen, in dem Proteinmoleküle kettenartig verbunden sind, wenn eine Teildenaturierung durch Hitze erfolgt; ferner haben sie festgestellt, dass dieses lösliche Koagulat aus Molkeprotein effektiv produziert werden kann, indem eine Molkeproteinlösung mit einer Konzentration hergestellt wird, bei der keine Gelierung durch Erhitzen stattfindet, und diese Lösung bei 55ºC bis 120ºC 1 bis 120 Minuten lang wärmebehandelt wird.
Dieses lösliche Koagulat, in dem Proteinmoleküle des Molkeproteins kettenartig verbunden sind, wird nachfolgend als "lösliches Koagulat" bezeichnet, und das Molkeprotein, das dieses lösliche Koagulat enthält, wird als "teilweise hitzedenaturiertes Molkeprotein" bezeichnet. Zwar geliert das teilweise hitzedenaturierte Molkeprotein nicht in dem löslichen Koagulatzustand, doch kann ein hochelastisches Gel mit hohem Wasserretentionsvermögen dadurch gewonnen werden, dass eine Lösung aus dem teilweise hitzedenaturierten Molkeprotein hergestellt wird, indem eine Molkeproteinlösung bei einer Konzentration von 4-15 Gew.-%, vorzugsweise 5-12 Gew.-%, bei S5ºC bis 120ºC, vorzugsweise 65ºC bis 95ºC, erhitzt wird, oder dass eine Lösung durch Trocknen dieser Lösung und Wiederauflösen des resultierenden trockenen Pulvers und anschließende Zugabe eines Salzes bei niedrigen Temperaturen zu diesen Lösungen (veröffentlichte ungeprüfte japanische Patentanmeldung Nr. 64550/1993), durch Ansäuern dieser Lösungen (veröffentlichte ungeprüfte japanische Patentanmeldung Nr. 124067/1990) oder durch Gefriertrocknen und Auftauen dieser Lösungen (veröffentlichte ungeprüfte japanische Patentanmeldung Nr. 280834/1991 und Nr. 27249/1991) hergestellt wird. Auf diese Weise kann die Struktur des Gels durch teilweises Hitzedenaturieren des Molkeproteins verbessert werden.
Die US-A-5215777 offenbart ein Trockengemisch, umfassend ein teilweise hitzedenaturiertes Molkeproteinkonzentrat und Magermilchfeststoffe, zur Verwendung in fettarmer Eiscreme:
Die JP-A-5260898 beschreibt die teilweise Hitzedenaturierung eines Molkeproteins und den Zusammenschluss mit Milchprotein.
Die Moleküle in der teilweise hitzedenaturierten Molkeproteinlösung werden durch eine Sprühtrocknungsbehandlung oder eine Lyophilisationsbehandlung aufgrund einer Konzentration durch Trocknung assoziiert. Folglich erzeugt das Pulver von teilweise hitzedenaturiertem Molkeprotein bei der Wiederauflösung ein Präzipitat. Die Löslichkeit des Pulvers ist daher nicht unbedingt gut. Darüber hinaus wird die Löslichkeit weiter reduziert, wenn das Trockenpulver über einen langen Zeitraum gelagert wird. Daher besteht Bedarf an der Entwicklung eines teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins, das über einen langen Zeitraum gelagert werden kann.

OFFENBARUNG DER ERFINDUNG

Die Autoren der vorliegenden Erfindung haben umfangreiche Untersuchungen durchgeführt, um die Leistung des oben erwähnten Pulvers aus teilweise hitzedenaturiertem Molkeprotein zu erhöhen. Als Ergebnis haben die Autoren der Erfindung festgestellt, dass ein behandeltes Molkeproteinpulver, das dadurch gewonnen wird, dass ein nicht denaturiertes Molkeprotein zu einer Lösung aus teilweise hitzedenaturiertem Molkeprotein mit löslichem Koagulat gegeben und anschließend die Lösung getrocknet wird, eine verbesserte Löslichkeit hat, und dass das Molkeproteingel, das durch Wiederauflösen dieses behandelten Molkeproteinpulvers hergestellt wird, ein hohes Wasserretentionsvermögen und eine ausgezeichnete Elastizität und eine glatte Konstitution aufweist. Diese Erkenntnisse haben zur Vollendung der vorliegenden Erfindung geführt.
Demzufolge ist es eine Aufgabe der vorliegenden Erfindung, ein behandeltes Molkeproteinpulver mit guter Löslichkeit bereitzustellen, das ein Gel mit einem hohen Wasserretentionsvermögen, einer ausgezeichneten Elastizität und glatten Konstitution beim Wiederauflösen hervorbringt, sowie ein Verfahren zur Herstellung des Pulvers bereitzustellen.
Eine Lösung dieser Probleme wird durch die vorliegende Erfindung erreicht, die ein behandeltes Molkeproteinpulver betrifft, umfassend 1 Gewichtsteil eines teilweise hitzedenaturierten Proteins und 0,2 bis 10 Gewichtsteile eines Molkeproteinkonzentrats (WPC) oder Molkeproteinisolats (WPI). Dieses Molkeproteinpulver kann durch die Zugabe von 0,2 bis 10 Gewichtsteilen WPC oder WPI zu einer Lösung aus 1 Gewichtsteil eines teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins und Trocknen der Lösung hergestellt werden.
Demzufolge betrifft die vorliegende Erfindung auch ein Verfahren zur Herstellung des behandelten Molkeproteinpulvers. Im Speziellen wird das Verfahren zur Herstellung des behandelten Molkeproteinpulvers der vorliegenden Erfindung in den beiliegenden Ansprüchen beschrieben. Ein solches Verfahren umfasst die Herstellung einer Molkeproteinlösung in einer Konzentration von 0,5% bis 15% - ein Konzentrationsbereich, bei dem das Molkeprotein nicht koaguliert, wenn es auf eine Temperatur erhitzt wird, die über der Hitzedenaturierungstemperatur des Molkeproteins liegt, d. h. 55ºC oder höher, und bei einem pH-Wert von 6-8, das Erhitzen dieser Lösung auf die Hitzedenaturierungstemperatur des Molkeproteins, d. h. 55- 120ºC, um ein teilweise hitzedenaturiertes Molkeprotein zu erhalten, das Zugeben von WPC oder WPI zu dieser Lösung und das Trocknen der resultierenden Lösung.
Bekanntlich koaguliert eine Molkeproteinlösung gewöhnlich durch Erhitzen und bringt ein zerbrechliches Gel hervor, wenn die Konzentration über 15% liegt. Zur Vermeidung einer solchen Gelbildung wird eine Lösung aus Molkeprotein mit einer Konzentration von 15% oder weniger, vorzugsweise 5% bis 12%, 1 bis 120 Minuten lang auf eine Temperatur von 55 bis 120ºC, vorzugsweise 65 bis 95ºC, erhitzt. Durch diese Behandlung wird das Molkeprotein teilweise hitzedenaturiert und es erscheint ein hydrophober Teil auf der Oberfläche der Molkeproteinmoleküle, die sphärisch sind.
Diese Molkeproteinlösung ändert ihre Eigenschaften zwar je nach den Bedingungen der Wärmebehandlung, doch kann die teilweise hitzedenaturierte Zielmolkeproteinlösung, in der das Molkeprotein zu einem löslichen Koagulat denaturiert wurde, durch Erhitzen der Lösung mit der oben genannten Konzentration bei einem pH-Wert von 6-8 auf 55 bis 120ºC über einen Zeitraum von 1 bis 120 Minuten gewonnen werden. Diese teilweise hitzedenaturierte Molkeproteinlösung kann mit dem in der veröffentlichten ungeprüften japanischen Patentanmeldung Nr. 64550/1993 offenbarten Verfahren hergestellt werden.
Wenn eine Molkeproteinlösung bei einer Konzentration erhitzt wird, die das Molkeprotein nicht koagulieren lässt, dann erreicht das Molkeprotein einen gewissen denaturierten Zustand, wodurch es zu einer SH/SS-Austauschreaktion kommt. Gleichzeitig nehmen seine hydrophoben Eigenschaften zu. Folglich werden die Moleküle des Molkeproteins interassoziiert und bilden ein lösliches Koagulat. Eine Aufgabe der vorliegenden Erfindung liegt in der Gewinnung eines Molkeproteinpulvers mit verbesserter Löslichkeit, indem WPC oder WPI zu diesem löslichen Molkeproteinkoagulat gegeben und die resultierende Lösung aus teilweise hitzedenaturiertem Molkeprotein getrocknet wird. Das WPC oder WPI kann entweder ein Pulver oder eine Flüssigkeit sein.
Das teilweise hitzedenaturierte Molkeprotein wird im Rahmen der vorliegenden Erfindung wie folgt hergestellt. Zunächst wird eine Molkeproteinlösung mit einer Konzentration von 0,5 bis 15%, vorzugsweise 5 bis 12%, hergestellt. Liegt die Konzentration des Molkeproteins unter 0,5%, dann weist das durch Wiederauflösen des resultierenden behandelten Molkeproteinpulvers gewonnene Molkeproteingel nur einen unzureichenden Gelierungsgrad auf. Liegt die Konzentration des Molkeproteins über 15%, dann wird die Lösung während der teilweisen Hitzedenaturierung hochviskos, so dass das Molkeprotein teilweise oder vollständig geliert.
Es ist wünschenswert, dass die Molkeproteinlösung auf einen pH-Wert von 6-8 eingestellt wird, um ein teilweise hitzedenaturiertes Molkeprotein zu erhalten. Liegt der pH- Wert unter 6, dann koaguliert das Molkeprotein und präzipitiert während der teilweisen Denaturierung, so dass die Bildung eines Molkeproteingels mit glatter Konstitution mit Schwierigkeiten verbunden ist. Liegt der pH-Wert über 8, dann ist der Geschmack des gewonnenen Molkeproteingels schlecht. Ferner wird gewünscht, dass die Molkeproteinlösung ein von Salz stammendes Ion mit einer Konzentration von 0,5% oder darunter, vorzugsweise 0,01 bis 0,3%, enthält. Liegt die Konzentration des von Salz stammenden Ions über 0,5%, dann koaguliert das Molkeprotein und präzipitiert während der teilweisen Denaturierung oder geliert.
Die Temperatur der Wärmebehandlung der so erhaltenen Molkeproteinlösung zur Herstellung eines teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins liegt vorzugsweise zwischen 55 und 120ºC, ein Temperaturbereich, der zur Denaturierung des Molkeproteins ausreicht. Ein stärker bevorzugter Temperaturbereich liegt zwischen 65 und 95ºC. Die Lösung wird bei diesen Temperaturen vorzugsweise 1 bis 120 Minuten lang, bevorzugter 1 bis 60 Minuten lang, erhitzt. Eine Denaturierung findet nicht statt, wenn die Erhitzungsdauer zu kurz ist. Dies wird durch den Rückgang des Niveaus an hydrophober Eigenschaft (Hydrophobie) bestätigt, die nachfolgend definiert wird. Wird die Erhitzüngsdauer andererseits über den obigen Zeitraum hinaus verlängert, dann führt dies zu keiner weiteren Verbesserung der Gelbeschaffenheit des Molkeproteingels.
Der Grad der Hitzedenaturierung des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins kann zahlenmäßig durch Messen der Hydrophobie bestimmt werden. Die Hydrophobie (FI/mg-Protein) des Molkeproteins beträgt normalerweise 50 FI/mg-Protein oder mehr und vorzugsweise 100 FI/mg-Protein oder mehr. Es kann kein Molkeproteingel mit einer guten Konstitution erzeugt werden, wenn die Hydrophobie unter 50 FI/mg-Protein liegt.
Die Hydrophobie wird durch die Fluoreszenzintensität (FI), dividiert durch das Gewicht des Molkeproteins (mg) ausgedrückt, wobei die Fluoreszenzintensität durch Verdünnen einer Molkeproteinlösung auf eine Konzentration von 0,1 bis 0,3 g Protein/L, Zugeben von 8 mM 1-Anilinonaphthalen-8- sulfonsäure zur Lösung als Fluoreszenzsonde und Messen der Fluoreszenzintensität bei einer Erregerwellenlänge von 370 nm und einer Fluoreszenzwellenlänge von 470 nm mit einem Fluoreszenzspektrophotometer bestimmt wird. Dieses Verfahren zur Messung des Grads an Hitzedenaturierung kann gemäß der Beschreibung in der veröffentlichten ungeprüften japanischen Patentanmeldung Nr. 64550/1993 durchgeführt werden.
Als Nächstes wird WPC oder WPI zu einer teilweise hitzedenaturierten Molkeproteinlösung gegeben, die mit dem oben beschriebenen Verfahren gewonnen wurde. In diesem Fall soll eine Denaturierung des zugegebenen WPC oder WPI durch Regeln der Temperatur der teilweise hitzedenaturierten Molkeproteinlösung auf 55ºC oder darunter verhindert werden. Die zuzugebende Menge an WPC oder WPI liegt bei 0,2 bis 10 Gewichtsteilen, vorzugsweise bei 0,7 bis 5 Gewichtsteilen, je Gewichtsteil des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins.
Anschließend wird die durch die Zugabe von WPC oder WPI zur teilweise hitzedenaturierten Proteinlösung gewonnene Lösung getrocknet und pulverisiert. Das Verfahren zum Trocknen und Pulverisieren der teilweise hitzedenaturierten Proteinlösung, zu der WPC oder WPI gegeben wurde, kann beispielsweise eine Sprühtrocknung, Gefriertrocknung, kontinuierliche Vakuumtrocknung oder Trommeltrocknung umfassen. Mit jedem dieser Trocknungsverfahren kann das behandelte Molkeproteinpulver der vorliegenden Erfindung produziert werden, das WPC oder WPI und ein teilweise hitzedenaturiertes Molkeprotein enthält. Das so erhaltene behandelte Molkeproteinpulver hat eine gute Löslichkeit in Wasser, ohne dass ein Präzipitat erzeugt wird. Das so durch Trocknen erhaltene behandelte Molkeproteinpulver kann eine beliebige Form haben, die für den beabsichtigten Einsatzzweck des Molkeproteins geeignet ist. Eine solche Form wird entsprechend der Anwendung gestaltet. Körnchen werden unter Berücksichtigung der Löslichkeit bevorzugt. Es kann eine bekannte Granulierungstechnik angewendet werden, wie z. B. ein Granulierungsverfahren mit einem Fließbett, einer Trommel oder dergleichen.
Das in der vorliegenden Erfindung verwendete Molkeprotein beinhaltet ein Käsemolkeprotein, das als Nebenprodukt in einem Käseherstellungsverfahren entsteht, ein Säuremolkeprotein, das durch die Beseitigung von Kasein aus Milch durch die Zugabe einer Säure erzeugt wird, ein Molkeprotein, das durch die Beseitigung von Mineralien und Lactose aus diesen Molkeproteinen durch eine Entsalzungsbehandlung erzeugt wird, und ein isoliertes Molkeprotein, das durch Wiedergewinnen von nur präzipitierten Molkeproteinfraktionen durch Zugabe von Ethanol produziert wird. Alle diese können von Milch hergestellt werden und enthalten Proteine wie a-Lactoalbumin und β-Lactoglobulin. Von diesen Molkeproteinen werden vor allem Molkeproteinkonzentrat (WPC), Molkeproteinisolat (WPI) bevorzugt. Die von WPC oder WPI gewonnenen Molkeproteingele haben eine starre, elastische und glatte Konstitution. Diese Molkeproteine werden als das zuzugebende nicht denaturierte Molkeprotein verwendet. Das zur teilweisen Hitzedenaturierung verwendete Molkeprotein kann auch WPI/WPC sein, ist jedoch nicht hierauf beschränkt.
Das mit dem oben beschriebenen Verfahren gewonnene behandelte Molkeproteinpulver der vorliegenden Erfindung ist in Wasser löslich und geliert, wenn ein Salz zugegeben und die Lösung erhitzt wird. Die Hydrophobie des Molkeproteinpulvers, das auf diese Weise gelieren kann, liegt bei 50 FI/mg-Protein oder mehr. Das so gewonnene behandelte Molkeproteingel hat ein hohes Wasserretentionsvermögen, eine hervorragende Elastizität und eine glatte Konstitution. Das Molkeproteingel, das von einem behandelten Molkeproteinpulver gewonnen wird, das durch die Zugabe von 1 bis 2 Gewichtsteilen WPC oder WPI zu 1 Gewichtsteil eines teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins hergestellt wird, hat die höchste Gelfestigkeit.
Die Löslichkeit des erfindungsgemäßen behandelten Molkeproteinpulvers kann zahlenmäßig durch Messen der Unlöslichkeit (ADMI) gemäß dem von der IDF-Norm 129:A 1988 definierten Verfahren bestimmt werden. Je geringer die ADMI, desto höher die Löslichkeit. Die ADMI des erfindungsgemäßen behandelten Molkeproteins liegt unter 1 ml.
Das erfindungsgemäße behandelte Molkeproteinpulver besteht in erster Linie aus zwei Fraktionen, einer Fraktion mit einer relativen Molekülmasse von 1.000.000 oder mehr und einer anderen Fraktion mit einer relativen Molekülmasse von 80.000 oder weniger, wenn die Verteilung der relativen Molekülmasse in einer Lösung des behandelten Molkeproteins durch Gelfiltrationsanalyse analysiert wird. Da Hauptkomponenten von WPC oder WPI α-Lactoalbumin und β- Lactoglobrin sind, erscheint ein Peak bei der Fraktion mit einer relativen Molekülmasse von weniger als 80.000. Da die Proteintholeküle koagulieren und in dem teilweise hitzedenaturierten Molkeprotein polymerisiert werden, erscheint ein Peak bei einer relativen Molekülmasse von 1.000.000 oder darüber. Das erfindungsgemäße behandelte Molkeproteinpulver, das diese beiden Komponenten enthält, zeigt daher größere Peaks von einer relativen Molekülmasse von 1.000.000 oder mehr und einer relativen Molekülmasse von 80.000 oder weniger. Im Spezielleren werden bei einer Analyse mit einer Gelfiltrationssäule mit einem Molekülfraktionierungsbereich von 10 · 10³ bis 1,5 · 10&sup6; Da Hauptpeaks von Fraktionen mit einer relativen Molekülmasse von 1.500.000, die die Ausschlussgrenze der Säule ist, und einer relativen Molekülmasse von 67.000 bis 18.000 erhalten. Demzufolge besteht das erfindungsgemäße behandelte Molkeproteinpulver im Idealfall aus einer Fraktion mit einer relativen Molekülmasse von 1.500.000 und einer Fraktion mit einer relativen Molekülmasse von 70.000 bis 15.000.
Das in der vorliegenden Erfindung gewonnene behandelte Molkeproteinpulver hat eine ausgezeichnete Löslichkeit, ohne dass Präzipitate produziert werden. Da das behandelte Molkeprotein ein Pulver ist, kann das Produkt ferner vorteilhafter zugeführt werden als in der Form einer Lösung und ist leicht zu handhaben. Darüber hinaus hat das durch Wiederauflösen des behandelten Molkeproteinpulvers gewonnene Gel ein hohes Wasserretentionsvermögen, eine ausgezeichnete Elastizität und eine glatte Konstitution und kann in Fleischprodukten wie Wurst und Schinken, Desserts wie Grütze und Fischprodukten verwendet werden.

KURZE BESCHREIBUNG DER ZEICHNUNG

Fig. 1 zeigt die Verteilung der relativen Molekülmasse des im 3. Beispiel gewonnenen behandelten Molkeproteinpulvers.

BESCHREIBUNG DER BEVORZUGTEN AUSGESTALTUNGEN

1. Beispiel

68 kg eines Molkeproteinkonzentrats (WPC Sunlacto N12TMm, Proteingehalt: 74,9%, Aschegehalt: 5,4%) wurden in 732 kg Wasser gelöst und ausreichend hydratisiert, um eine 8,5%ige WPC-Lösung zu erzeugen (Proteinkonzentration: 6,37%, pH: 6,86). Die Lösung wurde unter Rühren auf 80ºC erhitzt und anschließend 15 Minuten lang stehen gelassen, um eine teilweise hitzedenaturierte WPC-Lösung zu erhalten. Anschließend wurde die Lösung mit einem Gesamtgewicht von 800 kg auf 50ºC gekühlt und in 4 Portionen von jeweils 200 kg unterteilt. 17 kg und 85 kg nicht denaturiertes WPC-Pulver (Sunlacto N12TM, ein Produkt von Taiyo Kagaku Co., Ltd.), entsprechend jeweils einem Gewichtsteil und fünf Gewichtsteilen, je 1 Gewichtsteil des teilweise hitzedenaturierten WPC, wurden zur teilweise hitzedenaturierten WPC-Lösung gegeben, und die Lösungen wurden mit einer vertikalen Drucksprühtrocknungsvorrichtung getrocknet, um ein Pulver zu erhalten. Die daraus hervorgehenden zwei Proben wurden als Erfindungsprobe 1 und als Erfindungsprobe 2 bezeichnet. Ferner wurden 353 kg Wasser zur Erfindungsprobe 2 beim Sprühtrocknen gegeben, um die Konzentration fester Komponenten auf 16% einzustellen (während die Konzentration der Erfindungsprobe 1 15,7% betrug). Das teilweise hitzedenaturierte WPC-Pulver ohne das nicht denaturierte WPC-Pulver wurde als Kontrollprobe 1 verwendet. Die Sprühtrocknung erfolgte bei einem Sprühdruck von 175 kg/cm², 168-176ºC und bei einer Auslasstemperatur von etwa 83ºC mit einer SX60-17w Düse, einem Produkt von Spraying System Co., Ltd. In Tabelle 1 sind die Menge des zugegebenen nicht denaturierten WPC (kg), die Menge des wiedergewonnenen Pulvers und die Hydrophobie dargestellt. 1. TABELLE

1. Testbeispiel

Es wurden die Gelfestigkeit und Löslichkeit der Erfindungsprobe 1, der Erfindungsprobe 2 und der im 1. Beispiel erhaltenen Kontrollprobe 1 und des nicht denaturierten WPC als Referenzprobe gemessen.
Gele wurden unter Verwendung der Erfindungsproben 1 und 2, der im 1. Beispiel erhaltenen Kontrollprobe 1 und der Referenzprobe hergestellt. 30 g Pulver wurden in 166 g deionisiertem Wasser gelöst und es 4 g wurden Natriumchlorid zugegeben, um eine Lösung mit einer WPC-Konzentration von 15% und einer Natriumchlorid-Konzentration von 2% herzustellen. Diese Lösung wurde in ein Polyvinylchloridröhrchen (Durchmesser 3 cm) gefüllt, von dem ein Ende mit einer Schnur abgebunden wurde. Nach dem Verschließen des anderen Endes durch Abbinden mit einer Schnur ließ man die Lösung 15 Minuten lang stehen, und anschließend wurde das Röhrchen 45 Minuten lang in ein heißes Wasserbad mit einer Temperatur von 75ºC gelegt, um die Lösung zu gelatinieren. Das Röhrchen wurde aus dem heißen Wasserbad genommen, in einem Wasserstrom gekühlt und über Nacht bei 5ºC stehen gelassen, wonach die Gelfestigkeit gemessen wurde.
Von dem Gel wurde ein 3 cm langes Stück abgeschnitten, um die Gelfestigkeit mit einem Kriechmessgerät RE-33005TM (ein Produkt von Yamaden Co., Ltd.) mit einem zylindrischen Kolben (Durchmesser 5 mm) zu messen. Die Kompressionsrate des Kolbens lag bei 1 mm/sec. Die Gelfestigkeit (g/cm²) wurde durch die am Brechpunkt gemessene Last dividiert durch den Querschnitt des Kolbens ausgedrückt.
Die Löslichkeit wurde anhand der Messung der Unlöslichkeit (ADMI) gemäß der IDF-Norm 129A:1988 bestimmt. Unter Verwendung von Mischbehältern, die zuvor in ein Thermostat bei einer Temperatur von 24±0,2ºC gesetzt wurden, wurden die Erfindungsproben 1 und 2, die Kontrollprobe 1 und die Referenzprobe zu jeweils 7 g in 100 ml Ionenaustauschwasser gegeben, wonach 3 Tropfen eines Schaumdämpfungsmittels zugegeben wurden. Die Gemische wurden bei 3600 ± 100 UPM 90 Sekunden lang gerührt. Die Behälter wurden aus dem Mischer genommen und 5 bis 10 Minuten lang bei 20-25ºC in einem Raum stehen gelassen. Weitere 3 Tropfen des Schaumdämpfungsmittels wurden in die Mischbehälter gegeben. Die Gemische wurden vorsichtig 10 Sekunden lang mit einem Spatel gerührt, unmittelbar danach in 50-ml- Zentrifugalröhrchen gegeben und dann 5 Minutenlang bei 1.000 UPM zentrifugiert. Die überstehende Flüssigkeit wurde durch Ansaugen bis zur 10-ml-Skala entfernt, so dass die Präzipitatlage nicht gestört wurde. Wasser mit einer Temperatur von 24±0 2ºC wurde bis zur 30-ml-Skala zugegeben, um das Präzipitat zu dispergieren, worauf eine weitere Wasserzugabe auf insgesamt 50 ml folgte. Nach einer weiteren Zentrifugierung bei 1000 UPM über einen Zeitraum von 5 Minuten wurde die Menge (ml) des Präzipitats gemessen und als Maß für die Unlöslichkeit genommen.
Die Gelfestigkeit und Unlöslichkeit sind in der Tabelle 2 dargestellt. 2. TABELLE
Die Gelfestigkeiten der Erfindungsprobe 1 und der Erfindungsprobe 2 waren im Vergleich zu der der Kontrollprobe 1 und der Referenzprobe extrem hoch. Ferner wies die Kontrollprobe 1 aufgrund vieler Bläschen eine schwache Konstitution auf.
Es wurde gefunden, dass die Kontrollprobe 1 eine hohe Unlöslichkeit hatte und ein Präzipitat hervorbrachte, während die Probe gelöst wurde. Im Gegensatz dazu wurde festgestellt, dass die Erfindungsproben 1 und 2 eine geringe Unlöslichkeit hatten und leicht lösbar waren, ohne dass ein Präzipitat entstand. Es wird davon ausgegangen, dass die Erfindungsproben 1 und 2 aufgrund der ausgezeichneten Löslichkeit des Pulvers eine hohe Gelfestigkeit haben.

2. Beispiel

36 kg eines Molkeproteinkonzentrats (WPC, AMP 800, ein Produkt von AMPC Co., Ltd., Proteingehalt: 73,9%, Aschegehalt: 4,59%) wurden zur Herstellung einer 6%igen WPC- Lösung in 564 kg Wasser gelöst (Proteinkonzentration: 4; 43%, pH 6,88). 600 kg dieser Lösung wurden in 3 Portionen von je 200 kg aufgeteilt. Diese Portionen wurden unter Rühren jeweils 30 Minuten lang auf 40ºC, 15 Minuten lang auf 70ºC und 60 Minuten lang auf 70ºC erhitzt. Die auf 70ºC erhitzten Lösungen wurden auf 50ºC abgekühlt. Anschließend wurden 12 kg nicht denaturiertes WPC-Pulver (AMP 800TM, ein Produkt von AMPC) zu jeder teilweise hitzedenaturierten WPC-Lösung gegeben, so dass 1 Gewichtsteil nicht denaturiertes WPC je 1 Gewichtsteil teilweise hitzedenaturiertes WPC vorhanden war.
Die erzeugten Lösungen wurden in der gleichen Weise wie im 1. Beispiel sprühgetrocknet, so dass die Erfindungsproben 3 und 4, auf 70ºC erhitzt, und eine Kontrollprobe 2, auf 40ºC erhitzt, erhalten wurden. In Tabelle 3 sind die Erhitzungstemperaturen und die Erhitzungszeiten bei der Herstellung der Erfindungsproben 3, 4 und der Kontrollprobe 2, die Menge des gewonnenen Pulvers sowie die Hydrophobie der Pulver dargestellt. 3. TABELLE

2. Testbeispiel

Gele wurden mit der Erfindungsprobe 3, der Erfindungsprobe 4, der im 2. Beispiel erzeugten Kontrollprobe 2 und einer Referenzprobe hergestellt, die nur aus nicht denaturiertem WPC bestand. Zunächst wurden 30 g jeder Pulverprobe in 166 g deionisiertem Wasser gelöst, anschließend wurden 4 g Natriumchlorid zugegeben, um Lösungen mit einer WPC-Konzentration von 15% und einer Natriumchlorid-Konzentration von 2% zu erhalten. Anschließend wurde Gel von den Lösungen in der gleichen Weise wie im 1. Testbeispiel hergestellt, um die Gelfestigkeit zu messen.
Die Löslichkeit wurde auch durch Messen der Unlöslichkeit in der gleichen Weise wie im 1. Testbeispiel bestimmt.
Die resultierenden Gelfestigkeiten und Unlöslichkeiten sind in Tabelle 4 aufgeführt. 4. TABELLE
Die Erfindungsproben 3 und 4 wiesen eine weit höhere Gelfestigkeit als die Kontrollprobe 2 und die Referenzprobe auf. Anhand der obigen Ergebnisse wurde gefunden, dass zur teilweisen Hitzedenaturierung einer Molkeproteinlösung eine Erhitzung auf eine Temperatur von 40ºC unzureichend war und eine höhere Temperatur, insbesondere eine Temperatur von 70ºC oder darüber, bevorzugt wurde. Die Erfindungsproben 3 und 4 wiesen eine geringe Unlöslichkeit auf, was ein Hinweis darauf ist, dass sie eine ausgezeichnete Löslichkeit haben.

3. Beispiel

30 kg eines Molkeproteinisolats (WPI, Sunlact I-1TM, ein Produkt von Taiyo Kagaku Co., Ltd., Proteingehalt: 89,79%, Aschegehalt: 1,84%) wurden in 370 kg Wasser gelöst, um eine 7,5%ige WPI-Lösung herzustellen (Proteingehalt: 6,73%, pH 6,86). Die Lösung (Gesamtgewicht: 400 kg) wurde unter Rühren auf 78ºC erhitzt und anschließend 30 Minuten lang stehen gelassen, um eine Lösung aus teilweise hitzedenaturiertem WPI zu erhalten. Die Lösung wurde auf 48ºC abgekühlt, und die gesamte 400-kg-Lösung wurde auf zwei Portionen von je 200 kg aufgeteilt. Zu einer der Portionen wurden 15 kg nicht denaturiertes WPI-Pulver gegeben (Sunlact I-1TM ein Produkt von Taiyo Kagaku Co., Ltd.), so dass ein Gewichtsteil nicht denaturiertes WPI je Gewichtsteil an teilweise hitzedenaturiertem WPI vorhanden war. Eine weitere Portion wurde als Kontrollprobe 3 verwendet, ohne dass nicht denaturiertes WPI-Pulver zugegeben wurde. Diese Lösungen wurden in der gleichen Weise wie im 1. Beispiel getrocknet. In Tabelle 5 sind die Menge des zugegebenen nicht denaturierten WPI, die Menge des gewonnenen Pulvers und die Hydrophie dargestellt. 5. TABELLE

3. Testbeispiel

Es wurden die Gelfestigkeit, Löslichkeit und Wasserdissoziation der Erfindungsprobe 5 und der im 3. Beispiel erzeugten Kontrollprobe 3 und des nicht denaturierten WPI als Referenzprobe untersucht.
Gele wurden mit der Erfindungsprobe 5 und der im 3. Beispiel erzeugten Kontrollprobe 3 und der Referenzprobe hergestellt. 30 g Trockenpulver wurden in 166 g deionisiertem Wasser gelöst und 4 g Natriumchlorid wurden zur Lösung gegeben, so dass eine Lösung mit einer WPI-Konzentration von 15% und einer Natriumchlorid-Konzentration von 2% erhalten wurde. Die Lösung wurde gelatiniert, um die Gelfestigkeit in der gleichen Weise wie im 1. Beispiel zu messen.
Die Löslichkeit wurde durch Messen der Unlöslichkeit in der gleichen Weise wie im 1. Testbeispiel bestimmt.
Die Wasserdissoziation wurde dadurch bestimmt, dass das Gel in der gleichen Weise wie bei der Messung der Gelfestigkeit hergestellt wurde, wobei das Gel mit einem Durchmesser von 3 cm und einer Länge von 3 cm auf ein Filterpapier mit einem Durchmesser von 12,5 cm (Nr. 50 WhatmanTM) gesetzt und der Bereich [(Länge der langen Achse) · (Länge der kurzen Achse)] des Filterpapiers gemessen wurde, in dem Wasser in 10 Minuten näherungsweise absorbiert wurde.
In Tabelle 6 sind die Ergebnisse der Messungen der Gelfestigkeit, Unlöslichkeit und Wasserdissoziation dargestellt. 6. TABELLE
Die Gelfestigkeit der Erfindungsprobe 5 wurde im Vergleich zu der der Kontrollprobe 3 wesentlich verbessert. Was die Löslichkeit betrifft, so wiesen die Erfindungsprobe 5 und die Referenzprobe eine geringe Unlöslichkeit auf, ein Hinweis darauf, dass die Löslichkeit gut war und kein Präzipitat erzeugt wurde. In der Kontrollprobe 3 würde hingegen ein Präzipitat des Molkeproteins während der Auflösung produziert und außerdem wurde ein Koagulat erzeugt. Es wurde gefunden, dass die Wasserdissoziation der Erfindungsprobe 5 im Vergleich zu der der Kontrollprobe 3 und der Referenzprobe kontrolliert war. Es wurde bestätigt, dass die Zugabe eines nicht denaturierten WPI zu einer Lösung aus teilweise hitzedenaturiertem WPI ein Gel mit einer hohen Gelfestigkeit hervorbringt und eine verbesserte Pulverlöslichkeit und eine kontrollierte Wasserdissoziation gewährleistet.

4. Testbeispiel

Das im 3. Beispiel erzeugte Pulver der Erfindungsprobe 5 wurde in Wasser gelöst. Die Lösung wurde mit einer Gelfiltrationssäule fraktioniert (Sephacryl S-300HRTM, Molekülfraktionierungsbereich: 10 · 10³ bis 1,5 · 10&sup6; Da; 1 cm · 35 cm), die zuvor mit 10 mM Imidazol-Chlorwasserstoffsäure- Pufferlösung (pH 6,88, 0,1 M Natriumchlorid) bei einer Fließgeschwindigkeit von 1,0 ml/min. äquilibriert worden war. Proteine in eluierten Fraktionen wurden mit einem Reagens zur Proteinprüfung analysiert (BCA-Proteintestreagens; ein Produkt von Pias). Die Verteilung der relativen Molekülmassen der Erfindungsprobe 5 wurde gemessen, indem die Absorbanz bei einer Wellenlänge von 562 nm mit einem Spektrophotometer U- 2000TM (ein Produkt von Hitachi, Ltd.) nachgewiesen wurde. g- Lactoglobulin und Rinderserumalbumin wurden als Molekülmassenmarker unter den gleichen, Bedingungen wie oben beschrieben verwendet. β-Lactoglobulin wies einen Peak bei einer relativen Molekülmasse von 18.000 auf und Rinderserumalbumin bei 67.000. Diese wurden als Indexe für das nicht denaturierte Protein in der vorliegenden Erfindung verwendet. Die Ausschlussgrenze der Säule lag bei einer relativen Molekülmasse von 1.500.000, und diese Grenze wurde als Index für das teilweise hitzedenaturierte Molkeprotein in der vorliegenden Erfindung genommen. Fig. 1 stellt die Ergebnisse der Analyse dar.
Als Ergebnis der Messung der Erfindungsprobe 5 wurden die in Fig. 1 gezeigten Peaks bei F-1, was ein Hinweis auf die Ausschlussgrenze ist, und F-2 in einer Position gefunden, die β-Lactoglobulin entspricht. Im Speziellen wird vermutet, dass F-1 ein teilweise hitzedenaturiertes Molkeprotein und F- 2 ein nicht denaturiertes Molkeprotein ist.

4. Beispiel

< Herstellung eines fettarmen, butterartigen Aufstrichs>

163 g WPI-Pulver der Erfindungsprobe 5, die im 3. Beispiel erzeugt wurde, wurden in 2542 g Leitungswasser gelöst (WPI-Konzentration: 6%, Aschegehalt: 0,11%, pH: 6,86). Die Lösung wurde mit 1840 g Butter-Öl, das zuvor bei 60ºC in einem TK-Homomischer (ein Produkt von Tokushu Kikai Kogyo Co., Ltd.) geschmolzen wurde, bei 3000 UPM 10 Minuten lang zum Emulgieren vermischt. Die resultierende Emulsion wurde auf 5ºC gekühlt und über Nacht stehen gelassen.
Die Emulsion wurde mit einer Zapfenwellenmaschine (ein Produkt von Schroder Kombinator) bei 1000 UPM 11 Minuten lang gerührt. Nachdem die Umwandlung der Emulsion in eine Wasser- in-Öl-Emulsion bestätigt wurde, wurden 55 g Natriumchlorid zugegeben, wonach ein 3-minütiger Rührvorgang erfolgte. Nach dem Rühren wurde die Emulsion in einen 200-ml- Polyethylenbehälter gegossen und auf 5ºC gekühlt, um ein butterartiges Produkt zu erhalten.
Eine Emulsion des 1. Vergleichsbeispiels wurde in der gleichen Weise wie oben hergestellt, mit der Ausnahme, dass ein nicht denaturiertes WPI anstelle der Erfindungsprobe 5 verwendet wurde.
Tests zur Beurteilung von Härte, Wasserdissoziation und Schmelzindex dieser Proben wurden nach einer 2-wöchigen Lagerung bei 5ºC durchgeführt.
Die Beurteilungstests wurden mit den folgenden Verfahren durchgeführt.

(Messung der Härte)

Die Härte wurde anhand der Messung der Fetthärte mit einem Penetrometertm (ein Produkt von Elex Co., Ltd.) bestimmt. Ein Doppelkegel wurde am Penetrometer befestigt, eine Last wurde am Doppelkegel beurteilt, und es wurde der Grad an Penetration in die Probe gemessen. Eine Penetration über eine Strecke von 0,1 mm wurde als Fetthärteeinheit definiert.

(Prüfung der Wasserdissoziation)

10-g-Proben wurden auf Petrischalen mit einem Durchmesser von 10 cm gegeben und mit 10 Spatelstrichen verstrichen. Anschließend wurde die Anwesenheit von Wassertropfen mit dem bloßen Auge ermittelt.

(Wärmeschmelztest)

Eine Scheibe Brot wurde in einem Ofen bei 230ºC 5 Minuten lang geröstet und 10 g des butterartigen Aufstrichs der Erfindungsprobe 5 und der Vergleichsprobe 1 wurden auf das Brot gestrichen, um die Streichqualität auf dem Brot und die Schmelzqualität im Mund beim Essen des Brotes zu beurteilen. 7. TABELLE
Die Härte des butterartigen Aufstrichs unter Verwendung der Erfindungsprobe 5 war bei 5ºC wesentlich geringer als bei dem mit der Vergleichsprobe hergestellten, was ein Hinweis darauf ist, dass die Härte verbessert worden war. Ungeachtet des hohen Wasserphasengehalts von 60% hielt der butterartige Aufstrich unter Verwendung der Erfindungsprobe 5 Wassertropfen nachweislich stabil in der Ölphase, so dass es zu keiner Dissoziation von Wasser kam, und wies ausgezeichnete Wärmeschmelzeigenschaften ohne negativen Schmelzeffekt im Mund auf.

5. Beispiel

< Herstellung von Schinken>

500 g WPI-Pulver der im 3. Beispiel hergestellten Erfindungsprobe 5 wurden in 4500 g Leitungswasser gelöst (WPI-Konzentration: 10%, Aschegehalt: 0,18%, pH: 6,86) und in einer Menge von 10% zu Fleisch gegeben, das in Salz mit einer Konzentration von 2% aufbewahrt wurde. Nach gründlichem Vermischen wurde das Fleisch in einen Behälter gegeben und über Nacht bei 5ºC stehen gelassen. Nachdem das WPI geliert war, wurde Schinken mit einem konventionellen Verfahren durch Trocknen und Räuchern hergestellt. Der mit der Erfindungsprobe 5 hergestellte Schinken hatte ein ausgezeichnetes äußeres Aussehen und einen ausgezeichneten Geschmack. Darüber hinaus war der Ertrag nach dem Erhitzen aufgrund der hohen Hitzebeständigkeit des Gels im Vergleich zu dem des Schinkens, zu dem das nicht denaturierte WPI gegeben wurde (Ertrag: 89,0%) wesentlich höher (91,8%).

INDUSTRIELLE ANWENDBARKEIT

Das erfindungsgemäße behandelte Molkeproteinpuler hat eine erhöhte Löslichkeit in Wasser und eine ausgezeichnete Haltbarkeit. Ferner weist das von dem behandelten Molkeproteinpulver gewonnene Gel bessere Geliereigenschaften, ein höheres Wasserretentionsvermögen und eine bessere Viskosität auf und hat eine glatte Konstitution. Das erfindungsgemäße behandelte Molkeproteinpulver kann als Geliermittel, Wasserkonservierungsmittel, Viskositätserhöhungsmittel und dergleichen verwendet werden.

Claims

1. Behandeltes Molkeproteinpulver mit erhöhter Löslichkeit, umfassend ein teilweise hitzedenaturiertes NIolkeprotein und WPC oder WPT, wobei das Pulver 0,2 bis 10 Gewichtsteile WPC oder WPT je 1 Gewichtsteil des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins enthält.

2. Behandeltes Molkeproteinpulver nach Anspruch 1, wobei das teilweise hitzedenaturierte Molkeprotein hergestellt wird, indem eine wässrige Lösung aus nichtdenaturiertem Molkeprotein mit einer Proteinkonzentration von 0,5 bis 15 Gew.-% und einem pH-Wert von 6-8 bereitgestellt und diese Lösung 1 bis 120 Minuten lang auf 55 bis 120ºC erhitzt wird.

3. Behandeltes Molkeproteinpulver nach Anspruch 1 oder 2 mit einer Hydrophobie von 50 FI/mg-Protein oder darüber.

4. Behandeltes Molkeproteinpulver nach einem der Ansprüche 1 bis 3 mit einer Unlöslichkeit bei 24ºC (gemessen anhand IDF-Norm 129:A:1988) von 1 ml oder darunter.

5. Behandeltes Molkeproteinpulver nach einem der vorherigen Ansprüche mit einer Hydrophobie von 50 FI/mg- Protein oder darüber und einer Unlöslichkeit bei 24ºC (gemessen anhand IDF-Norm 129:A:1988) von 1 ml oder darunter und umfassend eine. Fraktion mit einer relativen Molekülmasse von 1.000.000 (gemessen mit Gelfiltrationsanalyse) oder darüber und eine Fraktion mit einer relativen Molekülmasse von 80.000 oder darunter als Hauptkomponente.

6. Verfahren zur Herstellung eines behandelten Molkeproteinpulvers mit erhöhter Löslichkeit, umfassend das Zugeben von WPC oder WPI zu einer Lösung aus einem teilweise hitzedenaturierten Molkeprotein, um eine Lösung zu bilden, die 0,2 bis 10 Gewichtsteile WPC oder WPI je 1 Gewichtsteil des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins in Lösung enthält, und Trocknen der resultierenden Lösung.

7. Verfahren zur Herstellung eines behandelten Molkeproteinpulvers nach Anspruch 6, wobei die Temperatur der Lösung des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins 55ºC oder weniger beträgt.

8. Verfahren zur Herstellung eine s behandelten Molkeproteinpulvers nach Anspruch 6 oder 7, wobei die Lösung des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins von einer wässrigen Lösung eines nichtdenaturierten Molkeproteins mit einer Proteinkonzentration von 0,5 bis 15 Gew.-% und einem pH-Wert von 6-8 durch Erhitzen dieser Lösung 1 bis 120 Minuten lang auf 55 bis 120ºC hergestellt wird.