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DE10244129B4 - H+-K+-ATPase-Assay - Google Patents

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DE10244129B4
DE10244129B4 DE2002144129 DE10244129A DE10244129B4 DE 10244129 B4 DE10244129 B4 DE 10244129B4 DE 2002144129 DE2002144129 DE 2002144129 DE 10244129 A DE10244129 A DE 10244129A DE 10244129 B4 DE10244129 B4 DE 10244129B4
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complex
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Wolfgang Dr. Doerner
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Iongate Biosciences GmbH
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Iongate Biosciences GmbH
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    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12QMEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/25Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving enzymes not classifiable in groups C12Q1/26 - C12Q1/66

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Abstract

Verfahren zum Identifizieren eines Wirkstoffkomplexes, welcher eine enzymatische Eigenschaft eines Wirkortkomplexes modifiziert, welcher einen Typ eines H+-K+-ATPase-Proteins enthält, mit den Schritten:
(a) Bereitstellen einer Mehrzahl Primärträger (10), welche den Wirkortkomplex (12) im Bereich einer Membran (11) des jeweiligen Primärträgers (10) enthalten,
(b) Anlagern oder In-Kontakt-Bringen der Primärträger (10) am oder im Oberflächenbereich (24c) eines Isolationsbereichs (24) einer als Sekundärträger (20) dienenden Biosensorelektrode in einem Messmedium (30, 30-1, 30-2, 30-3), wobei der Sekundärträger (20) gegenüber dem Messmedium (30, 30-1, 30-2, 30-3) und gegenüber den Primärträgern (10) mittels des Isolationsbereichs (24) mechanisch und elektrisch isoliert ist oder wird,
(c) Bereitstellen mindestens eines potenziellen Wirkstoffkomplexes (W),
(d) In-Kontakt-Bringen oder In-Wechselwirkung-Bringen des potenziellen Wirkstoffkomplexes (W) mit dem Wirkortkomplex (12) der Primärträger (10 oder Teilen davon, und
(e) Bestimmen des qualitativen und/oder quantitativen Einflusses des potenziellen Wirkstoffkomplexes (W) oder eines Teils davon auf enzymatische Eigenschaften des Wirkortkomplexes (12) oder eines...

Description

  • Die Erfindung betrifft einen H+-K+-ATPase-Assay und insbesondere ein Verfahren zum Identifizieren eines Wirkstoffkomplexes, welcher eine enzymatische Eigenschaft eines Wirkortkomplexes modifiziert, welcher einen Typ eines H+-K+-ATPase-Proteins enthält. Die Erfindung betrifft ferner einen Wirkstoffkomplex, der gemäß dem erfindungsgemäßen Verfahren identifiziert ist oder wurde, ein Verfahren zum Herstellen eines Arzneimittels, einen Testkit zum Durchführen des erfindungsgemäßen Verfahrens, ein Screeningverfahren sowie die Verwendungen des erfindungsgemäßen Verfahrens, des erfindungsgemäßen Testkits sowie des Arzneimittels.
  • Der Säugetiermagen und insbesondere der Magen des Menschen besitzen mehrere Funktionen. Zunächst nimmt der Magen zerkaute und geschluckte Speisen auf, sezerniert Magensaft, welcher sich mit dem Mageninhalt vermischt und ihn chemisch verändert. Des Weiteren wird der Mageninhalt physikalisch zerkleinert und nach weiteren chemischen und physikalischen Umwandlungsvorgängen zur weiteren Verdauung und Resorption in den Bereich des Duodenums überführt.
  • Der Magen des Menschen sezerniert täglich etwa 2 bis 3 Liter Magensaft in das Lumen. Dieser Magensaft enthält Ionen, Makromoleküle, Schleim und insbesondere – neben bestimmten Hormonen – Säure. Die Säure des Magens wird im Wesentlichen gebildet von Chlorwasserstoffsäure oder HCl und führt zu einer bemerkenswerten Wasserstoffionenkonzentration des Magensafts im Bereich von pH = 1. Die Magensäure dient der Denaturierung von Eiweißen unter Aktivierung von Pepsinogen zu Pepsin zur Hydrolyse der Eiweiße. Zusätzlich wirkt der niedrige pH-Wert bakterizid.
  • Die Magensäure wird von den sogenannten Belegzellen oder Parietalzellen der Mucosa oder Schleimhaut des Magens in das Lumen des Magens abgegeben. Aufgrund der physiologischen Bedeutung der Magensäure für den Verdauungsvorgang besteht seit langem ein In teresse daran, den endogen aufgrund von Krankheit oder exogen aufgrund von Stress oder anderen Umweltbedingungen abnormal sich entwickelnden Sezernierungsvorgang der Säure untersuchen oder gar steuern zu können.
  • Bekannt ist, dass bei der Sezernierung von Salzsäure oder Chlorwasserstoffsäure im Magen die sogenannte H+-K+-ATPase wesentlich ist. Diese transportiert Protonen H+ aus der Belegzelle der Magenschleimhaut in das Magenlumen und führt dabei zu einer Aufnahme von Kaliumkationen K+ aus dem Magenlumen in die Belegzelle hinein. Durch die H+-K+-ATPase wird ein aktiver Transportprozess gegen einen bestehenden Ionengradienten vermittelt. Dieser Prozess erfordert Energie, welche aus der Hydrolyse von Adenosintriphosphat ATP zu Adenosindiphosphat ADP unter Abspaltung anorganischen Phosphats Pi gewonnen wird: ATP → ADP + Pi.
  • Gegebenenfalls ist die H+-K+-ATPase in einen übergeordneten Wirkortkomplex integriert. Dies kann eine Anordnung mehrerer H+-K+-ATPase-Proteinmoleküle zu einem Oligomer sein. Es können aber auch andere, ggf. enzymatische Komponenten vorhanden sein, die in Kooperation mit der H+-K+-ATPase vorliegen. Diese können auch räumlich beabstandet vorliegen.
  • Eine genaue Kenntnis der stofflichen und energetischen Bedingungen ist wünschenswert, um regulierende Maßnahmen für die Steuerung der Säureproduktion und Sezernierung im Magen auffinden zu können, und es wurden bereits verschiedene Untersuchungs- und Testmöglichkeiten ersonnen, um das Problem des Auffindens geeigneter Wirkstoffe wie Inhibitoren oder Modulatoren für die H+-K+-ATPase und den damit im Zusammenhang stehenden Wirkortkomplex zu lösen.
  • Entsprechend sind im Stand der Technik unterschiedliche Verfahren und Messeinrichtungen bekannt, mit denen Eigenschaften bestimmter Wirkstoffe quantitativ und qualitativ analysiert und beschrieben werden können.
  • Auch ist es wünschenswert, vorgegebene und bekannte Wirkstoffe am Wirkortkomplex zu applizieren, z.B. an der H+-K+-ATPase, an einer Zelle, einem Gewebe oder dergleichen, um die Funktionsweise dieses Wirkortes zu beeinflussen und/oder zu untersuchen.
  • Übliche Experimente am Gesamtorganismus sind aufgrund der Komplexität der Organismen und ferner aufgrund ethischer und moralischer Umstände oft bedenklich, und die damit erzielten Ergebnisse haben eine nur beschränkte Aussagekraft.
  • Folglich wurden Verfahren und Einrichtungen entwickelt, mit deren Hilfe eine isolierte Betrachtung der Wirkungsweise zu testender Wirkstoffe auf isolierte Wirkzentren oder eine Untersuchung der Wirkzentren selbst möglich ist. Dabei werden bestimmte Gewebe, isolierte Zellen und/oder andere biologische Einheiten, zum Beispiel Proteine oder dergleichen, in isolierter Art und Weise einer Betrachtung zugänglich gemacht. Es sind zum Beispiel Techniken bekannt, die unter Verwendung von Farbstoffen oder radioaktiven Stoffen arbeiten und sich ändernde Transport- und/oder Bindungsspezifitäten ausnutzen und darstellen. Falls diese Vorgehensweise überhaupt möglich ist, ist sie aber dahingehend nachteilig, dass ihr oft nur ein geringes Auflösungsvermögen und eine geringe Empfindlichkeit dabei aber eine hohe Fehleranfälligkeit zukommen.
  • Es sind aber auch elektrophysiologische Methoden bekannt, zum Beispiel die sogenannten Patch Clamp-Technik oder Voltage Clamp-Technik, bei welchen zum Beispiel Zellen isoliert einer elektrophysiologischen Untersuchung zugänglich sind. Bei diesem Vorgehen werden native Zellen unterschiedlichen Bedingungen ausgesetzt und es werden bestimmte elektrische Aktivitäten, die durch die Zellen über die darin enthaltenen Organellen und/oder Proteine oder dergleichen vermittelt werden, gemessen. Trotz der dabei erzielbaren hohen Genauigkeit sind diese bekannten elektrophysiologischen Methoden dahingehend nachteilig, dass sie oft eine nur geringe Reproduzierbarkeit der Ergebnisse liefern, aufgrund ihres hohen messtechnischen Aufwandes und ihrer Störanfälligkeit für einen schnellen, automatisierbaren und/oder breiten Einsatz ungeeignet sind und aufgrund der in der Regel nativen Umgebung der zu untersuchenden Objekte gewisse Probleme bei der Diskriminierung unerwünschter Signalanteile aufweisen. Außerdem ist die Anwendung der Patch Clamp-Technik oder Voltage Clamp-Technik bei der H+-K+-ATPase auf Grund der Elektroneutralität des durch die H+-K+-ATPase vermittelten Transports kaum oder nicht möglich.
  • Der Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde, einen H+-K+-RTPase-Assay zu schaffen, bei welchem auf besonders einfache und gleichwohl zuverlässige Art und Weise eine rasche Wirkstofftestung, insbesondere im Massenbetrieb, unter vertretbaren Kosten möglich ist.
  • Gelöst wird die Aufgabe bei einem Verfahren zum Identifizieren eines Wirkstoffkomplexes erfindungsgemäß durch die kennzeichnenden Merkmale des Anspruchs 1. Weiterhin sind Gegenstand der vorliegenden Erfindung ein Wirkstoff oder Wirkstoff komplex gemäß Anspruch 23, ein Verfahren zum Herstellen eines Arzneimittels gemäß Anspruch 24, ein Testkit zur Durchführung des erfindungsgemäßen Verfahrens gemäß Anspruch 25, ein Screeningverfahren zum Identifizieren gemäß Anspruch 26, sowie Verwendungen des Verfahrens, des Testkits sowie des Arzneimittels gemäß den Ansprüchen 27, 28 bzw. 29. Vorteilhafte Weiterbildungen sind Gegenstand der jeweiligen abhängigen Unteransprüche.
  • Die Erfindung betrifft ein Verfahren zum Identifizieren eines Wirkstoffkomplexes, welcher eine enzymatische Eigenschaft eines Wirkortkomplexes, welcher einen Typ eines H+-K+-ATPase-Proteins enthält, oder eines Teils davon modifiziert. Das erfindungsgemäße Verfahren weist folgende Schritte auf:
    • (a) Bereitstellen einer Mehrzahl Primärträger, welche den Wirkortkomplex, insbesondere in einer Mehrzahl im Bereich einer Membran des jeweiligen Primärträgers enthalten,
    • (b) Anlagern oder In-Kontakt-Bringen der Primärträger am oder im Oberflächenbereich eines Isolationsbereichs einer als Sekun därträger dienenden Biosensorelektrode in einem Messmedium, wobei der Sekundärträger gegenüber dem Messmedium und gegenüber den Primärträgern mittels des Isolationsbereichs mechanisch und elektrisch isoliert ist oder wird,
    • (c) Bereitstellen mindestens eines potenziellen Wirkstoffkomplexes (W),
    • (d) In-Kontakt-Bringen und insbesondere In-Wechselwirkung-Bringen des potenziellen Wirkstoff komplexes (W) mit dem Wirkortkomplex der Primärträger oder Teilen davon, und
    • (e) Bestimmen des qualitativen und/oder quantitativen Einflusses des potenziellen Wirkstoff komplexes (W) oder eines Teils davon auf enzymatische Eigenschaften des Wirkortkomplexes oder eines Teils davon durch Detektieren einer elektrischen Aktion des Wirkortkomplexes oder eines Teils davon oder eine Änderung dieser elektrischen Aktion über die Biosensorelektrode als Sekundärträger.
  • Es ist somit ein Kerngedanke der vorliegenden Erfindung, die Wirkungsweise eines potenziellen Wirkstoffes oder Wirkstoff komplexes dadurch zu identifizieren, dass der qualitative Einfluss und/oder der quantitative Einfluss des potenziellen Wirkstoffes oder Wirkstoff komplexes durch Detektieren einer elektrischen Aktion bestimmt werden, welche durch den Wirkortkomplex oder eines Teils davon und insbesondere durch die H+-K+-ATPase vermittelt werden, oder jeweils eine Änderung der elektrischen Aktion über die Biosensorelektrode als Sekundärträger detektiert werden.
  • Es ist ein weiterer Kerngedanke der vorliegenden Erfindung, dass dabei Primärträger, welche den Wirkortkomplex im Bereich einer Membran des jeweiligen Primärträgers enthalten, bereitgestellt und verwendet werden, wobei die Primärträger mit den Wirkortkomplexen an einem Sekundärträger, nämlich der Biosensorelektrode und insbesondere mit deren Isolationsbereich in Kontakt gebracht und dort insbesondere angelagert werden. Durch die mechanische und elektrische Isolation der Biosensorelektrode als Sekundär träger gegenüber dem vorgesehenen Messmedium und gegenüber den Primärträgern mittels des Isolationsbereiches findet zum einen keine direkte Wechselwirkung der Elektrode mit dem zu untersuchenden Wirkortkomplex und insbesondere nicht mit der H+-K+-ATPase statt. Zum anderen ermöglicht die elektrische Abdichtung der Biosensorelektrode gegenüber dem Messmedium auf einfache Art und Weise das Ableiten eines elektrischen Signals aufgrund der elektrischen Aktion des Wirkortkomplexes oder eines Teils davon. Auch kann der Isolationsbereich der Biosensorelektrode eine vergleichsweise natürliche Umgebung für die Primärträger und insbesondere für den Wirkortkomplex darstellen, im Gegensatz zu den meisten Elektrodenmaterialien.
  • Bei der Ausgestaltung der Biosensorelektrode als Sekundärträger bestehen vielfältige Möglichkeiten.
  • Es wird aber besonders bevorzugt, dass eine Biosensorelektrode als Sekundärträger verwendet wird, bei welcher ein elektrisch leitfähiger und festkörperartiger Elektrodenbereich mit mindestens einer Elektrode vorgesehen wird, welcher gegenüber dem Messmedium und gegenüber den Primärträgern elektrisch und mechanisch isoliert wird durch Vorsehen eines Isolationsbereichs in Form einer festkörperunterstützten Membran, welche schichtartig aufgebaut wird aus einer Unterschicht einer organischen Thioverbindung als unterster und der Elektrode jeweils zugewandter Schicht und aus einer Oberschicht einer amphiphilen organischen Verbindung.
  • Bei einer anderen Ausgestaltungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens ist es vorgesehen, dass eine Biosensorelektrode als Sekundärträger verwendet wird, bei welcher eine Elektrode aus Gold im Elektrodenbereich vorgesehen wird mit einer Monoschicht eines langkettigen Alkanthiols als Unterschicht darauf und einer Monoschicht eines Lipids als Oberschicht darauf.
  • Bei einer weiteren vorteilhaften Ausgestaltungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens ist es vorgesehen, dass eine Biosensorelektrode als Sekundärträger verwendet wird, bei welcher der ei ne Elektrode der Biosensorelektrode als Sekundärträger abdeckende Bereich des Isolationsbereichs als eine Membranstruktur nach Art einer festkörperunterstützten Doppelschichtmembran oder Bilayermembran – nachfolgend synonym auch als Biosensormembran oder SSM (Solid Supported Membrane) bezeichnet – ausgebildet wird oder ist, insbesondere mit einer Fläche von etwa A ≈ 0,1 – 50 mm2 und mit einer spezifischen elektrischen Leitfähigkeit von etwa Gm ≈ 1 – 100 nS/cm2 und/oder mit einer spezifischen Kapazität von etwa Cm ≈ 10 – 1000 nF/cm2.
  • Im Hinblick auf die Primärträger, welche den Wirkortkomplex und insbesondere die H+-K+-ATPase im Bereich ihrer Membran enthalten sollen, ergeben sich unterschiedliche Möglichkeiten, wobei der jeweiligen Zielsetzung des Verfahrens Rechnung getragen werden kann.
  • Zum Beispiel bietet es sich gemäß einer besonders vorteilhaften Ausgestaltungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens an, dass als Primärträger jeweils eine eukariontische Zelle, eine prokariontische Zelle, ein Oozyt, ein Bakterium, ein Virus, eine Organelle oder Bestandteile, insbesondere Membranfragmente, oder Verbände davon in nativer Form oder in abgewandelter Form, insbesondere in gereinigter, mikrobiologisch und/oder molekularbiologisch geänderter Form, verwendet wird.
  • Es ist auch möglich, dass als Primärträger jeweils ein Vesikel, ein Liposom oder eine mizelläre Struktur verwendet wird.
  • In der Praxis wird eine Mehrzahl oder Vielzahl Primärträger verwendet.
  • Bevorzugt wird, dass als Wirkortkomplex oder Teil davon ein Monomer oder ein Oligomer einer H+-K+-ATPase verwendet wird.
  • Ferner ist es vorgesehen, dass ein Wirkortkomplex oder ein Teil davon verwendet wird, welcher auf der H+-K+-ATPase basiert, die aus einem Gewebe eines Säugetiermagens stammt oder genetisch aus einem solchen abgeleitet wird, insbesondere aus den Parietalzellen der Magenschleimhaut.
  • In vorteilhafter Weise ist es vorgesehen, dass der Wirkortkomplex aus dem Organismus Schwein, Schaf oder Mensch stammt oder aus diesen genetisch abgeleitet wird.
  • Besonders vorteilhaft im Hinblick auf eine Signaldetektion ist, wenn gemäß einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens der Wirkortkomplex oder ein Teil davon zumindest zum Teil im Primärträger eine Membran durchspannend ausgebildet oder verwendet wird. Denkbar sind aber auch membranständige, die Membran aber nicht durchspannende Wirkortkomplexe.
  • Im Hinblick auf das eigentliche Identifizierungsverfahren über die Detektion einer elektrischen Aktion bieten sich vielfältige Möglichkeiten an.
  • So ist es vorgesehen, dass als elektrische Aktion verwendet wird ein durch den Wirkortkomplex oder durch einen Teil davon erzeugter elektrischer Strom oder ein davon erzeugtes elektrisches Potenzial. Der erzeugte elektrische Strom oder das erzeugte elektrische Potenzial werden jeweils erzeugt durch Ladungstransport, Stofftransport, Ladungsverschiebung, Stoffverschiebung, Konformationsänderungen des Wirkortkomplexes oder eines Teils davon, Ligandenbindung oder Ligandenfreigabe durch den Wirkortkomplex oder eines Teils davon oder durch Ligandenanlagerung oder Ligandenfreigabe durch den Wirkortkomplex oder eines Teils davon. Denkbar sind auch beliebige Kombinationen dieser Prozesse im Hinblick auf den Wirkortkomplex oder eines Teils davon.
  • Auch bei den enzymatischen Eigenschaften ergeben sich im Hinblick auf das erfindungsgemäße Verfahren vielfältige Möglichkeiten.
  • So ist es vorgesehen, dass als enzymatische Eigenschaften verwendet werden die Bindung, Anlagerung oder Freigabe des Wirkstoffkomplexes oder eines Teils davon oder des Messmediums oder eines Teils davon an den bzw. von dem Wirkortkomplex oder einen bzw. einem Teil davon, der Transport oder die Verschiebung des Wirkstoffkomplexes oder eines Teils davon oder des Messmediums oder eines Teils davon durch den Wirkortkomplex oder einen Teil davon, die chemische Umsetzung oder Reaktion des Wirkstoffkomplexes oder eines Teils davon oder des Messmediums oder eines Teils davon, die Konformationsänderung oder Bewegung des Wirkortkomplexes oder eines Teils davon sowie mit diesen Prozessen im Zusammenhang stehende Funktionalitäten des Wirkortkomplexes oder eines Teils davon. Auch hier sind wieder beliebige Unterkombinationen der zuvor beschriebenen Prozesse im Hinblick auf den Wirkstoffkomplex, das Messmedium oder den Wirkortkomplex oder Teile davon denkbar.
  • Bevorzugt wird beim erfindungsgemäßen Verfahren die Verwendung eines wässrigen Messmediums und insbesondere einer wässrigen Elektrolytlösung als Messmedium.
  • Bei einer vorteilhaften Weiterbildung des erfindungsgemäßen Verfahrens zum Identifizieren eines Wirkstoffkomplexes ist es vorgesehen, dass die Verfahrensschritte (c) und/oder (d) durchgeführt werden durch:
    • – Zumischen oder Injizieren des Wirkstoffkomplexes, eines Teils und/oder einer Vorstufe davon,
    • – Austauschen des Messmediums oder eines Teils davon und/oder
    • – chemisches oder physikalisches Umsetzen oder Reagieren des Messmediums oder eines Teils davon oder des Wirkstoffs, eines Teils und/oder einer Vorstufe davon.
  • Das bedeutet, dass zum einen der Wirkstoffkomplex oder ein Teil davon direkt durch Injizieren oder Beimischen in das Messmedium hinein zum Ort des Wirkortkomplexes transportiert werden kann. Besonders einfach gestaltet sich jedoch ein derartiger Vorgang, wenn einfach das jeweilige Messmedium ausgetauscht wird, vorzugsweise in kontinuierlicher Art und Weise. Des Weiteren ist es denkbar, dass der Wirkstoff erst durch ein chemisches oder physikalisches Umsetzen oder Reagieren im Messmedium freigesetzt wird. Dies kann zum Beispiel auch durch Zuführen von Strahlung erfolgen. Denkbar ist dabei auch, dass die Strahlung, insbesondere Licht, selbst in Form eines Wirkstoffes eingesetzt wird und somit also als treibende Kraft für die im Wirkortkomplex ablaufenden Prozesse dient.
  • Besonders vorteilhaft gestaltet sich jedoch das erfindungsgemäße Verfahren dann, wenn die Sensoranordnung aus Biosensorelektrode als Sekundärträger und daran angelagerten Primärträgern in einem Messraum, Messbereich oder Messgefäß vom Messmedium umströmt oder angeströmt wird. Auf diese Art und Weise lässt sich durch Wechsel des Messmediums zum Beispiel ein Konzentrationssprung im Hinblick auf den Wirkstoffkomplex oder eines Teils davon leicht realisieren. Auch lassen sich durch ein derartiges Messen im Rahmen eines Fließsystems auf leichte Art und Weise und zuverlässig mit hoher Zeitauflösung verschiedene Versuchsbedingungen einstellen.
  • Vorzugsweise wird dabei eine Strömungsgeschwindigkeit oder Fließgeschwindigkeit des Messmediums im Bereich von etwa v ≈ 0,1 – 2 m/s verwendet.
  • Besonders ökonomisch und für eine statistische Auswertung zugänglich gestaltet sich das erfindungsgemäße Verfahren dann, wenn aufeinanderfolgend eine Mehrzahl von Tests durchgeführt wird, insbesondere durch aufeinanderfolgendes Austauschen des Messmediums, ggf. mit zwischengeschaltetem Waschen oder Spülen des Messraums.
  • Wichtig ist bei dem vorliegenden erfindungsgemäßen Verfahren ggf. das Vergleichen der Aktion des Wirkort komplexes bei vorliegendem Wirkstoffkomplex mit einer Situation, bei welcher der potenzielle Wirkstoffkomplex nicht zugegen ist. Für ein derartiges Vorgehen bieten sich verschiedene Verfahrensprotokolle an.
  • Bei einer besonders bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens ist es vorgesehen, dass in den Verfahrens schritten (c), (d) und/oder (e) einer oder mehrere der folgenden Unterschritte durchgeführt werden:
    • (f) Einbringen des Sekundärträgers mit den Primärträgern in ein erstes oder nicht-aktivierendes Messmedium und Detektieren einer elektrischen Aktion gemäß dem oder im Sinne von Verfahrensschritt (e),
    • (g) Einbringen des Sekundärträgers mit den Primärträgern in ein zweites oder aktivierendes Messmedium und Detektieren einer elektrischen Aktion gemäß dem oder im Sinne von Verfahrensschritt (e),
    • (h) Einbringen des Sekundärträgers mit den Primärträgern in ein drittes oder Test-Messmedium und Detektieren einer elektrischen Aktion gemäß dem oder im Sinne von Verfahrensschritt (e), wobei das dritte oder Test-Messmedium dem zweiten oder aktivierenden Messmedium entsprechend gewählt wird und der Wirkstoffkomplex (W), ein Teil oder eine Vorstufe davon hinzugefügt und/oder freigesetzt werden.
  • Beliebige Kombinationen der Schritte (f), (g), (h) ggf. mit Wiederholungen sind denkbar.
  • Es kann der Wirkstoffkomplex auch sowohl im aktivierenden als auch im nicht-aktivierenden Messmedium zugesetzt oder dort freigesetzt werden.
  • Auch ist als Zwischenschritt eine Inkubation der Wirkortkomplexe oder der sie tragenden Primärträger mit dem Wirkstoffkomplex denkbar.
  • Des Weiteren ist es denkbar, dass zwischen den Schritten (g) und (i) ein Waschschritt durchgeführt wird durch Einbringen des Sekundärträgers mit den Primärträgern in ein viertes und Waschmedium.
  • Ferner ist es denkbar, dass direkt vor dem Schritt (i) bei einer besonders bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens der Schritt (f) wiederholt durchgeführt wird.
  • Bei einer anderen alternativen Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens ist es vorgesehen, dass als Messmedium und insbesondere als das erste oder nicht-aktivierende Messmedium, als zweites oder aktivierendes Messmedium und/oder als drittes oder Test-Messmedium Messmedien verwendet werden, welche in wässriger Lösung enthalten:
    • – etwa 25 mmol/l Imidazol,
    • – etwa 3mmol/l MgCl2,
    • – etwa pH=6,
    wobei insbesondere kaliumfreie Messmedien verwendet werden. Des Weiteren ist es vorgesehen, dass bei einer anderen alternativen Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens als Messmedium und insbesondere als zweites oder aktivierendes Messmedium und als drittes oder Test-Messmedium Medien mit Adenosintriphosphat oder ATP verwendet werden, insbesondere mit einer Konzentration im Bereich von etwa 15 mmol/l.
  • Gemäß einem weiteren Aspekt schafft die vorliegende Erfindung einen Wirkstoff oder einen Wirkstoffkomplex, welcher eine enzymatische Eigenschaft eines Typs einen Typ eines H+-K+-ATPase-Proteins enthaltenden Wirkortkomplexes oder eines Teils davon modifiziert und welcher gemäß dem erfindungsgemäßen Verfahren zum Identifizieren eines Wirkstoffkomplexes identifiziert ist, wird oder wurde.
  • Des Weiteren schafft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zum Herstellen eines Arzneimittels mit den Schritten:
    • – Identifizieren eines Wirkstoffs und/oder eines Wirkstoffkomplexes, welcher eine – ggf. bestimmte – enzymatische Eigenschaft eines Wirkstoffkomplexes, welcher einen Typ eines H+-K+-ATPase- Proteins enthält, oder eines Teils davon oder eine Mehrzahl von Eigenschaften geeignet modifiziert, und zwar mit Hilfe des erfindungsgemäßen Verfahrens,
    • – Herstellen und/oder Isolieren des Wirkstoffs, des Wirkstoffkomplexes, eines Teils und/oder eines Derivats davon,
    • – ggf. Auf reinigen des Wirkstoffs, Wirkstoffkomplexes, Teils und/oder Derivats,
    • – ggf. Mischen und/oder Portionieren des Wirkstoffs, Wirkstoffkomplexes, Teils und/oder Derivats mit einer pharmazeutisch verträglichen Trägersubstanz.
  • Des Weiteren schafft die vorliegende Erfindung einen Testkit zur Durchführung des erfindungsgemäßen Verfahrens zum Identifizieren eines Wirkstoffkomplexes. Dieser Testkit weist auf:
    • – mindestens einen Primärträger,
    • – einen Messbereich,
    • – ein erstes oder nicht-aktivierendes Messmedium, ein zweites oder aktivierendes Messmedium, ein drittes oder Test-Messmedium zur Aufnahme eines potenziellen Wirkstoffkomplexes und
    • – mindestens einen potenziellen Wirkstoffkomplex zur Zugabe zum dritten oder Test-Messmedium.
  • Erfindungsgemäß wird auch ein Screeningverfahren zum Identifizieren geschaffen, und zwar zum Identifizieren:
    • – eines unbekannten Wirkstoffs, Wirkstoffkomplexes, eines Teils und/oder Derivats davon,
    • – des Vorhandenseins eines unbekannten Wirkstoffs, Wirkstoffkomplexes, Teils und/oder Derivats davon,
    • – des Vorhandenseins eines bekannten Wirkstoffs, Wirkstoffkomplexes, Teils und/oder Derivats davon,
    • – der Konzentration eines unbekannten Wirkstoffs, Wirkstoffkomplexes, Teils und/oder Derivats davon,
    • – der Konzentration eines bekannten Wirkstoffs, Wirkstoffkomplexes, Teils und/oder Derivats davon.
  • Gemäß einem weiteren Aspekt der vorliegenden Erfindung wird das erfindungsgemäße Verfahren zum Identifizieren eines Wirkstoffkomplexes verwendet zum Auffinden von Inhibitoren, partiellen oder temporären Inhibitoren oder Modulatoren einer enzymatischen Eigenschaft eines Wirkortkomplexes, welcher einen Typ eines H+-K+-ATPase-Proteins enthält, und insbesondere der humanen H+-K+-ATPase.
  • Des Weiteren wird das erfindungsgemäße Testkit erfindungsgemäß verwendet zum Auffinden von Inhibitoren, partiellen oder temporären Inhibitoren oder Modulatoren eines Typs einen Typ eines H+-K+-ATPase-Proteins enthaltenden Wirkortkomplexes und insbesondere der humanen H+-K+-ATPase.
  • Des Weiteren wird das Arzneimittel erfindungsgemäß verwendet zur Inhibition, partiellen oder temporären Inhibition oder Modulation eines Typs einen Typ eines H+-K+-ATPase-Proteins enthaltenden Wirkstoffkomplexes oder eines Teils davon und insbesondere der humanen H+-K+-ATPase.
  • Auf der Grundlage der nachfolgenden Bemerkungen werden die voranstehenden und weitere Aspekte der vorliegenden Erfindung mit anderen Worten weiter erläutert:
    Durch das erfindungsgemäße Vorgehen kann eine amperometrische und/oder potenziometrische, pharmakologische Wirkort- und/oder Wirkstofftestung durchgeführt werden. Dabei wird ein Sekundärträger in Form einer Biosensorelektrode vorgesehen, welcher z. B. einen elektrisch leitfähigen und festkörperartigen Elektrodenbereich aufweist. Ferner wird eine Mehrzahl Primärträger vorgesehen, welche in unmittelbarer räumlicher Nachbarschaft des Sekundärträgers angeordnet werden und welche die zu einer elektrischen Aktion aktivierbaren und Wirkortkomplexe, basierend auf der H+-K+-ATPase aufweisen.
  • Darüber hinaus ist ein z. B. wässriges Messmedium vorgesehen, in welchem die Primärträger und die Sekundärträger angeordnet werden. Der Elektrodenbereich wird gegenüber dem Messmedium, den Primärträgern und gegenüber den biologischen Einheiten elektrisch und mechanisch, also räumlich isoliert.
  • Als Primärträger sind jeweils eukariontische Zellen, prokariontische Zellen, Oozyten, Bakterien, Viren, Organellen oder Bestandteile, Membranfragmente oder Verbände davon in nativer Form oder in abgewandelter Form, in gereinigter, mikrobiologisch und/oder molekularbiologisch geänderter Form vorgesehen. Alternativ oder zusätzlich sind als Primärträger Vesikel, Liposomen oder mizelläre Strukturen vorgesehen.
  • Maßgeblich beim erfindungsgemäßen Vorgehen ist auch das Vorsehen einer Biosensorelektrode, auch als Sensoranordnung bezeichnet.
  • Diese bildet einen Sekundärträger, der im Folgenden auch als Sensorelektrodeneinrichtung bezeichnet wird. Diese Sensorelektrodeneinrichtung zur amperometrischen und/oder potenziometrischen, pharmakologischen Wirkort- und/oder Wirkstofftestung selbst also weist mindestens einen elektrisch leitfähigen Elektrodenbereich auf. Die Sensorelektrodeneinrichtung ist ausgebildet, im Betrieb in einem wässrigen Messmedium angeordnet zu werden. Des Weiteren ist die Sensorelektrodeneinrichtung ausgebildet, eine Mehrzahl oder Vielzahl Primärträger mit dem zu einer elektrischen Aktion aktivierbaren Wirkortkomplex, also mit der H+-K+-ATPase in unmittelbarer räumlicher Nachbarschaft, insbesondere des Elektrodenbereichs, anzuordnen. Dabei wird der Elektrodenbereich festkörperartig ausgebildet. Des Weiteren ist der Elektrodenbereich ausgebildet, gegenüber dem vorzusehenden Messmedium und gegenüber den Primärträgern elektrisch und mechanisch isoliert zu sein. Das heißt, der Elektrodenbereich hat keinen direkten mechanischen Kontakt zum Messmedium, zum Primärträger und bei nicht membrangängigen Wirkstoffkomplexen auch nicht zum Wirkstoffkomplex.
  • Es ist eine andere Kernidee der vorliegenden Erfindung, einen Elektrodenbereich der Sensoranordnung und insbesondere der Sen sorelektrodeneinrichtung zu verwenden, welcher festkörperartig oder festkörperunterstützt ausgebildet ist. Dadurch werden der Sensorelektrodeneinrichtung und insbesondere dem vorgesehenen Elektrodenbereich davon eine besonders hohe mechanische Stabilität gegeben, wodurch ein besonders robuster und störunanfälliger Betrieb im Rahmen des Verfahrens oder einer Wirkort- und/oder Wirkstofftestung möglich ist.
  • Erst durch die Festkörperunterstützung wird eine Aktivierung des Wirkortkomplexes und der H+-K+-ATPase durch einen Konzentrationssprung auf einfache und zuverlässige Art und Weise möglich. Dies kann insbesondere im Rahmen eines schnellen und/oder kontinuierlichen Lösungsaustauschs erfolgen, wodurch – insbesondere bei amperometrischen Messungen – ein hoher Signalpegel und somit eine hohe Empfindlichkeit erreichbar sind. Aufgrund der Robustheit durch die Festkörperunterstützung sind auch eine leichtere Handhabung und ein bequemer Einbau möglich.
  • Ein weiterer Kernaspekt der vorliegenden Erfindung besteht darin, einen Elektrodenbereich zu verwenden, welcher im Betrieb gegenüber dem Messmedium und gegenüber den Primärträgern elektrisch und mechanisch, also räumlich isoliert ausgebildet ist. Durch diese Maßnahme wird erreicht, dass die Sensorelektrodeneinrichtung zum Beispiel als kapazitiv gekoppelte Elektrode eingesetzt werden kann. Dies hat insbesondere im Hinblick auf das Signal-zu-Rauschverhältnis, also im Hinblick auf die Nachweisgenauigkeit erhebliche Vorteile. Des Weiteren ist bei der kapazitiven Kopplung der Elektrodenbereich der Sensorelektrodeneinrichtung an keiner chemischen Umsetzung beteiligt, wie das zum Beispiel bei einer typischen elektrochemischen Halbzelle der Fall wäre.
  • Ein weiterer Kernaspekt der Erfindung sind die Auswahl und die Verwendung der den Wirkortkomplex und die H+-K+-ATPase tragenden Primärträger. Die Primärträger können jeweils eukariontische Zellen, prokariontische Zellen, Oozyten Bakterien, Viren, Organellen oder Bestandteile, insbesondere Membranfragmente, oder Verbände davon sein, und zwar in nativer Form oder in abge wandelter Form, insbesondere in gereinigter, molekularbiologisch und/oder mikrobiologisch geänderter Form. Alternativ oder zusätzlich sind als Primärträger Vesikel, Liposomen oder mizelläre Strukturen denkbar.
  • Der Elektrodenbereich besitzt z.B. mindestens eine Elektrode. Diese kann zum einen jeweils selbst als mechanisch stabiler Materialbereich ausgebildet sein, insbesondere als Platte, als Draht und/oder dergleichen.
  • Andererseits kann der Elektrodenbereich einen Träger aufweisen, der insbesondere festkörperartig ausgebildet ist. Dann ist es möglich, dass die Elektrode jeweils als Materialbereich oder Materialschicht auf einem Oberflächenbereich oder der Oberfläche dieses Trägers ausgebildet ist, insbesondere in zusammenhängender Art und Weise. Dabei ist es dann insbesondere vorgesehen, dass die Elektrode durch die Festkörperunterstützung durch den Träger mechanische Stabilität erlangt. Diese Vorgehensweise hat den Vorteil, dass gegebenenfalls hochwertige Materialien zum Beispiel als dünne Schicht auf dem Träger aufgebracht werden können, so dass sich in betriebswirtschaftlicher Hinsicht die Möglichkeit einer Einwegsensorelektrodeneinrichtung bietet, die zu erschwinglichen Preisen herstellbar und auf dem Markt verwertbar ist. Gegebenenfalls kann der Träger, insbesondere der Elektrodenbereich, wiederverwendet werden, wobei insbesondere ein erneuerter Isolationsbereich, z.B. eine neue Thiolschicht, notwendig werden kann.
  • Vorzugsweise weist die Elektrode mindestens ein metallisches Material auf oder ist aus einem solchen Material gebildet. Dabei wird vorteilhafterweise insbesondere ein chemisch inertes Edelmetall verwendet, vorzugsweise Gold. Denkbar sind insbesondere auch Platin oder Silber.
  • Andererseits kann es auch vorteilhaft sein, dass eine nicht oder nicht rein metallische Elektrode verwendet wird, zum Beispiel aus mindestens einem leitfähigen Metalloxid. Es bietet sich zum Beispiel Indiumzinnoxid an, weil dieses gegenüber Strahlung zu mindest im sichtbaren Bereich und im UV-Bereich vergleichsweise unempfindlich ist, insbesondere wegen der höheren optischen Transparenz in diesem Bereich, zumindest im Vergleich zu reinen Metallelektroden, welche einen starken Photoeffekt zeigen.
  • Der Träger zur Aufnahme der Elektrode weist also vorteilhafterweise ein elektrisch isolierendes Material auf oder ist aus einem solchen gebildet. Des Weiteren oder alternativ ist es von Vorteil, dass das Material des Trägers im Wesentlichen chemisch inert ist. Vorteilhafterweise bietet sich als Material ein Glas oder dergleichen an. Dabei kann die Form die einer Platte oder dergleichen sein. Die chemische Inertheit verhindert eine Veränderung sowohl des Trägers als auch eine Verunreinigung des Messmediums während des Messprozesses. Durch die Wahl eines elektrisch isolierenden Trägers wird gewährleistet, dass sämtliche Messsignale im Wesentlichen aus dem Bereich der Elektrode stammen.
  • Eine besonders einfache Anordnung der Sensorelektrodeneinrichtung ergibt sich, wenn die Elektrode im Wesentlichen als auf der Oberfläche des Trägers abgeschiedene Materialschicht ausgebildet ist. Es kann sich dabei um eine aufgedampfte oder gesputterte Materialschicht handeln. Die Materialschicht zur Ausbildung der Elektrode hat vorzugsweise eine Schichtstärke von etwa 10 bis 200 nm.
  • Zwischen der Materialschicht für die Elektrode und der Oberfläche des Trägers kann gegebenenfalls eine Haftschicht von Vorteil sein. Insbesondere beim Aufbringen einer Goldelektrode auf Glas ist eine zwischenliegende Haftschicht z.B. aus Chrom oder Titan von Vorteil. Die Haftschicht hat vorteilhafterweise eine vergleichsweise geringe Schichtdicke, vorzugsweise von etwa 5 nm bis etwa 20 nm.
  • Zur Ausbildung der kapazitiven Elektrode und der dazu notwendigen Isolation des Elektrodenbereichs von Messmedium und/oder von den Primärträgern ist also vorzugsweise mindestens ein Isolationsbereich ausgebildet, durch welchen im Betrieb der Elektroden bereich, insbesondere die Elektrode, im Wesentlichen elektrisch isolierbar ist, insbesondere in Bereichen davon, welche im Betrieb zum mechanischen Kontakt mit dem Messmedium und/ oder mit den Primärträgern vorgesehen sind.
  • Bevorzugten wird der Isolationsbereich schichtartig ausgebildet. Dabei besteht der Isolationsbereich zumindest zum Teil aus einer Abfolge von Monoschichten, wobei die Monoschichten als spontan selbstorganisierende Schichten ausgebildet sind.
  • Es ist von Vorteil, dass als Unterschicht des Isolationsbereichs eine Schicht aus einer organischen Thioverbindung als unterster und der Elektrode zugewandter Bereich des Isolationsbereichs vorgesehen ist, vorzugsweise aus einem langkettigen Alkanthiol, insbesondere aus Oktadekanthiol. Ferner ist als Oberschicht des Isolationsbereiches eine Schicht aus einer amphiphilen organischen Verbindung, insbesondere aus einem Lipid, als oberster und von der Elektrode abgewandter Bereich oder Oberflächenbereich des Isolationsbereichs vorgesehen.
  • Es kann also von Vorteil sein, den Isolationsbereich zumindest teilweise schichtartig, insbesondere mehrschichtig, auszubilden. Dadurch werden die Isolationswirkung verstärkt und die Herstellung vereinfacht. Um im Betrieb eine möglichst hohe Rate angelagerter und/oder angeordneter Primärträger im Bereich der Sensorelektrodeneinrichtung zu erhalten, ist es gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der erfindungsgemäßen Sensorelektrodeneinrichtung vorgesehen, dass zumindest der Oberflächenbereich des Isolationsbereichs derart abgestimmt ausgebildet ist, dass eine Anlagerung und/oder Anordnung von Primärträgern am Oberflächenbereich des Isolationsbereichs begünstigt wird, insbesondere in mit der Oberfläche der Primärträger kompatibler Art und Weise. Das bedeutet, dass je nach Oberflächenbeschaffenheit der Primärträger der Oberflächenbereich des Isolationsbereichs der Sensorelektrodeneinrichtung entsprechend angepasst ausgebildet ist, so dass sich die Primärträger begünstigt am Oberflächenbereich des Isolationsbereichs anlagern und dort auch verbleiben.
  • Im Hinblick auf eine besonders ausgeprägte kapazitive Kopplung der Sensorelektrodeneinrichtung im Messbetrieb ist es vorgesehen, dass der Isolationsbereich zumindest teilweise als Monoschicht, Monolage und/oder als Abfolge davon ausgebildet ist. In diesem Fall ist die auf die Fläche bezogene spezifische elektrische Kapazität der Elektrodengrenzschicht besonders hoch. Besonders einfach gestaltet sich die Anordnung und Ausbildung der erfindungsgemäßen Sensoranordnung, wenn die Schicht oder die Schichten des Isolationsbereichs als sich spontan selbstorganisierende Schichten oder als Self-Assembling-Schichten ausgebildet sind oder werden. Dabei werden in vorteilhafter Art und Weise die Neigung und das Bestreben bestimmter, im Wesentlichen flüssiger oder flüssig gelöster Ausgangsstoffe ausgenutzt, auf einer Oberfläche unter Einfluss der Wechselwirkung mit der Struktur der Oberfläche spontan und selbstorganisierend eine geordnete und/oder schichtartige Struktur auszubilden, die unter bestimmten Umständen und bei bestimmten Stoffklassen zur Ausbildung besonders dünner und gegebenenfalls einlagiger Schichten oder Monoschichten, insbesondere von Molekülen, führt.
  • Dabei ist es also von Vorteil, wenn als Unterschicht oder als unterster und der Elektrode zugewandter Bereich des Isolationsbereichs eine Schicht aus einer organischen Thioverbindung vorgesehen ist. Im Hinblick auf die elektrischen Eigenschaften bietet sich dabei vorzugsweise die Verwendung eines langkettigen Alkanthiols und/oder an. Besonders bevorzugt ist dabei die Zugrundelegung eines C18-Alkans, also Oktadekanthiol.
  • Bei dieser Vorgehensweise wird ausgenutzt, dass auf bestimmten Edelmetalloberflächen, zum Beispiel Gold, Silber und Platin, aus einer organischen Lösung, welche entsprechende Thioverbindung in Lösung enthält, aufgrund einer spezifischen Wechselwirkung der Thiogruppe mit den Oberflächenatomen der Edelmetallelektrode eine kovalent gebundene Monoschicht auf der Elektrodenoberfläche entstehen kann, die bei entsprechender Geometrie der Thioverbindung eine hexagonal dichte Packung auszubilden vermag, wodurch eine besonders geringe Restleitfähigkeit der Edelmetalloberfläche in Bezug auf das vorzusehende Messmedium realisierbar ist.
  • Andererseits ist es vorgesehen, dass als Oberschicht oder als oberster und von der Elektrode abgewandter Bereich oder Oberflächenbereich des Isolationsbereichs eine Schicht einer amphiphilen organischen Verbindung vorgesehen ist, insbesondere eines Lipids und/oder dergleichen.
  • Durch dieses Vorgehen wird ebenfalls eine Anordnung und Strukturierung der Oberfläche des Isolationsbereichs erzwungen. Die amphiphilen Verbindungen besitzen zumindest einen Bereich, der polar ausgebildet ist, so dass sich im Messmedium, welches insbesondere wässrige Natur besitzt, eine gewisse partielle Lösbarkeit ergibt. Andererseits besitzen amphiphile organische Verbindungen einen unpolaren oder hydrophoben Bereich, dessen Anordnung in einem wässrigen Messmedium energetisch weniger bevorzugt ist. Durch diese Phänomene bildet sich bevorzugt eine Schichtstruktur aus, bei welcher die polaren oder wasserlöslichen Bereiche der amphiphilen Verbindung dem wässrigen Messmedium zugeordnet sind, wogegen sich die unpolaren oder hydrophoben Bereiche der amphiphilen organischen Verbindung vom wässrigen Messmedium abgewandt anordnen. Es kann sich somit eine Monoschicht ausbilden, die insbesondere den Oberflächenbereich des Elektrodenbereichs bildet. Dies geschieht bevorzugt in Kombination mit einer Alkanthiolmonoschicht als Unterschicht, so dass sich als Isolationsbereich zumindest teilweise eine Doppelschicht zweier Monoschichten oder Monolagen ergibt.
  • Die so ausgebildete Abfolge zweier Monoschichten hat gewisse strukturelle Ähnlichkeiten mit bestimmten Membranstrukturen, die aus biologischen Systemen bekannt sind, so dass man der so ausgebildeten Abfolge zweier Monoschichten – nämlich der der Elektrode zugewandten Alkanthiolmonoschicht und der darüber angeordneten Lipidmonoschicht – eine gewisse Membranstruktur zuordnen kann. Aufgrund des zugrundeliegenden Festkörperträgers bezeichnet man diese Membranstruktur auch als festkörperunterstützte Membran SSM (SSM : Solid Supported Membrane). Diese Membranstruktur oder Biosensormembran hat im Hinblick auf die Anordnung und Eigenschaft der erfindungsgemäßen Sensorelektrodeneinrich tung als kapazitiv gekoppelte Elektrode besonders günstige Eigenschaften.
  • Insbesondere weist derjenige Bereich, welcher durch den die Elektrode isolierenden und/oder abdeckenden Bereich des Isolationsbereichs definiert wird, die eben beschriebene Membranstruktur in vorteilhafter Weise auf. Dabei ist es von Vorteil, dass diese Membranstruktur zumindest teilweise eine spezifische elektrische Leitfähigkeit von etwa Gm ≈ 1 – 100 nS/cm2 besitzt. Des Weiteren ergibt sich in vorteilhafter Weise eine spezifische elektrische Kapazität von etwa Cm ≈ 10 – 1000 nF/cm2. Schließlich ist alternativ oder ergänzend eine Fläche für die Membranstruktur von etwa A ≈ 0,1 – 50 mm2 vorgesehen.
  • Die hohe spezifische Kapazität Cm ist von besonderem Vorteil im Hinblick auf eine durchzuführende amperometrische Wirkstofftes tung, bei welcher initiierte elektrische Aktionen der im Wesentlichen biologischen Einheiten als elektrische Ströme, nämlich als Verschiebungsströme oder kapazitive Ströme gemessen werden.
  • Im Hinblick auf das Signalrauschverhältnis ist ein entsprechender Abdichtwiderstand im Bereich von wenigen Nanosiemens von besonderem Vorteil.
  • Dieser kann auch durch Aufbringen einer Teflonschicht, zum Beispiel direkt auf die Metallelektrode, erreicht werden. Ein derartiges Vorgehen ist zum Beispiel für potenziometrische Wirkstofftestungen vollständig ausreichend, da es hier nicht auf eine hohe elektrische Kapazität ankommt, sondern wegen der Spannungsmessung auf den hohen Abdichtwiderstand.
  • Besonders einfache geometrische Verhältnisse ergeben sich, insbesondere im Hinblick auf die Reproduzierbarkeit der Messergebnisse, wenn der Träger, die Elektrode und/oder der Isolationsbereich und/oder deren Ober- oder Grenzflächenbereiche zumindest teilweise im Wesentlichen planar ausgebildet sind, insbesondere auch auf mikroskopischer Ebene oder Skala. Die Planarität gewährleistet, dass bestimmte Feldstärkeeffekte an Kanten oder Spitzen, die zum Durchbruch des Abdichtwiderstands führen könnten, ausbleiben. Des Weiteren ergibt sich im Hinblick auf den Austausch des vorzusehenden Messmediums im Betrieb der Vorteil einer homogenen Grenzflächenverteilung. Etwaige Protuberanzen oder Kavitäten würden an der Grenzfläche zwischen dem Isolationsbereich und dem Messmedium zu Konzentrationsinhomogenitäten führen, die sich unter Umständen nachteilig auf erreichte Nachweis- oder Messergebnisse auswirken könnten. Die Planarität, insbesondere der metallischen Grenzflächen, kann durch entsprechende Herstellungsverfahren, zum Beispiel durch epitaktisches Aufwachsen, Annealen oder dergleichen gewährleistet werden.
  • Zur externen Kontaktierung der Sensoranordnung, zum Beispiel mit einem äußeren Messkreis oder dergleichen, ist ein Kontaktbereich vorgesehen, wobei insbesondere eine entsprechende Isolation zur Vermeidung sonstiger Kurzschlüsse, insbesondere in Bezug auf das Messmedium, ausgebildet ist.
  • Besonders vorteilhaft im Hinblick auf einen hohen Durchsatz bei entsprechend durchzuführenden Wirkort- und/oder Wirkstofftests ist es, wenn die erfindungsgemäße Sensoranordnung so ausgebildet ist, dass sie, zumindest im Betrieb, gegenüber Flüssigkeitsströmungen mit hohen Strömungsgeschwindigkeiten, vorzugsweise im Bereich von etwa v ≈ 0,1 – 2 m/s im Wesentlichen konstante mechanische, elektrische und/oder strukturelle Eigenschaften, insbesondere im Bereich der Membranstruktur und/oder insbesondere im Hinblick auf die Anlagerung und/oder Anordnung von Primärträgern, aufweist. Diese geforderte und vorteilhafte Konstanz der mechanischen, elektrischen und/oder strukturellen Eigenschaften der erfindungsgemäßen Sensoranordnung und insbesondere der darin vorgesehenen Membranstruktur ergibt sich bereits inhärent aus den zuvor genannten Maßnahmen zur Ausbildung der Elektrode und der die Elektrode abdeckenden Isolationsschichten, insbesondere in Form von Self-Assembling-Monoschichten aus einem Alkanthiol auf Gold mit einer entsprechenden Monoschicht aus Lipid in einem wässrigen Medium.
  • Es ist vorgesehen, dass isolierte und ganze Zellen als Primärträger entsprechender Wirkortkomplexe, welche zu einer elektrischen Aktion aktivierbar sind, verwendet werden. Darüber hinaus können auch bestimmte Oozyten, Bakterien, Organellen oder Viren als Ganzes untersucht werden. Ferner ist denkbar, durch bestimmte mikrobiologische oder biochemische Maßnahmen Bestandteile oder Fragmente von Zellen, Oozyten, Bakterien, Organellen oder Viren, als Primärträger zu verwenden. Weiterhin ist auch denkbar, Verbände von Zellen, Bakterien oder dergleichen als Primärträger zu verwenden und diese an die entsprechende Sensorelektrodeneinrichtung zur Ausbildung einer erfindungsgemäßen Sensoranordnung anzukoppeln.
  • Des Weiteren besteht die Möglichkeit, sämtliche dieser vorgeschlagenen Primärträger in ihrer nativen Form oder in einer abgewandelten Form zu verwenden. Dabei können zum Beispiel eukari optische Zellen, prokariontische Zellen oder Bakterien verwendet werden, die durch entsprechende Reinigungs-, mikrobiologische und/oder molekularbiologische Verfahren abgeändert wurden, zum Beispiel um bestimmte Proteine mit bestimmten gewünschten Eigenschaften bevorzugt auszubilden.
  • Neben den in natürlicher Form bereits bereitstehenden Primärträgern in Form von Zellen, Bakterien und dergleichen ist es auch denkbar, künstliche Primärträger zu erzeugen, zum Beispiel in Form von Vesikeln, Liposomen, mizellären Strukturen und/oder dergleichen. Diese werden dann gegebenenfalls mit entsprechenden biologischen Einheiten, welche zu einer elektrischen Aktion aktivierbar sind, versehen und/oder angereichert. Entsprechende Verfahren zur Rekonstitution von Membranproteinen oder dergleichen in Vesikeln oder Liposomen sind bekannt und können hier in vorteilhafter Art und Weise ausgenutzt werden, um besonders vorteilhafte Ausführungsformen der erfindungsgemäßen Sensoranordnung zu schaffen.
  • Die Wirkortkomplexe und insbesondere die H+-K+-ATPase können jeweils in im Wesentlichen nativer Form und/oder in abgewandelter, insbesondere gereinigter, mikrobiologisch und/oder molekularbio logisch geänderter Form vorgesehen sein. Zum einen können dadurch bestimmte native Eigenschaften getestet und pharmakologisch untersucht werden. Andererseits bieten sich auch molekularbiologische oder gentechnisch initiierte Veränderungen an, die bestimmten Aspekte, zum Beispiel des Transports oder der pharmakologischen Wirkungsweise eines Wirkstoffes zu analysieren.
  • Besonders vorteilhaft ist es, dass Primärträger eines jeweils im Wesentlichen einheitlichen Typs von Primärträgern vorgesehen werden. Dies ist im Hinblick auf eine möglichst eindeutige Aussage und Analyse eines Wirkstofftests von Bedeutung und bezieht sich auf die geometrischen, physikalischen, chemischen, biologischen und molekularbiologischen Eigenschaften der Primärträger.
  • Das Nämliche gilt auch für die in dem Primärträger vorgesehenen Wirkortkomplexe und die H+-K+-ATPase. Hier sind Wirkortkomplexe und eine H+-K+-ATPase eines jeweils im Wesentlichen einheitlichen Typs vorgesehen, insbesondere im Hinblick auf ihre geometrischen, physikalischen, chemischen, biologischen und molekularbiologischen Eigenschaften. Zusätzlich sollen die biologischen Einheiten in vorteilhafter Weise im Hinblick auf ihre Orientierung und/oder im Hinblick auf ihre Aktivierbarkeit in Bezug auf den jeweiligen Primärträger in etwa einheitlich sein.
  • Zur Erzielung einer möglichst hohen Signalqualität ist es von Vorteil, dass die Oberflächen der Primärträger und/oder der Sekundärträger so ausgebildet werden, dass eine Anlagerung und/oder Anordnung der Primärträger am Sekundärträger begünstigt wird. Dadurch erhält man eine besonders hohe Anzahl angelagerter Primärträger und/oder einen besonders innigen Kontakt der Primärträger am Sekundärträger, wodurch die elektrische Kopplung und somit das Signal-zu-Rauschverhältnis gesteigert werden.
  • Die Anlagerung kann z.B. über die sogenannte Lipid-Lipid-Wechselwirkung zwischen Primärträger, z.B. Vesikel, und dem Sekundärträger, z.B. Lipid-Thiol-Biosensormembran, gesteuert sein. Es ist auch eine kovalente Bindung oder eine spezifische Wech selwirkung der Primärträger an oder mit der Oberfläche der Sekundärträger denkbar, letztere z.B. in Form eines Biotin-Streptavidin-Schemas oder im Sinne einer His-Tag-Kopplung.
  • Dabei ist es von besonderem Vorteil, wenn die Oberflächen der Primärträger und der Sekundärträger entgegengesetzt polar zueinander ausgebildet wird. Dies fördert die Anlagerungsrate der Primärträger am Sekundärträger sowie die Stärke des Kontakts zwischen diesen.
  • Von besonderem Vorteil ist es, wenn als Primärträger im Wesentlichen gleich wirkende und/oder gleichartige Vesikel oder Liposomen, vorzugsweise aus einem Lipid, verwendet werden, in und/oder an deren Membran Wirkortkomplexe in vorzugsweise orientierter Form ein- und/oder angelagert sind.
  • Durch die Verwendung der im erfindungsgemäßen Verfahren zum Identifizieren eines Wirkstoffkomplexes beschriebenen Sensoranordnung ergibt sich in vorteilhafter Weise eine gegenüber der herkömmlichen Vorgehensweise erheblich verlängerte Zeitspanne für eine Vielzahl von Testläufen unter den verschiedensten Versuchsbedingungen, und zwar ohne Einbußen in der Nachweisgenauigkeit, der Signalqualität oder sonstiger Eigenschaften der Messsonde. Des Weiteren kann aufgrund der Robustheit der Sensoranordnung mit höherer Geschwindigkeit gearbeitet werden, dies betrifft sowohl die Handhabung des eigentlichen Sensors als auch die Austauschgeschwindigkeit oder Strömungsgeschwindigkeit des fluiden Messmediums im Messbereich.
  • Vorteilhafterweise sind, insbesondere über die Austauscheinrichtung, über das Messmedium die Messbedingungen, insbesondere die pharmakologischen Bedingungen einstellbar und/oder änderbar, insbesondere in kontinuierlicher Art und Weise, vorzugsweise nach Art eines kontinuierlichen Fließsystems.
  • Erfindungsgemäß ergibt sich eine wohldefinierte Einstellbarkeit und/oder Änderbarkeit der Messbedingungen und aufgrund der Stabilität der verwendeten Sensoranordnung ein Austausch und/oder eine Änderung des Messmediums auf leichte Art und Weise. Durch den Austausch können auch entsprechende Änderungen im Hinblick auf die Substratbedingungen oder sonstige Eigenschaften der Messumgebung auf einfache Art und Weise und in kürzerer Zeit erreicht werden.
  • Insbesondere bietet es sich an, als Austausch-/Mischeinrichtung ein Pumpensystem, Perfusorsystem und/oder dergleichen zu verwenden, so dass die Sensorelektrodeneinrichtung (der Sekundärträger) im Rahmen eines Fließsystems ständig vom Messmedium umströmt wird. In einem derartigen Fließsystem können dann durch externes Zumischen entsprechende zu untersuchende Messbedingungen geschaffen werden.
  • Dabei ist es insbesondere von Vorteil, dass im Messbereich Fließgeschwindigkeiten oder Strömungsgeschwindigkeiten von etwa v ≈ 0,1 – 2 m/s erzeugbar sind, insbesondere gerade im Bereich, Nahbereich oder der Nachbarschaft der Sensorelektrodeneinrichtung (der Sekundärträger) und/oder insbesondere durch die vorgesehene Austausch-/Mischeinrichtung.
  • Der Vorteil der hohen Fließ- und/oder Strömungsgeschwindigkeiten ergibt sich zum einen aufgrund der mechanischen Stabilität der erfindungsgemäßen Sensoranordnung und der ihr zugrundeliegenden Sensorelektrodeneinrichtung.
  • Darüber hinaus ist es aber vorteilhaft, dass neben der Verwendung von ganzen Zellen, Bakterien oder dergleichen, welche vergleichsweise groß ausgebildet sind, in vorteilhafter Weise auch Vesikel und Liposomen sowie Membranfragmente als Primärträger für die biologischen Einheiten, insbesondere Membranproteine, eingesetzt werden können. Vesikel, Liposomen, Membranfragmente und dergleichen sind vergleichsweise klein ausgebildet und besitzen im Verhältnis zu ihrer Größe oder ihrer Oberfläche eine vergleichsweise stärkere Neigung zur Anlagerung oder Adsorption an der Oberfläche der Messsonde. Darüber hinaus erfahren sie aufgrund ihrer geringeren Oberfläche im Bereich der Strömung des Messmediums im Vergleich zu ganzen Zellen oder dergleichen sehr viel geringere Scherkräfte, so dass sie auch bei höheren Fließ- und/oder Strömungsgeschwindigkeiten an der Sensorelektrodeneinrichtung im Rahmen der erfindungsgemäßen Sensoranordnung haften bleiben, so dass sich die Versuchsbedingungen oder Testbedingungen nicht ändern.
  • Als Messbereich kann einfach ein im Wesentlichen geschlossenes Gefäß oder eine Gefäßeinrichtung verwendet werden. Als Messraum kann zum Beispiel eine Art Kompartment oder Küvette verwendet werden, an deren Bodenbereich die Sensoranordnung in Form einer erfindungsgemäß ausgebildeten Sensoranordnung angeordnet ist.
  • Es kann auch eine Mehrzahl integrierter Sensoranordnungen, vorzugsweise in separaten, strömungsmäßig und elektrisch voneinander entkoppelten und unabhängigen Vertiefungsbereichen einer Mikroplatte oder Mikrotiterplatte vorgesehen sein, vorzugsweise um 8, 12, 96 Messkanäle auf einem Raster zu verwenden. Es ist also denkbar, dass eine Mehrzahl von Sensoranordnungen vorgesehen wird, insbesondere um einen Parallelbetrieb für mehrere unabhängige Testreihen simultan durchzuführen.
  • Darüber hinaus ist es vorgesehen, dass eine Austausch-/Mischeinrichtung und/oder ein Messraum verwendet werden, welche für die Mehrzahl von Sensoranordnungen unabhängig und/oder entkoppelt voneinander entsprechende Messbedingungen auf definierte Art und Weise einstellen und ändern. Es kann sich bei dem Messraum zum Beispiel um eine Anordnung voneinander strömungsmäßig getrennter Küvetten oder Kompartments handeln. Dabei kann auch eine gemeinsame Austausch-/Messeinrichtung verwendet werden, über welche für alle Messräume simultan dieselben Messbedingungen, zum Beispiel hinsichtlich des Messmediums oder dergleichen, geschaffen werden. Wichtig dabei ist aber die strömungsmäßige und vor allem elektrische Entkopplung der voneinander getrennt zu betrachtenden Messräume.
  • Insbesondere ist es vorgesehen, eine Messanordnung für die erfindungsgemäße Vorrichtung zu verwenden, bei welcher die Testvorgänge an Messsensoren in mehr oder weniger miniaturisierter Form durchgeführt werden können. Zum Beispiel kann ein Messraum verwendet werden, welcher dazu in Form oder im Raster einer Mikroplatte oder Mikrotiterplatte oder dergleichen ausgebildet ist, wobei eine Mehrzahl integrierter Sensoranordnungen, vorzugsweise in separaten und strömungsmäßig und/oder elektrisch voneinander entkoppelten, und/oder voneinander unabhängigen Vertiefungsbereichen davon ausgebildet ist. Vorzugsweise können die Vertiefungsbereiche und die darin vorgesehenen Sensoranordnungen in Form eines Rasters auf einer derartigen Mikroplatte angeordnet sein, um eine Anordnung von 4, 8, 12, 96 oder dergleichen parallelen Messkanälen zu realisieren. Dabei können dann entsprechend gängige 4-, 8- 12-, 96-kanalige Pipettierautomaten für die Probenzugabe zum Einsatz kommen.
  • Nachfolgend wird die vorliegende Erfindung anhand einer schematischen Zeichnung auf der Grundlage bevorzugter Ausführungsbeispiele näher erläutert.
  • 1 zeigt schematisch den Metabolismus der Parietalzelle der Magenschleimhaut.
  • 2A-B zeigen histologische Aufnahmen einer Parietalzelle der Magenschleimhaut im nicht aktiverten bzw. im aktivierten Zustand.
  • 3 zeigt in Form eines Graphen schematisch den durch die H+-K+-ATPase hervorgerufenen Transportstrom I(t) als durch die Biosensorelektrode messbare elektrische Aktion.
  • 4 zeigt eine schematische und teilweise geschnittene Seitenansicht einer Vorrichtung zur Verwendung im erfindungsgemäßen Verfahren.
  • 5 zeigt eine Ausführungsform einer Sensoranordnung mit einem Membranfragment als Primärträger.
  • 6A-D zeigen in einer schematischen Seitenansicht eine Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens.
  • 7A-C zeigen in einer schematischen Seitenansicht eine andere Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens.
  • 1 zeigt in schematischer Form einen Teil des Metabolismus der Parietalzelle 10 oder Belegzelle 10 – aufgefasst als Primärträger 10 – der Magenschleimhaut des Menschen. Die Parietalzelle 10 besitzt eine Zellmembran 11, welche die intrazelluläre Seite 10b von der extrazelluläre Seite 10a der Zelle 10 zumindest teilweise isoliert. In die Zellmembran eingebaut sind verschiedene als Transportsysteme dienende Membranproteine. Es finden sich dort z.B. die Na+-K+-ATPase 101, ein Chloridtransporter 102, ein Chlorid-Hydrogenkarbonat-Austauschsystem 103 sowie die hier in Rede stehende H+-K+-ATPase 12. Durch den Energie verbrauchenden Transport von Protonen H+ von der intrazellulären Seite 10b zur extrazellulären Seite 10a der Zelle 10 wird im Lumen 30 des Magens der pH-Wert angehoben, wodurch Verdauungsvorgänge aktiviert und durchgeführt werden.
  • Die 2A und 2B zeigen histologische Aufnahmen einer Parietalzelle 10 oder Belegzelle 10 der Magenschleimhaut des Menschen im nicht aktiverten – 2A – bzw. im aktivierten Zustand – 2B. Die Zellen 10 bestehen aus einer Zellmembran 11, einem Kern N, Organellen – z.B. Vakuolen V, Mitochondrien M und endoplasmatische Reticula R. Der Bürstensaummembranbereich der Zellmembran 10 enthält eine Vielzahl so genannter intrazellulärer Canaliculi C, welche in das Drüsenlumen 30 oder Magenlumen 30 münden und über welche der in 1 gezeigte Metabolismus letztlich zur Protonenausschüttung in das Magenlumen 30 hinein führt.
  • Im inaktiven Zustand gemäß 2A ist die Canaliculistruktur C vergleichsweise abschottet oder verschlossen gegenüber dem Drüsenlumen 30 oder Magenlumen 30.
  • Im stimulierten oder aktivierten Zustand gemäß 2B jedoch sind die Canaliculistrukturen C und die Vakuolen V erweitert, und die Canaliculistrukturen C sind gegenüber dem Drüsenlumen 30 oder Magenlumen 30 für die Protonenausschüttung geöffnet.
  • 3 zeigt in Form eines Graphen beim erfindungsgemäßen Verfahren gemessene elektrische Ströme I(t) als Funktion der Zeit t, welche für die Transportströme der H+-K+-ATPase 12 repräsentativ sind. Die Abszisse bezeichnet jeweils die Zeit t, wobei t=0 denjenigen Zeitpunkt angibt, bei welchem das Messmedium von einem nicht aktivierendem zu einem aktivierendem gewechselt wird. D.h., bei t=0 wird das Substrat ATP, welches vor t=0 fehlte, zugesetzt. Die Ordinate bezeichnet den gemessenen elektrischen Strom I(t), als Funktion der Zeit t, welcher über die Biosensorelektrode gemessen wird.
  • Die Spur A der 3 zeigt eine Messung, bei welcher die H+-K+-ATPase 12 durch ATP-Zugabe zum Zeitpunkt t=0 normal aktiviert wird. Unter ATP-Hydrolyse werden mittels der H+-K+-ATPase 12 über die Primärträger 10, z.B. über Membranfragmente oder Vesikel, Protonen auf die Biosensormembran und deren Elektrode zu bewegt. Dies wird am positiven elektrischen Messstrom I(t) erkennbar.
  • Die Spur B der 3 zeigt die gleiche Messung nach Gabe eines potenziellen Wirkstoffes W in Form eines potenziellen Inhibitors. Deutlich erkennbar ist, dass sich nach Gabe von ATP zum Zeitpunkt t=0 kein deutlicher Transport- oder Nachweisstrom I(t) einstellt. Dies lässt darauf schließen, dass enzymatische Eigenschaften der H+-K+-ATPase 12, welche den Protonentransport über die Zellmembran 11 vermitteln, durch den verwendeten Wirkstoff W modifiziert oder inhibiert wurden. Somit ist der potenzielle Wirkstoff W als eine Art Inhibitor klassifiziert.
  • 4 zeigt in einer schematischen und teilweise geschnittenen Seitenansicht eine Vorrichtung zur Identifizierung eines Wirkstoffkomplexes W.
  • Ein Messraum, Messbereich oder Messgefäß 50 in Form eines im Wesentlichen geschlossenen Gefäßes bildet zusammen mit einer Austausch-/Mischeinrichtung 60, zum Beispiel in Form eines Perfusorsystems oder einer Pumpenanlage, einen geschlossenen Flüssigkeitskreislauf. Die Kommunikation der als Messmedium 30 dienenden Flüssigkeit erfolgt über entsprechende Zuführ- und Abführeinrichtungen 51 bzw. 52. Das Messmedium 30 kann dabei eine wässrige Elektrolytlösung sein, die bestimmte Ionenanteile, eine gegebene Temperatur, einen bestimmten pH-Wert usw. aufweist. Des Weiteren sind im Messmedium 30 gegebenenfalls ATP als Substratstoff S und ein bestimmter potenzieller Wirkstoff W oder Wirkstoffkomplex W enthalten, oder sie werden in späteren Verfahrensschritten durch die Austausch-/Mischeinrichtung 60 hinzugefügt.
  • Im Messbereich 50 ist eine Sensoranordnung 1 vorgesehen. Die Sensoranordnung 1 besteht aus Primärträgern 10, welche am Oberflächenbereich 24a der als Sekundärträger dienenden Sensorelektrodeneinrichtung 20 oder Biosensorelektrode 20 angelagert sind.
  • In dem in 4 in schematischer und nicht maßstabsgetreuer Form gezeigten Ausführungsbeispiel ist nur ein einziger Primärträger 10 gezeigt. Dieser besteht aus einem Lipidvesikel oder Liposom in Form einer im Wesentlichen hohlkugelförmig und geschlossen ausgebildeten Lipiddoppelschicht oder Lipidmembran 11. In diese Lipiddoppelschicht 11 des als Primärträger 10 dienenden Vesikels ist als biologische Einheit 12 oder als Wirkortkomplex ein H+-K+-ATPase-Proteinmolekül membrandurchgreifend eingelagert.
  • Durch Umsetzung eines im Messmedium 30 vorhandenen Substrats S in Form von ATP zu einem umgesetzten Substrat S' in Form von RDP werden in der H+-K+-ATPase 12 bestimmte Prozesse initiiert, die in dem in 4 gezeigten Fall zu einem Stofftransport einer Spezies Q in Form von Protonen H+ von der extravesikulären Seite oder Außenseite 10a des Vesikels 10 zur intravesikulären Seite oder Innenseite 10b des Vesikels 10 führt. Da die Spezies H+ mit einer elektrischen Ladung behaftet ist, führt der Transport dieser Spezies H+ von der Seite 10a zur Seite 10b zu einem Nettola dungstransport, welcher mit einem elektrischen Strom I(t) als Funktion der Zeit t von der Außenseite 10a des Vesikels 10 zur Innenseite 10b des Vesikels 10 korrespondiert.
  • Angedeutet ist zwar auch ein K+-Rücktransport von der Innenseite 10b zur Außenseite 10a, dieser entfällt aber in K+-freien Messmedien, so dass dann der Transport der H+-K+-ATPase 12 nicht elektroneutral erscheint, sondern wegen des ausschließlich vorliegenden H+-Transportzyklus' messbar ist.
  • Zum einen sind in jedem Vesikel 10 in der Regel eine Vielzahl im Wesentlichen identischer Membranproteinmoleküle oder H+-K+-ATPase-Moleküle 12 – ggf. in im Wesentlichen gleicher Orientierung – in der Membran 11 des Vesikels 10 eingebaut. Werden diese im Wesentlichen simultan aktiviert – z.B. durch einen durch Mischen initiierten Konzentrationssprung in der Konzentration des Substrats ATP von einem nicht aktivierenden Messmedium N, 30 ohne Substrat ATP zu einem aktivierenden Messmedium A, 30 mit Substrat ATP – so führt das zu einem messbaren elektrischen Strom I(t).
  • Dieser Ladungsträgertransport ist deshalb messbar, weil eine Vielzahl von Primärträgern 10 oder Vesikeln an der Oberfläche 24a der Sensorelektrodeneinrichtung 20 angelagert ist, so dass sich bei Aktivierung einer Vielzahl von Proteinmolekülen H+-K+-ATPase-Moleküle 12 in einer Vielzahl von Vesikeln vor der Oberfläche 24a der Sensorelektrodeneinrichtung 20 eine Raumladung bestimmter Polarität ausbildet. Diese Raumladung wirkt dann auf die Elektrode 26, die in dem in 4 gezeigten Fall auf einem Träger 22 aus Glas in Form einer Goldschicht aufgedampft ist und durch eine als Isolationsbereich 24 dienende Doppelschicht aus einer unteren Schicht 24b und einer als Oberfläche dienenden Oberschicht 24a abgedeckt und gegenüber dem Messmedium 30 elektrisch isoliert wird.
  • Die Oberfläche oder obere Schicht 24a des Isolationsbereichs 24 ist zum Beispiel ein zur Lipiddoppelschicht 11 des Vesikels 10 kompatible Lipidmonoschicht, die mittels eines Self-Assembling- Vorgangs auf einer die untere Schicht 24b bildenden Alkanthiolmonoschicht ausgebildet ist, so dass die Abfolge der Schichten 24b und 24a, nämlich die Abfolge aus einer Alkanthiolmonoschicht und einer Lipidmonoschicht auf einem festkörperartig ausgebildeten Goldsubstrat als Elektrode 26 eine Membranstruktur SSM bildet, die auch als festkörperunterstützte Membran bezeichnet wird.
  • Über eine Anschlussleitung 48i ist die Sensoranordnung 1 und insbesondere die Sensorelektrodeneinrichtung 20 mit einer Datenerfassungs-/Steuereinrichtung 40 verbunden. Diese weist einen Messeinrichtung 44 auf, in welchem in zeitlicher Abhängigkeit ein elektrischer Strom I(t) oder eine elektrische Spannung U(t) gemessen werden kann. Des Weiteren ist eine Verstärkereinrichtung 42 vorgesehen, in welcher die Messsignale gefiltert und/oder verstärkt werden. Über eine Steuerleitung 48s wird die Wirkstofftestung durch Steuerung der Austausch-/Mischeinrichtung 60 geregelt. Über eine weitere Leitung 48o wird der elektrische Stromkreis mittels einer Gegenelektrode 46, zum Beispiel in Form einer Pt/Pt-Elektrode oder mittels einer Ag/AgCl-Elektrode geschlossen. Isolationen 28, 27 und 47 verhindern Kurzschlüsse der Biosensormembran bzw. der Gegenelektrode 46 gegenüber dem Messmedium 30.
  • 5 zeigt in schematischer und teilweise geschnittener Seitenansicht eine Ausführungsform der erfindungsgemäßen Sensoranordnung 1, bei welcher als Primärträger 10 anstelle eines Vesikels oder Liposoms ein Membranfragment 10 vorgesehen ist, in welches in orientierter Art und Weise ein als biologische Einheit 12 dienendes H+-K+-ATPase-Molekül 12 eingelagert ist. Auch in Bezug auf die Ausführungsform der 5 ist festzuhalten, dass die Darstellung nicht maßstabsgetreu ist, und zum anderen in der Regel eine große Mehrzahl von Membranfragmenten gleichzeitig auf der Biosensormembran oder der Oberfläche 24a der als Sekundärträger dienenden Sensorelektrodeneinrichtung 20 angelagert oder adsorbiert sind.
  • Auch hier ist wieder gezeigt, dass durch Umsetzung des im Messmedium 30 vorgesehenen Substrats ATP zu einem umgesetzten Substrat ADP ein Stofftransport der Spezies H+ von einer Seite 10a des Membranfragments 10 zur gegenüberliegenden Seite 10b erfolgt, welcher über den entsprechenden Nettoladungstransport und den damit verbundenen Verschiebungsstrom in zeitlich abhängiger Form nachgewiesen werden kann.
  • Die 6A bis 6D zeigen eine Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens zur amperometrischen und/oder potenziometrischen, pharmakologischen Wirkort- und/oder Wirkstofftestung.
  • In einem als Küvette ausgebildeten Messraum 50 ist an einer als Sensorelektrodeneinrichtung 20 dienenden Biosensormembran ein Ensemble von Vesikeln 10 mit einem dort eingelagerten Membranprotein 12 in Form von H+-K+-ATPase-Molekülen 12 adsorbiert. Die so ausgebildete Sensoranordnung 1 ist dabei im Messraum 50 in einem vorgesehenen Messmedium 30 inkubiert.
  • Der Messraum 50 ist über eine Zuführleitung 51 über eine vorgesehene erste Ventileinrichtung V1 steuerbar wahlweise mit einer Mehrzahl von Vorratsgefäßen 53, 54 und 55 verbunden, in welchen bestimmte Volumina des Messmediums 30 mit bestimmten weiteren Inhaltsstoffen versehen, vorgesehen sind. So enthält das erste Vorratsgefäß 53 der 6A bis 6D ein nicht aktivierendes Messmedium N, welches so gewählt ist, dass die in den Vesikeln 10 eingelagerten H+-K+-ATPase-Moleküle 12 durch die Zusammensetzung des Messmediums des Typs N nicht zu einer elektrischen Aktion aktiviert werden. Im zweiten Vorratsgefäß 54 der 6A bis 6D ist ein Messmedium A enthalten, durch welches die H+-K+-ATPase-Moleküle 12 in den Vesikeln 10 zu einer elektrischen Aktion, also zu einem Ladungstransport oder dergleichen, aktivierbar sind. Im dritten Vorratsgefäß 55 der 6A bis 6D schließlich ist dem aktivierenden Messmedium A des Gefäßes 54 ein Wirkstoff W hinzugefügt worden, dessen Wirkung auf die Aktivität der H+-K+-ATPase 12 in den Vesikeln 10 ermittelt werden soll.
  • Über eine Abführeinrichtung 52 oder Abführleitung ist der Messraum 50 oder die Küvette über eine zweite Ventileinrichtung V2 zumindest mit einem Teil der Austausch-/Mischeinrichtung 60 verbunden. Des Weiteren kann über das Ventil V2 ein Entsorgungsgefäß E hinzugeschaltet werden, zum Beispiel um die Austausch-/Mischeinrichtung 60 zu entleeren.
  • In einer ersten Phase der pharmakologischen Wirkstofftestung, welche in 6A gezeigt ist, ist der Messraum 50 über die erste Ventileinrichtung V1 und die Zuführeinrichtung 51 mit dem ersten Vorratsgefäß 53 verbunden. Andererseits ist der Messraum 50 über die Abführeinrichtung 52 und über die zweite Ventileinrichtung V2 mit der Austausch-/Mischeinrichtung 60 verbunden. Durch Betrieb der Austausch-/Mischeinrichtung 60 wird eine Saugkraft über die miteinander verbundenen Bereiche ausgeübt, so dass aus dem Vorratsgefäß 53 das nicht aktivierende Messmedium N durch die Küvette des Messraums 50 strömt und die Biosensormembran sowie die proteinhaltigen Vesikel 10 umspült oder umströmt. In diesem Zustand kann keinerlei elektrische Aktivität der H+-K+-ATPase 12 gemessen werden, und diese Phase dient der Equilibration der Biosensormembran sowie der Aufnahme von Störsignalen und dem Abgleich des Rauschens.
  • In der in 6B gezeigten zweiten Testphase wird über die Datenerfassungs-/Steuereinrichtung 40 die erste Ventileinrichtung V1 so geschaltet, dass die Zuführeinrichtung 51 des Messraums 50 mit dem zweiten Vorratsgefäß 54 kommunizierend verbunden ist, so dass auf Betrieb der Austausch-/Mischeinrichtung 60 hin das aktivierende Messmedium A durch die Küvette des Messbereichs 50 strömt, die Biosensormembran sowie die proteinhaltigen Vesikeln strömt und umspült und somit die in den Vesikeln 10 enthaltenen Membranproteine 12 zu einem elektrogenen Ladungstransport anregt, welcher dann über die in den 6A6D nicht gezeigte Datenerfassung nachgewiesen werden kann.
  • In einer in 6C gezeigten dritten Phase des Verfahrens der pharmakologischen Wirkstofftestung wird die erste Ventileinrichtung V1 derart geschaltet, dass der Messraum 50 mit dem dritten Vorratsgefäß 55 strömungsmäßig verbunden ist, so dass auf Betrieb der Austausch-/Mischeinrichtung 60 hin nunmehr das aktivierende Messmedium A unter Zusatz des Wirkstoffes W durch die Küvette des Messraums 50 strömt und somit die Biosensormembran sowie die proteinhaltigen Vesikel 10 umspült.
  • Durch Aufnahme etwaiger elektrischer Signale unter dem Einfluss des hinzugefügten Wirkstoffes W kann im Vergleich zu den während der Phase der 6B aufgenommenen Signale der Einfluss des Wirkstoffes auf die Aktivität der H+-K+-ATPase 12 in den Vesikeln 10 im Wesentlichen ermittelt werden.
  • In der Phase, welche in 6D gezeigt ist, wird die in der Austausch-/Mischeinrichtung 60 aufgenommene Flüssigkeitsmenge in das Entsorgungsgefäß E hin entsorgt, wobei durch die zweite Ventileinrichtung V2 die Austausch-/Mischeinrichtung 60 ausschließ lich mit dem Entsorgungsgefäß E verbunden ist.
  • Selbstverständlich kann die in den 6A bis 6D gezeigte Anordnung bzw. das damit in Zusammenhang stehende Testverfahren auch komplexer ausfallen und weitere Messzwischenschritte, Spül- und Waschvorgänge enthalten.
  • Grundsätzliche Vorteile der vorliegenden Erfindung sind die hohe mechanische Stabilität der vorgesehenen Sensoranordnung und damit einhergehend die große Einsatzbereitschaft, die einfache Handhabbarkeit und geringer Störanfälligkeit. In der Verwendung der Sensoranordnung ergeben sich im Rahmen von pharmakologischen Wirkstofftests eine lange Lebensdauer, eine hohe Zuverlässigkeit, eine geringe Störanfälligkeit sowie insbesondere ein gegenüber herkömmlichen Verfahren maßgeblich gesteigerter Testdurchsatz, wodurch entsprechende Testverfahren kostengünstig ausgearbeitet und durchgeführt werden können.
  • Die 7A bis 7C beschreiben eine andere Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens. Vorgesehen sind dabei aber nur zwei Vorratsgefäße 53 und 54. Das Vorratsgefäß 53 enthält wieder eine nicht aktivierende Lösung N. Das Vorratsgefäß 54 enthält als X entweder in einem ersten Verfahrensschritt die aktivierende Lösung A und in einem zweiten Verfahrensschritt eine aktivierende Lösung A+W mit zu testendem Wirkstoff W. Im ersten Fall X=A wird die Aktivierung der biologischen Einheit als Referenzsignal gemessen. Im zweiten Fall X=A+W wird dann der Effekt des Wirkstoffes auf die Aktivierung messbar.
  • Im einfachsten Fall kann der Wirkstoff W identisch sein mit dem Substrat ATP und/oder mit der Transportspezies H+.
  • 1
    Sensoranordnung
    10
    Primärträger, Vesikel, Membranfragment
    10a
    Oberfläche, Außenseite, extravesikuläre Seite
    10b
    Innenseite, intravesikuläre Seite
    11
    Membran
    12
    Wirkortkomplex, Wirkort, H+-K+-ATPase
    13
    Innenmedium
    20
    Sekundärträger, Biosensorelektrode, Sensorelektrodenein
    richtung
    21
    Elektrodenbereich
    22
    Träger
    22a
    Oberflächenbereich
    24
    Isolationsbereich
    24a
    Oberschicht, Oberflächenbereich, Lipidmonoschicht
    24b
    Unterschicht, Thiol-/Mercaptanmonoschicht
    24c
    Oberflächenbereich
    26
    Elektrode
    27
    Isolation
    28
    Isolation
    29
    Anschluss
    30
    Messmedium
    30-1
    erstes und nicht-aktivierendes Messmedium
    30-2
    zweites und aktivierendes Messmedium
    30-3
    drittes und Test-Messmedium
    30-4
    viertes und Waschmedium
    40
    Datenerfassungs-/Steuereinrichtung
    42
    Verstärkereinrichtung
    44
    Messeinrichtung
    46
    Gegenelektrode
    48i,o
    Anschlussleitungen
    48s
    Steuerleitung
    50
    Messbereich, Gefäß, Küvette
    51
    Zuführeinrichtung
    52
    Abführeinrichtung
    53
    Vorratsgefäß
    54
    Vorratsgefäß
    55
    Vorratsgefäß
    60
    Austausch-/Mischeinrichtung
    100
    Messvorrichtung
    101
    Na+-K+-ATPase
    102
    Chloridtransporter
    103
    Chlorid-Hydrogenkarbonat-Austauscher
    A
    aktivierendes Messmedium
    ADP
    Adenosindiphosphat
    ATP
    Adenosintriphosphat
    A+W
    aktivierendes Messmedium mit Wirkstoff W
    C
    Canaliculi
    Cm
    spezifische Kapazität
    E
    Entsorgung
    Gm
    spezifische Leitfähigkeit
    H+
    Proton, Wasserstoffion
    M
    Mitochondrium
    N
    nicht aktivierendes Messmedium
    I(t)
    Stromsignal
    K+
    Kaliumkation
    N
    Zellkern
    Q
    Ladungsträger
    R
    endoplasmatisches Reticulum
    S
    Substrat
    S'
    umgesetztes Substrat
    SSM
    Membranstruktur, festkörperunterstützte Membran, Biosen
    sormembran
    U(t)
    Spannungssignal
    V
    Fließgeschwindigkeit, Strömungsgeschwindigkeit
    V
    Vakuole
    V1
    erste Ventileinrichtung
    V2
    zweite Ventileinrichtung
    W
    Wirkstoff, Wirkstoff komplex

Claims (20)

  1. Verfahren zum Identifizieren eines Wirkstoffkomplexes, welcher eine enzymatische Eigenschaft eines Wirkortkomplexes modifiziert, welcher einen Typ eines H+-K+-ATPase-Proteins enthält, mit den Schritten: (a) Bereitstellen einer Mehrzahl Primärträger (10), welche den Wirkortkomplex (12) im Bereich einer Membran (11) des jeweiligen Primärträgers (10) enthalten, (b) Anlagern oder In-Kontakt-Bringen der Primärträger (10) am oder im Oberflächenbereich (24c) eines Isolationsbereichs (24) einer als Sekundärträger (20) dienenden Biosensorelektrode in einem Messmedium (30, 30-1, 30-2, 30-3), wobei der Sekundärträger (20) gegenüber dem Messmedium (30, 30-1, 30-2, 30-3) und gegenüber den Primärträgern (10) mittels des Isolationsbereichs (24) mechanisch und elektrisch isoliert ist oder wird, (c) Bereitstellen mindestens eines potenziellen Wirkstoffkomplexes (W), (d) In-Kontakt-Bringen oder In-Wechselwirkung-Bringen des potenziellen Wirkstoffkomplexes (W) mit dem Wirkortkomplex (12) der Primärträger (10 oder Teilen davon, und (e) Bestimmen des qualitativen und/oder quantitativen Einflusses des potenziellen Wirkstoffkomplexes (W) oder eines Teils davon auf enzymatische Eigenschaften des Wirkortkomplexes (12) oder eines Teils davon durch Detektieren einer elektrischen Aktion des Wirkortkomplexes (12) oder eines Teils davon oder Änderung der elektrischen Aktion über die Biosensorelektrode als Sekundärträger (20), (i) bei welchem als elektrische Aktion verwendet werden ein durch den Wirkortkomplex (12) oder einen Teil davon erzeugter elektrischer Strom oder ein davon erzeugtes elektrisches Potenzial, welches jeweils erzeugt wird durch Ladungs- oder Stofftransport oder -verschiebung, Konformationsänderungen, Ligandenbindung, -anlagerung oder -freigabe, oder einer Kombination davon, (j) bei welchem als Messmedium (30, 30-1, 30-2, 30-3) eine wässrige Elektrolytlösung verwendet wird und (k) bei welchem als Messmedium (30, 30-1, 30-2, 30-3) jeweils ein kaliumfreies Medium verwendet wird.
  2. Verfahren nach Anspruch 1, bei welchem eine Biosensorelektrode als Sekundärträger (20) verwendet wird, bei welcher ein elektrisch leitfähiger und festkörperartiger Elektrodenbereich (21) mit mindestens einer Elektrode (26) vorgesehen wird, welcher gegenüber dem Messmedium (30) und gegenüber den Primärträgern (10) elektrisch und mechanisch isoliert wird durch Vorsehen eines Isolationsbereichs (24) in Form einer festkörperunterstützten Membran, welche schichtartig aufgebaut wird aus einer Unterschicht (24b) einer organischen Thioverbindung als unterster und der Elektrode (26) jeweils zugewandten Schicht und aus einer Oberschicht (24a) einer amphiphilen organischen Verbindung.
  3. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem eine Biosensorelektrode als Sekundärträger (20) verwendet wird, bei welcher eine Elektrode (26) aus Gold im Elektrodenbereich (21) vorgesehen wird mit einer Monoschicht eines langkettigen Alkanthiols als Unterschicht (24b) darauf und einer Monoschicht eines Lipids als Oberschicht (24a) darauf.
  4. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem eine Biosensorelektrode als Sekundärträger (20) verwendet wird, bei welcher der eine Elektrode (26) der Biosensorelektrode als Sekundärträger (20) abdeckende Bereich des Isolationsbereichs (24) als Membranstruktur (SSM) nach Art einer festkörperunterstützten Doppelschichtmembran oder Bilayermembran ausgebildet wird oder ist, insbesondere mit einer Fläche von A ≈ 0,1 – 50 mm2 und mit einer spezifischen elektrischen Leitfähigkeit von Gm ≈ 1 – 100 nS/cm2 und/oder mit einer spezifischen Kapazität von Cm ≈ 10 – 1000 nF/cm2.
  5. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem als Primärträger (10) jeweils eine eukariontische Zelle, eine prokariontische Zelle, ein Oozyt, ein Bakterium, ein Virus, eine Organelle oder Bestandteile, insbesondere Membran fragmente, oder Verbände davon in nativer Form oder in abgewandelter Form, insbesondere in gereinigter, mikrobiologisch und/oder molekularbiologisch geänderter Form, verwendet wird.
  6. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem als Primärträger (10) jeweils ein Vesikel, ein Liposom oder eine mizelläre Struktur verwendet wird.
  7. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem als Wirkortkomplex (12) oder als Teil davon ein Monomer oder ein Oligomer einer H+-K+-ATPase verwendet wird.
  8. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem ein Wirkortkomplex (12) verwendet wird, welcher auf der H+-K+-ATPase basiert, die aus einem Gewebe eines Säugetiermagens stammt oder genetisch aus diesem abgeleitet wird oder ist, insbesondere aus den Parietalzellen der Magenschleimhaut.
  9. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem der Wirkortkomplex (12) aus dem Organismus Schwein, Schaf oder Mensch stammt oder aus diesem genetisch abgeleitet wird.
  10. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem der Wirkortkomplex (12) zumindest zum Teil im Primärträger (10) eine Membran (11) durchspannend ausgebildet oder verwendet ist oder wird.
  11. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem als enzymatische Eigenschaft verwendet wird: – die Bindung, Anlagerung oder Freigabe des Wirkstoffkomplexes (W) oder eines Teils davon oder des Messmediums (30) oder eines Teils davon, – der Transport oder die Verschiebung des Wirkstoffkomplexes (W) oder eines Teils davon oder des Messmediums (30) oder eines Teils davon, – die chemische Umsetzung oder Reaktion des Wirkstoffkomplexes (W) oder eines Teils davon oder des Messmediums (30) oder eines Teils davon, – eine Konformationsänderung oder Bewegung des Wirkortkomplexes (12) oder eines Teils davon oder – eine beliebige Kombination dieser Prozesse.
  12. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem die Verfahrensschritte (c) und/oder (d) durchgeführt werden durch: – Zumischen oder Injizieren des Wirkstoffkomplexes (W), eines Teils oder einer Vorform davon, – Austauschen des Messmediums (30) oder eines Teils davon und/oder – chemisches oder physikalisches Umsetzen oder Reagieren des Messmediums (30) oder eines Teils davon oder des Wirkstoffkomplexes (W), eines Teils oder einer Vorform davon.
  13. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem eine Sensoranordnung (1) aus Biosensorelektrode als Sekundärträger (20) und daran angelagerten Primärträgern (10) in einem Messraum (50), Messbereich (50) oder Messgefäß (50) vom Messmedium (30) umströmt oder angeströmt wird.
  14. Verfahren nach Anspruch 13, bei welchem eine Strömungsgeschwindigkeit oder Fließgeschwindigkeit des Messmediums (30) im Bereich von v ≈ 0,1 – 2 m/s verwendet wird.
  15. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem aufeinanderfolgend eine Mehrzahl von Tests durchgeführt wird durch aufeinanderfolgendes Austauschen des Messmediums (30), gegebenenfalls mit zwischengeschaltetem Waschen oder Spülen des Messraums (50).
  16. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem in den Verfahrensschritten (c), (d) und/oder (e) folgende Unterschritte durchgeführt werden: (f) Einbringen des Sekundärträgers (20) mit den Primärträgern (10) in ein erstes oder nicht-aktivierendes Messmedium (30-1) und Detektieren einer elektrischen Aktion gemäß dem oder im Sinne von Verfahrensschritt (e), (g) Einbringen desselben oder eines Sekundärträgers (20) mit den Primärträgern (10) in ein zweites oder aktivierendes Messmedium (30-2) und Detektieren einer elektrischen Aktion gemäß dem oder im Sinne von Verfahrensschritt (e), (h) Einbringen desselben oder eines Sekundärträgers (20) mit den Primärträgern (10) in ein drittes oder Test-Messmedium (30-3) und Detektieren einer elektrischen Aktion gemäß dem oder im Sinne von Verfahrensschritt (e), wobei das dritte Test-Messmedium (30-3) dem zweiten aktivierenden Messmedium (30-2) entsprechend gewählt wird und der Wirkstoffkomplex (W), ein Teil davon oder eine Vorstufe davon hinzugefügt und/oder freigesetzt werden, oder eine beliebige Kombination der Schritte (f), (g), (h).
  17. Verfahren nach Anspruch 16, bei welchem zwischen den Schritten (g) und (h) ein Waschschritt durchgeführt wird durch Einbringen des Sekundärträgers (20) mit den Primärträgern (10) in ein viertes oder Waschmedium (30-4).
  18. Verfahren nach einem der Ansprüche 16 oder 17, bei welchem direkt vor dem Schritt (h) der Schritt (f) wiederholt durchgeführt wird.
  19. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem als Messmedium (30) und insbesondere als das erste oder nicht-aktivierende Messmedium (30-1), als zweites oder aktivierendes Messmedium (30-2) und/oder als drittes oder Test-Messmedium (30-3) Messmedien verwendet werden, welche in wässriger Lösung enthalten: – etwa 25 mmol/l Imidazol, – etwa 3 mmol/l MgCl2, – etwa pH=6.
  20. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, bei welchem als Messmedium (30) und insbesondere als zweites oder aktivierendes Messmedium (30-2) und als drittes oder Test-Messmedium (30-3) Medien mit Adenosintriphosphat oder ATP verwendet werden, insbesondere mit einer Konzentration von etwa 15 μmol/l.
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