CZ307856B6 - A method for the hydrolysis of protein biomass, a liquid hydrolyzate obtainable by this process and its use - Google Patents
A method for the hydrolysis of protein biomass, a liquid hydrolyzate obtainable by this process and its use Download PDFInfo
- Publication number
- CZ307856B6 CZ307856B6 CZ2018-472A CZ2018472A CZ307856B6 CZ 307856 B6 CZ307856 B6 CZ 307856B6 CZ 2018472 A CZ2018472 A CZ 2018472A CZ 307856 B6 CZ307856 B6 CZ 307856B6
- Authority
- CZ
- Czechia
- Prior art keywords
- hydrolysis
- acid
- hydrolyzate
- biomass
- carbon number
- Prior art date
Links
- 239000002028 Biomass Substances 0.000 title claims abstract description 34
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 32
- 239000007788 liquid Substances 0.000 title claims abstract description 14
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 title abstract description 3
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 42
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 42
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 34
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 34
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract description 25
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 25
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 claims abstract description 20
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 claims abstract description 20
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 claims abstract description 20
- -1 aliphatic fatty acids Chemical class 0.000 claims abstract description 15
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 14
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract description 9
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims abstract description 9
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims abstract description 8
- 125000002252 acyl group Chemical group 0.000 claims abstract description 7
- 238000010494 dissociation reaction Methods 0.000 claims abstract description 5
- 230000005593 dissociations Effects 0.000 claims abstract description 5
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 4
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims description 39
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims description 23
- 239000002699 waste material Substances 0.000 claims description 19
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 claims description 14
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims description 13
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 11
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 claims description 8
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 claims description 7
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 7
- 150000001735 carboxylic acids Chemical class 0.000 claims description 7
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims description 5
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 235000005772 leucine Nutrition 0.000 claims description 5
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims description 5
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 claims description 4
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims description 4
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 239000003377 acid catalyst Substances 0.000 claims description 4
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 claims description 4
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 claims description 4
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 claims description 4
- 235000014393 valine Nutrition 0.000 claims description 4
- 239000004474 valine Substances 0.000 claims description 4
- BJEPYKJPYRNKOW-REOHCLBHSA-N (S)-malic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-REOHCLBHSA-N 0.000 claims description 3
- 239000000654 additive Substances 0.000 claims description 3
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 claims description 3
- BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N alpha-hydroxysuccinic acid Natural products OC(=O)C(O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 3
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 claims description 3
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 claims description 3
- 239000001630 malic acid Substances 0.000 claims description 3
- 235000011090 malic acid Nutrition 0.000 claims description 3
- 238000005507 spraying Methods 0.000 claims description 3
- 101710118538 Protease Proteins 0.000 claims description 2
- 241001104043 Syringa Species 0.000 claims description 2
- 235000004338 Syringa vulgaris Nutrition 0.000 claims description 2
- 230000002180 anti-stress Effects 0.000 claims description 2
- 238000009264 composting Methods 0.000 claims description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 2
- 230000004936 stimulating effect Effects 0.000 claims description 2
- FEWJPZIEWOKRBE-JCYAYHJZSA-N Dextrotartaric acid Chemical compound OC(=O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)=O FEWJPZIEWOKRBE-JCYAYHJZSA-N 0.000 claims 1
- FEWJPZIEWOKRBE-UHFFFAOYSA-N Tartaric acid Natural products [H+].[H+].[O-]C(=O)C(O)C(O)C([O-])=O FEWJPZIEWOKRBE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 235000015165 citric acid Nutrition 0.000 claims 1
- 239000011975 tartaric acid Substances 0.000 claims 1
- 235000002906 tartaric acid Nutrition 0.000 claims 1
- 102000011782 Keratins Human genes 0.000 abstract description 11
- 108010076876 Keratins Proteins 0.000 abstract description 11
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 abstract description 10
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 abstract description 10
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 abstract description 10
- 150000001721 carbon Chemical class 0.000 abstract description 2
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 abstract 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 abstract 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 19
- 210000003746 feather Anatomy 0.000 description 15
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 13
- CURLTUGMZLYLDI-UHFFFAOYSA-N Carbon dioxide Chemical compound O=C=O CURLTUGMZLYLDI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 11
- 210000004209 hair Anatomy 0.000 description 10
- 210000000845 cartilage Anatomy 0.000 description 9
- 235000021588 free fatty acids Nutrition 0.000 description 7
- 239000011492 sheep wool Substances 0.000 description 7
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 6
- 229910002092 carbon dioxide Inorganic materials 0.000 description 5
- 239000000047 product Substances 0.000 description 5
- 150000003626 triacylglycerols Chemical class 0.000 description 5
- 239000001569 carbon dioxide Substances 0.000 description 4
- 239000000428 dust Substances 0.000 description 4
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 4
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 4
- 239000000463 material Substances 0.000 description 4
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 4
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 3
- 150000002759 monoacylglycerols Chemical class 0.000 description 3
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 3
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 3
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 3
- 230000004580 weight loss Effects 0.000 description 3
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 description 2
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 150000008575 L-amino acids Chemical class 0.000 description 2
- 241000283973 Oryctolagus cuniculus Species 0.000 description 2
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 2
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000013019 agitation Methods 0.000 description 2
- 150000007933 aliphatic carboxylic acids Chemical class 0.000 description 2
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 2
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 2
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 2
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 2
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 2
- 244000144977 poultry Species 0.000 description 2
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 2
- 235000004400 serine Nutrition 0.000 description 2
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 2
- 235000019737 Animal fat Nutrition 0.000 description 1
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 235000021314 Palmitic acid Nutrition 0.000 description 1
- 108010022999 Serine Proteases Proteins 0.000 description 1
- 102000012479 Serine Proteases Human genes 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 238000005904 alkaline hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000010828 animal waste Substances 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000002585 base Substances 0.000 description 1
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000000035 biogenic effect Effects 0.000 description 1
- 239000012620 biological material Substances 0.000 description 1
- 150000001732 carboxylic acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 1
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 239000000490 cosmetic additive Substances 0.000 description 1
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 1
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 150000001982 diacylglycerols Chemical group 0.000 description 1
- 238000011143 downstream manufacturing Methods 0.000 description 1
- 239000003651 drinking water Substances 0.000 description 1
- 235000020188 drinking water Nutrition 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 239000012065 filter cake Substances 0.000 description 1
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 1
- 235000015203 fruit juice Nutrition 0.000 description 1
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 1
- 239000003324 growth hormone secretagogue Substances 0.000 description 1
- 238000003898 horticulture Methods 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 239000011261 inert gas Substances 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 235000020778 linoleic acid Nutrition 0.000 description 1
- OYHQOLUKZRVURQ-HZJYTTRNSA-N linoleic acid group Chemical group C(CCCCCCC\C=C/C\C=C/CCCCC)(=O)O OYHQOLUKZRVURQ-HZJYTTRNSA-N 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 239000012263 liquid product Substances 0.000 description 1
- 230000003020 moisturizing effect Effects 0.000 description 1
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 235000021313 oleic acid Nutrition 0.000 description 1
- ZQPPMHVWECSIRJ-KTKRTIGZSA-N oleic acid group Chemical group C(CCCCCCC\C=C/CCCCCCCC)(=O)O ZQPPMHVWECSIRJ-KTKRTIGZSA-N 0.000 description 1
- 150000002943 palmitic acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000008057 potassium phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 238000004064 recycling Methods 0.000 description 1
- 239000002453 shampoo Substances 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 239000000021 stimulant Substances 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 1
- DCXXMTOCNZCJGO-UHFFFAOYSA-N tristearoylglycerol Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OCC(OC(=O)CCCCCCCCCCCCCCCCC)COC(=O)CCCCCCCCCCCCCCCCC DCXXMTOCNZCJGO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- 238000005303 weighing Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
- A01G—HORTICULTURE; CULTIVATION OF VEGETABLES, FLOWERS, RICE, FRUIT, VINES, HOPS OR SEAWEED; FORESTRY; WATERING
- A01G24/00—Growth substrates; Culture media; Apparatus or methods therefor
- A01G24/20—Growth substrates; Culture media; Apparatus or methods therefor based on or containing natural organic material
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
- A61K8/18—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition
- A61K8/30—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds
- A61K8/64—Proteins; Peptides; Derivatives or degradation products thereof
- A61K8/65—Collagen; Gelatin; Keratin; Derivatives or degradation products thereof
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07C—ACYCLIC OR CARBOCYCLIC COMPOUNDS
- C07C55/00—Saturated compounds having more than one carboxyl group bound to acyclic carbon atoms
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
- C07K1/12—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length by hydrolysis, i.e. solvolysis in general
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Birds (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Environmental Sciences (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Description
Oblast technikyTechnical field
Předkládaný vynález se týká způsobu dokonalé hydrolýzy bílkovinné biomasy s obsahem keratinu a/nebo kolagenu (peří, zvířecí srsti, chrupavek apod.) za vzniku kapalného hydrolyzátu, obsahujícího směs proteinů, aminokyselin, triacylglyceridů, diacylgylceridů, monoacylglyceridů a alifatických karboxylových kyselin. Předkládaný vynález se dále týká kapalných hydrolyzátů bílkovinné biomasy připravitelných způsobem podle předkládaného vynálezu a jejich použití.The present invention relates to a process for the perfect hydrolysis of a proteinaceous biomass containing keratin and / or collagen (feathers, animal hair, cartilage and the like) to form a liquid hydrolyzate comprising a mixture of proteins, amino acids, triglycerides, diacylglycerides, monoacylglycerides and aliphatic carboxylic acids. The present invention further relates to liquid protein biomass hydrolysates obtainable by the process of the present invention and their use.
Dosavadní stav technikyBACKGROUND OF THE INVENTION
Hydrolytické rozštěpení peptidové a esterové vazby ve struktuře biologických materiálů je urychlováno zvýšenou teplotou a přítomností minerálních kyselin nebo bází. Vzhledem k tomu, že odpadní materiály mají bílkovinný základ s obsahem tuku, který je převážně tvořen keratinem, resp. kolagenem a triglyceridy mastných kyselin, jejich hydrolýza rezultuje na směs proteinů, příslušných aminokyselin, triacylglycerolů, diacylgylcerolů, monoacylglycerolů, alifatických karboxylových kyselin a glycerinu. Alkalické nebo kyselé prostředí hydrolýzy při zvýšené teplotě a tlaku podporuje rovněž štěpení disulfidické vazby v bílkovinném materiálu za vzniku nízkomolekulámích proteinů, rozpustných ve vodě. Přítomnost minerální kyseliny, nebo alkálie po hydrolýze se však může odstranit pouze buď nákladnou recyklací příslušného činidla, nebo neutralizací čímž dojde k zasolení vzniklého produktu.Hydrolytic cleavage of peptide and ester bonds in the structure of biological materials is accelerated by elevated temperature and the presence of mineral acids or bases. Since the waste materials have a protein basis with a fat content, which is mainly composed of keratin, respectively. collagen and fatty acid triglycerides, their hydrolysis results in a mixture of proteins, respective amino acids, triacylglycerols, diacylgylcerols, monoacylglycerols, aliphatic carboxylic acids and glycerin. The alkaline or acidic hydrolysis environment at elevated temperature and pressure also promotes cleavage of the disulfide bond in the proteinaceous material to produce low-molecular-weight water-soluble proteins. However, the presence of the mineral acid or alkali after hydrolysis can only be removed either by expensive recycling of the respective reagent or by neutralization, thereby salinating the resulting product.
Hydrolyzát proteinů se používá jako nutriční a stimulační přísada pro agrotechnické využití, nebo též jako běžná kosmetická přísada pro zvýšení elasticity a zvlhčení kůže. Používá se proto například jako přísada do šamponů a kondicionérů. Neutrální hydrolyzáty bílkovin jsou cenné také pro dermatologické využití. Proveditelný způsob pro rozklad živočišného materiálu představuje také degradace proteinů pouze vodní párou při vysoké teplotě a tlaku. Reakční podmínky jsou velmi náročné s teplotou v rozmezí 180 až 250 °C a tlaku vodní páry od 1 do 4 MPa. Za takových podmínek dochází současně k následné destrukci cenných složek na nežádoucí produkty.Protein hydrolyzate is used as a nutritional and stimulating additive for agrotechnical applications, or as a conventional cosmetic additive for increasing elasticity and moisturizing the skin. It is therefore used, for example, as an ingredient in shampoos and conditioners. Neutral protein hydrolysates are also valuable for dermatological use. A feasible method for decomposing animal material is also degradation of proteins by only water vapor at high temperature and pressure. The reaction conditions are very demanding with a temperature in the range 180 to 250 ° C and a water vapor pressure of 1 to 4 MPa. Under such conditions, valuable components are subsequently destroyed to undesirable products.
Způsob zpracování živočišného odpadu (peří a/nebo živočišné chrupavky) hydrolytickým štěpením keratinu na směs proteinů a aminokyselin, s převažujícím zastoupením kyseliny asparagové, reakcí v přítomnosti oxidu uhličitého při tlaku od 0,1 MPa je popsáno také v předcházejícím patentu CZ306431 (přihláška vynálezu PV 2015-629). Způsob zpracování peří za vzniku hydrolyzátu s obsahem aminokyselin je popsán rovněž v PV 2014-395.A method of treating animal waste (feathers and / or animal cartilage) by hydrolytically cleaving keratin to a mixture of proteins and amino acids, predominantly of aspartic acid, by reaction in the presence of carbon dioxide at a pressure of 0.1 MPa is also described in the previous patent CZ306431 2015-629). The method of processing feathers to form a hydrolyzate containing amino acids is also described in PV 2014-395.
Nevýhodou těchto postupů je skutečnost, že proces hydrolýzy je nedokonalý, neboť při něm vedle žádaného hydrolyzátu odpadá tuhý, nezreagovaný podíl výchozí biomasy.The disadvantage of these processes is the fact that the hydrolysis process is imperfect, since besides the desired hydrolyzate a solid, unreacted proportion of the starting biomass is eliminated.
Podstata vynálezuSUMMARY OF THE INVENTION
Předkládaný vynález umožňuje získání homogenního kapalného hydrolyzátu z odpadní bílkovinné biomasy, především peří, zvířecí srsti anebo živočišných chrupavek (tvořené převážně keratinem, resp. kolagenem a s obsahem tuků), obsahujícího cenné směsi aminokyselin a proteinů s přísadou acylglycerolů a vyšších mastných kyselin. Odpadní bílkovinnou biomasou je například drůbeží peří, odpadní prach z čistíren lůžkovin obsahujících peří, zvířecí srst nebo ovčí vlna či zvířecí chrupavky. Předkládaný vynález využívá odpadní materiál pro výrobu cenné směsi aminokyselin a dalších výše uvedených látek, kterou lze následně úspěšně použít v zemědělství nebo v kosmetickém průmyslu.The present invention makes it possible to obtain a homogeneous liquid hydrolyzate from waste protein biomass, in particular feathers, animal hair and / or animal cartilage (composed predominantly of keratin or collagen and containing fat) containing valuable mixtures of amino acids and proteins with the addition of acylglycerols and higher fatty acids. Waste protein biomass is, for example, poultry feathers, waste dust from bedding plants containing feathers, animal hair or sheep wool or animal cartilage. The present invention utilizes waste material to produce a valuable mixture of amino acids and other aforementioned substances which can subsequently be used successfully in agriculture or in the cosmetics industry.
- 1 CZ 307856 B6- 1 GB 307856 B6
Mírně kyselé prostředí hydrolýzy (pH < 5) při zvýšené teplotě a tlaku podporuje hydrolýzu esterových vazeb tuků na volné mastné kyseliny a acylglyceroly, peptidických vazeb keratinu, resp. kolagenu, a rovněž štěpení disulfidické vazby v bílkovinném materiálu za vzniku nízkomolekulámích proteinů, které jsou rozpustné ve vodě. Při hydrolýze odpadní bílkovinné biomasy tedy vzniká pestrá směs biogenních aminokyselin, tvořících bílkovinný skelet suroviny keratinu, resp. kolagenu, doprovázená nízkomolekulámími proteiny, tuky a jejich hydrolyzáty acylglyceroly, a volnými mastnými kyselinami. Vysoký obsah tuků v odpadní biomase způsobuje vyšší produkci volných mastných kyselin v hydrolyzátu, které příznivě ovlivňují kinetický průběh hydrolýzy jak bílkovinných, tak i tukových složek suroviny. Kromě toho povrchově aktivní vlastnosti volných mastných kyselin podporují pěnění hydrolyzátu a hydrolyzát s volnými mastnými kyselinami tak velmi dobře smáčí rozličné povrchy listů rostlin či jiných materiálů. To je výhodné například pro přímé využití hydrolyzátu v zemědělství a zahradnictví (jako stimulační přísady do postřiků, zálivek apod.). Hydrolýzou odpadní bílkovinné biomasy se za podmínek podle předkládaného vynálezu připraví kapalný hydrolyzát obsahující důležité aminokyseliny, které jsou vedle nutričních hodnot také velmi ceněnou surovinou pro chemickou syntézu nebo v kosmetice.The mildly acidic hydrolysis environment (pH <5) at elevated temperature and pressure promotes the hydrolysis of the fatty acid ester bonds to free fatty acids and acylglycerols, the keratin peptide bonds, respectively. collagen, as well as cleavage of the disulfide bond in the proteinaceous material to produce low molecular weight water soluble proteins. The hydrolysis of waste protein biomass thus results in a varied mixture of biogenic amino acids forming the protein skeleton of the keratin raw material, respectively. collagen, accompanied by low molecular weight proteins, fats and their hydrolysates, acylglycerols, and free fatty acids. The high fat content of waste biomass causes higher production of free fatty acids in the hydrolyzate, which favorably influence the kinetic course of hydrolysis of both protein and fat components of the raw material. In addition, the surfactant properties of the free fatty acids promote foaming of the hydrolyzate and the hydrolyzate with the free fatty acids thus very well wets the various surfaces of the leaves of plants or other materials. This is advantageous, for example, for the direct use of the hydrolyzate in agriculture and horticulture (as stimulants for spraying, watering, etc.). By hydrolyzing the waste protein biomass under the conditions of the present invention, a liquid hydrolyzate containing important amino acids is prepared which, in addition to the nutritional values, is also a very valuable raw material for chemical synthesis or in cosmetics.
Předmětem předkládaného vynálezu je způsob hydrolýzy bílkovinné biomasy, při kterém se v prvním kroku bílkovinná biomasa smíchá s vodou a podrobí se, s výhodou za neustálého promíchávání, kyselé hydrolýze v inertní atmosféře v přítomnosti katalyzátoru na bázi slabé uhlíkaté kyseliny s disociační konstantou pKa menší než 4 (např. organických karboxylových kyselin obsahujících jednu nebo několik karboxylových skupin, s výhodou kyseliny jablečné, vinné, citrónové apod.), při tlaku alespoň 0,1 MPa a teplotě v rozmezí od 90 do 150 °C po dobu alespoň 0,5 hodiny za vzniku hydrolyzátu s obsahem nízkomolekulámích proteinů o relativní molekulové hmotnosti do 10 kD, rozpustných ve vodě, aminokyselin, acylglycerolů (monoacyl-, diacyl- a triacylglycerolů, kde acyl je odvozený od mastné kyseliny, s výhodou od C12 až C24 mastné kyseliny, nejvýhodněji od kyseliny olejové, linolové a/nebo palmitové), a C12 až C24 alifatických mastných kyselin, vzniklých rozkladem terciární struktury keratinu, resp. kolagenu a tuků z biomasy živočišného původu. Výchozí reakční směs obsahuje s výhodou do 25 % hmotn. biomasy. Inertní atmosférou se rozumí atmosféra bez kyslíku, např. sytá vodní pára, CO2, Ar, N2 nebo jejich směsi. Inertní atmosféra brání oxidační destrukci vznikajících cenných reakčních produktů při hydrolýze. Ve druhém kroku způsobu podle předkládaného vynálezu se reakční směs z prvního kroku podrobí enzymaticky katalyzované hydrolýze při teplotě do 60 °C, přičemž enzymem je proteáza, za vzniku kapalného hydrolyzátu obsahujícího směs aminokyselin, nízkomolekulámích proteinů o relativní molekulové hmotnosti do 10 kD, acylglycerolů, kde acyl je s výhodou odvozený od Cl2 až C24 mastných kyselin, a C12 až C24 volných alifatických mastných kyselin. Tato výsledná směs je kapalná a homogenní a obsahuje vysoké zastoupení směsi i-leucinu, leucinu, šeřinu, kyseliny glutamové a valinu (alespoň 30 % hmotn.).The present invention is a method of hydrolysis of proteinaceous biomass, wherein in the first step the protein biomass is mixed with water and subjected to, preferably under constant agitation, to acid hydrolysis in an inert atmosphere in the presence of a catalyst based on a weak carbon acid having a dissociation constant pK less than 4 (e.g., organic carboxylic acids containing one or more carboxylic groups, preferably malic, tartaric, citric, and the like), at a pressure of at least 0.1 MPa and a temperature in the range of 90 to 150 ° C for at least 0.5 hours to form a hydrolyzate containing low molecular weight proteins up to 10 kD, water soluble, amino acids, acylglycerols (monoacyl, diacyl, and triacylglycerols, wherein the acyl is derived from a fatty acid, preferably from a C12 to C24 fatty acid, most preferably from oleic, linoleic and / or palmitic acids), and C12 to C24 aliphates fatty acids formed by decomposition of the tertiary structure of keratin, resp. collagen and fats from biomass of animal origin. The starting reaction mixture preferably contains up to 25 wt. biomass. Inert atmosphere means an oxygen-free atmosphere, eg saturated water vapor, CO2, Ar, N2 or mixtures thereof. The inert atmosphere prevents oxidative destruction of the resulting valuable reaction products during hydrolysis. In a second step of the process of the present invention, the reaction mixture of the first step is subjected to enzymatically catalyzed hydrolysis at a temperature of up to 60 ° C, wherein the enzyme is a protease, to form a liquid hydrolyzate containing a mixture of amino acids, low molecular weight proteins up to 10 kD, acylglycerols. acyl is preferably derived from C 12 to C 24 fatty acids, and C 12 to C 24 free aliphatic fatty acids. This resulting mixture is liquid and homogeneous and contains a high proportion of a mixture of i-leucine, leucine, lilac, glutamic acid and valine (at least 30 wt%).
Při provedení prvního kroku hydrolýzy se vsádka reaktoru - voda, odpadní biomasa živočišného původu (peří, zvířecí srst, chrupavky apod.) po odstranění vzduchu inertním plynem nebo jejich směsí, výhodně oxidem uhličitým, podrobí kyselé hydrolýze. Ve výhodném provedení je doba kyselé hydrolýzy v tomto kroku v rozmezí od 0,5 h do 12 h, přičemž výhodněji probíhá hydrolýza po dobu 3 až 8 hodin, nejvýhodněji probíhá hydrolýza v intervalu 5 až 8 hodin. Přítomností inertní atmosféry při hydrolýze se eliminují nežádoucí oxidační přeměny složek reakční směsi během hydrolýzy. Vysoký obsah tuků v odpadní biomase (peří nebo zvířecí srsti anebo živočišných chrupavek) způsobuje vyšší produkci volných mastných kyselin v hydrolyzátu, což příznivě ovlivňuje kinetický průběh hydrolýzy a žádoucí povrchově aktivní (smáčivé) vlastnosti výsledného hydrolyzátu pro aplikace jako růstového stimulátoru a při ochranném postřiku rostlin v zemědělství.In carrying out the first hydrolysis step, the reactor batch - water, waste biomass of animal origin (feathers, animal hair, cartilage and the like) - after air removal with an inert gas or a mixture thereof, preferably carbon dioxide, is subjected to acid hydrolysis. Preferably, the acid hydrolysis time in this step is from 0.5 h to 12 h, more preferably the hydrolysis takes place for 3 to 8 hours, most preferably the hydrolysis takes place in an interval of 5 to 8 hours. The presence of an inert atmosphere during hydrolysis eliminates undesirable oxidative conversions of the reaction mixture components during hydrolysis. The high fat content of waste biomass (feathers or animal hair and / or cartilage) results in higher production of free fatty acids in the hydrolyzate, favorably affecting the kinetic course of hydrolysis and the desirable surfactant properties of the resulting hydrolyzate for growth stimulator and plant protection spray applications. in agriculture.
Bílkovinná biomasa je směs obsahující alespoň 80 % keratinu a/nebo kolagenu, alespoň 5 % živočišného tuku, a zbytek směsi obsahuje další bílkoviny a další složky živočišných těl a popřípadě nečistoty, s výhodou obsahující alespoň 90 % keratinu a/nebo kolagenu. NcjvýliodnčjiThe proteinaceous biomass is a composition comprising at least 80% keratin and / or collagen, at least 5% animal fat, and the remainder of the composition comprising additional proteins and other animal body components and optionally impurities, preferably containing at least 90% keratin and / or collagen. Ncjvýliodnčji
-2CZ 307856 B6 je bílkovinnou biomasou živočišná biomasa, zejména odpadní živočišná biomasa, například peří, odpadní prach z čistíren lůžkovin obsahujících peří, zvířecí srst, ovčí vlna, zvířecí chrupavky nebo jejich směsi.The protein biomass is animal biomass, in particular waste animal biomass, such as feathers, waste dust from bedding plants containing feathers, animal hair, sheep wool, animal cartilage or mixtures thereof.
Uhlíkatými kyselinami s disociační konstantou pKa menší než 4 jsou míněny organické karboxylové kyseliny obsahující jednu nebo několik karboxylových skupin nebo kyselina uhličitá nebo jejich směsi. Organické karboxylové kyseliny jsou s výhodou (C2 až C8) karboxylové kyseliny, například kyselina jablečná, vinná, citrónová, octová apod.). Katalytické množství uhlíkaté kyseliny v prvním kroku způsobu podle předkládaného vynálezu je s výhodou alespoň 0,1 g/1 (vztaženo na celkový objem výchozí reakční směsi), výhodněji v rozmezí 5 až 50 g/1, ještě výhodněji v rozmezí 8 až 25 g/1, nejvýhodněji 10 až 15 g/1.By carbon acids with a dissociation constant of pK and less than 4 is meant organic carboxylic acids containing one or more carboxyl groups or carbonic acid or mixtures thereof. The organic carboxylic acids are preferably (C 2 to C 8) carboxylic acids (for example, malic, tartaric, citric, acetic and the like). The catalytic amount of the carbon acid in the first step of the process of the present invention is preferably at least 0.1 g / l (based on the total volume of the starting reaction mixture), more preferably in the range 5 to 50 g / l, even more preferably in the range 8 to 25 g / l. 1, most preferably 10 to 15 g / l.
Ve výhodném provedení je celkový tlak v reaktoru v prvním kroku v rozmezí od 0,1 MPa do 1 MPa, nejvýhodněji je tlak v rozmezí od 0,12 do 0,9 MPa.In a preferred embodiment, the total reactor pressure in the first step is in the range of 1 to 10 bar, most preferably the pressure is in the range of 0.12 to 0.9 MPa.
Hydrolýza v prvním stupni probíhá v přítomnosti kyselého katalyzátoru na bázi slabé uhlíkaté kyseliny s disociační konstantou pKa menší než 4. Ve výhodném provedení je kyselým katalyzátorem organická karboxylová kyselina obsahující jednu nebo několik karboxylových skupin, výhodněji je kyselým katalyzátorem kyselina jablečná, kyselina citrónová, kyselina vinná a/nebo jejich směsi, o celkové koncentraci v reakční směsi v rozmezí od 0,1 do 50 g/1. S výhodou jsou výše uvedené organické karboxylové kyseliny synteticky dostupné, výhodně však z přírodních zdrojů, například šťáv z lisování ovoce.The hydrolysis in the first step is carried out in the presence of a weak carbon acid acid catalyst with a dissociation constant of pK and less than 4. In a preferred embodiment, the acid catalyst is an organic carboxylic acid containing one or more carboxyl groups, more preferably the acid catalyst is malic acid, citric acid, acid and / or mixtures thereof, with a total concentration in the reaction mixture ranging from 0.1 to 50 g / l. Preferably, the aforementioned organic carboxylic acids are synthetically available, but preferably from natural sources such as fruit juice.
V jednom provedení je koncentrace výše uvedených organických karboxylových kyselin v reakční směsi v rozmezí od 0,1 do 50 g/1 za tlaku 0,1 MPa až 0,5 MPa a teplotě 80 až 130 °C.In one embodiment, the concentration of the above organic carboxylic acids in the reaction mixture is in the range of from 0.1 to 50 g / L at a pressure of 1 to 5 bar and a temperature of 80 to 130 ° C.
Ve výhodném provedení hodnota pH reakční směsi v prvním kroku je menší než 5 a pH reakční směsi ve druhém krokuje neutrální.In a preferred embodiment, the pH of the reaction mixture in the first step is less than 5 and the pH of the reaction mixture in the second step is neutral.
V následujícím druhém kroku se po snížení teploty na hodnotu do 60 °C, při atmosférickém tlaku a úpravě pH na neutrální přidá do reakční směsi enzym proteáza a za neustálého míchání při teplotě do 60 °C ponechá reakční směs doreagovat po dobu v rozmezí 1 až 12 h. Tím se dosáhne úplného stupně přeměny odpadní biomasy na kapalný produkt a získaný hydrolyzát tak obsahuje vyšší koncentraci nutrientů a dalších ceněných složek. Jeho odparek je výrazně vyšší než při jednostupňové hydro lýze.In a second step, after reducing the temperature to 60 ° C, at atmospheric pressure and adjusting the pH to neutral, the protease enzyme is added to the reaction mixture, and the reaction mixture is allowed to react for 1 to 12 while stirring at 60 ° C. h. This achieves a complete degree of conversion of the waste biomass to a liquid product, and the hydrolyzate obtained contains a higher concentration of nutrients and other valuable components. Its evaporator is significantly higher than in single-stage hydrolysis.
Ve výhodném provedení je proteáza ve druhém kroku vybraná ze skupiny endoproteáz zahrnující např. serinové proteázy, např. trypsin a chymotrypsin.In a preferred embodiment, the protease in the second step is selected from the group of endoproteases including, e.g., serine proteases, e.g., trypsin and chymotrypsin.
S výhodou má proteáza ve druhém kroku objemovou aktivitu v koncentračním rozmezí od 5 do 25 gkat/1.Preferably, in the second step, the protease has a volume activity in the concentration range of 5 to 25 gkat / L.
Předmětem předkládaného vynálezu je dále kapalný hydrolyzát bílkovinné biomasy sestávající ze směsi aminokyselin, proteinů o relativní molekulové hmotnosti do 10 kD, acylglycerolů, kde acyl je s výhodou odvozený od C12 až C24 mastných kyselin, a C12 až C24 alifatických mastných kyselin, s obsahem směsi i-leucinu, leucinu, šeřinu, kyseliny glutamové a valinu alespoň 30 % hmotn., připravitelný výše uvedeným způsobem podle předkládaného vynálezu.Another object of the present invention is a liquid protein biomass hydrolyzate consisting of a mixture of amino acids, proteins of relative molecular weight up to 10 kD, acylglycerols, wherein the acyl is preferably derived from C12 to C24 fatty acids, and C12 to C24 aliphatic fatty acids, leucine, leucine, serine, glutamic acid and valine of at least 30% by weight, obtainable by the above process of the present invention.
Předmětem předkládaného vynálezu je dále použití způsobu podle předkládaného vynálezu při zpracování odpadní bílkovinné biomasy (peří, zvířecí srsti, živočišných chrupavek apod.) s obsahem keratinu a kolagenu.It is a further object of the present invention to use the method of the present invention in the treatment of waste protein biomass (feathers, animal hair, animal cartilage and the like) containing keratin and collagen.
Předmětem předkládaného vynálezu je dále použití hydrolyzátu bílkovinné biomasy podle předkládaného vynálezu v zemědělství jako stimulační a protistresové přísady do postřiků nebo zálivek rostlin nebo pro kompostování.It is a further object of the present invention to use the protein biomass hydrolyzate of the present invention in agriculture as a stimulant and anti-stress additive for spraying or watering plants or for composting.
Předmětem předkládaného vynálezu je použití hydrolyzátů podle předkládaného vynálezu také v kosmetice.It is also an object of the present invention to use the hydrolyzates of the present invention in cosmetics.
Příklady uskutečnění vynálezuDETAILED DESCRIPTION OF THE INVENTION
Vynález je blíže objasněn v následujících příkladech, které jsou však pouze ilustrativní a neomezují celkový rozsah předkládaného vynálezu.The invention is illustrated in more detail by the following examples, which are illustrative only and not limiting.
Příklad 1Example 1
Do poloprovozního autoklávu ve formě vsádkového reaktoru, opatřeného rotačním lopatkovým míchadlem, objemu 25 1 bylo předloženo 1,5 kg nastříhaného zmraženého odpadního kuřecího peří (sušina činila 35 % hmota.), 10 % hmota, kyseliny jablečné a 15 1 pitné vody. Autokláv byl vypláchnut oxidem uhličitým a za neustálého promíchávání při frekvenci 420 min1 byla vsádka vyhřátá na teplotu 114 °C a při tlaku 0,16 MPa a udržována při těchto podmínkách po dobu 5 h. Po ochlazení vzorek kapalné fáze s obsahem proteinů 24 mg/1 byl odpařen a stanovená sušina pro první krok hydrolýzy odpovídala hodnotě 2,4 %. Reakční směs z prvního kroku byla následně ochlazena, zneutralizována na pH=7 hydroxidem draselným a poté byl přidán draselný fosfátový pufir s koncentrací 0,1 mokl kvůli stabilizaci její neutrální reakce. Do reaktoru bylo pro druhý krok hydrolýzy přidáno 0,2 kg proteázy a hydrolýza pokračovala za neustálého míchání při teplotě 47 °C po dobu 6 hodin. Výsledný kapalný produkt hydrolýzy s obsahem aminokyselin 15 g/1 neobsahoval žádné tuhé podíly a stanovaná sušina činila 5,2 %. Konverze hydrolýzy proteinů z odpadní biomasy byla při dvoustupňovém procesu více než dvojnásobná (2,23 krát).In a pilot plant autoclave in the form of a batch reactor equipped with a rotary stirrer, 25 L, 1.5 kg of cut frozen chicken feathers (dry matter was 35% by weight), 10% by weight, malic acid and 15 L of drinking water were charged. The autoclave was flushed with carbon dioxide and under constant agitation at a frequency of 1 420 min, the batch was heated to 114 ° C and at a pressure of 0.16 MPa and maintained under these conditions for 5 h. After cooling the sample with liquid phase protein content of 24 mg / 1 was evaporated and the dry weight determined for the first hydrolysis step was 2.4%. The reaction mixture from the first step was then cooled, neutralized to pH = 7 with potassium hydroxide, and then 0.1 molar potassium phosphate buffer was added to stabilize its neutral reaction. 0.2 kg of protease was added to the reactor for the second hydrolysis step and the hydrolysis was continued with stirring at 47 ° C for 6 hours. The resulting liquid hydrolysis product with an amino acid content of 15 g / l contained no solids and the determined dry matter was 5.2%. The conversion of protein hydrolysis from waste biomass in the two-step process was more than doubled (2.23 times).
Příklad 2Example 2
Bylo postupováno podle Příkladu 1 s tím rozdílem, že byl použit suchý odpadní prach z čistíren peří pro lůžkoviny o hmotnosti 0,5 kg. Zastoupení aminokyselin v hydrolyzátu po druhém kroku hydrolýzy činila 0,5 g/1.The procedure of Example 1 was followed except that dry waste dust from feather cleaners for bedding weighing 0.5 kg was used. The amino acid content of the hydrolyzate after the second hydrolysis step was 0.5 g / l.
Příklad 3Example 3
Do čtvrtprovozního autoklávu ve formě vsádkového reaktoru, opatřeného míchacím zařízením, objemu 2,5 1 bylo předloženo 15 g králičí srsti a 1,0 1 vody. Autokláv byl vypláchnut oxidem uhličitým a při tlaku 0,9 MPa, za neustálého promíchávání byla vsádka vyhřátá na teplotu 125 °C a udržována při této teplotě po dobu 5 h. Po ochlazení získaný produkt obsahoval jen malé množství nezreagované srsti a po filtraci byl získaný produkt (filtrát pH=5, vysušený filtrační koláč 9 g) a filtrát analyzován. Obsah aminokyselin, resp. proteinů činil 0,17 g/1, resp. 5 g/1, a konverze hydrolýzy triacylglycerolů činila 10 %. Poměr obsahů volných mastných kyselin, monoacylglycerolů a triacylglycerolů v hydrolyzátu z králičí srsti činil: 32; 7 a 61 hmotnostních procent.15 g of rabbit hair and 1.0 l of water were charged to a 2.5 L batch reactor equipped with a 2.5 L mixer. The autoclave was flushed with carbon dioxide at a pressure of 0.9 MPa, the batch was heated to 125 ° C and kept at that temperature for 5 h under continuous stirring. After cooling, the product obtained contained only a small amount of unreacted hair and filtered. (filtrate pH = 5, dried filter cake 9 g) and the filtrate analyzed. The content of amino acids, respectively. of proteins was 0.17 g / l, respectively. 5 g / l, and the conversion of the hydrolysis of the triglycerides was 10%. The ratio of free fatty acid, monoacylglycerol and triacylglycerol content of the rabbit fur hydrolyzate was: 32; 7 and 61 weight percent.
Viskozita a povrchové napětí hydrolyzátu, změřené při teplotě 23,5 °C činily 1,09 mPa.s a 44,5 mN/m.The viscosity and surface tension of the hydrolyzate measured at 23.5 ° C were 1.09 mPa · s and 44.5 mN / m.
Při dalším testu bylo postupováno stejným způsobem s tím rozdílem, že produkt z prvního stupně byl následně hydro lyžován v přítomnosti enzymatického katalyzátoru postupem podle Příkladu 1. Obsah aminokyselin, resp. proteinů činil 0,45 g/1, resp. 12,5 g/1, a konverze hydrolýzy triacylglycerolů činila 25 %.In the next test, the same procedure was followed except that the product of the first step was subsequently hydrolyzed in the presence of the enzyme catalyst by the procedure of Example 1. of proteins was 0.45 g / l, respectively. 12.5 g / l, and the conversion of the hydrolysis of the triglycerides was 25%.
Příklad 4Example 4
Postupem podle Příkladu 3 byla provedena hydrolýza ovčí vlny (15 g suchého odpadu na 1 1 vody). Experiment byl proveden při průměrné teplotě 125 °C po dobu 5 h. Získaný hydrolyzátAccording to the procedure of Example 3, hydrolysis of sheep wool (15 g of dry waste per 1 of water) was performed. The experiment was carried out at an average temperature of 125 ° C for 5 h. The obtained hydrolyzate
-4CZ 307856 B6 obsahoval 0,38 g/1 aminokyselin a 8,6 g/1 rozpustných nízkomolekulámích proteinů, přičemž konverze ovčí vlny, vyjádřená úbytkem hmotnosti suché tuhé fáze činila 28 %.It contained 0.38 g / l amino acids and 8.6 g / l soluble low molecular weight proteins, with a conversion of sheep wool expressed as a dry solids weight loss of 28%.
Příklad 5Example 5
Bylo postupováno stejným způsobem podle Příkladu 1 s tím rozdílem, že místo vody bylo použito směsi 10 g kyseliny citrónové v 950 ml vody a hydrolýza 35 g suché ovčí vlny byla prováděna při teplotě 125 °C a tlaku 0,2 MPa po dobu 8 hodin. Získaný hydrolyzát obsahoval 0,22 g/1 aminokyselin a 7,6 g/1 rozpustných nízkomolekulámích proteinů, přičemž konverze ovčí vlny, vyjádřená úbytkem hmotnosti suché tuhé fáze činila 25 %. Ve druhém stupni byla následně provedena enzymatická reakce a po ukončení dvoustupňové hydrolýzy byla zaznamenána podstatně vyšší konverze ovčí vlny, vyjádřená úbytkem konečné hmotnosti suché tuhé fáze, která činila 63 %.The procedure of Example 1 was followed except that a mixture of 10 g of citric acid in 950 ml of water was used instead of water and the hydrolysis of 35 g of dry sheep wool was carried out at 125 ° C and 0.2 MPa for 8 hours. The hydrolyzate obtained contained 0.22 g / l amino acids and 7.6 g / l of soluble low-molecular-weight proteins, the conversion of sheep wool expressed as a dry solids weight loss of 25%. The second step was followed by an enzymatic reaction and after completion of the two-step hydrolysis, a significantly higher conversion of sheep wool, expressed as a final dry weight loss of 63%, was noted.
Příklad 6Example 6
Hydrolýza nastříhaného, zmraženého kuřecího peří bylo provedena identickým postupem podle Příkladu 1 s tím, že byl proveden rozbor zastoupení aminokyselin v hydrolyzátech po prvním a druhém reakčním stupni. Celková koncentrace volných aminokyselin činila 7,18, resp. 12,17 g/1, tedy ve druhém stupni bylo dosaženo 1,69 krát koncentrovanějšího hydrolyzátu. Dominantní zastoupení aminokyselin v hydrolyzátu po prvním a druhém stupni reakce, které představují přibližně třetinový podíl všech ostatních aminokyselin, bylo následující:Hydrolysis of the cut, frozen chicken feathers was carried out in an identical manner to Example 1 except that the amino acid content of the hydrolysates after the first and second reaction steps was analyzed. The total concentration of free amino acids was 7.18, respectively. 12.17 g / l, i.e. in the second stage 1.69 times more concentrated hydrolyzate was achieved. The dominant proportion of amino acids in the hydrolyzate after the first and second stages of the reaction, representing approximately one third of all other amino acids, was as follows:
Průmyslová využitelnostIndustrial applicability
Předkládaný vynález je využitelný při zpracování odpadní bílkovinné biomasy - peří a chrupavky z drůbežáren, prachu z čistíren lůžkovin, živočišné srsti z koželužen, živočišné výroby a z navazujících zpracovatelských procesů na nutričně cenné směsi aminokyselin, proteinů s přísadou acylglycerolů a vyšších mastných kyselin.The present invention is useful in the processing of waste protein biomass - feathers and cartilage from poultry farms, dust from bedding plants, animal fur from tanneries, animal production and downstream processing processes to nutritionally valuable mixtures of amino acids, proteins with the addition of acylglycerols and higher fatty acids.
PATENTOVÉ NÁROKYPATENT CLAIMS
Claims (12)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CZ2018-472A CZ307856B6 (en) | 2018-09-14 | 2018-09-14 | A method for the hydrolysis of protein biomass, a liquid hydrolyzate obtainable by this process and its use |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CZ2018-472A CZ307856B6 (en) | 2018-09-14 | 2018-09-14 | A method for the hydrolysis of protein biomass, a liquid hydrolyzate obtainable by this process and its use |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CZ2018472A3 CZ2018472A3 (en) | 2019-06-26 |
| CZ307856B6 true CZ307856B6 (en) | 2019-06-26 |
Family
ID=66951707
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CZ2018-472A CZ307856B6 (en) | 2018-09-14 | 2018-09-14 | A method for the hydrolysis of protein biomass, a liquid hydrolyzate obtainable by this process and its use |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CZ (1) | CZ307856B6 (en) |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2132142C1 (en) * | 1998-11-12 | 1999-06-27 | Открытое акционерное общество "Мясокомбинат Раменский" | Method of preparing protein hydrolyzate from meat or meat-bone raw of slaughtering animals |
| CZ306431B6 (en) * | 2015-09-16 | 2017-01-18 | Ústav Chemických Procesů Av Čr, V. V. I. | A method of preparing a mixture of proteins and amino acids with a predominant content of aspartic acid |
-
2018
- 2018-09-14 CZ CZ2018-472A patent/CZ307856B6/en unknown
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2132142C1 (en) * | 1998-11-12 | 1999-06-27 | Открытое акционерное общество "Мясокомбинат Раменский" | Method of preparing protein hydrolyzate from meat or meat-bone raw of slaughtering animals |
| CZ306431B6 (en) * | 2015-09-16 | 2017-01-18 | Ústav Chemických Procesů Av Čr, V. V. I. | A method of preparing a mixture of proteins and amino acids with a predominant content of aspartic acid |
Non-Patent Citations (5)
| Title |
|---|
| CHENG H. et al.: „Hydrolysis technology of biomass waste to ptoduce amino acids in sub-critical water," Bioresource Technology, vol. 99, no. 9, 2008, str. 3337 - 3341, ISSN 0960-8524 * |
| KREJČÍ O. et al.: „Preparation and characterization of keratin hydrolysates," Mathematical Methods and Techniques in Engineering and Environmental Science: Proceedings of the 13th WSEAS International Conference on Mathematical and Computational Methods in Science and Engineering, 2011, str. 308-311 * |
| LASEKAN A. et al.: „Potential of chicken by-products as sources of useful biological resources," Waste Management, vol. 33, no. 3, 2013, str. 552 - 565, ISSN 0956-053X * |
| STAROŃ P. et al.: „Hydrolysis of keratin materials derived from poultry industry," Proceedings of ECOpole, vol. 8, no. 2, 2014, str. 443 - 448, ISSN 2084-4557 * |
| STIBOROVA H. et al.: „Transformation of raw feather waste into digestible peptides and amino acids," Journal of Chemical Technology & Biotechnology, vol. 91, no. 6, duben 2000, str. 1629 - 1637, ISSN 0268-2575 * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CZ2018472A3 (en) | 2019-06-26 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Veselá et al. | Amino acid and soluble protein cocktail from waste keratin hydrolysed by a fungal keratinase of Paecilomyces marquandii | |
| AU2003297601A1 (en) | Apparatus and method for hydrolysis of a protein containing raw material and application of the resulting hydrolysis products | |
| CN101538602A (en) | Extraction method of fish skin collagen | |
| Suo-Lian et al. | Technology for extracting effective components from fish scale | |
| KR101171193B1 (en) | The protein which uses the animal by-products which occurs from butchery process and amino acids extraction method | |
| NZ196044A (en) | Oligopeptides derived from collagen; nutrient compositions | |
| Fathi et al. | Optimized enzymatic hydrolysis of olive pomace proteins using response surface methodology | |
| CZ307856B6 (en) | A method for the hydrolysis of protein biomass, a liquid hydrolyzate obtainable by this process and its use | |
| US12018100B2 (en) | Krill-derived chitin products and methods of making same | |
| FR2590450A1 (en) | fodder and fodder additive prodn. from keratin contg. waste | |
| JPH08165298A (en) | Production of water soluble protein | |
| KR20200004145A (en) | A preparation method of collagen peptide complex derived from fish | |
| KR20040065201A (en) | A manufacturing process of amino acid liquid fertilizer | |
| RU2533037C1 (en) | Method of producing protein plant growth and development stimulator | |
| Kumari et al. | Production of glue from tannery effluent by physical, chemical and biological methods | |
| CZ2015629A3 (en) | A method of preparing a mixture of proteins and amino acids with a predominant content of aspartic acid | |
| RU2226841C1 (en) | Protein food additive production method | |
| RU2808050C1 (en) | Method for obtaining protein hydrolyzate from atlantic cod processing waste | |
| FR2847256A1 (en) | Production of chondroitin sulfate useful for treating arthritis and ocular disorders comprises hydrolyzing bovine or porcine cartilage with Bacillus licheniformis alkaline protease | |
| RU2760741C1 (en) | Method for complex processing of slaughterhouse waste into protein-peptide concentrate and bone meal - feed additives | |
| Dash et al. | Fish processing waste as a beneficial substrate for microbial enzyme production: An overview | |
| RU2679419C1 (en) | Method of obtaining a biologically active concentrate from the maral skin | |
| RU2229243C1 (en) | Method for producing of feed additive | |
| CZ33159U1 (en) | Protein biomass hydrolyzate and a mixture of it | |
| RU2673201C1 (en) | Functional food additive for fish products |