| dbo:abstract
|
- Ubikvitin ligáza (též ubiquitin ligáza nebo enzym E3) je jakýkoliv enzym, který katalyzuje konečný přenos malého proteinu ubiquitinu na cílový substrát. Jedná se o poslední krok v procesu proteinů. Ubuiquitin je přenesen buď z cysteinu přímo na molekule enzymu E3, nebo (u ligáz obsahujících RING finger) přímo z . Cílem je aminoskupina lysinu na substrátu, případně N-terminální aminoskupina proteinu. Řada ubiquitinylačních reakcí za sebou se označuje jako a obvykle je signálem pro degradaci proteinu, na který byla taková značka přidána. (cs)
- Ubiquitin-Protein-Ligasen, synonym Ubiquitinligasen, sind Enzyme aus der Gruppe der Ligasen. (de)
- L’ubiquitine ligase, ou ubiquitine ligase E3, est une ligase qui catalyse la réaction : ATP + ubiquitine + lysine–proteine AMP + diphosphate + N-ubiquityllysine–protéine. Cette enzyme recrute l' (en) E2 chargée en ubiquitine, reconnaît une protéine substrat, et assiste ou catalyse directement le transfert de l'ubiquitine de l'enzyme E2 vers la protéine substrat. L'ubiquitine est liée à un résidu de lysine sur la protéine cible par une liaison isopeptidique. Les ligases E3 interagissent à la fois avec la protéine cible et l'enzyme E2 et détermine la spécificité de l'enzyme E2 pour certains substrats. Les ligases E3 réalisent généralement l'ubiquitination de leur substrat avec des chaînes d'ubiquitine liées au résidu Lys48 en vue de leur destruction par le protéasome. Cependant, il existe de nombreux autres modes de liaison, qui modifient l'activité, les interactions ou la localisation d'une protéine. L'ubiquitination des protéines par les ligases E3 intervient dans la régulation de nombreux aspects de la physiologie cellulaire tels que la circulation intracellulaire, la réparation de l'ADN ou encore la signalisation cellulaire, et revêt une importance fondamentale en biologie cellulaire. Elle est aussi impliqué dans le cycle cellulaire lors de la synthèse de la cycline E. (fr)
- ユビキチンリガーゼ (ubiquitin ligase) またはE3ユビキチンリガーゼは、ユビキチンが結合したE2ユビキチン結合酵素を呼び寄せ、タンパク質の基質を認識し、E2から基質へのユビキチンの転移を助ける、もしくは直接的に触媒するタンパク質である。ユビキチンは標的タンパク質のリジン残基にによって付加される。E3リガーゼは標的タンパク質とE2酵素の双方と相互作用し、それによってE2酵素へ基質特異性が付与される。一般的にE3リガーゼは、48番のリジン残基を介して連結されたユビキチンの鎖を基質に付加してポリユビキチン化し、プロテアソームによる破壊の標的にする。しかしながら、他の多くのタイプの連結も可能であり、それによってタンパク質の活性、相互作用、または局在が変化する。E3リガーゼによるユビキチン化は、細胞の移動、DNA修復、シグナル伝達など多様な活動を調節しており、細胞生物学において極めて重要である。また、E3リガーゼは細胞周期の制御においても主要な因子であり、サイクリンやサイクリン依存性キナーゼ阻害因子の分解に関与する。ヒトゲノムには600種類以上のE3リガーゼがコードされていると推定されており、とてつもない基質多様性が可能となっている。 (ja)
- A ubiquitin ligase (also called an E3 ubiquitin ligase) is a protein that recruits an E2 ubiquitin-conjugating enzyme that has been loaded with ubiquitin, recognizes a protein substrate, and assists or directly catalyzes the transfer of ubiquitin from the E2 to the protein substrate. In simple and more general terms, the ligase enables movement of ubiquitin from a ubiquitin carrier to another thing (the substrate) by some mechanism. The ubiquitin, once it reaches its destination, ends up being attached by an isopeptide bond to a lysine residue, which is part of the target protein. E3 ligases interact with both the target protein and the E2 enzyme, and so impart substrate specificity to the E2. Commonly, E3s polyubiquitinate their substrate with Lys48-linked chains of ubiquitin, targeting the substrate for destruction by the proteasome. However, many other types of linkages are possible and alter a protein's activity, interactions, or localization. Ubiquitination by E3 ligases regulates diverse areas such as cell trafficking, DNA repair, and signaling and is of profound importance in cell biology. E3 ligases are also key players in cell cycle control, mediating the degradation of cyclins, as well as cyclin dependent kinase inhibitor proteins. The human genome encodes over 600 putative E3 ligases, allowing for tremendous diversity in substrates. (en)
- 泛素连接酶，又称为E3泛素连接酶，是一个能够将泛素分子连接到目的蛋白质的某个赖氨酸上的酶。通常情况下，泛素连接酶可以将目的蛋白质多泛素化，即加上多个泛素分子，形成多泛素链；而带有多泛素链的蛋白质就可以为蛋白酶体所识别，而被降解。但在一些情况下，泛素连接酶只在目的蛋白质上连接一个泛素分子；这种单泛素化的蛋白质不会被蛋白酶体所降解，但其在细胞中的定位或功能却可能发生改变；例如，单泛素化的蛋白质可以通过结合其他具有泛素结合结构域的蛋白质来改变自身位置。 (zh)
- Убиквитинлигаза (англ. E3 ubiquitin ligase) — фермент-лигаза, ковалентно присоединяющий убиквитин к белку-мишени изопептидной связью. Убиквитинлигазы являются частью системы убиквитинопосредованного распада белка в протеасомах. Известно, что протеасома расщепляет не любые белки, а только те, которые были «помечены» убиквитином. Убиквитинлигазы специфично узнают белки-субстраты и участвуют в их полиубиквитинировании (присоединении цепочек из молекул убиквитина), которое, в конечном счёте, приводит к деградации последних в протеасомах. Кроме этого, убиквитинлигазы осуществляют и другие модификации белков убиквитином, такие как моноубиквитинирование и мультиубиквитинирование, которые имеют регуляторное значение. В геноме человека обнаружено более 500 генов убиквитинлигаз. (ru)
- Убіквітин-лігаза, також убіквітин-лігаза E3 - фермент, який розпізнає білок-мішень убіквітинування, сприяє його взаємодії з E2 та каталізує реакцію перенесення молекули убіквітину з E2 на білок-мішень. Убіквітинлігази є специфічними ферментами, тобто кожна убіквітинлігаза розпізнає свій білок, який має деградувати. (uk)
|
| rdfs:comment
|
- Ubikvitin ligáza (též ubiquitin ligáza nebo enzym E3) je jakýkoliv enzym, který katalyzuje konečný přenos malého proteinu ubiquitinu na cílový substrát. Jedná se o poslední krok v procesu proteinů. Ubuiquitin je přenesen buď z cysteinu přímo na molekule enzymu E3, nebo (u ligáz obsahujících RING finger) přímo z . Cílem je aminoskupina lysinu na substrátu, případně N-terminální aminoskupina proteinu. Řada ubiquitinylačních reakcí za sebou se označuje jako a obvykle je signálem pro degradaci proteinu, na který byla taková značka přidána. (cs)
- Ubiquitin-Protein-Ligasen, synonym Ubiquitinligasen, sind Enzyme aus der Gruppe der Ligasen. (de)
- ユビキチンリガーゼ (ubiquitin ligase) またはE3ユビキチンリガーゼは、ユビキチンが結合したE2ユビキチン結合酵素を呼び寄せ、タンパク質の基質を認識し、E2から基質へのユビキチンの転移を助ける、もしくは直接的に触媒するタンパク質である。ユビキチンは標的タンパク質のリジン残基にによって付加される。E3リガーゼは標的タンパク質とE2酵素の双方と相互作用し、それによってE2酵素へ基質特異性が付与される。一般的にE3リガーゼは、48番のリジン残基を介して連結されたユビキチンの鎖を基質に付加してポリユビキチン化し、プロテアソームによる破壊の標的にする。しかしながら、他の多くのタイプの連結も可能であり、それによってタンパク質の活性、相互作用、または局在が変化する。E3リガーゼによるユビキチン化は、細胞の移動、DNA修復、シグナル伝達など多様な活動を調節しており、細胞生物学において極めて重要である。また、E3リガーゼは細胞周期の制御においても主要な因子であり、サイクリンやサイクリン依存性キナーゼ阻害因子の分解に関与する。ヒトゲノムには600種類以上のE3リガーゼがコードされていると推定されており、とてつもない基質多様性が可能となっている。 (ja)
- 泛素连接酶，又称为E3泛素连接酶，是一个能够将泛素分子连接到目的蛋白质的某个赖氨酸上的酶。通常情况下，泛素连接酶可以将目的蛋白质多泛素化，即加上多个泛素分子，形成多泛素链；而带有多泛素链的蛋白质就可以为蛋白酶体所识别，而被降解。但在一些情况下，泛素连接酶只在目的蛋白质上连接一个泛素分子；这种单泛素化的蛋白质不会被蛋白酶体所降解，但其在细胞中的定位或功能却可能发生改变；例如，单泛素化的蛋白质可以通过结合其他具有泛素结合结构域的蛋白质来改变自身位置。 (zh)
- Убиквитинлигаза (англ. E3 ubiquitin ligase) — фермент-лигаза, ковалентно присоединяющий убиквитин к белку-мишени изопептидной связью. Убиквитинлигазы являются частью системы убиквитинопосредованного распада белка в протеасомах. Известно, что протеасома расщепляет не любые белки, а только те, которые были «помечены» убиквитином. Убиквитинлигазы специфично узнают белки-субстраты и участвуют в их полиубиквитинировании (присоединении цепочек из молекул убиквитина), которое, в конечном счёте, приводит к деградации последних в протеасомах. Кроме этого, убиквитинлигазы осуществляют и другие модификации белков убиквитином, такие как моноубиквитинирование и мультиубиквитинирование, которые имеют регуляторное значение. В геноме человека обнаружено более 500 генов убиквитинлигаз. (ru)
- Убіквітин-лігаза, також убіквітин-лігаза E3 - фермент, який розпізнає білок-мішень убіквітинування, сприяє його взаємодії з E2 та каталізує реакцію перенесення молекули убіквітину з E2 на білок-мішень. Убіквітинлігази є специфічними ферментами, тобто кожна убіквітинлігаза розпізнає свій білок, який має деградувати. (uk)
- L’ubiquitine ligase, ou ubiquitine ligase E3, est une ligase qui catalyse la réaction : ATP + ubiquitine + lysine–proteine AMP + diphosphate + N-ubiquityllysine–protéine. Cette enzyme recrute l' (en) E2 chargée en ubiquitine, reconnaît une protéine substrat, et assiste ou catalyse directement le transfert de l'ubiquitine de l'enzyme E2 vers la protéine substrat. L'ubiquitine est liée à un résidu de lysine sur la protéine cible par une liaison isopeptidique. Les ligases E3 interagissent à la fois avec la protéine cible et l'enzyme E2 et détermine la spécificité de l'enzyme E2 pour certains substrats. Les ligases E3 réalisent généralement l'ubiquitination de leur substrat avec des chaînes d'ubiquitine liées au résidu Lys48 en vue de leur destruction par le protéasome. Cependant, il existe (fr)
- A ubiquitin ligase (also called an E3 ubiquitin ligase) is a protein that recruits an E2 ubiquitin-conjugating enzyme that has been loaded with ubiquitin, recognizes a protein substrate, and assists or directly catalyzes the transfer of ubiquitin from the E2 to the protein substrate. In simple and more general terms, the ligase enables movement of ubiquitin from a ubiquitin carrier to another thing (the substrate) by some mechanism. The ubiquitin, once it reaches its destination, ends up being attached by an isopeptide bond to a lysine residue, which is part of the target protein. E3 ligases interact with both the target protein and the E2 enzyme, and so impart substrate specificity to the E2. Commonly, E3s polyubiquitinate their substrate with Lys48-linked chains of ubiquitin, targeting t (en)
|