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- اسبارتاتي ناقل الكربامويل ((بالإنجليزية: Aspartate carbamoyltransferase))اسبارتاتي ناقلة الكربامويل يختصرب (ATCase) يحفز الخطوة الأولى في طريق شيفرته المختصرة هي (EC 2.1.3.2).وهوانزيم معقد ومتعدد الوحيدات يتكون من 12 مفارز (300 كيلو دالتون في كل مجموعة). وظيفته هي تكوين مفارز هو C6R6، وتشكيل مفارز من 2 أرتب الحفاز (34 كيلو دالتون) و 3 من ديميرس (dimers) مفارز التنظيمية (17 كيلو دالتون). ترتيب خاص للمفارز المحفزة وينظمها في سلوك تفارغي ويعلق ركائز لها. (ar)
- Aspartat-Transcarbamoylase (kurz ATCase) ist ein allosterisch reguliertes Enzym, das den ersten Schritt der Pyrimidinnucleotidbiosynthese katalysiert. Am besten untersucht ist die aus E. coli stammende Aspartat-Transcarbamoylase. In tierischen Zellen ist ATCase Teil des Proteinkomplexes und weist strukturelle Unterschiede zur prokaryotischen ATCase auf. (de)
- Aspartate carbamoyltransferase (also known as aspartate transcarbamoylase or ATCase) catalyzes the first step in the pyrimidine biosynthetic pathway (EC 2.1.3.2). In E. coli, the enzyme is a multi-subunit protein complex composed of 12 subunits (300 kDa in total). The composition of the subunits is C6R6, forming 2 trimers of catalytic subunits (34 kDa) and 3 dimers of regulatory subunits (17 kDa). The particular arrangement of catalytic and regulatory subunits in this enzyme affords the complex with strongly allosteric behaviour with respect to its substrates. The enzyme is an archetypal example of allosteric modulation of fine control of metabolic enzyme reactions. ATCase does not follow Michaelis–Menten kinetics. Instead, it lies between its low-activity, low-affinity "tense" and its high-activity, high-affinity "relaxed" states. The binding of substrate to the catalytic subunits results in an equilibrium shift towards the R state, whereas binding of CTP to the regulatory subunits results in an equilibrium shift towards the T state. Binding of ATP to the regulatory subunits results in an equilibrium shift towards the R state. (en)
- L'aspartate carbamyltransférase est une transférase qui catalyse la réaction : carbamyl-phosphate + L-aspartate phosphate + N-carbamyl-L-aspartate. Cette enzyme intervient à la première étape de la biosynthèse des pyrimidines. Chez Escherichia coli, l'aspartate carbamyltransférase est constituée de 12 sous-unités ayant une masse totale de 300 kDa : six sous-unités catalytiques C de 34 kDa et six sous-unités régulatrices R de 17 kDa. Ce complexe C6R6 est organisé en deux trimères catalytiques C3 et trois dimères régulateurs R2. L'agencement de ces sous-unités permet à cette enzyme de présenter une très forte régulation allostérique par rapport à ses substrats. Cette enzyme, qui ne suit pas la cinétique de Michaelis-Menten, offre un exemple de régulation allostérique à l'étape initiale d'une voie métabolique. Elle bascule entre, d'une part, un état tendu T à faible affinité pour les substrats et faible activité enzymatique et, d'autre part, l'état relâché R à affinité et activité élevées. La liaison des substrats aux sous-unités catalytiques déplace l'équilibre vers l'état R, tandis que la liaison du CTP aux sous-unités régulatrices déplace l'équilibre vers l'état T. La liaison d'ATP aux sous-unités régulatrices déplace en revanche l'équilibre vers l'état R. (fr)
- アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ (英: Aspartate carbamoyltransferase, ATCase)は、ピリミジン生合成経路において最初の反応を触媒する酵素。 (ja)
- La aspartato carbammiltransferasi (o aspartato transcarbammilasi, o ATCasi) è un enzima allosterico appartenente alla classe delle transferasi coinvolto nella sintesi delle basi pirimidiniche. La struttura di questo enzima è composta da dodici subunità, sei delle quali sono dette subunità catalitiche e sei sono unità regolatorie. Esso catalizza, più nel dettaglio, la seguente reazione: carbammilfosfato + L-aspartato = fosfato + N-carbammil-L-aspartato L'enzima presenta due effettori allosterici: ATP, che attiva l'enzima, e CTP, che lo reprime. La struttura di questo enzima è stata investigata in entrambe le sue conformazioni.La struttura ai raggi X della ATCasi rivela che le subunità catalitiche sono disposte come gruppi di trimeri (c3) uniti a tre gruppi di dimeri regolatori (r2) , ciascun dimero regolatorio si unisce a due subunità catalitiche in trimetri c3 differenti. I trimetri catalitici isolati sono attivi, hanno una curva di saturazione iperbolica (non cooperativa) e non sono influenzati da CTP o ATP, in quanto questi ultimi si legano solo alle subunità regolatorie dell'ACTasi. Le subunità regolatorie isolate, invece, legano soltanto gli effettori allosterici, ma non presentano alcuna attività enzimatica: il loro ruolo risulta essere confinato soltanto alla funzione regolatrice.Le transizioni allosteriche dallo stato T inattivo (CTP) allo stato R attivo (ATP) comportano modificazioni conformazionali a livello di struttura quaternaria e terziaria, mentre la secondaria è sostanzialmente preservata. Una volta attivato l'enzima, dissociatosi dalle subunità regolatorie invece associate agli effettori, le subunità catalitiche reagiscono con i substrati mediante legame cooperativo: il legame del substrato ad una subunità catalitica determina un incremento dell'affinità di legame del substrato e dell'attività catalitica delle altre 5 subunità catalitiche. (it)
- Aspartato carbamoiltransferase (também conhecido como aspartato transcarbamoilase ou ATCase) catalisa o primeiro passo na via biossintética da pirimidina (EC 2.1.3.2). Em E. coli, a enzima é um complexo proteico de múltiplas subunidades composto por 12 subunidades (300 kDa no total). A composição das subunidades é C6R6, formando 2 trímeros de subunidades catalíticas (34 kDa) e 3 de subunidades regulatórias (17 kDa). O arranjo particular de subunidades catalíticas e regulatórias nesta enzima fornece o complexo com comportamento alostérico em relação aos seus substratos. A enzima é um exemplo arquetípico de modulação alostérica de controle fino das reações enzimáticas metabólicas. ATCase não segue a cinética de Michaelis-Menten. Em vez disso, situa-se entre seus estados "tensos" de baixa atividade e baixa afinidade e seus estados "relaxados" de alta atividade e alta afinidade. A ligação do substrato às subunidades catalíticas resulta em uma mudança de equilíbrio para o estado R, enquanto a ligação de CTP às subunidades reguladoras resulta em uma mudança de equilíbrio para o estado T. A ligação do ATP às subunidades reguladoras resulta em uma mudança de equilíbrio em direção ao estado R. (pt)
- Karbamoilotransferaza asparaginianowa, transkarbamoilaza asparaginianowa, ATC-aza – enzym z grupy transferaz biorący udział w syntezie zasad azotowych z grupy pirymidyn. Cząsteczka posiadająca rzeczoną aktywność katalizuje także dwie inne reakcje tego szlaku ( II i ), następujące przed i po opisywanej poniżej. (pl)
- 天冬氨酸转氨甲酰酶（英語：Aspartate carbamoyltransferase，EC 2.1.3.2，简称为ATCase）是从头合成中很重要的一个酶，它催化的是天冬氨酸与生成氨甲酰天冬氨酸和磷酸的反应。 (zh)
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- Aspartate carbamoyltransferase from Escherichia coli. PDB 2ATC. (en)
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- Aspartate carbamoyltransferase (en)
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- اسبارتاتي ناقل الكربامويل ((بالإنجليزية: Aspartate carbamoyltransferase))اسبارتاتي ناقلة الكربامويل يختصرب (ATCase) يحفز الخطوة الأولى في طريق شيفرته المختصرة هي (EC 2.1.3.2).وهوانزيم معقد ومتعدد الوحيدات يتكون من 12 مفارز (300 كيلو دالتون في كل مجموعة). وظيفته هي تكوين مفارز هو C6R6، وتشكيل مفارز من 2 أرتب الحفاز (34 كيلو دالتون) و 3 من ديميرس (dimers) مفارز التنظيمية (17 كيلو دالتون). ترتيب خاص للمفارز المحفزة وينظمها في سلوك تفارغي ويعلق ركائز لها. (ar)
- Aspartat-Transcarbamoylase (kurz ATCase) ist ein allosterisch reguliertes Enzym, das den ersten Schritt der Pyrimidinnucleotidbiosynthese katalysiert. Am besten untersucht ist die aus E. coli stammende Aspartat-Transcarbamoylase. In tierischen Zellen ist ATCase Teil des Proteinkomplexes und weist strukturelle Unterschiede zur prokaryotischen ATCase auf. (de)
- アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ (英: Aspartate carbamoyltransferase, ATCase)は、ピリミジン生合成経路において最初の反応を触媒する酵素。 (ja)
- Karbamoilotransferaza asparaginianowa, transkarbamoilaza asparaginianowa, ATC-aza – enzym z grupy transferaz biorący udział w syntezie zasad azotowych z grupy pirymidyn. Cząsteczka posiadająca rzeczoną aktywność katalizuje także dwie inne reakcje tego szlaku ( II i ), następujące przed i po opisywanej poniżej. (pl)
- 天冬氨酸转氨甲酰酶（英語：Aspartate carbamoyltransferase，EC 2.1.3.2，简称为ATCase）是从头合成中很重要的一个酶，它催化的是天冬氨酸与生成氨甲酰天冬氨酸和磷酸的反应。 (zh)
- Aspartate carbamoyltransferase (also known as aspartate transcarbamoylase or ATCase) catalyzes the first step in the pyrimidine biosynthetic pathway (EC 2.1.3.2). In E. coli, the enzyme is a multi-subunit protein complex composed of 12 subunits (300 kDa in total). The composition of the subunits is C6R6, forming 2 trimers of catalytic subunits (34 kDa) and 3 dimers of regulatory subunits (17 kDa). The particular arrangement of catalytic and regulatory subunits in this enzyme affords the complex with strongly allosteric behaviour with respect to its substrates. The enzyme is an archetypal example of allosteric modulation of fine control of metabolic enzyme reactions. (en)
- L'aspartate carbamyltransférase est une transférase qui catalyse la réaction : carbamyl-phosphate + L-aspartate phosphate + N-carbamyl-L-aspartate. Cette enzyme intervient à la première étape de la biosynthèse des pyrimidines. (fr)
- La aspartato carbammiltransferasi (o aspartato transcarbammilasi, o ATCasi) è un enzima allosterico appartenente alla classe delle transferasi coinvolto nella sintesi delle basi pirimidiniche. La struttura di questo enzima è composta da dodici subunità, sei delle quali sono dette subunità catalitiche e sei sono unità regolatorie. Esso catalizza, più nel dettaglio, la seguente reazione: carbammilfosfato + L-aspartato = fosfato + N-carbammil-L-aspartato (it)
- Aspartato carbamoiltransferase (também conhecido como aspartato transcarbamoilase ou ATCase) catalisa o primeiro passo na via biossintética da pirimidina (EC 2.1.3.2). Em E. coli, a enzima é um complexo proteico de múltiplas subunidades composto por 12 subunidades (300 kDa no total). A composição das subunidades é C6R6, formando 2 trímeros de subunidades catalíticas (34 kDa) e 3 de subunidades regulatórias (17 kDa). O arranjo particular de subunidades catalíticas e regulatórias nesta enzima fornece o complexo com comportamento alostérico em relação aos seus substratos. A enzima é um exemplo arquetípico de modulação alostérica de controle fino das reações enzimáticas metabólicas. (pt)
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