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CN101410020A - 乳清蛋白微胶粒 - Google Patents

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CN101410020A CNA2007800110423A CN200780011042A CN101410020A CN 101410020 A CN101410020 A CN 101410020A CN A2007800110423 A CNA2007800110423 A CN A2007800110423A CN 200780011042 A CN200780011042 A CN 200780011042A CN 101410020 A CN101410020 A CN 101410020A
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Abstract

本发明涉及乳清蛋白微胶粒，特别是乳清蛋白微胶粒浓缩物或其粉末，并且涉及产生它们的方法。本发明还涉及这些微胶粒浓缩物或其粉末在营养和/或化妆品和/或药物中的用途。

Description

乳清蛋白微胶粒
技术领域
本发明涉及乳清蛋白微胶粒，特别是乳清蛋白微胶粒浓缩物及其粉末和涉及产生它们的方法。本发明还涉及这些微胶粒浓缩物及其粉末在广泛范围的应用中的用途。
背景技术
蛋白质构成许多人饮食的必不可少的部分。它不仅用于其营养价值还赋予食物期望的结构和稳定性。例如，在含脂肪的产品中，脂肪必须在产品的整个架存期维持稳定，从而不发生相分离。
为此，使用乳化剂，乳化剂使一旦形成的乳状液稳定，这是基于乳化剂亲脂性或疏水性部分在非水相可溶和极性或亲水性部分在水中可溶的内在特性，从而所述分子促进一相在其它相中乳化。此外，乳化剂还可以保护由于聚集和聚结而一旦形成的小滴。可用天然物质例如水状胶体、磷脂(卵磷脂)或糖脂作为乳化剂，另一方面可用合成剂，如硬脂酰-2-乳酸或单酰甘油酯、二酰甘油酯等作为乳化剂。
这些乳化剂存在的主要缺点之一，即有时其相当程度的加大终产品的成本，而没有增加产品的营养价值。由于此类材料与蛋白质发生界面竞争，所以有时它们不能显示足够的稳定特性。
因此，越来越多的蛋白质也被用作乳化剂和脂肪的部分替代物。
US 6767575B1公开了聚集的乳清蛋白产品的制备，藉此通过酸化和加热使乳清蛋白变性。在食品应用中使用由此获得的蛋白质聚集体。
GB 1079604描述了在乳酪制备中的改良，藉此乳清蛋白在最适pH值经历热处理，获得可溶的乳清蛋白，而后将其加入生牛乳中。
WO 93/07761涉及提供干的微粒化的蛋白质产品，其可以被用作脂肪替代物。
US 5750183公开了产生蛋白质微粒的过程，所述蛋白质微粒被用作不含脂肪的脂肪替代物。
蛋白质的脂肪替代物也公开于WO 91/17665，其中此蛋白质是以可分散于水的微粒化的变性乳清蛋白的形式。
除了食品应用，蛋白质还在许多药物和化妆品组合物中存在。
在生产含有大体球状蛋白(并且特别是乳清蛋白)的产品中遇到的问题之一是其在工业食品生产中有限的加工性。的确，例如当加热或遇到酸或碱性环境或存在盐时，蛋白质分子易于丧失其天然结构并且以多种随机的结构，例如凝胶，重新聚集。
乳清蛋白的凝胶化含水组合物的制备是EP 1281322的主题。
Elofsson等人在International Dairy Journal，1997，第601-608页描述了乳清蛋白浓缩物的冷凝胶化作用。
相似的，Kilara等人在Journal of Agriculture and Food 20Chemistry，1998，第1830-1835页描述了pH对乳清蛋白的聚集及其凝胶化的影响。
该凝胶效应不仅在可加工性方面存在限制(例如，在制备含有蛋白质的产品中使所用的机器堵塞)，还在由此获得的结构方面存在限制，其可能不适合蛋白质的广泛应用。
因此期望蛋白质的控制的变性以拓宽蛋白质的用途。
在1997年10月于芝加哥的第二国际乳清会议的议程中，发表在International Dairy Federation，1998，189-196中，Britten M.讨论了热处理来改良乳清蛋白的功能特性。描述了在95℃产生乳清蛋白微粒分散物的方法。
Erdman在Journal of American College of Nutrition，1990，第398-409页描述了尽管使用高的剪切力和热，微粒化的蛋白质的质量不受影响。EP0603981也描述了含有蛋白质的热稳定的水包油乳剂。
Sato等人在US 5,882,705中通过热处理水解的乳清蛋白溶液获得的微胶粒乳清蛋白。微胶粒乳清蛋白表征为不规则的形状。
因此，本发明的目标是改良蛋白质在工业生产过程中的可用性。
发明概述
因此，通过独立权利要求的特征实现这一目标。从属权利要求进一步发展本发明的中心思想。
为了实现此目标，提出产生乳清蛋白微胶粒浓缩物的方法，首先，其包括使含有天然乳清蛋白的溶液在特定pH中于特定温度下，并且由此获得浓缩溶液以产生包含具有小于1μm直径的乳清蛋白微胶粒的乳清蛋白微胶粒浓缩物。
具体而言，本发明涉及产生乳清蛋白微胶粒浓缩物的过程，其包括步骤为：
a.调节乳清蛋白水溶液的pH至数值3.0和8.0之间，
b.使水溶液处于温度70和小于95℃之间，和
c.浓缩在步骤b中获得的分散物。
在第二方面，本发明涉及由此可获得的乳清蛋白微胶粒浓缩物和涉及具有蛋白质浓度大于12％的乳清蛋白微胶粒。另一方面，本发明涉及所述浓缩物在营养和/或化妆品和/或药物应用中的用途。含有乳清蛋白浓缩物的组合物也属于本发明的方面。
此外，可以特别是通过冻干、滚动干燥、喷雾干燥，来干燥乳清蛋白微胶粒浓缩物，提供乳清蛋白微胶粒粉末。
因此，根据另一方面，本发明提供包含至少20％微胶粒的乳清蛋白微胶粒粉末。
根据本发明的另一方面，具有额外成份的乳清蛋白微胶粒浓缩物可以被喷雾干燥，由此产生包含乳清蛋白微胶粒和额外成份的重量比率为30∶1至1∶1000的混合的乳清蛋白粉末。
乳清蛋白粉末或混合的乳清蛋白粉末的用途，例如在生产可消耗的浓缩蛋白质和包含这些粉末的组合物中的用途，都是本发明的特征。
乳清蛋白微胶粒和包含所述微胶粒的可消耗的产品也是本发明的特征。
附图说明
以下将参考在附图显示的一些优选的实施方案进一步描述本发明，其中：
图1显示证明pH和加热处理对β-乳球蛋白的微胶粒作用的影响的实验结果。
图2显示在500nm使用浊度测量确定商品化制品(批号JE032-1-420)微胶粒化作用的pH的方法。
图3是在pH 7.4的乳清蛋白微胶粒(2wt.％，WPI 95，Lactalis)的TEM(透射电子显微镜检查)显微照相。标尺是200nm。
图4显示评估在恒定pH7.0下离子强度(精氨酸盐酸盐)对蛋白质微胶粒形成的影响的实验结果。
图5显示与未微胶粒化的β-乳球蛋白相比，在60mM精氨酸盐酸盐存在下，在pH7.0，通过1wt％β-乳球蛋白微胶粒(Davisco)稳定化的泡沫的体积稳定性(FVS)。
图6显示通过在从2至8的pH范围在85℃热处理1wt％β-乳球蛋白分散物15分钟获得的乳清蛋白的基于强度的当量流体直径。在pH4.25(正电荷，具有ζ电势约为+25mV)和在pH6.0(负电荷，具有ζ电势约为-30mV)获得乳清蛋白微胶粒。微胶粒的Z-平均流体直径在pH4.25为229.3nm和在pH6.0为227.2nm。显示在负染后通过TEM获得的微胶粒的相应显微照相。标尺是1μm。
图7显示乳清蛋白微胶粒的高度图示的结构。
图8显示微量过滤之后20％蛋白质含量的分散物喷雾干燥之后获得的乳清蛋白微胶粒粉末的SEM(扫描电子显微镜)显微照相。
图9是在4％蛋白质含量获得的乳清蛋白微胶粒分散物的负染TEM显微照相。
图10是微量过滤之后在20％蛋白质浓度获得的乳清蛋白微胶粒分散物的负染TEM显微照相。
图11显示于85℃加热15分钟之后在NaCl存在下在pH7.0微量过滤之后，在10％蛋白质浓度获得的乳清蛋白微胶粒分散物的热稳定性。
图12显示于85℃加热15分钟之后在NaCl存在下在pH7.0，在4％蛋白质浓度获得的乳清蛋白微胶粒分散物的热稳定性。
图13是在去离子水中在50℃分散之后，基于纯乳清蛋白微胶粒喷雾干燥粉末的4％乳清蛋白微胶粒分散物的负染TEM显微照相。
图14是显示通过本发明的方法获得的微胶粒的大小分布图，使用在pH5.9处理的4％Prolacta 90乳清蛋白分离物。
图15是SEM显微照相，显示在图8提出的喷雾干燥的粉末颗粒切割之后的内部结构。
图16是在去离子水中于室温之后，4％乳清蛋白微胶粒分散物的负染TEM显微照相，其基于纯的冻干的乳清蛋白微胶粒粉末。标尺是0.5微米。
图17是在pH3.0当增加混合比率时，由SBO(硫酸盐油酸丁酯)包被的WPM的示意图。灰色圈：具有阳性表面电荷的WPM。黑色头+尾：来自SBO的负电荷的头和疏水尾。
图18是向其中加入4％NaCl蒸发之后获得的20％的乳清蛋白微胶粒浓缩物的照相。
图19是甲苯胺蓝染色之后乳清蛋白微胶粒粉末半-薄切片的明视野光学显微镜显微照相。标尺是50微米。
图20是切割之后中空的乳清蛋白质微胶粒粉末颗粒的SEM显微照相。左边：内部结构。右边：构成粉末颗粒基质的乳清蛋白质微胶粒的细节。标尺分别是10和1微米。
发明详述
图7是本发明的微胶粒的示意图，其中乳清蛋白这样的排列使蛋白质的亲水部分朝向聚结体的外部，而蛋白质的疏水部分朝向微胶粒的内部“核心”。这一积极有利的构象为这些结构在亲水环境中提供良好的稳定性。
从图，特别是图3、9、10、13和15可见特异性的微胶粒结构，其中本发明的微胶粒基本由变性的乳清蛋白的球状聚集体组成。本发明的微胶粒特别表征为其规则的、球形形状。
由于它们的双重特性(亲水和疏水)，蛋白质的这一变性状态似乎允许与疏水相(例如脂肪微滴或空气)和亲水相相互作用。因此乳清蛋白微胶粒具有完美的乳化和发泡特性。
而且，通过本发明方法产生的微胶粒具有清晰的大小分布(见图14)，从而产生的超过80％的微胶粒小于1微米，优选在100nm和900nm之间，更优选在100-770nm之间，最优选在200和400nm之间。
使用透射电子显微镜法(TEM)能够确定微胶粒的平均直径。为了这样做，在琼脂凝胶管中胶囊化液体微胶粒样品。通过浸没在0.1M，pH7.4的二甲砷酸盐缓冲液中的2.5％戊二醛溶液和其后在相同缓冲液中用2％的四氧化锇固定而实现固定，两种溶液都含有0.04％的钌红。在梯度乙醇系列(70、80、90、96、100％乙醇)脱水之后，将样品包埋在Spurr树脂(Spurr/乙醇1∶1、2∶1、100％)。树脂聚合(70℃，48小时)之后，用莱卡超级切割UCT超薄切片机切割出半薄和超薄切片。超薄切片用含水醋酸双氧铀和柠檬酸铅染色，然后通过透射电子显微镜法(Philips CM12，80kV)检查。
不期望被理论所束缚，由于微胶粒的整体静电电荷排斥任何另外的蛋白质分子，从而微胶粒在尺寸上不能长的更长，认为在根据本发明方法的微胶粒形成期间，微胶粒达到“最大”尺寸。这解释了观察到的狭窄的尺寸分布(参见图14)。
以上描述的微胶粒是通过根据本发明的方法产生，以下具体描述所述方法。
至于在本方法中使用的乳清蛋白，可以使用任何可商购的乳清蛋白分离物或浓缩物，即，通过任何本领域公知的乳清蛋白的制备方法获得乳清蛋白，以及由此制备的乳清蛋白片段或蛋白质，例如β-乳球蛋白(BLG)、α-乳白蛋白和血清白蛋白。具体而言，作为干酪加工副产品获得的甜乳清和作为酸酪蛋白加工副产品获得的酸乳清、通过牛奶微过滤得到的天然乳清或者作为凝乳酶酪蛋白加工副产品的凝乳酶乳清可用作乳清蛋白。乳清蛋白可以来自单一来源或来自任何来源的混合。优选乳清蛋白在微胶粒形成之前未经历任何水解作用。因此，乳清蛋白在微胶粒化作用之前不经历任何酶处理。根据本发明，在微胶粒形成过程使用乳清蛋白而非其水解产物是重要的。
本发明不限于来自牛来源的乳清分离物，本发明还适合来自所有哺乳动物物种如绵羊、山羊、马和骆驼的乳清分离物。而且，根据本发明的方法适用于矿化、去矿化或稍微矿化的乳清制品。应当理解，“稍微矿化”意思是将可透析或可渗滤的的游离矿物质去除之后的任何乳清制品，而其例如在制备乳清蛋白浓缩物或分离物之后保持通过天然矿化与其结合的矿物质。这些“稍微矿化”的乳清制品不具有特定矿物质的富集。
乳清蛋白是优良的必需氨基酸(AA)源(45％)。与酪蛋白(含有0.3g半胱氨酸/100g蛋白质)相比，甜乳清蛋白含有7倍更多的半胱氨酸，而酸乳清含有10倍更多的半胱氨酸。半胱氨酸是谷胱甘肽(GSH)合成中的限速氨基酸。谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，其在应激条件下的身体防御中起着首要的作用。在应激条件下和在年老人群中，可能增加对这些氨基酸的需要。而且，已经显示，口服补充乳清蛋白的谷胱甘肽提高了HIV感染患者中的血浆GSH水平(Eur.J.Clin.Invest.2001；31，171-178)。
通过乳清蛋白提供的其它健康益处包括肌肉发育和建立的提高，以及在儿童、成人或老人中的肌肉维持、免疫功能的提高、认知功能的改善、血糖的控制，从而其适用于糖尿病、体重控制和早饱、抗炎症效应、伤口治疗和皮肤修复、降低血压等。
与例如酪蛋白(PER＝100)相比，乳清蛋白具有更高的蛋白质效力比(PER＝118)。PER是通过测定这类蛋白质多大程度支持体重获得来评估的蛋白质特性的测量。可以通过以下公式计算：
PER＝生长体重(g)/摄入蛋白质重量(g)。
实例：                PER            ％酪蛋白
酪蛋白                3.2            100
鸡蛋                  3.8            118
乳清                3.8            118
全大豆              2.5            78
小麦谷蛋白          0.3            9
在本发明的方法中，乳清蛋白可以以基于溶液的总重量的0.1wt％至12wt％、优选0.1wt％至8wt％、更优选0.2wt％至7wt％、甚至更优选0.5wt％至6wt％、最优选以1wt％至4wt％的量存在于水溶液中。
在微胶粒化作用步骤之前所存在的乳清蛋白制品的水溶液还可包含另外的化合物，例如各个乳清蛋白产生过程中的副产品、其它蛋白质、胶质或糖。溶液还可以含有其它食物成分(脂肪、糖、植物提取物等)。优选地，此类另外化合物的量不超过溶液总重量的50wt％、优选不超过20wt％和更优选不超过10wt％。
可以以纯化形式或者粗产物形式使用乳清蛋白。根据优选的实施方案，用于制备乳清蛋白微胶粒浓缩物的乳清蛋白中的二价阳离子含量可以小于2.5％、更优选小于2％，甚至更优选小于0.2％。最优选乳清蛋白是完全去除矿物质的。
根据本发现，pH和离子强度是本方法的重要因素。因此，对于充分透析的样品(实际上不含有如Ca、K、Na、Mg的游离阳离子)已经发现，当将该样品在低于5.4的pH下加热处理达到所指定的时间阶段时会得到凝结，而在pH超过6.8时会得到可溶的乳清蛋白(见图1)。因此，仅在此相当窄的pH范围内可以得到直径小于1μm的乳清蛋白微胶粒。这些微胶粒具有整体负电荷。在低于等电pH(即从3.5至5.0，更优选3.8至4.5)以下，也可相对称的得到相同的微胶粒，产生带有正电荷的微胶粒(见图6)。
因此，根据实施方案，为了得到带正电荷的微胶粒，于无盐溶液中调节在3.8和4.5之间的pH下(取决于蛋白质源的矿物质含量)进行乳清蛋白的微胶粒化作用。
优选的，获得的微胶粒具有整体负电荷。因此，在优选的实施方案中，对于在乳清蛋白粉末中包含的二价阳离子在0.2％和2.5％之间的情况，将pH调节至6.3至9.0的范围内。
更具体的，为了得到带负电荷的微胶粒，对于低含量二价阳离子(例如，小于原始乳清蛋白粉末的0.2％)，pH可以被调节至从5.6至6.4的范围、更优选5.8至6.0的范围。取决于乳清蛋白源(浓缩物或分离物)的矿物质含量，pH可提高至8.4。具体而言，在大量游离矿物质存在下，为得到带负电荷的微胶粒，pH可为7.5至8.4，优选7.6至8.0之间，而在适中含量游离矿物质存在下，为得到带负电荷的微胶粒，pH可为6.4至7.4，优选6.6至7.2之间。通常，原始乳清蛋白粉末的钙和/或镁含量越高，微胶粒化作用的pH越高。
为了使乳清蛋白微胶粒的形成条件标准化，最优选通过任何已知的去除矿物质技术(透析、超滤、反向渗透、离子交换色谱......)对任何来源的液体天然乳清蛋白脱矿物质，所述液体天然乳清蛋白具有的蛋白质浓缩物范围从甜乳清、牛奶的微过滤渗透物或酸乳清(0.9％蛋白质含量)到30％的蛋白质含量的浓缩物。可以对水(蒸馏水、去离子水或软水)进行透析，但是如此仅允许除去微弱结合于乳清蛋白的离子，更优选对pH小于4.0的酸(有机酸或无机酸)透析以更好控制乳清蛋白的离子组合物。通过这样做，乳清蛋白微胶粒形成的pH将低于pH7.0，更优选包含在5.8至6.6之间。
在加热乳清蛋白水溶液之前，通常通过加入酸来调节pH，所述酸优选为食品级的，例如盐酸、磷酸、乙酸、柠檬酸、葡糖酸或乳酸。当矿物质含量高时，一般通过加入碱溶液来调节pH，所述碱优选为食品级的，例如氢氧化钠、氢氧化钾或氢氧化铵。
或者，如果不需要pH调节步骤，调节乳清蛋白制品的离子强度而保持pH恒定是可能的。那么，可以通过有机或无机离子调节离子强度，从而允许在pH为7的恒定值下微胶粒化作用。图4表示本发明的实施方案，藉此可以在pH为7的恒定值下形成微胶粒，而通过加入70-80mM的精氨酸盐酸盐改变离子强度。
还可以向乳清蛋白的水溶液中加入缓冲液，以避免在对乳清蛋白进行加热处理过程中pH值相当大地变化。原则上，缓冲液可选自任何食品级缓冲系统，即乙酸及其盐(例如乙酸钠或乙酸钾)、磷酸及其盐(例如NaH2PO4、Na2HPO4、KH2PO4、K2HPO4)、或者柠檬酸及其盐等。
根据本发明，调节水溶液的pH和/或离子强度产生控制的操作法，其提供的微胶粒的大小在100nm-900nm，优选在100-700nm，最优选在200-400nm之间。优选的，当执行本发明的操作法时，具有平均大小在100-700nm之间的微胶粒的比例超过80％(见图14)。
为了获得规则形状的微胶粒，根据本发明，也很重要的是乳清蛋白在微胶粒形成之前不经历任何水解作用步骤。
在本发明操作法的第二步骤中，将最初的乳清蛋白水溶液进行热处理。在这方面，已经发现为了获得乳清蛋白微胶粒，重要的是具有温度范围从约70至低于95℃，优选从80至约90℃，更优选从约82至约89℃，甚至更优选从约84至约87℃，最优选在约85℃。已经发现，在工业尺度上，重要的是温度优选小于95℃，更优选在80℃和90℃之间，最优选约85℃。
一旦已经达到期望的温度，在这一温度最少保持10秒和最多保持2小时。优选的，在此时间内乳清蛋白水溶液保持在期望的温度范围从12至25分钟，更优选从12至20分钟，或最优选约15分钟。
还可以在微波炉或在任何允许通过微波加热的相似的装置中实现热处理，对于4wt％的蛋白质溶液使用时间/数量比率为10s/10mL，在1500W设备中加热至沸腾温度(在海拔833m为98℃)。也可以通过在玻璃管周围加入8个或更多的磁控管可能通过保温管延长以增加孵育时间来使用连续的操作法。
如在图2中所示，浊度测量是微胶粒形成的指示。根据本发明，通过在500nm的光吸收测量的浊度是对于1％蛋白质溶液为至少3个光吸收单位，但是当微胶粒化作用的产量在80％以上时能够到达16个光吸收单位(见图2)。
为了从物理化学的角度进一步说明微胶粒形成的影响，在pH6.0和6.8的MilliQ超纯水中于85℃加热
Figure A20078001104200151
的1wt％分散物15分钟。通过动态光散射测量在加热处理后获得的聚集物的流体直径。使用所谓的德拜曲线(Debye plot)通过固定光反射测定聚集体的表观分子量。使用半胱氨酸作为标准氨基酸，通过DTNB方法，使用疏水ANS探针和游离的易接近的巯基探测表面疏水性。最后，通过负染TEM研究聚集体的形态学。结果在表1中显示。
表1：在存在或缺乏NaCl条件下，通过加热处理(85℃，15分钟)1wt％蛋白质分散物获得的可溶乳清蛋白聚集体的物理化学特性。
Figure A20078001104200161
从表1，很明显的，与在相同条件但是在pH6.8被加热的未微胶粒化的乳清蛋白相比，在pH6.0形成的乳清蛋白微胶粒使蛋白质能够减少一半其特异性的ANS表面疏水性。与未微胶粒化的蛋白质的0.64×106g.mol-1相比，在27×106g.mol-1的非常高的分子量也可见微胶粒形成，说明在微胶粒内部物质的非常致密的状态(含水量低)。非常有趣的，微胶粒的ζ-电势甚至更负于未微胶粒化的蛋白质，即使后者与微胶粒相比是在更碱性的pH下形成。这是由于暴露于溶剂的微胶粒的更亲水表面导致的。最后，应该注意的是，因为加热处理的不同pH，微胶粒的巯基反应性远远低于未微胶粒化的蛋白质。
已经发现在pH调节和加热处理之前，当最初蛋白质浓度增加时，天然乳清蛋白向微胶粒的转换产量减少。例如，当以乳清蛋白分离物Prolacta90(批号673来自Lactalis)开始时，乳清蛋白微胶粒的产量从85％(当以4％蛋白质开始时)下降至50％(当以12％蛋白质开始时)。为了乳清蛋白微胶粒形成的最大化(＞起始蛋白质含量的85％)，最好以具有蛋白质浓度小于12％，优选小于4％的乳清蛋白水溶液开始。依赖于预期的最后应用，在加热处理之前调节蛋白质浓度以控制最佳乳清蛋白微胶粒产率。
根据本发明的方法获得的乳清蛋白微胶粒具有小于1μm的平均大小，优选从100至900nm，更优选从100至700nm，最优选从200-400nm。
由期望的应用决定，浓缩之前微胶粒的产率是至少35％，优选至少50％，更优选至少80％和残留的可溶聚集体或可溶蛋白质含量优选低于20％。平均的微胶粒大小表征为多分散性指数低于0.200。已经观察到，乳清蛋白微胶粒能够在pH 4.5左右形成聚集体，然而在4℃至少12小时之后没有宏观的相分离现象。
根据本发明方法产生的乳清蛋白微胶粒的纯度可以通过测定剩余可溶性蛋白质的数量获得。在20℃下，于26900g离心15分钟去除微胶粒。用石英杯于280nm(1cm光路长度)下测定上清液吸光度以确定蛋白质的量。数值表示为加热处理前最初数值的百分数。
微胶粒的比例＝(最初蛋白质的量-可溶蛋白质的量)/最初蛋白质的量。
本发明的方法的好处是，与传统操作法相比，相应制备的乳清蛋白微胶粒在形成期间未经过任何导致颗粒大小减少的物理应力。这一方法在缺乏剪切力的加热处理期间诱导乳清蛋白的自发的微胶粒形成。
可以在象这样的任何组合物中使用乳清蛋白微胶粒，例如营养组合物、化妆品组合物、药物组合物等。而且，可以用活性成份填充乳清蛋白微胶粒。所述成份可以选自咖啡、咖啡因、绿茶提取物、植物提取物、维生素、矿物质、生物活性物质、盐、蔗糖、甜味剂、芳香剂、脂肪酸、油、蛋白质水解产物、肽等，及其混合物。
而且，例如，可以用乳化剂(例如磷脂类)或其它包被物质(例如蛋白质、肽、蛋白质水解产物，或胶质，例如阿拉伯胶)包被本发明的乳清蛋白微胶粒(纯的或用活性组分填充的)以调节乳清蛋白微胶粒的功能和味道。当使用蛋白质作为包被物质，其可以选自等电点显著高于或低于乳清蛋白的任何蛋白质。这些是，例如，鱼精蛋白、乳铁蛋白和一些稻蛋白。当使用蛋白质水解产物作为包被物质时，优选水解产物来自蛋白质，例如鱼精蛋白、乳铁蛋白、稻、酪蛋白、乳清、小麦、大豆蛋白或其混合物。优选的，该包被是选自硫酸盐油酸丁酯、二乙酰基酒石酸单甘油酯和二甘油酯、柠檬酸单甘油酯、硬脂酰乳酸酯及其混合物。图17是这类用硫酸盐油酸丁酯包被的示意图。可以通过本领域公知的任何方法进行包被。而且，使用如本文另外描述的共-喷雾干燥也可以产生乳清蛋白微胶粒的包被。
已经显示乳清蛋白微胶粒理想的适于用作乳化剂、脂肪替代物、微胶粒酪蛋白的替代物或发泡剂，因为它们能够在延长的期间内在含水系统中稳定脂肪和/或空气。
在图5中显示泡沫稳定性，其将使用未微胶粒化的乳清蛋白相对本发明的微胶粒化的乳清蛋白进行比较。
因此，可以使用乳清蛋白微胶粒作为乳化剂，对于该用途它是十分适宜的材料，因为它具有中性的味道，即，使用此种材料不会产生异味。也可以用其作为微胶粒酪蛋白替代物。
此外，本发明的乳清蛋白微胶粒还可用作增白剂，从而可以实现一种化合物具有多种功能。因为乳清是丰富可获得的材料，其使用减少了需要乳化、填充、增白或发泡剂的产品的成本，而同时增加其营养价值。
因此，根据本发明方法得到的乳清蛋白微胶粒可以用于制备需要稳定乳状液或泡沫(例如慕斯或冰淇淋、咖啡伴侣或者低脂或基本无脂乳制品中所存在的)的任何种类食物产品，或者在需要时用作微胶粒酪蛋白替代物。“可消耗”意指任何形式的任何食品产品，包括饮料、汤、半-固体食物等，其能够被人或动物消费。可以应用本发明的乳清蛋白微胶粒的产品实例为，例如，奶制品、蛋黄酱、沙拉酱、巴斯德灭菌UHT奶、甜炼乳、酸乳酪、发酵乳、调味料、低脂调味料(例如白色调味料)、基于奶的发酵产品、牛奶巧克力、白巧克力、黑巧克力、慕斯、泡沫、乳状液、冰淇淋、基于发酵谷类的产品、奶粉、婴儿配方乳粉、食物强化产品、宠物食品、片剂(tablet)、液体细菌悬浮液、干的口服补充剂、湿的口服补充剂、运动营养棒、糊状食品、水果饮料、咖啡饮料(coffee mixes)。
而且，可以单独的使用本发明的乳清蛋白微胶粒，或与其它活性材料，例如多糖类(例如，阿拉伯胶或角叉菜胶)一起使用，以稳定基质和例如乳状泡沫基质。由于它们的中性味道、它们的增白能力及其加热处理之后的稳定性，可以使用本发明的乳清蛋白微胶粒增加脱脂奶的白度和口感。
对于相同的总蛋白质含量，可以在增加牛奶系统的增白力之外减少食品基质中的脂肪含量。这一特性提出本发明的乳清蛋白微胶粒的特定益处，因为其使能够产生低脂的产品，例如加入奶精而不加入衍生自这样的牛奶的额外的脂肪。
在本发明的方法中，将加热处理之后获得的乳清蛋白微胶粒分散物浓缩以产生乳清蛋白微胶粒浓缩物。
相应的浓缩步骤可以通过蒸发、离心、沉淀、超滤和/或通过微量过滤进行。
可以通过将微胶粒分散物加入具有50℃和85℃之间温度的真空蒸发器进行蒸发。
在pH低于5，优选4.5的乳清蛋白微胶粒的酸化作用之后，可以用高加速率(超过2000g)或低加速率(低于500g)进行离心。
也可以通过酸化作用在乳清蛋白微胶粒分散物进行自发的沉淀。优选的，pH是4.5且沉淀时间超过12小时。
优选的，通过微胶粒分散体的微量过滤实现根据本发明的乳清蛋白微胶粒的浓缩。这一富集技术不仅能够通过除去溶剂浓缩乳清蛋白微胶粒，还能够除去未微胶粒化的蛋白质(例如天然蛋白质或可溶聚集体)。因此，最后的产物仅由微胶粒(如通过透射电子显微镜法检查-参见图9和10)组成。在这一情况中，在渗透物的起始流速在穿过膜之后已经下降到其起始值的20％之后获得可能实现的浓缩倍数。
通过本发明的方法获得的乳清蛋白浓缩物具有至少12％的蛋白质浓度。而且，该浓缩物含有至少50％的微胶粒形式的蛋白质。
令人感兴趣的是，如果调节到10％的蛋白质含量，该浓缩物具有能力承受随后的热处理，所述热处理是在例如高达0.15M氯化钠的存在下，在pH7.0于85℃加热15分钟，如在图11中所示。作为对照，天然的乳清蛋白分散物(Prolacta90，批号500658来自Lactalis)在仅4％的蛋白质浓度，0.1M氯化钠存在下形成凝胶(参见图12)。
本发明还提出在浓缩步骤期间微胶粒结构保持高稳定性的益处。而且，根据本发明的微胶粒具有的蛋白质效率比相当于起始乳清蛋白质的至少100，优选至少110，这使它们成为重要的营养成份。
乳清蛋白微胶粒的富集提供额外的益处，即可以在先前无法达到的浓度获得富含蛋白质的产品。而且，因为浓缩物可以作为脂肪替代物而同时维持期望的结构、组织和感官特性，可以获得品种多样的低脂产品。
此外，其表现出成本益处，即获得期望的效果需要更小量的浓缩物。
可以以分散物的液体形式或半固体形式或干的形式使用乳清蛋白微胶粒浓缩物(来自蒸发或微量过滤)。其可以使用在例如上述的关于乳清蛋白微胶粒应用的多种应用中。
例如，通过蒸发获得的20％蛋白质浓缩物具有乳脂状的、半固体的组织(见图18)并且可以通过使用乳酸酸化在可涂抹的结构中被结构化处理。可以使用这一液体、乳脂状的、糊状组织制备酸、甜、咸、芳香的、富蛋白的消耗品。
可以将任何形式的乳清蛋白微胶粒浓缩物与5％的酸性果实基(acidicfruit base)和5％的蔗糖混合以获得富含稳定的乳清蛋白的酸性果汁饮料。还可以使用在牛奶产品、冰淇淋的制备中，或用作其它中的咖啡白化剂。
另外的应用包括皮肤护理和口腔护理，例如，牙膏、香口胶、或例如洁齿口胶。
与未浓缩的微胶粒或与天然的蛋白质粉末相比，任意形式的浓缩物的增白能力极大增加。例如，4mL的15％乳清蛋白微胶粒浓缩物的增白粉末相当于在100mL的2％可溶咖啡杯中0.3％的氧化钛。令人感兴趣的是，可能分散可溶咖啡和蔗糖进入乳清蛋白微胶粒浓缩物从而获得具有60％的总固体浓度而不含脂肪的三合一浓缩物。
根据应用决定，可以这样或稀释的使用浓缩物。
例如，可以将液体或干燥形式的乳清蛋白微胶粒浓缩物稀释到蛋白质浓度为9％，如在甜炼乳中。可以加入牛奶矿物质、乳糖和蔗糖，从而最终产品具有与牛奶相似的营养谱，但是仅乳清蛋白作为蛋白质来源。当在98℃(在海拔833m的沸水温度)孵育2小时，这一基于混合物的乳清蛋白比甜炼乳对美拉德反应(Maillard reaction)更稳定(基于褐色的发展速度)。
可以通过任何已知的技术，例如喷雾干燥、冻干、滚动干燥等，获得根据本发明的方法获得的干形式的乳清蛋白浓缩物。因此，本发明的乳清蛋白浓缩物可以是加入更多成份或没有加入更多成份而喷雾干燥的，并且可以作为递送系统或结构单元用于广泛的过程，例如，可消费的产品、化妆品应用等。
图8显示由于在喷雾干燥期间发生微胶粒聚集，没有加入任何更多成份通过喷雾干燥获得的粉末具有的平均颗粒直径大于1微米。本发明的粉末的典型的平均体积中位直径(D43)在45和55微米之间，优选51微米。本发明的粉末的表面中位直径(D32)优选在3和4微米之间，更优选是3.8微米。
喷雾干燥后获得的粉末的含水量优选少于10％，更优选少于4％。
这样的蛋白质微胶粒粉末可以包含至少85％的乳清蛋白，其中至少20％，优选超过50％，最优选超过80％是微胶粒的形式。
而且，本发明的乳清蛋白微胶粒粉末对溶剂具有高的结合容量，所述溶剂例如水、甘油、乙醇、油、有机溶剂等。粉末对水的结合容量是至少50％，优选至少90％，最优选至少100％。对溶剂，例如甘油和乙醇，其结合容量为至少50％。对油的结合容量是至少30％。本发明的乳清蛋白粉末的这一特性允许能够将其喷雾或用更多的功能成份填充，所述功能成份例如咖啡、咖啡因、绿茶提取物、植物提取物、维生素、矿物质、生物活性物质、盐、蔗糖、甜味剂、芳香剂、脂肪酸、油、蛋白质水解产物、肽等及其混合物。
在粉末中可以包括0.1-50％的量的功能成份。因此，粉末可以用作那些功能成份的载体。这提出的益处是例如当填充进入本发明的粉末和例如在咖啡因的营养棒中使用时，减少咖啡因的苦味。
可以在喷雾干燥之前将另外的成份与乳清蛋白微胶粒浓缩物混合。这些包含可溶或不溶的盐、肽、蛋白质水解物(例如培养的小麦蛋白水解物)、益生菌、菌株、染色剂、蔗糖、麦芽糊精、脂肪、乳化剂、甜味剂、芳香剂、植物提取物、配体、生物活性物质、咖啡因、维生素、矿物质、药物、牛奶、牛奶蛋白、脱脂奶粉、酪蛋白微胶粒、酪蛋白盐、植物蛋白、氨基酸、多酚、色素等及其任何可能的混合物。产生的混合的乳清蛋白微胶粒粉末以30∶1至1∶1000的重量比例范围包含乳清蛋白微胶粒和至少一种另外的成份。
共喷雾干燥产生的这一粉末由聚附或包被了另外的成份的乳清蛋白微胶粒组成。优选的，乳清蛋白微胶粒相对另外成份的重量比例是1∶1。这可能还有利于这些粉末的溶解并且可能特别有利于制备包含乳清蛋白微胶粒的脱水食物产品，例如汤、调味料等。
由本发明获得的乳清蛋白微胶粒粉末表征为主要由空心球体也有塌陷球体组成的空间结构(参见图19)。通过在喷雾干燥期间在WPM浓缩物小滴内蒸气微滴的形成可以容易的解释空心球体结构。由于温度超过100℃蒸气微滴离开WPM小滴，剩下空心球体。“骨形”是由于从微滴的水蒸发与小滴内的外部压力的组合。
在对近似其直径的颗粒切片后，通过SEM研究球状空心球体的内部结构(图20，左)。颗粒的壁厚大约5μm并且似乎非常光滑，而内部构造具有粒状的表面。增加放大率显示这一粒状实际是由于起始WPM的存在，其被融合形成粉末颗粒的内部基质。有趣的是，在喷雾干燥期间保持微胶粒的球形以及均质的颗粒大小分布(图20，右)。
因此，在微观基础上，乳清蛋白微胶粒粉末表征为含有完整的和单个的乳清蛋白微胶粒的空心或塌陷球体的独特的颗粒形态。
乳清蛋白微胶粒粉末表征为非常高的可流动性，提供原先不能获得的益处。例如，这些粉末行为近似液体并且存在容易使用和转移的益处。这些粉末的稳角优选低于35°，更优选低于30°。这样低的稳角允许本发明的粉末被用作例如在食品应用中的流动剂。
这些混合的或“纯的”粉末的非常重要的特征是观察到的乳清蛋白的基本微胶粒结构。图15显示已经被切开的乳清蛋白粉末颗粒，并且藉此可观察单个的乳清蛋白微胶粒。而且，微胶粒结构可以在溶液中容易的重构。已经显示，在室温或在50℃，从乳清蛋白微胶粒浓缩物获得的粉末可以容易的在水中重新分散。乳清蛋白微胶粒相对于原始浓缩物的大小和结构被充分观察。例如，在图13，在20％蛋白质浓度喷雾干燥的乳清蛋白浓缩物以4％的蛋白质浓度被重分散在50℃的去离子水中。已经通过TEM探测微胶粒的结构并且可以与图10对比。获得类似形状的微胶粒。通过具有多分散性指数0.2的动态光散射，发现微胶粒的直径为315nm。图16也显示冻干的乳清蛋白微胶粒粉末的分散物，其中微胶粒被重构。
在喷雾干燥或冻干粉末的重新构成之后在溶液中观察到乳清蛋白微胶粒和仅少量聚集部分的事实证实乳清蛋白微胶粒对于喷雾干燥和冻干是物理稳定的。
可以在广泛的应用中使用本发明的粉末，例如上述全部涉及乳清蛋白微胶粒和其浓缩物的应用。通过使用微胶粒浓缩物粉末可以容易的生产例如，富含蛋白质的消费品，例如巧克力、运动营养棒、脱水的烹调产品、香口胶等。
由于其对加工的高稳定性，本发明的粉末还可以通过，例如乳化剂或胶质被进一步包被。这可能有利于调节这些粉末的功能和味道。
下列实施例用来说明本发明而非意在限制。
实施例
还通过参考下列具体描述本发明的微胶粒的制备的实施例进一步说明本发明。本发明所描述和本文要求的不限于本文公开的特定实施方案的范围，因为这些实施方案意在说明本发明的多个方面。任何等同的实施方案应该在本发明的范围之内。实际上，根据前面的描述，除了本文显示和描述的那些之外，本发明的多种修改是对本领域技术人员显而易见的。这类修改也应该属于所附权利要求的范围之内。
实施例1：通过pH调节β-乳球蛋白的微胶粒化作用
β-乳球蛋白(批号JE002-8-922，13-12-2000)获自Davisco(Le Sueur，MN，USA)。通过超滤和离子交换色谱从甜乳清纯化该蛋白质。粉末的组成为89.7％蛋白质、8.85％水份、1.36％灰质(0.079％Ca2+、0.013％Mg2+、0.097％K+、0.576％Na+、0.050％Cl-)。使用的全部其它试剂是分析级的(默克公司，德国)。
通过在
Figure A20078001104200241
超纯水(Millipore)中溶解并且在20℃搅拌2小时制备0.2％浓度的蛋白质溶液。然后通过加入盐酸，将等分试样的pH调节为5.0、5.2、5.4、5.6、5.8、6.0、6.2、6.4、6.6、6.8、7.0。将溶液放入20ml玻璃瓶(安捷伦技术(Agilent Technologies))和用含有硅/PTFE封口的铝胶囊密封。将溶液在85℃加热15分钟(到达该温度的时间2.30-3.00分钟)。加热处理之后，在冰水中冷却样品至20℃。
产品的可视外观(图1)表明微胶粒化作用的最佳pH是5.8。
实施例2：乳清蛋白分离物的微胶粒化作用
乳清蛋白分离物(WPI)(
Figure A20078001104200242
批次JE032-1-420)获自Davisco(LeSueur，MN，USA)。粉末的组成在表2中报告。
通过在
Figure A20078001104200243
超纯水(Millipore)中溶解乳清蛋白粉末并且在20℃搅拌2小时制备3.4％蛋白质的蛋白质溶液。最初pH是7.2。然后通过加入0.1N的盐酸，将等分试样的pH调节为5.6、5.8、6.0、6.2、6.4和6.6。
将溶液放入20ml玻璃瓶(安捷伦技术)和用含有硅/PTFE封口的铝胶囊密封。将溶液在85℃加热15分钟(到达该温度的时间2.30-2.50分钟)。加热处理之后，在冰水中冷却样品至20℃。
已经在500nm和25℃确定加热的乳清蛋白的浊度，稀释样品从而在0.1-3吸光度单位的范围中测量(分光光度计Uvikon 810，KontronInstrument)。计算起始蛋白质浓度3.4％的数值。
如图2所说明的，当测量的吸光度稳定(少于起始值的5％的变化)认为到达微胶粒化作用的pH，所述吸光度是对于相同样品在10分钟间隔期内在500nm测量的。对于这一产品，微胶粒化作用的最佳pH是6.0至6.2。对于在加热处理之前调节的这一pH，稳定的浊度是21且在离心后通过在280nm的光吸收评估的剩余的可溶蛋白是1.9％。我们可以推断在pH6.0在微胶粒中45％的起始蛋白质被转化。
表2：微胶粒化作用之后WPI的组成和样品特征
 供应商   Davisco
 产品名   Bipro
 批号   JE 032-1-420
 组成(mg/100g)
 钠   650
 钾   44
 氯化物×10如果≤40   10
 钙   82
 磷   49
 镁   6
 起始pH   7.2
 pH微胶粒化作用   6.0
 3.4％蛋白质在溶液中的浊度(500nm)   21
 剩余可溶蛋白(％)，通过在280nm光吸收测量   1.9
实施例3：微胶粒的显微镜观察
微胶粒的产生：
通过在
Figure A20078001104200251
超纯水(Millipore)中溶解乳清蛋白粉末(WPI 90批号989/2，Lactalis，Retier，法国)并且在20℃搅拌2小时制备2％浓度的蛋白质溶液。然后使用0.1N的盐酸或0.1N的氢氧化钠调节等分试样的pH。
将溶液放入20ml玻璃瓶(安捷伦技术)和用含有硅/PTFE封口的铝胶囊密封。将溶液在85℃加热15分钟(到达该温度的时间2.30-2.50分钟)。加热处理之后，在冰水中冷却样品至20℃。此产品微胶粒化作用的最佳pH是7.4。
显微镜观察：
在琼脂凝胶管中胶囊化液体微胶粒样品。固定是通过浸没在0.1M，pH7.4的二甲砷酸盐缓冲液的2.5％戊二醛溶液中和其后在相同缓冲液中用2％的四氧化锇固定而实现。在梯度乙醇系列(70、80、90、96、100％乙醇)脱水之后，将样品包埋在Spurr树脂(Spurr/乙醇1∶1、2∶1，100％)。树脂聚合作用(70℃，48小时)之后，用莱卡超级切割UCT超薄切片机切割出半薄和超薄切片。超薄切片用含水醋酸双氧铀和柠檬酸铅染色，然后通过透射电子显微镜法(Philips CM12，80kV)检查。
在图3中显示TEM显微照相。获得的微胶粒以200nm直径的球形存在。
颗粒大小分布
通过在pH4.25(带正电荷，具有ζ电势约+25mV)和在pH6.0(带负电荷，具有ζ电势约-30mV)于85℃热处理1wt％β-乳球蛋白分散物15分钟测量获得的微胶粒的基于强度的大小分布。微胶粒的z轴平均流体直径是在pH4.25为229.3mm，在pH6.0为227.2。对β-LG和乳清蛋白聚集体继之使用动态光散射。使用具有在633nm激光发射和4.0mW能量的毫微级ZS设备(Malvern Instrument，UK)。在反向散射构象中使用该设备，其中在散射角173°进行检测。这允许在浊度样品中发现多散射信号的大量减少。将样品置于石英杯(Helima，1cm光路长度)中。根据样品的浊度(衰减)，通过设备自动设定光束的光路长。从散射强度的波动计算自相关函数功能。结果显示于图6。其显示平均颗粒表征为非常狭窄的多分散性指数(＜0.200)。
实施例4：在恒定pH下β-乳球蛋白的微胶粒化作用
使用2％β-乳球蛋白的水溶液重复在实施例1中描述的方法。在加入精氨酸盐酸盐溶液之后调节溶液的pH至7.0以获得最终盐浓度范围从5至200mM和最终β-乳球蛋白浓度为1％。随后进行加热处理(80℃，10分钟，约2分钟加热上升)以产生微胶粒。
结果在图4中显示并且清楚表明仅在从约50至70mM的离子强度范围，可以观察到基本的浊度，指示存在乳清蛋白微胶粒。
实施例5：制备增白剂
根据实施例2处理天然乳清蛋白(WPI 95批号848，Lactalis；8wt-％水溶液)。使用配备有2mm测量室的MacBeth CE-XTH D6510°SCE设备在透射-反射模型中测量所得产品的白度(L)。所得到的白度为L＝74.8，可以将其与全脂奶L＝74.5的数值进行比较。
实施例6：咖啡奶精的制备
将天然乳清蛋白(批号JE 032-1-420，0.5wt％水溶液)与10wt％部分氢化的棕榈油、14wt％麦芽糊精(DE21)在50℃并且在被调节至6.0的微胶粒化作用pH(对于该
Figure A20078001104200272
)的50mM磷酸盐-柠檬酸盐缓冲液存在下混合。使用Rannie匀浆器在400/50巴下将混合物匀浆，随后在85℃热处理15分钟。
所得到的乳状液表现出在4℃储存条件下至少一个月内具有高的稳定性，并且与脂肪含量为15％且白度为L＝75.9的参照液体奶精(CréméáCafé，Emmi，瑞士)相比具有L＝78的白度。
实施例7：水溶液泡沫的制备
将天然β-乳球蛋白(Biopure，Davisco，批号JE 002-8-922，2wt％水溶液)与120mM精氨酸盐酸盐溶液混合，使得最终β-乳球蛋白浓度为1wt％并且精氨酸盐酸盐浓度为60mM。然后通过加入1N HCl调节pH至7.0。然后在80℃将混合物加热处理10分钟，从而最初β-乳球蛋白的90％转化成为具有130nm的z-平均直径的微胶粒。在这种情况下，使用毫微级ZS设备(Malvern Instruments，UK)测定微胶粒直径。将样品注入石英容器中并且自动记录散射光的变化。使用累积量法将所得到的自相关函数进行拟合，从而可以计算出微粒的扩散系数并且使用Stokes-Einstein法则计算出z-平均流体直径。对于该测量，认为溶剂的折射指数为1.33并且微胶粒的折射指数为1.45。使用标准化的FoamscanTM(ITConcept)设备，通过将氮气经玻璃釉料喷射(产生12-16μm的气泡以产生180cm3的泡沫)而将50mL体积的所得到的β-乳球蛋白微胶粒分散物起泡沫。然后通过图像分析跟踪26℃下泡沫随时间的体积稳定性，并且与在相同条件下但是无精氨酸盐酸盐处理的β-乳球蛋白(其中没有形成微胶粒)得到的泡沫的稳定性相比较。图5显示，在β-乳球蛋白微胶粒存在下泡沫的体积稳定性极大改善。
实施例8：基于乳清的发酵乳制品-发酵试验
材料
乳清蛋白分离物(WPI)
Figure A20078001104200281
获自Davisco(Le Sueur，MN，USA)(蛋白质浓度92.7％)。喷雾干燥的乳清渗透物(Variolac 836)：乳糖浓度：83％-矿物质：8％
乳酸50％
食用乳糖(Lactalis)
去离子水
方法
将粉末溶解于去离子水中，使蛋白质浓度为4.6％，即将154.5g的WPI粉末溶解于2845.5g水中得到3升溶液。水合作用时间为3小时。在水合作用后，将溶液分成200ml的样品以准备不同试验：
表3
  试验   乳清渗透物(％)   乳糖(％)   pH调节   85℃加热15分钟
  1   2.9   2.5   6.5   +
  2   0   5   6   +
  3   0   5   6.7   -
  4   0   5   6.7   +
  5   0   5   6.1   +
  6   0   0   6   +
  7   0   5(pH调节后加入)   6   -
  8   0   5(pH调节后加入)   6   +
对于每一溶液，在加热前加入50％的乳酸调节pH。
将样品用双层锅加热至85℃并维持该温度15分钟。在加热后，将溶液冷却至40℃并接种保加利亚乳杆菌(Lactobacillus bulgaricus)和嗜热链球菌(Streptococcus thermophilus)。将样品在41℃蒸汽室中放置5小时30分钟，然后置于6℃冷室中。
结果示于表4中。
表4
  试验   乳清渗透物   乳糖   pH   加热   5小时30分钟后的pH   外观
  1   +   +   6.5   +   4.68   非常硬
  2   -   +   6   +   4.7   硬
  3   -   +   6.7   -   5.78   液体
  4   -   +   6.7   +   4.81   非常硬
  5   -   +   6.1   +   4.59   非常硬
  6   -   -   6   +   4.99   非常硬
  7   -   -(pH调节后加入)   6   -   4.87   带有白色斑点的液体
  8   -   -(pH调节后加入)   6   +   4.77   硬
实施例9：具有降低的脂肪含量的乳清蛋白增强型冰淇淋
材料
具有90％蛋白质含量的乳清蛋白分离物(WPI，来自Lactalis，Retiers，法国)
具有35％蛋白质含量的脱脂奶粉
蔗糖
麦芽糊精DE39
无水乳脂
乳化剂
去离子水
食用盐酸1M
方法
使用双夹套的80L容器，在50℃下将
Figure A20078001104200301
粉末温和搅拌(避免形成泡沫)分散于去离子水中，使蛋白质浓度为9.67wt％，即将3.3kg
Figure A20078001104200302
分散于31.05kg去离子水中。在分散1小时后，通过加入HCl将分散物的pH调节至微胶粒化作用pH。为了产生乳清蛋白微胶粒，将分散物的温度升至85℃并维持15分钟。15分钟后，将温度降至50℃并向微胶粒分散物中依次加入其它成分(即脱脂奶粉、麦芽糊精DE39、蔗糖、乳化剂和无水乳脂)。混合物的最终量为50kg，其中总的固体含量占39.5％，脂肪含量占5wt％。在30分钟的水合作用之后，将混合物两步匀浆(80/20巴)并且巴氏灭菌(86℃/30s)，然后过夜成熟。第二天，使用Hoyer MF50设备将冰淇淋混合物冷冻至100％溢出并且在-40℃变硬，然后储存于-20℃。最终的冰淇淋含有8wt％的蛋白质(20％酪蛋白，80％乳清蛋白)和5wt％的脂肪(以冰淇淋混合物计算)。
实施例10：通过喷雾干燥得到的粉末化的乳清蛋白微胶粒
材料
具有90％蛋白质含量的乳清蛋白分离物(WPI，来自Lactalis，Retiers，法国)
食用乳糖
麦芽糊精DE39
去离子水
食用盐酸1M
方法
使用双夹套的100L容器，在50℃下将
Figure A20078001104200311
粉末温和搅拌(避免形成泡沫)分散于去离子水中，使蛋白质浓度为10wt％，即将11kg
Figure A20078001104200312
分散于89kg去离子水中。在分散1小时后，通过加入HCl将分散物的pH调节至微胶粒化的pH(在该情况下大约为6.3)。为了产生乳清蛋白微胶粒，将分散物的温度升至85℃并维持15分钟。15分钟后，将温度降至50℃并将10wt％乳清蛋白微胶粒分散物分成两批，各50kg。在第一个试验中，将20kg乳糖在50℃下并且通过搅拌30分钟分散于50kg微胶粒分散物中。同样，将20kg麦芽糊精DE39加入到剩余的50kg乳清蛋白微胶粒分散物中。
然后，将两种混合物在NIRO SD6.3N塔中以15L/h的流速喷雾干燥。入口空气温度为140℃，出口空气温度为80℃。所得到的粉末的水含量低于5％。
在喷雾干燥之前和之后，使用动态光散射在水中的乳糖和麦芽糊精(DE39)存在下测定乳清蛋白微胶粒的大小。在喷雾干燥和粉末重构之前，通过将分散物稀释而将总蛋白质浓度设定至0.4wt％，为了对乳清蛋白微胶粒的粘性进行稀释。使用毫微级ZS设备(Malvern Instruments)并且将20次测量的微胶粒直径平均化。
在乳糖和麦芽糊精(DE39)存在下所测定的乳清蛋白微胶粒的颗粒直径分别为310.4nm和306.6nm。在粉末重构后，各自的直径分别为265.3nm和268.5。这些测量结果证明，对于喷雾干燥而言乳清蛋白微胶粒在物理学上是稳定的。这些结果通过对分散于水中的0.1wt％乳清蛋白微胶粒分散物的TEM显微镜观察(于pH7下在1％磷钨酸存在下负染)得到证实。使用了80kV下工作的Philips CM12透射电子显微镜。在喷雾干燥前和喷雾干燥粉末的重构后的溶液中观察到了乳清蛋白微胶粒。在形态和结构上没有检测到差别。
实施例11：通过蒸发而浓缩
来自Lactalis(批号500648)的乳清蛋白分离物Prolacta 90在15℃软水中4％蛋白质浓度下被重构达到最终批次的大小为2500kg。通过加入1M盐酸调节pH从而最终pH值为5.90。以流速500l/h通过平板-平板APV-混合热交换仪泵入乳清蛋白分散物。在60℃预加热继之以85℃加热处理15分钟。在500nm使用动态光散射以及浊度测量通过测量颗粒大小来检查乳清蛋白微胶粒的形成。获得的4％乳清蛋白微胶粒分散物表征为颗粒流体半径为250nm、多分散性指数为0.13和浊度为80。然后以流速500l/h使用乳清蛋白微胶粒分散物供给Scheffers蒸发器。调节蒸发器中的温度和真空使产生具有20％蛋白质浓度的约500kg的乳清蛋白微胶粒浓缩物并且冷却到4℃。
实施例12：通过微量过滤富集
来自Lactalis(批号500648)的乳清蛋白分离物Prolacta 90在15℃软水中4％蛋白质浓度下被重构达到最终批次的大小为2500kg。通过加入1M盐酸调节pH从而最终pH值为5.90。以流速500l/h通过平板-平板APV-混合热交换仪泵入乳清蛋白分散物。在60℃预加热继之以85℃加热处理15分钟。在500nm使用动态光散射以及浊度测量通过测量颗粒大小来检查乳清蛋白微胶粒的形成。获得的4％乳清蛋白微胶粒分散物表征为颗粒流体半径为260nm、多分散性指数为0.07和浊度为80。还通过TEM检查蛋白质的微胶粒形式，且具有平均直径为150-200nm的微胶粒结构是清晰可见的(图9)。可以将乳清蛋白微胶粒分散物在4℃冷却用于储存或以180L/h的流速直接加入装备了6.8m2Carbosep M14膜的过滤单元。在该情况下，在10至70℃进行乳清蛋白微胶粒的浓缩直到渗透流速到达70L/h。在该情况下，最终乳清蛋白浓缩物含有20％的蛋白质。通过TEM检查浓缩物中微胶粒的结构，并且与微量过滤之前与4％乳清蛋白分散物相比清楚可见没有显著改变(图10)。
实施例13：包含至少90％乳清蛋白的乳清蛋白微胶粒粉末
使用喷雾喷嘴(
Figure A20078001104200331
喷雾角度＝65°，压力＝40巴)以25kg/h的产物流速将通过微量过滤20％的蛋白质(见以上实施例)获得的200kg乳清蛋白微胶粒浓缩物注入Niro SD6.3N塔。产物的入口温度是150℃且出口温度是75℃。在塔中的气流是150m3/h。在粉末中的湿度含量小于4％且粉末表征为非常高的稳定性。粉末的扫描电子显微镜检查显示具有表观直径范围从10至100μm的近球状颗粒(图8)。
实施例14：混合的乳清蛋白微胶粒粉末
将20kg的乳清蛋白微胶粒浓缩物与DE为39的1.7kg麦芽糊精混合，从而在粉末中最终乳清蛋白微胶粒与麦芽糊精比率为70/30。使用喷雾喷嘴(
Figure A20078001104200332
喷雾角度＝65°，压力＝40巴)以25kg/h的产物流速将此混合物注入Niro SD6.3N塔。产物的入口温度是150℃且出口温度是75℃。在塔中的气流是150m3/h。在粉末中的湿度含量小于4％且粉末表征为非常高的稳定性。当在水中重建时，实施例13和14的粉末包含与乳清蛋白微胶粒浓缩物具有相同结构和形态的基本的微胶粒。
实施例15：通过冻干获得的乳清蛋白微胶粒粉末
材料
通过在实施例12中微量过滤产生的20％蛋白质的乳清蛋白微胶粒浓缩物具有90％的蛋白质含量。
方法
将100g乳清蛋白微胶粒浓缩物加入塑料烧杯并且在-25℃冷冻一周。然后将此烧杯置于装备了真空泵的实验级冷冻干燥器Virtis中。保留样品7天，直至在冷冻干燥器中的压力在约30毫巴保持恒定。约20g的冷冻干燥的乳清蛋白微胶粒被复原。
实施例16：富含乳清蛋白的无糖黑巧克力
材料
  成份   百分数
  来自实施例13的具有90％蛋白质含量的乳清蛋白微胶粒粉末 40-50％
  三氯蔗糖(sucralose)   0.05-0.1％
  无水乳脂   3-5％
  液体可可   30-40％
  可可脂   5-15％
  香草醛   0.005-0.015％
  卵磷脂   0.1-1％
方法
将液体可可与可可脂、乳脂、乳清蛋白微胶粒粉末、三氯蔗糖、香草醛和卵磷脂混合。此混合物于65℃被精压(conched)过夜直到获得均质糊状物。然后将此巧克力块在巧克力平板上制模和冷却。该黑巧克力特征为最终乳清蛋白含量为45-50％。
实施例17：富含乳清蛋白的白巧克力
材料
  成份   方法1   方法2   方法3
  来自实施例13的具有90％蛋白质含量的乳清蛋白微胶粒粉末 15-25％ 25-35％ 35-40％
  蔗糖   40-45％   30-35％   30-35％
  无水乳脂   1-10％   1-10％   1-10％
  乳清粉末   2-10％   2-10％   0％
  可可脂   20-30％   20-30％   20-30％
  香草醛   0.01-0.1％   0.01-0.1％   0.01-0.1％
  卵磷脂   0.1-1％   0.1-1％   0.1-1％
方法1
将乳清蛋白微胶粒、乳清粉末、蔗糖和香草醛混合并且研磨直至获得期望的颗粒大小分布。然后将此混合物与可可脂、无水乳脂和卵磷脂于65℃精压过夜，直到获得均质糊状物。然后将此巧克力块在巧克力平板上制模和冷却。这一白巧克力特征为最终乳清蛋白含量为20％。
方法2
将乳清蛋白微胶粒、乳清粉末、蔗糖和香草醛混合并且研磨直至获得期望的颗粒大小分布。然后将此混合物与可可脂、无水乳脂和卵磷脂于65℃精压过夜，直到获得均质糊状物。然后将此巧克力块在巧克力平板上制模和冷却。这一白巧克力特征为最终乳清蛋白含量为30％。
方法3
将乳清蛋白微胶粒、蔗糖和香草醛混合并且研磨直至获得期望的颗粒大小分布。然后将此混合物与可可脂、无水乳脂和卵磷脂于65℃精压过夜，直到获得均质糊状物。然后将此巧克力块在巧克力平板上制模和冷却。这一白巧克力特征为最终乳清蛋白含量为30-35％。
实施例18：用硫酸化油酸丁酯(SBO)或任何其它负电荷的乳化剂包被的乳清蛋白微胶粒的水分散系
材料
来自实施例13具有90％的蛋白质含量的乳清蛋白微胶粒(WPM)粉末
SBO
盐酸(1M)
方法
将在实施例13中所述WPM粉末分散于MiIIiQ超纯水中以获得最终蛋白质浓度为0.1wt％。在0.45μm滤器过滤这一分散物从而移去可能的WPM聚集体。通过加入1M盐酸将这一WPM分散物的pH降至3.0。在pH3.0制备SBO的1wt％分散物。
使用毫微级ZS设备(Malvern Instruments Ltd.)测定这些WPM的流体半径和ζ电势。直径是250nm且电泳迁移率+2.5μm.cm.V-1.s-1。SBO分散物的流体半径和电泳迁移率在pH3.0时分别是4nm和-1.5/-2.0μm.cm.V-1.s-1。
已经完成此初步鉴定之后，用SBO分散物单滴定WPM，而混合物的流体半径和电泳迁移率随之发展。发现流体半径在约250-300nm恒定直至到达WPM/SBO重量混合比率为5∶1。在此点，流体半径严重偏离至20000nm和发生WPM SBO复合物的沉淀。当进一步加入SBO时(高于混合比率5∶1)，流体半径逐渐降低到250nm，如最初对WPM所发现的，从比率4∶1开始的水平。下列混合物的电泳迁移率显示其当加入SBO时降低，对于混合比率5∶1时到达零数值。然后当加入SBO时其继续下降，起始水平为在-3.0μm.cm.V-1.s-1从比率4∶1开始。
对这些结果的解释是，带阳性电荷的WPM是在第一步中用负电荷的SBO头静电包被，直到获得完全的电荷中和(混合比率5∶1)。在这一点，SBO的疏水尾能够自结合，导致过度聚集具有非常大的流体直径和复合物的沉淀。当进一步加入SBO，疏水尾结合进一步形成双包被，其负电荷头向溶剂暴露。这产生可与全蛋白质核脂质体相比的，带负电荷具有双包被的SBO的WPM(见图17)。
使用其它酸性食物级乳化剂已经获得相似的结果，所述乳化剂例如在pH4.2的水溶液中的DATEM、CITREM、SSL(来自Danisco)，其中它们主要以其阴离子形式(-COO-化学功能)电离。
实施例19：富含蛋白质的白色调味料(bechamel sauce)
材料
具有70％的蛋白质含量来自实施例14的混合的乳清蛋白微胶粒粉末
黄油
面粉
脱脂乳
盐
方法
在加热下将30g的混合乳清蛋白微胶粒粉末分散在1升的脱脂乳中。然后加入30g黄油和80g面粉连同2.85g盐。然后煮沸混合物以产生乳清蛋白含量为约3g/100g的白色调味料。
实施例20：运动棒(performance bar)的富含乳清蛋白的基料
材料
  成份  百分数
  来自实施例13的具有90％蛋白质含量的混合的乳清蛋白微胶粒粉末(含水量3.5％)  40-50％
  糙米糖浆  35-45％
  麦芽糖醇  5-10％
  甘油  10-15％
方法
在25℃将糙米糖浆与麦芽糖醇和甘油混合。然后加入乳清蛋白微胶粒粉末并且混合10分钟。然后获得运动棒的富含乳清蛋白的基料并且能够与其它成份(矿物质、维生素、香料)混合。此制品比牛奶(38％)含有更多的蛋白质。
实施例21：测定喷雾干燥的乳清蛋白微胶粒粉末、混合的乳清蛋白微胶粒粉末、乳清蛋白分离物粉末和低热量脱脂乳粉的稳角
材料
具有90％的蛋白质含量的来自实施例12的乳清蛋白微胶粒粉末(含水量3.5％)
具有90％的蛋白质含量的来自实施例13的混合的乳清蛋白微胶粒粉末(含水量3.5％)
乳清蛋白分离物粉末Prolacta 90(批号500658来自Lactalis，法国；含水量4％)
低热量脱脂乳粉(批号334314来自Emmi，瑞士；含水量3.5％)
根据ISO标准4324描述的测量粉末稳角的测量装置
方法
将粉末置于直径为99mm的漏斗中并且使用搅拌器强迫粉末流动。粉末落在直径100mm和高25mm的透明塑料管上。从下列方程式测量稳角Φ：
稳角Φ＝ARCTAN(2h/100)
其中h是可以获得的粉末圆锥体的最大高度，塑料容器的全表面被粉末覆盖。
来自稳角测试的结果(数值是3次测量的平均，并且标明标准误差)。
  乳清蛋白微胶粒粉末   混合的乳清蛋白微胶粒粉末   乳清蛋白分离物   低热量脱脂乳
  稳角(°)   24.6±1.1   27.3±0.7   34.3±0.5   43.8±2.8
稳角结果清楚表明纯的或与麦芽糊精混合的乳清蛋白微胶粒粉末显示比原始乳清蛋白粉末或甚至脱脂奶粉显著更低的角度。低于35°的稳角是流动良好粉末的特征。

Claims (59)

1.产生乳清蛋白微胶粒浓缩物的方法，包括步骤为：
a.调节乳清蛋白水溶液的pH在3.0和8.0之间，
b.使水溶液至温度在70℃和低于95℃之间，和
c.浓缩在步骤b获得的分散物。
2.权利要求1的方法，其中乳清蛋白溶液的矿物质含量是小于2.5％，优选小于0.2％。
3.权利要求2的方法，其中乳清蛋白是去除矿物质的。
4.权利要求3的方法，其中调节乳清蛋白溶液的pH至5.8和6.6之间。
5.权利要求3的方法，其中调节乳清蛋白溶液的pH至3.8和4.5之间。
6.根据前述权利要求的任一项的方法，其中乳清蛋白水溶液的浓度是小于12％。
7.权利要求6的方法，其中乳清蛋白水溶液的浓度小于4％。
8.前述权利要求的任一项的方法，其中进行加热的时间范围是10秒至2小时。
9.权利要求8的方法，其中加热时间是15分钟。
10.根据前述权利要求的任一项的方法，其中通过微波实现加热。
11.根据前述权利要求的任一项的方法，其中浓缩之前微胶粒的产量是至少35％。
12.权利要求11的方法，其中浓缩之前微胶粒的产量是至少50％。
13.权利要求11和12的方法，其中浓缩之前微胶粒的产量是至少80％。
14.根据前述权利要求的任一项的方法，其中微胶粒具有小于1微米的平均大小。
15.权利要求14的方法，其中微胶粒具有的平均大小为100-900nm，优选100-700nm，最优选200-400nm。
16.根据前述权利要求的任一项的方法，其中具有包含在100nm和700nm之间的平均大小的微胶粒的比例超过80％。
17.根据前述权利要求的任一项的方法，其中通过蒸发、离心、沉淀、超滤和/或微量过滤进行浓缩。
18.权利要求17的方法，其中在酸化至pH 4.5之后在高或低的加速率下进行离心。
19.权利要求17的方法，其中在pH 4.5进行自发的沉淀。
20.权利要求19的方法，其中沉淀时间超过12小时。
21.根据前述权利要求的任一项的方法，包含喷雾干燥或冷冻干燥乳清蛋白微胶粒浓缩物的另外的步骤。
22.权利要求21的方法，其中具有另外的成份进行喷雾干燥或冷冻干燥。
23.权利要求22的方法，其中另外的成份选自可溶或不溶的盐、肽、蛋白质水解物、益生菌、菌株、染色剂、蔗糖、麦芽糊精、脂肪、乳化剂、甜味剂、芳香剂、植物提取物、配体、生物活性物质、咖啡因、维生素、矿物质、药物、牛奶、牛奶蛋白、脱脂奶粉、酪蛋白微胶粒、酪蛋白盐、植物蛋白、氨基酸、多酚、色素等及其任何可能的混合物。
24.通过根据前述权利要求的任一项的方法可获得的乳清蛋白微胶粒浓缩物。
25.乳清蛋白微胶粒浓缩物，其具有超过12％的蛋白质浓度。
26.权利要求24和25的乳清蛋白微胶粒浓缩物，其中超过50％的蛋白质是乳清蛋白微胶粒。
27.根据权利要求24至26的任一项的乳清蛋白浓缩物，其为分散物的形式或半固体形式。
28.权利要求24至27的乳清蛋白浓缩物在营养和/或化妆品和/或药物应用中的用途。
29.含有权利要求24至27的乳清蛋白浓缩物的营养组合物。
30.乳清蛋白微胶粒粉末，其包含至少20％乳清蛋白微胶粒。
31.权利要求30的乳清蛋白微胶粒粉末，其包含至少50％乳清蛋白微胶粒。
32.权利要求31的乳清蛋白微胶粒粉末，其包含至少80％乳清蛋白微胶粒。
33.权利要求30至32的任一项的乳清蛋白微胶粒粉末，其可以通过权利要求21的方法获得。
34.权利要求30至33的任一项的乳清蛋白微胶粒粉末，其中所述粉末具有至少50％的水结合容量。
35.权利要求34的乳清蛋白微胶粒粉末，其中所述粉末具有至少90％的水结合容量。
36.权利要求35的乳清蛋白微胶粒粉末，其中所述粉末具有至少100％的水结合容量。
37.权利要求30至36的任一项的乳清蛋白微胶粒粉末，其中所述粉末具有至少50％的甘油结合容量。
38.权利要求30至37的任一项的乳清蛋白微胶粒粉末，其中所述粉末具有至少50％的乙醇结合容量。
39.权利要求30至38的任一项的乳清蛋白微胶粒粉末，其中所述粉末具有至少30％的油结合容量。
40.权利要求30至39的任一项的乳清蛋白微胶粒粉末，所述粉末用功能性成份填充。
41.权利要求40的乳清蛋白微胶粒粉末，其中该功能性成份以0.1-50％的量存在。
42.权利要求40和41的乳清蛋白微胶粒粉末，其中功能性成份选自咖啡、咖啡因、绿茶提取物、植物提取物、维生素、矿物质、生物活性物质、盐、蔗糖、甜味剂、芳香剂、油、脂肪酸、蛋白质水解产物、肽等，及其混合物。
43.混合的乳清蛋白微胶粒粉末，其以重量比率30∶1至1∶1000包含乳清蛋白微胶粒和至少一种另外的成份。
44.通过权利要求22的方法可获得的权利要求43的混合的乳清蛋白粉末。
45.权利要求43或44的混合的乳清蛋白粉末，其中另外的成份选自可溶或不溶的盐、肽、蛋白质水解物、益生菌、菌株、染色剂、蔗糖、麦芽糊精、脂肪、油、脂肪酸、乳化剂、甜味剂、芳香剂、植物提取物、配体、生物活性物质、咖啡因、维生素、矿物质、药物、牛奶、牛奶蛋白、脱脂奶粉、酪蛋白微胶粒、酪蛋白盐、植物蛋白、氨基酸、多酚、色素等及其混合物。
46.根据权利要求30至45的任一项的乳清蛋白微胶粒粉末，其具有小于35°，优选小于30°的稳角。
47.权利要求30至46的任一项的乳清蛋白微胶粒粉末在生产富含蛋白质的可消费组合物中的用途。
48.权利要求30至46的任一项的乳清蛋白微胶粒粉末作为流动剂的用途。
49.含有权利要求30至46的任一项的乳清蛋白粉末的组合物。
50.乳清蛋白微胶粒。
51.乳清蛋白微胶粒，其具有小于1微米的大小。
52.具有包被的乳清蛋白微胶粒。
53.根据权利要求52的乳清蛋白微胶粒，其中该包被选自乳化剂、蛋白质、肽、蛋白质水解物或胶质。
54.根据权利要求53的乳清蛋白微胶粒，其中该蛋白质选自精蛋白、乳铁蛋白和一些稻蛋白。
55.根据权利要求53的乳清蛋白微胶粒，其中该蛋白质水解物是来自精蛋白、乳铁蛋白、稻、酪蛋白、乳清、小麦、大豆蛋白及其混合物的水解物。
56.权利要求53的乳清蛋白微胶粒，其中该乳化剂选自硫酸盐油酸丁酯、二乙酰基酒石酸单甘油酯和二甘油酯、柠檬酸单甘油酯、硬脂酰乳酸酯及其混合物。
57.根据权利要求50至56的任一项的乳清蛋白微胶粒，所述微胶粒是用至少一种活性组分填充。
58.根据权利要求57的乳清蛋白微胶粒，其中活性组分选自咖啡、咖啡因、绿茶提取物、植物提取物、维生素、矿物质、生物活性物质、盐、蔗糖、甜味剂、芳香剂、油、脂肪酸、蛋白质水解产物、肽等及其混合物。
59.包含根据权利要求50至58的任一项的乳清蛋白微胶粒的可消费产品。
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