[go: up one dir, main page]
More Web Proxy on the site http://driver.im/Pergi ke kandungan

Protease

Daripada Wikipedia, ensiklopedia bebas.
Struktur sesebuah protease yang digabungkan dengan substrat peptida (yang berwarna hitam) serta sisa pemangkin (yang berwarna merah) - PDB: 1LVB

Protease (juga dipanggil peptidase atau proteinase) merujuk kepada sebarang jenis enzim yang melakukan proteolisis; yakni katabolisme protein yang dihasilkan oleh hidrolisis ikatan-ikatan peptida. Protease telah melalui perkembangan beberapa kali, dan kelas-kelas protease yang berbeza boleh melakukan tindak balas yang sama dengan mekanisme pemangkin yang benar-benar berbeda. Protease boleh didapati dalam organisma keluarga Animalia, Plantae, Kulat, Bakteria, Archaea dan virus.

Klasifikasi

[sunting | sunting sumber]

Pemangkin sisa

[sunting | sunting sumber]

Protease boleh dikelaskan kepada tujuh kumpulan yang luas:[1]

  • Protease serina - menggunakan alkohol serina
  • Protease sisteina  - menggunakan tiol sisteina
  • Protease treonina  - menggunakan alkohol sekunder treonina
  • Protease aspartik  - menggunakan asid karboksilik aspartat
  • Protease glutamik - menggunakan asid karboksilik glutamat
  • Protease berlogam  - menggunakan logam seperti zink
  • Liase peptida asparagin  - menggunakan aspargin untuk menghasilkan tindak balas penyingkiran (tanpa menggunakan air)

Protease mula-mula dikumpulkan ke dalam 84 keluarga berdasaran perkaitan evolusi jenis-jenis enzim ini pada tahun 1993; enzim-enzim ini dibahagikan kepada empat jenis kumpulan pemangkin: serina, sisteina, aspartik dan metaloprotease.[2] Protease treonina dan asid glutamik tidak digambarkan secara amnya sehingga pada tahun 1995 (untuk protease treonina) dan 2004 (untuk protease asid glutamik.

Turutan mengikut pH optimal

[sunting | sunting sumber]

Protease boleh juga diklasifasikan mengikut pH optimal mereka di mana mereka boleh berfungsi dengan aktifnya:

  • Protease asid
  • Protease neutral
  • Protease beralkali.

Fungsi dan mekanisme

[sunting | sunting sumber]

Protease mencernakan rerantai protein yang panjang menjadi fragmen-fragmen yang lebih pendek melalui pembahagian ikatan peptida mereka yang menghubungkan lebihan asid amino yang ada: ada protease yang memutuskan asid-asid amino dari rerantai protein (eksopeptidase), ada juga protease yang menyerang ikatan peptida dalaman sesebuah protein (endopeptidase seperti tripsin, kimotripsin, pepsin dan papain).

Penghasilan

[sunting | sunting sumber]

Protease terdapat dalam semua organisma, dari prokariot hingga ke eukariot, malah juga virus. Enzim-enzim ini terlibat dalam pelbagai tindak balas fisiologi dari yang mudah seperti pencernaan protein makanan hingga ke lata-lata yang berkawalan tinggi (contohnya lata pembekuan darah, melengkapi sistem, apoptosis laluan bera, dan invertebrata prophenoloxidase-mengaktifkan lata). Protease bukan sahaja berkebolehan memecahkan ikatan peptida yang spesifik bergantung kepada asid amino urutan protein (proteolisis terhad), tetapi juga mampu memecahkan peptida secara sepenuhnya menjadi asid amino (proteolisis tanpa had). Aktiviti ini boleh berperanan sebagai agen perosak (misalnya menghapuskan fungsi sesebuah protein ataupun mencernakannya kepada komponen utama), ia boleh menjadi satu bentuk pengaktifan sesebuah fungsi, ataupun boleh menjadi isyarat dalam satu siri lintasan berisyarat.

Genom tumbuhan mengekodkan ratusan protease, sebahagian besar daripada enzim-enzim ini tidak diketahui dengan jelas fungsi mereka. Protease-protease yang diketahui fungsi mereka terlibat dalam mengawal tumbesaran tumbuh-tumbuhan.[3] Protease tumbuhan juga memainkan peranan dalam mengatur proses fotosintesis.[4]

Protease digunakan untuk pelbagai proses metabolik dalam sesebuah organisma bagi pelbagai proses metabolisme. Protease asid yang dirembeskan ke dalam perut (pepsin misalnya) and protease serina wujud di duodenum (tripsin and kimotripsin) membantu manusia mencerna protein yang ada dalam makanan. Enzim-enzim protease yang wujud dalam serum darah seperti thrombin, plasmin, faktor Hageman dan sebagainya memainkan peranan yang penting dalam proses penggumpalan darah. Protease-protease turut ada dalam leukosit (elastase, katepsin G) mempunyai peranan yang pelbagai dalam pengawalan metabolik sel.

Protease menentukan jangka hayat protein-protein lain yang berperanan penting dari aspek fisiologi seperti hormon-hormon, antibodi dan sebagainya - ia merupakan mekanisme pengawalan paling cepat yang didapati dalam sesebuah organisma.

Dalam bakteria

[sunting | sunting sumber]

Bakteria merembeskan protease untuk memecahkan ikatan peptida dalam protein-protein lalu protein-protein tersebut dapat dicernakan menjadi komponen-komponen asid amino mereka yang asas. Protease bakteria dan kulat memainkan perana yang penting dalam kitaran global karbon dan nitrogen dari segi pengitaran semula protein di mana kegiatan sebegini dikawal atur berdasarkan isyarat nutrisi yang terkandung dalam organisma yang terbabit.[5]

Sesebuah protease bakteria yang dirembeskan juga boleh bertindak sebagai suatu eksotoksin, lalu ia boleh dijadikan faktor penularan dalam patogenesis bakteria yakni bagaimanakah sesebuah penyakit itu boleh terhasil. Protease bakteria yang bereksotoksik mampu menguraikan struktur luar sel.

Kegunaannya

[sunting | sunting sumber]

Proteases digunakan secara meluas dalam perindustrian, perubatan malah sebagai alat penyelidikan biologi yang asas.[6][7]

Protease pencerna merupakan salah satu komponen utama sabun pencuci, dan ia juga digunakan dalam industri pembuatan roti sebagai bahan peningkat roti. Pelbagai jenis protease digunakan dalam bidang perubatan sama ada untuk fungsi asal mereka (contohnya mengawal pembekuan darah) mahupun fungsi yang benar-benar baru (misalnya untuk penghapusan bersasaran protein patogen).

  1. ^ Kohei Oda (2012). "New families of carboxyl peptidases: serine-carboxyl peptidases and glutamic peptidases". Journal of Biochemistry. 151 (1): 13–25. doi:10.1093/jb/mvr129. PMID 22016395.
  2. ^ N D Rawlings and A J Barrett (1993). "Evolutionary families of peptidases". Biochemical Journal. 290 (Pt 1): 205–218. doi:10.1042/bj2900205. PMC 1132403. PMID 8439290.
  3. ^ van der Hoorn, RA (2008). "Plant proteases: from phenotypes to molecular mechanisms". Annual Review of Plant Biology. 59: 191–223. doi:10.1146/annurev.arplant.59.032607.092835. PMID 18257708.
  4. ^ Zelisko, A; Jackowski, G (October 2004). "Senescence-dependent degradation of Lhcb3 is mediated by a thylakoid membrane-bound protease". Journal of plant physiology. 161 (10): 1157–70. doi:10.1016/j.jplph.2004.01.006. PMID 15535125.
  5. ^ Sims, G.K. (2006). "Nitrogen Starvation Promotes Biodegradation of N-Heterocyclic Compounds in Soil". Soil Biology & Biochemistry. 38: 2478–2480. doi:10.1016/j.soilbio.2006.01.006.
  6. ^ Hooper, ed. by N. M. (2002). Proteases in biology and medicine. London: Portland Press. ISBN 1-85578-147-6.CS1 maint: extra text: authors list (link)
  7. ^ Feijoo-Siota, Lucía; Villa, Tomás G. (28 September 2010). "Native and Biotechnologically Engineered Plant Proteases with Industrial Applications". Food and Bioprocess Technology. 4 (6): 1066–1088. doi:10.1007/s11947-010-0431-4.

Pautan-pautan luar

[sunting | sunting sumber]