[go: up one dir, main page]
More Web Proxy on the site http://driver.im/Saltar ao contido

Fosfatidilinositol (4,5)-bisfosfato

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
(Redirección desde «Fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato»)
Fosfatidilinositol (4,5)-bisfosfato
Identificadores
Número CAS 245126-95-8
PubChem 5497157
ChemSpider 21169207
Imaxes 3D Jmol Image 1
Propiedades
Fórmula molecular C47H80O19P3
Masa molecular 1042,05 g/mol

Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
A clivaxe do PIP2 a IP3 e DAG inicia a liberación de calcio intracelular e a activación da PKC.

O fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PtdIns(4,5)P2 ou PI(4,5)P2) é un fosfolípido que é un compoñente menor das membranas celulares. Ás veces chámaselle simplemente PIP2, aínda que non é o único fosfatidilinositol bisfosfato que hai. O PtdIns(4,5)P2 está enriquecido na membrana plasmática onde é o substrato para varias importantes proteínas sinalizadoras.[1]

O PtdIns(4,5)P2 fórmase principalmente pola acción das fosfatidilinositol 4 fosfato 5 quinases de tipo I a partir do fosfatidilinositol 4-fosfato (PI(4)P).

Os ácidos graxos do PtdIns(4,5)P2 son variables en diferentes especies e tecidos, pero os estudos realizados mostran que os ácidos graxos máis comúns son o esteárico en posición 1 e o araquidónico na 2.[2]

Funcións

[editar | editar a fonte]

Vía IP3/DAG

[editar | editar a fonte]

O PtdIns(4,5)P2 funciona como un intermediario na vía IP3/DAG, que se inicia pola unión de ligandos a receptores acoplados á proteína G que activan a subunidade Gq alfa. O PtdIns(4,5)P2 é un substrato que é hidrolizado pola fosfolipase C (PLC), que é un encima unido a membranas activado por medio de receptores proteicos como os receptores adrenérxicos α1. O PtdIns(4,5)P2 regula o funcionamento de moitas proteínas de membrana e de canles iónicas, como o canle M. Os produtos da catálise da PLC sobre o PtdIns(4,5)P2 son o inositol 1,4,5-trisfosfato (InsP3; IP3) e o diacilglicerol (DAG), que funcionan ambos como segundos mensaxeiros. Nesta fervenza, o DAG permanece na membrana plasmática e activa a fervenza sinalizadora ao activar a proteína quinase C (PKC). A PKC á súa vez activa outras proteínas citosólicas ao fosforilalas. O efecto da PKC pode ser revertido por fosfatases. O IP3 entra no citoplasma e activa os receptores IP3 do retículo endoplasmático liso (REL), que abren canles de calcio no REL, e mobilizan o Ca2+ cara ao citosol. O calcio participa na fervenza activando outras proteínas.

Fosfolípidos de atraque

[editar | editar a fonte]

As PI 3-quinases de clase I fosforilan o PtdIns(4,5)P2 formando o fosfatidilinositol (3,4,5)-trisfosfato (PtdIns(3,4,5)P3). Tanto a PtdIns(3,4,5)P3 coma a PtdIns(4,5)P2 non só actúan como substratos para encimas senón que serven como fosfolípidos de atraque que se unen a dominios específicos que promoven o recrutamento de proteínas na membrana plasmática e a subseguinte activación de fervenzas de sinalización.

Canles de potasio

[editar | editar a fonte]

As canles de potasio rectificantes entrantes requiren o atraque de PtdIns(4,5)P2 para a actividade desta canle de potasio.[4][5]

Regulación

[editar | editar a fonte]

O PtdIns(4,5)Pasub>2 (ou PIP2) é regulado por medio de diferentes compoñentes. Unha hipótese emerxente é que a concentración de PIP2 é mantida localmente. Algúns dos factores implicados na regulación de PIP2 son:[6]

  1. Strachan T, Read AP (1999). Leptospira. In: Human Molecular Genetics (2nd ed. ed.). Wiley-Liss. (via NCBI Bookshelf) ISBN 0-471-33061-2. 
  2. Tanaka T, Iwawaki D, Sakamoto M, Takai Y, Morishige J, Murakami K, Satouchi K. (April 2003). "Mechanisms of accumulation of arachidonate in phosphatidylinositol in yellowtail. A comparative study of acylation systems of phospholipids in rat and the fish species Seriola quinqueradiata". Eur J Biochem 270 (7): 1466–73. PMID 12654002. doi:10.1046/j.1432-1033.2003.03512.x. 
  3. GeneGlobe -> GHRH Signaling Arquivado 27 de marzo de 2020 en Wayback Machine. Retrieved on May 31, 2009
  4. Soom, M. "Multiple PIP2 binding sites in Kir2.1 inwardly rectifying potassium channels". FEBS letters 490 (1-2): 49. doi:10.1016/S0014-5793(01)02136-6. 
  5. [5]
  6. Hilgemann, D. W. "The Complex and Intriguing Lives of PIP2 with Ion Channels and Transporters". Science's STKE 2001 (111): 19re–19. doi:10.1126/stke.2001.111.re19. 

Véxase tamén

[editar | editar a fonte]

Outros artigos

[editar | editar a fonte]