Enterotoxina lábil al calor
La enterotoxina termolábil es un tipo de toxina producida por la bacteria intestinal Escherichia coli y que es sensible a la inactivación a altas temperaturas.[1][2] Algunas cepas de Salmonella y Campylobacter jejuni elaboran toxinas termolábiles muy similares a la de la E. Coli y de Vibrio cholerae.[3]
Mecanismo de acción
editarLa actividad de la toxina es similar a la toxina del cólera, las cuales elevan los niveles intracelulares de AMPc por medio de un proceso de ADP ribosilación, un mecanismo de acción común de varias toxinas bacterianas. La ribosilación ocurre a nivel de la subunidad alfa de la proteína Gs. Ello conlleva a la activación de la enzima adenilato ciclasa. Los niveles elevados de AMPc estimulan la salida de iones de cloro y agua del enterocito hacia la luz intestinal, causando una diarrea muy líquida y copiosa.
Además de sus efectos sobre la secreción de cloro, la enterotoxina termolábil se une a otros sustratos, incluyendo al lipopolisacárido de la superficie de la E. coli así como sobre los antígenos sanguíneos grupo A.[4] Aún no se ha establecido la importancia de estos eventos adicionales asociados a la enterotoxina.
Véase también
editarReferencias
editar- ↑ Wagner B, Hufnagl K, Radauer C, et al. (abril de 2004). «Expression of the B subunit of the heat-labile enterotoxin of Escherichia coli in tobacco mosaic virus-infected Nicotiana benthamiana plants and its characterization as mucosal immunogen and adjuvant». Journal of immunological methods 287 (1-2): 203-15. PMID 15099768. doi:10.1016/j.jim.2004.02.001.
- ↑ Glenn GM, Flyer DC, Ellingsworth LR, et al. (octubre de 2007). «Transcutaneous immunization with heat-labile enterotoxin: development of a needle-free vaccine patch». Expert Rev Vaccines 6 (5): 809-19. PMID 17931160. doi:10.1586/14760584.6.5.809.
- ↑ RIVERON CORTEGUERA, Raúl L.. Fisiopatología de la diarrea aguda. Rev Cubana Pediatr [online]. 1999, vol.71, n.2 [citado 2012-01-19], pp. 86-115. ISSN 0034-7531.
- ↑ Mudrak B and Kuehn MJ (2010). «Heat-labile enterotoxin: Beyond GM1 binding». Toxins 2 (6): 1445-1470. doi:10.3390/toxins2061445.
Datos: Q4819092